生物化学重点总结 期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。

细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。

第一章生物化学与细胞

1、原核细胞与真核细胞的概念及区别

a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。

b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。

c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。

d真核细胞通常比原核细胞大

f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。

第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质

1、α-氨基酸概念

α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。

2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则

a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。

3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点

4、含有的巯基的氨基酸

（含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。

5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点

所有氨基酸都处于电离状态。

在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ）

等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。

6、氨基酸的几个特征化学反应及用途

由a-氨基参加的反应

（1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。

（2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。

（3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

（4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

（5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。

由a-氨基和羧基共同参加的反应

（1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。

（2）成肽反应

7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

8、肽平面的定义

肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。

9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

定义:是多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象。二级结构的分类a-螺旋b-折叠b-转角

（1）α-螺旋的特点：右手螺旋

=每一圈螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54 nm；

=每一个氨基酸的C=O键中的氧和后面第四个氨基酸的N-H键的氢形成氢键；

=R基指向螺旋的外部。

（2）b-折叠的特点：

维持β-折叠的力量：链间的氢键

β-折叠的形状：1)肽链呈现锯齿状

2)几乎完全伸展，按层平行排列。

β-折叠有平行式和反平行式两种形式。

=平行式：两条链的走向相同

=反平行式：两条链的走向相反

反平行式更稳定

氨基酸残基中的R基在折叠面的两侧交替出现。

（3）b-转角的特点：

由四个氨基酸残基组成;

第一个氨基酸残基的-C=O 和第四个残基的–N-H 之间形成氢键。

10、蛋白质的三级结构

蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。

作用力：疏水相互作用、氢键、范德华力、共价交联、静电引力。

11、蛋白质的四级结构

多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。

由多条独立肽链通过非共价键所结合形成的结构形式。单个的肽链称为亚基或亚单位。维持亚基之间的化学键主要是疏水力。多个亚基聚集成寡聚蛋白；

12、疏水相互作用力概念

蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象。

非极性分子之间一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

13、超二级结构及结构域的概念

也称基元，是二级结构的组成结构，这类结构存在于大量的各种不同的蛋白质结构中具有一种特定功能或是作为大的功能单位结构域的一部分。

结构域：三级结构内由几个超二级结构单位组成的分立的，独立折叠的结构单位。

14、抗体——体内能够识别外来物质的蛋白质，又称为免疫球蛋白

两个最显著的特点，一是高度特异性,二是多样性

15、蛋白质的变性作用

环境的变化或是化学处理都会引起蛋白质天然构象的破坏，导致生物活性的降低或丧失，这一过程称为变性

变性的本质：变性是空间结构的解体, 非共价键被破坏，肽键没有被破坏

生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

蛋白质的复性作用

在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

17、波尔效应P144

CO2浓度的增加降低细胞内的ph，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。

备注：

1、氨基酸的分类（根据R基分类）

R基为非极性的氨基酸—不带电荷，不亲水(甘氨酸,丙氨酸,缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸)

R基为极性、不带电荷的氨基酸，亲水，R基含有羟基、巯基、酰胺基(丝氨酸,苏氨酸,酪氨酸)

R基为极性、带有电荷的氨基酸。

=酸性氨基酸(天冬氨酸,谷氨酸)

=碱性氨基酸(组氨酸,精氨酸,赖氨酸)

碱性氨基酸是极性的，在等电点以下带有正电荷，具有强亲水性。

酸性氨基酸是极性的，在等电点以下带负电荷。

含有巯基的氨基酸：半胱氨酸

2、氨基酸的性质

（1）物理性质

a. 紫外吸收

b.立体异构和旋光性除了甘氨酸外，氨基酸都是立体异构的。天然存在的氨基酸都是L-型的。旋光性：有15种是右旋的，4种是左旋的。

c. 熔点异乎寻常的高熔点：甘氨酸：232 oC，乙酸：16.5 oC

d. 溶解性,溶于水而不溶于很多有机溶剂。

(2).化学性质

a、两性电离

b、等电点

pHpI

c. 化学反应

3、蛋白质的分子结构

蛋白质的构造——一级结构肽键连接的氨基酸序列

蛋白质的构象——（低级）二级结构一级结构盘绕折叠成有规律的二级结构

——（高级）三级结构二级结构进一步折叠形成更复杂的空间结构

超分子结构——四级结构有2个以上成三级结构的肽链组成

4、层析：也称为色谱，其基本原理是分析样品作为流动相经过固定相时，样品的各个成分与固相进行不同程度的相互作用，使得样品中各个成分在固相中的迁移率产生差别，从而达到分离样品的目的。（柱层析，凝胶过滤层析，离子交换层析，亲和层析）

