1.比较胆汁酸与胆红素肠肝循环的异同点。
2.何谓生物转化作用?有何生理意义?
3.何谓胆汁酸的肠肝循环?有何生理意义?
4.胆固醇与胆汁酸之间的代谢关系是什么?
1.讨论核苷酸在体内的主要生理功能。
2.讨论PRPP(磷酸核糖焦磷酸)在核苷酸代谢中的重要性。
3.试从合成原料、合成程序、反馈调节等方面比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同点。
4.试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理。
5.体内的脱氧核糖核苷酸是如何生成的?
1.简述三羧酸循环的要点及生理意义。
2.试述丙氨酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。
3.试述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶。
4.简述糖异生的生理意义。
5.糖异生过程是否为糖酵解的逆反应?为什么?
6.简述乳酸循环形成的原因及其生理意义。
7.简述血糖的来源和去路。
1.酶与一般催化剂相比有何异同?
2.请举例说明酶的三种特异性。
3.酶可逆性抑制作用类型有哪些,请阐述各种类型的特点。
4.磺胺类药物抗菌的作用机制是什么。
5.说明酶原与酶原激活的意义。
6.什么叫同工酶?同工酶有何临床意义?
1.次级胆汁酸
2.未结合胆红素
3.生物转化作用
1.半保留复制
2.复制叉
3.冈崎片段
4.领头链和随从链
5.逆转录
6.半不连续复制
7.端粒
8.DNA突变
1.不对称转录(asymmetric transcription)
2.有意义链(sense strand)
3.核心酶(core enzyme)
4.结构基因(structural gene)
5.热休克蛋白(heat shock proteins)
6.非依赖Rho的转录终止
7.顺式作用元件(cis-acting element)
8.启动子(promoter)
9.增强子(enhancer)
10.反式作用因子(trans-acting factors
1.non protein nitrogen(N PN)
2.acute phase protein
3.血清酶
4.2,3-BPG旁路
5.凝血因子
1.生物氧化
2.呼吸链
3.氧化磷酸化
4.P/O比值
5.底物水平磷酸化
判断题1.肝脏的生物转化作用即是肝脏的解毒作用。
2.肝脏将氨转变成尿素,消除了氨的毒性,这是肝脏的生物转化过程。
3.胆色素包括了胆红素、胆绿素、胆素原、胆素以及血红素。
4.肝细胞性黄疸会造成血清总胆红素和结合胆红素浓度的升高。
5.某些磺胺类药物、镇痛药以及抗炎药物会加剧黄疸的产生。
6.经过肝脏的生物转化作用后,物质的水溶性增大、极性降低,同时毒性也失去。
7. 7α-羟化酶是胆汁酸生成过程中的关键性的调节酶,其活性受到胆固醇含量的影响。8.胆石的形成和胆汁酸的分泌量密切相关。多选1.多肽链生物合成体系的成分包括
A、核蛋白体
B、DNA双螺旋
C、转位酶
D、连接酶
E、mRNA
2.遗传密码的特性包括
A、起始密码为AGU
B、终止密码有UAA、UAG
C、1个氨基酸可有2~6密码编码
D、所有碱基突变都可导致框移突变
E、64组密码可编码20种氨基酸
3.有关S-D序列的叙述,正确的是
A、真核生物翻译起始也需要
B、位于起始密码AUG上游
C、位于起始密码AUG下游
D、与l6S—rRNA3一端短序列互补
E、又称核蛋白体结合位点
4.对原核延长因子的描述正确的是
A、EFT有Tu和Ts两个亚基
B、因子EFG有转位酶的活性
C、转肽酶消耗GTP促进肽键形成
