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生物化学上册问答题

生物化学上册问答题
生物化学上册问答题

四、问答题

1.将固体氨基酸溶于pH7的水中所得的氨基酸溶液,有的pH大于7,有的小于7,这种现象说明什么?

答:氨基酸既帶有氨基也有羧基,是兩性電解質。當固體的氨基酸溶於純水中時,酸性基團解離出質子使溶液變為酸性,堿性基團接受質子使溶液變為堿性。在20中通用氨基酸中,一氨基一羧基的氨基酸溶於水后溶液基本為中性,一氨基二羧基的氨基酸溶於水后溶液ph 小於7為酸性,二氨基一羧基的氨基酸,如Lys、Arg溶於水后溶液ph大於7為堿性。

2.某氨基酸的水溶液pH值为6.0,问此氨基酸的等电点是大于6,等于6,还是小于6?

答:該氨基酸水溶液ph值為6.0,說明該氨基酸羧基的解离程度大於氨基,要使氨基酸上的羧基的解离程度与氨基的解离程度相同,只有加酸抑制其水解,故該氨基酸的pi小于6。

3.苯丙氨酸在水中的溶解度很低,而丝氨酸却易溶于水.为什么?

答:苯丙氨酸的芳香环的侧链是非极性的,它被水的溶剂化作用伴随着?减,这是它不利于溶于水的原因。相反,丝氨酸的侧链含有一个极性的羟基,有利于它与水分子形成氢键而促进它溶于水。

4.计算(1)谷氨酸(2)精氨酸和(丙氨酸)的等电点。

答:(1)根据谷氨酸的解离曲线,其pI应该是它的a—羧基和它的侧链羧基两者pKa值和算术平均值,即pI=(2.1+4.07)/2=3.08;(2)精氨酸pI应该是它的侧链胍基pKa,即

pI=(8.99+12.48)/2=10.7;(3)丙氨酸pI应该是它的a—氨基和它的a—羧基两者的pKa 和的算术平均值即pI=(2.35+9.87)/2=6.11。

5.蛋白质有哪些重要功能?

答:(1)生物催化作用酶是蛋白质,具有催化能力,新陈代谢的所有化學反應几乎都是在酶的催化下進行的。

(2)结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成

(3)运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能

(4)收缩运动收缩蛋白与肌肉收缩和细胞运动密切相关

(5)激素功能

(6)免疫保护功能抗体是蛋白质

(7)贮藏蛋白如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用

(8)接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息

(9)控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。

(10)毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白。

1.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构?主要的稳定因素各是什么?

(一)蛋白质的一级结构

根据1969年国际理论化学和应用化学协会(IUPAC)的规定蛋白质的一级结构(Primary structure)是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

氨基酸与氨基酸之间通过酰胺键相连构成的化合物称为肽或蛋白质,通常构成肽链的氨基酸数目在10个以下的称为寡肽,10以上者称为多肽或蛋白质。

蛋白质与多肽链的区别:

(1)氨基酸组成数量。一般都在100个以上,分子量在10,000以上。

(2)具有特定的空间结构。

(3)结构与功能之间的对应关系。

(二)蛋白质的二级结构

蛋白质多肽链主链本身、局部的、有规则的空间排布方式——蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要包括 -螺旋结构、 -折叠、 -转角、无规则卷曲(自由回转)

1、蛋白质二级结构的主要类型

-螺旋结构是美国麻省理工学院的Pauling、 Corey 在 1953 年对动物毛发结构的X- 光衍射分析中发现的一种蛋白结构, - 螺旋结构有左旋和右旋两种。①多肽链主链围绕其中心轴盘绕而成的一种螺旋管状结构,螺旋结构每螺旋上升一圈需要3.6个氨基酸残基,垂直上升0.54nm;②螺旋结构中每个氨基酸残基上的氨基氢与其后第四个氨基酸残基的羰基氧形成氢键,其氢键的走向与螺旋轴平行。

-折叠结构也是Pauling和Corey在蚕丝丝心蛋白中发现的一种蛋白结构。① -折叠结构是由几条多肽链或一条多肽链的几个片段平行折叠形成的一种片层结构;②相邻的主链之间借助于链内或链间氢链相连形成片层,主链中相邻氨基酸残基的侧链基团上下交替排列在片层的上方或下方;③ -折叠结构分平行或反平行两种结构。

- 转角是指多肽链走向发生180°回折,其转角处的结构。

无规则卷曲(自由回转)

2、超二级结构与结构域

(1)超二级结构(Supersecodary structure)是指由两个或多个二级结构单元被长度不等,走向不规则的连接肽彼此相连,形成的有规律的、在空间上可以辨认的二级结构组合体称为超二级结构。超二级结构根据其复杂程度分为简单超二级结构和复杂超二级结构两种类型。

由两个或少数构象单元经连接肽相连形成的超二级结构称简单超二级结构,一般包括 - corner)、 -发夹( -hairpin)、 -发夹( -hairpin)、拱形结构(arch)。

由多个构象单元或由简单的超二级结构进一步组合形成的有规律的在空间上可辩识的结构,具体可分为 -螺旋超螺旋、 X 结构、 -迂回、 -折叠桶四种形式。

(2)结构域(Structural domain)

也叫辖区,是指存在于球状蛋白质分子内部由相邻的多个二级结构单元彼此相连形成的球状亚单位。结构域是独立的结构单位、功能单位和独立的结构形成单位。结构域主要包括 -结构域、 -折叠域、 + 结构域和 / 结构域。

结构域作为独立的结构单位,具有内在的稳定性,结构域之间通过柔性肽段相连。多数蛋白质具有多个结构域,其结构域可能相同,如磷酸丙糖异构酶具有两个相似的结构域,也可能不同,如丙酮酸激酶。

(三)蛋白质的三级结构

在二级结构的基础上,多肽链进一步盘绕折叠形成的球状蛋白质结构称为蛋白质的三级结构。换言之是指构成球状蛋白质的多肽链中所有原子和基团的空间排布。它是由不同的二级结构单元按照一定的方式彼此组合而成的一种蛋白质结构。

(四)蛋白质的四级结构

由两个及其以上具有三级结构的多肽链链相互聚集形成的蛋白质空间结构称为蛋白质四级结构。四级结构形成的意义:①四级结构赋予蛋白质更加复杂的结构,以便执行更复杂的功能如在酶类中,除功能简单的水解酶,其它酶大多数是寡聚蛋白。②通过亚基间的相互作用,可以对酶或其它功能蛋白的活性进行调节。③催化相关代谢的酶形成多酶复合物,可以提高酶促反应的速度。④可以得用大小、种类有限的亚基组合成结构复杂的大分子蛋白质。

⑤可以降低细胞内的渗透压。⑥节约编码的信息量。

(五)维持蛋白质空间构象的作用力

在不同蛋白质结构中起主要作用的稳定因素不同,在蛋白质一级结构中起主要稳定作用的因素是共价键;在蛋白质二级结构中起主要作用的稳定因素是氢键;在蛋白质三、四级结构中起最主要作用的因素是疏水力。

2. 许多蛋白质在280nm处具有很强的紫外吸收,但明胶例外,为什么?

