生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别

欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？

想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。

1.1 生物化学(Biological Chemistry)

生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对

新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。

生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.wendangku.net/doc/1e2379682.html,/view/253496.htm)

1.2 化学生物学（Chemical Biology）

化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。”

化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程

(1)基因表达的小分子调控

(2)细胞周期的小分子调控研究

(3)细胞信号转导的小分子调控

2生物体系的小分子调控中,分子识别和分子间相互作用的化

学基础研究

从自然界发现新的生物活性物质,寻找它们在生物体中的靶位点,研究小分子与生物大分子之间的相互作用、构效关系和作用机制,进一步在分子和化学键水平上研究它们在调控生理过程中的分子识别、信息传递

3分子进化及其系统工程的研究

(1)分子进化是研究生命起源的重要内容

(2)研究天然化合物的生物合成途径,揭示通过DNA、RNA、蛋白质和糖等生物大分子的突变和选择改变生物表型和性状进化的分子机制。

1.3 分子生物学(Molecular Biology)

分子生物学是在分子水平上研究生命现象的科学。研究生物大分子(核酸、蛋白质)的结构、功能和生物合成等，从这些方面来阐明各种生命现象的本质。研究内容包括各种生命过程如光合作用、发育的分子机制、神经活动的机理、癌的发生等。自20世纪50年代以来，分子生物学是生物学的前沿与生长点，其主要研究领域包括蛋白质体系、蛋白质-核酸体系(中心是分子遗传学)和蛋白质—脂质体系（即生物膜）。(摘自https://www.wendangku.net/doc/1e2379682.html,/view/2461.htm）

1.4 三者之间的联系与区别

联系：化学生物学虽然目前探讨比较热烈,但它仍然是一个新的、定义不太明确的领域,化学生物学这个名词对于不同的人有不同的含义。从它与其它学科的联系来看,化学生物学是化学生物学是一门新兴的交叉学科，它利用化学的理论、研究方法和手段来探索生物医学问题的科学，很好结合了的化学知识和生物学知识，与生物化学和分子生物学等学科有着非常密切的联系。这种理解与生物化学和分子生物学的含义有较大的重叠,它强调的是化学与生物学的交叉与融合[2]。

由此看来必须给化学生物学下一个好的定义，才能将它们很好的区分。之前已经提到Schreiber的定义是化学生物学是“采用化学的手段,如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子功能”，这是化学生物学的核心。因此，化学生物学的中心任务[2]是采用小分子达到对生物通路的调控。合成和筛选生物活性小分子，从生物活性小分子出发寻找它们的生物靶分子，来研究活性小分子与生物靶分子相互作用、分子识别、信息传递、生命过程的小分子调控机制及发现新颖药物是化学生物学的研究关键。

区别：在了解了化学生物学的定义和内涵之后，就不难区分三者的差别了：

生物化学更强调的是描述生命的化学本质，比如对生物体的化学组成的鉴定，对生物大分子的结构与功能测定，我认为它更偏向于生物，范围也更广泛些，探讨更多的是关于生物体的化学组成结构，以及作用过程的化学本质和机理；

分子生物学是从分子水平研究生命现象的，比如生物大分子的结

构与功能，以及化学合成（光合作用等）。采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能，所谓定点突变

(https://www.wendangku.net/doc/1e2379682.html,/view/274624.htm?fr=ala0_1_1)是指通过聚合酶链式反应（PCR）等方法向目的DNA片段（可以是基因组，也可以是质粒）中引入所需变化（通常是表征有利方向的变化），包括碱基的添加、删除、点突变等。定点突变能迅速、高效的提高DNA所表达的目的蛋白的性状及表征。分子生物学探讨了有关基因表达和细胞发育和分化的调控的分子机制,以及阐明生物分子间相互识别、相互作用和信号转导的基本化学原理等一系列问题，我认为它站在了一个更加微观的角度上；

而化学生物学是对生物化学、分子生物学的有力补充，化学生物学上采用化学的手段，如用外源性活性小分子——天然化合物,或以天然化合物为模板设计合成而创制的天然化合物类的新颖分子作为探针,去探讨生物体中的分子间相互作用和细胞发育与分化的调控作用及其所包含的分子机制，所以它应该更加侧重对生物体的调控，应用范围和前两者不同。

三者之间存在着研究方向和思维方式的不同，但是三者之间又是相辅相成，互为补充和发展前提的，只有三门学科得共同的进步，化学生物学的研究才能迈上一个新的台阶。

二、中外化学生物学教学对比

由于化学生物学是一门多交叉学科，同时又是新兴学科，教学历

史比较短，不像其他课程的教学那样有成熟的教学大纲及知识点体系，所以我对化学生物学这门课的教学形式产生过好奇，因为之前也做过关于本校与国外排名位居前列的院校在生物医学工程上的对比调研，所以结合经验和文献，对中西方化学生物学教学作了简单的对比分析，希望通过比较对自身是一个提高，并能更好了解如何学好这门课。

表一中外化学生物学教学对比[3-5]

国内国外

开设时间 湖北大学最早于1997

年开始招生的理科化学生

物学基础科学研究与教学

人才培养试点班

2003年厦门大学开始招

收化学生物学本科生；同年

清华大学开设化学—生物

学基础科学班招收本科生

2001年中国科学院化学

研究所建立了化学生物学

联合实验室，同年中国化学

会化学生物学专业委员会

成立

1995年Harvard大学率先

将其化学系改名为化学与化

学生物学系(Department of

Chemistry and Chemical

Biology)

