酶的化学修饰基本原理及修饰酶的基本性质
酶的化学修饰基本原理及修饰酶的性质特点
【摘要】酶是高效生物催化剂，在工业、医学、科研等领域有着非常广泛的应用，尤其在工业生产中创造出巨大的经济效益。但由于酶是蛋白质，稳定性差且在生物体内具有较大的免疫原性，因而严重制约了其应用。对酶分子进行化学修饰是提高其稳定性的方法并且能够降低在生物体内的免疫原性，能够扩大其应用范围，极大地改善酶本质的不足。简要介绍酶的化学修饰基本原理及修饰酶的性质特点。
1 酶的化学修饰的基本原理
酶分子的化学修饰就是在分子水平上对酶进行改造，包括对酶分子主链结构的改变和对其侧链基团的改变。前者是分子生物学层次上的修饰，即在己知酶的结构与功能盖系的基础上，有目的地改变酶的某个活性基团或氨基酸残基，从而使酶产生新的性状，又称理性分子设计，理性分子设计主要应用于改造酶的底物特异性．催化特性以及热稳定性,Shaffer等通过将天冬氨酸转氨酶的Val39、
Lys41、Thr47、Ash69、Thrl09和Ash297突变为酪氨酸转氨酶所对应的Lcu、Tyr、Ile、Leu、Set和Ser，修饰酶对Phe的活性增加3个数量级，而对Asp的活件没有影响，然而，由于酶的结构、功能和作用机制没自完全了解，而且仅仅把氨基酸序列的同源性作为氨基酸取代的标准，加上氨基酸取代后有可能导致没构想的改变，所以，并非所有理性分子设计都能取得预期效果，这就严重制约了理性分子设计的应用。
1. 1功能基团的修饰
酶分子可离解的基团如氨基(NH2)、羧基(～COOH)、羟基（OH)、巯基(sH)、咪锉基等都可用来修饰。脱氨基作用可改善酶的稳定性，消除酶分子表面的氨基酸的电荷，酰化反应，可改变侧链羟基性质。这些修饰反应，可稳定酶分子有利的催化活性现象，提高抗变性的能力。
1.2用表面活性剂对酶进行化学修饰
除糖基修饰外，也有人用表面活性剂对酶进行化学修饰。表面活性剂的亲水部分与酶连在一起，而亲油部分伸向有机溶剂，从而提高了酶在有机溶剂中的溶
解度和分散度。Ken，chiMogi和Milsatoshi Nakajima发现表面活性剂HLB值和脂肪酸功能团部都显著影响酶的活性和产物的量。在有机溶剂中表面活性剂的疏水基团数目越多时对酶的修饰效果越好
1.3酶分子内和分子间的交联
双功能试剂如二异硫氰酸脂、戊二醛可与酶分子中或分子间肽链的两个游离氨基分别发生反应使它们交联起来，增加酶的稳定性和活性回收率。
1.4酶与高分子化合物结合
某些高分子化合物如蛋白质、多糖、聚乙二烯(PEG)等可以与酶结合，增加酶的稳定性，如淀粉酶在65℃时半衰期为25min，当与葡萄糖结合后，半寿期延长至63 min
1.5用化学衍生法修饰酶
随着分子生物学的进展，目前已能用多种方法随机突变产酶基因DNA，再与合适的载体(细菌)进行表达，并且构建了突变基因库来改进传统的筛选方法(将所有的细菌分别从琼脂板上取出再移至含营养液的板上培养繁殖，产生大量酶后再进行催化实验)。Pleltner等引用组台法制备并筛选化学衍生化的枯草溶菌RL 酶。利用该酶与硫甲磺酸试剂(MTS)反应的定量、快速以及几乎不发生变性的特点，将酶中的3个关键活性位点分别与7种MTS试剂在96孔平板上分别进行组合衍生化，并按标准酶活力测定方法快速测定它们作为脂肪酸计酰胺酶的催化活性，初步得到分别具有最佳脂酶及酰胺酶的改良催化剂
2 修饰酶的性质特点
2.1 增强酶的稳定性
尹亮等利用PEG6000修饰SOD、发现修饰酶在70℃下保温3h后活性残余率比天然SOD高37.2%。Gomez等利用壳聚糖修饰酵母蔗糖酶，发现修饰酶在65℃、0.05mol发现修饰酶在65℃、0.05 mol／L的pH5．0HAc—NaAc缓冲液中的半衰期为5 h．而人然酶在相同条什下的半哀期为5 min；同时，修饰酶蛋白变性剂的抵抗能力也有所提高．在30℃、0 05 mol/l到6 mol／I．尿素的pH5.
