生化1
L-氨基酸D-氨基酸
个不对称碳的氨基酸就存在着种不能叠合的镜象立体异构体。如果要改变构型，需要破坏1个或更多的化学键。氨基酸分为D-型氨基酸和
酸。到目前为止，发现的游离氨基酸以及蛋白质温和水解得到的氨基酸绝大L-型氨基酸。
——氨基酸
二.氨基酸的分类
根据是否参与组成蛋白质，氨基酸可分为蛋白质氨
基酸和非蛋白质氨基酸；
氨基酸的紫外吸收光谱
280nm
275nm
257nm
种基本氨基酸在可见光区都没
1000nm）和远紫?蛋白质中由于含有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸，所以也有紫外吸收能力，一般最大吸收在
氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。
两分子双缩脲与碱性硫酸铜作用，生成粉红色或紫色的复合物含有两个或两个以上肽键的化合物，能发生同样的反应
肽键的反应，肽键越多颜色越深
受蛋白质特异性影响小
蛋白质定量测定；测定蛋白质水解程度
γ-
第五节蛋白质的结构
大学生物化学习题-答案
生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点（pl）是指—水溶液中，氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时，主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中，大部分以负/阴离子形式存在,在pH 1、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？（p141 3题） 答：酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，也就是来源与去路的影响。 1)研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营养不良 或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现低血糖。 2）抑制糖异生： ①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生； ②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换，酶总量，酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶-1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等； 3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。 4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。 5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。 2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想他们为什们有降低血糖的作用？(p141 4题) 答：1）胰岛素 它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用，促进糖原的合成抑制糖异生，减少血糖来源，似血糖降低； 2）胰岛素促泌剂 ①磺脲类药物，格列苯脲等，通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素，增加体内胰岛素水平而降低血糖；②格列奈类，如瑞格列奈，通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。 3）胰岛素曾敏剂 如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药，如二甲双胍，它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性，增加周围组织对胰岛素的敏感性，增加胰岛素介导的葡萄糖的利用，也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。 4）a-糖苷酶抑制剂，如阿卡波糖，在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。 3、治疗血浆胆固醇异常升高有哪些可能的措施？理论依据是什么？(p174 3题) 答：1）血浆胆固醇异常升高的治疗措施主要：有调整生活方式与饮食结构、降脂药物治疗、血浆净化治疗、外科治疗和基因治疗。具体的治疗方案则应根据患者的血浆LDL-胆固醇水平和冠心病的危险因素情况而决定。而且，降脂治疗的目标亦取决于患者的冠心病危险因素。一般而言，危险因素越多，则对其降脂的要求就越高(即目标血脂水平越低)。 2）但是继发型高脂血症的治疗主要是积极治疗原发病，并可适当地结合饮食控制和降脂药物治疗。 A. 控制理想体重。肥胖人群的平均血浆胆固醇和三酰甘油水平显著高于同龄的非肥胖者。除了体重指数(BMI)与血脂水平呈明显正相关外，身体脂肪的分布也与血浆脂蛋白水平关系密切。一般来说，中心型肥胖者更容易发生高脂血症。肥胖者的体重减轻后，血脂 9 糖代谢 1．假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C 标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C 标记。 （1）CO 2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。 解答： （1）能找到14C 标记的CO 2 葡萄糖→→丙酮酸(*C 1) →氧化脱羧生成标记的CO 2。 （2）能找到14C 标记的乳酸 丙酮酸(*C 1)加NADH+H +还原成乳酸。 （3）能找到14C 标记的丙氨酸 丙酮酸(*C 1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C 标记的丙氨酸。 