定义：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以使液体或固体）之间的分配比例将混合成分

分开的技术。

透析：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

电泳：电泳分离蛋白质是利用带电荷不同的蛋白质在电场中的迁移率的差别达到分离得目的。（SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳，等电聚焦电泳，双向电泳）

第五章酶

1、酶作为催化剂的特性(相对于其他催化剂)

效率高：比非生物催化剂高103～1017倍

具有特异性

对环境敏感

条件温和：室温、常压、温和的pH

2、酶的命名和分类

=习惯名称。例：谷丙转氨酶；葡萄糖氧化酶

根据酶催化的反应、作用的底物、酶的来源命名。

=系统名称。例：L-谷氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶；β-D-葡萄糖氧氧化酶

=EC编号。例：EC2.6.1.1；EC1.1.3.4

按照所催化的反应分类氧化还原酶,转移酶,水解酶,裂合酶,异构酶、连接酶

3、比活的概念和计算：

每毫克蛋白含有的酶单位数。

量度酶纯度比活力=总活力单位/总蛋白mg数= U(或IU) mg蛋白

4、酶的活性部位

酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或事蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠的很近的一些氨基酸残基组成的。

概念：活性部位（又称活性中心）

1) 与酶的催化作用直接相关的区域称为活性部位。

2) 包括：催化中心和结合中心。

活性部位的特点:

在整个酶分子中占的比例很小

酶分子内部的固定形状的孔洞或者缝隙

是有空间结构的三维实体

具有柔性或可运动性

5、米氏方程

数字意义：

米氏常数Km为反应速度达到最大速度vmax的一半时的底物浓度。

米氏常数Km的特点和意义：

Km与酶和任何反应物的浓度无关。

Km受反应条件影响，例如底物种类、温度、pH值等等。

Km的化学意义：可以反映酶和底物的亲和力。

6可逆抑制的分类及对反应常数的影响 竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂

(1) 竞争性抑制作用

抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性部位，阻碍酶与底物结合形成中间产物。抑制程度取决于：抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例.本质——底物和抑制剂的“竞争”。可以通过增大底物浓度来消除。

竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响

(2)非竞争性抑制作用 抑制剂与酶活性部位外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系,但酶-底物-抑制剂复合物（ESI ）不能进一步释放出产物。特点：不能通过增大底物浓度来消除

非竞争性抑制剂对酶促反应动力学的影响

(3)反竞争性抑制作用 抑制剂仅与酶和底物形成的ES 结合，使ES 的量下降。既减少从ES 转化为产物的量，也同时减少从ES 解离出E 和S 的量。 反竞争性抑制对酶促反应动力学的影响

7、酶原：通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 酶原的激活：酶原经过一级结构的变化变为有活性的酶的过程。 8、酶催化反应的机制

a 酸碱催化

b 共价催化

c 靠近与定向效应

d 底物变形 多催化基团协同作用 金属离子协同作用

第六章 辅酶和维生素

1在代谢中起关键作用的维生素

（1）尼克酸和尼克酰胺(维生素PP) 尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I 和辅酶II （或称NAD+和

Vmax (不变)

Vmax/2

Km K'm

[S]

v

加竞争性抑制剂

Vmax

V'max (变小)

Km(没变)

[S]

v

加非竞争性抑制剂

NADP+）。能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现糙皮病（又称癞皮病或神经性皮炎）。

维生素PP和NAD+ 和NADP+

NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II )是维生素烟酰胺的衍生物

(2) 核黄素（维生素B2) 核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。

缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。

多种重要脱氢酶的辅酶

=核黄素和FAD和FMN

FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物，

功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。

(3) 泛酸和辅酶A(CoA) 维生素(B3)-泛酸是由a，g-二羟基-b-二甲基丁酸和一分子b- 丙氨酸缩合而成。

辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是泛酸，又称维生素B3。

功能：是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。

(4) 叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)

四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11)。

四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。(5) 硫胺素

硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿，俗称“脚气病”。

硫胺素和焦磷酸硫胺素(TPP)

焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶，它的前体是硫胺素(维生素B1)。

功能：是催化酮酸的脱羧反应

(6)吡哆素（维生素B6）

吡哆素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。

吡哆素和磷酸吡哆素

磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

磷酸吡多素是转氨酶的辅酶，转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互转换，起转移氨基的作用。

(7) 生物素

生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7。

生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用。

(8) 维生素B12辅酶

维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成维生素B12辅酶。

维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。（9）硫辛酸

硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式，即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）.

