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糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质
糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质

糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素,是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要

素,也是生命活动的物质基础,它们的结构特点及主要化学性质如下:

一、糖类的组成、结构和分类:

糖类由C 、H 、O 三种元素组成,多数糖类可用通式Cm(H 2O)n 来表示(m 和n 可以相同,

也可以不同);从结构上看,糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物,糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖,一般为多羟基醛或多羟基酮,葡萄糖是一种重要的单糖,它是一种多羟基醛;二糖和多糖均可水解,常见的二糖有麦芽糖、蔗糖;常见的多糖有淀粉、纤维素,它们是天然高分子化合物。

二、糖类的化学性质:

糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团,可发生以下几种反应。

1、氧化反应

①与氧气反应 如C 6H 12O 6 (s)+ 6O 2(g) →6CO 2(g) + 6H 2O(l) △H =-2804kJ/ mol

②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化:分子中含醛基的糖(如葡萄糖、麦芽糖)有还原性,均可发生此反应。

如 CH 2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2 →CH 2OH(CHOH)4COOH + Cu 2O ↓ +2 H 2O

CH 2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH 3)2]OH →CH 2OH(CHOH)4COO NH 4 +2Ag ↓+H 2O +3NH 3

2、酯化反应:糖类分子中含羟基,故可发生酯化反应,如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖

五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。

3、加成反应:糖中含羰基,能与氢氰酸、氨及氨的衍生物、醇等发生加成反应。

4、水解反应:二糖和多糖均可水解。

(C 6H 10O 5)n + nH 2O → n C 6H 12O 6 (催化剂:硫酸)

淀粉 (葡萄糖)

5、淀粉的特性:遇碘单质变蓝色。

三、氨基酸的结构和性质

1、氨基酸的结构:氨基酸是羧酸分子中H 原子被—NH 2取代得到的衍生物,分子中含

有氨基—NH 2和羧基—COOH 两种官能团。天然蛋白质水解的产物均为α-氨基酸,α-氨基酸的结构简式可表示为 2、氨基酸的主要化学性质

①氨基酸的两性

氨基酸分子中含有氨基和羧基,通常以两性离子形式存在,能与酸、碱反应生成盐。

如:与酸反应 NH 2CH 2COOH+NaOH →NH 2CH 2COO-Na++H 2O

与碱反应 NH 2CH 2COOH+HCl →Cl -+NH 3CH 2COOH

②氨基酸的成肽反应

在酸或碱存在的条件下加热,一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水,缩合形成含有肽键 的化合物,称为成肽反应。 四、蛋白质的组成、结构和性质

1、蛋白质的组成和结构:

① 蛋白质的成分里含C 、H 、O 、N 、S 等元素。

② 不同氨基酸按不同排列顺序相互结合构成的多肽,多肽与蛋白质没有本质区别,一般将

相对分子质量在10000以上的称为蛋白质,它是高分子化合物。10000以下的为多肽。

R –CH –COOH

NH 2

O —C —NH

— ‖

③蛋白质分子中含有未缩合的氨基—NH2和羧基—COOH。

④蛋白质溶液是一种胶体。

⑤酶是一种蛋白质。

2、蛋白质的主要性质

①两性:因为有氨基—NH2和羧基—COOH。

②水解:在酸、碱、盐或酶的作用下天然蛋白质水解为多种α-氨基酸。

蛋白质水解时,多肽链的肽键中的C—N键断裂。这是识别蛋白质水解产物的关键。

③盐析:少量的轻金属盐如(NH4)2SO4、K2SO4等可促进蛋白质的溶解,浓的上述无机

盐可降低蛋白质的溶解度盐析是一个可逆的过程,可用于提纯蛋白质。

④变性:受热、酸、碱、重金属盐、HCHO、紫外线等作用时蛋白质失去生理活性.变性

是不可逆的。

⑤颜色反应:具有苯环的蛋白质遇浓硝酸变性,产生黄色不溶物。

⑥灼烧气味:灼烧蛋白质产生烧焦羽毛的气味.以上⑤⑥可检验蛋白质的存在。

食品营养学_练习题_第六章蛋白质和氨基酸

第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外,还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上,主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应,称为羰氨反应,该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸,蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中,优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。

