生化期末复习
第一章蛋白质的结构和功能
★蛋白质元素组成：碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒。基本组成单位：氨基酸。
★氨基酸的三字母英文缩写：甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro；色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr；天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu；赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His。
★氨基酸的通式：，氨基酸的连接方式：肽腱。
★氨基酸的分类：
非极性、疏水性氨基酸: 甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro
极性、中性氨基酸: 色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr
极性、酸性氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu
极性、碱性氨基酸：赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His
分子量最小的氨基酸：甘氨酸Gly
分子量最小的具有旋光性的氨基酸：丙氨酸Ala
支链氨基酸：缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile
芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phr；色氨酸Trp；酪氨酸Tyr
杂环氨基酸：脯氨酸Pro；色氨酸Trp；组氨酸His
羟基氨基酸：丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；苏氨酸Thr
含酰胺基氨基酸：天冬酰胺Asn；谷氨酰胺Gln
含硫氨基酸：半胱氨酸Cys；甲硫氨酸Met
亚氨基酸：脯氨酸Pro
★谷胱甘肽（GSH）由哪三个氨基酸残基构成？有何生理功能？
GSH是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。GSH的巯基具有还原性。
★等电点（Isoelectric point( pI)）：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
★紫外吸收性质：由于蛋白质分子中含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp, Tyr ，因此在280nm 波长附近有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度成正比关系，故可用作蛋白质的定量测定。
★茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，茚三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子茚三酮缩合成蓝紫色化合物，该蓝紫色化合物在570nm 波长处有最大吸收，由于此吸收峰大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可用于氨基酸的定量分析。
★蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。
蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。主要稳定因素：氢键、离子键。
★α-螺旋（α-helix）：①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。③氢键是稳定α-螺旋的主要化学键。④肽链中氨基酸残基侧链R基，分布在螺旋外侧
。
★β-折叠(β-sheet,β-pleated sheet)：①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状。
②氢键是稳定β-折叠的主要化学键。③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。
④氨基酸残基的侧链R基分布在片层的上方或下方。
★蛋白质一级结构与功能的关系：一，蛋白质一级结构是空间结构的基础，蛋白质的一级结构决定蛋白质空间结构，进而决定蛋白质的生物学功能。二，相似的一级结构有相同或相似的生物学功能，三，一级结构关键部位的改变影响其生物学活性。如：由于基因上遗传信息的突变，血红蛋白上β亚基N端的第6位氨基酸残基发生了改变，Glu→Val,转变为镰刀状红细胞。
■■〔大题目〕■■：什么是蛋白质的变性(protein denaturation)？哪些因素可引起蛋白质的变性？变性蛋白质的性质发生了哪些变化？有哪些应用？
天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。变性主要是二硫键及非共价键的断裂，并不涉及一级结构氨基酸序列的改变。
物理因素：加热，加压，脱水，搅拌，振荡，紫外线照射，超声波的作用等
化学因素：强酸，强碱，有机溶剂，尿素，重金属盐，生物碱试剂等
性质的改变：溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。蛋白质变性后，疏水基团暴露，相互之间容易聚集而发生沉淀。
蛋白质变性的应用：㈠高温、高压灭菌。㈡低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性。
★蛋白质的呈色反应：①双缩脲反应：两个或两个以上的肽键在碱性条件下与铜离子反应生成紫红色物质；②Folin—酚试剂反应：蛋白质分子中的Tyr在碱性条件下与酚试剂生成蓝色化合物；③茚三酮反应：蛋白质分子中的游离氨基和羧基与茚三酮加热生成蓝紫色化合物。
第二章核酸的结构和功能
★核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。核苷酸之间以磷酸二酯键链接形成多核苷酸链，即核酸。
★核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
★核酸的书写方式：方向5’—3’,线条简化式和文字简化式。
■■〔大题目〕■■：Watson -Crick DNA double helix model要点：
①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一个中心轴相互缠绕构成右手双螺旋结构。
②嘧啶与嘌呤碱位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3’,5’-磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。
③双螺旋的直径为2.37nm。螺距为3.54nm。每一圈双螺旋有10.5个碱基对。
④两条链由碱基间的氢键相连。A与T配对，形成两个氢键。G与C配对，形成三个氢键。
⑤由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，所以双螺旋结构上有两条螺形凹沟，一条较深，称为大沟；一条较浅，称为小沟。
⑥维持DNA结构稳定的作用力主要是碱基堆积力和氢键。碱基堆积力维持DNA 纵向稳定，而氢键维持DNA 的横向稳定。
★DNA双螺旋结构的多样性：可分为Z-DNA,B-DNA,A-DNA。Watson –Crick的DNA模型为B-DNA。
★基因组指细胞或生物体中，一套完整的单倍体遗传物质的总和。如人类基因组包含22条染色体和XX或XY两条性染色体上的全部遗传物质（核基因组），以及线粒体中的遗传物质（线粒体DNA）。
★核小体是染色质的基本组成单位，由DNA和组蛋白共同构成。
★RNA主要分为核蛋白体RNA(rRNA)、信使RNA（mRNA）、转运RNA(tRNA)
结构特点：(1)主要存在于细胞质中，少量存于细胞核中;(2)单链分子，碱基组成不遵守Chargaff 规则;(3)与DNA在碱基组成上的主要区别是RNA分子中U代替了T。此外，一些RNA 含有少量稀有碱基;(4)RNA中的戊糖为核糖，含有游离的C2’-OH。
功能：(1)mRNA的功能:转录核内遗传信息DNA的碱基排列顺序,并携带到胞质，指导所合成的蛋白质的氨基酸排列顺序。(2)tRNA的功能：转运氨基酸到核糖体上，参与解译mRNA的遗传密码，合成蛋白质。（3）rRNA的功能：rRNA不能单独行使功能，必须与蛋白质结合后形成核糖体，作为蛋白质合成的场所。
★核酸的紫外吸收：由于嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此，碱基、核苷、核苷酸和核酸在240-290nm的紫外波段有强烈的吸收，最大吸收值在260nm附近。这一性质被广泛用来对核酸、核苷酸、核苷和碱基进行定性定量分析。
★DNA变性：在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA
双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。变性并不涉及核苷酸间共价键的断裂，因此变性作用并不引起核酸分子量的降低。
★核酸变性时，由于更多的共轭双键得以暴露，在260nm处的吸光值（OD260 ）增加，此现象称为增色效应。DNA复性时，其溶液OD260降低的现象称为减色效应。
★DNA的变性过程是突变性的，它在很窄的温度区间内完成。因此，通常将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用Tm表示。此时，50%的DNA解链。一般DNA 的Tm值在70-85°C之间。DNA的Tm值与分子中的G和C的含量有关，G和C的含量越高，Tm值越高。
★DNA的复性：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。它是变性的逆过程。
★热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程叫退火。
★核酸杂交：两条来源不同的单链核酸，由于部分碱基互补，在适宜的条件下，如经退火处理可以形成杂交双链结构。
第三章酶
★核酶（ribozyme）是具有生物催化活性的RNA。其功能主要是切割RNA，其底物都是RNA 分子。因而从功能上讲也属于核酸内切酶，而且具有一定的序列特异性。
作用：1、RNA成熟过程的加工修饰；2、针对病毒或肿瘤基因的药物
核酸酶是指所有可以水解核酸的酶，可分为DNA和酶RNA酶
★酶是活细胞合成的一类具有生物催化活性的有机物，包括蛋白质和核酸。
酶促反应的特点：（1）极高的催化效率；（2）高度的特异性；（3）酶活性的可调节性；（4）酶的高度不稳定性。