D、进位复合物为AA-tRNA-Tu-GTP
E、进位和成肽步骤都需EF-T参与
5.参与蛋白质生物合成的有
A、mRNA
B、核糖体
C、转位酶
D、连接酶
E、转氨酶
6.DNA模板可直接用于
A、转录
B、翻译
C、复制
D、核苷酸合成
E、引物合成
7.翻译过程需要消耗能量(A TP或GTP)的反应有
A、氨基酸和tRNA结合
B、密码子辨认反密码子
C、氨基酰-tRNA进入核糖体
D、核糖体大、小亚基结合
E、肽键生成
8.tRNA能够成为氨基酸的转运体是因为其分子上有
A、一CCA—OH3’末端
B、3个核苷酸为一组的结构
C、稀有碱基
D、反密码环
E、假腺嘌呤环
9.蛋白质生物合成的延长反应包括下列哪些反应
A、起始
B、终止
C、转位
D、成肽
E、转化
10干扰素的作用是
A、诱导eIF-2磷酸化的蛋白激酶
B、间接诱导核酸内切酶
C、抗病毒
D、激活免疫系统
E、抑制转肽酶
11.酵母丙氨酸tRNA的反密码子是IGC它可识别的密码子是
A、UCG
B、ACG
C、GCU
D、GCA
E、GCC
12.能结合核糖体小或大亚基抑制蛋白质生物合成的是
A、利福霉素
B、链霉素
C、卡那霉素
D、氯霉素
E、丝裂霉素C
13.蛋白质生物体系中参与物质除有原料氨基酸、mRNA、tRNA、核糖体外,还包括下列哪些物质
A、一些蛋白质因子
B、一些无机离子
C、A TP
D、CTP
E、GTP
14.与蛋白质生物合成有关的酶是
A、氨基酰-tRNA合成酶
B、转氨酶
C、转肽酶
D、转位酶(延长因子G)
E、转甲基酶
15.原核细胞合成蛋白质的特点是
A、先转录后翻译
B、先翻译后转录
C、小亚基先与mRNA结合
D、小亚基与甲硫氨酰-tRNA结合
E、边转录边翻译
单选1.以下哪组氨基酸各仅有一个密码子
A、甲硫氨酸、甘氨酸
B、苏氨酸、甘氨酸
C、色氨酸、甲硫氨酸
D、亮氨酸、丙氨酸
E、色氨酸、赖氨酸
2.编码同一氨基酸的几组密码中,决定氨基酸特异性的是其
A、第一、三位碱基
B、第三位碱基
C、第二、三位碱基
D、第一位碱基
E、第一、二位碱基
3.下列各组中终止密码是
A、UAG UAA UGA
B、AAA CCG GCC
C、UGA AUG GAU
D、UAA GAA CAA
E、GUU CUU AUU
4.反密码的第一位碱基是I,可与之配对的密码第三位碱基是
A、G、A、U
B、G、
C、U
C、A、C、U
D、A、G、C
E、A、C、T
5.mRNA中碱基插入或缺失可改变翻译产物的氨基酸结构,这涉及遗传密码的
A、通用性
B、摆动性
C、简并性
D、连续性
E、保守性
6.关于核蛋白体叙述正确的是
A、携带各种遗传密码
B、由rRNA和多种蛋白组成
C、是tRNA的三级结构形式
D、有转运氨基酸生物功能
E、参与翻译后的转录终止
7.遗传密码中可编码20种氨基酸的共有
A、64种
B、63种
C、62种
D、61种
E、60种
8.氨基酰-tRNA合成酶催化反应叙述不正确的是
A、催化形成氨基酰-tRNA
B、对tRNA识别高度特异
C、有分隔的底物结合位点
D、特异性结合底物氨基酸
E、生成氨基酰-A TP-E中间物
9.对氨基酰-tRNA特性的叙述,错误的是
A、tRNA的反密码与模板密码配对
B、氨基酸的羧基结合tRNA3’端
C、氨基酸的氨基结合tRNA3’端
D、一种氨基酸可能结合几种tRNA
E、tRNA只结合一种特异氨基酸
10.氨基酰和tRNA结合形成
A、肽键
B、酯键
C、氢键
D、酰胺键
E、二硫键
11.下列有关核蛋白体位点叙述正确的是
A、肽键最先在A位生成
B、P位参与氨基酸活化
C、A位也被称为肽酰位
D、所有核蛋白体都有E位
E、P位生成肽链后即脱落
12.原核起始甲酰甲硫氨酸生成,一碳单位来自
