专升本生化复习提纲解答
生化复习提纲
第一章核酸
1.核酸的基本组成成分：
核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸三部分组成。核苷酸之间是通过3’，5’—磷酸二酯键连接而成。核酸的方向是5’→3’。体内重要的游离核苷酸有多磷酸核苷酸（如NMP、NDP、NTP），环化核苷酸（如cAMP、cGMP）。
2.DNA双螺旋结构的要点：
(1) DNA分子是反向平行（一条是5’→3’,另一条是3’→5’）的互补双链结构；
(2) DNA分子为右手螺旋结构；
(3) 两条链间存在碱基互补，按碱基互补原则配对形成氢键(A=T，G≡C)；
(4) 螺旋参数：螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟；相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基；
(5) 维系作用：疏水作用力(碱基堆积力），氢键。
3.tRNA一级结构的特点;mRNA结构的特点：
(1) tRNA一级结构的特点：①tRNA是分子最小的RNA（70~90个核苷酸）；②含稀有碱基最多（10-20% ），如DHU、 等；③3’末端：— CCA-OH(氨基酸臂）；④5’末端大多为G；
(2) tRNA的二级结构为三叶草，包括：氨基酸臂、DHU环、反密码环、TψC环、额外环。
(3) 真核生物mRNA结构的特点：①5’-端:7-甲基鸟苷三磷酸（m7Gppp）帽子结构；②3’-端:多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构；③具有编码区和非编码区；
4.核小体的概念：
(1) 在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体(nucleosome)，核小体结构属于DNA的高级结构。
(2)核小体由核心颗粒（H2A，H2B，H3，H4各2分子＋ 1.75圈DNA）和连接区（DNA ＋H1）组成。
5. 几个相关的概念
(1) 核酸在波长260nm的紫外光吸收峰值最大，故常用紫外分光光度法测定核酸的含量；
(2) DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
(3) 增色效应：DNA变性时其溶液对260nm紫外光的光吸收度（OD260 ）增高的现象。
(4) Tm值：DNA变性时，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm)，Tm 的大小与G+C含量成正比。
(5) DNA的复性：适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。
第二章蛋白质
1. 根据含氮量计算蛋白质含量：
蛋白质中N的含量为13 ~ 19 %，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。因此可以根据含氮量推算出蛋白质的大致含量：
样品中蛋白质含量= 样品含氮量×6.25
2. 碱性和酸性氨基酸的名称
(1)碱性氨基酸：组氨酸（His）、精氨酸（Arg）、赖氨酸（Lys）
(2)酸性氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）
3. 等电点的概念
氨基酸的等电点（PI）：指在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子、阴离子的趋势相等，成为兼性离子，静电荷为零。此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点（isoelectric point ,pI）。
4. 蛋白质二级结构的类型
(1) 蛋白质二级结构的类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
(2) α-螺旋的结构特征：①为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；②螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm；③螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O 之间。氢键方向与螺旋轴基本平行）；
(3) β-折叠结构特征：①由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；②主链骨架伸展呈锯齿状；③借相邻主链之间的氢键维系；④涉及的肽段较短，一般为5～8个氨基酸残基；
5.维持蛋白质胶体稳定的因素
(1) 颗粒表面电荷(电荷层）
(2) 水化膜
6. 几个相关的概念
(1) 肽键(peptide bond)：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键（-CO-NH-)。它是蛋白质分子中最基本的一种化学键。
(2) 蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要维系化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
(3) 蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。主要维系蛋白质二级结构的化学键是:氢键。
(4) 蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华作用力等。
(5) 蛋白质的四级结构：指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。
(6) 亚基(subunit)：指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。
第四章酶
1. 酶活性中心的概念
指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位。
2. 酶促反应的特点
(1) 酶促反应具有极高的效率，通常比非催化反应高108～1020倍，不需要较高的反应温度，酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能；