★（了解）单体酶：仅具有三级结构的酶。寡聚酶：由多个相同的或不同的亚基以非共价键相连组成的酶称为寡聚酶。多酶复合体：由几种功能不同的酶彼此嵌合而形成多酶复合体，便于一系列反应的连续进行。多功能酶或称串联酶: 有一些多酶复合体在进化过程中，由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。
★酶的活性中心：酶的活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或残基上某些基团构成的特定的空间构象，是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位,所以一般处于酶分子表面或缝隙中。
★必需基团：酶活性中心及活性中心以外对于维持酶的活性有重要作用的一些化学基团称为酶的必需基团。常见的必需基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。
单纯酶是仅有肽链构成的酶。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，即由酶蛋白和辅助因子组成。
★全酶：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。只有全酶才具有催化作用。
★酶蛋白：决定反应的特异性。辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶：与酶蛋白结合疏松，可用透析法去除，多为小分子有机物。如维生素，铁卟啉等。辅基：与酶蛋白结合紧密，多为一些金属离子，如Mn2+，Cu2+，Zn2+等。
★影响酶促反应的六因素为：底物浓度；酶浓度；pH；温度和激活剂和抑制剂等。
★米式方程：米氏方程反映了底物浓度[S]与酶促反应速度间的定量关系。
★米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。Km 的意义：1、Km是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。2、不同的酶具有不同的Km值，它是酶的一个重要的特征常数。一般只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。当pH，温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的。3、如果一种酶有几种底物，则对于每一种底物各有一个特定的Km值。其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。1/Km 可近似地表示酶对底物亲和力的大小。1/Km越大，表明亲和力越大，酶促反应易于进行。
4、Km值一般在10-6—10-2 mol/L之间。
■■〔大题目〕■■：酶原(zymogen)、酶原激活原理及其生理意义：
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原激活的原理：酶原（在特定条件下）一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心。
酶原激活的生理意义: ①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，②使酶在特定的部位和环境中发挥作用。③可视为酶的储存形式。
★同工酶(isoenzyme)：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。（一同三不同）
★不可逆性抑制作用，例如：
有机磷化合物?? 羟基酶解毒-- -- -- 解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物?? 巯基酶解毒-- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
★可逆性抑制作用：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制
竞争性抑制(重点掌握)：抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。表观Km值增大，Vmax不变。
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。Km值不变，Vmax变小。
反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。Km值变小，Vmax变小。
第六章糖代谢
★糖代谢：
★磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADH＋H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
生理意义：（一）为核苷酸的生物合成提供核糖；（二）提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应。
★糖元合成的生理意义是储存能量，糖元分解的生理意义是维持血糖浓度。
★糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，是体内单糖生物合成的唯一途径。糖异生的生理意义：（一）维持血糖浓度恒定；（二）补充肝糖原；（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）
■■〔大题目〕■■：酵解、有氧氧化和糖异生途径要求掌握关键酶所催化的关键反应：
糖酵解的关键酶有：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。关键反应：（1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、（2）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP。
有氧氧化的关键步骤（加粗）和关键酶：丙酮酸脱氢酶复合体的组成：三种酶：丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。五种辅酶：TPP、硫辛酸、HSCoA、FAD、NAD+。三羧酸循环中的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。糖异生见上表。
★巴斯德效应（Pastuer effect）：有氧氧化抑制生醇发酵（或糖酵解）的现象称为巴斯德效应。
■■〔大题目〕■■：血糖的概念、正常值；血糖来源和去路：
血糖：指血液中的葡萄糖。血糖水平，即血糖浓度，正常血糖浓度：3.89～6.11mmol/L （70-110mg/dL）。
血糖来源：食物消化吸收；肝糖元分解；非糖物质转化。血糖去路：（1）通过酵解途径生成丙酮酸，有氧时生成氧气、水和能量，无氧时生成乳酸和能量；（2）合成肝糖元和肌糖元；（3）磷酸戊糖途径形成其他糖，如乳糖；（4）代谢合成脂肪和氨基酸。
★血糖水平主要依靠激素调节：降低血糖：胰岛素；升高血糖：胰高血糖素、糖皮质激素和肾上腺素。
第七章脂代谢
★人体必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸和花生四稀酸三种多不饱和脂酸，不能自身合成，需从食物中摄取。
★脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA（脂酸）及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。限制酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）。
★促进脂肪动员的激素称为脂解激素，如：肾上腺素、胰高血糖素、ACTH及TSH等。抑制脂肪动员的激素称为抗脂解激素，如：胰岛素、前列腺素E2及烟酸等。
■■〔大题目〕■■：脂酸β-氧化的概念、（部位/亚细胞定位）、主要过程、关键酶、反应部位及能量的计算：
脂酸的β-氧化：在氧气供给充足的条件下，脂酸可在体内分解成CO2及H2O并释放大量能量，以ATP形式供机体利用。
主要过程包括：1.脂酸活化，生成脂酰CoA；2.脂酰CoA进入线粒体；3.脂酰CoA的β-氧化；
4.三羧酸循环和氧化磷酸化。关键酶：肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ。
反应部位：除脑组织外/多数组织/以肝脏和肌肉最为活跃。亚细胞定位：1.FFA的活化(胞液)；
2.脂肪酸的β-氧化(线粒体)。
能量计算：（举例：一分子三软脂酰甘油彻底氧化成CO2和H2O，产生多少分子ATP？写出
代谢途径的主要过程。）：1分子脂酸通过β-氧化生成1分子乙酰CoA、1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA、1分子NADH+H+、1分子FADH2。1分子NADH+H+氧化生成3分子ATP，1分子FADH2氧化生成2分子ATP,1分子乙酰CoA通过三羧酸循环生成12分子ATP。
以软脂酸（16C）为例：共进行7次β-氧化，生成7分子FADH2、7分子NADH+H+及8分子乙酰CoA。1分子软脂酸彻底氧化生成的ATP=7×(1.5＋2.5)＋8×10=108。脂肪活化是消耗2分子ATP，因此净生成106分子ATP。(这一部分参照书p156到p157，记106个ATP)
饱和脂肪酸的碳原子数
乙酰CoA分子数=
2
β-氧化次数=乙酰CoA分子数—1
ATP生成数=β-氧化次数×（2＋3）＋乙酰CoA分子数×12
净生成数=生成数－1
■■〔大题目〕■■：酮体(ketone body)的概念、合成及利用的部位、生理意义：
酮体（ketone bodies）：酮体是肝脏FFA代谢特有的中间产物，包括乙酰乙酸（占30％）、β-羟丁酸（占70％）和丙酮（微量）。酮体合成的部位: 线粒体，利用特点：肝内生酮肝外用。生理意义：一、酮体分子量小，水溶性大，易于通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是脑组织和肌肉组织的重要能源。二、酮体的利用增加可减少葡萄糖的利用，有利于维持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消耗。
★脂肪酸合成：16C的软脂酸合成主要肝细胞胞液中进行，碳链延长在肝细胞的内质网和线粒体中进行。产物为软脂酸等。
原料：乙酰CoA、ATP、HCO3-、NADPH、Mn2+。关键酶：乙酰CoA羧化酶，辅基是生物素。乙酰CoA通过柠檬酸—丙酮酸循环从线粒体进入胞液。
★胆固醇的合成原料：18分子乙酰CoA（合成胆固醇的唯一碳源）、36分子ATP和 16分子NADPH+H+。关键酶：HMG-CoA还原酶。
合成的基本过程：1.甲羟戊酸的合成、2.鲨烯的合成、3.胆固醇的合成
合成部位：以肝脏、小肠合成为主，亚细胞定位：胞液及光面内质网。合成的基本过程：1.甲羟戊酸的合成、2.鲨烯的合成、3.胆固醇的合成
胆固醇在体内的转变：1.转变为胆汁酸。（最主要去路）; 2.转变为类固醇激素;
3.转化为维生素D3 ;
4.参与生物膜的合成.