A、N5-亚氨甲四氢叶酸
B、Nl0-甲酰四氢叶酸
C、N5’Nl0-甲烯四氢叶酸
D、N5’Nl0-甲酰四氢叶酸
E、N5-甲基四氢叶酸
13.1分子氨基酸活化为氨基酰-tRNA,消耗高能键数为
A、5
B、4
C、3
D、2
E、1
14.原核翻译起始促使大小亚基解离的蛋白因子是
A、RF-l
B、eIF-1
C、IF-2
D、EF-Tu
E、IF-3
15.原核mRNA的S—D序列可与小亚基的何种rRNA结合互补
A、28S
B、18S
C、16S
D、5.8S
E、5S
16.真核生物肽链合成起始的特点,不正确的是(E)(易)
A、真核mRNA不具有S-D序列
B、eIF数目比原核更多
C、真核核蛋白体是80S
D、需要帽子结合蛋白复合物
E、由甲酰甲硫氨酰tRNA起始
17.翻译后一级结构的修饰不包括
A、分泌蛋白水解除去信号肽
B、酶反应除去N端甲硫氨酸
C、G蛋白共价连接疏水脂链
D、胶原蛋白赖氨酸羟基化
E、酪蛋白丝氨酸的磷酸化
18.下列对热休克蛋白作用的描述,正确的是
A、可与新生多肽片段的亲水残基结合
B、热休克蛋白结合促进多肽正确折叠
C、可避免肽链内疏水基引起错误折叠
D、释放结合的多肽需要水解GTP供能
E、结合的多肽释放后能保持伸展状态
19.关于蛋白质的靶向输送的叙述中错误的是
A、各靶向输送蛋白有特异输送信号
B、信号主要为N端特异氨基酸序列
C、信号序列都使蛋白转移分泌出细胞
D、信号序列决定蛋白靶向输送特性
E、各修饰反应与靶向输送过程同步
20.下列有关分泌蛋白进入内质网的机制的描述中,错误的是
A、肽转位复合物是跨ER膜通道
B、SRP能与N端信号肽特异识别
C、胞浆SRP为含RNA蛋白复合物
D、核蛋白体多肽链合成持续进行
E、SRP经停泊蛋白使肽链到ER膜21.白喉毒素剧烈毒性是因为它可共价修饰哪种因子
A、eIF-5
B、EF-2
C、eIF-2
D、EF-1
E、eIF-4F
22.干扰素抑制病毒作用是通过哪种修饰使elF2失活
A、磷酸化
B、羧基化
C、ADP核糖基化
D、甲基化
E、乙酰化
23.原核生物蛋白质合成的肽链延长阶段不需要
A、转肽酰酶
B、GTP
C、Tu、Ts与G因子
D、甲酰甲硫氨酰-tRNA
E、mRNA
24.蛋白质合成
A、由mRNA的3’端向5’端进行
B、由N端向C端进行
C、由C端向N端进行
D、由28S-tRNA指导
E、由4S-rRNA指导
25.哺乳动物核糖体大亚基的沉降常数是
A、40S
B、70S
C、30S
D、80S
E、60S
26.反义脱氧寡核苷酸通过碱基配对可反平行地与其相应的mRNA结合,抑制该mRNA 指导的蛋白质合成。请问反义脱氧寡核苷酸dpACGGTACp可与以下哪一种mRNA特异序列相结合
A、5’-pACGGUACp-3’
B、5’-pGUACCGUp-3’
C、5’-pUGCCAUGp-3’
D、5’-pACUUAAUp-3’
E、5’-pUUCCUCUp-3’
27.哪种抗生素兼可抑制原核生物与真核生
物的蛋白质生物合成
A、放线菌酮(环已酰亚胺)
B、四环素
C、链霉素
D、氯霉素
E、嘌呤霉素
28.氨基酰tRNA的3’末端腺苷酸与氨基酸相连的基团是
A、1’-OH
B、2’-OH
C、3’-OH
D、2’-磷酸
E、3’-磷酸
29.如GGC是mRNA(5’-3’方向)中的密码子,其tRNA的反密码子(5’-3’方向)是
A、GCC
B、CCG
C、CCC
D、CGC
E、GGC
30.哺乳动物细胞中蛋白质合成的主要部位是
A、细胞核
B、核仁
C、溶酶体
D、高尔基复合体
E、粗面内质网
31.下列关于氨基酸密码子的描述哪一项是错误的
A、密码子有种属特异性,所以不同生物合成不同的蛋白质