蛋白质的生理功能

蛋白质的生理功能 1、构造人的身体:蛋白质是一切生命的物质基础,是肌体细胞的重要组成部分,是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织:毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成,所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖,人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候;第二个是出生后到一岁,特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成,其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色,对儿童的智力发展尤关重要。 2、修补人体组织:人的身体由百兆亿个细胞组成,细胞可以说是生命的最小单位,它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次,而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好,那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之,人则经常处于亚健康状态。组织受损后,包括外伤,不能得到及时和高质量的修补,便会加速机体衰退。 3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧(红血球更新速率250万/秒)、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。 4、白蛋白:维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。 5、维持体液的酸碱平衡。 6、免疫细胞和免疫蛋白:有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体(免疫球蛋白)、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时,这个部队就很强,在需要时,数小时内可以增加100倍。 7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶,每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足,反应就会顺利、快捷的进行,我们就会精力充沛,不易生病。否则,反应就变慢或者被阻断。 8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。 9、提供热能。蛋白质和健康蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物,占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成,因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式,这种运动方式是通过蛋白质来实现的,所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质,也离不开蛋白质。人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质,它对调节生理功能,维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关,离开了蛋白质,体育锻炼就无从谈起。在生物学中,蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽,然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说,它就是构成人体组织器官的支架和主要物质。 蛋白质能供给能量。这不是蛋白质的主要功能,我们不能拿“肉”当“柴”烧。但在能量缺乏时,蛋白质也必须用于产生能量。另外,从食物中摄取的蛋白质,有些不符合人体需要,或者摄取数量过多,也会被氧化分解,释放能量。

蛋白质与氨基酸的关系

一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为,动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时,动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸,即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样,体蛋白合成潜力越大的动物(如高瘦肉型猪),对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面,饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言,依次平衡第一至第四限制性氨基酸后,饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降

生物化学氨基酸代谢试题及答案

【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用9.联合脱氨基作用10.多胺11.一碳单位12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14.氮平衡有三种,分别是氮的总平衡、____、____ ,当摄入氮<排出氮时称____。 15.正常成人每日最低分解蛋白质____克,营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16.必需氨基酸有8种,分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、____ 、____ 、_____、____。17.胰腺分泌的外肽酶有____、____,内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18.氨基酸吸收载体有四种,吸收赖氨酸的载体应是____ ,吸收脯氨酸的载体是____。 19.假神经递质是指____和____,它们的化学结构与____相似。 20.氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____,其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21.肝脏中活性最高的转氨酶是____,心肌中活性最高的转氨酶是____。 22.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____,ADP和GTP是此酶的变构激活剂,____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23.生酮氨基酸有____和____。 24.氨的来源有____、____、____,其中____是氨的主要来源。 25.氨的转运有两种方式,分别是____、____,在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26.鸟氨酸循环又称____或____。 28.γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成,其作用是____。 27.尿素分子中碳元素来自____,氮元素来自____和____,每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29.一碳单位包括甲基、____、____、____、____,其代谢的载体或辅酶是____。 30.可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31.肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____,其中____ 主要存在于心肌中。 32.体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____,其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33.儿茶酚胺包括____、____、____,帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34.支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 A型题 35.下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸 A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36.下列哪种不是必需氨基酸 A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37.苯酮酸尿症是由于先天缺乏: A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38.不参与构成蛋白质的氨基酸是: A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39.体内氨基酸脱氨基的主要方式是: A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40.肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是: A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸-葡萄糖循环 41.体内氨的主要代谢去路是: A.合成尿素 B.生成谷氨酰胺 C.合成非必需氨基酸

最经典总结-组成蛋白质的氨基酸的结构及种类

考点一组成蛋白质的氨基酸及其种类(5年6考) 组成蛋白质的氨基酸的结构及种类 观察下列几种氨基酸的结构 (1)写出图中结构的名称 a.氨基; b.羧基。 (2)通过比较图中三种氨基酸,写出氨基酸的结构通式 (3)氨基酸的不同取决于R基的不同,图中三种氨基酸的R基依次为 (4)氨基酸的种类:约20种 ■助学巧记 巧记“8种必需氨基酸” 甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸) 注:评价蛋白质食品营养价值主要依据其必需氨基酸的种类和含量。

