生物化学复习

一、名词解释

1、蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。

2、蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。

3、变构调节：体内一些代谢物与酶分子活性中心外的调节部位可逆地结合，使酶发生构象变化并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。

4、酶的化学修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途径，这一过程称为酶的化学修饰。

5、维生素：是一类维持机体正常生理功能所必需，人体内不能合成或合成数量不能满足机体需求，必须由食物提供的有机化合物。

6、维生素需要量：指能保持人体健康、达到机体应有的发育水平和能充分发挥效率地完成各项体力和脑力活动的所需要的维生素的必需量。

7、生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO

2和H

2

O，并逐步释放能量的过程

称生物氧化

8、呼吸链：位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列酶（递氢体或递电子体），它们按一定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。

9、氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。

10、底物水平磷酸化：底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能键，然

后将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。

11、乳酸循环：肌糖原分解产生乳酸，经血液循环运送至肝，经糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放入血后又被肌肉组织摄取用以合成肌糖原

12、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

13、糖酵解：在无氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放少量能量的过程称为糖酵解。

14、糖有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解为CO2 和H2O并释放大量能量的过程

15、磷酸戊糖途径：是以6-磷酸葡萄糖为起始物，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下生成6-磷酸葡萄糖酸进而生成5-磷酸核糖和NADPH过程。

16、脂肪动员：指脂肪细胞内储存的脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解生成脂肪酸和甘油以供其他组织利用的过程。

17、载脂蛋白：指血浆脂蛋白中的蛋白质部分，主要功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构。

18、酮体：脂肪酸在肝内分解代谢生成的中间产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。

19、酮血症：当肝内酮体的生成超过肝外组织的利用能力时，可导致血液中酮体浓度升高，称酮血症。

20、脂肪酸的β-氧化：脂酰CoA进入线粒体后，在脂酰基的β碳原子上进行脱氢、加水、再脱氢和硫解等连续反应过程。由于氧化过程发生在脂酰基的β碳原子上，故名。

21、联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷

氨酸氧化脱氨基作用联合进行，称为联合脱氨基作用。

22、鸟氨酸循环：又称尿素循环。为肝脏合成尿素的途径。此循环中，鸟氨酸与NH3及C02合成瓜氨酸，再加NH3生成精氨酸。后者在精氨酸酶催化下水解释出尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可反复循环利用。

23、蛋白质的互补作用：2种或2种以上营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高它们的营养价值。

24、蛋白质的腐败作用：是肠道细菌对蛋白质或蛋白质消化产物的作用，腐败作用产生的多是有害物质。

25、DNA的二级结构：两条反向平行DNA单链通过碱基互补配对的原则所形成的右手螺旋结构称为DNA的二级结构

26、碱基互补规律：在形成DNA双螺旋结构的过程中，碱基位于双螺旋结构内侧，A-T之间形成两个氢键，G-C之间形成三个氢键，这种碱基配对的规律就称为碱基配对互补规律。

27、分子杂交：不同来源的DNA或RNA链，当DNA链之间、RNA链之间或DNA 与RNA之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子成为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交。

等简单的物质28、从头合成途径：体内利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO

2

为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的过程，称为从头合成途径。

29、补救合成途径：体内利用细胞内已有的碱基或核苷为原料，经过简单的反应过程合成核苷酸的过程，称为补救合成途径。

30、DNA复制：在生物体内，以亲代DNA为模板，合成子代DNA分子的过程称为DNA复制。

31、切除修复：在酶的作用下，通过识别、切除、修补和连接等反应过程，使DNA分子的受损部位得以完全修复，这种修复方式称为切除修复。

32、转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录或基因转录。

33、翻译：以mRNA为模板指导蛋白质的合成过程称为翻译。通过这一过程，可将DNA分子中所携带的遗传信息转译为蛋白质分子中的氨基酸排列顺序。34、多聚核糖体：mRNA在蛋白质生物合成的过程中，同时与多个核糖体结合同时进行翻译，所形成的念珠状结构就称为多聚核糖体。

二、填空题

1、人体蛋白质约占人体干重45%，根据化学组成可将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质两大类。

2、蛋白质的分子结构分为一级结构和空间结构。

3、蛋白质分子的一级结构即多肽链中氨基酸残基的序列，其连接键为肽键；二级结构主要结构单元有α-螺旋，β-折叠，维持其稳定的键为氢键；维持三级结构的化学键主要有氢键，盐键，疏水键，另外二硫键也很重要；四级结构即亚基间的空间结构关系，维持其结构均为次级键。