★血脂：血浆中所含的脂类。血浆脂蛋白的分类：一、电泳法：α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白，乳糜微粒。二、超速离心法：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)、高密度脂蛋白(HDL)。
功能：1、CM：（十二指肠，空肠细胞）运输外源性甘油三酯及胆固醇酯的主要形式。
2、VLDL：（肝细胞）运输内源性甘油三酯及胆固醇酯的主要形式。空腹血浆中甘油
三酯的水平主要反映在VLDL的含量上。
3、LDL：（肝细胞、血浆）转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。LDL是正常人空
腹血浆中的主要脂蛋白。
4、HDL：（肝细胞，小肠细胞、血浆）将胆固醇从肝外组织逆向转运到肝进行代谢。
第八章生物氧化
★生物氧化(biology oxidation)：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2 和H2O的过程。
★底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）是因脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将能量转移给ADP形成ATP的过程。
★氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）是指在呼吸链电子传递过程中、能量逐步释放并偶联ADP磷酸化生成ATP，因此又称为偶联磷酸化。
★呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，此传递链称为呼吸链(respiratory chain)又称电子传递链（electron transfer chain)。呼吸链分为（1）NADH氧化呼吸链（2）琥珀酸氧化呼吸链。复合体Ⅰ: NADH-泛醌还原酶；复合体Ⅱ: 琥珀酸-泛醌还原酶；3. 复合体Ⅲ: 泛醌-细胞色素c还原酶；复合体Ⅳ: 细胞色素c氧化酶。呼吸链中ATP产生的部位是复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ。呼吸连成分的排列顺序：（1）NADH氧化呼吸链:NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2。（2）琥珀酸氧化呼吸链:琥珀酸→复合体Ⅱ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2.
★P/O比值：是指物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数（或ADP摩尔数），即生成ATP的摩尔数。
★进入线粒体的两种机制（穿梭方式）：（1）α-磷酸甘油穿梭机制：主要存在于脑和骨骼肌中。通过这种方式，1分子G产生36分子ATP。（2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：主要存在于肝和心脏中。通过这种方式，1分子G产生38分子ATP。
★呼吸链抑制剂通过作用于复合体Ⅰ、Ⅲ等来阻断电子传递以起到抑制作用。
★大多数高能化合物都含有可水解的磷酸基团，所以又称为高能磷酸化合物。如ATP、GTP、CTP、UTP、PEP、CP、乙酰磷酸等等。但也不是所有含磷酸基团的化合物都属于高能磷酸化物，如6-磷酸葡萄糖。
第九章氨基酸代谢
★(名解)体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。它们是：甲硫氨酸（假）、色氨酸（设）、赖氨酸（来）、缬氨酸（写）、异亮氨酸（一）、亮氨酸（两）、苯丙氨酸（本）、苏氨酸（书）。（假设来写一两本书）
★氨基酸的脱氨基作用的一般方式：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。联合脱氨基作用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。（是体内氨基酸脱氨基的主要方式）
■■〔大题目〕■■：氨的来源、去路，氨中毒的机理：
氨的来源：（1）氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。（2）肠道吸收的氨，包括肠内氨基酸砸肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。（3）肾小管上皮细胞分泌的氨，主要来自谷氨酰胺。
去路：（1）在肝内合成尿素，这是做主要的去路；（2）合成非必需氨基酸及其他含氮化合物；（3）合成谷氨酰胺；（4）肾小管泌氨，生成的NH3在酸性条件下生成NH3+，随尿排出。肝昏迷氨中毒的机制:氨进入脑组织，与脑中的α—酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可进一步
与谷氨酸结合生成谷氨酰胺，因此，脑中氨的增加使得脑细胞中的α—酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可引起中毒。
★尿素的生成（鸟氨酸循环）：反应部位：肝脏。亚细胞定位：肝细胞线粒体和胞液。
限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸。耗能：4
个ATP；生酮氨基酸（Leu 、Lys）。
★氨转运的两种方式：丙氨酸—葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用。
★重要氨类的相应氨基酸：谷氨酸经谷氨酸脱羧酶生成γ-氨基丁酸；组氨酸经组氨酸脱羧酶生成组胺（扩张血管）；色氨酸转变脱羧为5-羟色胺。（收缩血管）；苯丙氨酸又苯丙氨酸羟化酶（辅酶四氢生物蝶呤）生成酪氨酸。
★一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。其载体为四氢叶酸。
★芳香族氨基酸的代谢病：帕金森氏病患者多巴胺生成减少; 白化病患者黑色素细胞内酪氨酸酶缺陷时黑色素生成受阻;体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时，尿黑酸分解受阻，可出现尿黑酸症；当苯丙氨酸羟化酶缺乏时，出现苯丙酮酸尿症。
第十章核苷酸代谢
★脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸在核苷二磷酸水平上的还原作用生成的。由核糖核苷酸还原酶催化的反应，需硫氧化还原蛋白及其还原酶的参与。
★嘌呤环、嘧啶环上各原子的来源：
★
★
■■〔大题目〕■■：成熟红细胞的糖代谢特点(糖代谢及其生理意义)：
㈠红细胞中ATP的功能①维持红细胞膜上钠泵(Na+-K+-ATPase)的正常运转；②维持红细胞膜上钙泵(Ca2+-ATPase)的正常运转；③维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换；
④少量ATP用于谷胱甘肽、NAD+ 的生物合成；⑤ATP用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程。㈡2, 3-BPG的功能：2, 3-BPG是调节血红蛋白(Hb)运氧的重要因素，可降低Hb与氧的亲和力。㈢NADH和NADPH的功能：对抗氧化剂，保护细胞膜蛋白、血红蛋白和酶蛋白的巯基等不被氧化，从而维持红细胞的正常功能。
★血红素生物合成：原料：甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+；合成的部位和亚细胞定位：血红素主要在骨髓的幼红细胞和网织红细胞以及肝脏中合成；关键酶：ALA（δ-氨基-γ-酮戊酸）合酶；辅酶是磷酸吡哆醛。
★一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化(biotransformation)。生物转化反应的主要类型：第一相反应：氧化（最多见的生物转化反应）、还原、水解反应；第二相反应：结合反应。生物转化的生理意义：对体内的非营养物质进行转化，使其灭活，或解毒；更为重要的是可使这些物质的溶解度增加，易于排出体外。
★初级胆汁酸：是肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及相应结合型胆汁酸。
★次级胆汁酸：在肠道细菌作用下初级胆汁酸7α-羟基脱氧后生成的胆汁酸，包括脱氧胆酸、石胆酸及相应结合型胆汁酸。
★游离胆汁酸包括胆酸、脱氧胆酸、鹅脱氧胆酸和少量石胆酸。上述胆汁酸分别与甘氨酸和牛磺酸结合结合的产物，称为结合胆汁酸，主要是甘氨胆酸和牛黄胆酸等。
■■〔大题目〕■■：胆汁酸肠肝循环的生理意义及胆汁酸的功能：
生理意义：1.使有限的胆汁酸可以最大限度的反复利用。
2.弥补胆汁酸的合成不足，满足人体对胆汁酸的生理需要。
3.使胆汁酸/胆固醇的比例恒定，不易形成胆石。
胆汁酸的功能：1.促进脂类的消化与吸收；2.抑制胆汁中胆固醇的析出。
★胆色素：是体内铁卟啉化合物的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等。
★游离胆红素：未与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为游离胆红素，又称间接胆红素。
结合胆红素：与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为结合胆红素，又称直接胆红素。
★胆红素的运输形式：胆红素－清蛋白复合体。
★胆红素在肝中转变为结合胆红素；结合胆红素在肠道中转变胆素。
★肠道中有少量的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收，经门静脉入肝，其中大部分再随胆汁排入肠道，形成胆素原的肠肝循环。
★黄疸分为溶血性黄疸、肝细胞性黄疸、阻塞性黄疸。
第十二章物质代谢的整合和调节
★乙酰辅酶A的来源与去路：
来源：1.糖的有氧氧化2.脂酸氧化分解3.酮体氧化分解4.氨基酸分解代谢
去路：1.进入三羧酸循环2.合成脂酸3.合成酮体4.合成胆固醇
★细胞内酶活性调节的两种方式及其概念：
酶的别构调节：是指体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变。
酶的化学修饰：是指酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性。
★激素受体分类：膜受体激素；胞内受体激素（书P266）
第十四章DNA 的生物合成
