南医大-生物化学-教学大纲
南方医科大学本科专业教学大纲
生物化学
Biochemistry
适用专业：临床医学专业（五年制本科）
基础医学专业（五年制本科）
医学影像学专业（五年制本科）
护理学专业（四年制本科）
医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科）
医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科）
生物技术专业（四年制本科）
生物信息学专业（四年制本科）
口腔医学专业（五年制本科）
执笔人：朱利娜
审定人：方振伟
学院负责人：马文丽
南方医科大学教务处
二零零六年十二月
一、课程简介
课程代码：B820006
学分：6分
学时：108学时
先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学
后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学
适用专业：临床医学专业（五年制本科）
基础医学专业（五年制本科）
医学影像学专业（五年制本科）
护理学专业（四年制本科）
医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科）
医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科）
生物技术专业（四年制本科）
生物信息学专业（四年制本科）
口腔医学专业（五年制本科）
生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。
Introduction
COURSE CODE：B82006
UNITS OF CREDIT：6
HOURS OF CREDIT：108
REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology，
Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine，
Surgery
SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years）
Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years）
Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）
Nursing（Undergraduate Courses For 4 Years）
Medical Ecsomatics（Medical Experimental Technology）
（Undergraduate Courses For 4 Years）
Medical Ecsomatics（Clinical Laboratory）
（Undergraduate Courses For 4 Years）
Biotechnology（Undergraduate Courses For 4 Years）
Bioinformatics（Undergraduate Courses For 4 Years）
Dentistry（Undergraduate Courses For 5 Years）
Biochemistry is the study of life on the molecular level. Life, at its most basic level, is a biochemical phenomenon including two basic characteristics: self-refresh (metabolism)and self-replication and self-assembly (expression and transmission of genetic information).
The 21st century is an era of life science. Lots of wonders are being created, and explosive information is being provided at an unprecedented speed. Biochemistry and molecular biology is a window opening to the world of life science. Thus, the knowledge of biochemistry and molecular biology which involves the study of chemical molecules and reactions in living organisms, and the elucidations of the nature of live phenomenon on the molecular level, is essential to medical students, as well as to the students of other related disciplines and also helpful to the students who are going to pursue their scientific career in the future.
二、教学内容与要求
本课程主要内容：
（1）生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系；
（2）物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化，重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律；
（3）阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达的调控；
（4）概要地介绍重组DNA和基因工程技术及其与医学应用的联系；
（5）概要地介绍细胞信息转导及其途径；
（6）血液和肝脏的生物化学等器官生化；
（7）概要介绍癌基因抑癌基因、基因诊断与基因治疗、分子生物学常用技术、基因组学等分子生物学知识。
本大纲共二十三章，内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。
绪论
[教学内容]
一、生物化学的发展
二、当代生物化学研究的主要内容
三、生物化学与医学
[要求]
【掌握】
生物化学的概念。
【熟悉】
生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。
【了解】
生物化学的发展史。
第一章蛋白质的结构与功能
[教学内容]
一、蛋白质的分子组成
1．元素组成
2．基本单位
3．组成蛋白质20种氨基酸的化学结构和分类
二、蛋白质分子结构
1．肽键与肽
2．蛋白质的一级结构与功能
3．蛋白质的二级结构与功能：α螺旋、β片层、β转角、无规卷曲；结构域、motif；维持二级结构的化学键
4．三级结构及四级结构概念、特征及维系三、四级结构的化学键
三、蛋白质的结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系
2．蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质的变构作用。血红蛋白的结构与功能。Hb的氧离曲线及其生理意义，结合氧时Hb分子内的变化，异常血红蛋白的概念
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
1．蛋白质的一般性质：紫外吸收、两性解离、高分子性质、沉淀、蛋白质变性
2．蛋白质的分离和纯化：盐析凝胶过滤（排阻层析）、离子交换层析、亲和层析；分析蛋白质的方法：聚丙烯酰胺凝胶电泳、蛋白质分子量测定方法
3．多肽链中氨基酸序列分析
4．蛋白质空间结构测定
[要求]：
【掌握】
1．蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。氨基酸的分类、三字母英文缩写符号，pI的定义和计算；
