612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试

《生物化学与分子生物学》考试大纲

一、考试内容

1.蛋白质化学

考试内容

●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号

●氨基酸的理化性质及化学反应

●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）

●蛋白质一级结构测定的一般步骤

●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法

●蛋白质的变性作用

●蛋白质结构与功能的关系

考试要求

●了解氨基酸、肽的分类

●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质

●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中

涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可）

●理解氨基酸的通式与结构

●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基

●掌握肽键的特点

●掌握蛋白质的变性作用

●掌握蛋白质结构与功能的关系

2.核酸化学

考试内容

●核酸的基本化学组成及分类

●核苷酸的结构

●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构

●RNA的分类及各类RNA的生物学功能

●核酸的主要理化特性

●核酸的研究方法

考试要求

●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质

●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质

●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术

●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核）

3. 糖类结构与功能

考试内容

●糖的主要分类及其各自的代表

●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能

●糖链和糖蛋白的生物活性

考试要求

●掌握糖的概念及其分类

●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用

●理解旋光异构

●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质

●掌握糖的鉴定原理

4. 脂质与生物膜

考试内容

●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点

●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质

●生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点

考试要求

●了解脂质的类别、功能

●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构

●掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性

●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质

5. 酶学

考试内容

●酶的作用特点

●酶的作用机理

●影响酶促反应的因素（米氏方程的推导）

●酶的提纯与活力鉴定的基本方法

●熟悉酶的国际分类和命名

●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用

考试要求

●了解酶的概念

●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制

●了解酶的分离提纯基本方法

●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）

●了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制

●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法

●了解抗体酶、核酶的基本概念

●掌握固定化酶的方法和应用

6. 维生素和辅酶

考试内容

●维生素的分类及性质

●各种维生素的活性形式、生理功能

考试要求

●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病

●了解脂溶性维生素的结构特点和功能

7. 激素

考试内容

●激素的分类

●激素的化学本质；激素的合成与分泌

●常见激素的结构和功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）●激素作用机理

考试要求

●了解激素的类型、特点

●理解激素的化学本质和作用机制

●了解常见激素的结构和功能

●理解第二信使学说

8．新陈代谢和生物能学

考试内容

●新陈代谢的概念、类型及其特点

●ATP与高能磷酸化合物

●ATP的生物学功能

●电子传递过程与ATP的生成

●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序

考试要求

●理解新陈代谢的概念、类型及其特点

●了解高能磷酸化合物的概念和种类

●理解ATP的生物学功能

●掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序

●掌握氧化磷酸化偶联机制

9. 糖的分解代谢和合成代谢

考试内容

●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶

●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程

●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径

●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶

●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶●光合作用的概况

●光呼吸和C4途径

考试要求

●全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用

●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程

●了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶

●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点

●了解光合作用的总过程

●理解光反应过程和暗反应过程

●了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程

10. 脂类的代谢与合成

考试内容

●脂肪动员的概念、限速酶；甘油代谢

