生化问答题
1什么叫蛋白质的二级结构？有哪几种常见类型？P71
蛋白质的二级结构指多肽链的主架骨链中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成的有规则的构象。有α螺旋、β折叠、β转角、无规则线团。
2.简述DNA右手双螺旋结构要点。P112
（1）DNA分子有两条脱氧多核苷酸链构成，两条链都是右手螺旋，这两条链反向平行。（2）磷酸基和脱氧核糖在外侧，彼此之间通过磷酸二酯链相连接，形成DNA的骨架。（3）双螺旋的直径为2nm。（4）两条链由碱基间的氢键相连，而且碱基间形成氢键有一定的规律：腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对；A和T间形成两个氢键，C和G间形成三个氢键。（5）沿螺旋轴方向观察，配对的碱基并不充满双螺旋的全部空间。
3真核生物细胞核中的DNA是如何组装成染色体的？P113
答：具有三级结构的DNA和组成蛋白紧密结合组成染色质。构成真核细胞的染色体物质称为“染色质”，它们是不定形的，几乎是随机地分散于整个细胞核中，当细胞准备有丝分裂时，染色质凝集，并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体，此时，当细胞被染色后，用光学显微镜可以观察到细胞核中有一种密度很高的着色实体。
4什么是同工酶，有何生理意义？P165
同工酶（isoenzyme）是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理、免疫、理化性质上都存在很多差异。
5.磷酸戊糖途径有什么生理意义？P241可简化
磷酸戊糖途径的主要意义在于为机体提供磷酸戊糖和NADPH。
1.为核酸的生物合成提供核糖。核糖是核酸和游离核苷酸的组成成分。体内的核糖并不依赖从食物输入，可以从葡萄糖通过磷酸戊糖途径生成。
2.提供NADPH，NADPH是体内许多合成代谢的供氢体，还可参与体内羟化反应，此外NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。
6.简述人体血糖的来源与去路。P252
血糖来源：1食物经消化吸收入血的葡萄糖和其他单糖，这是血糖最主要的来源。2肝糖原分解释放的葡萄糖，这是空腹时血糖的主要来源。3由非糖物质转变而来。在禁食12小时的情况下，血糖主要由某些非糖物质转变而来。即糖异生作用。血糖去路：1氧化供能：葡萄糖通过氧化分解产生ATP供给能量，此为血糖的主要去路。2合成糖原。3转化成非糖物质：如脂肪、非必须氨基酸等。4转变成其他糖或糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。5当血糖浓度超过肾糖阈时，由尿排出。
7什么是脂肪动员，其关键酶是什么？P258
脂库中贮存的脂肪，经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，这一作用称为脂肪动员。或说储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，并释放入血以供其他组织细胞氧化利用。使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。
8.简述RNA在蛋白质合成中的作用。P366
RNA与蛋白质生物合成的关系十分密切，参与蛋白质生物合成过程的RNA有mRNA、tRNA、rRNA，它们各自起着不同的作用。mRNA是蛋白质合成的模板，通过其模板作用传递DNA的遗传信息，并指导蛋白质的合成。tRNA 把氨基酸搬运到核
糖体上，它能根据mRNA的遗传密码依次准确地将它携带的氨基酸连结起来形成多肽链。rRNA是组成核糖体的主要成分。核糖体是合成蛋白质的工厂。rRNA一般与核糖体蛋白质结合在一起，形成核糖体（ribosome）。核糖体是蛋白质生物合成的场所，有参与蛋白质合成的酶系和各种辅助因子。
9简述胆固醇在体内的转化途径。P280
1.转变为胆汁酸。
2.转变成7-脱氢胆固醇。
3.转变为类固醇激素
11什么叫嘌呤核苷酸的从头合成？
答：在体内，嘌呤核苷酸并非在嘌呤环形成之后再与磷酸核糖化合而成，而是5-磷酸核糖焦磷酸先与合成嘌呤碱的原料相结合，再通过一系列变化而合成次黄嘌呤核苷酸（IMP），然后转变成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
12、简述体内血氨的主要来源与去路。
来源：1.各器官组织中氨基酸及胺分解产生的氨。2.肠道吸收的氨。肾小管上皮细胞分泌的氨。去路：1.尿素的合成。
2.谷氨酰胺的生成。
3.参与合成一些重要的含氮化合物。
4.以铵盐形式由尿排出。
13/为什么肝硬化腹水病人不宜使用碱性利尿药？
肝硬化腹水病人的肝脏把氨转化为尿素的能力下降，故血浆中的NH4浓度升高，当使用碱性利尿药时，使NH4易转变为NH3H2O，使血液中的NH3H2O浓度升高，NH3是脂溶性物质，易穿过血脑屏障，导致肝性脑病。
14/若给动物食入丙酮酸，它在体内可转变为哪些物质?
答：丙酮酸是体内产生的三碳酮酸，它是糖酵解途径的最终产物，在细胞浆中还原成乳酸供能，或进入线粒体内氧化生成乙酰CoA，进入三羧酸循环，被氧化成二氧化碳和水，完成葡萄糖的有氧氧化供能过程。
18简述三羧酸循环的主要反应结果及其生理意义。
主要反应结果：1.柠檬酸形成。2.异柠檬酸的形成。3.第一次氧化脱羧。4.第二次氧化脱羧。5.底物水平磷酸化反应。
6.琥珀酸脱羧生成延胡索酸。
7.延胡索酸加水生成苹果酸。
8.苹果酸脱氢生成草酰乙酸。生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养物质的最终代谢通路，是糖、脂肪、氨基酸代谢相互联系的枢纽。
20以磺胺药为例说明竞争性抑制作用的特点。
磺胺类药物是典型的竞争性抑制剂，对磺胺敏感的细菌在生长和繁殖时不能利用成的叶酸，只能利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸，而磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构类似，竞争占据细菌体内二氢叶酸合成酶，从而抑制细菌生长所必需的二氢叶酸的合成。二氢叶酸可在还原成四氢叶酸，后者是合成核酸所必需的，磺胺抑制了细菌二氢叶酸的合成，使细菌核酸的合成受阻，从而抑制了细菌的生长和繁殖而人体能从食物中直接利用叶酸，故其代谢不受影响。
21简述扩充后的分子遗传学中心法则
遗传信息通过DNA自我复制，传递到子代DNA分子上，这个过程被称为DNA复制；在后代的个体发育过程中，遗传信息又可以从DNA传递给RNA，这个过程被称为转录；转录后的RNA可以参与并指导细胞内蛋白质合成，这个过程被称为翻译；这整个转录和翻译的过程被称为基因表达，它使后代表现出与亲代相似的遗传特性。
22简述糖酵解和糖异生过程的不同点及相关酶。
23试述乳糖操纵子结构模型及其调控机理。
（1）乳糖操纵子的结构：含Z、Y、A三个结构基因，分别编码乳糖代谢的三个酶。一个操纵子序列O，一个启动序列P，一个CAP结合位点和一个调节基因Ⅰ共同构成乳糖操纵子的调控区。
（2）阻遏蛋白的负性调节：Ⅰ基因的表达产物为一种阻遏蛋白。在没有乳糖存在时，阻遏蛋白与O序列结合，阻碍RNA聚合酶与P序列结合，抑制转录启动，乳糖操纵子处于阻遏状态，当有乳糖存在时，乳糖转变为半乳糖，后者结合阻遏蛋白，使构象变化，阻遏蛋白与O序列解离，在CAP蛋白协作下发生转录。
（3）CAP的正性调节：分解代谢基因激活蛋白（CAP）分子内存在DNA和cAMP结合位点。当没有葡萄糖时，cAMP 浓度较高，与CAP结合，cAMP-CAP结合于CAP结合位点，提高RNA转录活性，当有葡萄糖时，cAMP浓度降低，cAMP与CAP结合受阻，乳糖操纵子表达下降。
（4）协调调节：乳糖操纵子阻遏蛋白的负性调节与CAP的正性调节机制协调合作，CAP不能激活被阻遏蛋白封闭基因的表达，但如果没有CAP存在来加强转录活性，即使阻遏蛋白从操纵序列上解离仍无转录活性。
24参与磷酸二酯键形成的酶有哪些？
25简述体内丙氨酸的联合脱氨基作用过程。
26试述叶酸缺乏产生巨幼红细胞性贫血的生化机制
叶酸在体内被二氢叶酸还原酶还原成二氢叶酸，再进一步还原成四氢叶酸FH4，FH4是体内一碳单位转移酶的辅酶，体内许多重要物质如嘌呤、嘧啶。核苷酸、甲硫氨酸等的合成过程中，FH4作为一碳单位的载体，提供一碳单位，当叶酸缺乏时，DNA合成受到抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积变大，造成巨幼红细胞性贫血。28简述真核生物RNA聚合酶的种类、性质及功能。
RNA聚合酶Ⅰ存在于核仁中，只要催化rRNA前体的合成；RNA聚合酶Ⅱ存在于核质中，催化mRNA前体的合成；RNA聚合酶Ⅲ存在于核质中，催化小分子量RNA，如tRNA和5S RNA的合成。
29什么是药物代谢转化，它有何意义？
药物的代谢转化又名药物的生物转化，它是指体内正常不应有的外来有机化合物包括药物和毒物在体内进行的代谢转化。意义：1.清除外来异物。2.改变药物活性或毒性。3.对体内活性物质的灭活。4.阐明药物不良反应的原因。5.对寻找新药的意义。6.对某些发病机制的解释。
30什么叫遗传密码，有何特点？
又叫密码子，也称为密码子，是mRNA特异的密码区，从起始密码开始，沿着5′到3′方向，每三个相邻的碱基组成一个密码子。其特点有 1密码的连续性2密码的简并性3UAG UAA UAG是肽链合成的终止密码，AUG为起始密码4密码的通用性。