4、竞争性抑制是抑制剂和底物竞争酶的活性或活性中心部位，这种抑制可以通过增加底物浓度来解除。

5、酶对底物选择性称为酶的专一性,一般可分为绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性。

6、竞争性抑制剂的作用特点是酶与其结合后,使酶底物的Km值增大，但Vmax 不变。

7、白化病的发病是缺乏酪氨酸酶所致。

8、FMN、FAD是黄素酶的辅基，它们在反应中起递氢作用。

9、维生素PP的化学本质是尼克酸或尼克酰胺，缺乏它会引起癞皮病。

10、维生素B1构成的辅酶是TPP，如果缺乏，糖代谢发生障碍，丙酮酸和乳酸在神经组织堆积，引起脚气病。

11、尼克酸或尼克酰胺具有氧化还原特性，它的主要功能是在生物氧化中起递氢作用。

12、典型的呼吸链包括NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链两种，这是根据接受代谢物脱下的氢的传递体不同而区别的。

13、动物体内高能磷酸化合物的生成方式有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种。

14、决定氧化磷酸化速率最重要的因素是ADP＋Pi/ATP，而调节氧化磷酸化最重要的激素是甲状腺素。

15、一次三羧酸循环可有4次脱氢过程和1次底物水平磷酸化过程。

16、糖异生的主要器官是肝和肾，原料为甘油、有机酸和生糖氨基酸。

17、以乙酰CoA为原料可合成的化合物有胆固醇、酮体等。

18、1分子丙酮酸彻底氧化产生15分子ATP。

19、糖氧化分解途径主要包括：无氧氧化,有氧氧化,磷酸戊糖途径。

20、酮体是脂肪酸在肝代谢的特殊产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种物质.