2．某糖原分子生成 n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个α-（1—6）糖苷键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）?如果从糖原开始计算，lmol 葡萄糖彻底氧化为CO 2和H 2O ，将净生成多少mol ?ATP? 解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n 个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n +1个分支及n +1个α-（1—6）糖苷键。如果从糖原开始计算，lmol 葡萄糖彻底氧化为CO 2和 H 2O, 将净生成33molATP 。 3．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别? 解答：(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H + 。 NADH+H +代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。 (2) 生成ATP 的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP 。 葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP （甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖1,6--二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP 。在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H +进入呼吸链将生成2× ATP ，所以净生成7mol ATP 。 4．O 2没有直接参与三羧酸循环,但没有O 2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么?丙二酸对三羧酸循环有何作用? 解答：三羧酸循环所产生的3个NADH+H +和1个FADH 2需进入呼吸链，将H +和电子传递给O 2生成H 2O 。没有O 2将造成NADH+H +和FADH 2的积累，而影响三羧酸循环的进行。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。 5．患脚气病病人丙酮酸与α–酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡萄糖的食物后），请说明其理由。 解答：因为催化丙酮酸与α–酮戊二酸氧化脱羧的酶系需要TPP 作酶的辅因子, TPP 是VB 1的衍生物,患脚气病病人缺VB 1, 丙酮酸与α–酮戊二酸氧化受阻, 因而含量比正常人高。 6．油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加，利用生化机制解释该现象，写出所经历的主要生化反应历程。 解答：油料作物种子萠发时,脂肪减少，糖増加,表明脂肪转化成了糖。转化途径是:脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A 经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。 7．激烈运动后人们会感到肌肉酸痛,几天后酸痛感会消失.利用生化机制解释该现象。 解答：激烈运动时, 肌肉组织中氧气供应不足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸, 会感到肌肉酸痛,经过代谢, 乳酸可转变成葡萄糖等其他物质,或彻底氧化为CO 2和 H 2O , 因乳酸含量减少酸痛感会消失。 8．写出UDPG 的结构式。以葡萄糖为原料合成糖原时,每增加一个糖残基将消耗多少ATP? 解答：以葡萄糖为原料合成糖原时 , 每增加一个糖残基将消耗3molATP 。过程如下： ATP G 6P ADP +--+垐?噲?葡萄糖(激酶催化), G 6P G 1P ----垐?噲?(己糖磷酸异构酶催化), 2G 1P UTP UDPG PPi PPi H O 2Pi --+++??→垐?噲?(UDPG 焦磷酸化酶催化), 再在糖原合成酶催化下，UDPG 将葡萄糖残基加到糖原引物非还原端形成α-1,4-糖苷键。 生化总结 第二章蛋白质的结构与功能 ※推算蛋白质大致含量：每克样品中含氮克数﹡6.25﹡100=100克样品中蛋白质含量（g%）. ※蛋白质的生物学功能：①酶的催化作用；②调控作用；③运动与支持；④参与运输储存； ⑤免疫保护；⑥参与细胞间信息传递；⑦氧化作用。 ※氨基酸的理化性质：两性解离与等电点；氨基酸的紫外吸收性质；荫三酮反应。 ※等电点：在某一PH得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子的浓度相等，呈电中性，此时的溶液的PH值称为氨基酸的等电点。 氨基酸的最大紫外吸收值：280mm 荫三酮反应：蓝紫色络合物。 ※蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。 ※蛋白质的一级结构是其空间结构和特异生物学功能的基础。 ※蛋白质的二级结构：是指多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 ※蛋白质的二级结构包括:四种 ※蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 ※蛋白质的三级结构的稳定是靠次级键（如：疏水作用力，盐键，氢键） ※结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域。 ※蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下蛋白质的空间结构受到破坏从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。 ※蛋白质的变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。 蛋白质紫外吸收最大值：280mm 原因：共轭双键 第三章：核算结构与功能 ※核酸的连接方式：3′，5′磷酸二酯键 书写方向：由一个核酸的3′-羟基和另一个核苷酸的5′-磷酸脱水缩合 ※DNA的一级结构：是指DNA分子中脱氧核苷酸从5′-末端到3′-末端的排列顺序。 DNA的一级结构即是DNA的碱基排列顺序。 Chargaff规则：①A=T,G=C;②不同生物种属的DNA的碱基组成不同；③同一个体的不同器官，不同组织的DNA具有相同的碱基组成。 ※DNA双螺旋结构的生物学意义： ①第一次从结构角度阐明了DNA充当遗传物质的结构基础； ②阐明了基因的本质，基因是存在于染色体上，具有特定遗传功能的DNA片段； ③揭示了DNA半保留复制的奥秘； ④双螺旋结构模型的创立，标志着生物科学的发展进入了分子生物学阶段。 ※DNA的最大紫外吸收值：260mm处 ※DNA的变性：是指在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使双链DNA解链为单链的过程。 ※退火:热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性的过程。 第五章：酶 ※酶分为单纯酶和结合酶 单纯酶：决定反应特异性 结合酶：决定反应的种类和性质 ※酶催化作用的特点：特异性；高效性；酶活性的可调节性；酶活性的不稳定性。 ※某些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆的结合，使酶分子发生构象的变化 第二章糖类 1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。 （1）所有单糖都具有旋光性。 答：错。二羟酮糖没有手性中心。 （2）凡具有旋光性的物质一定具有变旋性，而具有变旋性的物质也一定具有旋光性。 答：凡具有旋光性的物质一定具有变旋性：错。手性碳原子的构型在溶液中发生了 改变。大多数的具有旋光性的物质的溶液不会发生变旋现象。 具有变旋性的物质也一定具有旋光性：对。 （3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。 答：错。有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱水缩合成苷。如：果糖。 （4）自然界中存在的单糖主要为D-型。 答：对。 （5）如果用化学法测出某种来源的支链淀粉有57 个非还原端，则这种分子有56 个分支。 答：对。 2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体（包括α-异构体、β-异构体）？请写出戊醛糖的开链结构式（注明构型和名称）。 答：戊醛糖：有3 个不对称碳原子，故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。如果包括α-异构体、 β-异构体，则又要乘以2=16 种。 戊酮糖：有2 个不对称碳原子，故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。没有环状所以没有α-异 构体、β-异构体。 3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α- 苷还是β -苷？两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的二糖？ 答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4） 葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。 蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩 醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷又是β苷。两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的二糖。4 种连接方式α→α，α→β，β→α， β→β，每个5 种，共20 种-1 种（α→β，β→α的1 位相连）=19。 4、某种α-D-甘露糖和β-D-甘露糖平衡混合物的[α]25 D 为+ °，求该平衡混合物中α-D- 甘露糖和β-D-甘露糖的比率（纯α-D-甘露糖的[α]25 D 为+ °，纯β-D-甘露糖的[α]25 D 为- °）； 解：设α-D-甘露糖的含量为x,则 (1-x)= X=% 该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率:= 5、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖（1→6）α-D-吡喃葡萄糖（1→2）β-D-呋喃果糖] 的 结构式。. 6、水解仅含D-葡萄糖和D-甘露糖的一种多糖30g,将水解液稀释至平衡100mL。此水解液 在10cm 旋光管中测得的旋光度α为+ °，试计算该多糖中D-葡萄糖和D-甘露糖的物质的 量的比值(α/β-葡萄糖和α/β-甘露糖的[α]25 D 分别为+ °和+ °）。 解：[α]25 D= α25 D /cL×100= ( 30×1)×100= 设D-葡萄糖的含量为x,则 +(1-x)= X=% 《生物化学》作业 一、填空 1. 组氨酸的pK1(α-COOH)是1.82，pK2 (咪唑基)是6.00，pK3(α-NH3+)是9.17，其pI是（1）。 2. 低浓度的中性盐可以增强蛋白质的溶解度，这种现象称（2），而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度下降，这种现象称（3）。 3. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距 为__（4）__。 4. 维生素B1的辅酶形式为（5），缺乏维生素（6）易患夜盲症。 5. 在pH ＞pI的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 6. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH）来滴定（2）上放出的（3）。 7. 对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，纵轴上的截距 为__（4）_。 8. FAD含有维生素（5），NDA+含有维生素（6）。 9. 在pH＜pI的溶液中，氨基酸大部分以（1）离子形式存在。 10. 在α螺旋中C=O和N-H之间形成的氢键与（2）基本平行，每圈螺旋包含（3）个氨基酸残基。 11. 假定某酶的v-[S]曲线服从米-门氏方程，当[S]等于0.5 K m时，v是V max的（4）。 12. 氨基移换酶的辅酶含有维生素（5），缺乏维生素（6）_易患恶性贫血。 13. 蛋白质在酸性溶液中带净（1）电荷。 14. 蛋白质中的α螺旋主要是（2）手螺旋，每圈螺旋含（3）个氨基酸残基。 15. 缺乏维生素（5）易患佝偻病，维生素C和维生素（6）是天然抗氧化剂。 填空 1．（1）7.59 2. （2）盐溶（3）盐析 3. （4）1/Km 4. （5）TPP （6）A 5．（1）负 6.（2）氨基（3）H+ 7.（4）1/V 8.（5）B2 （6）PP 9.（1）正10.（2）螺旋轴（3）3.6 11.（4）1/3 12.（5）B6（6）B12 13.（1）正14.（2）右（3）3.6 15. （5）D （6）E （二）判断 1. 错 2. 对 3. 对 4. 错 5. 错 6. 错 7. 对 8. 对 9. 对10. 错11. 错12. 对13. 错14. 错15. 错16. 错17. 对18. 对19. 对20. 错21. 错22. 对23. 错24. 错 二、判断 1. 糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。 2. 在水溶液中，蛋白质折叠形成疏水核心，会使水的熵增加。 3. 当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4. 生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。 5. H+顺浓度差由线粒体内膜内侧经ATP酶流到外侧，释放的能量可合成ATP。 一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D ); 生化基本知识归纳总结表 目录 A．氨基酸的分类 B．氨基酸和蛋白质的理化性质比较 01—01 蛋白质分子各级结构的特征及意义比较表 01—02 蛋白质二级结构中的α－螺旋与β－折叠结构比较表 02—01 DNA和RNA组成结构、性质、功能比较表 03—01 三种可逆抑制类型比较表 03—02 酶的变构调节、共价修饰调节与酶原激活作用比较表 04—01 糖代谢途径总结归纳表 04--02 参予糖代谢中的主要维生素及其作用一览表 04—03 糖代谢中的重要中间产物及关连作用一览表 05—01 脂肪酸、脂肪分解合成代谢总结归纳表 05—02 酮体生成与利用比较表 05—03 脂肪酸合成与氧化过程的重要区别表 05—04 类脂合成代谢总结归纳表 05—05 血浆脂蛋白种类、性质、功能特点的比较 06—01 生物氧化与体外氧化(如燃烧)比较表 06—02 底物水平磷酸化、氧化磷酸化和线粒体外氧化的特点与意义比较表06—03 三羧酸循环与氧化磷酸化途径汇总表 07—01 氨基酸脱氨基作用比较表 07—02 由氨基酸代谢生成的生物活性物质或基团归纳表 08—01 嘧啶、嘌呤核苷酸合成归纳比较表 08—02 嘌呤、嘧啶核苷酸转变归纳与比较表(从中间产物→产物) 08—03 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ与Ⅱ的比较 09—01 物质代谢调节中的重要限速酶 09—02 主要代谢途径(酶)的区域化(细胞定位)分布表 09—03 饱食、长期饥饿与应激状态下的物质代谢强度变化表(箭号表示) 10—01 大肠杆菌DNA聚合酶的特性 10—02 原核与真核生物复制比较表 11—01 原核与真核生物转录比较表 11—02 rRNA、mRNA、tRNA合成加工比较表 12—01 原核与真核生物翻译比较表 12—02 复制、转录、反转录、翻译比较汇总表 13—01 原核与真核基因转录及其调控特点的比较 15—01 膜受体与内受体激素作用比较表 15—02 细胞间主要的信息传递途径比较表 17—01 初级与次级胆汁酸的合成特点与功能 17—02 胆汁酸和胆色素肠肝循环比较表 17—04 三类黄疸比较表 1 绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究: （1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能； （2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化； （3）生物遗传信息的储存、传递和表达； （4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH ）、羰基（C O ）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N-末端测定法：常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 （2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。 