B、密码子阅读有方向性,从5’端起始,3’端终止
C、一种氨基酸可有一组以上的密码子
D、一组密码子只代表一种氨基酸
E、密码子第3位(即3’端)碱基在决定掺人氨基酸的特异性方面重要性较小
32.遗传密码的简并性指的是
A、一些三联体密码子可缺少一个嘌呤碱或嘧啶碱
B、密码子中有许多稀有碱基
C、大多数氨基酸有一组以上的密码子
D、一些密码子适用于一种以上的氨基酸
E、以上都不是33.摆动(wobble)的正确含义是
A、一种反密码子能与第三位碱基不同的几种密码子配对
B、使肽键在核糖体大亚基中得以伸展的一种机制
C、在翻译中由链霉素诱发的一种错误
D、指核糖体沿着mRNA从其5’端向3’端的移动
E、热运动所导致的DNA双螺旋局部变性
34.一个mRNA的部分序列和密码子编号如下:140 141 142 143 144 145 146….CAC CUC U从OGG UAG AAU AGC……以此mRNA为模板,经翻译后生成多肽链含有的氨基酸数是
A、140个
B、141个
C、142个
D、143个
E、146个
35.能出现以蛋白质分子中的下列氨基酸中哪一种没有遗传密码
A、色氨酸
B、甲硫氨酸
C、羟脯氨酸
D、谷氨酰胺
E、组氨酸
36.在核糖体上没有结合部位的是
A、氨基酰tRNA合成酶
B、基酰tRNA
C、肽酰tRNA
D、mRNA
E、GTP
37.下列关于原核生物蛋白质生物合成的描述哪一项是错误的
A、启动阶段核糖体小亚基先与mRNA的启动信号AUG部位结合
B、肽链延长阶段分为进位、转肽、脱落、移位四个步骤
C、每合成一个肽键须消耗2分子GTP
D、在“受位”上出现UAA以后转入终止阶段
E、释放因子只有一种可识别3种终止密码子
38.氨基酰-tRNA合成酶的特点是
A、存在于细胞核内
B、只对氨基酸的识别有专一性
C、只对tRNA的识别有专一性
D、对氨基酸、tRNA的识别都有专一性
E、催化反应需GTP
39.与真核生物翻译启动阶段有关的物质是
A、核糖体的小亚基
B、mRNA上的丙氨酸密码
C、mRNA的多聚腺苷酸与核糖体大亚基结合
D、N一甲酰甲硫氨酸tRNA
E、延长因子EFTu和EFTs
40.关于蛋白质生物合成中的肽链延长阶段,正确的是
A、核糖体向mRNA 5’端移动3个核苷酸的距离
B、肽酰基移位到核糖体大亚基的给位上
C、GTP转变成GDP和无机磷酸供给能量
D、核糖体上的tRNA从给位向受位移动
E、A TP直接供能
41.蛋白质合成时肽链合成终止的原因是
A、已达到mRNA分子的尽头
B、特异的tRNA识别终止密码子
C、终止密码子本身具酯酶作用,可水解肽酰基与tRNA之间的酯键
D、释放因子能识别终止密码子并进入“受位”
E、终止密码子部位有较强阻力,核糖体无法沿mRNA移动
42蛋白质生物合成中每生成一个肽键消耗的高能磷酸键数
A、5个
B、2个
C、3个
D、1个
E、4个
43.嘌呤霉素抑制蛋白质生物合成的机制是
A、抑制氨基酰-tRNA合成酶的活性,阻止氨基酰-tRNA的合成
B、其结构与甲硫氨酰-tRNA相似,可和甲硫氨酸竞争与mRNA结合
C、抑制转肽酶活性
D、可与核糖体大亚基“受位”上的氨基酰-tRNA形成肽酰嘌呤霉素
E、可与“给位”上的肽酰-tRNA形成肽酰嘌呤霉素
44.原核生物和真核生物都有的rRNA是
A、18S-rRNA
B、5S-rRNA
C、5.8S-rRNA
D、28S-rRNA
E、16S-rRNA
45.下列哪一项是翻译后加工
A、5’-端帽子结构
B、3’-端聚苷酸尾巴
C、酶的激活
D、酶的变构
E、蛋白质糖基化
46.蛋白质合成方向
A、由mRNA的3’端向5’端进行
B、由N端向C端进行
C、由C端向N端进行
D、由28 StRNA指导