2．蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键；
3．蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点；
4．蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力；5．蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键；
6．蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。肌红蛋白和血红蛋白分子结构，别构效应；
7．蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。【熟悉】
1. 肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法，生物活性肽的概念；
2. 肽单元概念；
3. 模序（motif）、锌指结构、分子伴侣的概念；
4. 结构域(domain)的特点；
5. 蛋白质的分类；
6. 蛋白质的沉淀，等电点沉淀，凝胶过滤，超过滤和超速离心；
7. 蛋白质分离和纯化技术：盐析、电泳和分子筛的原理。
【了解】
1．几种重要的生物活性肽；
2．胰岛素一级结构的特点；
3．分析血红蛋白的四级结构特点；
4．多肽链中氨基酸序列分析的原理；
5．蛋白质空间结构预测的原理和意义。
第二章核酸的结构与功能
[教学内容]
一、核酸的化学组成及一级结构
1．元素组成
2．基本成分：戊糖、5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构
3．基本单位：核苷酸
4．几种重要的核苷酸：ATP、GTP；cAMP、cGMP
5．核酸分子的一级结构
二、DNA的空间结构与功能
1．二级结构：双螺旋结构、碱基配对原则
2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：超螺旋、核小体
3．DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1. 信使RNA的结构与功能
2．转运RNA的结构与功能
3．核蛋白体RNA的结构与功能
4．其它RNA：小核RNA（snRNA）、小胞浆RNA（scRNA）
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用
1．核酸的一般理化性质：紫外吸收、高分子性质、两性性质
2．DNA的变性：增色效应、解链温度
3．DNA的复性与分子杂交
五、核酸酶
[要求]：
【掌握】
1．常见核苷酸的结构、符号和性质。DNA和RNA的分子组成。核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法；
2．DNA的二级结构的特点，掌握原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。DNA的生物学功能；
3．RNA的种类与功能。信使RNA和转运RNA的结构特点，tRNA二级结构的特点与功能；4．DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。
【熟悉】
1．核蛋白体RNA的结构与功能；
2．核酸分子杂交原理。
【了解】
了解核酸酶的分类与功能。
第三章酶
[教学内容]
一、酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成：单纯酶和结合酶，全酶，辅酶与辅基
2．酶的活性中心：必需基团、酶活性中心
二、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点：高效性、特异性、酶促反应可调节性
2．酶促反应的机制
三、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程式，酶的最大转换数，米氏常数的意义2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响：最适温度
4．pH对反应速度的影响：最适pH
5．抑制剂对反应速度的影响
（1）不可逆抑制作用
（2）可逆性抑制作用：竞争性抑制作用、非竞争性抑制和反竞争性抑制6．激活剂对反应速度的影响
7．酶活性测定与酶活性单位：酶活性、酶活性单位
四、酶的调节
1．酶活性调节：酶原的激活、变构调节、化学修饰调节
2、酶含量的调节：底物、产物、药物、激素的影响。
3．同工酶：LDH、CK
五、酶的命名与分类
1．酶的命名
2．酶的分类
六、酶与医学的关系
1．酶和疾病的关系
2．酶在医学上的应用
[要求]
【掌握】
1．酶的概念，酶的化学本质；
2．酶的分子组成，单纯酶和全酶；
3．酶的活性中心的概念，必需基团的分类及其作用；
4．酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性；
5．底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程，Km与Vmax值的概念和意义；
6．抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义；
7．酶原与酶原激活的过程与生理意义；
8．变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。酶的共价修饰的概念和作用特点；9．同工酶的概念和生理意义。
【熟悉】
1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说；
2．酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响；
3．酶活性的测定与酶活性单位概念；
4．酶含量的调节特点和调控。
【了解】
1．酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应；
2．酶的分类与命名的原则；
3．酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。
第四章糖代谢
[教学内容]
一、概述
1.糖的生理功能
2.糖的消化吸收:口腔消化、肠消化、糖的吸收
3.糖代谢的概况
二、糖的无氧分解
1．糖酵解的反应过程：基本过程、关键酶
2．糖酵解的调节
3．糖酵解的生理意义
三、糖的有氧氧化
1．有氧氧化的反应过程：关键酶、特点及生理意义
2．有氧氧化生成的ATP
3．有氧氧化的调节
4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程：关键酶。
2．磷酸戊糖途径的调节
3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖原的合成与分解
1．糖原的合成代谢：基本过程，关键酶，生理意义
2．糖原的分解代谢：基本过程，关键酶，生理意义
3．糖原合成与分解的调节
4．糖原累积症
六、糖异生
1．糖异生途径：糖异生的能障与膜障及关键酶
2．糖异生的调节
3．糖异生的生理意义
4．乳酸循环
七、血糖及其调节
1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节
3．血糖水平异常：高血糖及糖尿病，低血糖，糖耐量试验
[要求]
【掌握】
1．糖酵解的概念，细胞定位，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成及生理意义；2．糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义；
3. 磷酸戊糖途径的关键酶、生成物和生理意义，NADPH的功能；
4．肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应；
5．糖异生的概念、原料、限速酶及其催化的反应和生理意义，乳酸循环；
6．正常人血糖的来源与去路。激素对血糖水平的调节作用。
【熟悉】
1．糖酵解调节；
2．糖的有氧氧化的调节；
3．巴斯德效应的概念；
4．磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节；