0 HA-NaAc缓冲液中保温120 min后，大部分酶基本上已经没有活力，而修饰酶还有50％的活力，化学修饰酶稳定性提高的原因，可能是由于修饰剂共价连接
于酶分子后，使酶天然构象产牛一定的刚性，不易伸展失活，并减少丁酶分子内部基团的热振动．从而使酶的热稳定性得到提高。
2.2 降低甚至消除酶的免疫原性
Hafsat等利用右旋糖汁修饰L-天门冬酰胺酶Ⅱ．发现修饰酶对用天门冬酰胺酶免疫活性的兔抗血清的结合能力明显弱于天然酶。舒薇等利用m—PEG修饰木瓜凝乳蛋白酶，发现随着酶的修饰程度的上升．术瓜凝乳蛋白酶的免疫原性逐渐下降甚生完全消除。目前认为，蛋白质的免疫原性是由于其分子上的抗原决定簇决定的，而抗原决定簇大多数有亲水氨基酸组成。用线性亲水性高分子物质(如右旋糖苷m-PEG等)与蛋白质表面的非必要基团共价偶连形成一种屏蔽，将暴媒的抗原决定簇部分或全部屏蔽起来而不被识别，从而可降低甚至消除其免疫原性。
2.3 延长酶在生物体内的半衰期
尹亮等利用PEG6000修饰SOD，发现在人工胃液和人工肠液中保温3 h后，修饰酶活性残余率分别比天然酶高32.1％和17.4％。Sherwood等利用右旋糖苷修饰羧肽酶G和精氨酸酶．发现羧肽酶G在正常小鼠体内的半衰期从3.5 h延长到17 h，精氮酸酶从1.4 h延长到12 h；在发病的小鼠体内两者的半哀期分别从7 h和12.5 h 延长副18 h雨J17h。由于免疫原性的解除，药用酶注人体内后不会通过免疫反应而被清除；偶联大分子长链在蛋白质分于表面产生空间位阻，减弱各种水解酶对其的降解，从而可有效延长在体内循环系统中的保存时间。
3.4 提高酶的活力
Jene等用mPEG修饰的过氧化氢酶在有机溶剂内溶解性提高，在二氯乙烷中，其酶活性是天然酶的200倍；在水溶液中，其酶活是天然酶的15-20倍，而几mPEG修饰的酶比PEG修饰的酶活力更高。酶化学修饰后活力提高的原因可能是亲水大分子的引入与蛋白质分子的氨基酸基团形成氧健，使维持蛋白质高级结构的氢键受到部分破坏，亚基肽链结构趋于松散，使底物分子容易进入活性中心，反应的活性能进一步降低，从而导敛酶活性的提高。
参考文献：
[1] 伍志权、黄卓烈、金昂丹酶分子化学修饰研究进展[J] 华南农业大学，生命科学学院2007,18（9）
[2] 刘春叶，王亚明，唐辉酶的固定化及化学修饰[J] 昆明理工大学生化学院 1004-275X
（2002）05-0029-03
[3] 张松平，王平化学修饰-提高酶催化性能的重要工具[J] 中国科学院过程工程研究所1672-3678（2006）01-0004-05
(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
第三章 酶 一、 名词解释 1 Km 2 限速酶 3 酶的化学修饰 4 结合酶 5
第三章酶 一、名词解释 1.Km 2.限速酶 3.酶的化学修饰 4.结合酶 5.Allosteric regulation 6.别构调节 7.Activators 8.辅基 9.反竞争性抑制作用 10.酶的特异性 二、填空 1.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈____________双曲线，双倒数作图呈线。 2. Km值等于酶促反应速度为最大速度时的________________浓度。 3.关键酶所催化的反应具有下述特点：催化反应的速度，因此又称限速酶；催化反应，因此它的活性决定于整个代谢途径的方向；这类酶常受多种效应剂的调节。 4. 可逆性抑制作用中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团相结合。 5. 酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸，，________________，腺苷化与脱腺苷及SH与-S-S-互变等，其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为多见。 6. 同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质的一组酶。 7. 竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ，而Vmax 。 8. 酶的特异性包括特异性，特异性与特异性。 三、问答
1.简述酶的“诱导契合假说”。 2.酶与一般催化剂相比有何异同？ 3.什么是同工酶？请举例说明。 4.金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用？ 5.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。 参考答案 一、名词解释 1. 即米氏常数。Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 2.指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和/或化学修饰调节。 3.某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。 4.酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。其蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。 5. 即变构调节，某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。 6.体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。受别构调节的酶称为别构酶。导致别构效应的代谢物称为别构效应剂。有时底物本身就是别构效应剂。在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。当后续代谢产物堆积时，它们作为效应剂抑制上游的别构酶；别构酶也可因产物的匮乏而激活。 7. 即激活剂。使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。也有许多有机化合物激活剂。大多数金
