蛋白质与氨基酸习题

蛋白质与氨基酸习题

1 苯丙氨酸在水中的溶解度很低，而丝氨酸却易溶于水。为什么？

Phe的侧链是非极性的，难溶于水。ser侧链含极性的羟基而易溶于水。

2 许多蛋白质在280nm处具有很强紫外吸收，但白明胶除外。为什么？

白明胶是胶原蛋白的部分降解产物，含芳香族氨基酸比例太低，在280nm处不具吸收能力。

3 计算0.1mol/L的乙酸的PH（羧基的pk’=4.7）。

PH=2.85

4 一滴含有甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸和组氨酸的溶液，点在纸条的中央并干燥。用PH6.0的缓冲液沁润，在两端通以电流。（1）哪些氨基酸移向阳极？（2）哪些氨基酸移向阴极？（3）哪些氨基酸停在原处或接近原处？

①Gly,Ala因净电荷接近零而停在原处;

②Glu因净负电荷而向阳极泳动;

③Lys,Arg,His因净正电荷而向阴极移动,移动速度Arg Lys大于His.

5 用强酸型阳离子交换树脂分离下述每对氨基酸，当用PH7.0的缓冲液洗脱时，每对中先从柱上洗脱下来的是哪种氨基酸？

1)Asp/Lys,②Arg/Met,(3)Glu/Val,(4)Gly/Leu,

(5)Ser/Ala。

①Asp净电荷为-1, Lys净电荷为+1. Asp先被洗脱.

②Arg净电荷为+1, Met净电荷接近零. Met 先被洗脱.

③Glu净电荷为-1, Val净电荷接近零. Glu先被洗脱.

④Gly, Leu净电荷接近零.但Leu侧链的非极性与树脂骨架之间的非极性相互作用力大. Gly先被洗脱.

⑤Ser和Ala的电荷接近零.但Ser的侧链非极性较小, 先被洗脱.

6 每分子细胞色素C含有18分子的赖氨酸。100克细胞色素C完全水解得到18.7克的赖氨酸。求细胞色素C的分子量。

最小分子量=组分的分子量/组分的百分含量×100=128/18.7×

100=684

细胞色素C的分子量=最小分子量×某氨基酸数=684×18=12300 7 羊毛衫等羊毛制品在热水中洗变长，然后在电干燥器内干燥，又收缩。丝织品进行同样处理，却不收缩。如何解释这两种现象？

8 人的头发每年以15~20cm的速率生长，头发主要是α角蛋白纤维在表皮细胞里面合成和组装成的“绳子”。α角蛋白的基本结构单元是α-螺旋。如果α-螺旋的生物合成是头发生长的限速因素，计算α-螺旋链的肽键以多大的速率（每秒钟）合成才能满足头发每年的生长长度？

每秒钟大约需合成43个肽键(α-螺旋一圈含3.6个氨基酸残基,上升0.54nm).

9 一个寡聚蛋白（Mw=72000）是由相同亚基组成的，该蛋白质可以完全解离并与2，4-二硝基氟苯反应。有100mg该蛋白可以获得5.56μmol的DNP-Gly,该蛋白含有几个亚基？

4个亚基.

酶蛋白含有100/72μmol。该酶蛋白含有5.56μmol的DNP-Gly(N-末端)。

该酶蛋白含有的亚基数：5.56/(100/72)=4

蛋白质与氨基酸的关系

蛋白质与氨基酸的关系 WTD standardization office【WTD 5AB- WTDK 08- WTD 2C】

一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从% 增至% 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使