解答;许多蛋白质在280nm处具有芳香环侧链的氨基酸残基,如色氨酸和苯丙氨酸,而使其具有紫外吸收能力。白明胶系胶原蛋白的部分降解产物胶原蛋白具有特殊的氨基酸组成,含芳香环的氨基酸比例太低,因而明胶蛋白溶液在280nm处不具吸收能力。

3. 蛋白质的α—螺旋结构有何特点?

答:(1)多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,每个螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。

(2)α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键,每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C=O 形成氢键。

(3)天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

4. 蛋白质的β—折叠结构有何特点?

答:β-折叠结构又称为β-片层结构,它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构,多肽链呈扇面状折叠。

(1)两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或肽段)侧向聚集在一起,通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

(2)氨基酸之间的轴心距为0.35nm(反平行式)和0.325nm(平行式)。

(3)β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

1指出用电泳技术分离下列物质,pH是多少时最合适?

(1) 血清清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8);

(2) 肌红蛋白(pI=7.0)和胰凝乳蛋白梅(pI=9.5);

(3) 卵清蛋白(pI=4.6)、血清清蛋白和肽酶(pI=5.0)。

答案:折中或者(1)(4.9+6.8)/2=5.9

(2)(7.0+9.5)/2=8.3

(3)(4.6+5.0)/2=4.8

因为电泳分离技术是根据物质带电荷的多少达到分离目的的,待分离物质所带电荷的差异越大分离效果越好,所以应取两者pI的中间值,带正电荷的粒子电泳时向负极移动,带负电荷的粒子电泳时向正极移动。

2.下面哪种多肽在280nm具有更大的吸收?

看多肽链中芳香族氨基酸的数量,越多吸收值越大,有酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸

3.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?

答:蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下,蛋白质分子的空间构象被破坏,并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化:(1)生物活性丧失;(2)理化性质的改变,包括:溶解度降低,因为疏水侧链基团暴露;结晶能力丧失;分子形状改

变,由球状分子变成松散结构,分子不对称性加大;粘度增加;光学性质发生改变,如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。(3)生物化学性质的改变,分子结构伸展松散,易被蛋白酶分解。蛋白质的复性:如果引起变性的因素比较温和,蛋白质构象仅仅是有些松散时,当除去变性因素后,可根据热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复原来的构象,这种现象称作复性。

4.简述蛋白质变性作用的机制。

维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。

5.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中:CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务?

(1)测定小肽的氨基酸序列。

(2)鉴定肽的氨基末端残基。

(3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性;如有二硫键存在时还需加什么试剂?

(4)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

(4)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。

(5)在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。

答案:(1)异硫氢酸苯酯 (2)丹黄酰氯 (3)脲、β-巯基乙醇 (4)胰凝乳蛋白酶()CNBr;

(5)胰蛋白酶。

1.什么是蛋白质的等电点(pI)?为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低?

答:在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

在等电点时,蛋白质分子以两性离子形式存在,其分子净电荷为零(即正负电荷相等),此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥,分子相互之间的作用力减弱,其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀,所以蛋白质在等电点时,其溶解度最小,最易形成沉淀物。

2.用画图法比较肌红蛋白和血红蛋白氧合曲线的差异,并说明为什么? 2,3—二磷酸甘油酸(DPG)与血红蛋白对氧的亲和力有什么影响

3.举例说明蛋白质结构与功能的关系?

1. 蛋白质一级结构与功能的关系:

蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构不同的各种蛋白质,它们的构象和功能自然不同。反之,一级结构相似的蛋白质,它们构象及其功能也可能会相似。如蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残基的更换,会明显改变其生物活性。但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其活性。

2. 蛋白质构象与功能的关系:

(1)蛋白质变性后,空间结构破坏,生物学活性丧失。

(2)蛋白质变构作用:某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合,引起该蛋白(酶)的空间构象发生轻微变化,从而使其生物活性升高或降低的作用,它是体内重要的调节方式之一。

4.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?

5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答:蛋白质结构决定功能,两者有其严格的对应关系,蛋白空间结构信息贮存在特定的蛋白质一级结构之中(蛋白质的卷曲密码),在特定的环境条件下,蛋白质的空间结构由其一级结构所决定。一级结构的变化必然导致功能的变化,例如镰刀形贫血病的产生,由于血红蛋白分子中β—亚基N—端第六个氨基酸由谷氨酸变为缬氨酸,在β—亚基的表面而引入一个疏水性粘斑,并可以借助于这些粘斑相互连接形成血红蛋白纤维,使血红蛋白在红细胞中的溶解度下降,携氧能力降低,并导致红细胞形态发生变化,脆性加大易于破裂,导致贫血病的发生。

特定的蛋白质空间结构是蛋白质发挥正常功能的基础,空间结构的变化可以直接导致蛋白质功能的改变,例如牛胰核糖核酸酶,含4对二硫键,可以催化RNA的水解,如果将其置于含有β—疏基乙醇和8M的尿素溶液,破坏其二硫键,使空间结构发生改变,可以导致酶活性的丧失,但如果用透析的方法除去溶液中的尿素和β—疏基乙醇,原来破坏的空间结构又可以得到恢复,酶又可以重新恢复其活性。

1.请指出与下列生理功能相对应的脂溶性维生素。(1)调节钙磷代谢,维持正常血钙、血磷浓度。(2)促进肝脏合成凝血酶原,促进凝血。(3)维持上皮组织正常功能,与暗视觉有关。

(4)抗氧化剂,与动物体生殖功能有关。

2.指出下列症状分别是由于哪种(些)维生素缺乏引起的?(1)脚气病(2)坏血病(3)佝偻病(4)干眼病(5)蟾皮病(6)软骨病(7)新生儿出血(8)巨红细胞贫血

3.指出下列物质分别是哪种维生素的前体?(1)β-胡萝卜素(2)麦角固醇(3)7-脱氢胆钙化醇(4)色氨酸

4.指出下列各种情况下,应补充哪种(些)维生素。(1)多食糖类化合物(2)多食肉类化合物(3)以玉米为主食(4)长期口服抗生素(5)长期服用雷米封的肺结核病人(6)嗜食生鸡蛋清的人

参考答案:

一、脂溶性维生素

1、维生素A

作用:与眼视觉有关,合成视紫红质的原料;维持上皮组织结构完整;促进生长发育。

缺乏可引起夜盲症、干眼病等。

2、维生素D

作用:调节钙磷代谢,促进钙磷吸收。

缺乏儿童引起佝偻病,成人引起软骨病。

3、维生素E

作用:体内最重要的抗氧化剂,保护生物膜的结构与功能;促进血红素代谢;动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。