组成蛋白质的氨基酸的种类与结构 1.(海南卷)关于生物体内组成蛋白质的氨基酸的叙述,错误的是() A.分子量最大的氨基酸是甘氨酸 B.有些氨基酸不能在人体细胞中合成 C.氨基酸分子之间通过脱水缩合形成肽键 D.不同氨基酸之间的差异是由R基引起的 解析甘氨酸应是分子量最小的氨基酸,它的R基是最简单的氢。 答案 A 2.下图为氨基酸分子的结构通式,下列叙述正确的是() A.结构④在生物体内约有20种 B.氨基酸脱水缩合产生水,水中的氢来自于②和③ C.结构④中含有的氨基或羧基全部都参与脱水缩合 D.生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n种密码子 解析①为氨基,③为羧基,④为侧链基团(R基)。构成人体氨基酸的种类约有20种,A正确;脱水缩合形成水,水中氢来自①③,B错误;R基中的氨基或羧基不参与脱水缩合,C错误;生物体内n个氨基酸形成一条多肽链需要n个密码子而不是需要n种密码子,D错误。 答案 A 解答本类题目的关键是熟记氨基酸的结构通式,如下图所示

找出氨基酸的共同体,即图中“不变部分”(连接在同一碳原子上的—NH2、—COOH和—H),剩下的部分即为R基。倘若找不到上述“不变部分”,则不属于构成蛋白质的氨基酸。

生物化学氨基酸代谢知识点汇总

生物化学氨基酸代谢知识点汇总

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第九章氨基酸代谢 第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运) 3.氧化供能 氮平衡 1.氮总平衡:摄入氮= 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮< 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨 基酸可以互相补充 而提高营养价值。 第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨基

酸,主要水解芳香族氨基酸 2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制:耗能的主动吸收过程 ○1通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶----r--谷氨酰基转移酶, 具体过程参P199图

生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学.

第四章蛋白质化学 知识点: 一、氨基酸 蛋白质的生物学功能 氨基酸:酸水解:破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。碱水解:所有氨基酸产生外消旋。氨基酸的分类:非极性氨基酸(8种):Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp;极性氨基酸(12种):带正电荷氨基酸Lys、Arg、His;带负电荷氨基酸Asp和Glu;不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。 非蛋白质氨基酸: 氨基酸的酸碱性质: 氨基酸的等电点,氨基酸的可解离基团的pK值,pI的概念及计算, 高于等电点的任何pH值,氨基酸带有净负电荷,在电场中将向正极移动。 氨基酸的光吸收性:芳香族侧链有紫外吸收,280nm, 氨基酸的化学反应:α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热,可发生反应,生成蓝紫化合物。茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。 二、结构与性质 肽:基本概念;肽键;肽;氨基酸残基;谷胱甘肽;肽键不能自由转动,具有部分双键性质;肽平面 蛋白质的分子结构:一级结构,N-末端分析,异硫氰酸苯酯法;C-末端分析,肼解法 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式,包括α螺旋、β折叠和β转角等。 超二级结构:超二级结构是指二级结构的基本结构单位(α螺旋、β折叠等)相互聚集,形成有规律的二级结构的聚集体。 结构域: 蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系,其具有二级结构或结构域。 球状蛋白质分子的三级结构特点:大多数非极性侧链(疏水基团)总是埋藏在分子内部,形成疏水核;大多数极性侧链(亲水基团),总是暴露在分子表面,形成一些亲水区。 蛋白质的四级结构:蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链(亚基)通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。变构蛋白、变构效应;血红蛋白氧合曲线。维持蛋白质分子构象的化学键:氢键,疏水键,范德华力,盐键,二硫键等 三、蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的分子结构与功能的关系:一级结构决定高级结构,核糖核酸酶的可逆变性;变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理; 四、蛋白质的性质及分离纯化 胶体性质:双电层,水化层;1. 透析;2. 盐析;3. 凝胶过滤; 酸碱性质:1. 等电点沉淀;2. 离子交换层析;3. 电泳 蛋白质的变性:蛋白质变性后,二、三级以上的高级结构发生改变或破坏,但共价键不变,一级结构没有破坏。

高中化学专题3第二单元食品中的第4课时糖类蛋白质和氨基酸学案苏教版必修8(1)

第4课时糖类蛋白质和氨基酸 一、糖类 2.葡萄糖 (1)分子结构和性质 (2)特征反应 3.糖类的水解 (1)蔗糖的水解反应 实验操作 实验现象最终有砖红色沉淀生成 实验结论蔗糖水解有葡萄糖生成