●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算

●酮体的生成和利用

●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄

●血脂及血浆脂蛋白

考试要求

●全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活

●了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白

●理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶

●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算

●掌握脂肪的合成代谢

●理解脂肪酸的生物合成途径

●了解磷脂和胆固醇的代谢

11. 核酸的代谢

考试内容

●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径

●外源核酸的消化和吸收

●碱基的分解

●核苷酸的生物合成

●常见辅酶核苷酸的结构和作用

考试要求

●了解外源核酸的消化和吸收

●理解碱基的分解代谢

●理解核苷酸的分解和合成途径

●掌握核苷酸的从头合成途径

●了解常见辅酶核苷酸的结构和作用

12. DNA，RNA和遗传密码

考试内容

●DNA复制的一般规律

●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）

●DNA复制的基本过程

●真核生物与原核生物DNA复制的比较

●转录基本概念；参与转录的酶及有关因子

●原核生物的转录过程

●RNA转录后加工的意义

●mRNA、tRNA、rRNA和非编码RNA的后加工

●逆转录的过程

●逆转录病毒的生活周期和逆转录病毒载体的应用（利用逆转录病毒载体特性制作的载体在分子生物学实验中

的应用越来越广泛，无论是基因治疗还是iPS中都有它的身影，建议作为考试内容）

●RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制

●RNA传递加工遗传信息

●染色体与DNA

染色体

染色体概述

真核细胞染色体的组成

原核生物基因组

●DNA的转座

转座子的分类和结构特征

转座作用的机制

转座作用的遗传学效应

真核生物中的转座子

转座子Tnl0的调控机制

考试要求

●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程

●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类

●掌握DNA复制的特点

●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点

●掌握DNA的损伤与修复的机理

●全面了解RNA转录与复制的机制

●掌握转录的一般规律

●掌握RNA聚合酶的作用机理

●理解原核生物的转录过程

●掌握启动子的作用机理

●了解真核生物的转录过程

●理解RNA转录后加工过程及其意义

●掌握逆转录的过程

●掌握逆转录病毒载体的应用

●理解RNA的复制

●掌握RNA传递加工遗传信息

13. 蛋白质的合成和转运

考试内容

●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点

●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理

●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能

●蛋白质生物合成的过程

●翻译后的加工过程

●真核生物与原核生物蛋白质合成的区别

●蛋白质合成的抑制剂

考试要求

●全面了解蛋白质生物合成的分子基础

●掌握翻译的步骤

●掌握翻译后加工过程

●理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别

●理解蛋白质合成抑制因子的作用机理

14. 细胞代谢和基因表达调控

考试内容

●细胞代谢的调节网络

●酶活性的调节

●细胞信号传递系统

●原核生物和真核生物基因表达调控的区别

●真核生物基因转录前水平的调节

●真核生物基因转录活性的调节和转录因子的功能●操纵子学说（原核生物基因转录起始的调节）●翻译水平上的基因表达调控

●原核基因表达调控

原核基因调控总论

转录调节的类型

启动子与转录起始（要求熟练掌握，灵活运用）RNA聚合酶与启动子的相互作用

环腺苷酸受体蛋白对转录的调控

乳糖操纵子

酶的诱导——lac体系受调控的证据

操纵子模型（要求熟练掌握，灵活运用）

lac操纵子DNA的调控区域

lac操纵子中的其他问题

色氨酸操纵子

trp操纵子的阻遏系统

弱化子与前导肽

trp操纵子弱化机制的实验依据

阻遏作用与弱化作用的协调

其他操纵子

半乳糖操纵子

阿拉伯糖操纵子

组氨酸操纵子

recA操纵子

多启动子调控的操纵子

入噬菌体基因表达调控

入噬菌体

入噬菌体基因组

溶原化循环和溶菌途径的建立

O区

入噬菌体的调控区及入阻遏物的发现

C I蛋白和Cro蛋白

转录后调控

稀有密码子对翻译的影响

重叠基因对翻译的影响

Poly(A)对翻译的影响

翻译的阻遏

RNA的高级结构对翻译的影响

RNA—RNA相互作用对翻译的影响

魔斑核苷酸水平对翻译的影响

考试要求

●理解代谢途径的交叉形成网络和代谢的基本要略

●理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂

●掌握细胞膜结构对代谢的调节和控制作用

●了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理

●掌握操纵子学说的核心

●理解转录水平上的基因表达调控和翻译水平上的基因表达调控

15．基因工程和蛋白质工程

考试内容

●基因工程的简介

●DNA克隆的基本原理

●基因的分离、合成和测序

●克隆基因的表达

●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析

●基因的功能研究（针对基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰是近年来的研究热点，是基础研究与

技术结合的典范）

●RNA和DNA的测序方法及其过程

●蛋白质工程

考试要求

●掌握基因工程操作的一般步骤，

●掌握各种水平上的基因表达调控

●理解研究基因功能的一些方法和原理

●了解人类基因组计划及核酸顺序分析

●掌握RNA和DNA的测序方法及其过程

●了解蛋白质工程的进展

16. 真核生物基因调控原理

考试内容

●真核细胞的基因结构

基因家族(gene family)

真核基因的断裂结构

真核生物DNA水平的调控（要求熟练掌握，灵活运用）

●顺式作用元件与基因调控（要求熟练掌握，灵活运用）

Britten—Davidson模型

染色质结构对转录的影响

启动子及其对转录的影响

增强子及其对转录的影响

●反式作用因子对转录的调控（要求熟练掌握，灵活运用）

CAA T区结合蛋白CTF／NFl

TA TA和GC区结合蛋白

RNA聚合酶Ⅲ及其下游启动区结合蛋

其他转录因子及分子机制

转录因子介导的基因表达的级联调控（发育生物学的核心问题就是同样的基因组是如何实现时空特异表达的，转录因子在这其中起到了重要的作用，这是细胞信号转导和细胞分化的研究热点之一）