1996年美国加州Scripps

研究所成立了Skaggs化学生

物学研究所。

课程对象设立了化学生物学硕士和

博士研究生培养专业后，开

始面向本科生

主要是研究生,并且要求具有

良好的化学和生物学背景,

课程设置 包括化学类和生物类两

方面的

课程

与交叉学科相适应的课

程占较

大比重

设置了一些与学科拓展

相关的

选修课程

较多学校实验课程采取

综合化

学实验中设置化学生物学

实验部分或者单独开设化

学生物学综合实验

哈佛大学模式：理论课和

实验课俱全，还开设了很

多各有侧重的课程

加州大学伯克利分校模

式：1）知识性学习；2）

某些领域进行深入讲解；

3）专题研讨

耶鲁大学模式：理论课和

实验课并开

教材选择 《化学生物学导论》(化

工出版社；马林、古练权主

编)

《化学生物学与生物技

术》(科学出版社；申泮文

主编)

实验教材：《化学生物学

实验教程》(化工出版社；

沃尔德曼、詹宁编；方唯硕、

赵颖、肖志艳译)

以上仅供参考

教材选择是多样化的,没有统

一的标准,界限也比较模糊。

没有一所大学采用直接命名

为“化学生物学”的书作为教

材,大多数是选择与其教学内

容相关的教材。

先修要求化学专业仍是其主导专业，

在此基础之上来加强生物

学知识。

主要是有机化学，生物化学、

分子生物学、物理化学等可以

一般了解

涉及领域

低年级课程有普通生

物学、化学原理，高年级有

有机化学、物理化学、生物

化学、细胞生物学、分子生

课题集中在生物体内的

信息流、信号转导、生物识别

以及化学分子在这些过程中

物学等核心基础课程，以及比较专业的选修课程，为学生进入高层次学习深造提供条件。在原有课程实验保留的情况下，在高年级开设综合化学实验和综合化学生物学实验。的作用、核酸和蛋白质的折叠、化学遗传学及基因组学、酶的三维结构、催化机制及调控、蛋白质与其他生物分子相互作用、药物的开发、用化学方法合成生物分子等。每个学校的主要领域和题目的选择与教师的研究兴趣密切相关。

特点 加强实验教学。

调整和融合知识体系。

加强课程建设，强化课

程之间的联系

注重采用化学方法来解释

和研究生物体系的内容,焦点

主要集中在核酸、蛋白质和糖

类,这是整个学科的基础。

关注学科领域的前沿,教

师一般会给学生提供较多近

期发表的论文,进行专题研讨,

这些必然指向学科的前沿。

对比分析：

2.1 开设时间和科研单位

开设时间：从上表可以看出化学生物学作为一个新兴的交叉学科，有着非常好的发展前景和实用价值，所以已经引起了国内外各个

高校化学院系的密切关注，国内国外一些著名大学在院系和专业的设置上也做出了相应的调整，先后开设了化学生物学这一专业，而且从开设时间来看虽然晚了一些，但没有很大差别。

科研单位：在大学院系和科研单位方面，由于目前化学生物学的研究热度及实用性，国内研究机构和若干大学也分别出现了化学生物学研究中心、重点实验室和化学生物学系，并开始招收化学生物学专业的本科生和研究生。其中院系有最早湖北大学的试点班和北京大学的化学生物学系,研究机构有中科院建立的化学生物学联合实验室，山东大学微生物国家重点实验室建立的“工业生物技术与环境化学生物学”研究组,华中师范大学组建的“农药与化学生物学”教育部重点实验室等[3]。国外1995年Harvard大学率先将化学系改名为化学与化学生物学系，之后建立了“化学与细胞生物学研究所”，随后还有美国加州Scripps研究所的Skaggs化学生物学研究所和康奈尔大学建立的化学生物学研究所等[3-5]。这一点上可以看出我国比较偏重于本国特色以及应用与化学生物学的融合，而国外更注重理论的研究。

2.2 课程对象及专业设置

课程对象：这方面国内采取的是本科、研究生、博士生兼备的方式，而国外对于开设了化学生物学课程的大学,该课程面向的对象主要是研究生,并且要求选课的学生具有良好的化学和生物学背景。

这个原因归结为：化学生物学是一门新兴交叉学科,涉及的面非常广阔，所以学生在选修化学生物学课程之前,必须有很好的化学知识背景和生物学知识背景,通常本科生要到高年级才能修完，而且本

科阶段,主要任务是学习通识课程,对于自己学科和研究体系有一个大致的了解,从而培养一种科学的思维方式，还有救市这门课需要了解很多前沿知识,要关注新的研究动向,阅读大量文献，有时还需要通过实验来验证。从这些方面来看,学习这门课程比较适合于研究生。

由对比看出来，化学生物学在我国还在起步阶段，除了要发展自身的学科，更重要的是注重后备人才的培养和储备，研究生和博士生应该占据主要地位。

专业设置：多数学校的化学生物学专业设置在化学系，化学专业仍是其主导专业，在此基础之上来加强生物学知识。如浙江大学和中山大学等学校招生名称仍然是化学或应用化学，在其后注明为化学生物学方向[4]。而国外是直接在原有基础上更改，比如Harvard大学率先将其化学系改名为化学与化学生物学系[5]。重视程度不同。