21、参与一碳单位代谢的维生素有叶酸，维生素B１２

22、总氮平衡是指每日摄入氮量等于排出氮量，往往见于正常成年人。

23、正氮平衡是指每日摄入氮量大于排出氮量，多见于儿童；孕妇及恢复期病

人。

24、血氨的去路是合成尿素、合成谷氨酰胺、转化为非必需氨基酸。

25、高血氨“昏迷”的发生与进入脑细胞的NH3过多使三羧酸循环的中间产物α－酮戊二酸耗竭有关。

26、核酸的基本组成单位是单核苷酸。

27、核苷酸的基本组成成分是磷酸，戊糖和碱基。

28、在核酸分子中，单核苷酸之间的主要连接方式是磷酸二酯键。

29、放射线治疗的癌症患者尿中β－氨基异丁酸排出增多,意味着体内DNA分解增强。

30、体内核苷酸的合成途径有从头合成和补救合成两条。合成核甘酸的核糖骨架由5-磷酸核糖提供。

33、核苷酸抗代谢物中常见的嘌呤类似物有6-巯基嘌呤；常见的嘧啶类似物有5-氟尿嘧啶。

34、DNA复制的特点之一是半保留复制，此机制能保证复制的准确性。

35、DNA复制的另一特点是半不连续合成，即随从链的合成是不连续的分段合成而前导链的合成是连续的。其主要实验证据是冈崎片段。

36、RNA的转录过程的特点是不对称转录。

37、具有指导转录作用的ＤＮＡ链称为模板链，与之互补的另一条ＤＮＡ链称为编码链。

38、mRNA是合成蛋白质的直接模板，tRNA是转运活化氨基酸的工具，rRNA与多种蛋白质组成核蛋白体是合成蛋白质的场所。

39、密码的主要特点有连续性、兼并性，和通用性，摆动性。

40、肽链的延长包括进位，转肽和移位三个步骤。

41、能引起DNA分子损伤的主要理化因素有紫外线，电离辐射和化学诱变剂等。

三、选择题

C 1、下列哪种氨基酸为非编码氨基酸：

A. 半胱氨酸

B. 组氨酸

C. 鸟氨酸

D. 丝氨酸

E. 亮氨酸

B 2、测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为：

A. 6.25%

B. 12.5%

C. 1%

D. 2%

E. 20%

C 3、多肽链中主链骨架的组成是

A. –CNCCNCNCCNCNCCNC-

B. –CCHNOCCHNOCCHNOC-

C. –CCONHCCONHCCONHC-

D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-

E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-

B 4、关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是：

A. 天然蛋白质分子均有的这种结构

B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性

C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系

D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面

E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

E 5、不同蛋白质的四级结构：

A. 一定有多个相同的亚基

B. 一定有种类相同，而数目不同的亚基

C. 一定有多个不同的亚基

D. 一定有种类不同，而数目相同的亚基

E. 亚基的种类，数目都不一定

D6、已知某混合物存在A、B两种分子量相等的蛋白质，A的等电点为6.8，B 的等电点为7.8，用电泳法进行分离，如果电泳液的pH值为8.6则：

A. 蛋白质A向正极移动，B向负极移动

常见的化学成分分析方法及其原理98394

常见的化学成分分析方法 一、化学分析方法 化学分析从大类分是指经典的重量分析和容量分析。重量分析是指根据试样经过化学实验反应后生成的产物的质量来计算式样的化学组成，多数是指质量法。容量法是指根据试样在反应中所需要消耗的标准试液的体积。容量法即可以测定式样的主要成分，也可以测定试样的次要成分。 重量分析 指采用添加化学试剂是待测物质转变为相应的沉淀物，并通过测定沉淀物的质量来确定待测物的含量。 容量分析 滴定分析主要分为酸碱滴定分析、络合滴定分析、氧化还原滴定分析、沉淀滴定分析。 酸碱滴定分析是指以酸碱中和反应为原理，利用酸性标定物来滴定碱性物质或利用碱性标定物来滴定酸性待测物，最后以酸碱指示剂（如酚酞等）的变化来确定滴定的终点，通过加入的标定物的多少来确定待测物质的含量。 络合滴定分析是指以络合反应（形成配合物）反应为基础的滴定分析方法。如EDTA与金属离子发生显色反应来确定金属离子的含量等。络合反应广泛地应用于分析化学的各种分离与测定中，如许多显色剂，萃取剂，沉淀剂，掩蔽剂等都是络合剂，因此，有关络合反应的理论和实践知识，是分析化学的重要内容之一。 氧化还原滴定分析：是以溶液中氧化剂和还原剂之间的电子转移为基础的一种滴定分析方法。氧化还原滴定法应用非常广泛，它不仅可用于无机分析，而且可以广泛用于有机分析，许多具有氧化性或还原性的有机化合物可以用氧化还原滴定法来加以测定。通常借助指示剂来判断。有些滴定剂溶液或被滴定物质本身有足够深的颜色，如果反应后褪色，则其本身就可起指示剂的作用，例如高锰酸钾。而可溶性淀粉与痕量碘能产生深蓝色，当碘被还原成碘离子时，深蓝色消失，因此在碘量法中，通常用淀粉溶液作指示剂。 沉淀滴定分析：是以沉淀反应为基础的一种滴定分析方法，又称银量法（以

生物化学总结

名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收

生化-选择题

选择题 第十章核苷酸代谢 一、单项选择题 （在备选答案中只有一个是正确的） 1．嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是： A．GMP B．AMP C．IMP D．ATP E．GTP 2．人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是： A．尿素 B．肌酸 C．肌酸酐 D．尿酸 E．β丙氨酸 3．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是： A．葡萄糖 B．6磷酸葡萄糖 C．1磷酸葡萄糖 D．1，6二磷酸葡萄糖 E．5磷酸核糖 4．体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成？ A．核糖 B．核糖核苷 C．一磷酸核苷 D．二磷酸核苷 E．三磷酸核苷 5．HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌磷酸核糖转移酶）参与下列哪种反应：A．嘌呤核苷酸从头合成 B．嘧啶核苷酸从头合成 C．嘌呤核苷酸补救合成 D．嘧啶核苷酸补救合成 E．嘌呤核苷酸分解代谢 6．氟尿嘧啶（5Fu）治疗肿瘤的原理是： A．本身直接杀伤作用 B．抑制胞嘧啶合成 C．抑制尿嘧啶合成 D．抑制胸苷酸合成 E．抑制四氢叶酸合成

7．提供其分子中全部N和C原子合成嘌呤环的氨基酸是： A．丝氨酸 B．天冬氨酸 C．甘氨酸 D．丙氨酸 E．谷氨酸 8．嘌呤核苷酸从头合成时GMP的C-2氨基来自： A．谷氨酰胺 B．天冬酰胺 C．天冬氨酸 D．甘氨酸 E．丙氨酸 9．dTMP合成的直接前体是： A．dUMP B．TMP C．TDP D．dUDP E．dCMP 10．在体内能分解为β-氨基异丁酸的核苷酸是： A．CMP B．AMP C．TMP D．UMP E．IMP 11．使用谷氨酰胺的类似物作抗代谢物，不能阻断核酸代谢的哪些环节？ A．IMP的生成 B．XMP→GMP C．UMP→CMP D．UMP→dTMP E．UTP→CTP 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．下列哪些反应需要一碳单位参加？ A．IMP的合成 B．IMP→GMP C．UMP的合成 D．dTMP的生成 2．嘧啶分解的代谢产物有： A．CO2 B．β-氨基酸 C．NH3