4、维生素K

作用:与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。

缺乏时可引起凝血时间延长,血块回缩不良。

二、水溶性维生素

1、维生素B1

又名硫胺素,体内的活性型为焦磷酸硫胺素(TPP)

TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶,并可抑制胆碱酯酶的活性,缺乏时可引起脚气病和(或)末梢神经炎。

2、维生素B2

又名核黄素,体内的活性型为黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)

FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基,缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。

3、维生素PP

包括尼克酸及尼克酰胺,肝内能将色氨酸转变成维生素PP,体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)。

NAD+和NADP+在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶,缺乏时称为癞皮症,主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。

4、维生素B6

包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺,体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶,也是δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶。

5、泛酸

又称遍多酸,在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白(ACP)。

在体内辅酶A及酰基载体蛋白(ACP)构成酰基转移酶的辅酶。

6、生物素

生物素是体内多种羧化酶的辅酶,如丙酮酸羧化酶,参与二氧化碳的羧化过程。

7、叶酸

以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移,一碳单位在体内参加多种物质的合成,如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时,DNA合成受抑制,骨髓幼红细胞DNA合成减少,造成巨幼红细胞贫血。

8、维生素B12

又名钴胺素,唯一含金属元素的维生素。

参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应,催化这一反应的蛋氨酸合成酶(又称

甲基转移酶)的辅基是维生素B12,它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成,同时也影响四氢叶酸的再生,最终影响嘌呤、嘧啶的合成,而导致核酸合成障碍,产生巨幼红细胞性贫血。

9、维生素C

促进胶原蛋白的合成;是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶;参与芳香族氨基酸的代谢;增加铁的吸收;参与体内氧化还原反应,保护巯基等作用。

1.试比较RNA和DNA在分子组成及结构上的异同点。

答:DNA:脫氧核糖、A-T/C-G、双链、双螺旋;RNA:核糖、A-U/C-G、单链、局部螺旋2.简述tRNA二级结构的基本特点。答:tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为:

(1)tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂,未配对的片断称为环。

(2)叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’,此结构是接受氨基酸的位置。

(3)氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子,可与mRNA 上的密码子相互识别。

(4)左环是二氢尿嘧啶环(D环),它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。

(5)右环是假尿嘧啶环(TψC环),它与核糖体的结合有关。

(6)在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环,它的大小决定着tRNA分子大小。

3.试述RNA的种类及其生物学作用。

mRNA蛋白質合成的模板;tRNA識別密碼子,運輸氨基酸;rRNA核蛋白體組成成份。

4.简述DNA双螺旋结构的基本特点。

a.两条DNA互补链反向平行

b.DNA外侧是脱氧核糖和磷酸交替连接而成的骨架,碱基位于螺旋的内则

c. DNA的含氮碱基又可分为四类:鸟嘌呤(Guanine)、胸腺嘧啶(Thymine)、腺嘌呤(Adenine)、胞嘧啶(Cytosine)

d. DNA的四种含氮碱基组成具有物种特异性。即四种含氮碱基的比例在同物种不同个体间是一致的,但再不同物种间则有差异。

e. DNA的四种含氮碱基比例具有奇特的规律性,每一种生物体DNA中A≈T C≈G 加卡夫法则。

5. 双脱氧末端终止法测定DNA顺序的步骤。

制备单链模板—将单链模板与一小段引物退火—加入DNA多聚酶4种脱氧核苷酸—分别加入少量4种双脱氧核苷酸—将4种反应产物分别在4条泳道电泳—根据4个碱基在4条泳道的终止位置读出基因序列

6.DNA热变性有何特点。

答:DNA的热变性是指DNA分子在加热条件下由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。特征有:DNA溶液粘度降低、DNA溶液旋光性发生改变、DNA溶液的紫外吸收

7.一条单链DNA与一条单链RNA分子量相同,你如何将它们区分开?

答:a.两性解离:DNA无,只有酸解离(○P),碱基被屏蔽(在分子内部形成了H键)。RNA有,有PI。

b.粘度大:DNA>RNA,粘度由分子长度/直径决定,DNA为线状分子,RNA为线团。

c.碱的作用:DNA耐碱RNA易被碱水解。

d.显色反应:鉴别DNA和RNA

浓HCl RNA ------→ 绿色化合物浓HCl DNA ------→ 蓝紫色化合物苔黑酚二苯胺

啡啶溴红(荧光染料)和溴嘧啶都可对DNA染色,原理是卡在分子中,DNA的离心

和电泳显色可用它们。

e.溶解性:都溶于水而不溶于乙醇,因此,常用乙醇来沉淀溶液中的DNA和RNA。DNA溶于苯酚而RNA不溶,故可用苯酚来沉淀RNA。

f:紫外吸收

G:沉降速度,在离心管中最上层是线形DNA,最下面是RNA。

h:电泳:核苷酸、核酸均可以进行电泳,泳动速度主要由分子大小来决定

I:DNA分子量测定最直接的方法:用适当浓度的EB(溴嘧啶)染色DNA,可以将其他形式的DNA变成线形DNA,用电镜测出其长度,按B-DNA模型算出bp数,根据核苷酸的平均分子量就可计算出DNA的分子量

8.简述核酸变性和复性的过程,列述影响溶解温度和复性速度的主要因素。

答:1、变性:稳定核酸双螺旋次级键断裂,空间结构破坏,变成单链结构;复性:变性核酸的互补链在适当的条件下,重新缔合成为双螺旋结构的过程。

2、影响Tm的因素:G-C的相对含量、介质离子强度低,Tm低、高PH下碱基广泛去质子而丧失形成氢键的能力、变性剂等破坏氢键,妨碍碱基堆积,使Tm下降。影响复性速度的因素:片段浓度、片段大小、片段复杂性、溶液离子强度、溶液温度的高低(T-25℃)

9.什么是解链温度?影响某种核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?

加熱DNA溶液,使其对260nm紫外光的吸收度突然增加,达到其最大吸收值一半时的温度,就是DNA的解链温度(融解温度,Tm)。影响某种核酸分子Tm值大小的因素:GC对的百分比;因为GC之间的氢键是三个,AT之间的氢键是二个。

10.下列有两个DNA分子,如果发生热变性,哪个分子的Tm值高?如果再复性,哪个分子复性到原来结构的可能性更大?

(1) 5′-ATATATATAT-3′ (2) 5′-TAGGCGATGC-3′

3′-TATATATATA-5′ 3′-ATCCGCTACG-5′

答:CG多的Tm值高;少的复性到原来的可能性大,因为CG之间有三个氢键

11.有两个DNA样品,分别来自两种未确认的细菌。这两个DNA样品的腺嘌呤碱基含量分别占它们DNA总碱基的32%和17%。这两个DNA 样品的腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶的相对比列是多少?其中哪一种DNA是取自温泉环境下的细菌,哪一种DNA是取自嗜热菌?答案的依据是什么?

答:Tm值(GC含量)

12.变性与降解的区别是什么?