2.3 课程设置和教学手段

国内在课程设置和教学上有如下特点[4]：

1）化学生物学的教材目前国内有《化学生物学导论》以及《化学生物学与生物技术》编)两本，而化学生物学实验的教材只有一本翻译过来的《化学生物学实验教程》可供参考。化学生物学等交叉课程教材的缺乏。

2）课程设置中与交叉学科相适应的课程占较大比重，包括生物无机、生物有机、生物分析、生物物理、天然产物化学以及化学生物学课程。

3）设置了一些与学科拓展相关的选修课程，包括高级化学、应

用化学、生物技术和药学类的一些课程。

4）化学生物学专业包括化学类和生物类两方面的课程。化学类的核心课程与化学专业的基本一致，包括无机化学、有机化学、分析化学、物理化学和相应的实验课程，以夯实化学基础；而生物类课程的安排使得生物学的知识结构能够尽量完整，包括普通生物学、微生物学以及生物化学、分子生物学、细胞生物学和相应的实验课程。

5）在实验课程的设置上，较多学校采取了在综合化学实验中设置化学生物学实验部分或者单独开设化学生物学综合实验。

国外特点[5]：

1）化学生物学课程的教材选择是多样化的，没有统一的标准，界限也比较模糊，没有一所大学采用直接命名为“化学生物学”的书作为教材，大多数是选择与其教学内容相关的教材。事实上，这些只算是与上课内容相关的参考书，不是真正的教材。

2）各个大学的开课方式主要有3种。一种是像哈佛大学那样，以讲授为主，结合讨论和相应的问题设置，以对某一课题提出研究计划的方式进行。另一种是像加州大学伯克利分校那样，先进行知识讲解，然后开设专题研讨课。第三，像耶鲁大学那样，在进行知识讲解的同时开设实验课。

3）每个学校的主要领域和题目的选择与教师的研究兴趣密切相关。教师的研究兴趣一般也是教师的专长，有利于教学知识的讲解以及讨论的展开，也利于启迪学生。

可以看出，国外大学化学生物学教材以及开设的与化学生物学相

关的课程非常丰富，不限定范围，自由度比较高，而且课题选择与老师兴趣相关，可以更好的启发和教学。国内外都是理论课和实验课俱全，而且还开设了很多各有侧重的课程。在本科生阶段开设的化学生物学理论课和实验课是基础性很强的课程，主要是为学生打开化学生物学的大门。到了研究生阶段，这方面课程就各有侧重，比如有机化学与化学生物学、化学生物学与蛋白质组学，这些课程都是对本科课程的深入，反映出化学生物学涵盖的领域广阔。

2.4对比之后的启发与思考

1) 在教材选择方面，可以学习国外模式，在使用教材或参考资料时，不必要一定是书名为化学生物学的书籍。选择教材应该不拘一格，可以多种多样，最重要的是要根据教学的具体情况选择不同程度的材料，以及根据上课的内容选择与之相关的材料，这样有利于教学，可达到学好化学生物学这门强交叉性和综合性课程的目的。

2) 在学科构成上，我国的重点院校,常常按照学科的分类成立各种院系,按照学科的研究方向成立教研室或研究室,化学生物学研究室都基本放在化学系或化学学院，化学专业仍是其主导专业，在此基础之上来加强生物学知识[3]。很多学化学的不会转入生物学研究，这种设置造成研究室内的所有人员都从事同一个方向的研究,无法深入完成一个多学科、多方向的大型研究课题。所以不仅要注重化学、生物两方面知识和技能的复合，更重要的是思维方式的复合，即将传统的化学工作者“结构”和“反应性”的思维模式与生物工作者“生物化学功

能和生物学功能”的思维模式有机的结合起来[4]。

以上是我对文献的一些总结和个人的一些看法，想法还比较浅薄，总之，化学生物学的研究现在还是处于一个起步阶段，所以可以引用一些西方成功范例。取长补短，对自身学习会有很大帮助！

三、小分子探针药物研究方面的进展和展望

当今创新药物的发现越来越依赖于靶点的发现以及靶点与活性化合物作用模式的确定，化学小分子探针在这两方面的突出优越性使其成为药物化学的研究热点。在我所读的文献中，很大一部分内容都讲到了如何用化学生物学的方法来创造新药物。而化学生物学的核心就是“采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能。”而在我所读到的Schreiber的文章中也指出了小分子探针的巨大作用，所以我在这对小分子探针在药物研究方面的进展和展望作一个介绍。

3.1 药物研究与靶点

这是我从中国科学院上海药物研究所陈凯先教授的一份PPT中找到的关于创新药物研究流程图，从图中可清楚了解现代药物的发现过程，主要包括靶点的发现和确证、先导物的发现、结构优化、临床前及临床试验等阶段，其中正确的靶点识别是影响整个过程的关键步骤之一。

图1 药物研究流程图

药物研究中最重要的是研究靶点，什么是靶点呢？靶点也称为受体，是指与药物分子在体内相互作用的功能性大分子，通常是某种蛋白质（绝大部分靶点是蛋白质）、核酸、离子通道或DNA等。药物分子在体内作用于靶点的特定部位，形成复合物，从而诱发生物化学及生理学上的变化，产生药物效应，达到治疗疾病的目的。若能发现这些靶点，就可以在此基础上建立相应的筛选模型，对活性化合物进行高效率的活性评价。从而促进先导物发现和结构优化的进程[6]。