(2) 酶促反应具有高度的特异性，一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
(3) 酶促反应的可调节性，酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
3. 米-曼氏方程
(1)
[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速率
V max：最大反应速率Ｋm：米氏常数
(2) Km值的推导：
当反应速率为最大反应速率一半时，→，K
值等于酶促反应
速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。
4. 竞争性抑制作用的概念及实例
(1) 概念：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心。
(2) 举例：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶；磺胺类药物的抑菌机制——与对氨基苯甲酸
竞争二氢叶酸合成酶；
5. 化学修饰调节的概念及常见方式
(1) 概念：酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的，在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
(2) 常见方式：磷酸化与脱磷酸化（最常见）、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺
苷化和脱腺苷化、－SH与－S－S互变。
6.酶原激活的本质
(1) 本质：酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
(2) 意义：避免自身消化、酶的储存形式
7. 几个相关的概念
(1) 同工酶(isoenzyme)：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
(2) 酶的特异性可大致分为以下3种类型：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性。
(3) 变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
第十一章DNA生物合成
1.半保留复制
在DNA复制过程中，DNA双螺旋的两条链各自作为模板合成新的互补链，这样新形成的两个子代DNA分子中，一条链是原来的，即来自秦代DNA，另一条是新合成的，这种复制方式成为半保留复制。
2.参与DNA复制的酶和蛋白质因子的名称及作用
3. 岗崎片段
在DNA半不连续复制过程中，沿着后随链的模板链合成的新DNA片段，其片段长度较小，随后共价连接成完整单链，由日本科学家Reiji OKazaki发现，故将后随链中的小DNA 片段称为冈崎片段。
4.几个相关的概念
(1)反转录过程：以RNA为模板，在逆转录酶（依赖RNA的DNA酶，RDDP）的作用下，以4种dNTP 为原料，按照碱基互补配对的原则合成DNA的过程。反转录发现了中心法则。
(2)逆转录酶有三种酶的活性：①以RNA做模板的dNTP聚合酶活性；②RNase活性；③以DNA做模
板的dNTP聚合酶活性。
(3)转录：以一段DNA为模板，在RNA聚合酶飞催化下，以4中dNTP为原料，按照碱基互补配对的
原则合成RNA的过程。
第十二章RNA生物合成
1.全酶及核心酶的组成
(1)原核生物RNA聚合酶全酶的组成：α2ββ’ωσ；核心酶组成：α2ββ’ω。σ亚基
参与识别特异的启动子。
(2)真核生物RNA聚合酶全酶的组成：α2ββ’σ；核心酶：α2ββ’。σ亚基与转录起始点的识别有关系，核心酶与RNA的聚合有关。
2.转录终止的两种形式
原核生物终止的两种ρ因子依赖性和ρ因子不依赖性。
(1) ρ因子不依赖性的终止其特征是DNA模板上有特殊的序列，转录产生的RNA产物有两个特征，一是转录产物含有一段G-C丰富的发卡序列，能形成颈-环的二级结构，RNA聚合酶与颈-环结构作用后，即终止转录。二是在发卡结构的紧后面有6~7个U残基序列，几个U与模板DNA上的A碱基配对很不稳定，容易使新生成的RNA与模板脱离。
(2) ρ因子依赖性的转录终止没有明显的特殊序列，ρ因子是6具体蛋白质，有RNA-依赖的ATP酶活性和解旋酶活性，围绕初级产物的ρ因子，由ATP功能，随RNA聚合酶移动，遇到颈-环结构时终止转录，于是转录产物从模板链上释放下来。
第十三章蛋白质生物合成
1. 密码子的概念及特点
(1) 概念：在mRNA的可译框架，每3个相邻的核苷酸为一组、代表一种氨基酸或指导肽链合成的其他信息，这种存在于mRNA的可译框架的三联体形式的核苷酸序列称为密码子。A、G、C、U可组成64个三联体密码子，其中61个表示不同的氨基酸，AUG为其实密码子，UAA、UAG、UGA为终止密码子，不能编码氨基酸。
(2) 特点：①方向性；②连续性；③简单性；④通用性；⑤摆动性。
2. 蛋白质合成过程中耗能的数目
每增加1个肽键平均需要消耗由GTP或ATP提供的至少4个高能磷酸键。
3. 肽链合成延长阶段的三步反应
(1) 进位：又称注册，是指一个氨基酸tRNA模板的指令进入并结合到核糖体A位的过程。
(2) 成肽：成肽是在肽酰转移酶的催化下，核糖体P位上起始氨基酰tRNA的N-甲酰甲硫氨酰基（真核生物为甲硫氨酰基）或肽酰tRNA的肽酰基被转移到A位并与A为上氨基酰tRNA 的α-氨基结合形成肽键的过程。
(3) 转位：在转位酶的催化下，核糖体向mRNA的3’-端移动一个密码子的距离，使mRNA 序列上的下一个密码子进入核糖体的A位、原占据A位的肽酰tRNA移入P位的过程。
第十四章基因表达调控
1. 基因表达的特点及方式
(1 ) 特点：①诱导表达和阻遏表达；②基因表达调控的多层次协调特点；③基因表达的时空特异性，表现为时间特异性和空间特异性；④顺式作用元件和反式作用因子的共同调节。(2) 方式：组成性表达、适应性表达；诱导性表达、阻遏性表达。
2. 顺式作用元件及反式作用因子的概念
(1) 顺式作用元件（cis-acting element）：又称分子内作用元件，指真核基因表达时调控转录过程的特殊DNA序列，与转录因子结合而起作用，通常包括：启动子、启动子近端元件、增强子、沉默子；
(2) 反式作用因子（trans-acting factor）：又称为分子间作用因子，指由某一基因表达产生的蛋白质因子，通过与另外一基因的顺式作用元件相互作用调节其表达。
3. 乳糖操纵子的调控机制