反应方程式 C 12H 22O 11+H 2O ――→催化剂 C 6H 12O 6+C 6H 12O 6 蔗糖 葡萄糖 果糖 (2)淀粉的水解反应 ①淀粉水解反应的化学方程式为 (C 6H 10O 5 n +n H 2O ――→催化剂 n C 6H 12O 6 淀粉 葡萄糖。 ②检验淀粉水解及水解程度的实验步骤 实验现象及结论: 情况 现象A 现象B 结论 ① 溶液呈蓝色 未产生银镜 未水解 ② 溶液呈蓝色 出现银镜 部分水解 ③ 溶液不呈蓝色 出现银镜 完全水解 4.糖类在生产、生活中的应用 (1)糖类水解规律 ①单糖不发生水解。 ②1 mol 二糖能水解,生成2 mol 单糖分子。 ③1 mol 多糖能水解,生成很多摩尔单糖分子。 (2)糖类水解条件 蔗糖、淀粉的水解均用稀硫酸作催化剂,并且水浴加热。 (3)淀粉水解程度及其产物检验注意的问题: ①检验淀粉时,必须直接取水解液加入碘水,不能取中和液,因为碘能与氢氧化钠溶液反应。 ②因反应是用硫酸作催化剂,而与新制Cu(OH)2悬浊液反应的溶液必须呈碱性,所以应先中和再检验。 例1 血糖是指血液中的葡萄糖,下列有关说法不正确的是( ) A .葡萄糖的分子式可表示为C 6(H 2O)6,则葡萄糖分子中含有6个H 2O 分子

B .葡萄糖与果糖互为同分异构体 C .葡萄糖与麦芽糖均含有醛基,但二者不互为同系物 D .淀粉与纤维素不互为同分异构体 答案 A 解析 葡萄糖的分子式可表示为C 6(H 2O)6,表示葡萄糖分子中含有H 、O 两种元素的原子个数相当于6个H 2O 的组成,没有水分子存在,A 错误;葡萄糖与果糖的分子式相同,结构不同,二者互为同分异构体,B 正确;葡萄糖的分子式为C 6H 12O 6,麦芽糖的分子式为C 12H 22O 11,分子组成上不是相差“CH 2”的整数倍,不互为同系物,C 正确;淀粉和纤维素的化学式均可用(C 6H 10O 5)n 表示,但n 值不同,故两者不互为同分异构体,D 正确。 易错警示 淀粉、纤维素通式中的n 值不同,它们不属于同分异构体,而且是混合物。 例2 某同学设计了如下3个实验方案,用以检验淀粉的水解程度。 甲方案:淀粉液――→稀硫酸△水解液――→碘水 溶液变蓝 结论:淀粉未水解 乙方案:淀粉液――→稀硫酸△水解液―――――――→新制Cu (OH )2悬浊液 煮沸无砖红色沉淀产生 结论:淀粉未水解 结论:淀粉部分水解 上述三种方案操作是否正确?结论是否正确?说明理由。 甲________________________________________________________________________。 乙________________________________________________________________________。 丙________________________________________________________________________。 答案 甲方案操作正确,但结论错误。加入碘水溶液变蓝有两种情况:①淀粉完全没有水解;②淀粉部分水解。故不能得出淀粉尚未水解的结论 乙方案操作错误,结论亦错误。应用稀碱溶液中和水解液中的稀硫酸,然后再做与新制Cu(OH)2悬浊液反应的实验。本方案中无砖红色沉淀出现,淀粉可能尚未水解,也可能完全水解或部分水解 丙方案操作正确,结论正确 解析 淀粉水解已完全,则溶液中不再有淀粉存在,用碘水检验,溶液不会出现蓝色;淀粉尚未水解时,加入新制Cu(OH)2悬浊液煮沸,不会有砖红色沉淀产生。淀粉部分水解时,则既要用碘水检验有无淀粉的存在,又要用新制Cu(OH)2悬浊液检验有无葡萄糖的存在。 二、蛋白质 1.存在与组成 (1)存在:蛋白质广泛存在于生命体内,是组成细胞的基础物质。动物的肌肉、毛皮、血液等中