5．肝糖原合成与分解的调节；
6．糖异生途径的调节。
【了解】
1．糖的重要功能及其在体内的消化、吸收，糖代谢的概况；
2．肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症；
3．高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。
第五章脂类代谢
[教学内容]
一、不饱和脂肪酸的命名及分类
二、脂类的消化和吸收
三、甘油三酯的代谢
1．甘油三酯的合成代谢：合成部位，合成的原料，合成的基本过程
2．甘油三酯分解代谢
（1）脂肪的动员：关键酶
（2）甘油的氧化分解
（3）脂肪酸的氧化：关键酶、部位、β-氧化
（4）酮体的生成与利用：关键酶、部位与生理意义
（5）脂酸的合成代谢：关键酶、部位、原料
（6）不饱和脂肪酸的生物合成及营养必需脂肪酸的概念；多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯的生成
四、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢
（1）甘油磷脂组成、分类及结构
（2）甘油磷脂的合成代谢：合成部位、合成原料及辅助因子、合成基本途径
（3）甘油磷脂的降解：磷脂酶分类与作用于磷脂的位点
2．鞘磷脂的代谢：鞘磷脂的化学组成、结构及代谢特点
五、胆固醇代谢
1. 胆固醇合成的原料、部位、关键酶、主要中间产物
2. 胆固醇的主要转化产物
3. 胆固醇合成的调节
六、血浆脂蛋白代谢
1．血脂
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白
4．血浆脂蛋白代谢
5．血浆脂蛋白代谢异常
[要求]
【掌握】
1．脂肪动员的概念和限速酶；
2．脂肪酸β-氧化的概念，脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂肪酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，脂肪酸氧化过程中能量的计算；
3．酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义；
4．脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶
甘油三酯的合成代谢：部位、合成原料和合成过程
5．磷脂的分类，甘油磷脂的组成、分类和结构，合成部位及原料；
6．胆固醇的合成：部位、合成原料、限速酶及调节，胆固醇的转化产物；
7．血脂的概念，血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能。【熟悉】
1．酮体生成的调节；
2．脂肪酸合成酶的特点，激素对脂酸合成的调节；
3．甘油磷脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用；
4．胆固醇合成的主要步骤；
5．血浆脂蛋白的结构，载脂蛋白的功能，某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用；
6．血浆脂蛋白的代谢，血浆脂蛋白代谢异常：高脂血症。
【了解】
1．脂类的生理功能，脂肪酸的命名、来源和分类；
2．脂类的消化和吸收；
3．脂肪酸的其它氧化方式；
4．脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程；
5．前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能；
6．鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。
第六章生物氧化
[教学内容]
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链：呼吸链的组成及排列顺序：NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链
2．氧化磷酸化：氧化磷酸化的偶联部位；偶联机制
3．影响氧化磷酸化的因素：抑制剂的作用；ADP；甲状腺素
4．ATP
5．通过线粒体内膜的物质转运：胞浆中NADH的氧化：α--磷酸甘油穿梭系统、苹果酸穿梭系统；腺苷酸转运蛋白；线粒体蛋白质的跨膜转运
二、其它氧化体系
1．需氧脱氢酶和氧化酶
2．过氧化物酶体中的酶类
3．超氧物歧化酶
4．微粒体中的酶类：加单氧酶；加双氧酶
[要求]
【掌握】
1．生物氧化的概念及生理意义；
2．呼吸链的概念。线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序；
3．氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位；
4．高能磷酸化合物的类型。ATP的利用；
5．ATP合酶的结构及ATP合成的机制；
6．影响氧化磷酸化的因素；
7．胞液中NADH氧化的两种转运机制：α-磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。
【了解】
1．化学渗透假说；
2．机体其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物岐化酶和微粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶。
第七章氨基酸代谢
[教学内容]
一、蛋白质的营养作用
1．蛋白质营养的重要性
2．蛋白质的需要量和营养价值：氮平衡；生理需要量；蛋白质的营养价值
3．蛋白质的消化：胃内消化、小肠内消化
二、蛋白质的消化、吸收与腐败
1．蛋白质的消化：胃中的消化；小肠中的消化
2．氨基酸的吸收：氨基酸吸收载体；γ-谷氨酰基循环；肽的吸收
3．蛋白质的腐败作用：胺类的生成；氨的生成；其他有害物质的生成
三、氨基酸的一般代谢
1．体内蛋白质的转换更新
2．氨基酸的脱氨基作用
（1）转氨基作用：谷丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶（GOT）
（2）氧化脱氨基作用：L-谷氨酸脱氢酶
（3）联合脱氨基作用：转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶偶联的脱氨基作用；转氨酶与腺苷酸脱氨酶偶联的脱氨基作用
3．α-酮酸的代谢：
（1）生成非必需氨基酸
（2）转化成糖或脂类
（3）氧化供能
四、氨的代谢
1．体内氨的来源
2．氨的转运；丙氨酸-葡萄糖循环；谷氨酰胺的运氨作用；尿素合成的调节；高血氨症和氨中毒
3．尿素的生成：部位、原料、鸟氨酸循环及关键酶
五、个别氨基酸的代谢
1．氨基酸的脱羧基作用：γ-氨基丁酸、组胺、牛磺酸、5-羟色胺、多胺等生理活性物质的生成
2．一碳单位的代谢
3．含硫氨基酸的代谢
4．芳香族氨基酸的代谢
5．支链氨基酸的代谢
[要求]
【掌握】
1．氮平衡的概念和类型，必需氨基酸的种类；
2．氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用、联合脱氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。掌握转氨基作用的概念和机制；
3．α-酮酸的代谢去路，生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念；
4．氨基酸的脱羧基作用。谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质；5．氨的来源与去路，氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸-葡萄糖循环；
6．尿素合成的部位、鸟氨酸循环的主要步骤和生理意义；
7．一碳单位的概念，一碳单位的代谢：来源、载体、种类和生理意义；
8．含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS）、肌酸的合成。
【熟悉】
1．蛋白质的需要量和营养价值，蛋白酶对蛋白质的水解作用，蛋白质在小肠的腐败作用；2．芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢与重要的遗传性疾病。