●激素及其影响

固醇类激素的作用机理

多肽激素的作用机理

激素的受体

●其他水平上的基因调控

RNA的加工成熟

翻译水平的调控

蛋白质的加工成熟

17.高等动物的基因表达

考试内容

●表观遗传学的概念和研究范畴

●基因表达与DNA甲基化（要求熟练掌握，灵活运用）

DNA的甲基化

DNA甲基化对基因转录的抑制机理

DNA甲基化与X染色体失活

DNA甲基化与转座及细胞癌变的关系

●基因表达与组蛋白修饰（组蛋白修饰的种类和对基因表达的影响）

●蛋白质磷酸化与信号传导（要求熟练掌握，灵活运用）

●免疫球蛋白的分子结构

●分子伴侣的功能

●原癌基因及其调控（掌握）

●癌基因和生长因子的关系

考试要求

●熟练掌握基因表达与DNA甲基化和组蛋白修饰

●熟练掌握蛋白质磷酸化与信号传导

●掌握原癌基因及其调控

18.病毒的分子生物学（一般了解）

考试内容

●人免疫缺损病毒——HIV

HIV病毒粒子的形态结构和传染

●乙型肝炎病毒——HBV

肝炎病毒的分类地位及病毒粒子结构

●SV40病毒

SV40基因的转录调控

考试要求

●掌握SV40基因的转录调控

19.植物基因工程（一般了解）

考试内容

●工程的基本原理（农杆菌Ti质粒法、直接转化法）

●植物抗逆和抗生物胁迫的分子生物学

20.基因工程产业化的现状与展望（一般了解）

考试内容

●基因治疗

二、考试方法和考试时间

硕士研究生入学生物化学与分子生物学考试为笔试，考试时间为3小时。试卷务必书写清楚、符号和西文字母运用得当。不得在试题上答卷。

三、主要参考教材（参考书目）

《生物化学》（2002年第三版），上、下册王镜岩等编著，高等教育出版社

《基因VIII》（中文版），Benjamin Lewin，科学出版社（分子生物学主要参考教材建议以《基因VIII》为主）

编制单位：中国科学院研究生院编制日期：2010年8月15日

【高考生物】运动生物化学考题(A卷)

（生物科技行业）运动生物化学考题(A卷)

运动生物化学考题(A卷) 一.名词解释：（每题4分，共24分） 1．电子传递链（呼吸链） 2．底物水平磷酸化（胞液） 3．糖酵解作用 4．酮体 5．氨基酸代谢库 6．运动性疲劳 二．填空题：（每空1分，共25分） 1．运动生物化学是生物化学的分支，是研究时体内的化学变化即及其调节的特点与规律，研究运动引起体内变化及其的一门学科。是从生物化学和生理学的基础上发展起来的，是体育科学和生物化学及生理学的结合。 2．据化学组成，酶可以分为：类和类，在结合蛋白酶类中的蛋白质部分称之为，非蛋白质部分称为（或辅助因子）。 3．人体各种运动中所需要的能量分别由三种不同的能源系统供给。即、、。 4．生物氧化中水的生成是通过电子呼吸链进行的，在呼吸链上有两条呼吸链，一条为：NADH 氧化呼吸链，一分子NADH进入呼吸链后可产生分子的ATP；另一条为FADH2氧化呼吸

链，一分子FADH2进入呼吸链后可产生分子ATP。 在肝脏，每分子甘油氧化生成乳酸时，释放能量可合成ATP；如果完全氧化生成CO2和H2O时，则释放出的能量可合成ATP。 5．正常人血氨浓度一般不超过μmol/L。 评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指标是尿素氮；尿中。 血尿素在安静正常值为毫摩尔／升 6．运动强度的生化指标有、、；运动负荷量的生化评定指标主要有：、、、。 三、辨析题：（判断正误，如果表述错误，请将正确的表述论述出来。每题判断正误2分，论述2分，共16分） 1．安静时，运动员血清酶活性处于正常范围水平或正常水平的高限；运动后或次日晨血清酶活性升高；血清中酶浓度升高多少与运动持续时间、强度和训练水平有关。运动员安静时血清升高是细胞机能下降的一种表现，属于病理性变化。 2.底物水平磷酸化与氧化磷酸化都是在线粒体中进行的。 3.所有的氨基酸都可以参与转氨基作用。 4.脂肪分子中则仅甘油部分可经糖异生作用转换为糖。脂肪酸不能转化为糖。

运动生物化学学习重点大全

绪论生物化学：是研究生命化学的科学，它从分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。运动生物化学：是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 运动生物化学的任务主要体现在：1、解释人体运动变化的本质；2、评定和监控运动人体的机能；3、科学的知道体育锻炼和运动训练。 第一章 1.酶催化反应的特点是什么？影响酶促反应速度的因素有哪些？ 一、高效性；二、高度专一性；三、可调控性 一、底物浓度与酶浓度对反应速度的影响；二、PH对反应速度的影响；三、温度对反应速度的影响；四、激活剂和抑制剂对反应速度的影响； 2.水在运动中有何作用？水代谢与运动能力有何关系？ 人体内的水是进行生物化学反应的场所，水还具有参与体温调节、起到润滑等作用，并与体内的电解质平衡有关。 运动时，人体出汗量迅速增多，水的丢失加剧。一次大运动负荷的训练可以导致人体失水2000~7000ml,水丢失严重时即形成脱水，会不同程度的降低运动能力。 3.无机盐体内有何作用？无机盐代谢与运动能力有何关系？ 无机盐在体内中解离为离子，称为电解质，具有调节渗透压和维持酸碱平衡等重要作用。