酶的化学修饰基本原理及修饰酶的基本性质
酶的化学修饰基本原理及修饰酶的性质特点 【摘要】酶是高效生物催化剂，在工业、医学、科研等领域有着非常广泛的应用，尤其在工业生产中创造出巨大的经济效益。但由于酶是蛋白质，稳定性差且在生物体内具有较大的免疫原性，因而严重制约了其应用。对酶分子进行化学修饰是提高其稳定性的方法并且能够降低在生物体内的免疫原性，能够扩大其应用范围，极大地改善酶本质的不足。简要介绍酶的化学修饰基本原理及修饰酶的性质特点。 1 酶的化学修饰的基本原理 酶分子的化学修饰就是在分子水平上对酶进行改造，包括对酶分子主链结构的改变和对其侧链基团的改变。前者是分子生物学层次上的修饰，即在己知酶的结构与功能盖系的基础上，有目的地改变酶的某个活性基团或氨基酸残基，从而使酶产生新的性状，又称理性分子设计，理性分子设计主要应用于改造酶的底物特异性．催化特性以及热稳定性,Shaffer等通过将天冬氨酸转氨酶的Val39、 Lys41、Thr47、Ash69、Thrl09和Ash297突变为酪氨酸转氨酶所对应的Lcu、Tyr、Ile、Leu、Set和Ser，修饰酶对Phe的活性增加3个数量级，而对Asp的活件没有影响，然而，由于酶的结构、功能和作用机制没自完全了解，而且仅仅把氨基酸序列的同源性作为氨基酸取代的标准，加上氨基酸取代后有可能导致没构想的改变，所以，并非所有理性分子设计都能取得预期效果，这就严重制约了理性分子设计的应用。 1. 1功能基团的修饰 酶分子可离解的基团如氨基(NH2)、羧基(～COOH)、羟基（OH)、巯基(sH)、咪锉基等都可用来修饰。脱氨基作用可改善酶的稳定性，消除酶分子表面的氨基酸的电荷，酰化反应，可改变侧链羟基性质。这些修饰反应，可稳定酶分子有利的催化活性现象，提高抗变性的能力。 1.2用表面活性剂对酶进行化学修饰 除糖基修饰外，也有人用表面活性剂对酶进行化学修饰。表面活性剂的亲水部分与酶连在一起，而亲油部分伸向有机溶剂，从而提高了酶在有机溶剂中的溶
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
酶作用机理和调节【生物化学】
酶作用机理和调节 一、选择题 ⒈关于酶活性中心的描述，哪一项正确？（） A、所有的酶都有活性中心； B、所有酶的活性中心都含有辅酶； C、酶的必须基团都位于酶的活性中心内； D、所有的抑制剂都是由于作用于酶的活性中心； E、所有酶的活性中心都含有金属离子 ⒉酶分子中使底物转变为产物的基团是指：（） A、结合基团； B、催化基团； C、疏水基团； D、酸性基团； E、碱性基团
⒊酶原的激活是由于：（） A、氢键断裂，改变酶分子构象； B、酶蛋白和辅助因子结合； C、酶蛋白进行化学修饰； D、亚基解聚或亚基聚合； E、切割肽键，酶分子构象改变 ⒋同工酶是指（） A、辅酶相同的酶； B、活性中心的必需基团相同的酶； C、功能相同而分子结构不同的酶； D、功能和性质都相同的酶； E、功能不同而酶分子结构相似的酶 ⒌有关别构酶的结构特点，哪一项不正确？（） A、有多个亚基； B、有与底物结合的部位； C、有与调节物结合的部位； D、催化部位和别
构部位都位于同一亚基上；E、催化部位与别构部位既可以处于同一亚基也可以处于不同亚基上。 ⒍属于酶的可逆性共价修饰，哪项是正确的？ A、别构调节； B、竞争性抑制； C、酶原激活； D、酶蛋白和辅基结合； E、酶的丝氨酸羟基磷酸化 ⒎溶菌酶在催化反应时，下列因素中除哪个外，均与酶的高效率有关？（） A、底物形变； B、广义酸碱共同催化； C、临近效应与轨道定向； D、共价催化； E、无法确定 ⒏对具有正协同效应的酶，其反应速度为最大反应速度0.9时底物浓度（[S]0.9）与最大反应
旗开得胜速度为0.1时的底物浓度（[S]0.1）二者的比值[S]0.9/[S]0.1应该为（） A、＞81； B、=81； C、＜81； D、无法确定 ⒐以Hill系数判断，则具负协同效应的别构酶（） A、n＞1； B、n=1； C、n＜1； D、n≥1； E、n≤1
生物化学名词解释
名词解释 1. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。2．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G.C（或C.G）和A.T（或T.A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。 15. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收
名词解释及答案生物化学
1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )：指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point )：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零， 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )：在加热条件下，a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph )：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF)：利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离，然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断