答:DNA变性是DNA两条链分开,变成单链,在条件适宜时两条链又可以重新连成双链,是可逆的。

断裂的化学键是碱基之间的氢键。

DNA降解是DNA分子降解成脱氧核苷酸,是不可逆的。

断裂的化学键是磷酸二脂键及上述氢键。成小分子,而变性是失去生物活性

13.一双链DNA而言,若一条链中(A+G)/(T+C)= 0.7,则

(1)互补链中(A+G)/(T+C)=10/7

(2)在整个DNA分子中,(A+G)/(T+C)=1

(3)若一条链中(A+T)/(C+G)=0.7,则互补链中的(A+T)/(G+C)=0.7

(4)在整个DNA分子中,(A+T)/(G+C)=0.7

答:

14.有一个DNA双螺旋分子,其分子量为3×107D。求(1)分子的长度。(2)分子含有多少螺旋(3)分子的体积是多少(脱氧核苷酸对的平均分子量为618D)。

答:1、((3×107D/2)/618D)×0.34nm;2、((3×107D/2)/618D)/10;3、3.14×(2nm/2)x ((3×107D/2)/618D)×0.34nm

16、试用酶学方法来区分:(1)单链DNA和双链DNA(2)线状DNA和环状DNA

答:(1)S1核酸内切酶只作用于单链DNA;(2)核酸外切酶不能作用用环状DNA

17.试从以下几个方面对蛋白质与DNA进行比较:

(1)一级结构

(2)空间结构

(3)主要的生理功能

答:第一:蛋白质有主要由碳氢氧氮组成,有的还含有s I之类的元素。

第二:它的基本结构是氨基酸,氨基酸通过缩合反应形成多肽,多肽经过空间

构型后形成蛋白质。

第三:主要功能有5个:(1)蛋白质结构物质,是构成生物体的主要成分;(2)

可做为载体蛋白,如血红细胞,细胞膜上的载体等;(3)可做调节物质,如人体

的大部分激素的成分是蛋白质生长激素胰岛素等;(4)可做为免疫物质,动物产

生的抗体的化学本质大都为球蛋白;(5)供能物质

1.糖类物质在生物体内起什么作用?

答:(1)糖类物质是异氧生物的主要能源之一,糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量,供生命活动的需要。

(2)糖类物质及其降解的中间产物,可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。

(3)在细胞中糖类物质与蛋白质核酸脂肪等常以结合态存在,这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。

(4)糖类物质还是生物体的重要组成成分。

2.为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路?

答:(1)三羧酸循环是乙酰CoA 最终氧化生成CO2 和H2O 的途径。

(2)糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。

(3)脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化,脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA 可进入三羧酸循环氧化。

(4)蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以,三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。

3.糖分解代谢可按EMP-TCA 途径进行,也可按磷酸戊糖途径,决定因素是什么?

答:丙氨酸成糖是体内很重要的糖异生过程。首先丙氨酸经转氨作用生成丙酮酸,丙酮酸进入线粒体转变成草酰乙酸。但生成的草酰乙酸不能通过线粒体膜,为此须转变成苹果酸或天冬氨酸,后二者到胞浆里再转变成草酰乙酸。草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸,后者沿酵解路逆行而成糖。总之丙氨酸成糖须先脱掉氨基,然后绕过“能障”及“膜障”才能成糖。

1. 试说明丙氨酸的成糖过程。

答:丙氨酸成糖是体内很重要的糖异生过程。首先丙氨酸经转氨作用生成丙酮酸,丙酮酸进入线粒体转变成草酰乙酸。但生成的草酰乙酸不能通过线粒体膜,为此须转变成苹果酸或天冬氨酸,后二者到胞浆里再转变成草酰乙酸。草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸,后者沿酵解路逆行而成糖。总之丙氨酸成糖须先脱掉氨基,然后绕过“能障”及“膜障”才能成糖。

2. 琥珀酰CoA 的代谢来源与去路有哪些?

答:(1)琥珀酰CoA 主要来自糖代谢,也来自长链脂肪酸的ω-氧化。奇数碳原子脂肪酸,通过β-氧化除生成乙酰CoA,还生成丙酰CoA,后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外,蛋氨酸,苏氨酸以及缬氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰CoA。

(2)琥珀酰CoA 的主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2和H2O。琥珀酰CoA 在肝外组织,在琥珀酸乙酰乙酰CoA 转移酶催化下,可将辅酶A 转移给乙酰乙酸,本身成为琥珀酸。此外,琥珀酰CoA 与甘氨酸一起生成δ-氨基-γ-酮戊酸(ALA),参与血红素的合成。

1. 试述生物氧化中CO2的生成方式。

CO2是由三大营养素等有机物在机体内转化为有机酸后进一步脱羧生成的。

2. 简述ATP与磷酸肌酸的相互关系。

ATP是直接供能者;磷酸肌酸是贮能者。当机体能量充足时,ATP将能量转移给肌酸生成磷酸肌酸贮存;当机体需要能量时,磷酸肌酸将能量转移给ADP生成ATP,后者直接为生命活动供能。

3. 物质在体外的完全燃烧和在体内的生物氧化,其化学本质为什么是完全相同的?

两者都消耗氧;最终都生成CO2与H2O;它们最终释放的能量相等。

4. 氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?

当氰化物进入体内后,CN-与Cyt aa3的Fe3+结合成氰化高铁Cyt aa3,使其失去传递电子的能力,结果呼吸链中断,细胞因窒息而死亡。

5. 抑制氧化磷酸化的物质有哪几类?机制如何?

