蛋白质1

1、以上几种氨基酸在结构上有什么共同点（在下面写出来）和不同点（在上图中划出来）？

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1蛋白质习题_生物化学

第一章蛋白质 学习要点 一、元素组成特点：含氮量较恒定，蛋白质系数（6.25） 二、氨基酸 1.蛋白氨基酸：氨基酸（20种）——组成蛋白质的基本单位 （1）特点： －L－型氨基酸； （2）表示：中，英：三字母； （3）分类：原则：生理pH（中性）条件下R－基的带电性； 类别（4类）：非极性R基氨基酸，极性不带电荷R基氨基酸，负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸），正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸） 2. 性质：（1）两性解离和等电点：两性解离：氨基酸可酸性和碱性解离，解离状态不同，所带电荷不同，酸正碱负 等电点（pI）定义：净电荷等于零时的环境pH值 等电点时的特点：溶解度下降 pI计算法 （2）重要反应：茚三酮反应（氨基酸定性定量） 3.分离方法分配层析，离子交换层析 三、肽 1.概念：N端、C端；主肽链 2.书写方式：左→右，N→C 四、蛋白质结构 1.一级结构：定义 特点：基础结构，稳定结构 一级结构与功能的关系：一级结构不同功能可能不同 2.二级结构：（1）概念：二级结构定义；肽键平面（不能自由旋转） （2）种类（4类）： －螺旋：要点：单链、右旋，众多氢键； －折叠：肽链伸展，形成链间氢键（成为片层）有平行和反平行两种； －转角（回折）：肽链180°旋转，氢键连接； 无规则卷曲。 3.超二级结构：定义 4.结构域：定义 5.三级结构：定义；特点：外亲内疏 6.四级结构：定义，亚基与肽链的区别 7.维持蛋白质空间结构的作用力：氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、范德华引力 8.空间结构与功能的关系：一定的结构，一定的功能；结构变化，功能变化；结构破坏，功能破坏 六、蛋白质性质 1.两性解离等电点：（1）两性解离：酸、碱解离，酸正碱负 （2）等电点（pI）定义：蛋白质净电荷等于零时的环境pH值 特点：溶解度降低 （3）电泳：原理：不同蛋白的电荷正负和数量不同，分子量不同，形状不同，因此在电场中的运动速度不同。 方向与速度的鉴别：pI－pH，正负决定方向，数值为速度。 2.胶体性质：稳定因素：水化膜，同种电荷 透析（大分子化合物不能通过半透膜的性质） 3.变性：概念：物理化学因素影响，空间结构破坏，性质改变，功能丧失。

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

第一章蛋白质化学习题答案

（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），

使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

食物蛋白质的营养价值评定

食物蛋白质的营养价值评定 1.食物蛋白质的含量 食物中蛋白质含量是否丰富是评定蛋白质食物营养价值的一个重要标准。在日常食物中，蛋白质含量以大豆最高（36.3%），肉类次之。对中国乃至亚洲人而言，谷粮类食物蛋白质亦很重要，如我国传统膳食结构中来自主食的蛋白质约占日摄入的总蛋白质量的 60~70%；而且豆制品、花生、核桃、杏仁等蛋白质含量较高植物类食品亦是人体蛋白质的良好来源。但蔬菜、水果中的蛋白质含量很少，故不宜作为主食。 2.食物蛋白质的消化率{考{试大} 蛋白质消化率，不仅能反映蛋白质在消化道内被分解的程度，还能反映消化后的氨基酸和肽被吸收的程度。 其公式为：蛋白质消化率（%）=[氮吸收量÷氮食入量]×100 氮吸收量=I-（F-Fm） 氮食入量=I I、F分别代表食物氮和粪氮。Fm为粪代谢氮。 粪氮绝大部分来自未能消化、吸收的食物氮，但也含有消化道脱落的肠粘膜细胞和代谢废物中的氮。后两者称为粪代谢氮。粪代谢氮是在人体进食足够热量，但完全不摄取蛋白质的情况下在粪便中亦可测得。如果在测定粪氮时忽略粪代谢氮不计，所得的结果即称为“表观消化率”；若将粪代谢氮计算在内的结果则称为“真消化率”或“消化率”。 蛋白质的消化率会在人体、食物及其相关的多种因素影响下，发生变化。如人的全身状态、消化功能、精神情绪、饮食习惯及食物的感官性态等等；食物中诸如食物纤维素含量、烹调加工方式、食物与食物间的相互影响等等。再如整粒进食大豆时，其所含蛋白质的消化率仅为60%，若加工成豆腐，即可提高至90%；考试大 一般烹调中的蒸、煮等方法对食物中蛋白质的消化率影响较小；若釆用高温煎炸的方法就可能破坏食物蛋白质中的部分氨基酸，还会降低蛋白质的消化率。 1