(1) 阻遏蛋白的阻遏作用
①在有葡萄糖的培养基中，阻遏蛋白基因lacI表达产物形成四聚体后与操纵子序列lacO结合，以此阻止已结合在启动子上P lac上的RNA聚合酶向下游移动，从而关闭乳糖操纵子的转录。
②在乳糖成为主要培养基的碳源时，乳糖（乳糖在通透酶的作用下进入细胞内，并在β- 半乳糖苷酶的作用下生成葡萄糖和半乳糖，葡萄糖和半乳糖经β- 半乳糖苷酶催化生成别乳糖）在β- 半乳糖苷酶的作用下最终生成别乳糖，别乳糖可以结合阻遏蛋白，使其失去与lacO结合的能力，这样，RNA聚合酶可以有效的启动转录，表达细胞利用乳糖所需要的三种酶，使得细菌可以大量地利用乳糖。
(2) CAP的正调控作用
在葡萄糖和乳糖共存的环境中，细菌首先利用葡萄糖作为碳源，直至葡萄糖耗尽后乳糖操纵子才被启动，由于细胞核内的cAMP的浓度受葡萄糖代谢的调节，当缺乏葡萄糖时，cAMP浓度增高，cAMP与CAP结合形成CAP-cAMP复合物，与DNA结合，并推动DDRP向前移动，促进转录。
(3) 阻遏蛋白和CAP共同参与的协同调控
细菌在富含葡萄糖的环境中，葡萄糖的分解减少cAMP的生成，使得细胞内的CAP-cAMP复合物的浓度不足以激活RNA聚合酶，从而不能启动乳糖操纵子的转录；当环境中既没有葡萄糖也没有乳糖时，阻遏蛋白介导的负调控作用关闭乳糖操纵子；只有环境中的葡萄糖被完全消耗而仅有乳糖时，乳糖通过别乳糖使lacO开放，同时细胞内的cAMP浓度高，cAMP与CAP 结合成复合物，与DNA结合，并推动DDRP向前移动，促进转录。
4. 转录因子的功能结构域
转录因子一般具有三个功能不同的结构域：DNA结合结构域（包括螺旋-转角-螺旋结构、锌
指结构、亮氨酸拉链），转录活化结构域（酸性激活域、谷氨酰胺富含域、脯氨酸富含域），与其他蛋白因子结合的结构域（二聚化结构域）。
5. 几个相关的概念
(1) 基因（gene）：是指DNA分子中具有特定生物学功能的区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。
(2) 基因组（genome）：一个细胞或病毒中所携带的全部遗传信息或整套基因，它包含一个生物体生存、发育、活动和繁殖所需要的全部遗传信息的整套核酸。
(3) 操纵子（operon）：在原核生物中，若干结构基因可串联在一起，其表达受到同一调控系统的调控，这种基因的组织形式称为操纵子。
(4) 协调调节：当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性；单纯乳糖存在时：细菌利用乳糖作碳源，若有葡萄糖或葡萄糖/乳糖共同存在时，细菌首先利用葡萄糖。
(5) 原核生物基因结构特点：①没有内含子；②功能相关的基因形成一个转录单位，称为操纵子；③转录产物是多顺反子，翻译后得到多种蛋白质；④转录和翻译同时进行；⑤重复序列少。
真核生物结构基因特点：①结构庞大；②基因不连续——断裂基因（编码区具有外显子和内含子）；③转录产物是单顺反子，翻译后得到一条多肽链；④重复序列。
第十五章基因技术
1. 分子克隆中常用的工具酶
限制性核酸内切酶、DNA聚合酶I、逆转录酶、T4DNA连接酶、碱性磷酸酶、末端转移酶、Taq DNA聚合酶。
2. Ⅱ型限制性核酸内切酶的作用特点
(1) 识别和切割位点相同；
(2) 识别序列通常为4~8bp的回文结构；
(3) 切割可产生两类切口，三种末端：平端切口、粘端切口，3’-端突出的粘性末端、5’-端突出的粘性末端、平末端。
3. 常用载体的种类
质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA、酵母人工染色体（YAC）、细菌人工染色体（BAC）。
4. 基因工程的基本步骤
(1) 目的基因的获取；
(2) 基因载体的选择与构建；
(3) 目的基因与载体的拼接；
(4) 重组DNA分子导入受体细胞；
(5) 筛选并无性繁殖含重组分子的转化子；
(6) 克隆基因的表达；
5. 核酸分子杂交的概念
两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只有他们有大致相同的互补碱基顺序，在适宜的条件（温度及离子强度）下，经退火处理即可复性，形成新的杂交双链。
6. PCR的概念
PCR即聚合酶连反应技术，是指利用耐热DNA聚合酶的反复作用，通过变性-退火-延伸的循环操作，在体外迅速将DNA模板扩增数百万倍的一种操作技术。
7. 基因治疗的基本方法
基因矫正、基因置换、基因增补、基因失活、免疫调节。
8. 几个相关的概念
(1) 载体的选择标准：①能自主复制；②具有两个以上的遗传标记，便于重组体的筛选和鉴定；③有克隆位点（外援DNA插入点），常有多个单一酶切位点，称为多克隆位点；④分子量小，以容纳较大的外援DNA。
(2) 重组DNA技术常用的工具酶：限制性核酸内切酶、DNA连接酶、DNA聚合酶I、Klenow片段、逆转录酶、多聚核苷酸激酶、碱性磷酸酶、末端转移酶。
(3) 感受态细胞：受体细胞经处理后处于最适摄取和容忍重组体的状态，称为感受态细胞。
第二十章癌基因及抑癌基因
1.癌基因的概念
癌基因就是具有增加癌源性或转化潜能，在一定条件下导致其编码区或调控区域遗传性状发生改变的基因。分为病毒癌基因和原癌基因。
2.原癌基因的活化机制
(1) 原癌基因点突变；
(2) 原癌基因获取启动子与增强子；
(3) 原癌基因甲基化程度降低；
(4) 原癌基因的扩增；
(5) 原癌基因的以为或者重排。
第二十二章肝胆生化
1. 物转化的概念
内存在一些非营养物质，他们既不能作为构建组织细胞的成分，又不能氧化供能，机体在排出这些物质以前，将其进行各种代谢转变，使其水溶性增高，易于溶解在胆汁或尿液中排出体外，这一过程称为生物转化。
2. 物转化反应的类型
氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应（葡萄醛酸结合反应、硫酸结合反应、乙酰基结合反应、谷胱甘肽结合反应、甘氨酸结合反应、甲基化结合反应）。
3.种胆红素理化性质的比较
植物生理学与生物化学历年研究生考试真题