3.2 小分子探针在靶点发现等方面的应用

何种蛋白质是针对某种疾病的小分子药物的靶点，在目前基因

水平上的生物技术仍然无法解决。随着后基因时代的到来，人们逐渐

认识到蛋白质才是生理功能的执行者，也是生命现象的直接体现者。因此针对药物发现的技术重心已经由基因组转向了蛋白质组[7]。利用化学小分子的多样性，选择适当的活性小分子，设计合成能够高选择性地探测蛋白质的功能、结构以及与活性小分子作用模式的探针——化学小分子探针，可以为重大疾病的诊断和防治提供新的标记物、新的药物作用靶点和新的先导结构，从而为创新药物的发现奠定基础[8]。

3.2.1什么是小分子探针

探针分子一般是以其母体化合物（最初的活性化合物）为基础，根据初步的构效关系设计合成的。设计的探针分子应具有适当的活性，与靶点的作用机制应与母体化合物保持一致，在不影响其活性的条件下，选择在活性分子的适宜位置引入各个功能部位。活性化合物与靶点的作用方式主要有两种[6]：

1）活性化合物中含有某些反应基团，可以与靶点蛋白的活性部位发生反应形成共价键（如图2）因此这种结合非常稳定，是不可逆的；

2）活性化合物与靶点蛋白通过离子键、偶极-偶极相互作用、范德华力、氢键等分子间引力相互吸引，形成复合物，这种作用相对较弱、不稳定，是可逆的。

图2 小分子探针作用机理[6]

分子探针可以快速、灵敏、实时获得这些信息，目前常用的分子探针有两种[7]：一种是Kramer等首次设计合成的分子信标核酸探针，它所具有的特殊发夹结构使之具有高度的特异性，能检测目标链中的单碱基突变。美国Florida大学的Tan等利用分子信标制作成了世界上最小的DNA分子马达。另一种核酸探针是能与蛋白质等配体专一、高效结合的Aptamer探针；利用Aptamer对靶分子的高识别能力和强亲和力，结合现有的核酸探针技术，已发展出灵敏，特异性的蛋白质探针。

3.2.2 小分子探针的作用

在药物发现过程中，化学小分子探针主要有以下几个方面的作用[6]：

1）针对靶点已知的有药理活性的化合物，可以进行以下三个方面的研究：

了解药物分子与靶点作用部位的结构信息，为进一步的结构改造提供帮助；

利用探针分子研究靶点蛋白在生理与病理状态下的分布情况，深入研究蛋白质的功能；

利用探针分子进行细胞或体内的标记实验，可能会发现一些与活性化合物有交叉作用的靶点蛋白，从而为已知的小分子药物可能产生的毒副作用提供预测。

2）对于体内作用靶点未知，有药理活性的化合物，特别是来自天然产物的活性化合物，可以将其设计成探针分子，通过对细胞或动物的标记实验来发现其体内的作用靶点，建立新靶点的筛选模型，为先导物的结构优化服务。

3.3 展望

以上就是我对小分子探针已有进展的初步了解和对知识简单的归纳总结，由上面可以看出化学小分子探针技术日趋成熟，在药物发现的重要环节如靶点发现及相关蛋白质功能的研究中起着越来越重要的作用，并且在这方面已经取得了一定的成果。但同时还有许多需要解决的问题。在此结合自己所看的文献和想法谈一下未来的发展：1）虽然现在已经用小分子探针进行了大量研究，但如果能建立一个好的蛋白质定量分析的方法，比如在观察检测时能有更高灵敏度，更快，更准确，这样应该可以缩短药物研究周期。

2）正如前面所说，注重DNA、蛋白质与药物探针的作用机理的研究，并且找出可以按次序选择识别不同DNA和蛋白质的分子探针会有很大帮助。

3）蛋白质与探针分子的相互作用的研究涉及许多相关学科，就像课

堂上所说应该在各学科间互补，加强各学科之间的协作，如生物学、化学、物理学及计算机科学等，必将推动这一研究领域的进步。

4）2003年之前化学小分子探针标记实验大部分还在体外进行，只能大致的揭示活细胞或体内蛋白质的功能状态。美国Scripps研究所Cravatt等将“click”化学引入到小分子探针的设计中，在研究蛋白质组学的过程中能更真实的反映出活细胞或动物体内组织中蛋白质的功能状态，发现与疾病相关的靶点蛋白[6]。关于点击化学在我所读的文献中也出现过，当时不知道怎么翻译，查阅文献后知道Click chemistry(简称CC)，又称点击化学，是最近几年发展起来的一种化学合成新技术。2001年，美国Scripps研究所的Sharpless[9]等提出这一概念，是指具有以下特征的化学反应：反应原料易得，反应非常可靠，对氧气、水不敏感，产物立体选择性好、产率高，反应后处理及产物分离简单方便，一般不需要柱层析，反应副产物对环境友好。其中最重要的“click”反应是指炔基在Cu(I)催化下与叠氮基形成稳定的1, 2, 3-三氮唑化合物(也称Huisgen 1, 3-偶极环加成)的反应，在组合化学、靶点导向的活性小分子合成及生物偶联技术等方面有着较好的应用，相信未来点击化学的应用可以很好的帮助我们了解体内蛋白质功能，找到靶蛋白。

5）在一些文献中也提到过中药与小分子探针，这是很好的发展方向，在我做过的关于电子鼻的调研中也有大量关于药和茶叶的研究，这是我国的特色，可以利用小分子探针与靶分子相互作用找到中草药活性成分的生物靶分子及其相互识别与相互作用，应该尝试运用化学的基