女老师给的题目
1什么是蛋白质的一级结构和空间结构
蛋白质由不同的aa种类、数量、和排列顺序，通过肽键而构成的高分子含氮化合物，它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学多样性的基础；一级结构主要化学键是肽健。蛋白质的空间结构指蛋白质分子中原子和基团在三维结构上的排列，分布及肽链的走向，可分为蛋白质的二级、三级、和四级结构。蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位各自沿着一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象，不涉及氨基酸残基侧链的构像。二级结构主要包括α-螺旋；β-折叠；β-转角；无规则卷曲。超二级结构是指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合(αα)；β折叠组合(βββ)和α螺旋β折叠组合(βαβ)。具有二级结构的蛋白质的一条多肽链再进
一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维结构，这种在一条多肽链中所有原子在在三维空间的整体排布称为蛋白质的三级结构，它的稳定性主要依靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键及范德华力等。具有两条或两条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互结合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构。其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称亚基。
2蛋白质分子内的主键和次级键及其作用有哪些
主键有肽键、二硫键主要是维持一级结构的形成和稳定。次级键有疏水键、离子键、氢键和范德华力维持三级结构的形成和稳定，其中氢键维持二级结构的形成和稳定，氢键和离子键维持四级结构的形成和稳定。
3举例说明蛋白质的别构效应
未结合O2时，Hb的α1∕β1和α2∕β2呈对角排列，结构较为紧密，称为紧张状态。随着O2的结合，长轴形成15°的夹角，结构显得相对松弛，称为松弛态。此种一个氧分子与Hb亚基后引起的构象变化，称为变构效应。
别构效应指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构构象发生一定的变化导致其生物学功能的改变。
4试述B型DNA双螺旋结构模型和结构特点
DNA双链所形成的螺旋直径为2nm，螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角36°，螺距为3 .4nm，每个碱基平面之间的距离为0 .34nm。在外观上，DNA双螺分子表面存在一个大沟和一个小沟，右手螺旋中，横向依靠两条链互补碱基间的氢键维系，纵向靠碱基平面间的疏水作用维系，碱基伸向右手螺旋结构。1DNA是反向平行的互补双链结构2双链是右手螺旋结构3疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
5什么是酶作用的特异性酶的特异性可分为几种影响酶促反应的因素有哪些
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶作用的专一性或特异性；分为绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。影响酶促反应的因素﹕酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
6 举例说明酶原与酶原激活的意义
酶原的意义1避免自身消化；2便于运输到特定部位，发挥催化功能；3酶的贮存形式。酶原激活的意义﹕使酶的活性中心形成或暴露的过程，保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作用。
7辅酶与辅基对酶活性的作用
辅酶与辅基在酶促反应中主要起着传递电子、递氢或转移某些化学基团的作用，辅酶与辅基在酶促反应中常参与特定的化学反应，它们决定酶促反应的类型。
8简述糖酵解糖异生三羧酸循环的生理意义
糖异生的生理意义︰一维持血糖浓度恒定；二补充肝糖原；三调节酸碱平衡。糖酵解的生理意义﹕一为机体迅速提供能量，对肌肉组织尤为重要；二成熟红细胞缺乏线粒体，其生命活动所需能量完全依靠糖酵解供应，少数组织如视网膜、皮肤、睾丸即便在有氧条件下也要依靠糖酵解供能；三糖酵解是在特殊情况下机体应激供能的有效方式，在一些病理情况下因供氧不足糖酵解增强，甚至可因糖酵解过度致使体内乳酸堆积过多而发生乳酸性中毒。三羧酸循环的意义﹕是三大营养素最终代谢通路，是三大营养素代谢联系的枢纽，是合成核苷酸提供原料，提供无磷酸核糖也是合成核苷酸的原
料，提供
NADPH，后者作为供氢体参与合成代谢，生物转化反应以及维持谷胱甘肽的还原性。
10以谷氨酸为中心的代谢途径有哪些
1谷氨酸和半胱氨酸、甘氨酸合成谷胱甘肽发挥还原作用；2糖异生转化为糖类氧化供能；3转氨基作用；联合脱氨基作用生成NH3再转化为尿素排出体外；5脱氨基作用生成γ-氨基丁酸；6γ-谷氨酰酸循环；7合成蛋白质
11试述酮体生成的过程和生理意义
酮体的生成1、 2分子乙酰CoA在肝线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下，缩合成乙酰乙酰CoA，并释放1分子CoASH；
2、乙酰乙酰CoA在羟甲基戊二酸单酰CoA合成酶的催化下再与1分子乙酰CoA缩合生成羟甲基戊二酸单酰CoA，并释出一分子CoASH；
3、羟甲基戊二酸单酰CoA在HGMCoA裂解酶作用下，裂解成乙酰乙酰和乙酰CoA。酮体是联系肝脏和肝外组织的之间的特殊形式，其生成的生理意义在于体内脂肪氧化供能过程中，器官和组织间的配合协调和分工问题，一方面，利用肝脏特有的强活性脂肪酸氧化酶系和酮体生成酶系，快速的氧化分解脂肪酸生成酮体，再转运给肝外组织加以利用，另一方面，因脂肪不溶于水，不容易在血液中运输，而酮体是水溶性物质，易于运出肝脏，经血液运至其他组织氧化供能。
12试用酶的抑制机理说明氨喋呤6-MP-5-FU核酶类药物如何发挥抗肿瘤作用
甲胺嘌呤、6-MP、5-FU分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，抑制肿瘤生长。以5-FU为例。5-FU是嘧啶类似物，它的结构与胸腺嘧啶相似。5-FU本身并无活性，必需在体内转变成以一磷酸脱氧核糖氟嘧啶核苷﹝FdUTP﹞和三磷酸氟尿嘧啶核苷﹝FUTP﹞后才能发挥作用。FdUMP与dUMP结构相似，是胸苷酸合成酶的抑制剂，FdUMP可与dUMP 竞争酶的活性中心，从而阻碍胸苷酸合成酶与dUMP结合形成中间复合物，使反应速率减慢，阻断dTMP的合成。因此，氨喋呤、6-MP、5-FU可竞争性抑制相应酶的活性从而抑制肿瘤。
13简述血浆脂蛋白的分类及功能
种类乳糜微粒功能转运外源性甘油三酯及脂固醇；VLDL(极低密度脂蛋白)转运内源性甘油三醇及胆固醇；LDL(低密度脂蛋白)转运内源性胆固醇；HDL(高密度脂蛋白)逆向转运胆固醇
种类乳糜微粒VLDL LDL HDL
(极低密度脂蛋白) (低密度脂蛋白) (高密度脂蛋白)
功能转运外源性甘油三酯及脂
固醇转运内源性甘油三醇及胆
固醇
转运内源性胆固醇逆向转运胆固醇
14简述两种主要核酸的结构特点
DNA分布在细胞核线粒体；RNA细胞质细胞核线粒体。DNA功能携带遗传信息，决定细胞和个体的遗传性；RNA参与遗传信息的复制和表达。DNA 碱基A G C T；RNA A U G C 。DNA戊糖B-D-2脱氧核糖，RNA B-D-核糖。DNA核苷酸/脱氧 dAMP dMGP dCMP dTMP；RNA AMP GMP CMP UMP。
DNA RNA
分布细胞核，线粒体细胞质，细胞核，线粒体
功能携带遗传信息，决定细胞和个体的遗传性参与遗传信息的复制和表达
碱基A、G、C、T A、G、C、U
戊糖B-D-2脱氧核糖B-D-核糖
核苷酸/脱氧dAMP dMGP dCMP dTMP AMP GMP CMP UMP
15体内氨基酸的来源和主要代谢去路
来源﹕一食物蛋白质的消化吸收进入体内的氨基酸；二内源性组织蛋白的分解产生氨基酸；三体内合成的部分非必需氨基酸。去路﹕一合成机体的组织蛋白，二转变为重要的含氮化合物，如嘌呤、嘧啶、肾上腺素、甲状腺素及其他蛋白质或多肽激素等。三氧化分解产生能量。四转化为糖、脂肪等。
16试述血氨的来源和去路临床上肝性脑病的发生与治疗与血糖有何关系
来源﹕1氨基酸脱氨基作用产生的氨，这是体内氨的主要来源；2肠道吸收的氨﹕来自蛋白质的腐败作用以及细菌分解渗入肠道的尿素；3肾小球上皮细胞泌氨﹕由谷氨酰胺被谷氨酰胺酶水解产生谷氨酸和氨。去向﹕1在肝中合成尿素；2合成谷氨酰胺；3以NH4﹢形式排出体外。发生﹕正常情况下，血氨的来源去路保持动态平衡，血氨浓度保持较低水平。当脑中氨的增加可使脑细胞中的α-酮酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑细胞中ATP减少，引起大脑功能紊乱，引起肝性脑病。
17试述叶酸 VB12缺乏导致巨幼红细胞贫血的生化机理