知识点总结：蛋白质及氨基酸生化基础

蛋白质 ▲蛋白质的化学知识 历史 1.1838, Mulder发现了组成生物体的复杂含氮物。 2.1902, Fischer, Hofmeister同时提出肽键理论。(Nobel，1902) 3.1950, Pauling提出蛋白质的二级结构的基本单位：α-螺旋和β-折叠，肽键6个原子在同一平面。(Nobel， 1954) 4.1953, Sanger确定了牛胰岛素一级结构。(Nobel，1958) 5.1961, Anfinsen证明蛋白质的一级结构决定其三级结构, 利用核糖核酸酶的变性和复性 20种氨基酸–一级氨基酸， Primary amino acid ?缩写 丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ile），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸/甲硫氨酸（Met），甘氨酸（Gly），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬酰胺（Asn），谷氨酰胺（Gln），赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg），组氨酸（His），天冬氨酸（Asp），谷氨酸（Glu） 口诀： ?分类及特性： ?非极性，通过疏水作用稳定蛋白质的结构, Met, Val, Ala, Gly, Ile, Leu ?芳香族氨基酸，相对非极性，都能参与疏水作用。Trp, Try, Phe ?极性不带电：水中溶解度较大或更加亲水，可以与水形成氢键。Ser, Thr, Cry, Asn, Gln, Pro ?植物受到逆境条件的危害，积累Pro。积累一定量的溶质降低水势。Pro主要以游离状态广泛存在于植物中，水溶性最大的氨基酸，具有较强的水和能力。Pro大量积累，含量甚至高达百倍以上。 ?带正电和的三个碱性氨基酸，最为亲水，侧链上有第二个氨基，Arg有带正电的胍基，His有可带电的咪唑基。Lys ?旋光性与手性原子上的构型没有确定的关系。 ?氨基酸的理化性质 ?一般物理性质：无色晶体，熔点较高，溶解度各不同，在紫外有特征吸收的仅三个芳香族的氨基酸Trp、Tyr、Phe。测定280nm处的紫外吸收值。 ?两性电解质：同一氨基酸分子上可以同时解离携带正电荷和负电荷，被称为两性电解质ampholyte。氨基和羧基在不同的PH条件下表现出不同的解离状态。电荷总量为零时（净电荷为零），溶液的PH值为等电点 isoelectric point, pI. ? -氨基参与的反应 ?与亚硝酸反应（Van Slyke 定氮） ?与甲醛发生羟甲基化反应，直接测定氨基酸浓度。 ?烃基化反应（DNFB）法，二硝基氟苯法，桑格反应，Sanger reaction, 鉴定多肽N端氨基酸的重要方法 ?烃基化反应（PITC）法。Edman氨基酸顺序分析法。N端测序，苯异硫氰酸酯。能够不断重复循环，将肽链N端氨基酸逐一进行标记和解离。 ?酰基化反应（丹磺酰氯法），N端测序，丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，DNS-Cl

蛋白质与氨基酸的关系

一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降

最经典总结-组成蛋白质的氨基酸的结构及种类

考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类（5年6考） 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基； b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸，写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同，图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类：约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注：评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。

组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述，错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸，它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式，下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水，水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基，③为羧基，④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种，A正确；脱水缩合形成水，水中氢来自①③，B错误；R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合，C错误；生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子，D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式，如下图所示

找出氨基酸的共同体，即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H)，剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”，则不属于构成蛋白质的氨基酸。

2018版高中生物人教版必修一学案：2.2.1 氨基酸及蛋白质的形成 含答案

第2节 生命活动的主要承担者——蛋白质 第1课时 氨基酸及蛋白质的形成 学习目标 1．能写出氨基酸的结构通式并说出其特点(重难点)。2.据图说出氨基酸的脱水缩合及蛋白质空间结构的形成过程(重难点)。 |基础知识| 一、氨基酸及其种类 1．氨基酸的作用 组成蛋白质的基本单位。 2．氨基酸 (1)结构通式： ①写出字母所代表的结构： a ．氨基； b ．羧基。 ②氨基酸的种类、性质不同取决于R 基不同。 (2)氨基酸的种类及分类： ①种类：组成生物体蛋白质的氨基酸约有20种。 二、蛋白质的形成过程 1．蛋白质的结构层次 氨基酸――→脱水缩合 二肽―→三肽―→多肽――→盘曲、折叠 蛋白质 2．蛋白质的形成过程