生物化学题目

问答题： 1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。 糖的氧化途径与糖异生具有协调作用，一条代谢途径活跃时，另一条代谢途径必然减弱，这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. （1）变构效应剂的调节作用；（2）激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解，使其有条不紊地进行 糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径，这样有利于机体进行精细调节。糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。机体的调节方式是通过同一信号，使一个酶呈活性状态，另一个酶则呈非活性状态，可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行，造成ATP的浪费。（1）糖原磷酸化酶：（2）糖原合酶：胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶，使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A，使糖原合酶a磷酸化而活性降低。蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化，从而催化糖原磷酸化酶b 磷酸化，导致糖原分解加强，糖原合成受到抑制，血糖增高。 3、简述血糖的来源和去路 血糖的来源：1、食物经消化吸收的葡萄糖；2、肝糖原分解3、糖异生 血糖的去路：1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。 4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径 （1）6-磷酸葡萄糖的来源：1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖；3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。（2）6-磷酸葡萄糖的去路：1、经糖酵解生成乳酸；2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、A TP；3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原；4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经；5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。 5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径 在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。 （1）供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，NADH + H+供氢，还原生成乳酸。 （2）供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶复合体的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经过三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2、H2O和ATP。 （3）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生为糖。 （4）丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。 （5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶的催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合成柠檬酸；柠檬酸出线粒体在细胞浆中经柠檬裂解酶催化生成乙酰CoA，后者可作为脂酸、胆固醇等的合成原料。（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。 决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到变构效应剂与激素的调节。 6、百米短跑时，肌肉收缩产生大量乳酸，试述乳酸的主要代谢去向 1、进入血液，肝脏内糖异生合成糖 2、心肌中LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。 3、肾脏异生为糖，或随尿排出 4、肌肉内脱氢生成丙酮酸进入有氧氧化。 7、说明动物机体糖代谢的主要途径。 糖代谢分为糖的分解和糖的合成。①糖酵解；②三羧酸循环；③磷酸戊糖途径；④糖醛酸途径；⑤糖异生作用；⑥糖原的合成和分解。

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学总结

一生物化学概述 （一）生物化学研究的基本内容 1 静态生物化学：蛋白质，核酸，酶 2 动态生物化学：生物氧化，三大代谢 3 信息代谢：DNA的复制，RNA的转录，蛋白质的生物合成 （二）生物化学的发展简史 课本P2-3 二蛋白质化学 （一）蛋白质的概念及生物学意义 1 肽键连接生物大分子（一定结构和功能） 2 意义：结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他 （二）氨基酸 1 氨基酸的基本结构和性质 ●COOH NH3+ C H R ●性质 a)两性解离： H+ H+ H2N—CH2—COO- H3N+—CH2—COO- H3N+—CH2—COOH OH- OH- 阴性离子（R-）兼性离子（R+-）阳性离子（R+）PH>PI PH=PI PH

成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺 脱羧： 2 根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写 非极性aa：Ala Phe Leu Ile Val Met Trp Pro -------------------------蛋白质疏水核心酸性aa（带负电）：Asp Glu 极性aa：碱性aa（带正电）：Lys Arg His 蛋白质表面 非解离aa（不带电）：Gly Ser Thr Cys Tyr Asn Gln 酶的活性中心：His、Ser （三）蛋白质的结构和功能 1 肽的概念和理化性质 概念：氨基酸肽键连接 蛋白质：肽链较长，通常在50个AA以上. 如胰岛素51AA，目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白（titin）,Mr约3000kDa,相当 于34350AA，但大多数蛋白质通常为300-500AA。 多肽：肽链长度在20-50AA之间. 如胰高血糖素（29AA）,促肾上腺皮质激素（ACTH,39AA）；但是界限也很难划分。 寡肽：肽链长度在20个AA以下. 如徐缓激肽（9AA），具有强的血管扩张作用；脑啡肽（5AA），除镇痛外，尚有调节体温、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽已具有活性， 如天冬酰苯丙氨酸甲酯（2AA）具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸（RGD），抗粘着的能力。 一些单个氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸作为神经递质。 ?每种肽有其晶体，熔点很高。 ?酸碱性质：游离末端α-NH2、游离末端α-COOH、侧链上可解离基团。 ?肽等电点计算方法：以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致，但复杂。 ?肽的化学反应：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应；还可发生双缩脲反应。 双缩脲反应：双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在（碱性）溶液中可与（铜）离子产生（紫红色）的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应，游离氨基酸无此反应。 2 蛋白质的初级结构 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。主要由（肽键）维系。 （实验题）N端：Sanger法（2、4-二硝基氟苯反应）、DNS法（丹磺酰氯末端分析法）、苯异硫氰酸酯法(Edman reaction) 、氨肽酶法 C端：肼解法、还原法、羧肽酶法 3 蛋白质的高级结构（二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构） 二级结构：指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链的位置。主要由（氢键）维系α-螺旋（与DNA比较） A.几乎都是（右手）螺旋。 B. 每圈（3.6）个氨基酸残基，高度（0.54）nm。 C. 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升（0.15）nm。 D. 氨基酸残基侧链R基向外。 E. 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 F. 肽键上C=O与它前面（N端）（第三个）残基上的N-H间形成氢键。