★semi-conservative replication—半保留复制：（1）、DNA生物合成时，母链DNA局部解开形成两股单链，各自作为模板(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。（2）、子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。
★semi-discontinuous replication—半不连续复制：DNA双螺旋的两股单链走向相反，一链为5’至3’方向，其互补链是3’至5’方向。复制解链形成复制叉上的两股母链也是走向相反，子链沿着母链摸板复制，只能从5’至3’方向延伸。在同一复制叉上只有一个解链方向。
★领头链（或前导链，eading strand）：顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着接连方向连续延长，这股不连续复制的链成为随从链（或后随链，lagging strand），复制中不连续片段称为冈崎片断（Okazaki fragment）。
★DNA聚合酶（简称DNA-pol或DDDP）的种类及功能：
原核生物: ①DNA-polⅠ：对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补。
②DNA-polⅡ：参与DNA损伤的应急状态修复。③DNA-polⅢ：是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。
真核生物：①DNA-polα：起始引发，有引物酶活性②DNA-polβ：参与低保真毒的复制③DNA-polγ：在线粒体DNA复制中起催化作用④DNA-polδ：延长子链的主要酶，有解螺旋酶活性⑤DNA-polε:在复制过程中起校读、修复和填补缺口的作用。
★DNA复制的保真性：（1）严格地遵守碱基配对规律：A与T、G与C；(2)聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能；（3）复制出错时有即时的校读功能。
★原核DNA复制（叉式）的过程：
一、复制的起始：DNA解链成复制叉，形成引发物及合成引物。
二、复制的延长：指在DNA-pol催化下，dNTP以dNMP的方式逐个加入引物或延长中的子链的3’端，其化学本质是磷酸二酯键的不断生成。
三、复制的终止：原核生物基因是环状DNA，双向复制的复制片段在复制的终止点处汇合。参与的酶有：解螺旋酶、引物酶、DNA-polⅢ、DNA-polⅠ、DNA连接酶、RNA水解酶
参与的蛋白因子有：SSB（单链DNA结合蛋白）
★逆转录：是指RNA在逆转录酶的作用下生成DNA的过程。是一种特殊的转录方式。
★遗传物质的结构改变而引起的遗传信息改变，均可称为突变（mutation）。突变包括错配、插入、缺失、重排等类型。
★移框突变（移码突变）：指缺失或插入（核苷酸）的突变，引起三联密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸的组成和排列顺序发生改变。
第十五章 DNA损伤与修复
★DNA损伤修复的四种类型：光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。
★紫外线照射最易产生的嘧啶二聚体为：胸苷酸二聚体。在体内可通过光修复酶还原。
第十六章 RNA的生物合成
★不对称转录(asymmetric transcription)：在DNA分子双链上某一特定区段，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录；模板链并非永远在同一条单链上。
★DNA双链中能够按照碱基互补规律指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链；相对的另一股单链称为编码链。
★原核生物RNA聚合酶亚基组成及作用：α亚基—决定哪些基因被转录；β亚基—催化功能；β’亚基—结合DNA模板；δ亚基—辨认起始点。
★原核生物DNA转录的要点及主要过程：转录过程包括转录起始、延长、终止三步。
（一）转录起始：1. RNA聚合酶全酶(α，α，β，β`，σ)与模板结合；2. DNA双链解开；
3.在转录的起始位点，RNA聚合酶催化发生第一次聚合反应，形成四磷酸二核苷酸，与全酶、DNA模板共同组成转录起始复合物。
（二）转录延长：1. s亚基脱落，核心酶变构，与模板结合松弛，沿着DNA模板前移；2. 在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。
（三）转录终止：包括非依赖Rho因子的转录终止和依赖Rho 因子的转录终止。
★启动子(promoter)：指RNA聚合酶识别、结合并开始转录的一段DNA序列。原核生物启动子序列按功能的不同可分为三个部位，即起始部位、结合部位、识别部位。原核生物一个转录区段可视为一个转录单位，称为操纵子(operon)，包括若干个结构基因及其上游的调控序列。
★断裂基因：真核生物结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
★外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。
内含子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。
★真核生物DNA转录后的修饰方式包括：剪接、剪切、修饰、添加。
★核酶：具有酶促活性的RNA称为核酶。最简单的核酶二级结构——锤头结构。
■■〔大题目〕■■：复制与转录的异同：
一、相同点：都以DNA为模板；都需要依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5’至3’方向延伸新链；都遵从碱基配对规律
二、不同点：
★起始密码：AUG ；终止密码：UAA，UAG，UGA
S-D序列：位于原核mRNA起始密码子AUG上游约8-13个核苷酸位置的富含嘌呤碱基的一段保守序列，通常为AGGAGG, 因其可以与原核生物核糖体小亚基中16S RNA通过碱基配对而结合，又称核蛋白体结合位点。
★从mRNA 5￠端起始密码子AUG到3￠端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链，称为开放阅读框架（ORF）。
★以原核生物为例，说明蛋白质生物合成的过程:
一、肽链合成起始：指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核蛋白体结合而形成翻译起始复合物。二、肽链合成延长：根据mRNA上密码子的排列顺序，依次添加氨基酸，从N端向C 端延伸肽链，直到合成终止的过程。包括进位、成肽、转位三个过程。进位需要延长因子EF-T，成肽需要转肽酶的参与。三、肽链合成终止：当mRNA上终止密码出现后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核蛋白体等分离，这些过程称为肽链合成终止。需要释放因子和RNA聚合酶参与。
★核糖体循环（名解）：翻译起始复合物的形成至核糖体解聚的翻译全过程。肽链合成开始时，核糖体的大小亚基解聚，小亚基与mRNA和起始氨基酰-tRNA结合后，大亚基与之结合而形成翻译起始复合物；在按照mRNA的密码子顺序经进位成肽转位合成肽链。
第十八章基因表达调控
★基因(gene)：负载特定遗传信息的DNA片断，通常包括DNA编码序列、非编码调节序列和内含子。
★基因组：一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息。
★基因表达：基因经过转录、翻译，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程。
★基因表达调控：基因表达呈多级调控；与基因的结构、性质，生物个体或细胞所处的内、外环境，以及细胞内所存在的转录调节蛋白有关。生物学意义：（一）适应环境、维持生长和增殖、（二）维持个体发育与分化。
★顺式作用元件：是指可影响自身基因表达活性的DNA序列。按功能特性分为：启动子、增强子和沉默子。
★反式作用因子：是指与顺式作用元件结合，调节转录活性的蛋白质。
两个题目结合考
■■〔大题目〕■■：原核生物乳糖操纵子的结构：内含Z、Y和A三个结构基因，分别编码β-半乳糖苷酶、透酶和乙酰基转移酶，此外还有一个操纵序列O、一个启动序列P及一个调节基因I。调节机制：阻遏蛋白的负性调节、CAP的正性调节、协调调节。
■■〔大题目〕■■：大肠杆菌为什么在葡萄糖和乳糖共存的情况下，首先利用葡萄糖，然后再利用乳糖？
乳糖存在时，由β-半乳糖苷酶催化成半乳糖，半乳糖与I序列表达的阻遏蛋白结合，使蛋白质构想变化，导致阻遏蛋白与O序列解离，发生转录。葡萄糖浓度较低时，cAMP浓度较高，cAMP与CAP结合，这是CAP结合CAP位点，刺激RNA的转录活性。因此，葡萄糖浓度低，乳糖浓度高时，转录表达更好地进行。单纯乳糖存在时，细菌利用乳糖作碳源；若有葡萄糖或葡萄糖/乳糖共同存在时，细菌首先利用葡萄糖才是最节能的，这时，葡萄糖通过降低cAMP 浓度，阻碍cAMP与CAP结合而抑制lac操纵子转录，使细菌只能利用葡萄糖。
★基因工程的相关概念：
（1）克隆(clone)：来自同一始祖的相同副本或拷贝的集合。
（2）DNA克隆：应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质（同源的或异源的、原核的或真核的、天然的或人工的DNA）与载体DNA接合成一具有自我复制能力的DNA分子——复制子，继而通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增提取获得大量同一DNA分子，也称基因克隆或重组DNA 。
（3）实现基因克隆所采用的方法及相关工作统称为重组DNA技术或基因工程（genetic engineering）
★工具酶的种类及其在重组DNA技术中的作用。
（1）限制性核酸内切酶：识别特异序列，切割DNA
（2）DNA连接酶：催化DNA中相邻的5′磷酸基和3′羟基末端之间形成磷酸二酯键，使DNA 切口封合或使两个DNA分子或片段连接
（3）DNA聚合酶Ⅰ：合成双链cDNA分子或片段连接；缺口平移制作高比活探针；DNA序列分析；填补3′末端
（4）反转录酶：合成cDNA；替代DNA聚合酶I进行填补，标记或DNA序列分析
（5）多聚核苷酸激酶：催化多聚核苷酸5′羟基末端磷酸化，或标记探针
（6）碱性磷酸酶：切除末端磷酸基
★载体种类：质粒、噬菌体、病毒。
★目的基因的四种获取方法：化学合成法；基因组DNA文库；cDNA文库；聚合酶链反应。限制性核酸内切酶的酶切特点：能识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类核酸内切酶。分为三类。常用的是Ⅱ类酶，Ⅱ类酶识别位点的特点：呈二元旋转对称。这种特殊的结构顺序称为回文结构。