(1)过程：脱水缩合。 (2)写出序号代表的物质或结构： 产物①：水。 产物②：二肽。 结构③：肽键。 |自查自纠| 1．组成蛋白质的氨基酸都只含有一个氨基与一个羧基，并且连接在同一个碳原子上；每一条肽链至少含有一个游离的氨基与一个游离的羧基。() 2．生物体内组成蛋白质的氨基酸中，有些氨基酸不能在人体细胞中合成。() 3.脱水缩合发生在相邻氨基酸的氨基和羧基之间，H2O中的H来自于—COOH和—NH2，O来自于—COOH。() 4．连接两个氨基酸分子的化学键叫做磷酸键，表示式为NH—CO。() 5．蛋白质由C、H、O、N、P元素组成，只有一条肽链。() 6．组成蛋白质的氨基酸之间可按不同的方式脱水缩合。() 7．生物体内组成蛋白质的氨基酸中，不同氨基酸之间的差异是由R基引起的。() 8．含有两个肽键的化合物称为二肽。() 答案 1.× 2.√ 3.√ 4.× 5.× 6.×7.√8.× |图解图说| ★把氨基酸分子比喻成人，两只手分别代表氨基和羧基，两条腿代表氢，头代表R基，躯干代表中心碳原子 ________________________________________________________________________ ________________________________________________________________________ ★三个同学手牵手连在一起，牵在一起的手代表“肽键”。两端同学的没牵在一起的手分别代表肽链两端游离的氨基和羧基。 ________________________________________________________________________ ________________________________________________________________________

蛋白质和氨基酸的呈色反应

实验二蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、实验目的 1.了解构成蛋白质的基本结构单位及主要联接方式。 2.了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。 3.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法 二、呈色反应： (一)双缩脱反应： 1.原理： 尿素加热至180℃左右生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。可用于蛋白质的定性或定量测定。 一切蛋白质或二肽以上的多肽部有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 2.试剂： (1)尿索： 10克 (2)10%氢氧化钠溶液 250毫升 (3)1%硫酸铜溶液 60毫升 (4)2％卵清蛋白溶液 80毫升 3.操作方法： 取少量尿素结晶，放在干燥试管中。用微火加热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。冷后，加10％氢氧化钠溶液约1毫升，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。观察出现的粉红颜色。避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。 向另一试管加卵清蛋白溶液约l毫升和10％氢氧化钠溶液约2毫升，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇，观察紫玫色的出现。

(二)茚三酮反应 1.原理： 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 该反应十分灵敏，1：1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。 茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO 2、NH 3 和醛，水合 茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分于和氨缩合生成有色物质。 反应机理如下： 此反应的适宜pH为5—7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。 2.试剂： (1)蛋白质溶液 100毫升 2％卵清蛋白或新鲜鸡蛋清溶液(蛋清：水＝1：9) (2)0.5％甘氨酸溶液 80毫升 (3)0.1％茚三酮水溶液 50毫升 (4)0.1％茚三酮—乙醇溶液 20毫升

构成蛋白质的氨基酸种类

构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（一） 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 2 蛋氨酸 （甲硫氨酸） Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生； 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗； 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸； 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢； 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素，从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分，有促进精子生成，提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有 关。

人体虽能够合成，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸） 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用（二） 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢，有助缓和低血糖，改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活，并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统，尤其是在脊椎里，甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分，降低血液中的胆固醇浓度，防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物，是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用，有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感，还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量，谷酰胺的作用还包括建立免疫系统，加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环 障碍缺氧时，对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环，促进氧和二氧化碳生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳 的量，增强肝脏功能，消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢，促进氧化，改善中枢神经活动，有维持和促进脑细 胞功能的作用，促进智力的增加 指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。 备注：以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用，没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。

食品营养学_练习题_第六章蛋白质和氨基酸

第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外，还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上，主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应，称为羰氨反应，该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸，蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中，优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。

2018年浙科版生物必修1 第1章 微专题突破 氨基酸形成蛋白质的相关数量关系总结

氨基酸形成蛋白质的相关数量关系总结 1．链状肽 (1)多肽中各原子数的计算： ①碳原子数＝氨基酸的分子数×2＋R基上的碳原子数。 ②氢原子数＝各氨基酸中氢原子的总数－脱去的水分子数×2＋二硫键数×2。 ③氧原子数＝各氨基酸中氧原子的总数－脱去的水分子数。 ④氮原子数＝肽链数＋肽键数＋R基上的氮原子数＝各氨基酸中氮原子的总数。 ⑤由于R基上的碳原子数不好确定，且氢原子数较多，因此以氮原子数或氧原子数的计算为突破口，计算氨基酸的分子式或氨基酸个数最为简便。 ⑥含2个氨基的氨基酸数＝N原子数－肽键数－1。 ⑦含2个羧基的氨基酸数为：O原子数－肽键数－2 2。 (2)基团数和相对分子质量的计算： ①脱水数＝肽键数＝氨基酸数－肽链数。 ②氨基数＝肽链数＋R基上的氨基数＝各氨基酸中氨基的总数－肽键数。 ③羧基数＝肽链数＋R基上的羧基数＝各氨基酸中羧基的总数－肽键数。 ④蛋白质相对分子质量＝氨基酸平均相对分子质量×氨基酸数－18×脱水数。 2．环状肽 环状多肽主链中无氨基和羧基，环状肽中氨基或羧基数目取决于构成环状肽的氨基酸R基中的氨基和羧基的数目，如下图所示。(Aa表示氨基酸) 由图示可知：肽键数＝脱去的水分子数＝氨基酸数。