1蛋白质化学(答案)

1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH

蛋白质化学复习题1

第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。

7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。

蛋白质对儿童成长的重要性

蛋白质：成长的营养基石 蛋白质是人体的主要构成物质，更是生命存在的重要基础，人体各组织无一不含蛋白质。蛋白质在人类必需的六大类营养物质（即蛋白质、脂类、碳水化合物、维生素、矿物质和水）中，起着特殊而又具有中心性的作用。 让孩子更高 身体的生长发育可视为蛋白质不断积累的过程，蛋白质对生长发育期的儿童尤为重要。儿童正处于成长的时期，他们每一天的成长、每一次的进步，都离不开蛋白质的作用。蛋白质构成了他们成才的营养基础。如果说成长就像盖楼，那么蛋白质就是最基础也最重要的建筑材料——砖头。少年儿童处于快速生长发育期，新陈代谢旺盛，除了保证自身细胞的正常更新外，还需要不断形成新的组织细胞以达成体格的增长变化，其每天生长及结构改变的细胞数以百亿计。如此巨大的“工程”需要征用非常多的营养，尤其是蛋白质。 蛋白质参与制造肌肉、骨骼、血液、皮肤，帮助身体制造新组织，构成体内如酶、激素、抗体等具重要生理作用的物质；尤为重要的是，蛋白质为骨骼的构建提供了甘氨酸、脯氨酸、赖氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸等营养成分，它们是骨胶原蛋白的主要组成成分。 少年儿童的生理特点决定了其对营养有更高需求，而正是蛋白质为孩子身高的天天向上奠定了基石。所以，想让孩子长高，就需要及时满足孩子对优质蛋白质的需求。 让孩子更聪明 蛋白质是脑细胞的主要成分之一，也是脑细胞兴奋和抑制过程的物质基础。它对人的语言、思考、记忆、神经传导、运动等方面都起着重要的作用。蛋白质缺乏会直接影响脑发育，使神经传递受限，表现为反应迟钝。 儿童及少年期是智力发育的关键期。婴儿出生时脑重量约为成人脑重的1/4，长到6周岁时约有1200克，为成人脑重的90%，余下10%的增长将在学龄期至青春期完成，各阶段均需注意蛋白质摄取的质与量。因此，每天补充足量的蛋白质，是维持少年儿童智力发育的必需条件。 儿童的免疫系统仍不完善，尤其是6岁前的幼儿正处于“生理免疫功能不全期”，相关免疫器官未被完全激活，免疫球蛋白合成不足，极易受病菌攻击，直至发育到12岁后，才能进入免疫功能的相对稳定期。而且，在儿童某些疾病的急性期，常伴有细胞免疫的紊乱，甚至由此继发其他感染。另外，消炎药也会影响儿童免疫功能，不仅使耐药菌株增加，还会破坏菌群平衡，形成内源性感染。因此，儿童更需要从营养上来增强体质、提升免疫力。 为孩子免疫力提供保障 蛋白质是免疫系统包括免疫器官、免疫细胞和免疫活性物质等的物质基础；也是与免疫力有所关联的许多微量营养素（如维生素A、铁等）吸收及运转的载体；此外，蛋白质分解所提供的各种氨基酸也能通过不同作用机理来增强免疫力，在免疫反应中起重要作用。 因此，为了增强儿童免疫力，家长要注意在其膳食中搭配富含优质蛋白的食物。 怎样搭配补充蛋白质更科学 对于生长发育阶段的儿童，其蛋白质需要量比成人高，世界卫生组织建议每日摄入量在2～3克/公 斤体重。例如4岁儿童每日的蛋白质摄入量约为50克，以后将逐岁递增。那么儿童又该如何科学地补充蛋白质呢？ 蛋白质根据其来源，可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质两大类。动物蛋白质所含的必需氨基酸种类