叶酸在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位基团的转运，若缺乏叶酸必然导致嘌噙或脱氧胸腺嘧啶核苷酸的辅酶，若体内缺乏维生素B12会导致N5-CH3FH4上的甲基不能转移，结果减少FH4再生，影响细胞分裂，以产生巨幼红细胞贫血。18简述乙酰CoA的来源与去路
来源﹕1糖的有氧氧化﹕丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA;2脂酸的β-氧化产生；3亮氨酸，赖氨酸等的代谢产生；4甘油的氧化分解。去路﹕1通过三羧酸循环产生12个ATP；2通过糖异生合成葡萄糖；3合成脂酸，酮体，胆固醇。
19端粒复制及粒酶发现的意义
端粒能够稳定染色体末端结构，防止染色体间末端连接，并可补偿DNA5ˊ末端在清除RNA引物后造成的空缺。由于端粒酶的存在，端粒一直保持着一定的长度。在缺乏端粒酶活性时，细胞连续分裂将使端粒不断缩短，端到一定的程序即引起细胞生长停止或凋亡。
20阐述复制中高保真的机理
复制的保真性至少由下列三种机制得以保证﹕1子链DNA链依照母链模板按照碱基配对规律生成，保证子代DNA与母链DNA双链在碱基序列上的一致性，从而保留了亲代的全部遗传信息。这是最基本的机制；2碱基选择功能﹕DNA-polⅢ能依据碱基的化学构型表现不同的亲和力，实现正确的碱基选择，保证了在各种底物都存在下，能正确配对的碱基合成子链；3复制中如出现错配，DNA-polⅢ有即时校读功能，切除错配碱基，使正确配对的碱基参入子链。
21简述突变的意义
从长远的生物进化史来看，物种进化的根本原因是基因突变的不断发生所造成的。没有突变就不可能有现在的五彩缤纷的生物世界。有的突变没有可察觉的表型改变，但基因结构已发生改变，医学领域可设计各种技术用于识别个体差异和种株之间的关系。有些突变发生在对生命过程至关重要的基因上，可导致细胞乃至个体的死亡，人类利用这些特性消灭有害的病原体。
22试述复制和转录的异同点
复制定义以DNA为模板复制DNA的过程转录以DNA为模板转录合成RNA的过程相同点都是酶促的核酸聚合过程；都是以DNA为模板；都是以核苷酸为原料；合成方向都是5′到3′；核苷酸之间都是以磷酸二酯键相连；都服从碱基配对规律；产物都是很长的多核苷酸链不同点模板两股DNA链都复制；模板连转录原料DNTP ﹙dATP,dGTP,dCTP,dTTP﹚；NIP﹙ATP,GTP,UTP﹚配对 A＝T,G＝C；A＝U,G＝C,T＝A 酶 DNA聚合酶；RNA聚合酶产物子代双链DNA；HmRNA,tRNA,rRNA 引物需要以RNA为引物；不需要
复制转录
定义以DNA为模板复制DNA的过程以DNA为模板转录合成RNA的过程
相同点都是酶促的核酸聚合过程；都是以DNA为模板；都是以核苷酸为原料；合成方向都是5′到3′；核苷酸之间都是以磷酸二酯键相连；都服从碱基配对规律；产物都是很长的多核苷酸链
不同点模板
原料
配对
酶
产物
引物两股DNA链都复制
DNTP﹙dATP,dGTP,dCTP,dTTP﹚
A＝T,G＝C
DNA聚合酶
子代双链DNA
需要以RNA为引物
模板连转录
NIP﹙ATP,GTP,UTP﹚
A＝U,G＝C,T＝A
RNA聚合酶
HmRNA,tRNA,rRNA
不需要
23简述蛋白质生物合成中三种RNA的作用
1mRNA是蛋白质合成的模板，mRNA通过其模板作用传递DNA的遗传信息，并指导蛋白质的合成；2tRNA在蛋白质合成过程中起着运输氨基酸的作用；3rRNA在蛋白质合成过程中起着运输氨基酸的作用；3rRNA在蛋白质合成过程中起着装配机的作用。
24蛋白质在翻译后加工机制有哪些
一、新生肽链的折叠分子伴侣防止蛋白质错误折叠或消除不正确的折叠，增加功能性蛋白质折叠产率；蛋白质二硫键异构酶催化错配二硫键并形成正确连接，最终使得蛋白质形成热力学最稳定的天然构像；肽-脯氨酰顺反异构酶促进蛋白质顺反两种异构之间的转换。二、一级结构修饰肽链N端Met或fMet的切除；特定氨基酸的共价修饰；二硫键的形成；多蛋白的加工；蛋白质前体中不必要肽段的切除。三、空间结构的修饰亚基聚合；辅基连接；脂酰化。
25生物转化的定义及意义
是指来自体内外的非营养物质(药物、毒药、染料、添加剂及肠道内细菌腐败产物)在肝进行氧化、还原、水解和结合反应，这一过程称为肝的生物转化作用。其生理意义是﹕生物转化是对体内的非营养物质进行转化，使其生物学活性降低或消失；或解毒；或溶解性增高、易于排出体外。但有些物质经生物转化后，其毒性反而增加或溶解度反而降低。所以，不能将肝的生物转化作用笼统的看作是“解毒作用”。
26简述基因工程的基本过程
1目的基因的获取；2基因载体的选择与构建；3目的基因与载体的拼接；4重组DNA导入受体细胞；5筛选并无性繁殖
含重组分子的受体细胞；6工程菌或细胞的大量培养与目的蛋白的生产。
27简述肝脏在物质代谢中的作用
1肝脏在糖代谢中的作用﹕通过肝糖原的合成分解，与糖异生作用对血糖进行调节并维持血糖浓度稳定。2肝脏在脂类的消化、吸收、分解、合成和运输中均起重要作用。3肝脏可合成多种血浆蛋白，同时又是氨基酸分解和转变的场所。4肝脏在维生素吸收、贮存和转化等方面也起作用。5肝脏参与激素的灭活，毒药药物等通过肝的生物转化，利于排泄。28比较胆红素与胆素原的肠肝循环的异同
胆汁酸肠肝循环胆素原肠肝循环
不同点肠内化学反应
重吸收量
日循环次数
循环的量7--位脱羟基及水解
95％
多6--12次
几乎全部胆汁酸
脱葡糖醛酸酸基及还原反应
10％-20％
较少
少量胆素原随尿排出
相同点1分泌部分，都有肝分泌
2运输形式，都以胆汁的形式进入肠内
3重吸收部位，都在回肠末端及结肠内
4都受肠内细菌作用并发生化学反应
5重吸收入血后都经门脉回肝脏内
29简述血浆蛋白质的主要功能
1维持血浆胶体渗透压；2维持血浆正常pH；3运输作用；4免疫作用；5催化作用；6营养作用；7凝血、抗凝血和纤溶作用。
30维生素与酶及代谢的关系
维生素是一类维持细胞正常功能所必需的小分子有机化合物，分脂溶性和水溶性两类，脂溶性维生素有ADEK四族，各有其重要的生理功能，水溶性维生素中除维生素C外总称B族维生素，几乎所有的B族维生素均参与辅酶的组成，因此也是许多酶发挥其催化活性所必要的组成部分。
名词解释
1增色反应﹙Hyperchromic effect﹚在DNA解链过程中，由于更多的共轭双链得比暴露，DNA在紫外区260nm处的吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系称为DNA的增色效应。核酸在变性时，克原子磷消光系数e（p）显著增高，称增色效应。
2酶原﹙zymogen﹚通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
3生物氧化﹙biological oxidation﹚指物质在生物体内进行的氧化分解，主要是糖，脂肪。蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和谁的过程。
4冈崎片段﹙OKazaki fragment﹚相对比较短的DNA链（大约1000核苷酸残疾），是在DNA的滞后不连续合成期中生成的片段，这是Reiji OKazaki 在DNA合成实验中添加放射性的脱氧核苷酸前体观察到的。
5生物药物﹙Biopharmaceutics﹚是利用生物体、生物组织或其成分，综合应用生物学，生物化学，微生物学，免疫学，物理化学和药学等的原理与方法制造的一类用于预防，诊断，治疗的制品。
6 Klenow片段（Klenow fragment）E.coli DNA聚合酶Ⅰ经部分水解生成的C末端605个氨基酸残疾片段。该片段保留DNA聚合酶Ⅰ的5＇-3＇聚合酶和3＇-5＇外切酶活性，但缺少完整酶的5＇-3＇外切酶活性。
7肽单位﹙peptidu unit﹚肽键是构成蛋白质分子的基础化学键，肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团称为肽单位。8三级结构﹙protein tertiary structure﹚蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。9蛋白质变性﹙denaturation﹚某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物学活性丧失和一些理化性质的改变。
核酸的变性有血理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。
10糖酵解﹙glycolysis﹚在缺氧情况下由葡萄糖分解成乳酸的过程，称为糖酵解。
11糖异生﹙gluconeogenesis﹚从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转为葡萄糖或糖原的过程。
12转录﹙transcription﹚在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合物的催化下，从双链DNA分子中拷贝生物信息生成一条RNA链的过程。
13核小体﹙nucleosome﹚用于包装染色质的结构单位，是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成。
14同工酶﹙isoenzyme﹚长期进化过程中基因分化的产物，是指催化的化学反应相同，酶蛋白分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