蛋白质的主要生理功能和作用

蛋白质的主要生理功能和作用 张世林外语学院日语14.1 学号:201407030120 摘要本文阐述了蛋白质的定义概念、组成特点、结构性质、生理功能以及作用。 关键词历史定义组成特点结构性质功能 正文: 在18世纪,安东尼奥·弗朗索瓦(Antoine Fourcroy)和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子,他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋里的蛋白质。荷兰化学家格利特·马尔德(Gerhardus Johannes Mulder)对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验公式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由Mulder的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。Mulder随后鉴定出蛋白质的降解产物,并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸,并且得到它(非常接近正确值)的分子量为131Da。 对于早期的生物化学家来说,研究蛋白质的困难在于难以纯化大量的蛋白质以用于研究。因此,早期的研究工作集中于能够容易地纯化的蛋白质,如血液、蛋清、各种毒素中的蛋白质以及消化性和代谢酶(获取自屠宰场)。1950年代后期,Armour Hot Dog Co.公司纯化了一公斤纯的牛胰腺中的核糖核酸酶A,并免费提供给全世界科学家使用。

这一构想最早是由威廉·阿斯特伯里于1933年提出。随后,Walter Kauzman在总结自己对变性的研究成果和之前Kaj Linderstrom-Lang的研究工作的基础上,提出了蛋白质折叠是由疏水相互作用所介导的。1949年,弗雷德里克·桑格首次正确地测定了胰岛素的氨基酸序列,并验证了蛋白质是由氨基酸所形成的线性(不具有分叉或其他形式)多聚体。原子分辨率的蛋白质结构首先在1960年代通过X射线晶体学获得解析;到了1980年代,NMR也被应用于蛋白质结构的解析;近年来,冷冻电子显微学被广泛用于对于超大分子复合体的结构进行解析。截至到2008年2月,蛋白质数据库中已存有接近50,000个原子分辨率的蛋白质及其相关复合物的三维结构的坐标。 蛋白质是一种复杂的有机化合物,旧称“朊(ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位,氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子,每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基(-R)不等;各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,折叠或螺旋构成一定的空间结构,从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中

构成蛋白质的氨基酸种类

构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用(一) 序号分类名称 缩写及 分子量 生理功能 必需氨基酸 1 赖氨酸Lys 146.13 促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; 2 蛋氨酸 (甲硫氨酸) Met 149.15 参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; 3 色氨酸 Trp 204.11 促进胃液及胰液的产生; 4 苯丙氨酸 Phe 165.09 参与消除肾及膀胱功能的损耗; 5 苏氨酸 Thr 119.18 有转变某些氨基酸达到平衡的功能; 6 异亮氨酸 Ile 131.11 参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺; 7 亮氨酸Leu 131.11 作用平衡异亮氨酸; 8 缬氨酸 Val 117.09 作用于黄体、乳腺及卵巢; 指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~37%。 条件必需氨基酸 9 精氨酸Arg 174.4 它能促使氨转变成为尿素,从而降低血氨含量。它也是精子蛋白的主要成分,有促进精子生成,提供精子运动 能量的作用。 10 组氨酸 His 155.09 在组氨酸脱羧酶的作用下,组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用,并与多种变态反应及发炎有 关。

人体虽能够合成,但通常不能满足正常的需要,因此,又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降。(近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸) 构成蛋白质的氨基酸种类、分子量、功能和作用(二) 序号分类名称 分子量及缩 写 生理功能和作用 非必需氨基酸 11 丙氨酸Ala 89.06 预防肾结石、协助葡萄糖的代谢,有助缓和低血糖,改善身体能量。 12 脯氨酸Pro 115.08 脯氨酸是身体生产胶原蛋白和软骨所需的氨基酸。它保持肌肉和关节灵活,并有减少紫外线暴露和正常老化造 成皮肤下垂和起皱的作用。 13 甘氨酸Gly 75.05 在中枢神经系统,尤其是在脊椎里,甘氨酸是一个抑制性神经递质。 14 丝氨酸Ser 105.06 是脑等组织中的丝氨酸磷脂的组成部分,降低血液中的胆固醇浓度,防治高血压 15 半胱氨酸Cys 121.12 异物侵入时可强化生物体自身的防卫能力、调整生物体的防御机构。 16 酪氨酸 Tyr 181.09 是酪氨酸酶单酚酶功能的催化底物,是最终形成优黑素和褐黑素的主要原料。 17 天冬酰胺Asn 132.6 天冬酰胺有帮助神经系统维持适当情绪的作用,有时还有助于预防对声音和触觉的过度敏感,还有助于抵御疲 劳。 18 谷氨酰胺Gln 146.08 平衡体内氨的含量,谷酰胺的作用还包括建立免疫系统,加强大脑健康和消化功能 19 天冬氨酸Asp 133.6 它可作为K+、Mg+离子的载体向心肌输送电解质,从而改善心肌收缩功能,同时降低氧消耗,在冠状动脉循环 障碍缺氧时,对心肌有保护作用。它参与鸟氨酸循环,促进氧和二氧化碳生成尿素,降低血液中氮和二氧化碳 的量,增强肝脏功能,消除疲劳。 20 谷氨酸 Glu 147.08 参与脑的蛋白和塘代谢,促进氧化,改善中枢神经活动,有维持和促进脑细 胞功能的作用,促进智力的增加 指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 备注:以上简单阐述了各种氨基酸在体内发挥的生理作用,没有阐述其药理和保健作用。以上分类是从营养学角度区分。