E、由4 SrRNA指导
47.蛋白质合成时,氨基酸的活化部位是
A、烷基
B、羧基
C、氨基
D、硫氢基
E、羟基
48.直接识别并结合真核基因TA TA盒的是
A、TFⅡA
B、TFⅡB
C、TFⅡD
D、TFⅡF
E、TFⅡH
49.在蛋白质合成中不消耗高能磷酸键的步骤是
A、起动
B、移位
C、转肽
D、氨基酰-tRNA进位
E、氨基酸活化
50.原核生物蛋白质合成的特点,是
A、先转录,后翻译
B、边转录,边翻译
C、边复制,边翻译
D、mRNA先与小亚基结合
E、mRNA先与tRNA结合
1.体内进行嘌呤核苷酸从头合成最主要的组织是( )
A、胸腺
B、小肠粘膜
C、肝
D、脾
E、骨髓
2.嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是( )
A、GMP
B、AMP
C、IMP
D、A TP
E、GTP
3.人体内嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是( )
A、尿素
B、肌酸
C、肌酸酐
D、尿酸
E、β丙氨酸
4.哺乳类动物体内直接催化尿酸生成的酶是( )
A、尿酸氧化酶
B、黄嘌呤氧化酶
C、腺苷脱氨酸
D、鸟嘌呤脱氨酶
E、核苷酸酶
5.最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是( )
A、葡萄糖
B、6-磷酸葡萄糖
C、1-磷酸葡萄糖
D、1,6-二磷酸葡萄糖
E、5-磷酸核糖
6.HGPRT(次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶)参与下列哪种反应? ( )
A、嘌呤核苷酸从头合成
B、嘧啶核苷酸从头合成
C、嘌呤核苷酸补救合成
D、嘧啶核苷酸补救合成
E、嘌呤核苷酸分解代谢
7.下列哪种物质不是嘌呤核苷酸从头合成的直接原料( ) A、甘氨酸
B、天冬氨酸
C、谷氨酸
D、CO2
E、一碳单位
8.体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成的( )
A、核糖
B、核糖核苷
C、一磷酸核苷
D、二磷酸核苷
E、三磷酸核苷
9.PRPP酰胺转移酶活性过高可以导致痛风症,此酶催化( )
A、从R-5-P生成PRPP
B、从甘氨酸合成嘧啶环
C、从PRPP生成磷酸核糖胺
D、从IMP合成AMP
E、从IMP生成GMP
10.食物中很少被机体利用的组分是( )
A、维生素
B、碱基
C、乙糖
D、必需脂肪酸
E、氨基酸
11.痛风症患者血中含量升高的物质是( )
A、尿酸
B、肌酸
C、尿素
D、胆红素
E、NH3
12.嘌呤核苷酸分解代谢的共同中间产物是( )
A、IMP
B、XMP
C、黄嘌呤
D、次黄嘌呤
E、尿酸
13.补救合成嘌呤核苷酸的主要器官是( )
A、脑及骨髓
B、红细胞
C、骨骼肌
D、肾脏
E、肝脏
14.IMP转变成GMP时,发生了( )
A、还原反应
B、硫化反应
C、氧化反应
D、生物转化
E、脱水反应
15.稀有核苷酸存在于下列哪一类核酸中( )
A、tRNA
B、rnRNA
C、rRNA
D、线粒体DNA
E、核仁DNA
1.各种蛋白质的含氮量很接近,平均为
A、19%
B、18%
C、17%
D、16%
E、15%
2.某一溶液中蛋白质的百分含量为50%,此溶液中蛋白质氮的百分浓度为
A、8.8%
B、8.0%
C、8.4%
D、9.2%
E、9.6%
3.维系蛋白质一级结构的化学键是
A、氢键
B、疏水键
C、盐键
D、肽键
E、范德华力
4.蛋白质分子中的氨基酸属于
A、L-β-氨基酸
B、D-β-氨基酸
C、L-α-氨基酸
D、D-α-氨基酸