（10）维生素C

在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。

（11）四种脂溶性维生素ADEK

第七章糖类

1、单糖:有3个或更多碳原子组成，具有经验公式（CH2O）的不能水解的最简单糖类，是多羟基醛或酮或其衍生物。一般分为醛糖和酮糖两类。例如果糖、葡萄糖、半乳糖

寡糖:由2~20个分子单糖通过糖苷键连接，缩合形成的单糖聚合物，水解后产生单糖。例如蔗糖、麦芽糖。

多糖(包括:同聚多糖,杂聚多糖,糖复合物):20个以上的单糖通过糖苷键链接形成的聚合物。

由多分子单糖或其衍生物所组成，水解后产生原来的单糖或其衍生物。例如淀粉、纤维素

2、对构型异构体的命名的传统方法如下：

碳原子从碳链中最靠近氧化性最高的基团的一端开始编号，这一端的碳原子为1号碳原子(C-1);

符号D- 和L- 指的是离醛基或酮基最远的不对称碳原子的构型。

该不对称碳原子上凡羟基在右边的为D-型，凡羟基在左边的为L-型。（确定D-L-的规则）

3、糖苷的形成半缩醛羟基或半缩酮羟基与另一化合物中的羟基反应，产生糖苷。

4、几种常见的寡糖和多糖

寡糖:麦芽糖,蔗糖,乳糖,环糊精

多糖:淀粉(分为直链淀粉和支链淀粉）,糖原,纤维素(透明质酸,细胞壁多糖)，几丁质

第八章脂和生物膜

1、脂肪酸概念,数字符号的表达式

脂肪酸由一条不分支的脂肪族碳氢链和末端的羧基组成。大多数脂肪酸都具有偶数数目的碳原子。

分为：饱和脂肪酸,不饱和脂肪酸。脂肪酸是最简单的一种脂。

通式：R—COOH

表示方法：双键位置用符号表示，上标N表示每个双键的最低编号碳原子，用: 隔开两个数字，第一个数字表示脂肪酸的碳数，第二个表示碳碳双键数。

2、皂化与皂化数

皂化专门指甘油三酯在碱的作用下水解的反应，因为反应生成脂肪酸盐（肥皂的主要成分）。

皂化后，通过用标准酸滴定，测定未反应的碱量，计算出对给定的脂肪进行皂化所需要的碱量，通常用皂化数表示。（返滴定法）

皂化数定义为使一克脂肪皂化所需要的KOH的mg数。

计算：取两份碱一份直接用酸滴定V总

一份先皂化剩余的用酸滴定V剩余

（V总- V剩余）*M酸=皂化用碱量（KOH=56.1）

3、甘油磷酯的概念，两亲性特点

甘油磷酯是两性分子，是生物膜中主要脂成分。有一个极性头部和长的、非极性尾部。极性头部是指磷脂分子中磷酸和与磷酸相连接的其他带电荷基团，非极性尾部指两个长链脂酰基。

4、类固醇的结构及特点

类固醇是真核生物中常见的第三类膜脂，是环戊烷多氢菲的衍生物，有A，B，C，D四个稠环组成环形核，其中3个环是6碳环（ABC），一个环是5碳环（D环）

5、生物膜的组成及结构

生物膜主要由脂双层构成，磷脂的极性头部出现在膜的两个面上，膜蛋白和另外一些膜脂插入脂双层中。膜结构的流动镶嵌模型解释膜脂和膜蛋白的流动性，膜脂和膜蛋白有一定程度的侧向运动。脂在双层膜中侧向扩散很快，但从一层向另一层的横向扩散很慢。

膜的基本结构——脂双层

一个典型的生物膜含有磷脂、糖鞘脂和胆固醇（在一些真核细胞中）。磷脂和糖鞘脂在一定条件下，可以形成单层膜、微团、脂双层。

典型脂双层厚度约为5到6nm。脂双层的脂分子疏水尾部指向双层内部，亲水头部与每一面的水相接处，磷脂中带正电荷和负电荷的头部基团为脂双层提供双层离子表面，双层的内部是高度非极性的。脂双层倾向于形成闭合的球形结构，这一特性可减少脂双层疏水边界与水相之间的不利接触。