蛋白质的营养价值

摘要 蛋白质是食品中重要的营养物质之一。.当今随着科学技术的不断发展，食品行业的日新月异，食品蛋白质的使用出现当前的规模。蛋白质的营养价值将蛋白质推上更高的台阶。蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质是一切生命的物质基础，是机体的重要组成部分，是人体组织更新和修复的主要原料，没有蛋白质就没有生命。蛋白质的使用对食品产业的发展起着重要的作用，它可以提供人体很多营养，也可以帮助人体生长，而且人体的各部分都含有蛋白质，所以不能小觑了蛋白质的存在。 关键词：蛋白质凯氏定氮法营养价值好处

目录 第一章概述 (1) 1.1 蛋白质的定义、功能及分类 (1) 1.2 蛋白质的组成及作用 (2) 1.3 蛋白质的性质 (3) 第二章蛋白质的测定................................................................................. .. (4) 2.1 蛋白质的营养价值 (5) 2.2 凯氏定氮法 (6) 2.3 测定步骤 (7) 第三章结论.............................................................................................. ........................ (8) 3.1 结论.................................................................................................... . (8) 3.2 建议......................................................................................... ..... ..... ..... ..... ... ........ .. (9) 参考文献................................................................................................................................. .... . (10) 致谢....................................................................................................................................... ..... . (11)

第一章 蛋白质化学习题及答案

第一章蛋白质化学 一、填空题 1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基 酸又可分成和。疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸 2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使 用电泳法对二硫键进行准确定位。97% 对角线 3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们 分别由和密码子编码。22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG 4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。蛋白质的pI可使用的 方法测定，pI处蛋白质的溶解度。芳香族280 等电聚焦最小 5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α- 角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。 高级生物功能 7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。 在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色 8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。一种蛋白 质的全部三维结构一般称为它的构象。二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角 二、是非题 1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。错 2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。错 3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。错 4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。错 5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。正确 6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。错 7.二硫键能稳定蛋白质的三级结构，但它又属于一级结构的内容。正确 8.胞外蛋白质通常具有二硫键，而胞内酶通常没有。正确 9.肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式，也可能是反式。错 10.存在与疏水环境中，α-螺旋比在亲水环境中的α-螺旋要稳定。正确 11.靠近α-螺旋N端的Arg残基的侧链的存在可稳定螺旋。错误。 12.大多数单核苷酸突变导致蛋白质的三维结构变得不稳定。错 三、选择题 1.六肽K-Q-C-D-E-I在pH7时的静电荷是（）。B A．-2 B.-1 C.0 D.+1 E.+2 2.七肽A-S-V-D-E-L-G形成α-螺旋，与A的羰基形成氢键的氨基酸残基是（）。D A.S B.V C.D D.E E.L 3.如果一种蛋白质含有一个完全由α-螺旋组成的跨膜结构域，那么最有可能出现在跨膜结构域的氨基酸残基是（）。D A.P B.E C.K D.L E.R 4.以下五种氨基酸H、A、D、P、Y和R按照等电点递增的排列顺序是（）。D A.DAPYHR B.DPAYHR C.DPYAHR D.DYAPHR E.DPYAHR

(完整版)第一章蛋白质的结构与功能(试题及答案)

