生化名词解释总结
第二章氨基酸
1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。
4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
第三章蛋白质的结构
1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。
6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit）
7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域
8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。
9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
10、蛋白质三维结构
11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。
12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。
13、Sanger测序
14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
第四章蛋白质结构与功能
1、协同效应：寡聚蛋白分子中，一个亚基构象和功能的改变影响其他亚基构象和功能状态的改变；有正协同效应和负协同效应的不同。
2、波尔效应：
3、ELISA4：
4、western blot：免疫印迹测定，原理：蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。
步骤：SDS电泳→转移电泳→硝酸纤维膜→封闭→一抗→酶标二抗→显色反应
第五章蛋白质性质与生化分离技术
1、蛋白质沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：
a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
2、等电点沉淀：利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法。
3、蛋白质变性和复性：蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。 如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性
4、盐析和盐溶：
盐析
1.盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使溶解的物质析出的过程。如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。
2.向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析。
3.把动物脂肪或植物油与氢氧化钠按一定比例放在皂化锅内搅拌加热，反应后形成的高级脂肪酸钠、甘油、水形成混合物。往锅内加入食盐颗粒，搅拌、静置，使高级脂肪酸钠与甘油、水分离，浮在液面。（该反应用以制肥皂）
盐溶
在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。这种现象称为盐溶。
5、分配层析：利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数不同，使之分离。
6、凝胶过滤层析：当生物大分子通过装有凝胶颗粒的层析柱时，根据它们分子大小不同而进行分离的技术。
7、离子交换层系：利用不同组分对离子交换剂亲和力的不同。
8、亲和层析：利用生物大分子能与特异的配基的分子非共价结合来纯化生物大分子的方法。
9、疏水层析：
10、电泳：带电物质在电场中向相反电极移动的现象称为电泳。
11、聚丙烯酰胺凝胶电泳：是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质。聚丙烯酰胺凝胶具有机械强度好、有弹性、透明、化学性质稳定、对pH和温度变化小、没有吸附和电渗作用小的特点，是一种很好的电泳支持介质。
12、等电点电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带。13、双向电泳：双向电泳（two-dimensional electrophoresis）是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
第六章糖类生物化学
1、同多糖：某一种单一的单糖或衍生物缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素
2、杂多糖：由不同类型的单糖或衍生物组成如结缔组织中的透明质酸等
3、糖胺聚糖：蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。由糖胺的二糖重复单位组成，二糖单位中通常有一个是含氨基的糖，另一个常常是糖醛酸，并且糖基的羟基常常被硫酸酯化。糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。
4、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。
5、蛋白聚糖：各种糖胺聚糖与不同的核心蛋白质结合而形成的一类糖复合体。主要存在于高等动物的细胞间质中，有些也可以整合在细胞膜中。
6、蛋白聚糖聚集体：
7、肽聚糖：
第七章脂类生物化学
1、必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。
2、ω-3/6多不饱和脂肪酸：
3、皂化值：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。
4、酸败：油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象（由于脂水解释放游离的不饱和脂肪酸氧分解，低分子的脂肪酸(如丁酸)的氧化产物有臭味，用酸值表示）
5、甘油磷脂：由甘油构成的磷脂,是细胞膜特有的主要组分。在甘油磷脂分子中，除甘油、脂肪酸及磷酸外，由于与磷酸相连的取代基不同，可分別生成磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油及心磷脂等。
6、鞘糖脂：以神经酰胺为母体与糖形成的糖脂
7、反式脂肪酸：
第八章酶通论
1、酶：酶是生命维持或生命活动所不可缺少的具有催化功能的蛋白质的一种。生物体内所发生的化学反应均为酶的催化作用，所以酶被称之为生物催化剂。
2、核酶：
3、抗体酶：具有催化作用的抗体
4、诱导锲和学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，二者接近时酶蛋白受底物分子的诱导其构象发生有利于底物结合的构象变化，酶与底物在此基础上互补楔合进行反应
5、酶活性部位：
6、结合酶：结合酶包括两部分：蛋白质部分，称酶蛋白，决定反应的特异性；非蛋白质部分，多为小分子有机化合物或金属离子，决定反应的种类与性质。
7、酶工程：酶制剂在工业上的大规模应用，主要由酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化和生物反应器四个部分组成。
8、固定化酶：水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。在催化反应中以固相状态作用于底物。
第九章酶促反应动力学
1、酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适.