E、L,D-α-氨基酸
5.天然蛋白质中不存在的氨基酸是
A、半胱氨酸
B、瓜氨酸
C、丝氨酸
D、色氨酸
E、丙氨酸
6.在生理pH情况下,下列氨基酸中哪个带净负电荷
A、Pro
B、Lys
C、His
D、Glu
E、Gly
7.含有两个羧基的氨基酸是
A、谷氨酸
B、赖氨酸
C、酪氨酸
D、丝氨酸
E、苏氨酸
8.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸
A、赖氨酸
B、脯氨酸
C、组氨酸
D、精氨酸
E、异亮氨酸
9.蛋白质的等电点是
A、蛋白质溶液pH值为7时溶液的pH值
B、蛋白质溶液pH值为7.4时溶液pH值c、蛋白质分子呈正离子状态时溶液pH值
D、蛋白质分子呈负离子状态时溶液pH值
E、蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值
10.将蛋白质溶液pH值调节到其等电点时
A、可使蛋白质稳定性增加
B、可使蛋白质稳定性降低,易于沉出
C、可使蛋白质表面的净电荷不变
D、可使蛋白质表面的净电荷增加
E、对蛋白质表面水化膜无影响
11.稳定蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠的化学键是
A、肽键
B、氢键
C、盐键
D、二硫键
E、疏水作用
12.在280nm波长附近具有最大吸收峰的氨基酸是
A、天冬氨酸
B、丝氨酸
c、苯丙氨酸
D、色氨酸
E、赖氨酸
13.维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是
A、二硫键
B、盐键
C、氢键
D、范德华力
E、疏水作用
14.蛋白质的最大吸收峰波长是
A、260nm
B、280nm
C、340nm
D、450nm
E、560nm
15.蛋白质在酶的作用下可完全水解成
A、多肽
B、脂蛋白
C、氨基酸
D、脂蛋白与氨基酸
E、氨基酸与多肽
16.胰岛素分子A链与B链的交联是靠
A、盐键
B、疏水键
C、二硫键
D、氢键
E、范德华力
17.基因突变所引起的蛋白质结构改变,主要变化在
A、四级结构
B、三级结构
C、二级结构
D、一级结构
E、空间螺旋
18.下列哪个是指蛋白质的三级结构特点
A、疏水区朝向分子内部
B、β-转角
C、无规线团
D、血红蛋白的4个亚基间有8条盐键
E、肽键平面
19.蛋白质的主链构象属于
A、四级结构
B、三级结构
C、二级结构
D、一级结构
E、构型
20.关于谷胱甘肽的叙述,正确的是
A、是体内重要的氧化剂
B、含有胱氨酸
C、其中的谷氨酸α-羧基是游离的
D、C端羧基是主要的功能基团
E、所含的肽键均为α-肽键
21.蛋白质的一级结构及高级结构取决于
A、分子中的氢键
B、分子中的盐键
C、分子内部疏水键
D、氨基酸的组成及排列顺序
E、氨基酸残基的性质
22.关于蛋白质的四级结构正确的是
A、一定有多个相同的亚基
B、一定有多个不同的亚基
c、一定有种类相同,而数目不同的亚基数
D、一定有种类不同,而数目相同的亚基
E、亚基的种类,数目都不一定
23.血红蛋白(Hb)具有运输氧的功能,当与氧结合后可引起构象变化,这种现象称为
A、变构激活
B、变构抑制
C、变构效应
D、协同效应
E、以上都不是
1.人体血液总量约占体重
A、5%
B、8%
C、10%
D、12%
E、20%
2.血浆占全血容积的
A、25%
B、35%
C、40%
D、50%
E、60%
3.血清区别于血浆在于血清内无
A、纤维蛋白原
B、糖类
C、脂类
D、维生素
E、无机盐
4.非蛋白氮不含有下列哪种物质
A、肌酸酐
B、尿酸
C、N-乙酰氨基半乳糖
D、胆红素
E、氨
5.尿素氮约占非蛋白氮的
A、1/2