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

蛋白质的供给量、食物来源和营养价值

蛋白质的供给量、食物来源和营养价值 蛋白质的供给量 蛋白质的供给量与膳食蛋白质的质量有关。如果蛋白质主要来自奶、蛋等食品，则成年人不分男女均为每日每公斤体重0.75克。中国膳食以植物性食物为主，蛋白 质质量较差，供给量需要定为每日每公斤体重1.0~1.2克。蛋白质供给量也可用占总 能量摄入的百分比来表示。在能量摄入得到满足的情况下，由蛋白质提供的能量在 成年人应占总能量的10%~12%，生长发育中的青少年则应占14%。 蛋白质的食物来源 膳食中蛋白质来源不外是植物性食物和动物性食物。动物性食物蛋白质含量高、质量好，如奶、蛋、鱼、瘦肉等。植物性食物主要是谷类和豆类。大豆含有丰 富的优质蛋白质。谷类是我们的主食，蛋白质含量居中（约10%），是我国人民膳食 蛋白质的主要来源。蔬菜水果等食品蛋白质含量很低，在蛋白质营养中作用很小。几种食物蛋白质含量/100g 食物含量食物含量食物含量牛奶3．0 大米7．4 大白菜1．7 鸡蛋12．3 小米9．0 油菜1．8 瘦猪肉14．6 标准粉11．2 菠菜2．6 瘦牛肉20．2 玉米8．7 马铃薯2．０羊肉17．1 大豆35．1 苹果0．5 草鱼16．1 花生仁25．0 鸭梨0．2

食物蛋白质营养价值评定 1．蛋白质的含量。 2．蛋白质的消化率也就是吸收率，是表示吸收氮占摄入氮的百分率。不仅反映了蛋白质在消化道被分解的程度．同时也反映消化后的氨基酸和肽被吸收的程度； 3．蛋白质的利用率反映食物蛋白质消化吸收后被机体利用的程度。 ４. 蛋白质消化率校正氨基酸计分(PDCAAS) 评价蛋白质营养价值的指标有很多，PDCAAS(即蛋白质消化率校正氨基酸计分，得到联合国粮农组织和世界卫生组织专家委员会的正式公布和推荐)是其中的一个指标，满分为1(即100引它同时强调了氨基酸计分和消化率。得到的记分为1者，就表示该蛋白质是优质蛋白质，基本上能被人体全部吸收和利用。纽崔莱营养蛋白质粉的PDCAAS分值为1。

1蛋白质化学答案

1蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点（pl）:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋:多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为a -螺旋。 3、b-折叠:两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、 电泳:蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，就是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象、 7、盐析:在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中与了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒 集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out）。 8、分段盐析:不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的a碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸a碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键）,它就是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）与（电荷）就是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 1 4、赖氨酸带三个可解离基团，它们Pk分别为2、18,8、95,10、53,其等电点为（9、74）。<碱性氨基酸；PI= pk 2 pk R > 2 5、氨基酸的结构通式为（）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）与（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）与（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pl的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pHvpl的溶液中，大部分以（阳）离子形式存在。 8、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应产生（黄）色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生（紫）色的物质。 9、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这就是因为蛋白质分子中的（色氨酸）、（络氨酸）与（苯丙氨酸）三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10、蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象就是因为（c-c a键与（N-C a键能有不同程度的转动。 11、Pauling等人提出的蛋白质a -螺旋模型，每圈螺旋包含（3、6）个氨基酸残基，高度为（0、54nm）。每个氨基酸残基沿轴上升（0、 15nm）, 并沿轴旋转（100）度。 12、一般来说，球状蛋白质的（疏水）性氨基酸侧链位于分子内部，（亲水）性氨基酸侧链位于分子表面。 13、两条相当伸展的肽链（或同一条肽链的两个伸展的片段）之间形成氢键的结构单元称为（B折叠）。 14、维持蛋白质构象的化学键有（氢键）、（范德华力）、（疏水作用）、（盐键）、（二硫键）与（配位键）。 15、血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现（协同）效应，就是通过Hb的（别构效应）现象实现的。 16、蛋白质的二级结构有（a螺旋）、（B折叠）、（B转角）与（无规则卷曲）等几种基本类型。 17、破坏a-螺旋结构的氨基酸就是（甘氨酸）与（脯氨酸）。 18、蛋白质二级结构与三级结构之间还存在（超二级结构）与（结构域）两种组合体。 19、（脯氨酸）不就是a -氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。 三、单项选择题 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（） A、三级结构 B、缔合现象C四级结构D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点就是肽键中的四个原子以及与它相邻的两个 a -碳原子处于（） A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转C同一平面D、随不同外界环境而变化的状态 3、肽链中的肽键就是:（） A 、顺式结构B、顺式与反式共存C、反式结构 4、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素就是:（） A 、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力 5、蛋白质变性就是由于（） A、一级结构改变B空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解