本理论和方法，发现生物活性分子在生物体内的靶位点，并研究小分子探针与大分子相互作用的原理,探讨生物体系中分子识别和信息传递的机制，从而阐明中药中更多未知的机理。

参考文献：

[1]王世敏,宋功武,李玲. 化学生物学的科学内涵及其发展[J] .湖北化

工, 2002 ,4 :1-3

[2]吴厚铭. 化学生物学——新兴的交叉前沿学科领域[J].2000, 12(4):

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[3]马林. 如何从化学学科的角度理解化学生物学的内涵[J].2006,

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[4]池泉. 对化学生物学本科人才培养的一点思考[J]. 科技信息, 2009,

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[5]王成,谭大治. 美国部分著名大学化学生物学课程调研[J].大学化

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[6]仇文卫，汤杰. 化学小分子探针在药物发现中的应用[J].化学前沿,

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[7]王柯敏. 基于分子探针的生物医学研究[J]. 化学传感器, 2005,

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[8]周秋云.有机小分子探针的研究[D]：[硕士学位论文]. 广州:华南师

范大学, 2003

[9]H. C. Kolb, M. G. Finn and K. B. Sharpless .Click Chemistry: Diverse

生化及分子生物学复习资料

生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。

2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值

中科院生物化学、细胞生物学等考博

中科院发育所06年生物化学考博试题 1.试举5例说明绿色荧光蛋白在生物学研究中的作用? 2.真核生物逆转座子的结构功能和生物学意义? 3.一蛋白用SDS聚丙电泳分离后为一条带,请问,这个蛋白是否只有一种成分,如果还有其它成分如何分离,鉴定纯度 4.真核生物表达各水平上的调控机理 5.举两篇05年我国科学家发表的Cell Science Nature的文章,要国内通迅地址,要写出作者或单位,以及文章的主要内容. 6.请在生化角度评价转基因食物的安全性 中科院发育遗传所2002生物化学（博士） 注：请将试卷写在答题纸上；不用抄题，但要写请题号；草稿纸上答题无效。 一、名次解释：（20分） 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。（12分） 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白质的氨基酸序列比较来推断，你认为这种比较应采用什么原则？为什么？（12分） 四、真核基因在原核细胞中表达的蛋白质常常失去生物活性，为什么？举例说明。（12分） 五、简述信号肽的结构特点、功能和从蛋白质产物中切除的机理。（12分） 六、分子筛、离子交换和亲和层析是三种分离、醇化蛋白质的方法，你如何根据所要分离、纯化的蛋白质的性质选择使用。（12分） 七、酶联免疫吸附实验（ELISA）的基本原理是什么？如何用此方法检测样品中的抗原和抗体？（12分） 八、某一个蛋白，SDS凝胶电泳表明其分子量位于16900于37100标准带之间，当用巯基乙醇和碘乙酸处理该蛋白后经SDS凝胶电泳分析仍得到一条带，但分子量接近标准带13370处，请推断此蛋白质的结构？为什么第二次用前要加碘乙酸？（8分） 中科院发育遗传所2000-2001生物化学（博士） 2000年博士研究生入学考试 生物化学试题 1．酶蛋白的构象决定了酶对底物的专一性，请描述并图示酶与底物相互关系的几种学说。（20分） 2．什么是DNA的半保留复制和半不连续复制？如何证明？真核细胞与原核细胞的DNA复制有何不同？（20分） 3．概述可作为纯化依据的蛋白质性质及据此发展的方法。（20分） 4．简述酵解和发酵两个过程并说明两者的异同。（15分）

有关细胞生物学的历届诺贝尔奖

1９10年诺贝尔生理学或医学奖 她对蛋白质与核酸得研究为细胞化学做出了贡献 科塞尔发现核素就是蛋白质与核酸得复合物.她小心地水解核酸，得到了组成核酸得基本成分:鸟嘌呤、腺嘌呤、胸腺嘧啶与胞嘧啶,还有些具有糖类性质得物质与磷酸。确定了核酸这个生物大分子得组成之后,随之而来得问题就是这些物质在大分子中得比例,它们之间就是如何连接得。斯托伊德尔（H、Ｓteudel)找到了前一个问题得答案.通过分析,她发现单糖、每种嘌呤或嘧啶碱基、磷酸得比例为１∶１∶1。科塞尔及其同事发现，如果小心地水解核酸，糖基团与含氮得基团就是连在一起得。科塞尔还对核酸与蛋白质得结合方式进行了研究。她发现有些物种得核酸与蛋白质结合比较紧密，有些则比较松散. 196２年诺贝尔生理学或医学奖 发现了核酸得分子结构及其在遗传信息传递中得作用１951年，美国一位23岁得生物学博士沃森来到卡文迪许实验室，她也受到薛定谔《生命就是什么》得影响。克里克同她一见如故，开始了对遗传物质脱氧核糖核酸DNA分子结构得合作研究。她们虽然性格相左,但在事业上志同道合。沃森生物学基础扎实，训练有素;克里克则凭借物理学优势，又不受传统生物学观念束缚，常以一种全新得视角思考问题。她们二人优势互补，取长补短，并善于吸收与借鉴当时也在研究ＤNＡ分子结构得鲍林、威尔金斯与弗兰克林等人得成果，结果不足两年时间得努力便完成了DNＡ分子得双螺旋结构模型。沃森与克里克在１９53年４月25日得《自然》杂志上以10０0多字与一幅插图得短文公布了她们得发现。在论文中，沃森与克里克以谦逊得笔调,暗示了这个结构模型在遗传上得重要性:“我们并非没有注意到,我们所推测得特殊配对立即暗示了遗传物质得复制机理."在随后发表得论文中，沃森与克里克详细地说明了DＮA双螺旋模型对遗传学研究得重大意义:(１）它能够说明遗传物质得自我复制.这个“半保留复制”得设想后来被马修·麦赛尔逊（Maｔthew Mｅｓelson）与富兰克林·斯塔勒(ＦraｎkliｎＷ、Ｓｔａhl)用同位素追踪实验证实。(2）它能够说明遗传物质就是如何携带遗传信息得。(3）它能够说明基因就是如何突变得。基因突变就是由于碱基序列发生了变化,这样得变化可以通过复制而得到保留。1９68年诺贝尔生理学或医学奖