生物化学选择题

生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是：（ A ） A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]: （ D ） A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是：（ D ） A．糖异生 B．糖酵解 C．三羧酸循环 D．磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：（ B ） A．不可逆抑制作用 B．竞争性可逆抑制作用 C．非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有：（ C ） A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．天冬氨酸 D．瓜氨酸 6.糖酵解途径中，第二步产能的是: （ B ） A. 1，3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1，3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中，并不包括哪类酶的作用: （ D ） A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: （ C ） A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: （ C ） A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制？（D） A．DNA能被复制 B．DNA基因可转录为mRNA C．DNA基因可表达为蛋白质

生物化学复习资料

什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

茶叶生化成分资料

a 茶多酚对茶叶的色、香、味品质的形成有重要作用。是一种天然的抗氧化剂，具有高效的抗衰老、抗辐射、去脂减肥等功效[1-3]。茶多酚是茶叶内含成分和功能性成分，与茶叶平品质呈正相关[3]，茶多酚含量越高，用于提取茶多酚制品，不仅取得率高，而且产品质量好。由表2可知，茶多酚含量最高的是25号丙弄古茶树(47.37%)。 b 氨基酸与茶叶的香气的形成密切相关，也是形成茶汤鲜爽味的主要成分[3-6]。由表2可知游离氨基酸含量最高的是63号施甸县摆榔尖山古茶(8.17%)： c 咖啡碱在茶树新稍中的含量一般为2%-4%[7],咖啡碱可以兴奋神经中枢，刺激肠胃帮助消化，能够利尿醒酒，解热镇痛，消毒灭菌，抵御疾病，抵抗酒精、烟碱、吗啡等的毒害，松弛平滑肌，调节呼吸系统[8]。含量最大的是65号施甸县太平下西山头1号古茶（4.63%）： d 水浸出物指茶叶中能被热水浸出的可溶性物质总称[9]。其值越大，内含成分越丰富，则加工成的茶具有较好的品质。对水浸出物（大于45%）的特异资源进行选育与繁殖，用以生产高品质高得率的速溶茶，茶饮料等茶叶深加工产品。由表2可知水浸出物最大的是26号龙塘古茶树（57.67%），50%以上的有25个，其中施甸县和保山隆阳区就有7个（11个），水浸出物含量最低的是13号CGWQ-LX-08649大理茶（42.60%）。 e 儿茶素是茶多酚类物质的首要组份，是茶叶保健功能的主要成分，其含量和组成与茶叶品质密切相关，也是茶树进化的标志之一[10]。儿茶素又可分为非酯型儿茶素（即简单儿茶素、主要包括EC、

EGC、C、等）和酯型儿茶素（复杂儿茶素，主要包括EGCG、ECG等），儿茶素总量做多的是22号CGMS-MS-09987普洱茶（ 23.45%）：（+）C含量最大的是59号龙陵县古茶树17号（53.68mg/g）：EC含量最多的是48号龙陵县古茶树6号（96.62mg/g）:EGC含量最大的63号是施甸县摆榔尖山古茶（98.31mg/g）:ECG含量最大的是22号 CGMS-MS-09987普洱茶（74.65mg/g）：EGCG含量最多的是71号保山市隆阳区旧街（129.23mg/g）: k 一般来说，酚氨比是用来衡量绿茶的醇度（鲜醇、不涩、爽口）的，酚氨比小着，茶汤醇度较好的滋味鲜醇[11-12]。酚氨比是一个体现茶树适制性的指标，韩沛霖[13]的研究表明，酚氨比小于8适合加工绿茶，大于15一般适合制红茶，在中间的红绿兼制[14-15]。酚氨比的变化范围是3.41~20.15，平均8.76，变异系数为38.84%。 茶多酚、游离氨基酸、咖啡碱、水浸出物、（+）C、EC、EGC、ECG、EGCG、儿茶素总量、酚氨比的变化范围分别为：29.29%~42.32、2.37%~6.49%、0.81%~3.93%、42.61%~52.44%、0.00mg/g~53.68mg/g、2.80mg/g~48.84mg/g、0.00mg/g~78.24mg/g、2.26mg/g~51.60mg/g、18.25mg/g~76.63mg/g、7.11%~18.74%、4.88~12.36，均值分别为：32.28%、4.85%、2.92%、46.08%、5.58mg/g、16.51mg/g、25.92mg/g、