4.生物氧化合成ATP有几种形式，他们有何异同？ 生物氧化共有两种形式：1、底物水平磷酸化；2、氧化磷酸化 相同点：1、反应场所都是在线粒体；2、都要有ADP和磷酸根离子存在 不同点：1、在无氧代谢供能中以底物水平磷酸化合成ATP为主，而人体所利用的ATP约有90%来自于氧化磷酸化的合成即在有氧代谢中主要提供能量；2、底物水平低磷酸化不需要氧的参与，氧化磷酸化必须要有氧；3、反应的方式不同。 5.酶对运动的适应表现在哪些方面？运动对血清酶有何影响？ 一、酶催化能力的适应；二、酶含量的适应。 ①、运动强度：运动强度大，血清酶活性增高 ②、运动时间：相同的运动强度，运动时间越长，血清酶活性增加越明显 ③、训练水平：由于运动员训练水平较高，因此完成相同的运动负荷后，一般人血清酶活性增高比运动员明显 ④、环境：低氧、寒冷、低压环境下运动时，血清酶活性升高比正常环境下明显。 6.试述ATP的结构与功能。 ATP分子是由腺嘌呤、核糖和三个磷酸基团组成的核苷酸，其分子结构 功能：生命活动的直接能源；合成磷酸肌酸和其他高能磷酸化合物 7.酶：酶是生物体的活性细胞产生的具有生物催化功能的蛋白质。 生物氧化：指物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。生物氧化实际上是需氧细胞呼吸作用中一系列氧化---还原反应，故又称为细胞呼吸。 同工酶：人体内有一类酶，他们可以催化同一化学反应，但催化特性、理

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 氨基酸的理化性质及化学反应 蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） 蛋白质一级结构测定的一般步骤 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 蛋白质的变性作用 蛋白质结构与功能的关系 考试要求 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 掌握肽键的特点

掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 核酸的基本化学组成及分类 核苷酸的结构 DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 RNA的分类及各类RNA的生物学功能 核酸的主要理化特性 核酸的研究方法 考试要求 全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3.糖类结构与功能 考试内容 糖的主要分类及其各自的代表 糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 糖链和糖蛋白的生物活性

考试要求 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 考试内容 生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点 甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点 考试要求 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 考试内容 酶的作用特点 酶的作用机理 影响酶促反应的因素（米氏方程的推导）

运动生物化学 名词解释

运动生物化学：运动生物化学是生物化学的一个分支学科。是用生物化学的理论及方法，研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。 1、新陈代谢：新陈代谢是生物体生命活动的基本特征之一，是生物体内物质不断地进行着的化学变化，同时伴有能量的释放和利用。包括合成代谢和分解代谢或分为物质代谢和能量代谢。 2、酶：酶是由生物细胞产生的、具有催化功能和高度专一性的蛋白质。酶具有蛋白质的所有属性，但蛋白质不都具有催化功能。 3、限速酶：限速酶是指在物质代谢过程中，某一代谢体系常需要一系列酶共同催化完成，其中某一个或几个酶活性较低，又易受某些特殊因素如激素、底物、代谢产物等调控，造成整个代谢系统受影响，因此把这些酶称为限速酶。 4、同工酶：同工酶是指催化相同反应，而催化特性、理化性质及生物学性质不同的一类酶。 5、维生素：维生素是维持人体生长发育和代谢所必需的一类小分子有机物，人体不能自身合成，必须由食物供给。 6、生物氧化：生物氧化是指物质在体内氧化生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。实际上是需氧细胞呼吸作用中的一系列氧化-还原反应，又称为细胞呼吸。 7、氧化磷酸化：将代谢物脱下的氢，经呼吸链传递最终生成水，同时伴有ADP磷酸化合成ATP的过程。 8、底物水平磷酸化：将代谢物分子高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP的方式。 9、呼吸链：线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列，形成一个连续反应的生物氧化体系结构，称为呼吸链 。1、糖酵解：糖在氧气供应不足的情况下，经细胞液中一系列酶催化作用，最后生成乳酸的过程称为糖酵解。 2、糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解，生成二氧化碳和水，同时释放出大量的能量，该过程称为糖的有氧氧化。 3、三羧酸循环：在线粒体中，乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸，再经过一系列酶促反应，最后生成草酰乙酸；接着再重复上述过程，形成一个连续、不可逆的循环反应，消耗的是乙酰辅酶A，最终生成二氧化碳和水。因此循环首先生成的是具3个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环。 4、糖异生作用：人体中丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖物质在肝脏中能生成葡萄糖或糖原，这种由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 1、脂肪：脂肪是由3分子脂肪酸和1分子甘油缩合形成的化合物。 2、必需脂肪酸：人体不能自身合成，必须从外界摄取以完成营养需要的脂肪酸。如亚麻酸、亚油酸等。 3、脂肪动员：脂肪细胞内储存的脂肪经脂肪酶的催化水解释放出脂肪酸，并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程，称为脂肪动员。 4、β－氧化：脂肪酸在一系列酶的催化作用下，β-碳原子被氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。 5、酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化不完全，生成的乙酰辅酶A有一部分生成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮，这三种产物统称酮体。 1、氧化脱氨基作用：通过氧化脱氨酶的作用，氨基酸转变为亚氨基酸，再水解为α-酮酸和氨的过程。