【了解】
1．小肠中氨基酸和肽的吸收机制
2．尿素合成的调节，高血氨症和氨中毒。
第八章核苷酸代谢
[教学内容]
一、核苷酸生理功用
二、嘌呤核苷酸的代谢
1．从头合成和补救合成途径：主要中间产物、关键酶、原料及合成的调节
2．分解代谢：关键酶、产物。痛风、高尿酸血症
3．抗代谢物的作用
三、嘧啶核糖核苷酸代谢
1．从头合成和补救合成：主要中间产物、关键酶、原料及合成的调节
2．分解代谢：终产物的生成
3．脱氧核糖核苷酸的合成
4．抗代谢物的作用
[要求]
【掌握】
1．嘌呤核苷酸合成的两种途径：从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；2．嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物；
3．嘧啶核苷酸合成的两种途径：从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；4．嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物；
5．脱氧核苷酸的生成；
6．嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理；
7．嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。
【熟悉】
核苷酸的多种生理功能。
【了解】
1．食物中核酸的消化吸收；
2．尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。
第九章物质代谢的联系与调节
[教学内容]
一、物质代谢的特点：整体性；代谢调节；各组织、器官物质代谢各具特色；具有共同的代
谢池；ATP是机体储存能量及消耗能量的共同形式
二、物质代谢的相互联系
1．在能量代谢上的相互联系
2．糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系
三、组织、器官的代谢特点及联系
四、代谢调节
1．细胞水平的代谢调节：细胞内酶的隔离分布；关键酶的变构调节；酶的化学修饰调节；
酶量的调节
2．激素水平的代谢调节：膜受体激素；胞内受体激素。
3．整体调节：饥饿和应激下的整体调节
[要求]
【掌握】
1．酶的别构调节、化学修饰调节的概念及其生理意义；
2．酶促化学修饰的特点；
3．激素水平的代谢调节。
【熟悉】
1．物质代谢的特点；
2．物质代谢的相互联系；
3．酶量的调节。
【了解】
1．整体调节；
2．组织、器官的代谢特点及联系。
第十章DNA的生物合成（复制）
[教学内容]
一、DNA的半保留复制：特点、实验根据
二、参加DNA复制的有关酶类及因子：DNA聚合酶、引物酶、DNA连接酶、解旋酶、拓
扑异构酶、DNA结合蛋白。DNA复制的生物学意义
三、DNA的复制主要过程：复制子、复制叉、引物、冈崎片段、合成方向、DNA 合成的原
料、真核生物DNA复制的特点
四、DNA的逆转录合成和其它复制方式
1．逆转录病毒和逆转录酶
2．逆转录研究的意义
3．滚环复制和D环复制
五、DNA的损伤与修复
1．突变的意义
2．引发突变的因素：物理因素；化学因素
3．突变的分子改变类型：点突变、缺失、插入、重排
4．DNA的损伤及修复：切除修复、光修复、重组修复、SOS修复
[要求]
【掌握】
1．遗传信息传递的中心法则；
2．半保留复制的概念、意义；
3．参与DNA复制的酶及蛋白质因子；
4．逆转录、逆转录酶的概念；
5． DNA修复的类型。
【熟悉】
1．DNA复制的主要步骤；
2．引发体、冈崎片段的生成；
3．切除修复过程；
4．突变的意义、类型。
【了解】
1．半保留复制实验；
2．真核生物复制的特点。
第十一章RNA的生物合成（转录）
[教学内容]
一、模板与酶：大肠杆菌与真核生物RNA聚合酶与不对称转录；
二、转录的过程（RNA合成的三阶段）：起始阶段及启动因子，链的延长及终止因子；
三、真核生物的转录后修饰
1. 信使RNA的加工：不均一核RNA（hnRNA），剪接酶，小核RNA（snRNA）；
2. 转移RNA加工；
3. 核蛋白体RNA的加工
四、核酶
[要求]
【掌握】
1．不对称转录、模板链和编码链；
2．原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成；
3．转录的主要步骤；
4．转录后加工过程；
5．真核生物与原核生物转录过程的异同；
6．核酶的概念和意义。
【了解】
真核生物的RNA聚合酶。
第十二章蛋白质的生物合成（翻译）
[教学内容]
一、蛋白质生物合成体系
1．翻译模板mRNA及遗传密码:密码子的特点。
2．核蛋白体是多肽链合成的装置
3．tRNA与氨基酸的活化：氨基酰-tRNA合成酶
二、蛋白质生物合成过程
1．肽链合成起始：原核生物翻译起始复合物形成；真核生物起始复合物形成
2．肽链的延长：核蛋白体循环：进位、转肽、tRNA的脱落及核蛋白体移位
3．终止阶段；
三、蛋白质合成后加工和输送
1．多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质
2．一级结构的修饰：肽链N端的修饰；个别氨基的共价修饰；多肽链的水解修饰3．空间结构修饰：辅基连接及亚基的聚合、疏水脂链的共价连接
4．蛋白质合成后的靶向输送
（1）分泌蛋白的靶向输送
（2）线粒体蛋白的靶向输送
（3）细胞核蛋白的靶向输送
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制
1．抗生素类：四环素；氯霉素；链霉素；嘌呤霉素；放线菌酮
2．其他干扰蛋白质合成的物质：毒素；干扰素
[要求]
【掌握】
1．蛋白质生物合成的概念；
2．蛋白质生物合成体系；
3．遗传密码的特点；
4．翻译后的加工；
5．蛋白质合成与医学的关系（分子病的概念，抗生素与蛋白质生物合成）。【熟悉】
1．遗传密码表的用法；
2．翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程。
【了解】
原核、真核生物翻译起始的异同。
第十三章基因表达调控
[教学内容]
一、基因表达调控基本概念与原理
1.基因表达的概念：基因；基因组；基因表达
2.基因表达的特异性：时间特异性；空间特异性
3.基因表达的方式：基本表达；诱导和阻遏表达
4.基因表达调控的生物学意义
二、基因表达调控的基本原理
1. 基因表达的多级调控
2. 基因表达调控基本要素
（1）DNA元件：顺式作用元件、启动子、增强子及沉默子
（2）调节蛋白：反式作用因子
（3）DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用
（4）RNA聚合酶
三、原核基因表达调节
1．转录调节特点
2．原核生物转录起始调节：乳糖操纵子调节机制
3．原核生物转录终止调节
4．原核生物翻译水平调节
四、真核基因表达调控
1．真核基因组结构特点
2．真核基因表达调控特点
3．RNA pol Ⅰ和polⅢ的转录调节
4．RNA pol Ⅱ转录起始的调节：顺式作用元件；反式作用因子；mRNA转录激活及其调节
5．RNA pol Ⅱ转录终止调节
6．转录水平的调节
7．翻译水平的调节
[要求]
【掌握】
1．基因表达、管家基因的概念；
2．基因表达的多级调控；
3．基因表达调控的基本要素；
4．乳糖操纵子调节机制；
5．顺式作用元件和反式作用因子。
【熟悉】
1．原核基因转录调节特点；
2．真核基因组结构特点；
3．真核基因表达调节特点。
【了解】
1．基因表达的方式；
2．其他转录调节机制。
第十四章基因重组与基因工程
[教学内容]
一、DNA的重组
1．同源重组
2．细菌的基因转移与重组：接合作用；转化及转导作用
3．特异位点重组
4．转座重组
二、重组DNA技术
1．重组DNA技术相关概念：DNA克隆、限制性核酸内切酶、载体
2．重组DNA技术基本原理及操作步骤
3．重组DNA技术与医学的关系
[要求]
【掌握】
1．基因重组和重组DNA技术相关概念；
2．重组DNA技术基本原理及操作步骤；
3．重组DNA技术与医学的关系。
【熟悉】
1．接合、转化、转导、转座作用；
2．重组体的筛选；
3．克隆基因的表达；
4．基因载体的筛选；。
【了解】
重组DNA技术重要的工具酶。