生物化学 总结归纳

生物化学总结归纳 第一节蛋白质结构和功能 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白质元素组成的特点:平均为16%。 1克样品中蛋白质的含量=每克样品含氮克数×6.25(1/16%) 2.氨基酸的结构特点： ⑴蛋白质的基本组成单位：氨基酸 ⑵组成人体蛋白质的氨基酸都是: L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外） 3.氨基酸的分类: ⑴极性中性氨基酸（7个） 甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺 ⑵非极性疏水性氨基酸（8个）(甲硫氨酸=氮氨酸) 4.多肽链中氨基酸的连接方式：肽键（—CO—NH—，酰胺键） 二、蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构： ⑴蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 ⑵基本化学键：肽键 2.蛋白质的二级结构： ⑴概念：局部主链 ⑵主要的化学键：氢键 ⑶基本结构形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 3.蛋白质的三级结构： ⑴概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。 ⑵化学键：疏水作用力、离子键、氢键和范德华力。（次级键） 4.蛋白质的四级结构 ⑴亚基：由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称之。亚基单独存在没有生物学活性。 ⑵蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。 ⑶亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 三、蛋白质的结构与功能的关系（结构决定功能） 1.蛋白质一级结构与功能的关系： ⑴蛋白质一级结构的改变：镰刀形红细胞贫血（分子病）（六月，携镰刀割谷子） 注：第六个氨基酸，谷氨酸→缬氨酸 四、蛋白质的性质 1.蛋白质的两性解离： ⑴蛋白质分子是两性电解质。

生化选择题

1.酶竞争性抑制作用的特点是：C.Km值增高，Vmax不变 2.合成卵磷脂时所需的活性胆碱是：D.CDP-胆碱 3.核酸中核苷酸之间的连接方式是：B.3',5'-磷酸二酯键 4.三羧酸循环中有底物水平磷酸化的反应是：B.琥珀酸COA—琥珀酸 5.稀有碱基常出现于：C.tRNA 6.血浆中能够转运胆红素和磷胺药的是：D.清蛋白 7.SAM的重要作用是：B.提供甲基 8.肌肉中氨基酸脱氢的主要方式是：D.嘌呤核苷酸循环 9.磺胺类药物能竞争性抑制二氢叶酸还原酶是因为其机构相似于：A.对氨基苯甲酸 10.合成嘌呤核苷酸过程中首先合成的是：E.TMP 11.关于酶原与酶原的激活，正确的是：D.酶原激活过程的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程 12.蛋白质变性是由于：D.次级键断裂，天然构象解体 13.下列哪种碱基只存在于mRNA而不存在于DNA中：C.尿嘧啶 14.蛋白质对紫外线的最大吸收波长是：C.280nm 15.电子在细胞色素间传递的顺序是：B.b→C1→C→aa3→O2 16.下列核苷酸经还原能转变生成脱氧核苷酸的是;B.NDP 17.单链DNA结合蛋白的作用是：C.稳定和保护单链模板 18.下列不是操纵子组成部分的是：C.阻遏物 19.蛋白质的含氮量为：C.16％ 20.与糖无氧氧化过程无关的酶是：C.磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 21.真核mRNA的特点不包括：C.含量多更新慢 22.初级胆汁酸不包括：E.石胆酸 23.盐析法沉淀蛋白质的原理是：A.中和电荷，破坏水化膜 24.基因工程的操作顺序可概括为：E.分、切、接、转、筛 25.含有两个氨基的氨基酸是：D.赖氨酸 26.维生素B2是下列哪种辅基的组成成分：E.FMN 27.构成最简单启动子常见功能组件是：A.TATA盒 28.肌糖原不能分解补充血糖，是因为缺乏：D.葡萄糖-6-磷酸酶 29.人体内糖的运输形式是：B.葡萄糖 30.下列哪些氨基酸是人体必需氨基酸：A.缬氨酸 31.肽键形成部位是：B.核糖体大亚基A位 32.作为G蛋白的特点，其中α亚基具有下列哪种酶的活性：A.GTP酶 33.胆色素不包括：E.细胞色素 34.下列选项中，符合tRNA结构特点的是：C.反密码子 35.糖异生最重要的生理意义是：B.饥饿时维持血糖浓度的相对恒定 36.合成糖原时，葡萄糖基德直接供体：C.UDPG 37.关于构成蛋白质的氨基酸的叙述，下列哪项是正确的：B.除GIy外均为L构型 38.下列关于原癌基因的叙述，正确的是：C.维持正常细胞生理功能 39.关于抑癌基因叙述错误的是：E.最早发现的是P53基因 40.脂肪酸COA进行β-氧化反应顺序为：C.脱氢、加水、再脱氢、硫解 41.胞液中脂肪酸合成的限速酶是：E.乙酰COA羧化酶 42.高密度脂蛋白的生理功能是：D.运输胆固醇到肝脏 43.酮体生成和胆固醇合成的共同中间产物是：D.HMGCOA 44.下列哪一化合物是营养必须脂肪酸：B.亚麻酸