1．现有氨基酸800个，其中氨基总数为810个，羧基总数为808个，则由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次为() A．798、2和2 B．798、12和10 C．799、1和1 D．799、11和9 【解析】800个氨基酸中有氨基810个和羧基808个，则说明10个氨基和8个羧基在R基中。800个氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质，其肽键数目＝800－2＝798，氨基数目＝10＋2＝12，羧基数目＝8＋2＝10。 【答案】 B 2．已知天冬酰胺的R基为—C2H4ON，现有分子式为C63H103O31N17S2的多肽，其中含有2个天冬酰胺，那么，此多肽中的肽键数最多是() A．17个B．16个 C．15个D．14个 【解析】由分子式可知，该多肽中含17个N，因所含的2个天冬酰胺的R基中都含有1个N，故该多肽最多由15氨基酸脱水缩合而成，若是链状多肽，应含有14个肽键；若是环状多肽，则含有15个肽键。 【答案】 C 3．某蛋白质由m条肽链、n个氨基酸组成，则该蛋白质至少含有氧原子的个数是() 【导学号：36500023】A．n－m B．n＋m C．n－2m D．n＋2m 【解析】肽键中含有一个氧原子，肽链一端的羧基中含有2个氧原子，每条肽链的氧原子数是氨基酸数＋1，因此n个氨基酸组成的m条肽链至少含有氧原子的个数为n＋m。 【答案】 B 4．如图是由n个氨基酸组成的某蛋白质的结构图，其中二硫键“—S—S—”是一种连接蛋白质中两条肽链之间的化学键(—SH＋—SH→—S—S—＋2H)。则()

蛋白质与氨基酸的关系

For personal use only in study and research; not for commercial use For personal use only in study and research; not for commercial use 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。

氨基酸分析

2.2.56氨基酸分析（1）（见注解） 氨基酸分析是指利用方法对蛋白质，多肽和其他药物制剂进行氨基酸组成或含量的分析。蛋白质和多肽一般是氨基酸残基以共价键的形式组成的线性大分子。蛋白质或多肽中氨基酸的序列决定了其分子的性质。蛋白质普遍是由大分子以折叠的方式形成的特定构象，而多肽则比较小，可能只有几个氨基酸组成。氨基酸分析方法可以用于对蛋白质和多肽的量化，基于氨基酸的组成来确定蛋白质或多肽的类型，支撑蛋白质和多肽的结构分析，评估碎片肽段，并检测可能存在于蛋白质或多肽中的不规则氨基酸。并且在氨基酸分析之前必须进行将蛋白质或多肽水解为个别氨基酸。伴随着蛋白质或多肽的水解，氨基酸分析的过程和其他药物制剂中氨基酸的游离是一致的。通常我们采用易于分析的方法来测定样品中的氨基酸成分。 设备 用于氨基酸分析方法通常是基于色谱分离氨基酸的方法设定的。当前的方法是利用自动化色谱仪进行分析。氨基酸分析仪通常是一个能够产生梯度的低压或高压的液相色谱仪，并在色谱柱上分离氨基酸。除非样品在柱前进行了衍生化，否则这些仪器必须具备柱后衍生化的能力。检测器使用的是紫外可见光检测器或荧光检测器。此外，还需具有一个记录仪器（例如，积分仪），用于转化检测到的信号及用于定量测定。而且，这些仪器是专门用于氨基酸分析使用的。 一般预防策施 在氨基酸分析中，分析师关注的一个重点是背景的污染。高纯度的试剂是必要的（例如，低纯度的盐酸的使用在分析中会产生甘氨酸污染）。分析试剂通常是每隔几周更换一次，并且仅使用HPLC级别的溶剂。所用试剂使用之前必须用过滤器将溶剂中可能潜在的微生物和外来材料污染过滤除去，保持溶剂贮存器出于密封状态，并且不可将氨基酸分析仪放置于光照条件下。 实验室的操作规范决定了氨基酸分析的质量。仪器应放置在实验室的空旷区域。保持实验室的卫生干净。根据维修计划，及时清洁和校准移液管，将移液吸头放置在相应的盒子中，分析师不得用手处理移液管。分析师需要穿戴一次性的乳胶手套或同等质量的其他手套。限制测试样品瓶开启和关闭的次数，因为飞灰可以提高甘氨酸，丝氨酸和丙氨酸的浓度。 良好的仪器状态是氨基酸分析结果可接受的一个关键步骤。在日常使