分为两类,呼吸链抑制剂与解偶联剂。前者抑制呼吸链某些中间传递体的递氢或递电子作用;后者解除呼吸链氧化与ADP磷酸化的偶联,使ATP不能生成。

生物化学问答题

1、用复合体的形式分别写出FAD2H氧化呼吸链和NADH氧化呼吸链的顺序,并分别指出它们有几个氧化磷酸化偶联部位。 答:FAD2H氧化呼吸链:琥珀酸—复合体II—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 NADH氧化呼吸链:NADH—复合体I—辅酶Q—复合体III—CYT—复合体IV—O2 2、三羧酸循环有什么重要的生理意义? 答:(1)三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路 (2)三羧酸循环又是糖、脂肪、氨基酸带些互相联系的枢纽 (3)三羧酸循环在提供生物合成的前体中也起重要作用 3、什么是酶的可逆抑制?可分为哪几种?请分别用双倒数法做出它们的动力学图。 答:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失。分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 4、按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。那么指出两者之间的不同之处,并分别做出两种抑制剂对酶促反应的影响图。 答:不可逆抑制:抑制剂与酶的必须基因以共价键结合而引起酶活性丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力 可逆抑制:抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失,可用透析等物理方法除去抑制剂,恢复酶活性 5、简述体内乙酰CoA的来源与去路,以及其在机体内发生的位置。 答:乙酰COA可以通过脂肪酸的β-氧化、丙酮酸氧化脱羧和氨基酸的降解生成,进入三羧酸循环,逆向合成脂肪酸,在肝脏中转化成酮体,合成胆固醇而消耗 6、简述磷酸戊糖途径的生理意义。 答:(1)为核酸的生物合成提供核酸 (2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 7、酶与一般催化剂的共同点,以及它作为生化催化剂的特点是什么? 答:共同点:酶和一般催化剂一样,仅能催化或加速热力学上可能进行的反应,酶决不能改变反应的平衡常数,酶本身在反应前后不发生变化 特点:○1酶的主要成分是蛋白质○2酶的催化效应非常高○3酶具有高度的专一性○4酶的催化活性是受到调节和控制的○5酶可催化某些特异的化学反应 8、试述三羧酸循环(TAC)的特点及生理意义。 答:特点:○1循环反应在线粒体中进行,为不可逆反应○2每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基,可生成12分子A TP ○3循环的中间产物既不能通过此循环反应生成也不能被此循环反应所消耗○4三羧酸循环中有两次脱羧反应,生成两分子CO2 ○5循环中有四次脱氢反应,生成三分子NADPH和一分子FADH2 ○6循环中有一次底物水平磷酸化,生成一分子GTP ○7三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶和@-酮戊二酸脱氢酸系 9、用超速离心法将血浆脂蛋白分为哪几类?简述各类脂蛋白的主要功用。 答:○1乳糜微粒:将食物中的甘油三脂转运至肝和脂肪组织○2极低密度脂蛋白:将肝合成的甘油三脂转运至肝外○3低密度脂蛋白:将胆固醇由肝转运至肝外组织○4高密度脂蛋白:将胆固醇由肝外组织转运至肝(胆固醇的逆向转运) 10、B型双螺旋DNA的结构特点是什么? 答:○1DNA分子由两条脱氧多核苷酸链构成○2磷酸基和脱氧核糖在外侧,彼此之间通过磷酸二脂链相连接,形成DNA的骨架,碱基连接在糖环的内侧,糖环平面与碱基平面相互垂直○3双螺旋的直径为2nm,顺轴方向,每隔0.34nm有一个核苷酸,每圈高度为3.4nm ○4两条链由碱基间的氢链相连,而且碱基间形成氢键有一定规律,腺嘌呤与胸腺嘧啶成对,

专升本生物化学问答题答案(A4)..

温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 下列打“*”号的为作业题,请按要求做好后在考试时上交 问答题部分:(答案供参考) 1、蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 答:组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。 *2、什么是蛋白质的二级结构?它主要形式有哪两种?各有何结构特征? 答:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 α-螺旋、β-折叠。 α-螺旋:多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升,为右手螺旋,肽链中的全部肽键 都可形成氢键,以稳固α-螺旋结构。 β-折叠:多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。 *3、什么是蛋白质变性?变性的本质是什么?临床上的应用?(变性与沉淀的关系如何?)(考过的年份:2006 答:某些理化因素作用下,使蛋白质的空间构象遭到破坏,导致其理化性质改变和生物活性的丢失,称为蛋白质变性。 变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。 变性的应用:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。 (变性与沉淀的关系:变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。) 4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。(同26题) 答:信使RNA(mRNA):蛋白质合成的直接模板; 转运RNA(tRNA):氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器; 核蛋白体RNA(rRNA):组成蛋白质合成场所的主要组分。 *5、简述真核生物mRNA的结构特点。 答:1. 大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C ′2也是甲基化,形成帽子结构:m7GpppNm-。 2. 大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾。 6、简述tRNA的结构特点。 答:tRNA的一级结构特点:含10~20% 稀有碱基,如DHU;3′末端为—CCA-OH;5′末端大多数为G;具有TψC 。 tRNA的二级结构特点:三叶草形,有氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环、TΨC环组

苏州大学生化问答题题库 生物化学 必考

1.简述酶的“诱导契合假说”。 酶在发挥其催化作用之前,必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系,而是在酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合;底物也在酶的诱导下发生变形,处于不稳定状态,易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合,从而降低反应的活化能。 2.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机 理何在? 解偶联剂大部分是脂溶性物质,最早被发现的是2,4-二硝基苯酚(DNP)。给受试动物注射DNP后,产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于,DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用,但可使线粒体内膜对H+的通透性升高,影响了ADP+Pi→ATP的进行,使产能过程与储能过程脱离,线粒体对氧的需求增加,呼吸链的氧化作用加强,但不能偶联ATP 的生成,能量以热能形式释放。 3.复制中为什么会出现领头链和随从链? DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上,子链就沿'5→'3方向延长,另一股母链'5→'3解开,子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 4.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 .乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P 序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面: (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动;有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性;有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP不能与CAP结合位点结合,RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用;如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性。 5.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别 DNA序列的结构特点。 解释限制性内切核酸酶;酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 1.酮体是如何产生和利用的? 酮体是脂肪酸在肝脏经有限氧化分解后转化形成的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。肝细胞以β-氧化所产生的乙酰辅酶A为原料,先将其缩合成羟甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA),接着HMG-CoA被HMG-CoA裂解酶裂解产生乙酰乙酸。乙酰乙酸被还原产生β-羟丁酸,乙酰乙酸脱羧生成丙酮。HMG-CoA 合成酶是酮体生成的关键酶。肝脏没有利用酮体的酶类,酮体不能在肝内被氧化。 酮体在肝内生成后,通过血液运往肝外组织,作为能源物质被氧化利用。丙酮量很少,又具有挥发性,主要通过肺呼出和肾排出。乙酰乙酸和β-羟丁酸都先被转化成乙酰辅酶A,最终通过三羧酸循环彻底氧化。 2.为什么测定血清中转氨酶活性可以

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

生物化学题库及答案大全

《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参

与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:

动物生物化学问答题集锦分析

蛋白质 1、蛋白质在生命活动中的作用有哪些?催化功能、运输和贮存功能、调节作用、运动功能、防御功能、营养功能、作为结构成分、作为膜的组成成分、参与遗传活动 2、何谓简单蛋白和结合蛋白?经过水解之后,只产生各种氨基酸称为简单蛋白质也称单纯蛋白质。 结合蛋白:由蛋白质和非蛋白质两部分组成,水解时除了产生氨基酸外,还产生非蛋白质组分。 3、存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点?Gly和Pro的结构有何特殊性? 除脯氨酸以外,其余氨基酸的化学结构都可以用同一结构通式表示。氨基酸的氨基都在& -碳原子上,另外, a -碳原子上还有一个氢原子和一个侧链。不同的氨基酸之间的区别在于R基团,除甘氨酸外,其余19种氨基 a -碳原子都是不对称的(手性)碳原子。 Gly是脂肪族的电中性,而且是唯一不显旋光异构性的氨基酸。Pro则是在20种自然氨基酸中唯一含有亚 氨基的氨基酸。 4、组成蛋白质元素有那些?哪一种为蛋白质分子的特征性成分?测定其含量有何用途? 组成元素:C H、O N、S、P、Fe、Cu、Zn、Mn Co Mo I 特征性元素:氮16% 因为各种蛋白质 的含量比较恒定,可通过测定氮的含量,计算生物样品中蛋白质的含量(换算系数为 6.25 ),称为凯氏法定氮, 是蛋白定量的经典方法之一。 5、依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同,可将氨基发为哪几大类?Phe属于哪一类? 四类,①非极性氨基酸:丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile 、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、蛋氨酸Met、脯氨酸Pro。②不带电荷极性氨基酸:甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨Thr、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷酰酰胺Gln。③带正电荷极性氨基酸:组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg。④带负电荷极性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu 6何谓氨基酸的两性解离和等点电?氨基酸既可解离成阳离子也可解离成阴离子的性质。两性解离的结构 基础为所有氨基酸都含有碱性(a -氨基)和酸性(a -羧基)基团。等电点:某一氨基酸解离成阳离子和阴离 子的趋势及程度相等,成为兼性离子,净电荷为零时的介质pH称为该氨基酸的等电点或等离子点。 7、何谓多肽链的主链、肽健、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基?肽键:一种氨基酸的a -氨基与另一种氨基酸的a -羧基脱水缩合形成的酰胺键。N-端:在书写多肽结构时,总是把含有a -NH2的氨基酸残基写在多肽 链的左边,称为N-末端。把含有a -COOH的氨基酸残基写在多肽的右边,称为C-末端。氨基酸残基:肽链中氨 基酸分子因脱水缩合而基团不全。肽单元:肽键中C-N的键长较短(0.132nm),具有部分双键性质,不能旋转, 从而使参与肽键构成的6个原子位于同一平面内,称为肽单元。 8什么是蛋白质的构象?构象与构型有何不同?蛋白质的构象是指分子中所有原子和基团在空间的排布, 又称空间结构或三维结构,是由于单键的旋转造成的。因此,与构型不同,构象的改变无需破坏共价键。 9、肽键有何特点?为什么肽单位会形成平面结构(酰胺平面)?①由C H O N四个原子构成②共价键 ③蛋白质分子的主键。肽平面里N原子是sp3不等性杂化,有三个成键电子本来与氢原子成三角锥结构的但结 合成肽平面是由于空间效应N上未成键的一对电子与C和O共轭所以不能随意旋转成一平面即酰胺平面。 10、何谓二面角?为什么说二面角决定多肽链的主链构象?由于?和书这两个转角决定了相两个肽平面在空间上的相对位置,因此习惯上将这两个转角称为二面角。多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构, 每个a -碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型。因此,多肽链的方链骨架构象是由一系列a -碳原 子的成对二面角决定的。二面角改变,则多肽链主链呢架构象发生相应变化。 11、试述蛋白质的一、二、三、四级结构的定义,维持各级结构的主要作用力有哪些?一指多肽链分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键:肽键(二硫键)二、指多肽链主链骨架的局部空间结构。三、整条多肽 链中全部氨基酸残基(所有原子)的相对空间排布位置。主要化学键:疏水作用、离子键、氢键等。四、指由几条肽链构成。主要化学键:疏水作用力。 12、a-螺旋的结构特征是什么?如何以通式表示a -系螺旋?①右手螺旋②侧链伸向螺旋外侧③螺距0.54nm,每3.6个氨基酸残基上升一圈,每个氨基酸残基绕轴旋转100°④每个肽键的亚氨基氢(N-H)与前面第四个肽键的羰基氧(C=O之间形成链内氢键,氢键与螺旋长轴基本平行。 13、什么是B -折叠构象?有何特点?蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的,周期性折叠的构 象。A、锯齿状、充分伸展B侧链位于锯齿结构的上下方C、多条(段)肽链平行排列,走向可相同也可相反D 不同的肽链间(同一肽链的不同肽段间)的N-H与C=O形成氢键。这些肽链的长轴互相平行,而氢键与长轴近似垂直。 14、什么是超二级结构和结构域?在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单元按一定规律组合在一起,形成有规则的二级结构集合体,称超二级结构。球蛋白分子的一条我肽链中常常存在一些紧密的、相对独产的区域,称结构域。 15、举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间结构及功能也相似, 不同的氨基酸与蛋白质功能的关系不同。a、有些氨基酸与蛋白质的功能不密切:如:胰岛素B链第28-30位 AA (Pro-Lys-Ala )去掉后,活性仅下降10% b、有些氨基酸与蛋白质的功能密切:如:胰岛素A链第1位AA (Gly)去掉后,活性下降90% 分子病:蛋白质分子发生变异所导致的疾病。例:镰刀形红细胞贫血

生物化学问答题

苏州大学生化期末复习 1.受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机理何在? 解偶联剂大部分是脂溶性物质,最早被发现的是2,4-二硝基苯酚(DNP)。给受试动物注射DNP后,产生的主要现象是体温升高、氧耗增加、P/O比值下降、ATP的合成减少。其机理在于,DNP虽对呼吸链电子传递无抑制作用,但可使线粒体内膜对H+的通透性升高,影响了ADP+Pi→ATP的进行,使产能过程与储能过程脱离,线粒体对氧的需求增加,呼吸链的氧化作用加强,但不能偶联ATP的生成,能量以热能形式释放。 2.复制中为什么会出现领头链和随从链? DNA复制是半不连续的,顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。原因有①.链延长特点只能从'5→'3②.同一复制叉只有一个解链方向。DNA单链走向是相反的。因此在沿'3→'5方向上解开的母链上,子链就沿'5→'3方向延长,另一股母链'5→'3解开,子链不可能沿'5→'3。复制的方向与解链方向相反而出现随从链。 3.简述乳糖操纵子的结构及其调节机制。 乳糖操纵子含Z、Y、及A三个结构基因,编码降解乳糖的酶,此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P和一个调节基因I,在P序列上游还有一个CAP结合位点。由P序列、O序列和CAP结合位点共同构成lac操纵子的调控区,三个编码基因由同一个调控区调节。 乳糖操纵子的调节机制可分为三个方面: (1)阻遏蛋白的负性调节没有乳糖时, 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录起动;有乳糖时,少量半乳糖作为诱导剂结合阻遏蛋白,改变了它的构象,使它与O序列解离,RNA聚合酶与P序列结合,转录起动。 (2) CAP的正性调节没有葡萄糖时,cAMP浓度高,结合cAMP的CAP与lac操纵子启动序列附近的CAP结合位点结合,激活RNA转录活性;有葡萄糖时,cAMP浓度低,cAMP与CAP结合受阻,CAP 不能与CAP结合位点结合,RNA转录活性降低。 (3)协调调节当阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用;如无CAP存在,即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合,操纵子仍无转录活性。 4.何谓限制性核酸内切酶?写出大多数限制性核酸内切酶识别DNA序列的结构特点。 限制性核酸内切酶:识别DNA的特异性序列,并在识别点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。酶识别DNA位点的核苷酸序列呈回文结构。 5. 讨论复制保真性的机制 ①. 遵守严格的碱基配对规律; ②. 聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能;DNA-polⅢ依据碱基表现的亲和力,实现正确的碱基选择。 ③. 复制出错时DNA-pol I的及时校读功能。