15半保留复制﹙semi-conservation replication﹚子代细胞的DNA一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成，两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致的复制方式。
16 P|O比值指每消化一摩尔氧原子所需消耗无机磷的摩尔数。
17生物转化﹙biotransformation﹚是指来自体内外的非营养物质(药物、毒药、染料、添加剂以及肠管内细菌的腐败产物)在肝进行氧化还原水解和结合反应，这一过程称为肝的生物转化作用
18 Km﹙Michaelis constat﹚米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，Km值表示酶对第五的亲和力，值越小，酶与底物的亲和力愈大。
19氧化磷酸化﹙Oxidative phosphorylation﹚在呼吸链电子传递工程中偶联ADP磷酸换，生成ATP，是细胞内ATP形成的主要方式。
20酮体﹙ketone bodies﹚指脂酸在肝内的正常中间代谢产物，包括﹕乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮三者称为酮体
21等电点﹙pl，isoelectric point﹚是蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时的溶液的pH。
星空多的题目
比较酶的可逆性抑制中三种机制的特点
作用特点无抑制剂竞争抑制性非竞争抑制性反竞争抑制性
与I结合的组分 E E、ES ES
表观Km Km 增大不变减小
最大速度Vmax 不变降低降低
斜率Km/Vmax 增大增大不变
纵轴截距1/Vmax 不变增大增大
横轴截距-1/Vmax 增大不变减小
简述临床上测定血清中转氨酶活性的意义
正常时转氨酶主要存在于细胞内，而血清中的活性很低﹕各组织器官中以心和肝的活性最高。当某种原因使细胞膜通透性增高或细胞破坏时，则转氨酶可以大量释放入血，造成血清中转氨酶活性明显增高。临床上可以作为疾病诊断和预后的参考指标之一。
什么是逆转录，催化逆转录的酶有哪些活性
逆转录﹕以RNA为模板合成双链DNA的复制方式。逆转录的全称是依赖RNA的DNA聚合酶，它有三种活性﹕RNA或DNA 作模板的dNTP聚合活性，作用需Zn＋为辅助因子。合成反应也按照5＇--3＇延长的规律。
谷氨酸GLU在体内如何进行分解代谢，转变为最终代谢产物(要求注明有关的代谢途径及其细胞定位、关键反应、关键酶)
简述磷酸戊糖途径的生理意义
1提供5-磷酸核糖，是合成核大国苷酸的原料2提供NADPH﹕后者参与合成代谢(作为供氢体)、生物转化反应以及维持谷甘肽的还原性。
试比较软脂酸氧化和合成过程的不同
氧化合成
代谢部位线粒体，胆汁(不能再脑组织中进行) 胞液能(在脑组织中进行)
限速酶肉碱脂酰转移酶1 乙酰CoA羧化酶(辅基，生物素)
反应过程脂酸活化；
脂酰CoA进入线粒体；
脂酸的β-氧化1脱氢2加水3再脱氢4硫解其
次循环丙二酰CoA合成；
脂酸的合成﹕1缩合2加氢3脱水4加氢其次循环
简述2,3-二磷酸甘油酸之路及其生理意义
红细胞含有二磷酸甘油酸变位酶和2,3--BPG磷酸酶，前者催化1,3--BPG，后者催化2,3--BPG水解生成3--磷酸甘油酶，这两步反应均不可逆。正常情况下，由于2,3--BPG磷酸酶活性较低，使2,3--BPG的生成大于水解，所以红细胞内的2，3--BPG含量较高。2,3--BPG的重要功能是调节Hb的运氧功能。2,3--BPG是一个电负性很高的分子，可于Hb结合，结合部位在Hb的α2β2四聚体的中心空隙的两个β亚基之间，2,3--BPG的结合是Hb分子的T构象更加稳定，从而降低
Hb与氧的亲和力。当血液流经PO2较高组织时，红细胞中2,3--BPG影响不大。而当血液流经PO2较低组织时，红细胞中2,3--BPG的存在减低Hb对氧的亲和力，显著增加O2的释放，以供组织需要。贫血、肺气肿或由平原登高山的人，红细胞内的2,3--BPG的浓度均会增加，以保证组织获得足够的氧。
脂肪动员（fat mobilization）贮存在脂肪组织中的三酰甘油在脂肪酶的作用下逐步分解成脂肪和甘油，释放入血供其他组织氧化利用的过程。
Cori循环（Cori cycle）肌萎缩（尤其是氧气供应不足）通过糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释放入血后又被肌摄取，这就构成了一个循环，称为乳酸循环，也叫Cori循环。
Β-折叠(β-pleataed sheet)在Β-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单位以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替的位于锯齿状结构的上下方。
糖异生(gluconcogenesisi)从非糖物质(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。
半保留复制(semi-conservation replication)子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成，两个子细胞DNA都和亲代DNA碱基序列一致的复制方式。
转因子(transriptiord factor，TF)能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质。
核蛋白体循环(ribosomal cycle)肽链合成的处长是指根据mRNA密码序列的指导，依次添加氨基酸，从N端到C端延伸肽链，直到合成，终止的过程，由于肽链处长在核蛋白体连续性循环式进行，核蛋白体循环，每次核蛋白体循环肽链增加一个氨基酸。
断裂基因(splite gene)真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区相互间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称断裂基因。
内含子(intron)是指隔断基因的线性表达而剪接过程中被去除的核酸序列。
密码的摆动性(wobble)转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码与密码间不严格遵守常见的碱基配对规律，称摆动性。
水溶性维生素(Water-soluble vitamin)包括B族维生素和维生素C，体内过剩的水溶性维生素均可由尿排出体外，因而在体内很少积蓄，也不会因此中毒。
蛋白质的腐败作用(putrefaction)在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称蛋白质的腐败作用。
电子传递链(electorn transfer chain)代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合成水。由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此传递呼吸链，不论递氢体还是电子传递体都起传递电子的作用，所以呼吸链称电子传递连。
转氨基作用(transamination)指转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变为α-酮酸；转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些氨基酸的合成的重要途径。Riboztme核酶某些RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，在RNA合成酶的剪接修饰中具有重要作用。这种具有催化
作用的小RNA称为核酶。
Restriction endonuclense 限制性内切酶，是识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围割双链DNA的一类内切酶。
关于生物化学重点名词解释
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还 原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨 基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中 氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为，每一圈含有个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升，旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
生化问答题资料
生化问答题