生物化学基本概念

生物化学基本概念

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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋

1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角

19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶

生物奥赛细胞生物学及生物化学练习题带答案与解析

细胞生物学及生物化学练习题 1.下列细胞器，光学显微镜下能看到的是( )。 A．核糖体 B.内质网 C.叶绿体 D.A、B、C都不是 2.将小麦种子浸在红墨水中10 min，然后取出。将种子洗净纵向剖开，发现胚白色，而胚乳红色。这说明( )。 A.胚成活、胚乳失去活性 B.胚、胚乳都成活 C.胚死亡、胚乳成活 D.不能判断是否成活 3.生物膜的脂类分子是靠什么键聚集在一起形成磷脂双分子层结构的( )。. A.氢键 B.二硫键 C.疏水键 D.离子键 4.下列关于动物细胞膜上Na+-K+泵的描述正确的是( )。 A.具有ATP酶的活性 B.消耗1分子ATP向胞外泵出2钠离子，向胞内泵入2个钾离子 C.消耗1分子ATP向胞外泵出3个钠离子，向胞内泵入2个钾离子 D. Na+-K+泵在动物细胞膜上可形成离子通道，钠离子和钾离子可选择性地透过 5.线粒体内膜上具有什么酶系统( ) 。 A.糖酵解 B.过氧化氢 C.三羧酸循环 D.电子传递链 6.肝细胞的解毒作用主要是通过什么结构中的氧化酶系进行的()。 A.线粒体 B.叶绿体 C.细胞质膜 D.光面内质网 7.下列对溶酶体功能的描述不正确的是( )。 A.分解消化来自细胞外的物质 B.溶解细胞内由于生理或病理原因破损的细胞器 C.自身膜破裂，导致细胞自溶而死亡 D.使毒性物质失活 8.下列哪一类动物细胞中高尔基体最为丰富( )。 A.随意肌细胞 B.腺细胞 C.红细胞 D.白细胞 9.真核细胞细胞质中的核糖体( )。 A.与细菌的核糖体大小、组成相同 B.较细菌的核糖体大，但组成相似 C.较细菌的核糖体小，组成不同 D.与细菌的核糖体大小相同，但组成完全不同 10. (2007年全国联赛题)在真核细胞中具有半自主性的细胞器为( )。 A.高尔基体 B.内质网 C.线粒体 D.质体 E.溶酶体 11.(2007年全国联赛题)巴氏小体是( )。 A.端粒 B.凝集的X染色体 C.随体 D.巨大染色体 12.端粒的作用是()。 A.它们保护染色体使其免于核酸酶的降解 B.它们能防止染色体之间的末端融合 C.它们是细胞分裂“计时器” D.以上都正确 13.下列四对名词中，哪一对的表述是合适的( )。 A.叶绿体—贮藏酶 B.过氧化(酶)体—细胞中的转运作用 C.核仁—核糖体亚基的组装部位 D.溶酶体—细胞 中的发电站 14.（2007年全国联赛题)减数分裂时，等位基因的DNA片段的交换和重组通常发生在( )。 A.偶线期 B.粗线期 C.双线期 D.终变期 15.机体中寿命最长的细胞是( )。 A.红细胞 B.神经细胞 C.表皮细胞 D.上皮细胞 16.动物细胞间信息的传递主要是通过( )。 A.紧密连接 B.间隙连接 C.桥粒 D.胞间连丝 17.以下哪项不属于第二信使( )。 A, cAMP B. cGMP C. Ach D. DG 18.用某种影响细胞骨架的药水处理体外培养的细胞，群体中出现双核细胞，最可能的原因是( )。 A.微丝被破坏 B.微管被破坏 C.染色体畸变 D.细胞发生融合