2、酶比活力：每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示，n U/mg或n U/ml
3、最适底物：
4、可逆抑制剂：
5、不可逆抑制剂：能与酶结合生成不可解离复合物的药剂。
6、竞争性抑制剂：能够产生竞争性抑制作用的抑制剂。一般在结构上与被抑制酶的底物相似，只能与游离酶结合，不能与酶-底物复合物结合。能与底物竞争酶的活性部位，形成可逆的酶-抑制剂复合物，但酶-抑制剂复合物不能分解成产物，酶反应速度因此下降。
7、非竞争性抑制剂：抑制剂与酶分子在底物结合位点以外的部位结合，不影响酶与底物的结合。因此，只影响酶催化反应的最大反应速度，不影响米氏常数，非竞争性抑制反应的双倒数图表现为在不同抑制剂浓度下，所有直线交横轴于一点。
8、反竞争性抑制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
9、酶催化稳态理论：
第十章、酶的催化机制和活性调节
1、酶结合部位：活性中心存在结合部位，使底物以固有的方式结合在活性部位，多底物反应存在多个底物结合位点，保
证反应有序进行；
2、酶催化部位：催化部位存在一个以上的催化基团，所以能进行协同催化；
3、酶酸碱催化：酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。
4、酶共价催化：酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。亲电基团——Mg 2+、Mn 2+ （有空轨道）；亲核基团——OH 、SH、咪唑基、某些辅酶（有孤对电子）
5、催化三联体：
6、同工酶：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。存在于同一种属或同一个体的不同组织中，可存在于同一组织和细胞中。
7、酶原激活：酶原经加工转变为有活性酶的过程称酶原激活，酶活性调节的方式。
8、酶共价修饰调节：通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，来调节酶活性。
9、别构酶：具有别构调节效应的酶
10、同促效应：/异促效应：底物对别构酶的调节作用。| 非底物对别构酶的调节作用
第十一章、维生素与辅酶
1、维生素与辅酶的关系：维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
2、与辅酶关系：水溶性维生素多以辅酶或辅基形式存在，脂溶性维生素多直接参与代谢调节。
3、维生素的分类：根据溶解性脂溶性维生素和水溶性维生素
前者溶于脂肪及脂溶剂，有A、D、E、K各小类；
后者溶于水，分B、C 两小类，每一小类又分为许多种。
第十二章、核酸生物化学
1、DNA双螺旋：特征①两条反平行多核苷酸链绕中心轴缠绕，右手螺旋②骨架：内侧——碱基垂直于纵轴；外侧——戊糖、磷酸3`、5`磷酸二酯键连接平行于轴纵，大沟宽 1.2nm 深0.85nm; 小沟宽0.6nm深0.75nm③直径：2nm ，二相邻碱基高度0.34nm 二核苷酸夹角36有十个核苷酸一周高度3.4nm
2、限制性内切酶：酶水解所用的一种酶，限制内切酶的作用，能降解外源而对自身顺序无作用。
特点：A、切割位点往往是回文结构
B、具有高度专一性，识别双链特定的位点，将两条链切开成粘性，平头末端
C、用于染色体结构分析、基因测序的分析、基因的体外重组
3、增色效应：核酸变性时, ε(P)值增高，称增色效应；核酸复性时, ε(P)值降低，称减色效应。
4、熔解温度：
5、southern blot：
6、northern blot：
第十四章、糖酵解
1、糖酵解：葡萄糖的降解途径，
2、乙醇发酵：
3、化学渗透偶联学说：电子传递的自由能驱动H + 从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，形成跨线粒体内膜的H + 电化学梯度，驱动ATP的合成。
4、P/O、：指当一对电子通过呼吸链传至氧原子所产生的ATP的摩尔数，可以是非整数。
5、结合变化机制：三个H+通过F0接头处,导致合成一个ATP分子。F1的3个β亚基存在三种互不相同的状态L, 与底物结合松弛,对底物无催化能力能结合ADP+Pi;T,紧密结合,具催化能力,ATP合成;O,开放形式底物亲和力极低，ATP释放
6、呼吸控制：ADP作为关键物质对氧化磷酸化的调节
7、柠檬酸循环回补反应：丙酮酸羧化形成草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸羧化形成草酰乙酸氨基酸脱氨基过程中产生草酰乙酸,α-酮戊二酸奇数脂肪酸的氧化,缬氨酸,Met分解可产生琥珀酰-CoA
十五章糖的其他代谢途径
1、糖异生：体内从非糖类物质如氨基酸、丙酮酸、甘油等合成葡萄糖的代谢，是维持血糖水平的重要过程。
2、磷酸戊糖途径：葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。
十六章脂肪酸代谢
1、酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏利用酮体的酶系。酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
2、柠檬酸穿梭：柠檬酸穿梭（citriate shuttle）是指线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶的催化下，需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者就可以用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，丙酮酸在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可以又一次参与转运乙酰CoA的循环。
第十七章：蛋白质降解和氨基酸代谢
1、转氨基作用：转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些氨基酸合成的重要途径。除赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。如：
谷氨酸＋丙酮酸谷丙转氨酶(ALT) α-酮戊二酸+丙氨酸
谷氨酸＋草酰乙酸谷草转氨酶（AST）α-酮戊二酸＋天冬氨酸
转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。
2、氧化脱氨基：氧化脱氨基作用（oxidative deamination）是指氨基酸在酶的作用下伴有氧化的脱氨基反应。(催化这个反应的酶称为氨基酸氧化酶或氨基酸脱氢酶，主要有L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。)
3、联合脱氨基：机体内的大多数氨基酸通过转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用两种方式联合起来进行脱氨基，称为联合脱氨基。
4、尿素循环：尿素循环（urea cycle）：又称为鸟氨酸循环，肝脏中2分子氨（1分子氨是游离的，1分子氨来自天冬氨酸）和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径。尿素循环是第一个被发现的环式代谢途径。
第十八章：核酸降解和核苷酸代谢
1、核苷酸从头合成：
2、核苷酸合成补救途径：
十九章遗传物质与信息传递
1、半保留复制：Watson和Crick在提出DNA双螺旋结构模型时即推测，在复制过程中首先碱基间氢键需破裂并使双链解开，然后每条链可作为模板在其上合成新的互补链，在此过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新和成的，这种方式称为半保留复制。
2、半不连续复制：DNA复制时，一条链(前导链)是连续合成的，而另一条链(后随链)的合成却是不连续的。（DNA复制时，以3‘→5‘走向为模板的一条链合成方向为5‘→3‘，与复制叉方向一致，称为前导链；另一条以5‘→3‘走向为模板链的合成链走向与复制叉移动的方向相反，称为滞后链，其合成是不连续的，先形成许多不连续的片断（冈崎片断），最后连成一条完整的DNA链。）
3、逆转录：逆转录（reverse transcription）是以RNA为模板合成DNA的过程，即RNA指导下的DNA合成。是RNA 病毒的复制形式，需逆转录酶的催化。艾滋病病毒(HIV)就是一种典型的逆转录病毒。
4、遗传密码（genetic code）：核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码子组成的，几乎为所有生物通用。
5、遗传密码变偶性：
6、外显子（exon or extron）：真核细胞基因DNA中的编码序列，这部分序列可转录为RNA，并翻译成蛋白质，也称表达序列。
7、内含子（intron）：真核细胞基因DNA中的不编码序列，这部分序列并不编码蛋白质，又称间隔序列或插入序列。RNA加工：初级转录物转变为成熟的RNA的过程。（如通过剪接切除内含子，信使核糖核酸(mRNA)的5′加帽、3′加尾，tRNA 3′接CCA，以及许多修饰过程。）