第十五章细胞信息传递
[教学内容]
一、信息物质
1．细胞间信息物质
2．细胞内信息物质
二、受体
1．受体的分类、一般结构及功能：
（1）膜受体：环状受体；G蛋白偶联受体；单个跨膜α螺旋受体
（2）胞内受体
2．受体作用的特点
3．受体活性的调节
三、信息传递途径：
1．膜受体介导的信息传递
（1）cAMP-蛋白激酶体系
（2）Ca2+依赖性蛋白激酶体系
（3）cGMP-蛋白激酶体系
（4）酪氨酸蛋白激酶体系
（5）核因子κB途径
（6）TGF-β途径
2．胞内受体介导的信息传递
四、信息传递途径的交互联系
五、信息传递与疾病
[要求]
【掌握】
1．细胞间信使物质与细胞内信使物质（第二信使）；
2．受体的概念、分类；
3．膜受体介导的信息传递方式：蛋白激酶A通路、蛋白质激酶C通路、酪氨酸蛋白激酶通路；
4．胞内受体介导的信息传递。
【熟悉】
1．受体的结构与功能及受体活性的调节；
2．受体作用的特点；
3．信息传递途径的交互联系。
【了解】
信息传递与疾病。
第十六章血液的生物化学[教学内容]
一、血浆蛋白质
1．血浆蛋白质的分类与性质
2．血浆蛋白质的生理功能
二、红细胞的代谢
1．成熟红细胞的代谢特点
（1）糖酵解与2，3-二磷酸甘油酸支路
（2）磷酸戊糖途径与氧化还原系统
2．血红蛋白的生物合成：
（1）原料、维生素B6的作用、合成部位
（2）血红素和血红蛋白生物合成的调节
[要求]
【掌握】
1．血液的化学成分；
2．血浆蛋白的分类、来源和功能；
3．成熟红细胞的代谢特点；
4．血红素的合成。
【了解】
1．血浆蛋白的性质；
2．白细胞的代谢的特点。
第十七章肝脏生物化学[教学内容]
一、肝脏在物质代谢中的作用
1．肝脏在糖代谢中的作用
2．肝脏在脂类代谢中的作用
3．肝脏在蛋白质代谢中的作用
4．肝脏在维生素代谢中的作用
5．肝脏在激素代谢中的作用
二、肝脏的生物转化功能
1．生物转化的概念
2．反应的主要类型：第一相反应、第二相反应
3．生理意义
三、胆汁与胆汁酸的代谢
1．胆汁
2．胆汁酸代谢
（1）胆汁酸盐的合成原料
（2）胆汁酸盐的代谢产物
四、胆色素代谢与黄疸
1．胆红素的生成和转运
2．胆红素在肝脏中的转变
3．胆红素在肠道中的变化
4．血清胆红素与黄疸
[要求]
【掌握】
1．肝脏在全身物质代谢中的主要作用；
2．生物转化的概念，生物转化反应的主要类型及酶系，影响生物转化作用的因素；3．胆汁酸的种类；
4．胆汁酸的肠肝循环及生理意义；
5．游离胆红素和结合胆红素的性质
6．胆红素的肠肝循环。
7．血清胆红素与黄疸的关系
【熟悉】
胆红素的来源、生成、在血中的运输和排泄。
【了解】
胆汁的主要成分。
第十八章维生素
[教学内容]
一、脂溶性维生素
1．维生素A的生理功能及缺乏症
2．维生素D的生理功能及缺乏症
3．维生素E的生理功能及缺乏症
4．维生素K的生理功能及缺乏症
二、水溶性维生素
1．维生素B1的生理功能及缺乏症
2．维生素B2的生理功能及缺乏症
3．维生素PP的生理功能及缺乏症
(完整版)生物化学理论教学大纲
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
又是一年考研时节，每年这个时候都是考验的重要时刻，我是从大三上学期学习开始备考的，也跟大家一样，复习的时候除了学习，还经常看一些学姐学长们的考研经验，希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦，所以跟大家分享一下我的学习经验，希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息！ 其实一开始，关于考研我还是有一些抗拒的，感觉考研既费时间又费精力，可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行，需要我用很多时间才能够深入的理解它，所谓风雨之后方见才害怕难过，所以在室友们的鼓励和支持下，我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样，但是既然选择了，为了不让自己的努力平白的付出，说什么都要坚持下去！ 因为是这一路的所思所想，所以这篇经验贴稍微有一些长，字数上有一些多，分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的，不然也不会有人考上有人考不上，在借鉴别人的方法时候，一定要融合自己特点。 注：文章结尾有彩蛋，内附详细资料及下载，还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为：
1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月； 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月； 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病，跟我英语水平差不多的同学，词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段，词汇量的重要性胜过四六级，尤其是一些熟词僻义，往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以，一旦你准备学习考研英语，词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够？按照大纲的要求，大概是5500多个。实际上，核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背？在英语复习的前期一定不要着急开始做真题，因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下，做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月，背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list，大概150个单词左右，平均速度大概1分钟看1个，2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题，单词释义题都是高频考点，这一点在完型中体现的非常突出，不仅是是完型，其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目，掌握了高频单词，对于做题的帮助还是非常大的，英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题，单词接触的量可以减少，但是对于生疏词应该进行重点的记忆，一天过1个list（75个单词）。一定记住的有两点：①背单词不需要死记单词的拼写！②多余的方法无用，音标法加上常用的词根词缀就能搞
生物化学实验指导
生物化学实验须知 一、实验目的 1．培养学生严谨的科学作风，独立工作能力及科学的思维方法。 2．学习基础的生物化学实验方法，为今后的学习与研究准备更好的条件。 3．培养学生爱护国家财物、爱护集体、团结互助的优良道德品质。 4．培养学生的书面及口头表达能力。 二、实验的总要求 1．按教研室予先公布的实验进度表，了解各次实验的具体内容，并认真做好预习。弄清各步骤的意义，避免教条或机械式做实验。 2．进行实验不仅要求结果良好，而且要求敏捷高效。为达到此目的，实验者应注意：①一切步骤都按正规操作法进行；②样品与试剂勿过量取用；③宜粗者勿细（例如粗天平称量物品即足够准确时，不用分析天平，用量筒取液足够准确时，不用吸量管）；④试剂、仪器防止污染及破损，保持实验环境的整洁。⑤注意力集中，避免差错。 3．实验中观察要仔细，记录要详尽、及时与客观，不得于实验后追记，应直接记在实验报告本中，而且无论实验成功与失败，都应记下。对于失败的实验，要分析其原因。 4．实验室是集体学习与工作的场所，实验时应保持肃静，不得大声喧哗，以免影响他人的工作与思考。对师长尊敬，对同学要团结友爱。实验后应清洗整理用过的仪器及清理自己的实验场所。 三、实验报告 实验报告的书写是培养学生书面表达能力和科学作风的重要手段之一，实验者应该重视。实验报告的内容包括下列各项：实验名称、实验日期、实验目的、实验原理、实验步骤、实验记录、计算（定量测定、解释）、讨论或小结。实验记录除应包括“实验总要求”的第3项要求外，还应包括原始记录。原始记录是随做随记的第一手记录，应由指导教师签字认可。书写实验报告要字迹工整，语句通顺。书写工整的实验报告，是尊师的重要表现之一。 四、组织与分组 1．每一个班学习委员负责①实验报告的收集与分发；②安排清扫值日名单； ③反映同学学习情况及对教学工作的意见；④其它临时性的工作。 2．一般实验都为两个学生单独进行。有的实验要4人一组，由相邻两学生组成固定小组。小组的成员在指导教师的同意下，可作适当的调整。