诺贝尔生理学或医学奖中与细胞生物学有关的奖项

细胞生物学作业 ——从2005年到2014年诺贝尔生理学或医学奖中与细胞生物学有关的奖项诺贝尔生理学或医学奖：诺贝尔生理学或医学奖，是根据已故的瑞典化学家阿尔弗雷德·诺贝尔的遗嘱设立的，目的在于表彰前一年世界上在生理学或医学领域有重要发现或发明的人。该奖项于1901年首次颁发，由瑞典首都斯德哥尔摩医科大学的卡罗琳学院负责评选，颁奖仪式于每年12月10日举行。 我认为从2005年到2014年诺贝尔生理学或医学奖中与细胞生物学有关的年份分别是：2005年、2007年、2009年、2010年、2011年、2012年、2013年、2014年 2005年： 获奖原因：发现幽门螺杆菌及其在胃炎和胃溃疡中所起的作用 获奖人物及介绍：巴里·马歇尔、罗宾·沃伦 巴里·马歇尔，出生于澳大利亚西部城市卡尔古利，澳大利亚医师，西澳大利亚大学临床微生物学教授。罗宾·沃伦，珀斯皇家医院病理学家。 认为该奖与细胞生物学有关的理由：幽门螺杆菌属于细菌，即原核生物，这两位科学家发现幽门螺杆菌后，一定仔细研究了它的结构和功能，最终发现了它在胃炎和胃溃疡中所起的作用，因此与细胞生物学中的原核细胞内容有关。 获奖经历：巴里·马歇尔与罗宾·沃伦都对胃炎感兴趣，他们一起研究了与胃炎一起出现的幽门螺杆菌。1982年，他们做出了幽门螺杆菌的初始培养体，并发展了关于胃溃疡和胃癌是由幽门螺杆菌引起的假说。但当时的科学家和医生们不相信会有细菌生活在酸性很强的胃里。1984年，在弗里曼特尔医院，马歇尔教授完成了幽门螺杆菌与胃溃疡之间的柯霍假设。2005年，卡罗琳医学院将诺贝尔生理学或医学奖授予马歇尔博士和他的长期合作伙伴罗宾·沃伦，以表彰他们发现了幽门螺杆菌以及它们在胃炎和胃溃疡中所起的作用。 获奖意义：幽门螺杆菌及其作用的发现，打破了当时已经流行多年的人们对胃炎和消化性溃疡发病机理的错误认识，被誉为是消化病学研究领域的里程碑式的革命。由于他们的发现，溃疡病从原先难以治愈反复发作的慢性病，变成了一种采用短疗程的抗生素和抑酸剂就可治愈的疾病，大幅度提高了胃溃疡等患者获得彻底治愈的机会，为改善人类生活质量作出了贡献。 2007年： 获奖原因：在利用胚胎干细胞引入特异性基因修饰的原理上的发现 获奖人物及介绍：马里奥·卡佩奇、马丁·埃文斯、奥利弗·史密斯 马里奥·卡佩奇是一位出生于意大利的美国分子遗传学家，目前是美国犹他大学医学院人类遗传学与生物学的杰出教授。马丁·埃文斯是一位英国科学家，现为英国卡迪夫大学教授、校长。奥利弗·史密斯是出生于英国的美国遗传学家，现为北卡罗来纳大学教堂山分校教授。认为该奖与细胞生物学有关的理由：马里奥·卡佩奇、马丁·埃文斯、奥利弗·史密斯这三位

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对

新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.wendangku.net/doc/1e2379682.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

15 生物化学习题与解析--细胞信息转导

细胞信息转导 一、选择题 ( 一 )A 型题 1 ．下列哪种物质不是细胞间信息分子 A ．胰岛素 B ． CO C ．乙酰胆碱 D ．葡萄糖 E ． NO 2 ．通过核内受体发挥作用的激素是 A ．乙酰胆碱 B ．肾上腺素 C ．甲状腺素 D ． NO E ．表皮生长因子 3 ．下列哪种物质不是第二信使 A ． cAMP B ． cGMP C ． IP 3 D ． DAG E ． cUMP 4 ．膜受体的化学性质多为 A ．糖蛋白 B ．胆固醇 C ．磷脂 D ．酶 E ．脂蛋白 5 ．下列哪种转导途径需要单跨膜受体 A ． cAMP - 蛋白激酶通路 B ． cAMP - 蛋白激酶通路 C ．酪氨酸蛋白激酶体系 D ． Ca 2+ - 依赖性蛋白激酶途径 E ．细胞膜上 Ca 2+ 通道开放 6 ．活化 G 蛋白的核苷酸是 A ． GTP B ． CTP C ． UTP D ． ATP E ． TTP 7 ．生成 NO 的底物分子是 A ．甘氨酸 B ．酪氨酸 C ．精氨酸 D ．甲硫氨酸 E ．胍氨酸 8 ．催化 PIP 2 水解为 IP 3 的酶是 A ．磷脂酶 A B ．磷脂酶 A 2 C ．磷脂酶 C D ． PKA E ． PKC 9 ．第二信使 DAG 的来源是由 A ． PIP 2 水解生成 B ．甘油三脂水解而成 C ．卵磷脂水解产生 D ．在体内合成 E ．胆固醇转化而来的 10 ． IP 3 受体位于 A 、细胞膜 B 、核膜 C 、内质网 D 、线粒体内膜 E 、溶酶体 11 ． IP 3 与内质网上受体结合后可使胞浆内 A ． Ca 2+ 浓度升高 B ． Na 2+ 浓度升高 C ． cAMP 浓度升高 D ． cGMP 浓度下降 E ． Ca 2+ 浓度下降 12 ．激活的 G 蛋白直接影响下列哪种酶的活性 A ．磷脂酶 A B ．蛋白激酶 A C ．磷脂酶 C D ．蛋白激酶 C E ．蛋白激酶 G 13 ．关于激素，下列叙述正确的是 A ．都由特殊分化的内分泌腺分泌 B ．激素与受体结合是可逆的 C ．与相应的受体共价结合，所以亲和力高 D ．激素仅作用于细胞膜表面 E ．激素作用的强弱与其浓度成正比 14 ． 1 ， 4 ， 5 - 三磷酸肌醇作用是 A ．细胞膜组成成 B ．可直接激活 PK C C ．是细胞内第二信使 D ．是肌醇的活化形式 E ．在细胞内功能 15 ．酪氨酸蛋白激酶的作用是 A ．分解受体中的酪氨 B ．使蛋白质中大多数酪氨酸磷酸化 C ．使各种含有酪氨酸的蛋白质活化 D ．使蛋白质结合酪氨酸