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

关于运动生物化学知识总结

辨析体能、体适能、体质、身体素质。 体能，即运动员身体素质水平的总称。即运动员在专项比赛中体力发挥的最大程度、也标志着运动员无氧训练和有氧训练的水平，反映了运动员机体能量代谢水平。体能即人体适应环境的能力。包括与健康有关的健康体能和与运动有关的运动体能。 体适能是Physical Fitness的中文翻译，是指人体所具备的有充足的精力从事日常工作（学习）而不感疲劳，同时有余力享受康乐休闲活动的乐趣，能够适应突发状况的能力。 美国运动医学学会认为：体适能包括“健康体适能”和“技能体适能”。 健康体适能的主要内容如下： ①身体成分：即人体内各种组成成分的百分比，身体成分保持在一个正常百分比范围对预防某些慢性病如糖尿病、高血压、动脉硬化等有重要意义。 ②肌力和肌肉耐力：肌力是肌肉所能产生的最大力量，肌肉耐力是肌肉持续收缩的能力，是机体正常工作的基础。 ③心肺耐力：又称有氧耐力，是机体持久工作的基础，被认为是健康体适能中最重要的要素。 ④柔软素质：是指在无疼痛的情况下，关节所能活动的最大范围。它对于保持人体运动能力，防止运动损伤有重要意义。 技能体适能包括灵敏、平衡、协调、速度、爆发力和反应时间等，这些要素是从事各种运动的基础，但没有证据表明它们与健康和疾病有直接关系。[1] “体适能”可视为身体适应生活、运动与环境（例如；温度、气候变化或病毒等因素）的综合能力。体适能较好的人在日常生活或工作中，从事体力性活动或运动皆有较佳的活力及适应能力，而不会轻易产生疲劳或力不从心的感觉。在科技进步的文明社会中，人类身体活动的机会越来越少，营养摄取越来越高，工作与生活压力和休闲时间相对增加，每个人更加感受到良好体适能和规律运动的重要性。在测量上，体适能分为心肺适能、肌肉适能、与体重控制三个面向。 体质：由先天遗传和后天获得所形成的，人类个体在形态结构和功能活动方面所固有的、相对稳定的特性，与心理性格具有相关性。个体体质的不同，表现为在生理状态下对外界刺激的反应和适应上的某些差异性，以及发病过程中对某些致病因子的易感性和疾病发展的倾向性。所以，对体质的研究有助于分析疾病的发生和演变，为诊断和治疗疾病提供依据。 身体素质，通常指的是人体肌肉活动的基本能力，是人体各器官系统的机能在肌肉工作中的综合反映。身体素质一般包括力量、速度、耐力、灵敏、柔韧等。

2013年中国海洋大学612生物化学A考试大纲

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生物化学与分子生物学学习指导与习题集

生物化学与分子生物学学习指导与习题集11

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。

“运动生物化学”课程教学大纲

“运动生物化学”课程教学大纲 教研室主任：田春兰执笔人：王凯 一、课程基本信息 开课单位：体育科学学院 课程名称：运动生物化学 课程编号：144213 英文名称：sports biochemistry 课程类型：专业方向任选课 总学时： 36理论学时：36 实验学时： 0 学分：2 开设专业：休闲体育 先修课程：运动解剖运动生理 二、课程任务目标 （一）课程任务 运动生物化学是从分子水平上研究运动与身体化学组成之间的相互适应，研究运动过程中机体内物质和能量代谢及调节的规律，从而为增强体质、提高竞技能力提供理论和方法的一门学科，是一门科学性和应用性很强的学科。重视最新科学成就的介绍和体现体育专业的特点及需要。在体育科学和体育教学中占有重要的地位，在体育专业各层次教学中被列为专业基础理论课，是体育院校学生的必修课。 （二）课程目标 在学完本课程之后，学生能够： 1.使学生初步了解运动与身体化学组成之间的相互适应，初步掌握运动过程中机体物质和能量 代谢及调节的基本规律。 2.为增强体质、提高竞技能力(如运动性疲劳的消除和恢复、反兴奋剂及其监测技术、机能监 控和评定、制定运动处方等)提供理论和方法。 3.增强学生的科学素养，培养科学思维的良好习惯。 三、教学内容和要求

第一章绪论 1.理解运动生物化学的概念，研究任务，发展、现状及展望； 2.了解运动生物化学在体育科学中的地位；激发学生学习本学科的兴趣； 3.使学生树立整体观、动态观，用辩证的思维去看待生命、看待运动人体。 重点与难点：运动生物化学的概念；运动生物化学的研究任务。 第二章糖代谢与运动 1.掌握糖的概念、人体内糖的存在形式与储量、糖代谢不同化学途径与ATP合成的关系； 2.了解糖酵解、糖的有氧氧化的基本代谢过程及其在运动中的意义； 3.掌握糖代谢及其产物对人体运动能力的影响； 4.熟悉糖原合成和糖异生作用的基本代谢过程及其在运动中的意义； 5.了解运动训练和体育锻炼中糖代谢产生的适应性变化。 重点与难点：糖代谢的不同化学途径及其与ATP合成的关系 第三章脂代谢与运动 1.掌握脂质的概念与功能、脂肪酸分解代谢的过程； 2.了解酮体的生成和利用及运动中酮体代谢的意义； 3.掌握运动时脂肪利用的特点与规律； 4.理解运动、脂代谢与健康的关系。 重点与难点：脂肪酸分解代谢的过程、酮体代谢的意义；运动时脂肪利用的特点与规律。第四章蛋白质代谢与运动 1.掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过程； 2.理解蛋白质结构与功能的辩证关系。 3.了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应。 重点与难点：运动时蛋白质和氨基酸代谢变化的规律；蛋白质的代谢过程； 第五章水无机盐维生素的生物化学与运动 1.了解掌握水的生物学功能与对运动能力影响 2.了解掌握无机盐的生物学功能及与运动能力的关系 3.了解掌握维生素的生物学功能与运动能力的关系 第六章酶与激素 1了解酶的特点，理解运动中酶的适应变化及运动对血清酶的影响和应用 2了解运动对