生物化学试题及答案

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是( C ) A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是( C ) A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是( C ) A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能( C ) A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是( A ) A.CM B.VLDL(内源) C.LDL D.HDL E.IDL 136.高密度脂蛋白的主要功能是( D ) A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是( C ) A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶(ACAT)活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱( B ) A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂

二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是( A D E ) A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是( A B D E ) A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括( C D E ) A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA,不参与下列哪些代谢( A E ) A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是( A C E ) A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为( B D E ) A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料( A B E ) A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是( A B C D E ) A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心

生化问答题

1什么叫蛋白质的二级结构?有哪几种常见类型?P71 蛋白质的二级结构指多肽链的主架骨链中若干肽单位,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要的次级键而形成的有规则的构象。有α螺旋、β折叠、β转角、无规则线团。 2.简述DNA右手双螺旋结构要点。P112 (1)DNA分子有两条脱氧多核苷酸链构成,两条链都是右手螺旋,这两条链反向平行。(2)磷酸基和脱氧核糖在外侧,彼此之间通过磷酸二酯链相连接,形成DNA的骨架。(3)双螺旋的直径为2nm。(4)两条链由碱基间的氢键相连,而且碱基间形成氢键有一定的规律:腺嘌呤与胸腺嘧啶成对,鸟嘌呤与胞嘧啶成对;A和T间形成两个氢键,C和G间形成三个氢键。(5)沿螺旋轴方向观察,配对的碱基并不充满双螺旋的全部空间。 3真核生物细胞核中的DNA是如何组装成染色体的?P113 答:具有三级结构的DNA和组成蛋白紧密结合组成染色质。构成真核细胞的染色体物质称为“染色质”,它们是不定形的,几乎是随机地分散于整个细胞核中,当细胞准备有丝分裂时,染色质凝集,并组装成因物种不同而数目和形状特异的染色体,此时,当细胞被染色后,用光学显微镜可以观察到细胞核中有一种密度很高的着色实体。 4什么是同工酶,有何生理意义?P165 同工酶(isoenzyme)是指能催化相同的化学反应,但分子结构不同的一类酶,不仅存在于同一机体的不同组织中,也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中,它们在生理、免疫、理化性质上都存在很多差异。 5.磷酸戊糖途径有什么生理意义?P241可简化 磷酸戊糖途径的主要意义在于为机体提供磷酸戊糖和NADPH。 1.为核酸的生物合成提供核糖。核糖是核酸和游离核苷酸的组成成分。体内的核糖并不依赖从食物输入,可以从葡萄糖通过磷酸戊糖途径生成。 2.提供NADPH,NADPH是体内许多合成代谢的供氢体,还可参与体内羟化反应,此外NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。 6.简述人体血糖的来源与去路。P252 血糖来源:1食物经消化吸收入血的葡萄糖和其他单糖,这是血糖最主要的来源。2肝糖原分解释放的葡萄糖,这是空腹时血糖的主要来源。3由非糖物质转变而来。在禁食12小时的情况下,血糖主要由某些非糖物质转变而来。即糖异生作用。血糖去路:1氧化供能:葡萄糖通过氧化分解产生ATP供给能量,此为血糖的主要去路。2合成糖原。3转化成非糖物质:如脂肪、非必须氨基酸等。4转变成其他糖或糖衍生物,如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。5当血糖浓度超过肾糖阈时,由尿排出。 7什么是脂肪动员,其关键酶是什么?P258 脂库中贮存的脂肪,经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油,这一作用称为脂肪动员。或说储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油,并释放入血以供其他组织细胞氧化利用。使脂肪水解的酶主要为脂肪酶。 8.简述RNA在蛋白质合成中的作用。P366 RNA与蛋白质生物合成的关系十分密切,参与蛋白质生物合成过程的RNA有mRNA、tRNA、rRNA,它们各自起着不同的作用。mRNA是蛋白质合成的模板,通过其模板作用传递DNA的遗传信息,并指导蛋白质的合成。tRNA 把氨基酸搬运到核

生物化学问答题

1、蛋白质变性后,其性质有哪些变化? 答:蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。变性后其性质的变化为:生物活性丧失,其次是理化性质改变,如溶解度降低,结晶能力丧失,易被蛋白酶消化水解。 2、参与维持蛋白质空间结构的历有哪些? 答:氢键二硫键疏水作用范德华力盐键配位键 3、什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些? 答:蛋白质分子在变性因素的作用下,失去生物活性的现象为蛋白质变性作用。 物理因素:热、紫外线照射、X—射线照射、超声波、高压、震荡、搅拌等 化学因素:强酸、强碱、重金属、三氯乙酸、有机溶剂等。 4、什么是蛋白质的构像?构像与构型有何区别? 答:在分子中由于共价键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成,也没有光学活性的变化,构象形式有无数种。在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。构型有两种,即L—构型和D—构型。 构型改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。 5、乙酰辅酶A可进入哪些代谢途径?请列出。 答:①进入三羧酸循环氧化分解为二氧化碳和水,产生大量能量②以乙酰辅酶A为原料合成脂肪酸,进一步合成脂肪和磷脂等③以乙酰辅酶A为原料合成酮体作为肝输出能源方式 ④以乙酰辅酶A为原料合成胆固醇。 6、为什么摄入糖过多容易长胖? 答:①糖类在体内经水解产生单糖,像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰辅酶A,作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸,因此脂肪是糖储存形式之一。②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,也可作为脂肪合成甘油的来源。 7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径? 答:(1)在供氧不足时,丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下,有还原型的辅酶Ⅰ供氢,还原成乳酸。(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体在丙酮酸脱氢酶系的作用下,氧化脱羧生成乙酰辅酶A, 乙酰辅酶A进入三羧酸循环被氧化为二氧化碳和水及ATP。(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下生成磷酸烯醇式丙酮酸,在异生成糖。(4)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的作用下生成草酰乙酸,后者与乙酰辅酶A缩合成柠檬酸,柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬酸裂解酶催化生成乙酰辅酶A,后者可作脂肪、胆固醇的合成原料。(5)丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。决定丙酮酸的代谢方向是各条代谢途径中关键酶的活性。这些酶受到别构效应剂与激素的调节。 8、试从营养物质代谢的角度解释为什么减肥主要要减少糖类物质的摄入?

生物化学课后习题汇总

生物化学习题汇总 1、水分子是通过的作用可与另4个水分子配位结合形 成结构。 2、食品中的水可以分为和两大类。 3、下列食品中,()的等温吸湿线曲线是S型的? A.糖制品 B.水果 C.咖啡提取物 D.肉类课后作业 1、水在食品中的作用? 2、简述食品中水分的存在状态? 3、简述食品中结合水和自由水主要的区别? 4、简要说明水分活度比水分含量能更好反应(或预测)食品稳定性的原因?