“氨基酸缩合形成蛋白质相关计算分析”专题

“氨基酸缩合形成蛋白质相关计算的分析”专题 类型一白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的计算 ●链状肽：肽键数＝脱水数＝氨基酸数－肽链数 ●环状肽：肽键数＝脱水数＝氨基酸数 例1某蛋白质分子共有四条肽链，300个肽键，则形成这个蛋白质分子所需氨基酸分子数以及它们在脱水缩合过程中生成的水分子数分别是（） A．296和296 B．304和304 C．304和300 D．300和300 例2氨基酸分子脱水缩合形成含2条肽链的蛋白质分子时，相对分子量减少了900，由此可知，此蛋白质分子中含有的氨基酸数和肽键数分别是（） A．52、52B．50、50 C．52、50D．50、49 类型二蛋白质中游离氨基和羧基数目的计算 氨基酸脱水缩合形成肽链的过程中，羧基和羟基皆被破坏，若不考虑R基中的氨基和羧基，则仅肽链的两端分别存在1个游离氨基和1个游离羧基羧基，即蛋白质中游离氨基和羧基位于蛋白质多肽链的两端及氨基酸的R基中： ●蛋白质中游离氨基（羧基）数＝肽链数+ R基中的氨基（羧基）数 ＝各氨基酸中氨基（羧基）总数—肽键数 【注意】有时需考虑其他化学变化过程，如二硫键（—S—S—）的形成等，在肽链上出现二硫键时，与二硫键结合的部位要脱去两个H。 例3现有1000个氨基酸，其中氨基有1020个，羧基1050个，则由此合成的4条肽链中氨基、羧基的数目分别是（） A．1016、1046 B．4、4 C．24、54 D．1024、1054 例4含有215个N原子的200个氨基酸，形成了5个四肽、4个六肽和1个2条肽链构成的蛋白质分子。这些多肽和蛋白质分子中，肽键与氨基数目的最大值分别是（） A．200和200 B．200和215 C．189和11 D．189和26 类型三蛋白质中氨基酸分子式和种类的计算 组成蛋白质的氨基酸约20种，氨基酸的多样性由R基决定，分子通式可表示为C2H4O2NR。故此类型题目的关键是观察所给蛋白质及氨基酸的分子式，根据脱水缩合原理反向推断。 例 5 谷胱甘肽(C10H17O6N3S)是存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，它是由谷氨酸(C5H9O4N)、甘氨酸(C2H5O2N)和半胱氨酸缩合而成的，则半胱氨酸可能的分子式为（）

生物化学习题及答案(氨基酸和蛋白质)

生物化学习题（氨基酸和蛋白质） 一、名词解释： 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象； 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题： 1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 （生物碱试剂、某些酸类沉淀法） 5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。 6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量

蛋白质氨基酸分析测试

蛋白质氨基酸分析测试 一、实验课程： 组成蛋白质的氨基酸的定量分析 二、实验项目： 三、主要仪器设备 日立L-8900高速氨基酸分析仪 1 实验目的 用于检测样品中蛋白水解氨基酸、游离氨基酸的种类及含量，广泛应用于食品、纺织等领域检测。 2 仪器用具和材料 L-8900高速氨基酸分析仪、氮吹仪、真空泵、水解瓶等。 3 基本知识 用水解的方法将蛋白质的肽链打开，形成单一的氨基酸进行分析。所有的氨基酸 在低PH值的条件下都带有正电荷，在阳离子交换树脂上均被吸附，但吸附的程度 不同，碱性氨基酸结合力最强、其次为芳香族氨基酸、中性氨基酸、酸性氨基酸 结合力最弱。按照氨基酸分析仪设定的洗脱程序，用不同离子强度、PH值的缓冲 液依次将氨基酸按吸附力的不同洗脱下来，被洗脱下来的氨基酸与茚三酮反应液 在加热的条件下反应（135度），生成可在分光光度计中检测到的蓝紫色物质外标 法定量。 4 实验步骤： 1水解样品 （1）药液 0.02 N HCI稀释3倍以上（根据氨基酸的浓度）作样品。