生物化学与分子生物学名词解释

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。

运动生物化学

一.名词解释 1运动生物化学:从分子水平上研究生物体化学组成和生命过程化学变化特点和规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。 2、酶：是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是具有催化功能的蛋白质。 3生物氧化：能源物质在生物体内氧化生成CO2和H2O并释放出能量的过程。 4、糖酵解:糖在氧气供应不足的情况下，经细胞液中一系列酶催化，最后生成乳酸的过程。 5、糖有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解生成CO2和水，同时释放出大量能量的过程 6葡萄糖-丙氨酸循环：运动时肌肉中糖代谢加强，其代谢中间物丙酮酸经转氨基作用生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经糖异生转变为葡萄糖后再输入到血液中的过程。 7、磷酸原：ATP和CP 的合称，两者的分子结构中，均含有高能磷酸键，在代谢中通过转移磷酸基团的过程释放能量。 8、运动性疲劳：机体生理过程不能持续其机能在一特定水平上或不能维持预定的运动强度。9超量恢复：运动中消耗的能源物质在运动后一段时间内不仅恢复到原来水平，甚至超过原来水平的现象。 10、中枢疲劳：由运动引起的、发生在从大脑到脊髓运动神经元的神经系统的疲劳。 11、外周疲劳：指运动引起的骨骼肌功能下降，不能维持预定收缩强度的现象。 12、糖异生：从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程 二.是非判断题 1、人体的化学组成是相对稳定的，在运动的影响下，一般不发生相应的变化。T 2、运动生物化学是研究生物体化学组成的一门学科。T 3、1937年Krebs提出了三羧酸循环的代谢理论。T 4、《运动生物化学的起源》是运动生物化学的首本专著。F 5、酶是蛋白质，但是不是所有的蛋白质都是酶。T 6、通过长期训练可以提高酶活性、增加酶含量。T 7、一般意义上的血清酶是指那些在血液中不起催化作用的非功能性酶。T 8、训练引起的酶催化能力的适应性变化，可因停训而消退.T 9、CP是骨骼肌在运动过程中的直接能量供应者。F 10、生物氧化发生的部位在细胞质。F 11、生物氧化中生成的水由有机物脱羧产生，二氧化碳由碳和氧结合生成。F 12、人体所利用的ATP都是来自氧化磷酸化的合成。F 13、在以无氧代谢供能为主的运动中，肌肉收缩所需的ATP 主要是以底物 水平磷酸化的方式合成的。T 14、糖类物质就是碳水化合物。F 15运动饮料中常配入4～8(10)个葡萄糖单位的低聚糖，以有利于糖的利用和水分的吸收。T 16、血糖是骨骼肌利用的最重要肌内燃料。F 17、常见的低聚糖是麦芽糖、半乳糖和蔗糖。F 18、多糖一般无甜味，而且不易溶于水。T 19、脑组织糖原储量很少，正常大脑生理活动所需要的能量主要来自血浆游离脂肪酸。F 20、肌糖原可以大量分解成葡萄糖释放进入血液维持血糖稳定.F 21、糖酵解的底物在短时间激烈运动中主要是肌糖原。T

生物化学与分子生物学

生物化学与分子生物学 生物化学与分子生物学既是生命科学的基础，又是生命科学的前沿。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。分子生物学研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，其发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。近年来迅猛发展的生物化学与分子生物学学科促进了相关和交叉学科，尤其是医学的发展。因此该门课程是我们学习发展中必不可少的学科之一。故在学习之初就给予了高度重视。 最初学习了蛋白质的结构和功能、酶，以及核酸的结构和功能因高中内容有所涉及以及内容较少所以困难度不大。之后学习了糖代谢、脂质代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、非营养物质代谢的内容，就对生物化学与分子生物学这门学科有了更多的了解以及认识。 其中我感触最深的就是糖的代谢，糖是人类食物的主要成分，约占食物总量的百分之五十以上。糖是机体的一种重要能量来源，人体所需能量的百分之五十至百分之七十来自于糖。其中葡萄糖占比很大。细胞内葡萄糖代谢主要包括糖的无氧氧化、糖的有氧氧化和磷酸戊糖途径，取决于不同类型细胞的代谢特点和供氧状况。 接下来我想着重谈论下我对糖的有氧氧化的理解及感想。由于在供氧充足的情况下机体绝大多数组织中的葡萄糖进行有氧氧化生成二氧化碳和水以及释放大量能量供机体利用。所以有氧氧化在糖代谢