第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加 生物化学作业题及答案（一） （绪论、糖类、脂类、蛋白质化学） 填空题： 1、生物化学简单地说就是生命的化学，它是用化学的理论和方法研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它大体上包括静态生化、动态生化和机能生化这三个方面的内容。 2、生物体内特有的大而复杂的分子叫生物大分子，包括糖、脂肪、蛋白质、酶、核酸等。 3、我国科学工作者于1965 年，首先合成世界上公认的第一个具有全部生物活性的结晶牛胰岛素；于1972 年，对猪胰岛素空间结构的X光衍射法研究分析率达到了1.8 A 水平。1981 年又胜利完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工合成。 4、生物体内的三大营养物质是指糖、脂肪、蛋白质，其中糖是生物体最重要的能源和碳源物质。 5、糖是一类多羟基的醛、酮和它们的缩合物及其衍生物的总称，而脂类则是指由甘油 和高级脂肪酸所构成的不溶于水而溶于非极性的有机溶剂的生物体内的化合物。 6、糖可依据其结构的繁简分为单糖、寡糖和多糖三类，最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮，最常见的单糖有葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖，大米中含量最多的糖是淀粉。 糖原、支链淀粉和直链淀粉分别加入碘溶液后各产生的颜色是红色、紫色和兰色。 糖原可以在肝脏和肌肉组织中找到。 糖原和支链淀粉都以α—1，6 糖苷键形成分支 10、自然界中最多的有机物是钎维素，此有机物是组成单位是β—D—比喃葡萄糖。 11、动物脂肪的碘价较低，在室温下呈固态。 12、膜的两种主要成分是蛋白质和类脂，在所有的生物膜中都有磷脂。 13、饱和脂肪酸的碳原子之间的键都是单键；不饱和脂肪酸碳原子之间则含有双键。 14、在人体内，对新陈代谢、生殖、生长和发育等生命活动具有调节作用的蛋白质叫激素， 在新陈代谢过程中起催化作用的蛋白质叫酶；在细胞膜上起运载作用的蛋白质称为载体；对入侵人体内的病原体具有特殊的抵抗能力的蛋白质是抗体。 15、组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S 等五种。有些蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Mn、Cu 。 16、假定1克生物样品的含N量为0.01g，则该样品的蛋白质含量为0.0625g 。 17、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。主要有20 种，可用“R—CH NH2—COOH ”通式来表示。 18、唯一无光学活性的氨基酸是甘氨酸，它的等电点是5.97 。 19、氨基酸或蛋白质在等电点时，没有净的电荷，而且溶解度最低。 20、氨基酸与茚三酮共热生成蓝紫色复合物；而与2?4—二硝基苯酚反应则生成_稳定的2、4—二硝基苯氨基酸黄色物_。 21、维系蛋白质一级结构的主键是_肽键_和___二硫键__;维系蛋白质空间结构的次级键有_氢键__、_疏水键__、_盐键_、__酯键_、_范特华力_等。 牛胰岛素是由_51个氨基酸构成的，含有_A_链和_B_链，有_3_个二硫键。 23、蛋白质在水中能形成胶体溶液，是因为它的颗粒直径达到了_ 胶体颗粒（即1—100nm）_范围。胶体溶液得以稳定的原因则是因为__胶体颗粒表面形成水膜（水化层）__和_在非等电点的条件下带有同种电荷。 24、蛋白质变性是指_引起蛋白质天然构象的变化，而不涉及肽链断裂的任何过程_；凝固是指_变性后的蛋白质分子相互凝集为固体的现象_；沉淀是指_当蛋白质胶体溶液的稳定因素受到破坏后胶体颗粒聚集下沉的现象_。 25、加入大量中性盐使蛋白质从其溶液中沉淀析出的现象叫_盐析_；调节盐浓度使蛋白质中的几种蛋白质分段析出的现象叫_分段盐析_。 二、选择题（单选）： 下面关于氨基酸的说法中错误的是（C ） 天然蛋白质中的氨基酸都是L—a—氨基酸； 甘氨基酸无光学活性； 赖氨酸的侧链含S元素； 组成血红蛋白的氨基酸分子在结构上的共同点是（C ）每种氨基酸只含有一个氨基和一个羧基； 每个碳原子都有一个氨基和一个羧基； 都有一个氨基和一个羧基位于同一个碳原子上。 苯丙氨酸的等电点大约是（ B ） 3 ； 6； 10； 有5种氨基酸组成的五肽，可能出现的不同的排列次序有（D ） 30种； 90种； 120种。 某氨基酸溶于PH为7的水中，所得的氨基酸溶液的PH值为6。则此氨基酸的PH应该是（C ） 大于6； 等于6； C. 小于6； 下述关于蛋白质a—螺旋结构的说法中，错误的是（D ）每一个螺旋含3.6个氨基酸残基； 酶 （一）名词解释 值） 1．米氏常数（K m 2．底物专一性（substrate specificity） 3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） （二）英文缩写符号 1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide） 2．FAD（flavin adenine dinucleotide） 3．THFA（tetrahydrofolic acid） 4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide） 6．CoA（coenzyme A） 7．ACP（acyl carrier protein） 8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein） 9．PLP（pyridoxal phosphate） （三）填空题 1．酶是产生的，具有催化活性的。2．酶具有、、和等催化特点。3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。 4．胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基，三者构成一个氢键体系，使其中的上的成为强烈的亲核基团，此系统称为系统或。 5．与酶催化的高效率有关的因素有、、、 、等。 