高中有机化学糖类、氨基酸、蛋白质习题

一、选择题(每小题4分,共56分。每小题有1~2个正确答案) 1.葡萄糖作为单糖的基本根据是() A.它具有较小的分子量B.它不能水解成更简单的糖 C.它所含有的碳原子数很少D.它是一种结构简单的多羟基醛 2.跟葡萄糖具有不同最简式的是() A.甲醛B.乙酸C.甲酸甲酯D.丙烯酸 3.下列对葡萄糖叙述中错误的是() A 能被新制氢氧化铜悬浊液氧化 B 能发生水解反应放出热量 C 能发生酯化反应 D 是白色晶体,难溶于水 4.根据学过糖类的结构特点,推断下列物质中属于糖类的是() A.HC=0 B.C00H C.CHO D.CH 2 OH CH 2 CH 2 CHOH CHOH CHO COOH CH-OH CH 2 OH CH 2 OH 5.在下列反应中,葡萄糖被还原的是() A 发生银镜反应 B 与氢气发生加成反应,生成己六醇 C 在体内转变成CO 2和H 2 O D 与乙酸反应生成五乙酸葡萄糖酯 6.可以把乙醇、乙醛、乙酸、丙三醇和葡萄糖五种溶液区别开来的一种试剂是() A.银氨溶液B.新制Cu(OH) 2 悬浊液 C.溴水D.酸性KMnO 4 溶液 7.医院里检验糖尿病患者的方法是在病人尿液中加入某种试剂后加热,观察其现象,则加入的试剂是() A.银氨溶液B.新制Cu(OH) 2 悬浊液 C.酸性KMnO 4 溶液D.溴水 8.有四种物质①CH 2=CHCH 2 OH ②CH 3 CH 2 COOH ③CH 2 =CHCOOH ④葡萄糖,其中既能发生酯化反 应,又能发生加成反应,还能和新制Cu(OH) 2 反应是() A.①②B.③④C.①③④D.①②③ 9.下列各组混合物,不论三者以什么比例混合,只要总质量一定,完全燃烧时生成CO 2 的质量也一定的是()

蛋白质中氨基酸数

蛋白质中氨基酸数、氨基数、羧基数、肽链数、肽键数、脱水数、分子量等各因素之间的数量关系是高考的必考点,为生物计算题型的命题提供了很好的素材,因此,对蛋白质中有关数量的计算题应重点关注。现对此归类如下: 题型1 有关蛋白质相对分子质量的计算 在解答这类问题时,必须明确的基本关系式是:蛋白质的相对分子质量=氨基酸数×氨基酸的平均相对分子质量-脱水数×18(水的相对分子质量)【例1】组成生物体某蛋白质的20种氨基酸的平均相对分子质量为128,一条含有100个肽键的多肽链的分子量为多少 【解析】本题中含有100个肽键的多肽链中氨基酸数为:100+1=101,肽键数为100,脱水数也为100,则依上述关系式,蛋白质分子量=101×128-100×18=11128。 题型2 有关蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的计算在解答这类问题时,必须明确的基本知识是蛋白质中氨基酸数、肽链数、肽键数、脱水数的数量关系。基本关系式有: n个氨基酸脱水缩合形成一条多肽链,则肽键数=(n-1)个; n个氨基酸脱水缩合形成m条多肽链,则肽键数=(n-m)个; 无论蛋白质中有多少条肽链,始终有:脱水数=肽键数=氨基酸数肽链数 【例2】若某蛋白质的分子量为11935,在合成这个蛋白质分子的过程中脱水量为1908,假设氨基酸的平均分子量为127,则组成该蛋白质分子的肽链有() 条 B. 2条 条条 【答案】C