1、试述GSH的结构特点和生理功能。 答：⑴GSH的结构特点： GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸形成的三肽，结构中有两个肽键，第一个肽键与一般不同，是由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基组成。 半胱氨酸残基上的巯基（-SH）是GSH的主要功能基团，具有还原性，在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，能还原细胞内产生的H2O2，使其变成H2O和氧化型GSH即GSSG，GSSG在谷胱甘肽还原酶催化下，由NADPH提供H再生成GSH。 ⑵GSH的生理功能： ①解毒功能：-SH基团噬核性，能与外源的噬电子毒物如致癌剂和药物等结合，避免 毒物与DNA、RNA及蛋白质结合，保护机体免遭毒物损害。 ②还原功能：GSH是人体内重要的还原剂，GSH的-SH具有还原性，能保护蛋白质和酶 分子的-SH免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 2、从结构和功能两方面比较血红蛋白和肌红蛋白的异同。 血红蛋白和肌红蛋白都是亲水的球状蛋白质，都是含有血红素辅基的结合蛋白质，血红素辅基都可以与氧可逆结合。肌红蛋白是只有三级结构的单链蛋白质，分子中有A →H8段α-螺旋区，盘曲折叠成球状，中间形成疏水口袋状“空穴”，血红素位于其中。 血红蛋白是由2条α肽链和2条β肽链4个亚基组成的具有四级结构的蛋白质，其各亚基的三级结构与肌红蛋白极为相似，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并携带1分子氧。血红蛋白的主要功能是运输氧，而肌红蛋白则主要是储存氧。血红蛋白是变构蛋白，其氧解离曲线呈“S”型，而肌红蛋白不是变构蛋白，其氧解离曲线为直角双曲线。 5、试述DNA双螺旋结构模式的要点。 （1）DNA分子有两条以脱氧核糖-磷酸为骨架的多核苷酸链，围绕同一公共轴呈右手螺旋，两股单链走向相反； （2）螺旋是以磷酸和戊糖组成骨架位于外侧，碱基在内侧，按碱基互补形成A＝T、G ≡C碱基对，A–T之间2个氢键，G–C之间3个氢键； （3）双螺旋的直径为2nm，每10个核苷酸盘绕一圈，螺距为3.4nm，碱基平面与螺旋轴垂直； （4）维持双螺旋横向稳定的力主要是氢键，纵向稳定的力主要是碱基堆积力。 6、试从分子组成、分子结构、功能和存在部位四方面阐述DNA和RNA的区别。 （1）从分子组成上看：DNA分子的戊糖为脱氧核糖，碱基为A、T、G、C；RNA分子的戊糖为核糖，碱基为A、U、G、C。 （2）从结构上看：DNA一级结构是由几千至几千万脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构是双螺旋；RNA一级结构是由几十至几千个核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构是以单链为主，也有少量局部双螺旋结构，进而形成发夹结构，tRNA的典型二级结构为三叶草结构。 （3）从功能方面看：DNA为遗传的物质基础，含有大量的遗传信息。RNA分为3种，mRNA为DNA转录的产物，是蛋白质生物合成的直接模板；tRNA的功能是转运氨基酸；rRNA主要是合成蛋白质的场所。 （4）从存在部位看：DNA主要存在于细胞核的染色体，少量存在于线粒体。RNA在细胞核内合成，转移到细胞质中发挥作用。 7、对比mRNA、tRNA及rRNA的结构及功能特点。 mRNA结构及功能特点：
生物化学问答题
1、用复合体的形式分别写出FAD2H氧化呼吸链和NADH氧化呼吸链的顺序，并分别指出它们有几个氧化磷酸化偶联部位。 答：FAD2H氧化呼吸链：琥珀酸—复合体II—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 NADH氧化呼吸链：NADH—复合体I—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 2、三羧酸循环有什么重要的生理意义？ 答：（1）三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路 （2）三羧酸循环又是糖、脂肪、氨基酸带些互相联系的枢纽 （3）三羧酸循环在提供生物合成的前体中也起重要作用 3、什么是酶的可逆抑制？可分为哪几种？请分别用双倒数法做出它们的动力学图。 答：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失。分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 4、按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。那么指出两者之间的不同之处，并分别做出两种抑制剂对酶促反应的影响图。 答：不可逆抑制：抑制剂与酶的必须基因以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力 可逆抑制：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，可用透析等物理方法除去抑制剂，恢复酶活性 5、简述体内乙酰CoA的来源与去路，以及其在机体内发生的位置。 答：乙酰COA可以通过脂肪酸的β-氧化、丙酮酸氧化脱羧和氨基酸的降解生成,进入三羧酸循环，逆向合成脂肪酸，在肝脏中转化成酮体，合成胆固醇而消耗 6、简述磷酸戊糖途径的生理意义。 答：（1）为核酸的生物合成提供核酸 （2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 7、酶与一般催化剂的共同点，以及它作为生化催化剂的特点是什么？ 答：共同点：酶和一般催化剂一样，仅能催化或加速热力学上可能进行的反应，酶决不能改变反应的平衡常数，酶本身在反应前后不发生变化 特点：○1酶的主要成分是蛋白质○2酶的催化效应非常高○3酶具有高度的专一性○4酶的催化活性是受到调节和控制的○5酶可催化某些特异的化学反应 8、试述三羧酸循环（TAC）的特点及生理意义。 答：特点：○1循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应○2每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子A TP ○3循环的中间产物既不能通过此循环反应生成也不能被此循环反应所消耗○4三羧酸循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2 ○5循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADPH和一分子FADH2 ○6循环中有一次底物水平磷酸化，生成一分子GTP ○7三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和@-酮戊二酸脱氢酸系 9、用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类？简述各类脂蛋白的主要功用。 答：○1乳糜微粒：将食物中的甘油三脂转运至肝和脂肪组织○2极低密度脂蛋白：将肝合成的甘油三脂转运至肝外○3低密度脂蛋白：将胆固醇由肝转运至肝外组织○4高密度脂蛋白：将胆固醇由肝外组织转运至肝（胆固醇的逆向转运） 10、B型双螺旋DNA的结构特点是什么？ 答：○1DNA分子由两条脱氧多核苷酸链构成○2磷酸基和脱氧核糖在外侧，彼此之间通过磷酸二脂链相连接，形成DNA的骨架，碱基连接在糖环的内侧，糖环平面与碱基平面相互垂直○3双螺旋的直径为2nm，顺轴方向，每隔0.34nm有一个核苷酸，每圈高度为3.4nm ○4两条链由碱基间的氢链相连，而且碱基间形成氢键有一定规律，腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，
专升本生物化学问答题答案(A4)..
温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题，请按要求做好后在考试时上交 问答题部分：（答案供参考） 1、蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？ 答：组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。 *2、什么是蛋白质的二级结构？它主要形式有哪两种？各有何结构特征？ 答：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升，为右手螺旋，肽链中的全部肽键 都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构。 β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？临床上的应用？（变性与沉淀的关系如何？）（考过的年份：2006 答：某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 （变性与沉淀的关系：变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。） 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。（同26题） 答：信使RNA（mRNA）：蛋白质合成的直接模板； 转运RNA(tRNA)：氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器； 核蛋白体RNA(rRNA)：组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答：1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答：tRNA的一级结构特点：含10~20% 稀有碱基，如DHU；3′末端为—CCA-OH；5′末端大多数为G；具有TψC 。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