B、1/3
C、1/4
D、1/5
E、1/10
6.血浆平均含蛋白质约为
A、5.0~5.5克%
B、6.0~6.5克%
C、7.0~7.5克%
D、8.0~8.5克%
E、9.0~9.5克%
7.血浆中含量最多的蛋白质是
A、清蛋白
B、α1-球蛋白
C、α2-球蛋白
D、β-球蛋白
E、γ-球蛋白
8.将血浆蛋白置于pH8.6的缓冲液中进行醋酸纤维膜电泳时,泳动最快的是
A、清蛋白
B、α1-球蛋白
C、α2-球蛋白
D、β-球蛋白
E、γ-球蛋白
9.正常人血浆中清蛋白与球蛋白的比例为
A、(0.5~0.8)/1
B、(1.0~1.2)/1
C、(1.5~2.5)/1
D、(2.5~3.0)/1
E、(3.2~4.0)/1
10.下列哪个不是血浆蛋白的性质
A、呈现多态性
B、是糖蛋白
C、蛋白质合成后可被酶切去信号肽
D、有特异的半衰期
E、可进行氧化磷酸化
11.血浆胶体渗透压主要取决于A、无机酸根离子
B、葡萄糖
C、清蛋白
D、球蛋白
E、结合珠蛋白
12.清蛋白(pI4.7)和血红蛋白(pI6.8)在以下哪种pH值时中间点样分离效果最好
A、4.80~4.90
B、5.80~5.90
C、6.80~6.90
D、7.10~7.20
E、8.10~8.20
13.血浆蛋白的等电点值大多在pH4~6之间,在pH=8.6的缓冲液中进行电泳时
A、各种蛋白质均向负极移动
B、各种蛋白质均向正极移动
C、球蛋白不动,清蛋白向正极移动
D、球蛋白向正极移动,清蛋白向负极移动
E、绝大多数球蛋白向正极移动
14.正常血浆的pH为
A、7.05~7.15
B、7.20~7.30
C、7.35~7.45
D、7.45~7.55
E、7.55~7.65
15.急性炎症时浓度降低的血浆蛋白是
A、清蛋白
B、C-反应蛋白
C、纤维蛋白原
D、结合珠蛋白
E、α1抗胰蛋白酶
16.下列哪种蛋白质是急性时相反应蛋白
A、IgG
B、铜蓝蛋白
C、清蛋白
D、凝血酶原
E、α1抗胰蛋白酶
17.凝血因子Ⅳ的化学性质是
A、氨基酸
B、蛋白质
C、Ca2+
D、酶
E、纤维素
18.下列哪项不是血浆蛋白的功能
A、维持血浆正常pH值
B、维持血浆晶体渗透压
C、凝血、抗凝血作用
D、营养作用
E、运输作用
19.血浆中运输胆红素的载体是
A、清蛋白
B、Y蛋白
C、Z蛋白
D、α-球蛋白
E、γ-球蛋白
20.肝不能合成的物质是
A、清蛋白
B、免疫球蛋白
C、凝血酶原
D、高密度脂蛋白
E、纤维蛋白原
1.关于酶的叙述哪一个是正确的
A、酶催化的高效率是因为其分子中含有辅酶或辅基
B、酶的活性中心中都含有催化基团
C、所有的酶都能使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行
D、所有的酶都含有两个以上的多肽链
E、所有的酶都是调节酶
2.酶作为重要的生物活性物质,其生物学意义主要在于
A、作为细胞的结构成分
B、氧化供能
C、转变为其他物质
D、作为生物催化剂加速代谢过程
E、作为生物调节剂,调节代谢过程
3.由酶蛋白和辅助因子两部分组成的酶是
A、结合酶
B、单体酶
C、寡聚酶
D、多功能酶
E、单纯酶
4.酶作为一种生物催化剂,其催化活性本质上是
A、降低反应活化能
B、增加反应活化能
C、增加产物的能量水平
D、降低反应物的能量水平
E、降低反应的自由能变化
5.骨骼肌中富含的LDH同工酶是
A、LDH1
B、LDH2
C、LDH3
D、LDH4
E、LDH5
6.辅酶是
A、酶和底物复合物
B、小分子肽
C、酶催化活性所必需的小分子物质
D、参加酶促反应的维生素
E、与酶蛋白共价结合成多酶体系
7.酶蛋白变性后其活性丧失,是因为
A、酶蛋白被完全降解为氨基酸