★目的基因和载体DNA的连接方法：粘性末端连接；平端连接；同聚物加尾连接；人工接头连接。
■■〔大题目〕■■：基因工程的操作步骤：（1）分离目的基因和载体DNA。（2）用合适的内切酶切割上述两者，产生匹配的末端。（3）连接酶连接目的基因和载体，形成重组DNA 分子。（4）重组DNA分子转入宿主细胞。（5）筛选有目的基因的阳性克隆。
第十九章细胞信号转导的分子机制
★第一信使：由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质统称为细胞间信息物质。又称作细胞间信息物质。
按化学组成可分为：蛋白质和肽类(胰岛素、生长因子、细胞因子等)；氨基酸及其衍生物（甲状腺素、肾上腺素等）；类固醇激素（肾上腺皮质激素，性激素等）；脂肪酸衍生物（前列腺素）；某些气体分子(NO、CO)
按其特点及作用方式分为五类：神经递质（突触分泌信号）；内分泌激素（内分泌信号）；局部化学介质（旁分泌信号）；气体信号：NO、CO；自分泌信号
★第二信使：在细胞内传递信息的小分子物质，如：Ca2+、DAG、IP3、Cer、cAMP、cGMP、花生四烯酸及其代谢产物等。
★第三信使：负责细胞核内外信息传递的物质，又称为DNA结合蛋白，是一类可与靶基因特异序列结合的核蛋白，能调节基因的转录。如立早基因（多数为原癌基因，如c-fos、c-jun ）的编码蛋白质。
★受体(receptor)：是细胞膜上或细胞内能特异识别并结合生物活性分子的成分，它能把识别和接受的信号正确无误地放大并传递到细胞内部，进而引起生物学效应。一般是蛋白质，个别是糖脂。受体分为膜受体和胞内受体。
★G蛋白（G protein）：是一类和GTP或GDP相结合、位于细胞膜胞液面的外周蛋白，由α、β、γ三个亚基组成。有两种构象：非活化型；活化型。
■■〔大题目〕■■：以肾上腺素为例，扼要说明作用于膜受体激素的信号转导过程。（cAMP-蛋白激酶途径）
肾上腺素与受体结合，形成肾上腺素--受体复合物，激活无活性的Gαβγ—GDP形成有活性的Gα—GTP，G蛋白又激活无活性的腺苷酸环化酶（AC）形成有活性的AC，ATP在AC的作用下形成cAMP，激活cAMP蛋白激酶（PKA）的形成。PKA通过抑制糖元合酶，促进糖元磷酸化酶来影响糖元的代谢。
★以胰高血糖素为例说明作用于膜受体激素的信号转导过程：
胰高血糖素——膜受体——G蛋白——腺苷酸环化酶——cAMP——PKA——酶或功能蛋白——生物效应
强调:因为这次出题把往年的的都改掉了，同一个答案会换一种问法。所以一定要弄清题目，看清楚概念性的东西。记忆要有技巧，注意区别概念差异，建立知识框架。
（下面是老师PPT上单独提到的几点）
1.碱性氨基酸有哪些：精组赖（精氨酸，组氨酸，赖氨酸）
2.对280nm紫外光有吸收性的芳香族氨基酸：色氨酸酪氨酸
3.同工酶：一同三不同。催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同
4.糖代谢里糖的来源和去路：3个来源，5个去路。
4.糖异生的生理意义：（一）维持血糖浓度恒定；（二）补充肝糖原；（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）。糖异生是体内唯一糖其他物质转变为糖的形式。
5.蛋白质和核酸的紫外线吸收波长：蛋白质280nm，核酸260nm
6.蛋白质和DNA二级结构特点：蛋白质是α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲。DNA是双螺旋结构。
7.核酶和核酸酶：核酶是RNA，核酸酶（核酸水解酶）是蛋白质。
8.糖酵解和糖酵解途径：糖酵解最终产物是乳酸。糖酵解途径最终产物是丙酮酸。
9.糖异生和糖异生途径：糖异生底物：乳酸，甘油，生糖氨基酸；糖异生途径底物：丙酮酸。所以说，糖酵解途径和糖异生途径是互易的过程（而不是糖酵解和糖异生）
10.脂肪与脂肪酸：脂肪是甘油三酯，脂肪酸是脂肪族碳氢链。
脂肪的合成：关键酶脂酰CoA合成酶；分解：脂肪动员（关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶）
脂肪酸的合成：关键酶乙酰CoA羧化酶（辅酶生物素）；分解：关键酶肉碱脂酰转移酶Ⅰ
11.己糖激酶，果糖激酶，丙酮酸激酶：激酶都是磷酸化的；磷酸酶是去磷酸化的
12.基因表达调控（中心法则）：复制，转录，翻译和表达调节
最后希望大家都取得好成绩！
生化总复习题答案
填空题： 1.写出下列生化常用英文缩写的中文全称：ATP 腺苷三磷酸；NADH 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（还原型）；His: 组氨酸；NAD 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化型），FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（氧化型），NADP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（氧化型），ACP 酰基载体蛋白，CoQ 辅酶Q, CoA 辅酶A, Glu 谷氨酸, Arg 精氨酸, Lys 赖氨酸, Asp 天冬氨酸, PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸, TG 甘油三酯, Cyt c: 细胞色素c 2．生物体内磷酸化作用可分为氧化磷酸化、底物水平磷酸化和光合磷酸化。 3．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH＋H+来自3－磷酸甘油醛的氧化。 4．脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是酯酰CoA 脱氢，该反应的载氢体是 FAD。 5. 竞争性抑制剂与底物分子竞争地结合到酶的活性中心。在高浓度底物下，竞争性抑制剂的作用可以被克服。 6. 非竞争抑制剂结合在酶的非活性中心上，它使酶总的三维形状发生构象改变，导致催化活性降低。非竞争性抑制剂的效应不能由高浓度底物而克服。 7.在代谢途径中，终产物通常反馈抑制同一途径上游的关键步骤，以防止中间体的增加以及代谢物与能量的不必要的使用。 8 . 纤维素是由_β－葡萄糖__组成,它们之间通过_β－1，4__糖苷键相连。 9. 淀粉是由__α－葡萄糖__组成,它们之间通过_α－1，4__糖苷键相连，并由α－1，6__糖苷键形成支链。 10．核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为增色效应；变性的DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为减色效应。 11. T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的核酸，称之为核酶这是对酶概念的重要发展。 12. 酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为ES复合物此时酶促反应速成度为最大反应速度。 13．核糖核苷酸的合成途径有从头合成途径和补救合成途径。 14. 糖苷是指糖的_半缩醛羟基___和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 15. 许多代谢途径的第一个酶是限速酶，终产物多是它的抑制剂，对它进行反馈抑制，底物多为其激活剂。 16. DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分DNA保持单链状态，若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成双链。 17. 增加脂肪酸链的长度，或降低脂肪酸链中不饱和双键的数量，膜的流动性会降低。哺乳动物生物膜中，由于胆固醇闭和环状结构的干扰作用，增加其含量也会降低膜的流动性。 18. 线粒体的内膜和外膜之间是膜间腔。内膜是ATP合成过程中电子传递和氧化磷酸化的场所。
生化习题及答案
期中答案 一、单项选择题(每小题0.5分，共10分) 1．Watson-Crick的DNA结构为： B．DNA双链呈反平行排列 2．已知某酶的Km为0.05mol/L，使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80％时的底物浓度是：C． 0.2mol/L 3．tRNA的作用是：B．把氨基酸带到mRNA的特定位置上 4．下列哪一种物质是琥珀酸脱氢酶辅酶：B．FAD 5．若电子通过下列过程传递，释放能量最多的是： A．NADH-->Cytaa3 6．氨基酸与蛋白质都具有的理化性质是：B．两性性质 7．稀有核苷酸主要存在于：C．tRNA 8．在寡聚蛋白中，亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称之为：D．别构现象 9．下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸：D．Glu 10．DNA一级结构的连接键是：B. 肽键 11．定位于线粒体内膜上的反应是：D、呼吸链 12．属于解偶联剂的物质是：A．2,4-二硝基苯酚 13.关于酶催化反应机制哪项不正确：D．酶-底物复合物极稳定 14.酶在催化反应中决定专一性的部分是：B．辅基或辅酶 15.核酸分子储存和传递遗传信息是通过：D．碱基顺序 16.核酸对紫外线吸收是由哪种结构产生的：C．嘌呤、嘧啶环上共轭双键 17.关于氧化磷酸化叙述错误的是：A．线粒体内膜外侧pH比线粒体
基质中高
18.具有下列特征的DNA中Tm最高的是：B．T为15% 19.底物水平磷酸化涵义：C．底物分子重排后形成高能磷酸键，经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP 20.三羧酸循环，哪条不正确：C．无氧条件不能运转氧化乙酰COA 二、多项选择题（选错或未选全不得分。号码填于卷头答题卡内；）1．属于酸性氨基酸的是：C．天冬E．谷 2．EMP中，发生底物水平磷酸化的反应步骤是：P208 A．甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸E．磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 3．蛋白质二级结构中包括下列哪几种形式：P27 A．α-螺旋 B．β-折叠D．β-转角 E．无规则卷曲 4．下列哪些是呼吸链组成成份：P177 A．辅酶Q B．乙酰CoA C．细胞色素类D．铁硫蛋白E．钼铁蛋白5．下列属于高能化合物的是：A.磷酸烯醇式 B．ATP C．柠檬酸 D．磷酸二羟丙酮 E．3-磷酸甘油酸 6．蛋白质变性后： B．次级键断裂 D．天然构象解体 E．生物活性丧失 7．维持蛋白质三级结构稳定的作用力是: A．疏水作用 B．氢键 C．离子键 D．范德华作用力