苏州大学生化问答题题库 生物化学 必考
1．简述酶的“诱导契合假说”。 酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。 2．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机 理何在？ 解偶联剂大部分是脂溶性物质，最早被发现的是2，4-二硝基苯酚（DNP）。给受试动物注射DNP后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能偶联ATP 的生成，能量以热能形式释放。 3．复制中为什么会出现领头链和随从链？ DNA复制是半不连续的，顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上，子链就沿'5→'3方向延长，另一股母链'5→'3解开，子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 ．乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因，编码降解乳糖的酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I，在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区，三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面： (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白，改变了它的构象，使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时，cAMP浓度高，结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合，激活RNA转录活性；有葡萄糖时，cAMP浓度低，cAMP与CAP结合受阻，CAP不能与CAP结合位点结合，RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。 5．何谓限制性核酸内切酶？写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。 解释限制性内切核酸酶；酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1．酮体是如何产生和利用的？ 酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料，先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA（HMG-CoA），接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类，酮体不能在肝内被氧化。 酮体在肝内生成后，通过血液运往肝外组织，作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少，又具有挥发性，主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A，最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2．为什么测定血清中转氨酶活性可以
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
动物生物化学问答题集锦分析
蛋白质 1、蛋白质在生命活动中的作用有哪些？催化功能、运输和贮存功能、调节作用、运动功能、防御功能、营养功能、作为结构成分、作为膜的组成成分、参与遗传活动 2、何谓简单蛋白和结合蛋白？经过水解之后，只产生各种氨基酸称为简单蛋白质也称单纯蛋白质。 结合蛋白：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸外，还产生非蛋白质组分。 3、存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特殊性？ 除脯氨酸以外，其余氨基酸的化学结构都可以用同一结构通式表示。氨基酸的氨基都在& -碳原子上，另外， a -碳原子上还有一个氢原子和一个侧链。不同的氨基酸之间的区别在于R基团，除甘氨酸外，其余19种氨基 a -碳原子都是不对称的（手性）碳原子。 Gly是脂肪族的电中性，而且是唯一不显旋光异构性的氨基酸。Pro则是在20种自然氨基酸中唯一含有亚 氨基的氨基酸。 4、组成蛋白质元素有那些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测定其含量有何用途？ 组成元素：C H、O N、S、P、Fe、Cu、Zn、Mn Co Mo I 特征性元素：氮16% 因为各种蛋白质 的含量比较恒定，可通过测定氮的含量，计算生物样品中蛋白质的含量（换算系数为 6.25 ）,称为凯氏法定氮， 是蛋白定量的经典方法之一。 5、依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基发为哪几大类？Phe属于哪一类？ 四类，①非极性氨基酸：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile 、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro。②不带电荷极性氨基酸：甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷酰酰胺Gln。③带正电荷极性氨基酸：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg。④带负电荷极性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu 6何谓氨基酸的两性解离和等点电？氨基酸既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质。两性解离的结构 基础为所有氨基酸都含有碱性（a -氨基）和酸性（a -羧基）基团。等电点：某一氨基酸解离成阳离子和阴离 子的趋势及程度相等，成为兼性离子，净电荷为零时的介质pH称为该氨基酸的等电点或等离子点。 7、何谓多肽链的主链、肽健、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基？肽键：一种氨基酸的a -氨基与另一种氨基酸的a -羧基脱水缩合形成的酰胺键。N-端：在书写多肽结构时，总是把含有a -NH2的氨基酸残基写在多肽 链的左边，称为N-末端。把含有a -COOH的氨基酸残基写在多肽的右边，称为C-末端。氨基酸残基：肽链中氨 基酸分子因脱水缩合而基团不全。肽单元：肽键中C-N的键长较短（0.132nm），具有部分双键性质，不能旋转， 从而使参与肽键构成的6个原子位于同一平面内，称为肽单元。 8什么是蛋白质的构象？构象与构型有何不同？蛋白质的构象是指分子中所有原子和基团在空间的排布， 又称空间结构或三维结构，是由于单键的旋转造成的。因此，与构型不同，构象的改变无需破坏共价键。 9、肽键有何特点？为什么肽单位会形成平面结构（酰胺平面）？①由C H O N四个原子构成②共价键 ③蛋白质分子的主键。肽平面里N原子是sp3不等性杂化，有三个成键电子本来与氢原子成三角锥结构的但结 合成肽平面是由于空间效应N上未成键的一对电子与C和O共轭所以不能随意旋转成一平面即酰胺平面。 10、何谓二面角？为什么说二面角决定多肽链的主链构象？由于?和书这两个转角决定了相两个肽平面在空间上的相对位置，因此习惯上将这两个转角称为二面角。多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构， 每个a -碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型。因此，多肽链的方链骨架构象是由一系列a -碳原 子的成对二面角决定的。二面角改变，则多肽链主链呢架构象发生相应变化。 11、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的定义，维持各级结构的主要作用力有哪些？一指多肽链分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键（二硫键）二、指多肽链主链骨架的局部空间结构。三、整条多肽 链中全部氨基酸残基（所有原子）的相对空间排布位置。主要化学键：疏水作用、离子键、氢键等。四、指由几条肽链构成。主要化学键：疏水作用力。 12、a-螺旋的结构特征是什么？如何以通式表示a -系螺旋？