填空题 1.糖可以分为()、()和()三大类。 2.常见的二糖有()、()和蔗糖。 3.戊糖与强酸共热,因脱水而生成(),己糖与强酸共热分解成甲酸、CO2、乙酰丙酸以及少量(),他们与()作用生成紫色物质。 4. 糖与()试剂共热时,蓝色消失,同时生成Cu2O的砖红色沉淀,用于糖的定性和定量检测。 5. 果胶质存在的三种状态是()、()和()。 6. 淀粉糊化(gelatination):淀粉粒在受热(60-80℃)时会在水中溶胀,淀粉链之间的()断裂,形成均匀的糊状溶液,分散在水中,此过程称为淀粉糊化。 7. 淀粉遇碘呈()色。 8.单胃动物不能消化纤维素是因缺乏水解()糖苷键的纤维素酶。 9. ()和()是与糖有关的非酶褐变反应。 10.淀粉分子具有()和()两种结构。 11. 蔗糖水解生成()和()。 12.淀粉的基本结构单位是()。 选择题 14. 下列()不属于单糖。 A葡萄糖 B麦芽糖 C果糖 D核糖

15.乳糖不耐受症 16.淀粉的糊化 17.淀粉的老化 18.美拉德反应 问答题 19.简述糖、单糖、低聚糖和多糖之间的相互关系。 20.论述影响淀粉老化的因素和控制淀粉老化的方法。 一、填空题 1.脂质是指()与()脱水反应形成的酯及其衍生物。 2.生物体不能自身合成,必须由食物供给的脂肪酸称为(),如()、()和EPA。 3.甘油三酯的通式是:()。 4.()、()和硫酯,除了含有脂肪酸和醇外,还含

生物化学上册问答题

四、问答题 1.将固体氨基酸溶于pH7的水中所得的氨基酸溶液,有的pH大于7,有的小于7,这种现象说明什么? 答:氨基酸既帶有氨基也有羧基,是兩性電解質。當固體的氨基酸溶於純水中時,酸性基團解離出質子使溶液變為酸性,堿性基團接受質子使溶液變為堿性。在20中通用氨基酸中,一氨基一羧基的氨基酸溶於水后溶液基本為中性,一氨基二羧基的氨基酸溶於水后溶液ph 小於7為酸性,二氨基一羧基的氨基酸,如Lys、Arg溶於水后溶液ph大於7為堿性。 2.某氨基酸的水溶液pH值为6.0,问此氨基酸的等电点是大于6,等于6,还是小于6? 答:該氨基酸水溶液ph值為6.0,說明該氨基酸羧基的解离程度大於氨基,要使氨基酸上的羧基的解离程度与氨基的解离程度相同,只有加酸抑制其水解,故該氨基酸的pi小于6。 3.苯丙氨酸在水中的溶解度很低,而丝氨酸却易溶于水.为什么? 答:苯丙氨酸的芳香环的侧链是非极性的,它被水的溶剂化作用伴随着?减,这是它不利于溶于水的原因。相反,丝氨酸的侧链含有一个极性的羟基,有利于它与水分子形成氢键而促进它溶于水。 4.计算(1)谷氨酸(2)精氨酸和(丙氨酸)的等电点。 答:(1)根据谷氨酸的解离曲线,其pI应该是它的a—羧基和它的侧链羧基两者pKa值和算术平均值,即pI=(2.1+4.07)/2=3.08;(2)精氨酸pI应该是它的侧链胍基pKa,即 pI=(8.99+12.48)/2=10.7;(3)丙氨酸pI应该是它的a—氨基和它的a—羧基两者的pKa 和的算术平均值即pI=(2.35+9.87)/2=6.11。 5.蛋白质有哪些重要功能? 答:(1)生物催化作用酶是蛋白质,具有催化能力,新陈代谢的所有化學反應几乎都是在酶的催化下進行的。 (2)结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成 (3)运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能 (4)收缩运动收缩蛋白与肌肉收缩和细胞运动密切相关 (5)激素功能 (6)免疫保护功能抗体是蛋白质 (7)贮藏蛋白如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用 (8)接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息 (9)控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。 (10)毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白。 1.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构?主要的稳定因素各是什么?

关于生物化学问答题附答案

生物化学解答题 (一档在手万考不愁) 整理:机密下载 有淀粉酶制剂1g,用水溶解成1000ml酶液,测定其蛋白质含量和粉酶活力。结果表明,该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml;其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉,计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活(淀粉酶活力单位规定为:在最适条件下,每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位)。答案要点:①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3(2分)酶总活力单位数是3×1000=3000U(1分)②总蛋白是0.1×1000=100 mg(1分),比活力是3000/100=30(1分)。 请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。(5分)答案要点:三羧酸循环;乙醛酸循环;从头合成脂肪酸;酮体代谢;合成胆固醇等。(各1分) 酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一,其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。答案要点:在某些酵母和某些微生物中,丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛,该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH 还原形成乙醇。葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O(6分)脱氢反应的酶:3-磷酸甘油醛脱氢酶(NAD+),醇脱氢酶(NADH+H+)(2分)底物水平磷酸化反应的酶:磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶(Mg2+或K+)(2分) 试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。答案要点:①mRNA是遗传信息的传递者,是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。 物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。 为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路?哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节?为什么?答案要点:①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径(2分);三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料(1分),要举例(2分)。②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物(3分),糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径(2分) 写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程,注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子,并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP的摩尔数。答案及要点:天冬氨酸+α酮戊二酸--→(谷草转氨酶)草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶)α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶)PEP+GDP+CO2 PEP+ADP→(丙酮酸激酶)丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系)乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环)2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1?5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶:L-谷氨酸脱氢酶(NAD+),丙酮酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,FAD,Mg2+),异柠檬酸脱氢酶(NAD+,Mg2+),a-酮戊二酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,NAD+,Mg2+),琥珀酸脱氢酶(FAD,Fe3+),苹果酸脱氢酶(NAD+)。(3分)共消耗1ATP,生成2ATP、5NADH和1FADH,则净生成:-1+2+3×5+2×1=18ATP DNA双螺旋结构有什么基本特点?这些特点能解释哪些最重要的生命现象?答案要点:a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成,螺旋表面有一条大沟和一条小沟。(2分)b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A-T配对,之间形成2个氢键,G-C配对,之间形成3个氢键(碱基配对原则,Chargaff定律)。(2分)c. 螺旋直径2nm,相邻碱

生物化学精彩试题带问题详解

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体氨基酸脱氨基最主要的方式是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

10、DNA二级结构模型是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代的终产物是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合是连续进行的 E、子代与亲代DNA分子核苷酸序列完全相同

生物化学复习题及答案

生物化学复习 一、单选题: 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸,哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中,哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下,抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节,错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶),催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应,其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化

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