中占有不可或缺的作用。第一阶段葡萄糖在胞液中进行糖酵产生丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；第三阶段在线粒体中乙酰辅酶A进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。其中有很多内容都需要我们牢固掌握，例如每一步反应发生的部位、产生能量的多少、关键酶的名称以及它的激活剂和抑制剂、每一步反应的产物以及那些反应是底物水平磷酸化。糖酵解过程以及柠檬酸循环过程十分重要，需深刻理解记忆。在此我将氧化反应中的关键酶详细提及，关键酶是代谢途径中决定反应方向和反应速度的酶。它催化的反应速度最慢，所以又称限速酶。在糖酵解中关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶；第二阶段关键酶有丙酮酸脱氢酶复合体；第三阶段柠檬酸循环中关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。它们调节的反应均为不可逆反应，其活性决定代谢的总速度，它们的活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。ATP/ADP（AMP）全程调节，该比值升高时，所有关键酶均被抑制，其中AMP影响大。 一分子葡萄糖有氧氧化可产生30或32分子ATP是无氧氧化的15或16倍，因此糖有氧氧化是糖分解生成ATP的主要方式。对机体的生长、发育和繁殖都有着重大意义。 学习生物化学与分子生物学对我们将来在临床学习以及工作中对疾病的发生和发展有了透彻的了解，对疾病的诊断和治疗提供了帮助。

运动生物化学》试卷

《运动生物化学》试卷1 一、填空（2０分） １、ＡＴＰ是生命活动的能源，ＡＴＰ和ＣＰ统称 为。写出ＡＴＰ的结构式。ＡＴＰ再合成的途径有、 和。 ２、无机盐是人体重要的组成成份，可分为常量元素和两类。 ３、糖是和及其衍生物的总称。动物多糖又称主要贮存于和组织中。血糖是指。 4、糖异生是指，其过程主要在组织进行，糖异生主要的底物有、、和。 5、脂肪又称为，其通式是。酮体是的正常代谢中间产物，包括、和。酮体主要在组织中生成。 6、氨基酸脱氨基主要有和两种方式，支链氨基酸包括、和。 7、尿素是分解代谢的最终产物之一。血尿素升高一般出现在运动后。训练周期中，血尿素开始上升，然后逐渐恢复正常，说明。 8、乳酸是的最终产物。运动时，是

生成乳酸的主要部位。乳酸的消除途径有、、 、。 二、名词解释（１０分） 1、同工酶： 2、氧化磷酸化： 3、血浆脂蛋白： 4、葡萄糖-丙氨酸循环（图示）： 5、运动性蛋白尿： 三、选择题（单选或多选）（10分） １、乳酸脱氢酶同工酶ＬＤＨ5主要存在于。 Ａ、心肌Ｂ、肝脏Ｃ、肾脏Ｄ、骨骼肌 ２、糖酵解的关键限速酶是。 Ａ、ＣＫＢ、ＬＤＨＣ、ＰＦＫＤ、ＨＫ ３、运动训练对磷酸原系统的影响有。 Ａ、明显提高ＡＴＰ酶活性Ｂ、明显提高ＡＴＰ储量 Ｃ、提高ＣＫ活性Ｄ、提高ＡＴＰ转换速率。 ４、导致外周疲劳的代谢因素有。 Ａ、γ-氨基丁酸浓度升高Ｂ、能源物质消耗 Ｃ、代谢产物堆积Ｄ、5-羟色胺增多 ５、酶催化反应的特点是。 Ａ、高效性Ｂ、高度专一性 Ｃ、不稳定性Ｄ、可调控性 四、判断题（正确的打“√”错误的打“×”）（１０分） １、肌糖元可分解为葡萄糖，释放入血供其他组织利用。（） ２、辅酶I（ＮＡＤ+）分子中含维生素ＰＰ，其功能是传递氢原子。