生化期末复习资料资料
糖类 1.自然界中最重要的单糖是：戊糖和己糖。 2.最简单的单糖含3个碳原子，有两个:甘油醛和二羟丙酮。（P2） 3.寡糖的命名（17）、常见糖的写法（P19） 4.自然界存在的重要二糖有三种：蔗糖、麦芽糖、乳糖。 5.多糖：同聚多糖：淀粉、糖原、纤维素、几丁质。 杂多糖：果胶。 6.糖的还原性：无还原性：蔗糖 有还原性：麦芽糖、乳糖 单糖都有还原性，二糖部分有还原性。 脂类 1.按化学结构，脂类可以分为两大类： 单脂：脂肪、油、蜡 复合脂：磷脂、糖脂、硫脂、脂蛋白
衍生脂类：萜类、固醇等 2.自然界常见的脂肪酸：软脂酸和硬脂酸。 自然界常见的脂肪酸是顺势构型。 3.乳化作用：脂肪虽不溶于水，但在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀地分散在水里面而形成稳定的乳状液，这个过程叫乳化作用。 4.磷脂具有双亲性，既亲水又亲油。（别的脂类是否有此性质？） 5.维生素D2原：麦角固醇在阳光或紫外线照射下，可转变为维生素D2，故麦角固醇又称为维生素D2原。 蛋白质化学 1.参与组成蛋白质的有20种基本氨基酸，都是L构型。 2.常见氨基酸的三字母缩写： Gly甘氨酸Ala丙氨酸Val缬氨酸Leu亮氨酸Ile异亮氨酸Phe苯丙氨酸Glu谷氨酸Met甲硫氨酸 3.等电点：当溶液在某一pH 值时，蛋白质所带正、负电荷相等，即总净电荷为零，此时溶液的pH 称该
蛋白质的等电点(pI)。 4.氨基酸的解离和两性性质（57） 5.蛋白质的结构： 一级结构指的是以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。 二级结构指肽链主链骨架原子的相对空间位置，而不涉及残基侧链。 三级结构指在二级结构或超二级结构基础上肽链发生的再折叠、卷曲。 四级结构指由两条或两条以上多肽链构成的蛋白质分子，结构就更为复杂，其结构的最小共价单位称为亚基或亚单位。亚基和亚基的结合方式称为四级结构。 6.二级结构有哪几种： α-螺旋β-折叠β-转角 7.蛋白质的胶体性质：因为蛋白质分子的直径一般在2nm~20nm的范围内，所以蛋白质溶液是胶体。 8.蛋白质的变性：某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。 蛋白质变性的特点：次级键被破坏 天然结构解体
2014生物化学期末考试试题
《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油
3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )
生化习题及答案
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
生物化学期末考试试题及答案范文
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
生化期末复习答案
第1章糖类 一、是非题 1.果糖是左旋的，因此它属于 L构型 2.景天庚糖是一个七糖 3.D果糖是左旋糖 4.葡萄糖和半乳糖是不同的单糖，但α葡萄糖和β葡萄糖是相同的单糖 5.果糖是六糖 6.D型单糖光学活性不一定都是右旋 7.体内半乳糖不能像葡萄糖一样被直接酵解 8.己糖有8种异构体 9.麦芽糖食由葡萄糖与果糖构成的双糖 10.糖蛋白中的糖肽连接键，是一种共价键，简称为糖肽键 二、填空题 1.醛糖转移酶（transaldolase)可催化： ＋=D-景天糖-7-磷酸＋ 酮糖转移酶（transketolase)可催化： ＋=果糖-6-磷酸＋ 2.在糖蛋白中，糖经常与蛋白质 的，和残基相联接 3. 淀粉遇碘呈蓝 色，淀粉遇碘呈紫色。与碘作用呈红褐色。直链淀粉 的空间构象是 4.单糖的游离羰基能与作用生成糖脎。各种糖生成的糖脎结晶形成和都不相同 5.开链己糖有种异构体 6.直链淀粉遇碘呈色。在细胞与细胞相互作用中主要是蛋白质与及蛋白质与的相互作用 7.辛基葡萄糖苷可以用来增 溶 8.直链淀粉是一种多糖，它的单体单位是，它们以键连接；纤维素也是一种多糖，它的单体单位是，它们以键连接 9.糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间 的有关,也是合 成, , 等的碳骨架的供体 10.糖肽连接键的主要类型有, 三、选择题 1.纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式为（） （1）α－1，4－葡萄糖 （2）β－1，3－葡萄糖 （3）β－1，4－葡萄糖 （4）β－1，4－半乳糖 2.氨基酸和单糖都有D和L不同构型，组成大多数多肽和蛋白质的氨基酸以及多糖的大多数 单糖构型分别是（）
（1）D型和D型 （2）L型和D型 （3）D型和L型 （4）L型和L型 3.下列哪个糖不是还原糖（） （1）D－果糖 （2）D－半乳糖 （3）乳糖 （4）蔗糖 4.下列哪个糖是酮糖（） （1）D－果糖 （2）D－半乳糖 （3）乳糖 （4）蔗糖 5.分子式为C5H10O5的开链醛糖有多少个可能的异构体（）（1）2 （2）4 （3）8 （4）16 6.下列蛋白质中（）不是糖蛋白 （1）免疫球蛋白 （2）溶菌酶 （3）转铁蛋白 （4）胶原蛋白 7.下列糖中（）为非还原糖 （1）麦芽糖 （2）乳糖 （3）棉子糖 （4）葡萄糖 8.直链淀粉遇碘呈（） （1）红色 （2）黄色 （3）紫色 （4）蓝色 9.支链淀粉遇碘呈（） （1）红色 （2）黄色 （3）紫色 （4）蓝色 10.棉子糖是（） （1）还原性二糖 （2）非还原性二糖 （3）还原性三糖 （4）非还原性三糖
生化试题及答案,推荐文档
一、填空题 2．蛋白质分子表面的_电荷层______ 和__水化膜_ 使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶 液中。 5. 写出下列核苷酸的中文名称： ________________________ ATP__三磷酸腺苷—和dCDP_脱氧二磷酸胞苷 _____________________________________________ 。6．结合蛋白质酶类是由__酶蛋白__和__辅助因子_____ 相结合才有活性。 7.竞争性抑制剂与酶结合时，对Vm 的影响__不变_______ ，对Km 影响_是增加 _______ 。有机磷杀虫剂中毒是因为它可以引起酶的___不可逆______ 抑制作用。 & 米氏方程是说明—底物浓度―和—反应速度—之间的关系，Km的定义—当反应速度为最大速度的1/2 时的底物的浓度__________________________ 。 9. FAD含维生素B2 _____ ，NAD+含维生素 _____ P P _______ 。 12. 磷酸戊糖途径的主要生理意义是__生成磷酸核糖__和 __NADPH+H_ 。 13. 糖酵解的主要产物是乳酸___。 14. 糖异生过程中所需能量由高能磷酸化合物 _ATP__和__GTP__供给。 15?三羧酸循环过程的限速酶—柠檬酸合酶__、一异柠檬酸脱氢酶、_a—酮戊二酸脱氢酶复合体。 16.糖酵解是指在无氧条件下，葡萄糖或糖原分解为_乳酸________ 的过程，成熟的_红细胞 ____ 靠糖酵解获得能量。 17?乳糜微粒（CM ）在__小肠粘膜细胞__合成，其主要功能是_转运外源性甘油三酯 ______________________________________________________________________________________ 。 极低密度脂蛋白在__肝脏_合成。 18?饱和脂酰CoA 氧化主要经过脱氢、_ 加水__、—再脱氢—、__硫解—四步反应。 19. _________________________________________ 酮体是由__乙酰乙酸___、__2---_羟基丁酸___________________________________________ 、__丙酮 ___ 三者的总称。 20. ____________________________ 联合脱氨基作用主要在__肝、_肾__、__脑___等组织中进行。 21. ______________________________________________ 氨在血液中主要是以__谷氨酰胺__和__丙氨酸____________________________________________ 的形式被运输的。 22. ATP的产生有两种方式，一种是作用物水平磷 _酸化 _____ ，另一种—氧化磷酸化 _____ 。 23. 线粒体外NADH的转运至线粒体内的方式有_苹果酸-天冬氨酸—和_a_---磷酸甘油___。 24. ___________________________________________________________________________ 携带一碳单位的主要载体是_四氢叶酸__，一碳单位的主要功用是_合成核苷酸等 ______________________________________________________________________________________ 。 25. 脂肪酸的合成在__肝脏进行，合成原料中碳源是_乙酰CoA__；供氢体是 _NADPH+H_ ，它主要来自_磷酸戊糖途径_____。 26. 苯丙酮酸尿症患者体内缺乏__苯丙氨酸氧化_酶，而白化病患者是体内缺乏_酪氨酸_______ 酶。使血糖浓度下降的激素是_胰岛素___。 27. 某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似，其中氨甲嘌呤（MTX ）与__
生物化学期末总复习资料(双语)