2008年全国硕士研究生人学统一考试 植物生理学与生物化学 植物生理学 一、单项选择题：1一15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．下列元素缺乏时，导致植物幼叶首先出现病症的元素是 A．N B．P． C.Ca D．K 2．能诱导果实发生呼吸跃变的植物激素是 A．ABA B．IAA C．ETH D．CTK 3．植物一生的生长进程中，其生长速率的变化规律是 A．快一慢一快 B．快一慢 C．慢一快一慢 D．慢一快4．植物细胞中质子泵利用ATP水解释放的能量，逆电化学势梯度跨膜转运H+，这一过程称为 A．初级主动运输 B．次级主动运输 C．同向共运输 D．反向共运输5．植物叶片中进行亚硝酸还原的主要部位是 A．线粒体 B．细胞基质 C．液泡 D．叶绿体 6．高等植物光系统Ⅱ的作用中心色素分子是 A．P680 B．P700 C．A0 D．Pheo 7．植物光呼吸过程中，氧气吸收发生的部位是 A．线粒体和叶绿体 B．线粒体和过氧化物酶体 C．叶绿体和乙醛酸循环体 D．叶绿体和过氧化物酶体 8．类胡萝卜素对可见光的吸收范围是 A．680～700nm B．600～680 nm C．500～600 nm D．400～500nm 9．1mol NADH + H+经交替氧化途径将电子传给氧气时，可形成A．4molATP B．3molATP C．2.molATP D．1molATP 10．若某一植物组织呼吸作用释放C02摩尔数和吸收O2摩尔数的比值小于1，则该组织在此阶段的呼吸底物主要是 A．脂肪B．淀粉C．有机酸D．葡萄糖
11．某植物制造100g干物质消耗了75kg水，其蒸腾系数为 A．750 B．75 C．7．5 D．0．75 12．下列蛋白质中，属于植物细胞壁结构蛋白的是 A．钙调蛋白B．伸展蛋白C．G蛋白D．扩张蛋白 13．在植物的光周期诱导过程中，随着暗期的延长 A．Pr含量降低，有利于LDP开花 B．Pfr含量降低，有利于SDP开花C．Pfr含量降低，有利于LDP开花D．Pr含量降低，有利于SDP开花 14．根据花形态建成基因调控的“ABC模型”，控制花器官中雄蕊形成的是A．A组基因B．A组和B组基因 C．B组和C组基因D．C组基因15．未完成后熟的种子在低温层积过程中，ABA和GA含量的变化为 A．ABA升高，GA降低 B．ABA降低，GA升高 C．ABA和GA均降低 D．ABA和GA均升高 二、简答题：16—18小题，每小题8分，共24分。 16．把一发生初始质壁分离的植物细胞放入纯水中，细胞的体积、水势、渗透势、压力势如何变化? 17．简述生长素的主要生理作用。 18．简述韧皮部同化物运输的压力流动学说。 三、实验题：19小题，10分。 19．将A、B两种植物分别放置在密闭的光照生长箱中，定期抽取生长箱中的气体样品，分析其中的C02含量。以C02含量对光照时间作图，得到下列曲线图。据图回答： (1)分析图中曲线变化的原因。 (2)推测两种植物的光合碳同化途径。 (3)请用另一种实验方法验证你的推测。
生物化学复习提纲2016
生物化学复习提纲2015 第一章蛋白质化学 1．蛋白质、氨基酸的基本知识，名称、分类，重要的鉴定反应：氨基的反应，PITC，肽段顺序推导 蛋白质的分类: 简单蛋白:除氨基酸以外不含其他成分的蛋白质(清蛋白,球蛋白,谷蛋白,醇溶谷蛋白,组蛋白,精蛋白,硬蛋白) 结合蛋白（conjugated protein）:除由氨基酸组成蛋白质部分外，还含有非蛋白成分，这些非蛋白成分，有时称辅基（prosthetic group）或配基(核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,卟啉蛋白,黄素蛋白,金属蛋白) 根据蛋白质的分子外形分类 ?球状蛋白质（globular proteins） ?纤维状蛋白质（fibrous proteins） 根据蛋白质功能分类 ?结构蛋白质（structural proteins） ?酶蛋白（enzymes） ?运输蛋白质（transport proteins） ?运动蛋白质（kinesis proteins） ?贮藏蛋白质（storage proteins） ?防御蛋白质（defensive proteins） 蛋白质的水解: 酸水解:优点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。 碱水解:由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。部分的水解产物发生消旋化。该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。 酶水解:应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。 2．氨基酸、多肽的等电点计算、光吸收性质、甲醛滴定的原理氨基酸等电点: 中性:对于侧链基团不解离的氨基酸有：pI = (pK 1+pK 2 )/2 酸性:pI=(pK 1+pK R )/2 碱性:pI=(pK R+pK2)/2 多肽等电点: 酸性:pI=1/2（pK’R+ pK’ -COOH） 碱性:pI= pK’ R +lg（等电点侧链解离数/未解离数） 甲醛滴定的原理: 向AA溶液中加入过量的甲醛，用标准NaOH滴定时，由于甲醛与Aa中 的-NH 2作用形成-NH.CH 2 OH -N (CH 2 OH) 2 等羟甲基衍生物而降低了氨基的碱 性，相对地增强了-NH 3+的酸性解离，使Pk' 2 减少了2-3个pH单位，NaOH 滴定的曲线A向pH低的方向转移，滴定终点也移动pH9附近。
专升本生化复习提纲解答
生化复习提纲 第一章核酸 1.核酸的基本组成成分： 核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸三部分组成。核苷酸之间是通过3’，5’—磷酸二酯键连接而成。核酸的方向是5’→3’。体内重要的游离核苷酸有多磷酸核苷酸（如NMP、NDP、NTP），环化核苷酸（如cAMP、cGMP）。 2.DNA双螺旋结构的要点： (1) DNA分子是反向平行（一条是5’→3’,另一条是3’→5’）的互补双链结构； (2) DNA分子为右手螺旋结构； (3) 两条链间存在碱基互补，按碱基互补原则配对形成氢键(A=T，G≡C)； (4) 螺旋参数：螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟；相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基； (5) 维系作用：疏水作用力(碱基堆积力），氢键。 3.tRNA一级结构的特点;mRNA结构的特点： (1) tRNA一级结构的特点：①tRNA是分子最小的RNA（70~90个核苷酸）；②含稀有碱基最多（10-20% ），如DHU、 等；③3’末端：— CCA-OH(氨基酸臂）；④5’末端大多为G； (2) tRNA的二级结构为三叶草，包括：氨基酸臂、DHU环、反密码环、TψC环、额外环。 (3) 真核生物mRNA结构的特点：①5’-端:7-甲基鸟苷三磷酸（m7Gppp）帽子结构；②3’-端:多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构；③具有编码区和非编码区； 4.核小体的概念： (1) 在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体(nucleosome)，核小体结构属于DNA的高级结构。 (2)核小体由核心颗粒（H2A，H2B，H3，H4各2分子＋ 1.75圈DNA）和连接区（DNA ＋H1）组成。 5. 几个相关的概念 (1) 核酸在波长260nm的紫外光吸收峰值最大，故常用紫外分光光度法测定核酸的含量； (2) DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。 (3) 增色效应：DNA变性时其溶液对260nm紫外光的光吸收度（OD260 ）增高的现象。 (4) Tm值：DNA变性时，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm)，Tm 的大小与G+C含量成正比。 (5) DNA的复性：适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。 第二章蛋白质 1. 根据含氮量计算蛋白质含量： 蛋白质中N的含量为13 ~ 19 %，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。因此可以根据含氮量推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质含量= 样品含氮量×6.25 2. 碱性和酸性氨基酸的名称 (1)碱性氨基酸：组氨酸（His）、精氨酸（Arg）、赖氨酸（Lys） (2)酸性氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp） 3. 等电点的概念
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生物化学复习提纲
生物化学复习提纲 （理工16级—L食品类、L生工类） 第一章绪论 第二章蛋白质 蛋白质系数；单纯蛋白质；结合蛋白质；单体蛋白质；寡聚蛋白质； 必需氨基酸？必需氨基酸有哪些 蛋白质的20种氨基酸的三字符？是否都有旋光性？是否都是L-α-氨基酸？ 兼性离子？pK值？pI？电泳？氨基酸处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？与电泳方向的关系。 哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力？为什么？赖氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬氨酸生理pH条件下带电状况？ 半胱氨酸在pH1、4、8、12时组氨酸的净电荷是怎样的？对每个pH来说，当电泳时，是向阳极还是向阴极迁移？ α-氨基酸的茚三酮反应呈现的颜色是否都一样？为什么？ 蛋白质中二硫键的形成、常用的打开二硫键的氧化剂和还原剂是什么？ 哪三种氨基酸在280nm紫外光下有吸收峰？原因是？紫外吸收法测定蛋白质浓度的理论依据是？ 生物活性肽？活性肽结构特点与蛋白质肽有何不同？ 研究蛋白质构象的主要方法是？ 简述蛋白质一、二、三、四级结构？维持蛋白质二、三、四级结构的作用力分别是？维持三级结构的主要作用力是？ 结构域；超二级结构；别构蛋白质；别构效应；协同效应；同促效应；异促效应； 球状蛋白结构特点？疏水侧链和亲水侧链的分布？ 肌红蛋白与血红蛋白结构？各有几个氧结合位？与氧结合的铁是2价还是3价？与氧亲和力有无差别？ 举例说明蛋白质结构与功能的关系？ 蛋白质的等电点？酸碱性质？蛋白质紫外吸收？ 维持蛋白质胶体溶液的稳定因素？ 使蛋白质沉淀因素有？其原理？哪些方法可获得不变性的沉淀蛋白质？ 蛋白质变性与复性？导致蛋白质变性的因素？常用变性剂？变性蛋白有何特点？ 凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析）和SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量的原理？ 蛋白质的盐析及原理？会做题，根据题意判断结果或根据题中所给数据及蛋白质性质设计实验。 蛋白质的分离纯化步骤？常用的纯化方法及各自原理？ 蛋白质的含量测定的方法有？其原理？ 书后47页：3，4，5，10，11 第三章核酸 稳定DNA双螺旋结构的因素有哪些？碱基互补原则？碱基互补原则生物学意义？ 增色效应？减色效应？Tm？核酸变性？核酸复性、核酸分子杂交？ 原核生物与真核生物mRNA一级结构的异同 核酸研究中常用到的技术有哪些（举出2~3项），有哪些实际应用？ 质粒？核酸限制性内切酶？基因工程？质粒和限制性内切酶在基因工程中的作用？基因工程的主要步骤？ Southern杂交原理及应用 书后题：80页3，8，9，10，12，14，15 第四章糖类 构型（D ，L，α，β）与构象？糖苷键？旋光性？ 糖的变旋现象及产生原因？ 举出4例常见寡糖的单糖组成。，哪些是还原糖、哪些是非还原糖 总结直链淀粉、支链淀粉、糖原、纤维素的单糖组成、糖苷键及类型（如淀粉是由α-D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连） 糖胺聚糖结构特点及种类？糖蛋白和蛋白聚糖的组成与结构特点。 书后题97页：6 第五章脂类 常见的硬脂酸（16C）、软脂酸（18C）和亚油酸（9,12－十八碳二烯酸ω－6系列）、亚麻酸（9,12,15- 十八碳三烯酸ω－3系列）的结构特点？ 乳化剂（去污剂）？乳化作用？常用到的乳化剂有哪些？双亲媒性分子？ 甘油磷脂结构通式？卵磷脂和脑磷脂的分子组成？ 体内天然脂肪酸的结构特点，偶数碳、顺式结构。溶点等 测定油脂皂化价、碘价有何应用？氢化？ 质脂过氧化作用？抗氧化剂？生物体内常见的抗氧化剂有哪些？ 书后习题：113页 5 第六章酶
中国药科大学生物化学精品课程习题(维生素)