有关细胞生物学的历届诺贝尔奖

1910年诺贝尔生理学或医学奖 他对蛋白质和核酸的研究为细胞化学做出了贡献 科塞尔发现核素是蛋白质和核酸的复合物。他小心地水解核酸，得到了组成核酸的基本成分：鸟嘌呤、腺嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶，还有些具有糖类性质的物质和磷酸。确定了核酸这个生物大分子的组成之后，随之而来的问题是这些物质在大分子中的比例，它们之间是如何连接的。斯托伊德尔( H. Steudel )找到了前一个问题的答 案。通过分析，他发现单糖、每种嘌呤或嘧啶碱基、磷酸的比例为 1 ： 1 ：1。科塞尔及 其同事发现，如果小心地水解核酸，糖基团与含氮的基团是连在一起的。科塞尔还对核酸与蛋白质的结合方式进行了研究。他发现有些物种的核酸与蛋白质结合比较紧密，有些则比较松散。 1962年诺贝尔生理学或医学奖 发现了核酸的分子结构及其在遗传信息传递中的作用 1951年，美国一位23岁的生物学博士沃森来到卡文迪许实验室，他也受到薛定谔《生命是什么》的影响。克里克同他一见如故，开始了对遗传物质脱氧核糖核酸DNA 分子结构的合作研究。他们虽然性格相左，但在事业上志同道合。沃森生物学基础扎实，训练有素；克里克则凭借物理学优势，又不受传统生物学观念束缚，常以一种全新的视角思考问题。他们二人优势互补，取长补短，并善于吸收和借鉴当时也在研究DNA分子结构的鲍林、威尔金斯和弗兰克林等人的成果，结果不足两年时间的努力便完成了DNA分子的双螺旋结构模型。沃森和克里克在1953年4月25日的《自然》杂志上以1000多字和一幅插图的短文公布了他们的发现。在论文中，沃森和克里克以谦逊的笔调，暗示了这个结构模型在遗传上的重要性：“我们并非没有注意到，我们所推测 的特殊配对立即暗示了遗传物质的复制机理。”在随后发表的论文中，沃森和克里克详细地说明了DNA双螺旋模型对遗传学研究的重大意义：(1)它能够说明遗传物质的自我复制。这个“半保留复制”的设想后来被马修?麦赛尔逊( Matthew Meselson )和富兰克林?斯塔勒(Franklin W. Stahl )用同位素追踪实验证实。(2)它能够说明遗传物质是如何携带遗传信息的。(3 )它能够说明基因是如何突变的。基因突变是由于碱基序列发生了变化，这样的变化

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

生化和分子生物学

华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式

5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体

生物化学与分子生物学学习指导与习题集

生物化学与分子生物学学习指导与习题集11

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。

生物化学与分子生物学名词解释

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。

(高考生物)生物化学A(B

（生物科技行业）生物化学 A(B

《生物化学A》（BiochemistryA）科目考试大纲 考试科目代码：766 适合专业：生物化学与分子生物学、微生物与生化药学、食品科学 课程性质和任务： 生物化学是研究生物体内化学物质（包括生物大分子）的性质及其代谢调控的一门基础学科，研究的内容涉及糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、激素，以及与生物氧化相关的糖、脂、蛋白质、核酸生物合成与代谢调控有关的基础知识。主要任务是学习糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶等各种生物物质的结构、性质以及这些生物物质在生物体内的代谢过程等特性，为进一步深造奠定基础。 主要内容和基本要求： 0.绪论 掌握生物化学的涵义； 熟悉生物化学理论与实践的关系； 了解生物化学的现状和进展。 1.糖类 掌握重要的单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖）的结构和性质； 熟悉几种重要的双糖（蔗糖、麦芽糖和乳糖）的结构和性质； 了解多糖（同多糖和杂多糖）的种类。 2.脂质 掌握必需脂肪酸的概念和种类； 熟悉磷脂、糖脂、胆固醇的结构和功能； 了解脂质的提取、分离与分析。 3.蛋白质

掌握蛋白质的基本结构单位——氨基酸的结构和性质； 掌握蛋白质的化学结构（一、二、三、四级结构）和蛋白质的理化性质；熟悉蛋白质一级结构的测定方法和蛋白质的分离提纯原理； 理解蛋白质结构与功能的关系； 了解蛋白质折叠和结构预测，以及亚基缔合和四级结构的相关知识。4.酶 掌握酶的结构与功能和酶反应动力学机理； 熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定和酶的提取和纯化过程； 了解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶及其应用。 5.核酸 掌握核酸和核苷酸的理化性质； 熟悉核酸的化学组成及其化学结构； 了解核酸的发现、研究简史和方法。 6.抗生素 熟悉一些重要的抗生素的化学和医疗特性； 理解抗生素的抗菌作用机理； 了解抗生素的应用。 7.激素 掌握激素的化学本质和作用机理； 熟悉几类重要激素（氨基酸衍生物类、多肽类和固醇类等）的作用； 了解植物激素和昆虫激素的种类和功能。 8.生物膜与物质运输

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。