生物化学-酶化学习题与答案
酶化学 一、填空题 1、全酶由________________与________________组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中________________决定酶的专一性与高效率,________________起传递电子、原子或化学基团的作用。 2、酶就是由________________产生的,具有催化能力的________________。 3、酶的活性中心包括________________与________________两个功能部位,其中________________直接与底物结合,决定酶的专一性,________________就是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 4、常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基,TPCK常用于修饰________________残基。 5、酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为________________,纵轴上的截距为________________。 6、磺胺类药物可以抑制________________酶,从而抑制细菌生长繁殖。 7、谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节;糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。 二、就是非题 1、[ ]对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。 2、[ ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。 3、[ ]酶活力的测定实际上就就是酶的定量测定。 4、[ ]Km就是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。 5、[ ]当[S]>> Km时,v 趋向于Vmax,此时只有通过增加[E]来增加v。 6、[ ]酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。 7、[ ]增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。 8、[ ]正协同效应使酶促反应速度增加。 9、[ ]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。 10、[ ]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。 三、选择题 1、[ ]利用恒态法推导米氏方程时,引入了除哪个外的三个假设？ A、在反应的初速度阶段,E+P→ES可以忽略 B、假设［S］>>［E］,则［S］-［ES］≈［S］ C、假设E+S→ES反应处于平衡状态 D、反应处于动态平衡时,即ES的生成速度与分解速度相等 2、[ ]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用,在一反应系统中,加入过量S与一定量的I,然后改变［E］,测v,得v～［E］曲线,则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？ A、1 B、2 C、3
酶分子的化学修饰方法具体实例
酶分子的化学修饰方法 1.酶的表面修饰 2.酶分子的内部修饰 3.与辅因子相关的修饰 4.金属酶的金属取代 1.1酶的表面修饰 1.1.1化学固定化 例如:①固定在电荷载体上，由于介质中的质子靠近载体，并与载体上的电荷发生作用，使酶的最适pH向碱性(阴离子载体)或向酸性(阳离子载体)方向偏移。这样，在生产工艺中需几个酶协同作用时，由于固定化可使不同酶的最适pH彼此靠近。②将糖化酶固定在阴离子载体上，其最适pH由4.5升到6.5，与D-木糖异构酶的最适PH(7.5)靠近，这样，可简化高果糖浆生产工艺。如果载体与底物带相同电荷，固定化后反应系统Km值增加；带相反电荷，Km值降低。当酶与载体连接点达到一定数目时，可增加酶分子构象稳定性，防止其构象伸展而失活。 1.1.2 酶的小分子修饰作用 例如:③将α—胰凝乳蛋白酶表面的氨基修饰成亲水性更强的NH2COOH并达到一定程度时，酶的热稳定性在60℃时，提高了1000倍，温度更高时稳定化效应更强烈。这个稳定的酶能经受灭菌的极端条件而不失活. 1.1.3酶的大分子修饰 例如:④聚乙二醇连到脂肪酶、胰凝乳蛋白酶上所得产物溶于有机溶剂，在有机溶剂存在下能够有效地起作用。嗜热菌蛋白酶在水介质中通常催化肽链裂解，但用聚乙二醇共价修饰后，其催化活性显著改变，在有机溶剂中催化肽键合成，已用于制造合成甜味剂。 1.1.4 分子间交联
例如:⑤戊二醛将胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶交联在一起。这种杂化酶的优点是，胰凝乳蛋白酶的自溶作用降低，也使其反应器体积减少。将胰蛋白酶与碱性磷酸脂酶交联而形成的杂化酶，可作为部分代谢途径的模型，则有可能在体内将它们输送到同一部位而提高药效。 1.2酶分子的内部修饰 1.2.1非催化活性基团的修饰 例如: ①将胰凝乳蛋白酶的Met192氧化成亚砜，则使该酶对含芳香族或大体积脂肪族取代基的专一性底物的束缚口袋有关．也说明底物的非反应部分束缚在酶的催化作用中有重要作用。 1.2.2酶蛋白主链修饰 例如: ②用蛋白酶对ATP酶有限水解，切除其十几个残基后，酶活力提高了5.5倍。该活化酶仍为四聚体，亚单位分子量变化不大。这说明天然酶并非总是处于最佳的催化构象状态。 1.2.3催化活性基团的修饰 例如: ③枯草杆菌蛋白酶活性部位的Ser残基转化为Cys残基，新产生的巯基蛋白酶对肽或脂没有水解能力，但能水解高度活化的底物，如硝基苯脂。 1.2.4肽链伸展后的修饰 例如: ④为了有效地修饰酶分子内部的区域，Mozhea等提出先用脲、盐酸胍处理酶．使其肽链充分伸展。为修饰酶分于内部疏水基团提供可能性，然后，让修饰后伸展肽链在适当条件下．重新折叠成具有某种催化活性的构象。⑤Saraswothi等描述了一种新奇的原则上可能普遍适应改变底物专一性的方法。即先让酶变性，然后加入相应于所希望酶活力的竞争件抑制剂，待获得所希望酶