第一章蛋白质的结构和功能选择题

第一章蛋白质的结构和功能 1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6；5．0；5．3；6．7；7．3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是 A．5．0B．4．0 C．6．0 D．7．0 E．8．0 2．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是 A．血清清蛋白(分子量68 500) B．马肝过氧化物酶(分子量247 500) C．肌红蛋白(分子量16 900) D．牛胰岛素(分子量5 700) E．牛β-乳蛋白(分子量35 000) 3．下列哪一物质不属于生物活性肽 A．胰高血糖素B．短杆菌素C．催产素D．胃泌素E．血红素 4．下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是 A．一级结构决定二、三级结构 B．二、三级结构决定四级结构 C．三级结构即具有空间构象 D．无规卷曲是在一级结构上形成的 E．α螺旋又称为二级结构 5. 在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要形式是 A 负电荷离子B．非极性分子C．正电荷离子D．疏水分子E．兼性离子 6．球蛋白分子中哪一组氨基酸之间可形成疏水键 A．Glu-Arg B．Tyr-Asp C．Ser-Thr D．Phe-Trp E．Asp-Glu 7．可以裂解肽链中蛋氨酸残基羧基末端的试剂有 A．羟胺B．溴化氰C．胃蛋白酶 D．中等强度的酸E．胰蛋白酶 8．有一血清清蛋白(pI＝6．85)的混合物，在哪种条件下电泳、分离效果最好? A．pH4．9 B．pH5．9 C．pH6．5 D．pH8.6 E．pH3．5 9．使蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是 A．蛋氨酸B．胱氨酸C．半胱氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 10．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是 A．肽键B．半胱氨酸的一SH基 C．苯丙氨酸的苯环D．色氨酸的吲哚环 E．组氨酸的咪唑环(异吡唑环) 11．可用于测定多肽N端氨基酸的试剂有 A．丹磺酰氯B．β巯基乙醇C．溴化氰D．羟胺E．甲酸

第一章蛋白质化学(作业)

第一章蛋白质化学作业 一、名词解释 1. 氨基酸等电点pI 2. 氨基酸残基 3. 蛋白质一级结构 4. 蛋白质二级结构 5. 超二级结构 6. 蛋白质三级结构 7. 结构域 8. 蛋白质四级结构 9. 别构效应 10. 蛋白质的沉淀作用 11. 蛋白质的变性作用 12. 盐析作用 二、填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有、和。 酸性氨基酸有和。 2．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 （1）是带芳香侧链的极性氨基酸。 （2）和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 （3）是含硫的极性氨基酸。 3.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4..氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH

8.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸残基，高度为 。每个氨基酸残基沿轴上升，并沿轴旋转度。 9.维持蛋白质构象的化学键有、、、和 。 10.测定蛋白质浓度的方法主要有、、和 。 11.用试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 12.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有和 。 13．蛋白质的二级结构有、、和。 14. α螺旋结构的稳定主要靠链内的，β折叠结构的稳定主要靠链间的。 三、是非题 1.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 2.[ ]自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成。 3.[ ]当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时，该基团有一半以上被解离。 4.[ ]CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 5.[ ]双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 6.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 7.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 8.[ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 9.[ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。 10.[ ] 蛋白质的氨基酸顺序(一级结构)在很大程度上决定它的构象(三维结构)。 11.[ ] 某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。 12.[ ]在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。 13. [ ]脯氨酸不能参与α螺旋，它使α螺旋弯曲，在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个弯曲处并 不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个弯曲。 14. [ ]维持蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。 15. [ ]大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基组成。 16. [ ]蛋白质的亚基和肽链是同义的。 17. [ ]生活在空气稀薄的高山地区的人和生活在平地上的人比较，高山地区的人血液中2，3－二磷酸甘 油酸（2，3-DPG）的浓度较低。 18. [ ]血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。 19. [ ]溶液的PH值可以影响氨基酸的等电点。 20. [ ]蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 21. [ ]一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。