一、选择题（单项选择题） 1．下列哪一个化合物的名称与所给出的维生素名称不符? ( ) A．α－生育酚一维生素E B．硫胺素一维生素B， C．抗坏血酸一维生素C D．氰钴胺素一维生素B12 E．吡哆醛一维生素B2 2．下列哪一个辅酶不是来自维生素 ( ) A．CoQ B．FAD C．NAD＋ D.pLp E．Tpp 3．分子中具有醌式结构的是 ( ) A．维生素A B．维生素B1 C．维生素C D．维生素E E．维生素K 4．具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 ( ) A．维生素C B．维生素E C．维生素A D．维生素B1 E．维生素D 5．下列维生素中含有噻唑环的是 ( ) 丸维生素E2 B．维生素B1 C．维生素PP D．叶酸 E．维生素B7 6．成人及儿童因缺乏哪种维生素而导致干眼病? ( ) A．维生素]35 B．叶酸 C．维生素A D.维生素B3 E．维生素B6 7．下列哪种维生素可转化为甲基和甲酰基载体的辅酶? ( ) A. 硫胺素 B．叶酸 C.维生素A D．泛酸 E．核黄素 8．下列关于维生素C结构和性质的叙述，哪一项是错误的? ( ) A. 维生素C是含六个碳原子骨架的化合物 B．维生素C具有酸性是因为一COOH释放质子 C．还原型维生素C为烯醇式，而氧化型维生素C为酮式 D．还原型维生素C的元素组成为C：H：O=6：8：6 E．维生素C是一种内酯化合物 9．下列哪一种维生素或辅酶不含环状结构 ( ) A.烟酸 B．四氢叶酸 C．维生素D3 D．泛酸 E．生物素 10．下列哪一种辅酶能与焦磷酸硫胺素一起在丙酮酸转变为乙酰辅酶A的过程中起重要作用 ( ) A．维生素B3 B‘硫辛酸 C．维生素A D．维生素C E．NADP 11．泛酸是CoA的组成成分，后者在糖、脂和蛋白质代谢中起 ( ) A．脱羧作用 B．酰基转移作用 C.脱氢作用 D．还原作用 E．氧化作用12．下列哪个不是丙酮酸脱氢酶系的辅助因子? ( ) A．pLp B．Tpp C．硫辛酸 D．FAD E．CoA 13．下列哪一个反应需要生物素 ( ) A．羟化作用 B．羧化作用 C．脱羧作用 D．脱水作用 E．脱氨基作用 14．转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个? ( ) A. 尼克酸 B．泛酸 C．硫胺素 D．磷酸吡哆醛 E．核黄素 15．下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和蝶呤啶组成 ( ) A. 维生素B12 B．氰钴胺素 C．叶酸 D．生物素 E．CoA 16．除CoA可以作为酰基载体之外，下列哪种物质也可以传递乙酰基 ( ) A. 生物素 B．叶酸 C. Tpp D．硫辛酸 E．维生素B12 17．来自于食物的抗生物素蛋白不影响哪一种酶的催化反应? ( ) A．琥珀酸脱氢酶 B．丙酰辅酶A羧化酶
动物生理学与生物化学农学真题及答案
2014年全国硕士研究生入学统一考试 农学门类联考动物生理学与生物化学试题解析 动物生理学 一、单项选择题：1～15小题，每小题1分，共I5分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．骨骼肌细胞兴奋时细胞膜发生去极化的离子基础是 +内流+内流内流+内流 【参考答案】B 【考查知识点】考察骨骼肌细胞兴奋时，细胞膜钙离子内流的重要性。 2．下列物质中，能加速新鲜血液凝固的是 A.柠檬酸钠溶液 B.液体石蜡 C.肺组织浸出液 D.肝素溶液 【参考答案】C 【考查知识点】考察血液凝固和抑制的相关物质。 3．正常情况下，心肌不会发生强直收缩的原因是 A.心肌是功能合胞体 B.心肌肌浆网不发达 C.心肌有自动节律性 D.心肌有效不应期长 【参考答案】D 【考查知识点】考察心肌细胞的功能效应。 4．心室等容舒张过程中各部位压力相比较，正确的是 A.心房压>心室压>主动脉压 B. 心房压>心室压<主动脉压 C. 心房压<心室压<主动脉压 D. 心房压<心室压>主动脉压 【参考答案】 【考查知识点】考察血压的流动方向。 5．下列心肌细胞中，兴奋传导速度最慢的是 A.新房肌细胞 B.结区细胞 C.哺肯野细胞 D.心室肌细胞 【参考答案】 【考查知识点】考察兴奋在心肌细胞中传导速度。 6．缺氧可反射性地引起呼吸加强，该反射的感受器是：
A.肺牵张感受器 B.呼吸肌本体感受器 C.外周化学感受器 D.中枢化学感受器 【参考答案】C 【考查知识点】考察呼吸运动在不同的条件下不同的感受器。 7．下列条件中，均可使氧离曲线发生右移的是 升高、CO2分压升高、温度升高 B. pH降低、CO2分压升高、温度升高 C. pH升高、CO2分压降低、温度降低降低、CO2分压降低、温度降低 【参考答案】B 【考查知识点】考察氧离曲线左右移动的因素。 8．对食物中蛋白质消化作用最强的消化液是 A.唾液 B.胃液 C.胆汁 D.胰液 【参考答案】D 【考查知识点】考察影响蛋白质消化作用最强的消化液。 9．维持躯体姿势最基本的反射是 A.腱反射 B.肌紧张 C.屈肌反射 D.对侧伸肌反射 【参考答案】D 【考查知识点】考察肌紧张是指缓慢持续牵拉肌腱时，受牵拉肌肉发生紧张性收缩，阻止肌肉被拉长，它是维持躯体姿势的最基本反射，是姿势反射的基础。 10. 寒冷环境中能促使恒温的物产热，并具有起放慢、作用持续时间长特点的激素是 A.甲状腺激素 B.肾上腺素 C.去甲肾上腺素 D.生长激素 【参考答案】B 【考查知识点】考察寒冷环境：人体血管收缩，血流量减少，所以散热减少；肾上腺激素分泌增加，骨骼肌战栗所以产热量增加。肾上腺激素的功能。 11. 下列激素中，可直接促进肾远曲小管和集合管重吸收Na+的是 A.肾素 B.醛固酮 C.心房钠尿肽 D.抗利尿激素 【参考答案】D 【考查知识点】考察抗利尿激素的功能。 12. 在神经—肌肉接头处，分解乙酰胆碱的酶是 A.磷酸二酯酶 B.胆碱乙酰化酶 C.腺苷酸环化酶 D.乙酰胆碱酯酶 【参考答案】D
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
植物生理学与生物化学
农学门类联考 植物生理学与生物化学 植物生理学 一、单项选择题：l～15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1. G-蛋白是一类具有重要生理调节功能的蛋白质，它在细胞信号转导中的作用是 A. 作为细胞质膜上的受体感受胞外信号 B. 经胞受体激活后完成信号的跨膜转换 C. 作为第二信号 D. 作为蛋白激酶磷酸化靶蛋白 2. 植物细胞进行无氧呼吸时 A. 总是有能量释放，但不一定有CO2释放 B. 总是有能量和CO2释放 C. 总是有能量释放，但不形成ATP D. 产生酒精或乳酸，但无能量释放 3. 以下关于植物细胞离子通道的描述，错误的是 A. 离子通道是由跨膜蛋白质构成的 B. 离子通道是由外在蛋白质构成的 C. 离子通道的运输具有一定的选择性 D. 离子通道的运输只能顺电化学势梯度进行