专升本生物化学名词解释答案(A4)
温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 名词解释： 1、蛋白质的变性——某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化 性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。（考过的年份：2008、2007 2、模体——在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相 互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体，是具有特殊功能的超二级结构。 3、蛋白质四级结构——蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。（考过的年份：2009、 4、结构域——分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域， 且折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。 5、蛋白质等电点——蛋白质以两性离子状态存在时介质的PH值称为该蛋白质的等电点，用PI表 示。（考过的年份：2013、2012、2011、2010、2006 氨基酸等电点——在某一pH条件下，氨基酸所带正负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。 6、Tm值——Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。（考过的年份：2013、 7、DNA变性——DNA变性是指在某些因素的作用下，维系DNA双螺旋的次级键断裂， 双螺旋DNA分子被解开成单链的过程。 8、核酸分子杂交（同66）——应用核酸分子的变性和复性的性质，使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。 9、基因组——泛指一个有生命体、病毒或细胞器的全部遗传物质；在真核生物，基因组 是指一套染色体（单倍体）DNA。 10、酶原和酶原的激活——有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体 物质称为酶原。在一定条件下，无活性的酶原水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改 变，表现出酶的活性的过程称酶原激活，其过程实质上是酶的活性中心暴露或形成的过程。 11、酶的活性中心——酶的活性中心是指酶分子结构中，能与底物结合，并使底物转化为 产物的具有特定空间结构的区域。（考过的年份：2012、2010 12、不可逆抑制作用——抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 此种抑制作用叫不可逆抑制作用。 13、糖酵解——糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧情况下分解生成乳酸并生成 ATP的过程，这一过程与酵母中糖生醇发酵的过程相似，故又称为糖酵解。（考过的年份：2008 14、糖原——是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。（考过的年 份：2009 15、血糖——指血液中的葡萄糖。正常血糖浓度：3.9~6.1mmol/L 16、糖的有氧氧化——指在机体氧供充足时，葡萄糖或糖原彻底氧化成H2O和CO2，并 释放出能量的过程。是机体主要供能方式。
生物化学-酶化学习题与答案
生物化学-酶化学习题与答案 酶化学 一、填空题 1、全酶由________________与________________组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中________________决定酶的专 一性与高效率,________________起传递电子、原子或化学基团 的作用。 2、酶就是由________________产生的,具有催化能力的________________。 3、酶的活性中心包括________________与________________两个功能部位,其中________________直接与底物结合,决定酶的 专一性,________________就是发生化学变化的部位,决定催化 反应的性质。 4、常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基,TPCK 常用于修饰________________残基。 5、酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为________________,纵轴上的截距为________________。 6、磺胺类药物可以抑制________________酶,从而抑制细菌生长 繁殖。 7、谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节;糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共