膜蛋白直接参与跨膜的分子转运、信号传导以及质膜和细胞骨架之间的相互作用。

1972年，桑格（S. J. Singer）和尼克森（G. Nicolson）总结了当时有关膜结构模型及各种研究新技术的成就，提出了生物膜的流动镶嵌模型。

7、膜蛋白

生物膜中有3种膜蛋白内在膜蛋白、外周膜蛋白、脂连膜蛋白。

内在膜蛋白：

插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。

也成内嵌膜蛋白，含有嵌入脂双层疏水部位的疏水区，有些内在膜蛋白横跨脂双层，一般具有跨膜多肽区的内在膜蛋白称为除按摩蛋白，这是参与跨膜转运和信号传递的蛋白质所必须的特征。

外周膜蛋白：

通过与膜脂的极性头部或膜内在蛋白的离子相互作用和形成氢键，与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。

与膜作用比内在膜蛋白弱，通过离子键和氢键与膜脂的极性头部或与内在膜蛋白结合。由于外周膜蛋白没有共价键链接在双脂层上也没有嵌入在脂基质中，所以不用切断共价键和破坏膜，只要改变离子强度或PH，就可将外周蛋白从膜上分离。

脂连膜蛋白：有些膜蛋白含有共价键链接的脂，通过脂将蛋白锚定在膜上。

6、膜流动性的特点

包括膜脂的流动性和膜蛋白的流动性。膜脂的流动性主要指膜脂的侧向运动，而不是跨膜的翻转。

双层膜中脂的分子运动：侧向扩散（在双层中每层平面内的脂运动，快。）

横向扩散，也称翻转（双层中的某一层内的脂过度到另一层，慢。慢的原因：生物膜的内层膜和外层膜具有不同的脂组成）

流动性的原因;脂双层中的脂处于恒定的运动中；脂酰链的链内转和它们的屈伸能力。

7、被动转运主动转运的特点

被动转运不需要能量驱动，也称易化扩散。小分子和离子跨膜运输主要借助膜孔蛋白和通道蛋白、载体蛋白以及离子载体。

=通道蛋白和膜孔蛋白

=载体蛋白

=离子载体

主动转运是溶质延浓度梯度降低方向的转运，不需要能量；与被动转运相反，主动转运可以逆浓度梯度转运，需能量。

8、胞吞胞吐概念与特点

蛋白质和某些其他的大的物质被质膜吞入并带入细胞内（以脂囊泡形势）。受体介导的胞吞开始时大分子与细胞的质膜上的受体蛋白结合，膜凹陷，含有输入大分子的脂囊泡（也城内吞囊泡）出现在细胞内。在胞内的囊泡与胞内题融合，然后，再与溶酶体融合，胞吞的物质被释放。在胞吐中，细胞要分泌的蛋白质被包裹在囊泡内，然后与质膜融合，最后就爱那个囊泡内的包容物释放到细胞外介质中。降解酶的酶原就是通过这种方式从胰腺细胞转运出去的。

胞吞：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形势（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。

胞吐：分泌的物质被包裹在脂囊泡内，与质膜融合，然后将物质释放细胞外空间的过程。

第九章核酸

1、核酸的结构层次（名称及符号）

核酸分为两大类：

脱氧核糖核酸（DNA）

核糖核酸（RNA）

2、核苷中戊糖的编号

3、碱基组成及查格夫法则

（1）. 嘌呤（腺嘌呤，鸟嘌呤）（2）. 嘧啶（尿嘧啶，胞嘧啶，胸腺嘧啶）

查格夫法则

所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，（nA＝nT），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（nG＝nC），即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等（nA＋nG＝nT＋nC）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

4、DNA的双螺旋模型

双螺旋结构模型的要点

主链——两条反向平行的多核苷酸链绕同一主轴旋转。

碱基配对——两条核苷酸链依靠碱基之间的氢键结合在一起。

螺旋表面有大沟和小沟

5、核酸的变性、复性

（1）变性DNA由双链结构变成单链结构。核酸的一级结构(碱基顺序)保持不变。变性表现：生物活性部分丧失，粘度下降，紫外吸收增加（增色效应）。变性因素：pH（>11.3或<5.0），变性剂（脲、甲酰胺、甲醛），低离子强度，加热

（2）热变性和Tm

突变的性质，在很窄的温度区间内完成。

将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用T m表示。

DNA的Tm值与分子中的G和C的含量有关。G和C的含量高，则T m值高。

（3）核酸的复性

变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。

将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。变性的DNA缓慢冷却时可复性，因此又称为“退火”。退火温度＝Tm－25℃