①右手螺旋②侧链伸向螺旋外侧③螺距0.54nm，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100°④每个肽键的亚氨基氢（N-H）与前面第四个肽键的羰基氧（C=O之间形成链内氢键，氢键与螺旋长轴基本平行。 13、什么是B -折叠构象？有何特点？蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的，周期性折叠的构 象。A、锯齿状、充分伸展B侧链位于锯齿结构的上下方C、多条（段）肽链平行排列，走向可相同也可相反D 不同的肽链间（同一肽链的不同肽段间）的N-H与C=O形成氢键。这些肽链的长轴互相平行，而氢键与长轴近似垂直。 14、什么是超二级结构和结构域？在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构。球蛋白分子的一条我肽链中常常存在一些紧密的、相对独产的区域，称结构域。 15、举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构及功能也相似， 不同的氨基酸与蛋白质功能的关系不同。a、有些氨基酸与蛋白质的功能不密切：如：胰岛素B链第28-30位 AA （Pro-Lys-Ala ）去掉后，活性仅下降10% b、有些氨基酸与蛋白质的功能密切：如：胰岛素A链第1位AA （Gly）去掉后，活性下降90% 分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病。例：镰刀形红细胞贫血
生物化学问答题
苏州大学生化期末复习 1．受试大鼠注射DNP（二硝基苯酚）可能引起什么现象？其机理何在？ 解偶联剂大部分是脂溶性物质，最早被发现的是2，4-二硝基苯酚（DNP）。给受试动物注射DNP后，产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于，DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用，但可使线粒体内膜对H+的通透性升高，影响了ADP+Pi→ATP的进行，使产能过程与储能过程脱离，线粒体对氧的需求增加，呼吸链的氧化作用加强，但不能偶联ATP的生成，能量以热能形式释放。 2．复制中为什么会出现领头链和随从链？ DNA复制是半不连续的，顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上，子链就沿'5→'3方向延长，另一股母链'5→'3解开，子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 3．简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因，编码降解乳糖的酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I，在P序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区，三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面： (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动；有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白，改变了它的构象，使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时，cAMP浓度高，结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合，激活RNA转录活性；有葡萄糖时，cAMP浓度低，cAMP与CAP结合受阻，CAP 不能与CAP结合位点结合，RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。 4．何谓限制性核酸内切酶？写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。 限制性核酸内切酶:识别DNA的特异性序列，并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 5. 讨论复制保真性的机制 ①. 遵守严格的碱基配对规律； ②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；DNA-polⅢ依据碱基表现的亲和力，实现正确的碱基选择。 ③. 复制出错时DNA-pol I的及时校读功能。
生化名词解释
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
生化问答题58077教学文案
生化问答题58077
1、简述血氨的来源和去路。 (1)血氨来源： ①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源； ②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨； ③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解； ④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。 (2)血氨去路 ①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；②合成谷氨酰胺 ③参与合成非必需氨基酸；④合成其它含氮物质 2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么? 磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段 (1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。 4、血糖正常值是多少，机体是如何进行调节的。 6、代谢性酸中毒时，机体是如何调节酸碱平衡的。 3。何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。 1)有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。2)有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。 4。比较三种可逆性抑制作用的特点。
生化问答题
1什么叫蛋白质的二级结构？有哪几种常见类型？P71 蛋白质的二级结构指多肽链的主架骨链中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成的有规则的构象。有α螺旋、β折叠、β转角、无规则线团。 2.简述DNA右手双螺旋结构要点。P112 （1）DNA分子有两条脱氧多核苷酸链构成，两条链都是右手螺旋，这两条链反向平行。（2）磷酸基和脱氧核糖在外侧，彼此之间通过磷酸二酯链相连接，形成DNA的骨架。（3）双螺旋的直径为2nm。（4）两条链由碱基间的氢键相连，而且碱基间形成氢键有一定的规律：腺嘌呤与胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤与胞嘧啶成对；A和T间形成两个氢键，C和G间形成三个氢键。（5）沿螺旋轴方向观察，配对的碱基并不充满双螺旋的全部空间。 3真核生物细胞核中的DNA是如何组装成染色体的？P113 答：具有三级结构的DNA和组成蛋白紧密结合组成染色质。构成真核细胞的染色体物质称为“染色质”，它们是不定形的，几乎是随机地分散于整个细胞核中，当细胞准备有丝分裂时，染色质凝集，并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体，此时，当细胞被染色后，用光学显微镜可以观察到细胞核中有一种密度很高的着色实体。 4什么是同工酶，有何生理意义？P165 同工酶（isoenzyme）是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理、免疫、理化性质上都存在很多差异。 5.磷酸戊糖途径有什么生理意义？P241可简化 磷酸戊糖途径的主要意义在于为机体提供磷酸戊糖和NADPH。 1.为核酸的生物合成提供核糖。核糖是核酸和游离核苷酸的组成成分。体内的核糖并不依赖从食物输入，可以从葡萄糖通过磷酸戊糖途径生成。 2.提供NADPH，NADPH是体内许多合成代谢的供氢体，还可参与体内羟化反应，此外NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。 6.简述人体血糖的来源与去路。P252 血糖来源：1食物经消化吸收入血的葡萄糖和其他单糖，这是血糖最主要的来源。2肝糖原分解释放的葡萄糖，这是空腹时血糖的主要来源。3由非糖物质转变而来。在禁食12小时的情况下，血糖主要由某些非糖物质转变而来。即糖异生作用。血糖去路：1氧化供能：葡萄糖通过氧化分解产生ATP供给能量，此为血糖的主要去路。2合成糖原。3转化成非糖物质：如脂肪、非必须氨基酸等。4转变成其他糖或糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。5当血糖浓度超过肾糖阈时，由尿排出。 7什么是脂肪动员，其关键酶是什么？P258 脂库中贮存的脂肪，经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，这一作用称为脂肪动员。或说储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，并释放入血以供其他组织细胞氧化利用。使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。 8.简述RNA在蛋白质合成中的作用。P366 RNA与蛋白质生物合成的关系十分密切，参与蛋白质生物合成过程的RNA有mRNA、tRNA、rRNA，它们各自起着不同的作用。mRNA是蛋白质合成的模板，通过其模板作用传递DNA的遗传信息，并指导蛋白质的合成。tRNA 把氨基酸搬运到核