（2）蛋白质固体 a 6N-HCI，110℃水解样品24小时。 b 减压干燥，除去HCI。 c 0.02NHCI容量, 0.22um的滤膜过滤（最终浓度以200ug/ml为宜）。 2打开工作站主画面，点击control——instrument status键进入 3 单击connect联机，大约两分钟后初始化完成。 4点击File——Sequence，建立样品表。 5依次输入未知样品顺序、样品号、数据路径、文件名称、样品个数、重复次数。 6 点击下一步，输入样品瓶号、标准瓶号、进样体积、样品间隔数。 7点击下一步，标准品号、路径、文件名、标准品个数、重复次数。 8点击完成，生成的样品表。 9点击File-Method-Open，调用方的。 10点击单一运行(Single Run)，及序列运行(Sequence Run)。 11采样结束后进行数据处理。

1.蛋白质结构与功能-----氨基酸

蛋白质结构与功能——氨基酸 2010遗传学 Chapter 1 氨基酸 I 蛋白质的天然组成 天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。 一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。 II 氨基酸的结果 每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。 在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。 氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致： A.一种独特的折叠构象 B.溶解性的差异 C.聚集态 D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶 活性等等。 蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。 氨基酸的分类是依照它的侧链性质的 A．非极性侧链的氨基酸 B．不带电的极性侧链氨基酸 C．酸性侧链的氨基酸

D ． 碱性侧链的氨基酸 A.非极性侧链氨基酸 非极性氨基酸在蛋白质中的位置： 在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。 甘氨酸 (Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。 特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少β-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。 功能和位置： 1. 甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原） 和结合底物的地方。 2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。例如：Asn-Gly 3. 甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N 端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。 丙氨酸 (Ala A ) 结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。 特征： 1、 丙氨酸是蛋白质中含量最丰富的氨基酸残基 之一，弱疏水性。 2、 化学活性非常弱。 缬氨酸 (Val V) 特征：中度疏水的脂肪族侧链残基。 功能： 3、 这个中度疏水残基β碳原子上的甲基降低了 蛋白质的构象的灵活性。 2、使邻近的肽键的化学反应产生空间位阻，特别是相邻残基具有β-分支的侧链（缬氨酸或异亮氨酸）。 异亮氨酸 （Ile I ） 特征：疏水的脂肪族残基侧链 功能： 1. β-分支链在空间上阻碍邻近的肽键反应。 2. 疏水侧链趋向在折叠蛋白的内部，比起α螺 旋这种侧链在二级结构中更容易形成β折叠。

蛋白质和氨基酸性质

实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应分离蛋白质。 （2）不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化，蛋白质常因变性而发生沉淀现象，沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中，加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后，由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷层），蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 （1）蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清：水=1：9)] （2）pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml （3）3%硝酸银溶液 10 ml （4）5%三氯乙酸溶液 50 ml （5）95%乙醇 250 ml （6）饱和硫酸铵溶液 250 ml

（7）硫酸铵结晶粉末 1000g （8）0.1mol/L盐酸溶液 300 ml （9）0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml （10）0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml （12）2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 （1）蛋白质的盐析加入无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液后，蛋白质水溶液溶解度发生变化，过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀，这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同，析出的蛋白质现象也不同，人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法，使蛋白质分批沉淀，此类盐析方法称为分段盐析。 例如，球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物，当加水稀释降低盐类浓度时，它又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物，加少量水，观察是否溶解，试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤，向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末，并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止（饱和状态），此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解现象。 （2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管，加入蛋白质溶液2ml，再加3%硝酸银溶液1～2滴，震荡试管，观察是否有沉淀产生。放置片刻，倾去上层清液，加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml，再加入1ml5%三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。放置片刻，倾出上清液，加入少量蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 （4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2ml蛋白质溶液，再加入2ml95%乙醇。混匀，观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应

有机化学 第十四章 氨基酸和蛋白质的性质

第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-

氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或