关于生物化学重点名词解释
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还 原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨 基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中 氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为，每一圈含有个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升，旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生化名词解释
生物化学名词解释 生物化学：生物化学是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。 糖类化合物：多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。 差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。 旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。 αβ异头物：异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物，具有相同取向的称β-异头物。 单糖：简单的多羟基醛或酮的化合物。 成脎反应：单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。 寡糖：由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。 多糖：由10个以上单糖单位构成的糖类物质。 血糖：是血液中的糖份，绝大多数为葡萄糖。 糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉。 脂质：脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。 反式脂肪酸：不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。 皂化值：完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。 碘值：100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数，表示油脂的不饱和程度。 抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。 兼性离子：同时带有正电荷和负电荷的离子。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。 层析：基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。 蒽酮反应：蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应，反应后溶液呈蓝绿色，在620nm处有最大吸收。 谷胱甘肽：由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 简单蛋白：仅由氨基酸组成。 结（缀）合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 蛋白质一级结构：以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质二级结构：肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起，彼此相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。 结构域：二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区，是一个特定区域。 Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。 氢键：氢原子与两个电负性强的原子相结合而形成的弱键。 α-螺旋：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。 β-折叠：由两、多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成。肽链主链
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
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生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
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第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
生物化学 名词解释问答题整理
名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点（pI）】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH， 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等，呈电中性，在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度（Tm）】又称解链温度， DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。（最大值是完全变性，最大值的50%则是双螺旋结构失去一半）融解温度依DNA种类而定，核苷酸链越长，GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后，DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。（教材） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”，是指必需基团（上述）在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的，能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数（Km）】 在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数（由反应中每一步反应的速度常数所合成的）。根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质（如氨基酸、丙酮酸、甘油）转变成糖（如葡萄糖，糖原）的过程，对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程（生成少量ATP） 【酮体】
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核酸的增色效应：核酸变性后，在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋：DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交：两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间，或DNA 单链分子与RNA分子之间，在去掉变性条件后，互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体：真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火：热变性的DNA在缓慢冷却得条件下，两条单链再重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫退火。 核酸变性：天然核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点：使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析：加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构：多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。 