价修饰调节。 二、就是非题 1、[]对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。 2、[]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。 3、［]酶活力的测定实际上就就是酶的定量测定。 4、［]Km就是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶浓度无关。 5、［]当[S]>>Km时,v趋向于Vmax,此时只有通过增加[E]来增加v。 6、[]酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。 7、［]增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。 8、［]正协同效应使酶促反应速度增加。 9、［]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。 10、［]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。 三、选择题 1、［]利用恒态法推导米氏方程时,引入了除哪个外的三个假设？ A、在反应的初速度阶段,E+P→ES可以忽略 B、假设［S］>>［E］,则［S］-［ES］≈［S］ C、假设E+S→ES反应处于平衡状态
专升本生物化学名词解释答案A4
专升本生物化学名词解释答案A4
温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 名词解释： 1、蛋白质的变性——某些理化因素作用下，使蛋白质的空间构象遭到破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丢失，称为蛋白质变性。（考过的年份：、 2、模体——在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体，是具有特殊功能的超二级结构。 3、蛋白质四级结构——蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。（考过的年份：、 4、结构域——分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，且折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。 5、蛋白质等电点——蛋白质以两性离子状态存在 时介质的PH值称为该蛋白质的等电点，用PI表示。（考过的年份：、、、、 氨基酸等电点——在某一pH条件下，氨基酸所带正负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。 6、Tm值——Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA，Tm值不同。DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。（考过的年份：、 7、DNA变性——DNA变性是指在某些因素的作用下，维系DNA双螺旋的次级键断裂，双螺旋DNA 分子被解开成单链的过程。 8、核酸分子杂交（同66）——应用核酸分子的
变性和复性的性质，使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。 9、基因组——泛指一个有生命体、病毒或细胞器的全部遗传物质；在真核生物，基因组是指一套染色体（单倍体）DNA。 10、酶原和酶原的激活——有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。在一定条件下，无活性的酶原水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性的过程称酶原激活，其过程实质上是酶的活性中心暴露或形成的过程。 11、酶的活性中心——酶的活性中心是指酶分子结构中，能与底物结合，并使底物转化为产物的具有特定空间结构的区域。（考过的年份：、 12、不可逆抑制作用——抑制剂一般以共价键与酶活性中心的必须基团相结合，使酶失活。 此种抑制作用叫不可逆抑制作用。 13、糖酵解——糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧情况下分解生成乳酸并生成ATP的过程，这一过程与酵母中糖生醇发酵的过程相似，故又称为糖酵解。（考过的年份： 14、糖原——是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。（考过的年份： 15、血糖——指血液中的葡萄糖。正常血糖浓度：3.9~6.1mmol/L 16、糖的有氧氧化——指在机体氧供充分时，葡萄糖或糖原彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。 17、糖异生作用——非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生的主要场所是肝脏，反应途径基本上是糖酵解的逆行。 18、必须脂酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，称为必须脂酸。（考过的年
生物化学名词解释答案