生物化学问答题
1、蛋白质变性后，其性质有哪些变化？ 答：蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。变性后其性质的变化为：生物活性丧失，其次是理化性质改变，如溶解度降低，结晶能力丧失，易被蛋白酶消化水解。 2、参与维持蛋白质空间结构的历有哪些？ 答：氢键二硫键疏水作用范德华力盐键配位键 3、什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？ 答：蛋白质分子在变性因素的作用下，失去生物活性的现象为蛋白质变性作用。 物理因素：热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、震荡、搅拌等 化学因素：强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。 4、什么是蛋白质的构像？构像与构型有何区别？ 答：在分子中由于共价键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。构型有两种，即L—构型和D—构型。 构型改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。 5、乙酰辅酶A可进入哪些代谢途径？请列出。 答：①进入三羧酸循环氧化分解为二氧化碳和水，产生大量能量②以乙酰辅酶A为原料合成脂肪酸，进一步合成脂肪和磷脂等③以乙酰辅酶A为原料合成酮体作为肝输出能源方式 ④以乙酰辅酶A为原料合成胆固醇。 6、为什么摄入糖过多容易长胖？ 答：①糖类在体内经水解产生单糖，像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰辅酶A，作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸，因此脂肪是糖储存形式之一。②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，也可作为脂肪合成甘油的来源。 7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？ 答：（1）在供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，有还原型的辅酶Ⅰ供氢，还原成乳酸。（2）在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下，氧化脱羧生成乙酰辅酶A, 乙酰辅酶A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。（3）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸，在异生成糖。（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸，后者与乙酰辅酶A缩合成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰辅酶A，后者可作脂肪、胆固醇的合成原料。（5）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸的代谢方向是各条代谢途径中关键酶的活性。这些酶受到别构效应剂与激素的调节。 8、试从营养物质代谢的角度解释为什么减肥主要要减少糖类物质的摄入？
生化常考名词解释
1．增色效应：变性后的DNA 在260nm 的紫外光吸收有明显升高。 2．DNA 的变性：碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA 分子，即改变了DNA 的二级结构，但并不破坏一级结构。 3．Tm 值：50%的DNA 分子发生变性时的温度。 4．肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的a-羧基与下一个氨基酸分钟的a-氨基缩合，脱去一个水分子形成肽，肽链上的C-N 化学键称为肽键。 5．蛋白质一级结构：蛋白质多肽键氨基酸的组成和排列顺序。 6．电游：在直流电中，带正电何的蛋白质分子向阴极移动，带负电的向阳极移动。 7．氨基酸的等电点（pl）：氨基酸解离成两性离子或正电荷与负电荷相等，也就是静电何为零，其在的溶液中pH 值就是浓氨酸的等电点。 8．酶的活性中心：酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基因所构成的微区。 9．变构酶：守变构调节的酶。 10．米氏常数(即Km）：为酶促反映速度为最大速度一半时的底物浓度。 11．同工酶：催化相同的无化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 12．酶的抑制剂和激活酶：凡能使酶的活性下降并不引起酶蛋白质变性的物质为酶的抑制剂，能使酶由无活性变为有活性或促酶活性提高的物质。 13．生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。 14．钾-钠泵：细胞内外永远存在钾钠离子的浓度差，这种浓度差靠细胞上的特异蛋白来维持的，它能水解ATP并利用ATP 水解所释放的能量，蒋钠从细胞内运向细胞外，将钾从细胞外运向细胞内。 15．受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子 16．糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP 的一系列反应。 17．柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A 通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2 和水，同时释放能量的循环过程。 18．葡萄糖异生作用：非糖物质在肝.肾中转变成葡萄糖和糖元的过程，非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在相应酶催化下，糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解途径，其它酶生成葡萄糖的途径。 19．生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O 和CO2 并释放能量的过程称为生物氧化。 20．氧化磷酸化：氢沿着呼吸链传递给氧形成的同时，伴有ADP 磷酸化为ATP 的过程，氧化作用释放能量，磷酸化吸收能量俩个反应偶联在一起。 21．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。 22．解偶联作用：在氧化磷酸过程中，底物的脱氢氧化与ADP 的磷酸化是过程能量进行偶联的，某些物质能解除这个偶联过程，其结果是底物的脱氢氧化继续进行，同样有电子传递和氧气消耗，也有能量释放，但却不能利用所释放的能量进行ADP 的磷酸化，不能生成ATP. 23．酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β –羟丁酸和丙酮，统称为酮体。 24．a-氧化：每一次氧化，先去一个碳原子即羟酸碳原子，生成减了一个碳原子的脂肪酸和CO2 的氧化过程。 25．蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。 26．转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α –氨基转移到另一种α –酮酸的酮基上，生成相应的α –酮酸和另一种氨基酸的作用（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外） 27．中心法则： 28．转录：以DNA 的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA 分子上。 29．翻译：以RNA 为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。 30．半保留半不连续复制：DNA 复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以DNA 母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。 31．遗传密码：把排列在DNA 或其转录物RNA 链中的核甘酸顺序与蛋白质的氨基酸排列顺序联系起来的关系。