生物化学知识点总结

两性化合物：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。 等电点：当溶液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称p I。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 ①pI 〉pH：分子显正电性。 氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀 在等电点pH条件下，蛋白质为电中性，比较稳定。其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值，易发生絮结沉淀。 在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。 通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质， 2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。 层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法 层析法由三个基本条件构成： ⊙水不溶性惰性支持物 ⊙流动相能携带溶质沿支持物流动 ⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。能对各种溶质的流 动产生不同的阻滞作用。 蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。它是蛋白质生物功能的基础。 组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基 肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转 组成肽键的四个原子和与之相连的两个 碳原子都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定 2,4-二硝基氟苯（DNFB)法 丹磺酰氯（DNS）法 羧肽酶法：从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸 肼解法：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。 氨基酸序列测定—Edman降解 几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质

生物化学维生素总结

维生素总结 一、脂溶性维生素 1、维生素A 名称:类视黄素、抗干眼病维生素、A1:视黄醇、A2:3-脱氢视黄醇 活性形式:视黄醇、视黄醛、视黄酸 功能:1、视黄醛与视蛋白结合发挥视觉功能2、调控细胞的生长与分化、抗癌3、抗氧化 缺乏时病症:夜盲症、干眼病 发病机理或治病原理:感受弱光的视杆细胞内,全反式视黄醇被异构成11-顺视黄醇,氧化成11-顺视黄醛。此物作为光敏感视蛋白的辅基与之结合生成视紫红质。视紫红质感光时,异构为全反式视黄醛,并引起视蛋白变构。进而视蛋白通过一系列反应产生视觉冲动。视紫红质 分解,全反式视黄醛与视蛋白分离,构成视循环。维生素A缺乏,视循环关键物质11-顺视黄醛不足,视紫红质少,对弱光敏感性降低,暗适应延长。 过量的影响:中毒,组织损伤。症状:头痛、恶心、肝细胞损伤、高血脂、软组织钙化、高钙 血症、皮肤干燥、脱屑、脱发 2.维生素D 名称:抗佝偻病维生素(本质就是类固醇衍生物) 活性形式:1,25-二羟维生素D3 功能:1、调节血钙水平,促进小肠对钙、磷的吸收、影响骨组织钙代谢,维持血钙、磷的正常水平2、影响细胞的分化 (免疫细胞、胰岛B细胞、肿瘤细胞) 缺乏时病症:儿童:佝偻病成人:软骨病自身免疫性疾病 过量的影响:中毒。表现:高钙血症、高钙尿症、高血压、软组织钙化 备注:在体内可合成:皮下储有维生素D3原,紫外线照射下可变成维生素D3 3.维生素E 名称:生育酚类化合物(生育酚、生育三烯酚) 活性形式:生育酚 功能:1、抗氧化剂、自由基清除剂、保护细胞膜,维持其流动性2、调节基因表达(抗炎、维持正常免疫功能、抑制细胞增殖,降低血浆低密度脂蛋白的浓度。预防治疗冠状动脉粥样硬 化性心脏病、肿瘤与延缓衰老有一定作用)3、提高血红素合成关键酶活性,促进血红素合成。缺乏时病症:新生儿:轻度溶血性贫血一般不易缺乏。重度损伤导致红细胞数量减少,脆性增加等溶血性贫血。动物缺乏,生殖器发育受损,甚至不育 备注:临床常用维生素E治疗先兆流产与习惯性流产 4.维生素K 名称:凝血维生素 活性形式:2-甲基1,4-萘醌 功能:1、维生素K具有促进凝血的作用, 就是许多γ-谷氨酰羧化酶的辅酶2、对骨代谢有重要作用,对减少动脉钙化有重要作用,大剂量可降低动脉硬化的危险性。 缺乏时病症:维生素K缺乏引起出血。 备注:长期应用抗生素及肠道灭菌有引起维生素K缺乏的可能性。引发脂类吸收障碍的疾病,可引起维生素K缺乏。新生儿易缺乏(不能通过胎盘) 二、水溶性维生素