【解析】据脱水量,可求出脱水数=1908÷18=106,形成某蛋白质的氨基酸的分子质量之和=11935+1908=13843,则氨基酸总数=13843÷127=109,所以肽链数=氨基酸数脱水数=109-106=3。 变式:现有一分子式为C63H103O45N17S2的多肽化合物,已知形成该化合物的氨基酸中有一个含2个氨基,另一个含3个氨基,则该多肽化合物水解时最多消耗多少个水分子 【解析】本题首先要搞清楚,多肽水解消耗水分子数=多肽形成时生成水分子数;其次,要知道,要使形成多肽时生成的水分子数最多,只有当氨基酸数最多和肽链数最少两个条件同时满足时才会发生。已知的2个氨基酸共有5个N原子,所以剩余的12个N原子最多可组成12个氨基酸(由于每个氨基酸分子至少含有一个-NH2),即该多肽化合物最多可由14个氨基酸形成;肽链数最少即为1条,所以该化合物水解时最多消耗水分子数=14-1=13。答案:13. 题型3 有关蛋白质中至少含有氨基数和羧基数的计算 【例3】某蛋白质分子含有4条肽链,共有96个肽键,则此蛋白质分子中至少含有-COOH和-NH2的数目分别为( ) A. 4、100 B. 4、 4 C. 1 00、100 D. 96、96 【答案】B 【解析】以一条由n个氨基酸组成的肽链为例:在未反应前,n个氨基酸至少含有的-COOH和-NH2的数目都为n(因每个氨基酸至少含有1个-COOH和1个-NH2),由于肽链中包括(n-1)个肽键,而形成1个肽键分别消耗1个-COOH 和1个-NH2,所以共需消耗(n-1) 个-COOH和(n-1)个-NH2 ,所以至少含有的-COOH和-NH2的数目都为1,与氨基酸R基团中-COOH和-NH2 的数目无关。本题中蛋白质包含4条肽链,所以至少含有-COOH和-NH2的数目都为4。 题型4 有关蛋白质中氨基酸的种类和数量的计算

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征,在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同,该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质,通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂,并且由于其分子量大和离解度低,在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时,可使其若干理化和生物学性质发生改变,这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活,食物蛋白经烹调加工有助于消化等,就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质,一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水,对动物消化酶有抗性,但在水或稀酸、稀碱中煮沸,易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸,缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织,如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化,含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛,在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时,其消化率可提高到70-80%,胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等,溶于水,加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取;其不溶或微溶于水,可溶于中性盐的稀溶液中,加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液,而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液,而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白,溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合,如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白,含碱性氨基酸多,溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化,从营养学的角度看,氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体),磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶),金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶),脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白),色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

蛋白质的生理作用.

《食品化学与健康》电子教材 蛋白质的生理作用 一、是人体最重要的组成成分 人体中所有重要组织都有蛋白质参与如神经、肌肉、内脏、血液等都含有蛋白质。蛋白质是构成细胞和组织的“建筑材料”,在人体细胞中的含量仅次于水,占细胞干重的50%以上。一切生物膜,如细胞膜、细胞内各种细胞器的膜,几乎都是由蛋白质和脂类等物质组成。蛋白质是生命活动的重要物质基础。在体内多种重要生理活性物质的成分是蛋白质,蛋白质参与调节生理功能,如构成细胞核的核蛋白能影响细胞功能;促进食物消化、吸收和利用作用的是酶蛋白;维持机体免疫功能作用的是免疫蛋白;具有调节肌肉收缩的功能的是肌球蛋白;具有运送营养素的作用的是血液中的脂蛋白、运铁蛋白、视黄醇结合蛋白质;具有携带、运送氧气功能的是血红蛋白;具有调节渗透压、维持体液平衡的作用(肝癌) 是白蛋白;由蛋白质或蛋白质衍生物构成的某些激素,如垂体激素、甲状腺激素、胰岛素及肾上腺素等等都是机体的重要调节物质。蛋白质能向机体提供能量,大约占总热能的14%,每克蛋白质在体内代谢,能产生4千卡左右的能量。 二、蛋白质的生理作用表现为 1.参与生理活动和劳动做功 心脏跳动、呼吸运动、胃肠蠕动以及日常各种劳动做功等,都离不开肌肉的收缩,而骨肉的收缩又离不开具有骨肉收缩功能的蛋白质。 2.参与氧和二氧化碳的运输 在生命活动中,将氧气供给全身组织,同时将新陈代谢所产生的二氧化碳排出体外的运输工具就是血红蛋白。血红蛋白是红细胞的主要成分,也是红细胞行使其功能的物质基础。 3.参与维持人体的渗透压