关于生物化学与分子生物学试题库

生物化学与分子生物学试题库 0101A01 在核酸中一般不含有的元素是（） A、碳 B、氢 C、氧 D、硫 0101A02 通常既不见于DNA又不见于RNA的碱基是（） A、腺嘌呤 B、黄嘌呤 C、鸟嘌呤 D、胸腺嘧啶 0101A03 下列哪种碱基只存在于mRNA而不存在于DNA中（） A、腺嘌呤 B、尿嘧啶 C、鸟嘌呤 D、胞嘧啶 0101A04 DNA与RNA完全水解后，其产物的特点是（） A、戊糖不同、碱基部分不同 B、戊糖不同、碱基完全相同 C、戊糖相同、碱基完全相同 D、戊糖相同、碱基部分不同 0101A05 在核酸分子中核苷酸之间的连接方式是（） A、3′，3′，-磷酸二酯键 B、糖苷键 C、3′，5′，磷酸二酯键 D、肽键 0101A06 核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的（） A、嘌呤和嘧啶之间的氢键 B、碱基和戊糖之间的糖苷键 C、戊糖和磷酸之间的酯键 D、嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 0101A07 含有稀有碱基比例较多的核酸是（） A、mRNA B、DNA C、tRNA D、rRNA 0101A08 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是（） A、核苷 B、戊糖 C、磷酸 D、碱基序列 0101A09 按照结构特征划分，下列不属于丝氨酸蛋白酶类的是：（） A、胃蛋白酶 B、胰蛋白酶 C、胰凝乳蛋白酶 D、弹性蛋白酶 0101A10 关于氨基酸的脱氨基作用，下列说法不正确的是：（） A、催化氧化脱氨基作用的酶有脱氢酶和氧化酶两类； B、转氨酶的辅助因子是维生素B2； C、联合脱氨基作用是最主要的脱氨基作用； D、氨基酸氧化酶在脱氨基作用中不起主要作用。 0101B01 鸟类为了飞行的需要，通过下列哪种排泄物释放体内多余的氨（） A、尿素 B、尿囊素 C、尿酸 D、尿囊酸 0101B02 胸腺嘧啶除了在DNA出现，还经常在下列哪种RNA中出现（） A、mRNA B、tRNA C、5SrRNA D、18SrRNA 0101B03 下列哪一个代谢途径是细菌和人共有的（） A、嘌呤核苷酸的合成 B、氮的固定 C、乙醇发酵 D、细胞壁粘肽的合成0101B04 脱氧核糖核酸（DNA）分子中碱基配对主要依赖于（） A、二硫键 B、氢键 C、共价键 D、盐键 0101B05 人细胞DNA含2.9×109碱基对，其双螺旋的总长度约为（） A、990mm B、580mm C、290mm D、9900mm 0101B06 核酸从头合成中，嘌呤环的第1位氮来自（） A、天冬氨酸 B、氨甲酰磷酸 C、甘氨酸 D、谷氨酰胺 0101B07 m2G是（） A、含有2个甲基的鸟嘌呤碱基 B、杂环的2位上带甲基的鸟苷 C、核糖2位上带甲基的鸟苷酸 D、鸟嘌呤核苷磷酸二甲酯 0101B08 核苷酸从头合成中，嘧啶环的1位氮原子来自（）

运动生物化学期末重点

绪论 运动生物化学是生物化学的分支，是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律，研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。是从生物化学和生理学的基础上发展起来的，是体育科学和生物化学及生理学的结合。 运动生物化学的研究开始于本世纪的20年代；在40-50年代有较大的发展，尤其是该时期前苏联的雅科夫列夫等进行了较为系统的研究，并于1955年出版了第一本运动生物化学专著《运动生物化学概论》；初步建立了运动生物化学的学科体系； 第一章 人体的物质组成包括水、糖、脂、蛋白质、无机盐以及维生素、激素、核酸等多种化合物酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质 据化学组成，酶可以分为：单纯蛋白酶类和结合蛋白酶类，在结合蛋白酶类中的蛋白质部分称之为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子（或辅助因子）。 酶催化反应的特点为：酶作用的高度专一性、酶作用的高效性、可调节性及可代谢性以及高度的不稳定性 糖、脂肪与蛋白质是细胞的三大化学燃料，A TP为通用的直接能源。 人体各种运动中所需要的能量分别由三种不同的能源系统供给。即磷酸原系统、糖酵解系统、氧化能系统。 生物氧化中水的生成是通过电子呼吸链进行的，在呼吸链上有两条呼吸链，一条为：NADH 氧化呼吸链，一分子NADH进入呼吸链后可产生3分子的ATP；另一条为FADH2氧化呼吸链，一分子FADH2进入呼吸链后可产生2分子ATP。 一般将水解时释放的标准自由能高于20．92KJ／mol(5千卡／摩尔)的化合物，称为高能化合物。 第二章 糖无氧代谢（糖酵解）过程是在细胞的胞质中进行。 １分子１，６－２磷酸果糖可生成2分子３－磷酸甘油醛 正常情况下血糖浓度：4.5～6.7mmo/L 第三章 脂解过程中释放的甘油，只在肾、肝等少数组织内氧化利用，而骨骼肌中的甘油释入血液循环到肝脏进行糖异生作用生成葡萄糖。 在肝脏，每分子甘油氧化生成乳酸时，释放能量可合成4ATP；如果完全氧化生成CO2和H2O 时，则释放出的能量可合成22A TP。 在安静、空腹状态时，人的血浆FFA浓度为6-16mg%（0.1mmol/L）。 第四章 镰刀状贫血病是血红蛋白β链N端第6个氨基酸（Glu）改为Val 联合脱氨基作用的类型共分为两种：转氨基偶联氧化脱氨基作用与转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 正常人血氨浓度一般不超过0.6μmol/L。 评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指标是尿素氮；尿中3-甲基组氨酸。 血尿素在安静正常值为3．2-7．0毫摩尔／升 第五章 CP是肌肉内高能磷酸键的贮存库，C-CP能量穿梭系统使A TP水解与A TP再合成紧密耦联。