生化名词解释 Exon外显子 真核基因中与成熟mRNA、rRNA或tRNA分子相对应的DNA序列，为编码序列。Intron内含子 存在于真核生物基因中无编码意义而被切除的序列。 Km value of enzyme Km值 酶促反应速度等于最大反应速度一半时所对应的底物浓度。 ketone bodies酮体 包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。 Semi-conservation replication of DNA半保留复制 DNA复制时以双链中的每一条单链作为模板，分别合成一条互补新链，重新形成的双链中各保留一条原有DNA单链。Specific activity of enzyme酶的比活力 每毫克蛋白质所含的酶活力单位数（U/mg）。 pI of amino acid氨基酸等电点氨基酸所带净电荷为零时溶液的PH。 Oxidative phosphorylation氧化磷酸化 物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。Promoter启动子 RNA聚合酶结合位点及其周围的DNA序列，至少包括一个转录起始点及一个以上的机能组件。 Renaturation of DNA DNA复性 变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。 Okazaki fragments冈崎片段 在DNA不连续复制过程中，沿着后随链的模板链合成的新DNA片段，其长度在真核与原核生物当中存在差别，真核生物的冈崎片段长度约为100～200核苷酸残基，而原核生物的为1000～2000核苷酸残基。 Ketogenic AA生酮氨基酸/ Glucogenic AA生糖氨基酸 经过代谢能产生酮体的氨基酸。
第8-10章-酶化学
第五章酶化学 一：填空题 1.全酶由________________和_____________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。 2.辅助因子包括________________，________________和________________等。其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。 3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。 4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。 5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。 6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________，称________________。 7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。 8.按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表________________，4个数字分别代表________________，________________，________________和________________。 9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和 ________________专一性。 10.关于酶作用专一性提出的假说有________________，________________和________________等几种。 11.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 12.酶活力是指________________，一般用________________表示。 13.通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的________________速度，即________________时测得的反应速度。 14.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。 15.酶反应的温度系数一般为________________。 16.调节酶包括________________和________________等。 17.解释别构酶作用机理的假说有________________模型和________________模型两种。 18.固定化酶的优点包括________________，________________，________________等。 19.固定化酶的理化性质会发生改变，如Km________________，Vmax________________等。 20.同工酶是指________________，如________________。 21.pH影响酶活力的原因可能有以下几方面：(1)影响________________，(2)影响________________，(3)影响 ________________。 22.温度对酶活力影响有以下两方面：一方面________________，另一方面________________。 23.脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有________________专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有________________专一性。 24.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为________________，纵轴上的截距为________________。
生物化学名词解释