6．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。 7．变构酶的特点是：（1），（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。它是酶。 8．转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式，分别为、、，其中在氨基酸代谢中非常重要，是、和的辅酶。 9．叶酸以其起辅酶的作用，它有和两种还原形式，后者的功能作为载体。 10．一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。 11．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。12．辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。13．T．R．Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖（化学奖）。 14．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。 第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 蛋白质化学（答案） 一、填空题 1. 天冬氨酸的pK1(α-COOH) = 2.09，pK2(α-NH2) = 9.82，pK R(R-基团) = 3.86，其pI值是 2.98 。 2. 脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，而其他α-氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质。 3. 氨基酸序列自动分析仪是根据Edman 反应原理设计的，该反应利用试剂PITC与肽链上的氨基酸 反应。 4. 英国化学家Sanger用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素的一级结构，并于1958年获 诺贝尔化学奖。 5. 通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的Phe 、Tyr 和 Trp 三种氨基酸有紫外吸收的能力。 6. 蛋白质在等电点时溶解度最小，净电荷为0 ，在电场中应不运动。 7. 维持蛋白质的一级结构的化学键有肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维系蛋 白质三四级结构的主要作用力是次级键，其中以疏水作用力最重要。 8. 球状蛋白分子中，一般疏水（非极）性氨基酸侧链位于分子内部，亲水（极）性氨基酸 侧链位于分子表面。 9.蛋白质几乎参与所有的生命活动过程，如胶原蛋白就是皮肤中的结构蛋白，血红蛋白负责在血液 中__运输_氧气和CO2，免疫反应产生的抗体对脊椎动物具有重要的__保护_作用。 10. 一个IgG分子由 2 条轻链和 2 条重链组成，不同的链之间通过二硫键连接，每条链都具有 可变区和恒定区。 11、肌红蛋白具有 1 条多肽链，其最高级结构为三级结构，血红蛋白具有 4 条多肽链，其最高 级结构为四级结构。 12、将肌红蛋白与血红蛋白的α链、β链进行对比，可以发现它们的结构相似，如70%的氨基酸在二级结 构上形成α-螺旋，每条链均含有一个血红素辅基，用以运输氧气。 13、现有分子量分别为12000（A），21000（B），30000（C）三种蛋白质，将它们的混合物进行凝胶过滤 柱层析，最先流出柱子的是 C 蛋白，若进行SDS-PAGE，则最靠近胶底端的条带是 A 蛋白。 二、选择题 1. 下列氨基酸中除 a 外，都是极性氨基酸。 a. Leu b.Cys c. Asp d.Ser 2.下列因素中，不影响α-螺旋形成的是 d . a.碱性氨基酸相近排列 b.酸性氨基酸相近排列 c.脯氨酸的存在 d.丙氨酸的存在 一绪论 1．生物化学研究的对象和内容是什么？ 解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。 2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。 3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等 6 种是解答蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的 4 个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成 4 个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多 O 种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（C）、羧基（—COOH）、 巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20 种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 二蛋白质化学 1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1）N-末端测定法：常采用2, 4 ―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。①2, 4 ―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与2, 4 ―二硝基氟苯2, 4 ―DNFB）（反应（Sanger 反应）生成DNP― 生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结生物化学作业--参考答案
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