生物化学复习资料 Amino acid（氨基酸）: All proteins are made up from the same set of 20 standard amino acids. A typical amino acid has a primary amino group, a carboxyl group, a hydrogen atom and a side-chain(R group) attached to a central α-group atom(Cα). Proline（脯氨酸）is the exception to the rule in that it has a secondary amino group. Primary structure（一级结构）: The linear（线状的）sequence of amino acids joined together by peptide bonds is termed（被称为）the primary structure of the protein. The position of covalent disulfide bonds between cysteine（半胱氨酸）residues is also included in the primary structure. Secondary structure（二级结构）: Secondary structure is a protein refers to the regular folding of regions of the polypeptide chain. The two most common types of secondary structure are the αhelix and βpleated sheet（β折叠）. Tertiary structure（三级结构）: Tertiary structure in a protein refers to the three-dimensional（三维的）arrangement of all the amino acids in the polypeptide chain. This biologically active, native conformation（构造；形态）is maintained by multiple（多重的；多样的）noncovalent （非共价的）bonds. Quaternary structure（四级结构）: if a protein is made up of more than one polypeptide chain it is said to have quaternary structure. This refers to the spatial（空间的）arrangement of the polypeptide subunits（亚基；亚单位）and the nature of the interactions between them. Protein stability（蛋白质稳定性）: In addition to the peptide bonds between individual amino acid residues, the three-dimensional structure of a protein is maintained by a combination of noncovalent interactions(electrostatic forces（静电力）, van derWaals forces（范德华力）,hydrogen bonds（氢键）, hydrophobic forces（疏水作用力）) and covalent interactions(disulfide bonds（二硫键）). The Bohr effect(波尔效应): H+, CO2and 2,3-bisphosphoglycerate（2,3-二磷酸甘油酸）are allosteric effectors（变构效应剂）, promoting the release of O2 from hemoglobin（血红蛋白）. H+ and CO2 bind to different parts of the polypeptide chains, while 2,3-bisphosphoglycerate binds in the central cavity（凹穴）between the four subunits. Dialysis（透析）: Proteins can be separated from small molecules by dialysis through a semi-permeable membrane（半透膜）which has pores that allow small molecules to pass through but not proteins. Function and diversity of collagen（胶原蛋白）: Collagen is the name given to a family of structurally related proteins that form strong insoluble（不可溶的）fibers. Collagens consist of three polypeptide chains, the identity and distribution of which vary between collagen types. Gel filtration chromatography(凝胶过滤层析) Ion exchange chromatography(离子交换层析)
生物化学期末考试试卷及答案
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级_____________姓名_____________座号_________ 一、单项选择题（每小题1分，共30分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A、6.25% B、10.5% C、16% D、19% E、25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶 是 A、碱性磷酸酶 B、乳酸脱氢酶 C、谷丙转氨酶 D、胆碱酯酶 E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、酶原之所以没有活性是因为 A、酶蛋白肽链合成不完全 B、活性中心未形成或未暴露 C、酶原是普通的蛋白质 D、缺乏辅酶或辅基 E、是已经变性的蛋白质 6、影响酶促反应速度的因素 A、酶浓度 B、底物浓度 C、温度 D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有
A、磷酸化酶 B、葡萄糖-6-磷酸酶 C、糖原合成酶 D、葡萄糖激酶 E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A、机械能 B、热能 C、ATP D、电能 E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B、VLDL C、LDL D、HDL E、IDL 10、以下不是血脂的是 A、必需脂肪酸 B、磷脂 C、脂肪 D、游离脂肪酸 E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、131 C、129 D、146 E、36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、以上都是 13、构成DNA分子的戊糖是 A、葡萄糖 B、果糖 C、乳糖 D、脱氧核糖 E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A、尿素 B、谷氨酰胺 C、谷氨酸 D、胺 E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A、DNA分子含有体现遗传特征的密码 B、子代DNA不经遗传密码即可复制而成
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案 试题一 一、选择（20×2=40分） 1.正常成人每天的尿量为（C） A 500ml B 1000 ml C 1500 ml D2000 ml 2：下列哪种氨基酸属于亚氨基酸（B） A丝氨酸B脯氨酸C亮氨酸D组氨酸 3：维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是（C） A盐键B疏水键C氢键D二硫键 4处于等电点状态的蛋白质（C） A分子不带电荷B分子最不稳定，易变C总电荷为零D溶解度最大 5.试选出血浆脂蛋白密度由低到高的正确顺序（B） A.LDL、VLDA、CM B.CM、VLDL、LDL、HDL C. CM、VLDL、LDL、IDL D. VLDL、LDL、CM、HDL 6.一碳单位不包括（C） A．—CH3 B.—CH2— C. CO2 D.—CH=NH 7.不出现蛋白质中的氨基酸是（B） A.半胱氨基酸 B.瓜氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 8.维系蛋白质一级结构的最主要的化学键是（C） A.离子键 B.二硫键 C.肽键 D.氢键 9、关于α—螺旋的概念下列哪项是错误的（D） A.一般为右手螺旋 B. 3.6个氨基酸为一螺旋 C.主要以氢键维系 D.主要二硫键维系
10.结合酶在下列哪种情况下才有活性( D) A.酶蛋白单独存在 B.辅酶单独存在 C.酶基单独存在 D.全酶形式存在 E.有激动剂存在 11.关于Km值的意义，不正确的是( C) A.Km是酶的特性常数 B.Km值与酶的结构有关 C.Km等于反应为最大速度一半时的酶的浓度 D.Km值等于反应速度为最大度一半时的底物浓度 12.维生素B2是下列哪种辅基或辅酶的组成成分（D） A .NAD B.NADPH C.磷酸吡哆醛 D. FAD 13、1 mol乙酰CoA彻底氧化生成多少mol ATP（B） A. 11 B.1 2 C.13 D.14 14、合成DNA的原料是( A) A、dATP、dGTP、dCTP、dTTP B、ATP、dGTP、CTP、TTP C、ATP、UTP、CTP、TTP D、dATP、dUTP、dCTP、dTTP 15、合成RNA的原料是( A) A、ATP、GTP、UTP、CTP B、dATP、dGTP、dUTP、dCTP C、ATP、GTP、UTP、TTP D、dATP、dGTP、dUTP、dTTP 16、嘌呤核苷酸分解的最终产物是( C)
动物生物化学 期末复习资料 超准
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
生物化学期末复习题------答案