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
临床生物化学实验原理方法及检测介绍
临床生物化学实验原理、分析方法及检测技术 中国中医研究院广安门医院临床检测中心 生物化学实验——是把化学(分析技术)和生物化学(实验反应原理)的方法应用于疾病的诊断、治疗、监控的实验分支。 一个生化实验的最后测定结果应包括四大部分来完成。 一、实验反应原理及分析方法（理论依据） 二、实验检测技术（手段）生化仪的分析技术。 三、质量控制程序（质量保证）室内质控、室间质评、仪器、试剂、人员五要素。 四、临床意义（目的）咨询服务、异常结果的解释。 实验反应原理及分析方法(理论依据) 一个生物化学实验的反应原理设计，首先要找出所检测的化学特性，如测定体液（首先是血液）中酶的含量血液中除少数酶（如凝血溶血酶、铜氧化酶及假性胆碱脂酶等）含量较多外，血液正常生理状况下含量微乎其微。一般每毫升含微微克（Pg）水平，要直接测定如此微量物质是相当困难的。用免疫化学方法可测定全部酶蛋白分子含量（不论其有无活性）而用化学方法测定只能测定酶的催化活性，间接计算出酶的含量。目前利用酶具有催化活性这一特性，在临床上已普遍应用测定酶蛋白，同时还可以测定三大代谢的产物，如糖、脂类、蛋白质、这样也就建立起利用酶促反应的一级反应测定代谢物的方法。一级反应—反应速度与底物浓度成正比，因此只有当酶反应为一级反应时，才能准确测定底物含量，（如测定血糖、总甘油三脂、总胆固醇等）。从此在临床试剂盒的方法中出现了以酶为试剂测定各种代谢产物。 临床化学方法的分类 特别是自动生化仪方法的特点 以往临床化学实验都采用比色法进行各个项目的测定，这是因为比色法具有微量、迅速、准确的优点，特别适合于微量的生物体体液中各项物质测定。 在一般比色法中，手工使用比色计或分光光度计可以测定各种反应溶液的吸光度，但由于很难控制测定时间和反应温度，很难准确记录反应过程中吸光度变化，因此，毫不奇怪在很长一段时间内我们所使用的方法，都是在呈色反应达到完全或者反应达到平衡时，吸光度达到稳定时才进行测定。即所谓平衡法或终点法。 但自从自动生化仪出现后，从根本上改变了上述情况。通过各项先进技术，人们可以精确测定反应的动态过程。并可以准确计算任何一段反应时间内的反应速率，这样大大开阔了临床化学家对方法选择。除经典的终点法外还可以进行动态测定。这样不仅缩短了操作时间，大大提高了工作效率，还可进行一些用常规比色方法不能进行的测定。如测定酶反应的初速 度（V o ）等等。测酶初速度（V o ）只能用分光光度法。 因此，用好自动生化仪一个重要前提必须对自动生化仪可以提供的测试方法类型有所了解。 生化自动分析仪特点： 1 精确测定反应的动态过程； 2 准确计算任何一段反应时间内的反应速率； 3 除经典的终点法外还可以进行动态测定。 分析方法的分类
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14
生物化学实验内容
《生物化学》实验教学大纲 课程类别：专业基础 适用专业：本科临床学专业 课程总学时：实验学时：32 实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程 开课实验室名称：生化实验室 一、目的和任务 生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。 二、基本要求 1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课内容的理解。 2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。 3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。 4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。 三、考试方法及成绩评定方法 四、说明 实验教材及参考书： 1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。科学出版社，2010 参考资料： 1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。化学工业出版社，2011 五、实验项目数据表
2）要求：0：必修1选修 3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计 4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。 六、各实验项目教学大纲 实验一蛋白质的沉淀反应 【预习要求】 预习四个小实验的具体实验原理和操作内容。 【实验目的】 1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识； 2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 【实验内容】 （一）蛋白质的盐折 1. 原理 大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。 2. 操作步骤 ①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。
医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)
医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月
目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)
医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002
生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
生化实验报告模版
生物化学实验报告 姓名：郭玥 学号： 3120100021 专业年级： 2012级护理本科 组别：第8实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：XX】 实验目的：1、掌握盐析法分离蛋白质的原理和基本方法 2、掌握凝胶层析法分离蛋白质的原理和基本方法 3、掌握离子交换层析法分离蛋白质的原理和基本方法 4、掌握醋酸纤维素薄膜电泳法的原理和基本方法 5、了解柱层析技术 实验原理：1、蛋白质的分离和纯化是研究蛋白质化学及其生物学功能的重要手段。 2、不同蛋白质的分子量、溶解度及等电点等都有所不同。利用这些性质的差别， 可分离纯化各种蛋白质。 3、盐析法：盐析法是在蛋白质溶液中，加入无机盐至一定浓度或达饱和状态，可 使蛋白质在水中溶解度降低，从而分离出来。蛋白质溶液中加入中性盐后，由 于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化膜减弱乃 至消失。中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷 大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，蛋白质分子之间聚集而沉淀。