辅酶：与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合较紧密，常以共价键结合，透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力：在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢，即酶促反应的能力。酶的活性中心：指必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数：酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂：能提高酶活性的物质 抑制剂：引起抑制作用的物质。 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂：酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析，超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶：具有别构效应的酶 同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构，理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活：酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶：一般仅有一条多肽链。 寡聚酶：酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体：由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化：产生ATP等高能分子的方式。 回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶：从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用：由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链：一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化：氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化：有机分子在生物细胞内氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。 能荷：在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比：消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂：抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物：分子中含有磷酸基团，被水解下来时释放出大量的自由能，这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位。 α—氧化：在α碳原子上发生氧化作用，分解出二氧化碳，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化：脂肪酸的ω端甲基发生氧化，先转变为羟甲基，继而在氧化成羧基，从而形成α，ω—二羧酸的过程。 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮：是微生物，藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化：把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3，进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基互补配对原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录：以DNA分子中一条链为模板，按碱基互补配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段：保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子：独立复制的单位叫复制子。 前导链：以3’→5’走向的亲代链为模板，子代链就能连续合成，这条链叫前导链。 后随链：以5’→3’走向的亲代链为模板，子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段，然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，这条链叫后随链。半不连续复制：在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成；另一条按5’→3’的方向不连续合成，因此叫半不连续复制。 冈崎片段：后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。 转化：一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换：一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子：转录起始的特殊序列。 终止子：控制转录终止的部位。 基因工程：在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连（反义链，负链）:在一个转录单位中，双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链（有义链，正链）:与模板链互补的DNA链。 遗传密码：DNA中或（mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子：对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体：由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化：氨基酸与tRNA相连，形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列：原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对，以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶（标兵酶）：催化限速步骤的酶。 反馈抑制：在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节整个系列反应速度。 前馈激活：在一系列，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制；指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性，通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制：在分支代谢途径中，催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制：分支代谢途径中的两个末端产物，不能直接抑制代谢途径中的第一个酶，而是分别抑制分支点后的反应步骤，造成分支点上中间产物的积累，这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制：在分支代谢途径中，几种末端产物同时都过量，才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制：在分支代谢途径中，任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用，而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制：第一个限速步骤由一组同工酶催化，分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用，从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。
生化名词解释