生物化学（一）复习思考题 一、名词解释 核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使;α－磷酸甘油穿梭;底物水平磷酸化；呼吸链; G蛋白；波尔效应（Bohr effect）；葡萄糖异生；可立氏循环（Cori cycle） 1.全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。 2.维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须 由食物提供的一类低分子有机化合物。 3.氨基酸：蛋白质的基本结构单元。 4.中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传 信息的转录和翻译的过程。 5.结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷 曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。 6.锌指蛋白：DNA结合蛋白中2个His,2个Cys结合一个Zn. 7.第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内 部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。 8.α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸 二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。 9.底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP. 10.呼吸链：电子从NADH到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。 11.G蛋白：是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成. 12.波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低
生物化学试题及答案.
生物化学试题及答案（6） 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2. 呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O 比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有 ___ 、 __ 、___ 、 _ 、____ 。 10．在NADH氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是、、___ ，此三处释放的能量均超过 __ KJ 11．胞液中的NADH+H通+过______ 和_________________________________ 两种穿梭机制进入线粒体，并可进入_________________ 氧化呼吸链或______________________________ 氧化呼 吸链，可分别产生 __ 分子ATP 或分子ATP。 12．ATP 生成的主要方式有___ 和。 13．体内可消除过氧化氢的酶有 __ 、 ___ 和。 14．胞液中α- 磷酸甘油脱氢酶的辅酶是___ ，线粒体中α- 磷酸甘油脱氢酶的辅基是___ 。 15．铁硫簇主要有__ 和____ 两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____ 相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____ 和__ 。 17．FMN 或FAD 作为递氢体，其发挥功能的结构是 __ 。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有、 ____ 、____ 、___ 、____ 、___ 。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是 __ 。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是___ 、___ 、___ 。 21．ATP 合酶由_ 和____ 两部分组成，具有质子通道功能的是____ ，__ 具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中， __ 、_____ 、 _ 可与复合体Ⅰ结合， ____ 、___ 可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色素c 氧化酶的物质有 __ 、___ 、___ 。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD 为__ ，存在于线粒体中的SOD 为___ ，两者均可消除体内产生的 24．微粒体中的氧化酶类主要有 __ 和 三、选择题
护理生物化学期末复习题
生物化学期末复习题 第一章蛋白质化学 一.名词解释： 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。 蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。 4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。 二.填空题 1.不同蛋白质种含氮量颇为接近，平均为 16% . 2.组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电荷层 . 4.碱性氨基酸有三种，包括精氨酸、组氨酸和赖氨酸。 5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时一级结构不被破坏。 6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm . 7.维系蛋白质分子中α-螺旋的化学键是氢键。 8.蛋白质的二级结构形式有α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等 9.在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸 第二章核酸化学 一、填空题
生物化学期末考试复习题
生物化学期末考试复习题 一、名词解释（查书）： 同工酶、酮体、必需脂肪酸、必需氨基酸、 氧化磷酸化、底物磷酸化、限速酶、关键酶 糖异生作用、LDL HDL VLDL CM 二、单选题： 1、ATP含有几个高能磷酸键（） A、1个 B、2个 C、3个 D、4个 2、糖酵解途径中的最主要的限速酶是（） A、磷酸果糖激酶 B、己糖激酶 C、葡萄糖激酶 D、丙酮酸激酶 3、一分子乙酰CoA彻底氧化可产生（）ATP A、12个或10个 B、38个或36个 C、15或13个 D、20个或18个 4、血浆脂蛋白中的高密度脂蛋白是指（） A、CM B、VLDL C、LDL D、HDL 5、下列哪种脂蛋白中胆固醇和胆固醇酯含量高（） A、VLDL B、LDL C、IDL D、CM 6、体酮体合成的原料是（） A、胆固醇 B、甘氨酸 C、乳酸 D、乙酰CoA 7、降低血糖的激素是指（） A、胰高血糖素 B、肾上腺素 C、胰岛素 D、生长素 8、下列哪种脂蛋白具有抗动脉粥样硬化作用（） A、LDL B、HDL C、VLDL D、CM 9、氨的贮存及运输形式是（） A、谷氨酸 B、天冬氨酸 C、天冬酰胺 D、谷氨酰胺 10、血氨的主要代谢去路是（） A、合成尿素 B、合成谷氨酰胺 C、合成嘌呤 D、合成嘧啶 11、ADP中含有几个高能磷酸键（） A、1个 B、2个 C、3个 D、4个 12、一分子12碳的脂肪酸彻底氧化可产生（）ATP A、96个 B、38个 C、12个 D、130个 13、血浆脂蛋白中的极低密度脂蛋白是指（） A、CM B、VLDL C、LDL D、HDL 14、下列哪种脂蛋白是转运源性胆固醇/酯的（） A、VLDL B、LDL C、HDL D、CM 答案：BAADB DCBDA AABB 三、填空题： 1、维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽键； 2、体碱性最强的氨基酸是精氨酸； 3、磷酸戊糖途径主要生理作用是提供了 NADPH+H+和磷酸核糖； 4、一分子丙酮酸彻底氧化可产生 15 ATP；
生物化学试题及答案 (1)
121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（ C ） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（ C ） A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是（ C ） A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能（ C ） A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是（ A ） （内源） 136.高密度脂蛋白的主要功能是（ D ） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（ C ） A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（ B ） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂
二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是（ A D E ） A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是（ A B D E ） A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括（ C D E ） A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA，不参与下列哪些代谢（ A E ） A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ A C E ） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA 217.胆固醇在体内可以转变为（ B D E ） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ A B E ） A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是（ A B C D E ） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面、VLDL主要以甘油三酯为核心、HDL主要的胆固醇酯为核心