4、离子交换层析:离子交换层析是指流动相中的离子和固定相上的离子进行可逆 的交换，利用化合物的电荷性质及电荷量不同进行分离。 5、醋酸纤维素薄膜电泳原理：血清中各种蛋白质的等电点不同，一般都低于pH7.4。 它们在pH8.6的缓冲液中均解离带负电荷，在电场中向正极移动。由于血清中 各种蛋白质分子大小、形状及所带的电荷量不同，因而在醋酸纤维素薄膜上电 泳的速度也不同。因此可以将它们分离为清蛋白（Albumin)、α1-球蛋白、α 2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白5条区带。 实验材料：人混合血清葡聚糖凝胶（G-25)层析柱 DEAE纤维离子交换层析柱饱和硫酸铵溶液 醋酸铵缓冲溶液 20%磺基水杨酸 1%BaCl 溶液氨基黑染色液 2 漂洗液 pH8.6巴比妥缓冲溶液 电泳仪、电泳槽 实验流程：盐析（粗分离）→葡聚糖凝胶层析（脱盐）→DEAE纤维素离子交换层析（纯化）→醋酸纤维素薄膜电泳（纯度鉴定） 实验步骤： （一）盐析+凝胶柱层析除盐：
临床专业生物化学教学大纲
《生物化学》理论教学大纲 （供五年制基础、临床、口腔、检验、药学等专业本科使用） I 前言 生物化学是从分子水平研究生命现象化学本质的科学，在工业、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。当今世界各发达国家和许多发展中国家都十分重视生物化学的研究和教学，已将生物化学列为各有关专业的主要课程。它也是各层次医学生必修的专业基础课程，是执业医师资格考试，医学硕士研究生入学考试内容之一。因此生物化学是一门非常重要的专业课，必须认真进行教学。本大纲在生化统编第六版教材基础上编写，适用于医学临床、口腔、检验、药学等专业本科学生使用，现将大纲使用中有关问题说明如下： 一、为了使教师和学生更好地掌握教材，大纲每一章节均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容即知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。 二、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。 三、总教学参考学时为120学时，理论课88学时，实验课32学时，理论与实验学时之比2.75：1。 四、教材：《生物化学》，人民卫生出版社，周爱儒主编，6版，2004年。
II 正文 绪论 一、教学目的 通过生物化学概念、发展简史、研究的主要内容等知识介绍，使学生了解生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应，从分子水平探讨生命现象本质的科学。 二、教学要求 （一）熟悉生物化学的定义。 （二）了解生物化学发展史。 （三）了解生物化学研究的主要内容。 （四）了解生物化学与医学的关系。 三、教学内容 （一）概述：生物化学的定义。 （二）生物化学发展简史 （三）生物化学研究的主要内容 （四）生物化学与医学 第一章蛋白质的结构与功能 一、教学目的 在认识蛋白质是生物体内重要大分子的基础上，学习蛋白质的基本组成、一级结构与空间结构的概念及相互关系、结构与功能的关系，以及蛋白质的理化性质。
南医大-生物化学-教学大纲
南方医科大学本科专业教学大纲 生物化学 Biochemistry 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 执笔人：朱利娜 审定人：方振伟 学院负责人：马文丽 南方医科大学教务处 二零零六年十二月
一、课程简介 课程代码：B820006 学分：6分 学时：108学时 先修课程：基础化学、有机化学、医用物理学、细胞生物学 后续课程：病理生理学、医学微生物学、医学免疫学、医学遗传学、药理学、实验诊断学、内科学、外科学 适用专业：临床医学专业（五年制本科） 基础医学专业（五年制本科） 医学影像学专业（五年制本科） 护理学专业（四年制本科） 医学检验专业（医学实验技术方向）（四年制本科） 医学检验专业（临床检验方向）（四年制本科） 生物技术专业（四年制本科） 生物信息学专业（四年制本科） 口腔医学专业（五年制本科） 生物化学是一门应用化学的原理和方法在分子水平上研究生物体的化学组成，生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息的分子基础与调控规律的科学。生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗透到基础医学和临床医学的各个领域：许多疾病的病理或征象都要用生化的理论在分子乃至基因水平上加以解释；生化的技术和方法应用于疾病诊断、治疗和预防等诸方面具有独特的优势，因而生物化学是一门极为重要的医学专业基础课程。本课程由生物化学和分子生物学两部分内容组成。通过教学要使学生掌握人体的化学组成，重要生物大分子的结构与功能及其相互关系，物质代谢的基本过程和调控规律，遗传信息的分子基础与调控规律，以及细胞间信息传递，血液、肝脏的生物化学等生命科学内容，为学习其它基础医学和临床医学课程以及医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定扎实的理论基础。 Introduction COURSE CODE：B82006 UNITS OF CREDIT：6 HOURS OF CREDIT：108 REQUIRING COURSE：Basic Chemistry，Organic Chemistry，Medical Physics，Cell Biology COUNTINUING COURSE：Pathophysiology，Medical Microbiology，Medical Immunology， Medical Genetics，Pharmacology，Laboratory Diagnostics，Medicine， Surgery SUITED PROGRAM：Clinical Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Basic Medicine（Undergraduate Courses For 5 Years） Medical Imageology（Undergraduate Courses For 5 Years）
医学生物化学基本实验
医学生物化学基本实验 第一节蛋白定量分析实验 蛋白质是一切活细胞和有机体的最重要组成成分，它是构成人体及所有动物机体组织的主要部分。蛋白质是由二十种氨基酸以肽键相互连接而成的复杂的高分子化合物。蛋白质含量可通过它们的物理化学性质，如折射率﹑比重﹑紫外吸收﹑染色等测定而得知，或用化学方法，如微量凯氏定氮﹑folin-酚试剂、双缩脲反应等方法来测定，表2-1为五种蛋白质的测定方法的比较。 表五种蛋白质测定方法比较 方法灵敏度原理干扰物质 凯氏定氮法(Kjedahl法) 0.2～1.0mg 将蛋白质转化为氮，用 酸吸收后滴定 非蛋白氮（可用三氯乙 酸沉淀蛋白质而分离） 双缩脲法(Biuret法) 1～20mg 多肽键加碱性铜离子 生成紫色络合物 硫酸铵；Tris缓冲液； 某些氨基酸 Folin-酚试剂法(Lowry法) 5μg 磷钼酸-磷钨酸试剂被 Tyr和Phe还原 硫酸铵；Tris缓冲液； 甘氨酸；各种硫醇 考马斯亮蓝法(Bradford法) 1～5μg 考马斯亮蓝染料与蛋 白质结合时其λmax由 465nm变为595nm 强碱性缓冲液； TritonX-100； SDS 紫外吸收法50～100μg 蛋白质中的酪氨酸和 色氨酸残基在280nm 处的光吸收 各种嘌呤和嘧啶；各种 核苷酸 实验一双缩脲法测定蛋白质含量 【实验目的】 掌握双缩脲法测定蛋白质浓度的原理和标准曲线的绘制。 【实验原理】蛋白质分子中含有许多肽键，与双缩脲结构类似，在碱性溶液中能与铜离子结合成紫色的化合物（称双缩脲反应）。在一定浓度范围，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比，故可用比色法测定蛋白质的含量。含有两个以上肽键的物质才有此反应，故氨基酸无此反应。 【实验内容与方法】 1. 标准曲线的制作 (1) 取小试管7支，编号，按表2-2操作 表2-2 双缩脲法操作步骤