第一部分： 糖酵解（glycolysis，EMP）：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof途径。 柠檬酸循环（citric acid cycle，tricarboxylic acid cycle，TCA cycle）：也叫三羧酸循环，又叫做TCA循环，是由于该循环的第一个产物是柠檬酸，它含有三个羧基，故此得名。乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成六碳三羧酸即柠檬酸，经过一系列代谢反应，乙酰基被彻底氧化，草酰乙酸得以再生的过程称为三羧酸循环。 生物氧化（biological oxidation）：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程，所以又称为细胞氧化或细胞呼吸。 质子梯度（gradients of protons）：化学渗透学说认为，电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度即质子梯度。这个梯度的电化学势驱动ATP合成。 Fe -S蛋白：(简写为Fe-S)是一种与电子传递有关的蛋白质，它与NADH Q还原酶的其它蛋白质组分结合成复合物形式存在。它主要以(2Fe-2S) 或(4Fe-4S) 形式存在。(2Fe-2S)含有两个活泼的无机硫和两个铁原子。铁硫蛋白通过Fe3+ Fe2+ 变化起传递电子的作用。 细胞色素（cytochrome)：是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称。因为有红颜色，又广泛存在于生物细胞中，故称为细胞色素。血红素的主要成份为铁卟啉。根据吸收光谱分成a、b、c三类，呼吸链中含5种（b、c、c1、a和a3)。 Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中，即共使2个细胞色素得到电子，从而被氧化。 电子传递链（eclctron transfer chain)：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链, 因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链。 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）：代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→A TP）,这种氧化放能和A TP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化。（NADH或FADH2将电子传递给O2的过程与ADP的磷酸化相偶联，使电子传递过程中释放出的能量用于ATP的生成。氧化磷酸化的过程需要氧气作为最终的电子受体，它是需氧生物合成ATP的主要途径。） 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)：代谢物通过氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP，使之磷酸化生成ATP。有氧呼吸中有三个的高能磷酸化合物——1，3-BPG, PEP及琥珀酰辅酶A。 磷氧比（P／O）：是指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的分子数。 电子传递抑制剂：凡是能够阻断电子传递链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂，常见的有鱼藤酮、抗霉素A、氰化物、叠氮化物、CO、H2S等。利用电子传递抑制剂是研究电子传递顺序的重要方法。 解偶联剂（uncoupler）是指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转化为ATP的化合物。它们也被称为氧化磷酸化解偶联剂。最早发现的一个解偶联剂是2, 4-二硝基苯酚（2, 4-dinitrophenol, DNP）。 氧化磷酸化抑制剂（inhibitors）：直接作用于ATP合酶复合体，从而抑制ATP的合成。 离子载体抑制剂（ionophore）：是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。
生化常考名词解释
1．增色效应：变性后的DNA 在260nm 的紫外光吸收有明显升高。 2．DNA 的变性：碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA 分子，即改变了DNA 的二级结构，但并不破坏一级结构。 3．Tm 值：50%的DNA 分子发生变性时的温度。 4．肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的a-羧基与下一个氨基酸分钟的a-氨基缩合，脱去一个水分子形成肽，肽链上的C-N 化学键称为肽键。 5．蛋白质一级结构：蛋白质多肽键氨基酸的组成和排列顺序。 6．电游：在直流电中，带正电何的蛋白质分子向阴极移动，带负电的向阳极移动。 7．氨基酸的等电点（pl）：氨基酸解离成两性离子或正电荷与负电荷相等，也就是静电何为零，其在的溶液中pH 值就是浓氨酸的等电点。 8．酶的活性中心：酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基因所构成的微区。 9．变构酶：守变构调节的酶。 10．米氏常数(即Km）：为酶促反映速度为最大速度一半时的底物浓度。 11．同工酶：催化相同的无化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 12．酶的抑制剂和激活酶：凡能使酶的活性下降并不引起酶蛋白质变性的物质为酶的抑制剂，能使酶由无活性变为有活性或促酶活性提高的物质。 13．生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。 14．钾-钠泵：细胞内外永远存在钾钠离子的浓度差，这种浓度差靠细胞上的特异蛋白来维持的，它能水解ATP并利用ATP 水解所释放的能量，蒋钠从细胞内运向细胞外，将钾从细胞外运向细胞内。 15．受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子 16．糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP 的一系列反应。 17．柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A 通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2 和水，同时释放能量的循环过程。 18．葡萄糖异生作用：非糖物质在肝.肾中转变成葡萄糖和糖元的过程，非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在相应酶催化下，糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解途径，其它酶生成葡萄糖的途径。 19．生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O 和CO2 并释放能量的过程称为生物氧化。 20．氧化磷酸化：氢沿着呼吸链传递给氧形成的同时，伴有ADP 磷酸化为ATP 的过程，氧化作用释放能量，磷酸化吸收能量俩个反应偶联在一起。 21．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。 22．解偶联作用：在氧化磷酸过程中，底物的脱氢氧化与ADP 的磷酸化是过程能量进行偶联的，某些物质能解除这个偶联过程，其结果是底物的脱氢氧化继续进行，同样有电子传递和氧气消耗，也有能量释放，但却不能利用所释放的能量进行ADP 的磷酸化，不能生成ATP. 23．酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β –羟丁酸和丙酮，统称为酮体。 24．a-氧化：每一次氧化，先去一个碳原子即羟酸碳原子，生成减了一个碳原子的脂肪酸和CO2 的氧化过程。 25．蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。 26．转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α –氨基转移到另一种α –酮酸的酮基上，生成相应的α –酮酸和另一种氨基酸的作用（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外） 27．中心法则： 28．转录：以DNA 的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA 分子上。 29．翻译：以RNA 为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。 30．半保留半不连续复制：DNA 复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以DNA 母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。 31．遗传密码：把排列在DNA 或其转录物RNA 链中的核甘酸顺序与蛋白质的氨基酸排列顺序联系起来的关系。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