4. C3植物中，RuBp羧化酶催化的CO2固定反应发生的部位是 A. 叶肉细胞基质 B. 叶肉细胞叶绿体 C. 维管束鞘细胞机制 D. 维管束鞘细胞叶绿体 5. 细胞壁果胶质水解的产物主要是 A. 半乳糖醛酸 B. 葡萄糖 C. 核糖 D. 果糖 6. 叶片衰老过程中最先解体的细胞器是 A. 高尔基体 B. 内质网 C. 叶绿体 D. 线粒体 7. 某种长日植物生长在8h光期和16h暗期下，以下处理能促进其开花的是 A. 暗期中间用红光间断 B. 光期中间用黑暗间断 C. 暗期中间用逆红光间断 D. 按其中间用红光-远红光间断 8. 在其它环境条件适宜时，随环境温度升高，植物光和作用的光补偿点 A. 下降 B. 升高 C. 不变 D. 变化无规律 9. C4植物光和碳同化过程中，从叶肉细胞通过胞间连丝运输到维管束鞘细胞的C4-二羧酸是 A. 天冬氨酸或草酰乙酸 B. 草酰乙酸或苹果酸
2020年(生物科技行业)生物化学复习资料
（生物科技行业）生物化学 复习资料
生物化学复习资料 第壹章蛋白质 1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25 2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys） 3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以俩性离子存在时，在电场中不向任何壹极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。 5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。 7，壹个氨基酸的а—羧基和壹个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。 8，蛋白质的壹级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水
作用和范德华力。 10，蛋白质的二级结构指多肽主链有壹定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有壹定规则的结构。 11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有俩个或俩个之上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每壹个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。 13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的壹级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。 14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀能够分为俩类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，且保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，和重金属或某些酸类的反应都属于此类。
2014年414植物生理学与生物化学农学真题及答案
2014年全国硕士研究生入学统一考试农学门类联考植物生理学与生物化学试题解析 植物生理学 一、单项选择题：1～15小题，每小题1分，共15分。下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。 1．磷脂酶C作用于质膜上的磷脂酰肌醇二磷酸，产生的胞内第二信使是 A.肌醇二磷酸和三酰甘油 B.肌醇三磷酸和二酰甘油 C.肌醇二磷酸和二酰甘油 D.肌醇三磷酸和三酰甘油 【参考答案】B 【考查知识点】考察植物信号转导系统。 2．植物细胞壁中含量最高的矿质元素是 A.镁 B.锌 C.钙 D.铁 【参考答案】C 【考查知识点】考察细胞壁的成分。 3．植物细胞膜上通道蛋白运输离子的特点是 A.顺电化学势梯度进行，有饱和效应 B.顺电化学势梯度进行，无饱和效应 C.逆电化学势梯度进行，有饱和效应 D.逆电化学势梯度进行，无饱和效应 【参考答案】B 【考查知识点】离子通道的特性
4．当土壤中却钼时，植物通常也表现出 A.缺氮症状 B.缺磷症状 C.缺钙症状 D.缺镁症状 【参考答案】A 【考查知识点】钼是硝酸还原酶的组分，缺乏会导致确氮症状 5．筛管受伤时，能及时堵塞筛孔的蛋白质是 A.扩张蛋白 B.肌动蛋白 C.G蛋白 D.P蛋白 【参考答案】D 【考查知识点】P蛋白的功能 6．根的向重力性生长过程中，感受重力的部位是 A.静止中心 B.根冠 C.分生区 D.伸长区 【参考答案】B 【考查知识点】向重力性的感应部位 7．植物抗氰呼吸途径中的交替氧化酶位于 A.线粒体内膜上 B.线粒体基质中 C.细胞质基质中 D.过氧化物酶体膜上【参考答案】A 【考查知识点】末端氧化酶的位置 8．植物吐水现象说明 A.水分向上运输的动力是蒸腾拉力 B.根系水势高于土壤溶液水势 C.内聚力保持了导管水柱的连续性 D.根系中存在使水分向上运输的压力【参考答案】D 【考查知识点】水分向上运输的动力
动物生物化学 期末复习资料 超准
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
414植物生理学和生物化学