1蛋白质有关的计算

1.蛋白质有关的计算 ★有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算 （1）若是链状肽：m个氨基酸分子缩合成n条多肽链时，要脱下m－n个水分子，同时形成个m－n肽键，可用公式表示为： 肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数（m）－肽链条数（n）（2）若是环状肽：肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数 ★有关蛋白质中游离的氨基或羧基数目的计算 氨基酸之间脱水缩合时，原来的氨基和羧基已不存在，形成的多肽的一端是—NH2，另一端是—COOH，所以对于n条肽链的多肽，每1条肽链至少应有1个—NH2，1个—COOH，若还有—NH2或—COOH，则存在于R基中。 （1）至少含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数 （2）游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数 ★有关蛋白质相对分子质量的计算 蛋白质的相对分子质量=氨基酸数目×氨基酸的平均分子质量－脱下水的数目×18 ★有关蛋白质种类的计算 若有N种氨基酸，每种氨基酸数目不限，则由这些氨基酸合成的M肽有N M种 ★有关氨基酸数、mRNA和DNA中碱基数之间的计算 DNA中碱基数：mRNA中碱基数：蛋白质中氨基酸数= 6 ：3 ：1 2.有关化合物的鉴定 注意事项： 斐林试剂和双缩脲试剂的组成及使用： 斐林试剂：组成：甲液：0.1 g/mLNaOH 乙液：0.05 g/mLCuSO4 用法：现用现配，混合后加入，需加热。 双缩脲试剂：组成：A液：0.1 g/mL NaOH B液：0.01 g/mL CuSO4 用法：使用时先加A液后加B液，不需加热。

3.人和高等动物三大营养物质代谢 （1）蛋白质代谢 蛋白质化学性消化过程及部位：胃和小肠 氨基酸被吸收方式、途径：氨基酸被小肠绒毛毛细血管吸收，吸收方式是主动运输 （2）糖类代谢 （3）脂肪代谢 （4）三大营养物质代谢相互关系 组织蛋白（基因控制） 2+H 2体外 食物中的蛋白质来源 去路

生物化学：第一章 蛋白质

第一章蛋白质 （一）氨基酸 1．组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro），都为L型（除Gly） 2．非极性R基氨基酸丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 脯氨酸Pro（亚氨基）苯丙氨酸Phe（苯环）色氨酸 Trp(苯环) 甲硫氨酸 Met（含硫） 不带电荷的极性R基氨基酸甘氨酸 Gly 丝氨酸Ser（羟基）苏氨酸Thr（羟基）半胱氨酸 Cys（巯基）酪氨酸 Tyr(苯环、羟基) 天冬酰胺Asn 谷氨酰胺 Gln ▲除Gly以外，都能形成氢键 碱性氨基酸赖氨酸Lys 精氨酸 Arg（胍基）组氨酸His（咪唑基） 酸性氨基酸天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 3．必需氨基酸 Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys（“一家写三两本书来”） 4．稀有的蛋白质氨基酸通常是常见氨基酸的衍生物，如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸；非蛋白质氨基酸,如瓜氨酸、鸟氨酸 5．两性性质和等电点使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用 pI 表示 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' ) 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK R' ) 碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pK R' ) pH > pI 带负电，移向正极；pH < pI 带正电，移向负极； pH = pI 不带电，不移动。6.氨基酸的重要化学反应 茚三酮反应在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物 Sanger反应在弱碱溶液中，氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB) 反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA） Edman反应可用层析法加以分离鉴定 （二）肽 1．肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键（peptide bond），产生的化合物叫做肽（peptide）。 2．肽的结构：无分枝的长链；具有方向性；两个末端分别为N端(氨基端)和C端(羧基端)；由“N-C-C”单元的周期性连接，构成多肽链的主链 3．简述谷胱甘肽的结构特点和功能 结构（GSH）：Glu-Cys-Gly 功能：参与氧化还原反应；保护巯基酶类的活性；防止H2O2等在生物体内的积累 （三）蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构（primary structure）是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。 2.蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。氢键是维持二级结构的主要作用力。 3.天然蛋白质主要二级结构单元包括：a-螺旋 (a-helix) b-折叠 (b-pleated sheet) b-转角 (b-turn) 无规卷曲 (nonregular coil) 4.α-螺旋(α-helix)α-螺旋蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构 ◆肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，呈右手螺旋。酰胺平面平行于 中心轴； ◆螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧； ◆每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键；