复性影响因素：片段浓度，片段大小，片段复杂性（重复序列数目），溶液离子强度

第十章DNA复制

1、半保留复制的概念

DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。

2、DNA聚合酶的特点

此酶最早在大肠杆菌中发现，以后陆续在其他原核生物及微生物中找到。酶需要四种脱氧核苷三磷酸dNTP(dATP dGTP dCTP dTTP)以及镁离子，一每条DNA链为模板课合成一条互补的、反平行的链。由于需要DNA为模板，所以这样的酶叫DNA指导的DNA聚合酶，建成DNA聚合酶。

聚合酶需要一个游离的3＇-OH，催化的反应机制涉及到通过生长着的DNA链的3＇-OH对底物核苷三磷酸dNTP的α磷酸进行亲核攻击，形成磷酸酯键，同时释放出焦磷酸。结果在3＇末端加上一个新的核苷酸。焦磷酸进一步呗焦磷酸酶水解释放能量驱动聚合反应进行，将这种聚合模式称为5＇-3＇方向生长，即链的延伸有5＇末端到3＇末端。

3、半不连续复制：

DNA复制过程中，一条链连续复制，另一条链是不连续复制的现象。

前导链：链的延长方向5＇-3＇，与解旋方向相同，为连续复制

滞后链：链的延长方向5＇-3＇，与解旋方向相反，为不连续复制

有了RNA引物，聚合酶Ⅲ以3＇-5＇链为模板可以合成新的5＇-3＇互补链前导链。前导链合成只需一个RNA引物。

冈崎片段：滞后链上不连续合成时先合成的片段，然后合成大的DNA片段。需要很多RNA引物。

4、前导链，滞后链的特点

有了RNA引物，聚合酶Ⅲ以3＇-5＇链为模板可以合成新的5＇-3＇互补链前导链。前导链合成只需一个RNA引物。

滞后链合成是先合成许多冈崎片段，然后合成大的DNA片段。需要很多RNA引物。

第十一章RNA合成

1、RNA转录DNA复制的相同异同处

同：以DNA为模板，遵循碱基配对原则，都需依赖DNA聚合酶，聚合过程都是生成磷酸二酯键，

新链合成方向为5＇-3＇

异：模板合成方式原料引物碱基配对DNA 两股链均复制半保留复制dNTP 需要（RNA）A-T，G-C

RNA 模板链转录不对称转录NTP 不需要（从头合成）A-U，T-A，

G-C

第十二章蛋白质合成

1、遗传密码，密码子的概念及遗传密码的特点

遗传密码：核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。连续的3个核苷酸残疾序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。

密码子：mrna（或DNA）上的三联体核苷酸残基序列。该序列编码着一个指定的氨基酸，trna的反密码子与mrna的密码子互补。

2、“摆动假说”266页

处于密码子3端的碱基和与之互补的反密码子5端的碱基之间的碱基配对有一定的宽容性，即处于反密码子5端的碱基（也成为摆动位置），例如I可以与密码子上3端的U、C、A配对。由于存在摆动现象，所以使得一个trna反密码子可以和一个以上的mrna密码子结合。

碱基摆动配对的能力是：

反密码子中密码子中

5＇位碱基3＇位碱基

G与之配对的是C或U

C与之配对的是G

A与之配对的是U

U与之配对的是A或G

Ⅰ与之配对的是A，U或C

3.tRNA,mRNA,核糖体在蛋白质合成中各起的作用

核糖体，RNA和蛋白质的复合体，生物体的细胞器，是蛋白质合成的场所，通过信使核糖核酸与携带氨基酸的转移核糖核酸的相互作用合成蛋白质。由大小亚基组成。

4.肽链三个延长阶段：定位→转肽→移位→定位…

第十四章代谢导论

1、合成、分解代谢各自的特点

合成代谢指的是由比较简单组分合成用于细胞维持和生长所需生物（大）分子的代谢反应。

个过程需要消耗自由能，能量通常由腺苷三磷酸（ATP）直接提供。合成代谢和分解代谢是代谢过程的两个方面，二者同时进行。分解代谢生成的ATP可供合成代谢使用，合成代谢的构件分子也常来自分解代谢的中间产物。和分解代谢相反，合成代谢是从少数种类的构件出发，合成各式各样的生物大分子。