一、糖类化学 1.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 2.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。（D-;L-） 3.变旋作用：一个旋光体溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。变旋的原因是在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，变旋作用是可逆的，当两型互变达到平衡时，比旋光度即不再改变。 4.Fehling试剂：CuSO4+KOH+酒石酸钠或柠檬酸钠 5.成脎作用：单糖的第1、2碳与苯肼结合后，成晶体糖脎，称成脎作用。可用来鉴别除葡萄糖、甘露糖和果糖外的某些单糖。 6.糖脎：与醛、酮反应时，许多还原糖生成含有两个苯腙基（=N-NH-C6H5）的衍生物，称为糖的苯脎，即糖脎。 7.糖蛋白：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而成的复合糖。 8.蛋白聚糖：蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的大分子复合物 9.对映体：一个不对称碳原子的取代基在空间里的两种取向是物体与镜像关系，并且两者不能重叠的两种旋光异构体。 10..糖苷：环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛（或缩酮）称为糖苷。 11.糖苷键:糖基和配基之间的连键称为糖苷键。 12.磷酸戊糖途径：机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路 二、脂质化学 1.必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必须由食物供给的多不饱和脂肪酸。 2.皂化值：皂化1g脂肪所需的KOH的毫克数。平均相对分子质量=(3×56×1000)/皂化值 3.碘值：100g脂质样品所能吸收的碘克数。油脂的不饱和度用碘值价表示。 4.脂肪酸的β－氧化：指脂肪酸活化为脂酰CoA,脂肪酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、水化、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。由于反应均在脂酰CoA的α、β碳原子之间进行，最后β-碳原子被氧化为酰基，所以称为β-氧化。 5.酮体：指脂肪酸在肝分解氧化时产生特有的中间代谢物，包括乙酸乙酸，β-羟丁酸和丙酮三种。 三、蛋白质化学 1.两性离子：在同一氨基酸上含有等量的正负两种电荷，称为两性离子即兼性离子。 2.等电点：氨基酸在溶液中静电荷为零时的pH，此时所带正负电荷相等。各种氨基酸的等电点为两性离子两侧两个pK a的平均值。 3.肽是指有两个或两个以上的氨基酸通过肽键连接而形成的化合物。肽键是一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成的酰胺键。肽链是氨基酸之间通过肽键连接而成的链。 4.双缩脲反应：双缩脲与碱性CuSO4反应，生成紫红色复合物 5.蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的序列；肽键。②二级结构：蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕方式，仅涉及肽链中主链的构象，不涉及侧链，二级结构主要是ɑ螺旋、β折叠、β转角，无规卷曲；氢键、盐键、范德华力。③三级结构：整条肽链中所有原子的空间排列方式；氢键、离子键、疏水键、范德华力。 ④四级结构：蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用；非共价键 6.电泳：带电荷的蛋白质粒子在电场中向带相反电荷的电极移动的现象称为..。 7.变性作用：蛋白质受某些理化因素的影响后，分子内部次级键破坏，构象改变，随之其理化性质改变，生物活性改变的现象。变性作用是可逆的。 8.介电常数：两种电荷被真空隔绝时的电势与被介质隔绝时电势的比值 9.别构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余甲基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用 10.盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐后，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。 11.层析：按照移动相和固定相之间的分配比例将混合成分分开的技术。 12.结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1一伙数个秋装或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 四、酶化学 1.酶：是由活细胞产生的具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。 2.酶原：酶的无活性前体。 3.结合酶的蛋白质称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶或辅基，酶蛋白+辅助因子=全酶 4.多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 5.酶的活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位 6.酶的必需基团：酶分子中存在的化学基团中与酶的活性密切相关的基团。 7.米氏常数(Km)：单底物反应中酶与底物可逆的生成中间产物和中间产物转化为产物的整个反应中底物浓度与反应速率关系的公式。v=V[S]/K m+[S]米氏常数等于反