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲（2014.4） （Teaching plan of Biochemistry） 一、前言 生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。 《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。 二、教学基本要求 1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。 2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。 3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。 三、课程表述 课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342 课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24 周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5 课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台 （一）教学内容与学时安排：
生化考博试题
南京医科大学生物化学与分子生物学（我考的A卷） 一、简答题（6X10分） 1、酶活性调节的方式和机理 2、什么是循环，为什么循环是三大物质代谢的枢纽 3、什么是尿素循环，及其生理和病理意义 4、什么是操纵子，乳糖操纵子的结构和正负性调节的机理 5、什么是第二信使，举例说明第二信使如何参与信号转导通路 6、转录与复制的异同 二、问答题（2x20分） 1、举例说明蛋白质构象改变与功能的关系 2、写出至少6种的名称，并简述其结构特点和功能 2013南方医科大学分子生物学（专基） 一、简答题 1、双螺旋结果的要点及其与生物功能的关系 2、参与蛋白质合成的的种类及功能 3、真核生物基因组特点 4、理想的基因重组载体应该有哪些基本要求 5、重组的定义及其基本流程 6、基因诊断及其方法 二、问答题 １、比较复制、转录、翻译的异同点２、乳糖操纵子的基因结构及其调控 ３、技术的原理以及其应用４、原核和真核表达系统的优缺点中国药科大学分子生物学考博试题2013年
名解：抑癌基因，反义核酸，f质粒，,分子伴侣，药物基因组学，转座子，基因芯片 问答真原核启动子差别蛋白质生物合成真核基因在大肠杆菌中表达种类和特点 影响基因表达原理和医药用途位点特异性重组和等位基因重组 2013年山大博士医学分子生物学考题 名称解释： 1.基因组文库与文库 2.抑癌基因与原癌基因 3.不对称转录与半保留复制 4.断裂基因 5.多聚核糖体与信号肽 西安交通大学2013年医学院生物化学与分子生物学（专业基础）真题回忆 我来补充一下单选题涉及的内容，题号不确定 核苷酸的生物合成首先生成什么 人类基因组有多少：50000、100000、150000、200000 不是膜受体经典途径：、、3K、1/2 结构域是蛋白质几级结构 核苷形成的是：磷酸酯键/磷酸二酯键 是检测什么的： 合成不需要哪个酶：光修复酶（我选的这个）
生物化学实验指导
《生物化学》实验指导 实验室规则 一、实验目的 生物化学是医学教育中的一门实践性较强的基础学科。实验教学是过程的重要组成部分，是理论教学的延伸和补充。实验目的是： 1、初步学会生物化学实验的基本操作技能及实验研究的基本方法。 2、熟悉生物化学实验原理，了解一些临床生化检验项目。 3、培养严肃认真的工作方法、实事求是的科学态度、团结协作的工作作风 和观察分析、思考、独立解决问题的能力。 二、实验基本要求 实验教学包括实验前准备、实验操作、整理实验结果、书写实验报告等环节，为了提高实验效果，实现实验目的，要求学生必须做到以下几点。 （一）实验前 1、仔细阅读实验指导，了解实验目的和要求，充分理解实验原理，熟悉实 验步骤、操作程序和注意事项。 2、预测实验各个步骤可能得到的结果，对预期实验结果能做出合理的解释。 3、注意和估计实验中可能发生的误差，并制定防止误差的措施。 （二）实验时 1、保持实验室肃静，不能进行与实验无关的活动。 2、在教师或实验技术人员的指导下，熟悉仪器的构造、性能及操作规程。 3、实验器材摆放整齐，有条不紊、装置正确。 4、按照实验步骤，严肃认真的循序操作，不能随意更动。 5、爱护公物，注意节省实验器材和药品。注意安全，严防触电、火灾、酸 碱灼伤及中毒事故的发生。 6、仔细、耐心地观察实验田中出现的现象，随时客观的记录实验结果，以 免发生错误或遗漏。实验条件应始终保持一致，如有变动,应加文字说明。（三）实验后 1、整理实验结果，书写实验报告，按时交给指导教师评阅。
2、整理实验仪器和清洗玻璃仪器，关闭仪器、设备和电源。清点实验器材， 办理借还手续。 3、做好实验室清洁卫生工作，关闭水、气阀门，切断电源，关闭门窗，确 保安全。
生物化学教学大纲
《生物化学》教学大纲 （供本科药学专业使用） 课程编号：学时：80 其中实验学时：32 一、课程的性质和任务 《生物化学》是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。 本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。 二、相关课程的衔接 生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程——药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程奠定坚实的理论基础。 三、教学的基本要求 本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。 四、教学方法与重点难点 教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。 重点和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版《生物化学》为蓝本编写。重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。其余内容作一般了解 五、建议学时分配
南医大生物化学习题库
1.表达人类蛋白质的最理想的细胞体系是 A.酵母表达体系 B.E.coil表达体系 C.昆虫表达体系 D.哺乳类细胞表达体系 E.大肠杆菌表达体系 2.下列哪种物质在 PCR 反应中不能作为模板：A．RNA B．单链DNA C．cDNA D．肽链 E．双链DNA 3.关于探针叙述错误的是： A．带有特殊标记 B．具有特定序列 C．必须是双链的核酸片段 D．可以是基因组 DNA 片段 E．可以是抗体 4.有关肿瘤病毒叙述错误的是： A．有 RNA 肿瘤病毒 B．有 DNA 肿瘤病毒 C．能直接引起肿瘤 D．可使敏感宿主产生肿瘤 E． RSV 是一禽肉瘤病毒 5.关于 p53 基因的叙述错误的是： A．基因定位于 17p13 B．是一种抑癌基因 C．编码产物有转录因子作用 D．其突变仅见于少数肿瘤 E．突变后可致癌 6.原癌基因发生单个碱基的突变可导致: A．原癌基因表达产物增加 B．表达的蛋白质结构变异 C．无活性的原癌基因移至增强子附近 D．原癌基因扩增 E．以上都不对 7.关于细胞癌基因叙述正确的是 A．在体外能使培养细胞转化 B．感染宿主细胞能引起恶性转化
C．又称为病毒癌基因 D．主要存在于 RNA 病毒基因中 E．感染宿主细胞能随机整合于宿主细胞基因 8.原癌基因广泛存在于生物界，在进化过程中高度保守，这类基因属于 A.细胞癌基因 B.病毒癌基因 C.管家基因 D.抑癌基因 E.抗性基因 9.关于生长因子概念的叙述不正确的是 A.与特异性受体结合产生功能 B.主要以旁分泌和自分泌方式起作用 C.生长因子受体存在细胞核内 D.其化学本质属于多肽 E.与癌基因有密切关系 10.Sanger双脱氧末端终止测序法的链终止剂是 A.2’，3’—二脱氧核糖核苷酸 B.2’，4’—二脱氧核糖核苷酸 C.3’，5’—二脱氧核糖核苷酸 D.3’，4’—二脱氧核糖核苷酸 E.2’，5’—二脱氧核糖核苷酸 11.目前普遍采用Southern印迹杂交进行DNA指纹分析，用于法医案检工作中的个体识别和亲子鉴定，其分子基础是 A.肽链的多态性 B.RNA的多态性 C.氨基酸残基多态性 D.DNA的多态性 E.表型的多态性 12.人类基因组包括 A.核基因组和线粒体基因组 B.核基因组和微粒体基因组 C.溶原态病毒基因组和核基因组 D.质粒基因组和核基因组 E.只含核基因组 13.下述哪项决定基因表达的时间性和空间性 A.特异基因的启动子（序列）和增强子与调节蛋白的相互作用 B.DNA聚合酶 C.管家基因