08年考研农学之植物生理学与生物化学测试三 植物生理学 一、单项选择题 1、叶绿体色素中，属于作用中心色素的是A、少数特殊状态的叶绿素a B. 叶绿素b C. 胡萝卜素 D. 叶黄素 2、苹果、梨的种子胚已经发育完全，但在适宜的条件仍不能萌发，这是因为A、种皮限制B、抑制物质C、未完全成熟D、促进物质 3、CTK/IAA比值高时，诱导愈伤组织形成A、木质部B、韧皮部C、根D、芽 4、光呼吸是一个氧化过程，被氧化的底物是 A. 丙酮酸 B. 葡萄糖 C. 乙醇酸 D.甘氨酸 5、植物细胞对离子吸收和运输时，膜上起生电质子泵作用的是 A. NAD激酶 B. 过氧化氢酶 C. H+ATP酶 D. 硝酸还原酶 6、参与糖酵解反应的酶主要存在于 A. 细胞膜上 B. 细胞质中 C. 线粒体中 D. 液泡内 7、目前认为，植物的保卫细胞中水势变化与——有关。 A. SO42- B. CO2 C. Na+ D. K+ 8、花粉管朝胚囊方向生长属于 A. 向重力性运动 B. 偏向性运动 C. 向化性运动 D. 感性运动 9、遇干旱时，植物体内大量积累 A. 脯氨酸与甜菜碱 B. 甜菜碱与CTK C. CTK与酰胺 D. 脯氨酸与生长素 10、叶片衰老时，植物体内发生一系列生理变化，其中蛋白质和RNA含量 A. 显著下降 B. 显著上升 C. 变化不大 D.蛋白质含量下降，RNA含量上升 11、植物体内有机物质长距离运输的主要途径是 A. 韧皮部中的导管 B. 木质部中的导管 C. 韧皮部的筛管 D. 木质部中的筛管 12、番茄采收前喷施合适浓度的——，可提早6-8天红熟。 A. 细胞分裂素 B. 赤霉素 C. 红花菜豆素 D. 乙烯利 13、小麦拔节期喷施——，可防止徒长，提高抗寒性。
大学生物化学复习资料
一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
生化复习提纲
名词解释 1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过 程称糖原分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程 4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量 5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环 6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成 乳酸，称为糖酵解途径。 7、血脂：血浆中脂类的总称。主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。 8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。包括脂类和载脂蛋白。 9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。 10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。 11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。 12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。 13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充 所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位臵上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。 15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。 16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20种氨基酸。另3个密码子代表终止信号。） 17、中心法则：是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复 制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此，遗传信息的流向是DNA →RNA →蛋白质 18、半保留复制：（半保留复制是DNA复制最重要的特征。）当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA 链和一股新生DNA链，这种复制方式称为半保留复制。 19、逆转录：是以RNA为模板、以dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过程的信息传递方向是从RNA到DNA，与从DNA转录到RNA的信息传递方向相反，所以称为逆转录。 20、转录：是指生物体按碱基互补配对原则把DNA碱基序列转化成RNA碱基序列、 从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程。 21、启动子：原核生物和真核生物基因的启动子均由RNA聚合酶结合位点、转录起始位点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列。 22、翻译：翻译又称为蛋白质的生物合成过程，是核糖体协助tRNA从mRNA读取遗传信息、用氨基酸合成蛋白质的过程，是mRNA碱基序列决定蛋白质氨基酸序列的过程，或者说是把碱基语言翻译成氨基酸语言的过程。
生物化学或生物化学或植物生理学与生物化学生物化学部分
生物化学或生物化学或植物生理学与生物化学(生物化学部分)
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生物化学考试大纲 一、《生物化学》课程说明 生物化学亦即生命的化学，是从分子水平上研究生命现象化学本质的一门科学,是生命科学的核心课程。 通过本课程的学习，使学生掌握现代生物化学及分子生物学的基本理论,基础知识、基本技能,为进一步学习植物生理学,植物病理学，遗传与育种,微生物学等课程打好基础，并能运用生物化学及分子生物学的理论和技术指导专业实践。 二、《生物化学》考试大纲 （一)绪论 １、生物化学的概念，研究对象和主要内容。 ２、生物化学发展简史。 3、生物化学与其他学科的关系。 4、生物化学的应用与发展前景。 基本论点: 1、生物化学是生命的化学。 2、工农业生产推动了生物化学的发展。 3、生物化学是生命科学的领头科学。 （二)蛋白质 1、蛋白质的生物学意义和化学组成。 ２、氨基酸。 ３、肽。 ４、蛋白质的分子结构。 ５、蛋白质分子结构与功能的关系。 6、蛋白质的重要性质。 7、蛋白质的分类。 基本论点: １、蛋白质是由氨基酸构成的。 2、氨基酸具有解离特性、两性性质和特殊的物理化学性质。 3、蛋白质的结构具有层次性。 4、蛋白质的初级结构决定高级结构。 5、蛋白质的结构决定功能。 6、蛋白质具有两性解离、胶体、变性和沉淀的特性。 （三)酶 1、概述。 ２、酶的化学本质。 3、酶的分类及命名。 4、酶的专一性。 5、酶的作用机理。 6、影响酶促反映速度的因素。