生化B型题选择填空题

第一章蛋白质的结构与功能 A.赖氨酸 B.半胱氨酸 C.谷氨酸 D.脯氨酸 E.亮氨酸 1.碱性氨基酸是： 2.含巯基的氨基酸是： 3.酸性氨基酸是： 4.亚氨基酸是： 5.含非极性侧链氨基酸的是： A. 一级结构 B.二级结构 C.超二级结构 D.三级结构 E.四级结构 6.是多肽链中氨基酸的排列顺序： 7.是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置： 8.是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用： 9.是主链原子的局部空间排布： A.蛋白质的等电点 B.蛋白质沉淀 C.蛋白质的结构域 D.蛋白质的四级结 E.蛋白质变性 10.蛋白质分子所带电荷相等时的溶液pH值是： 11.蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物活性称为： 12.蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为： A.亚基 B. B -转角 C. a -螺旋 D.三股螺旋 E. B -折叠 13.只存在于具有四级结构的蛋白质中的是： 14.a -角蛋白中含量很多的是： 15.天然蚕丝中蛋白含量很多的是： 16.在脯氨酸残基处结构被破坏的是： 17.氢键与长轴接近垂直的是： 18.氢键与长轴接近平行的是： A.四级结构形成 B.四级结构破坏 C. 一级结构破坏 D. 一级结构形成 E.二、三级结构破坏 19.亚基聚合时出现： 20.亚基解聚时出现： 21.蛋白质变性时岀现: 22.蛋白质水解时出现: 23.人工合成多肽时出现: A. 0.9%NaCI B.常温乙醇 C.稀酸加热 D.加热煮沸 E.高浓度硫酸铵 24.蛋白质既变性又沉淀： 25.蛋白质既不变性又不沉淀： 26.蛋白质沉淀但不变性： 27.蛋白质变性但不沉淀： 28.蛋白质凝固： A.氧化还原作用 B.表面电荷与水化膜 C. 一级结构和空间结构 D.紫红色 E.紫蓝色 29.还原型谷胱甘肽具有的功能是：

生物化学题库及答案

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、

氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。

学习生化心得

王镜岩生物化学第三版复习心得 考完了，也终于有时间有机会为那艰苦的岁月记下点东西了~~ 考生化与分子生物学是一种挑战。我比较喜欢挑战，于是选择了生物化学与分子生物学专业。 第一眼见到王镜岩的那本赛过《辞海》的“巨作”，让我着实愣了一把：天！生化有这么多内容吗？ 但我并没有放弃。 起初我慢慢的看，看得很认真，甚至不放过一个结构式，从去年4月开始，上课的时候看（一般与考研无关的课我都不听的），在实验室边做实验边看……大概看了一个月吧，终于把糖类和脂类看完了，长嘘一口气，回顾一下自己的成果，感觉效果还真好，但同时，我忽然发现我在走一条错误的道路：一个月看两章，这套书有40章，虽然现在要上课要做实验，但看书的时间还是占了蛮多的，就按平均每月看3章计算，40章也至少要看10个月！也就是按这种方式我必须得花10个月的时间才能把这套书吃透！而这又意味着什么？10个月以后全国研究生入学考试早考完了~~~ 我开始思索其他解决方案…… 经过半个月的思考与摸索，我决定，第一遍迅速浏览是最好的。就是很简单的看，不要刻意去记，就像看小说一样看，只要知道大概讲了些什么，以后查找的时候可以知道大概在哪个位置，这就是在整体上去把握。很快，我用1个月的时间看完了这两本“工具书”。 虽然也没有记住什么，心里却还是塌实多了。 但是后来终因事情太多（当时是班干、院干兼党员，许多事情身不由己，躲不掉也不能躲；暑假又在实验室帮老师做课题研究扎扎实实用了两个月的时间），所以暂停了一段时间，本人记性不佳，所以断断续续的复习对我效果不是很好，所以在这里先奉劝各位，如果你真想把赌注压在考研上，那么，你必须抛开一切干扰，否则难如你愿！ 言归正传，继续讨论我的心得…… 第二遍正式复习已经到了9月中旬了，已没有我过多的时间去细看了。我开始以做课后练习为主的复习方式。那时我已向院里申请校外租房了（要毕业了，寝室像个网吧~根本不适合复习~），我从图书馆借了好几本生化习题集和参考书，主要有中科院几个版本的习题集、各院校联合出版的一本习题集（具体哪几个我都忘记了，需要的话我可以帮大家到图书馆再去找找看是什么书）以及各版本的生化书、分子生物学书（因为生物化学与分子生物学有许多都是相通的），习题集

生物化学选择题含答案

1．在生理pH 条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？ C A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．异亮氨酸 2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？ B A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 3．蛋白质的组成成分中，在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是： A A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子 C．肽键D．苯丙氨酸 4．下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链？ D A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸 5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？ B A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸 6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？ B A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链平面充分伸展 C．每隔3.6 个氨基酸螺旋上升一圈。 D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm. 7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？ C A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加 C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性 8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？ C A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val 9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？ B A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法 10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？ D A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶 11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？ A A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确 12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？ A A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相 C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D．白质的空间结构主要靠次级键维持 13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？ E A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链 C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在 E．以上各项都是 14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？ C A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态 B．的结构是借助于链内氢键稳定的