血浆中有多种蛋白质,对维持血液的渗透压、维持细胞内外的压力平衡起着重要作用。 4.具有防御功能 血浆中含有的抗体,主要是丙种球蛋白,这是一种具有防御功能的蛋白质。 5.参与调节人体内物质的代谢 在物质代谢中,都需要酶系统的催化或调节,而酶的本质就是蛋白质。在调节代谢过程中,蛋白质以酶和激素的形式出现,发挥了生命活动中“指挥员”的作用。

生物化学氨基酸代谢知识点总结

第九章氨基酸代谢 第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢 蛋白质重要作用 1.维持细胞、组织的生长、更新和修补 2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运) 3.氧化供能 氮平衡 【 1.氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值 1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比 2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来 3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需 氨基酸可以互相补充 ~ 而提高营养价值。 第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败 外源性蛋白消化 1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨基

酸,主要水解芳香族氨基酸 2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸 氨基酸和寡肽的主动吸收 1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强 2.吸收机制:耗能的主动吸收过程 、 ○1通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶----r--谷氨酰基转移酶, 具体过程参P199图 !

【 大肠下段的腐败作用 1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中 假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。 2.产生氨: 3.产生其他物质:有害(多),如胺、氨、苯酚、吲哚; 可利用物质(少),如脂肪酸、维生素 :

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质

糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质 糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素,是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要 素,也是生命活动的物质基础,它们的结构特点及主要化学性质如下: 一、糖类的组成、结构和分类: 糖类由C 、H 、O 三种元素组成,多数糖类可用通式Cm(H 2O)n 来表示(m 和n 可以相同, 也可以不同);从结构上看,糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。根据能否水解以及水解后的产物,糖类可分为单糖、二糖和多糖。单糖是不能水解的糖,一般为多羟基醛或多羟基酮,葡萄糖是一种重要的单糖,它是一种多羟基醛;二糖和多糖均可水解,常见的二糖有麦芽糖、蔗糖;常见的多糖有淀粉、纤维素,它们是天然高分子化合物。 二、糖类的化学性质: 糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团,可发生以下几种反应。 1、氧化反应 ①与氧气反应 如C 6H 12O 6 (s)+ 6O 2(g) →6CO 2(g) + 6H 2O(l) △H =-2804kJ/ mol ②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化:分子中含醛基的糖(如葡萄糖、麦芽糖)有还原性,均可发生此反应。 如 CH 2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2 →CH 2OH(CHOH)4COOH + Cu 2O ↓ +2 H 2O CH 2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH 3)2]OH →CH 2OH(CHOH)4COO NH 4 +2Ag ↓+H 2O +3NH 3 2、酯化反应:糖类分子中含羟基,故可发生酯化反应,如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖 五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。 3、加成反应:糖中含羰基,能与氢氰酸、氨及氨的衍生物、醇等发生加成反应。 4、水解反应:二糖和多糖均可水解。 (C 6H 10O 5)n + nH 2O → n C 6H 12O 6 (催化剂:硫酸) 淀粉 (葡萄糖) 5、淀粉的特性:遇碘单质变蓝色。 三、氨基酸的结构和性质 1、氨基酸的结构:氨基酸是羧酸分子中H 原子被—NH 2取代得到的衍生物,分子中含 有氨基—NH 2和羧基—COOH 两种官能团。天然蛋白质水解的产物均为α-氨基酸,α-氨基酸的结构简式可表示为 2、氨基酸的主要化学性质 ①氨基酸的两性 氨基酸分子中含有氨基和羧基,通常以两性离子形式存在,能与酸、碱反应生成盐。 如:与酸反应 NH 2CH 2COOH+NaOH →NH 2CH 2COO-Na++H 2O 与碱反应 NH 2CH 2COOH+HCl →Cl -+NH 3CH 2COOH ②氨基酸的成肽反应 在酸或碱存在的条件下加热,一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水,缩合形成含有肽键 的化合物,称为成肽反应。 四、蛋白质的组成、结构和性质 1、蛋白质的组成和结构: ① 蛋白质的成分里含C 、H 、O 、N 、S 等元素。 ② 不同氨基酸按不同排列顺序相互结合构成的多肽,多肽与蛋白质没有本质区别,一般将 相对分子质量在10000以上的称为蛋白质,它是高分子化合物。10000以下的为多肽。 R –CH –COOH NH 2 O —C —NH — ‖

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