分解代谢指的是将营养物和细胞组分降解，提供小的构件分子和能量的代谢反应。

分解代谢指机体将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子（如糖类、脂类、蛋白质等），通过一步步反应降解成较小的、简单的终产物（如二氧化碳、乳酸、氨等）的过程，又称异化作用。分解代谢伴有蕴藏在大分子复杂结构中自由能的释放。在分解代谢的某些反应中，产生的大部分自由能储存于ATP中，一些自由能以NADPH形式直接用于某些需能反应。

2、高能化合物及其特点

降解时释放的能量至少满足在标准生物化学条件下可以合成一个ATP所需能量的高度放能化合物。

糖代谢中，作为燃料的葡萄糖完全氧化时，会产生大量能量，这些能量首先以几种高能的中间代谢物保存，这些高能化合物水解时刻释放大量能量，并用于驱动吸能反应。

高能化合物放能反应往往与吸能反应偶联，以驱动吸能反应进行。

第十五章糖降解

糖降解在物质上的总变化，在能量上的总计算

第十六章柠檬酸循环

1、柠檬酸循环在物质上的总变化，在能量上的总计算

2、一分子葡萄糖总代谢能量计算

第十八章电子传递和氧化磷酸化

1、五种电子，质子的传递体及其特点

2、化学渗透假说的内容及解释

主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动有ADP和P i形成ATP的能量。

a线粒体内膜对质子的通透

b线粒体内膜电子传递链是一个质子泵

c转运质子所需要的能量由电子在呼吸链上的传递提供

d膜的内侧和外侧产生跨膜质子梯度和电位梯度

e在膜内外势能差驱动下，膜外高能质子跨膜到膜内侧

f质子跨膜过程中释放的能量，直接ADP和合成ATP

3、穿梭机制（线粒体外的NAD转化为ATP的现象）

如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。

生物化学期末考试试题及答案范文

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )

生物化学复习重点

第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定： 酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构（化学结构） 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的二级结构 （1）α-螺旋（如毛发） 结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝） （3）β-转角 （4）β-凸起 （5）无规卷曲 （三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白） （四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：

生物化学考试重点

一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。

生物化学期末考试试卷与答案

安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级 _____________姓名 _____________座号 _________ 一、单项选择题（每小题 1 分，共30 分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A 、 6.25% B 、10.5%C、 16% D 、19%E、 25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A 、一级结构B、二级结构C、三级结构 D 、四级结构E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶是 A 、碱性磷酸酶 B 、乳酸脱氢酶C、谷丙转氨酶D、胆碱酯酶E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A 、能加速化学反应速度 C、具有高度的专一性 E、对正、逆反应都有催化作用B、能缩短反应达到平衡所需的时间D、反应前后质和量无改 5、酶原之所以没有活性是因为 A 、酶蛋白肽链合成不完全C、酶原是普通的蛋白质E、是已 经变性的蛋白质B、活性中心未形成或未暴露D、缺乏辅酶或辅基 6、影响酶促反应速度的因素 A 、酶浓度B、底物浓度C、温度D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有 A 、磷酸化酶 B 、葡萄糖 -6-磷酸酶C、糖原合成酶D、葡萄糖激酶E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A 、机械能B、热能C、 ATP D、电能E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B 、VLDL C、 LDL D、 HDL E、 IDL 10、以下不是血脂的是 A 、必需脂肪酸 B 、磷脂C、脂肪D、游离脂肪酸E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、 131 C、 129 D、146 E、 36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A 、氧化脱氨基B、转氨基C、联合脱氨基D、嘌呤核苷酸循环E、以上都是 13、构成 DNA 分子的戊糖是 A 、葡萄糖B、果糖C、乳糖 D 、脱氧核糖E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A 、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B 、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D 、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A 、尿素B、谷氨酰胺C、谷氨酸 D 、胺E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A 、 DNA 分子含有体现遗传特征的密码 B 、子代 DNA 不经遗传密码即可复制而成

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学重点总结 期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题(15个小题,每题1分,共15分) ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素就是蛋白质分子表面形成水 化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,就是因为它含有的不 饱与脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键就是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的 结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用就是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( )

10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位就是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素就是通过与胞液或胞核中受体的

1、下列哪个化合物就是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: () A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物就是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位就是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基 酸 E、以上都不就是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点就是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的 时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质与量无改 E、对 正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物就是: ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链 Ｅ、DNA

生物化学期末考试试题及答案

《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( )

9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将 二、单选题（每小题1分，共20分）

1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：() A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、 香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、 脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。

生物化学试题及答案期末用

生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、

生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。

10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD

生物化学复习重点

绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学期末考试重点

等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能