D、酶蛋白的一级结构受到破坏
C、酶蛋白的空间结构受到破坏
D、失去了激活剂
E、酶蛋白发生沉淀
8.磺胺类药物的类似物是
A、叶酸
B、二氢叶酸
C、四氢叶酸
D、谷氨酸
E、对氨基苯甲酸
9.酶原激活的生理意义是
A、避免细胞自身损伤
B、恢复酶活性
C、促进生长
D、加速代谢
E、保护酶的活性
10.测定酶活性时要测定酶促反应的初速度,其目的是为了
A、为了节约底物
B、为了使酶促反应速度与酶浓度成正比
C、为了尽快完成测定工作
D、为了防止出现底物抑制
E、为了使反应不受温度的影响
11.某种酶活性需以-SH为必需基团,下列哪种物质可以保护此酶不被氧化
A、Cys
B、GSH
C、尿素
D、离子型去污剂
E、乙醇
12.酶促反应中决定酶特异性的是
A、酶蛋白
B、酶作用物的类别
C、辅基或辅基
D、催化基团
E、金属离子
13.有关酶的活性中心正确的论述是
A、酶的活性中心包括结合基团和催化基团
B、酶的活性中心是由一级结构上相互邻近的基团组成的
C、酶的活性中心在与底物结合时不应发生构象改变
D、酶的活性中心与酶的催化活性无关
E、酶的活性中心外的必需基团也参与对底物的催化作用
14.酶原激活的实质是
A、酶原结合了辅酶或辅基
B、酶蛋白的变构效应
C、激活剂与酶结合使酶激活
D、酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变
E、酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心
15.同工酶是
A、催化作用相同,但分子组成和理化性质不同的一类酶
B、催化相同反应,分子组成相同,但辅酶不同的一类酶
C、催化同一底物起不同反应的酶的总称
D、多酶体系中酶组分的统称
E、催化作用,分子组成及理化性质相同,但组织分布不同的酶
16.关于酶的共价修饰,错误的是
A、一般不需消耗能量
B、活性和非活性两种形式在不同酶催化下可以互变
C、催化互变的酶受激素等因素的控制
D、一般都有活性和非活性两种形式
E、最常见的共价修饰是多肽链的磷酸化和脱磷酸
17.关于关键酶的叙述哪一项是错误的
A、关键酶常位于代谢途径的第一步反应
B、关键酶在代谢途径中活性最低,所以才对整个代谢途径的流量起控制作用
C、关键酶常是变构酶
D、受激素调节的酶常是关键酶
E、关键酶催化反应是可逆的
18.关于Km值的意义,不正确的是
A、Km是酶的特征性常数
B、Km值与酶的结构有关
C、Km值与酶所催化的底物有关
D、Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物的浓度
E、Km值等于反应速度为最大速度—半时的酶的浓度
19.在存在下列哪种物质的情况下,酶促反应速度和km值都变小
A、无抑制剂存在
B、存在竞争性抑制剂
C、存在非竞争性抑制剂
D、存在反竞争性抑制剂
E、有不可逆抑制剂存在
20.竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是
A、Km升高,Vmax不变
B、Km下降,Vmax下降
C、Km不变,Vmax下降
D、Km下降,Vmax升高
E、Km下降,Vmax不变
21.反竞争性抑制剂对酶促反应速度影响是
A、Km升高,Vmax不变
B、Km下降,Vmax下降
C、Km不变,Vmax下降
D、Km下降,Vmax升高
E、Km下降,Vmax不变
22.温度对酶的影响,错误的论述是
A、酶是蛋白质,即使反应的时间很短也不能提高反应温度
B、最适温度不是酶的特征性常数
C、酶制剂应在低温下保存
D、酶的最适温度与反应时间有关
E、从生物组织中提取酶时应在低温下操作
23.有关别构酶的论述哪一种不正确
A、别构酶是受别构剂凋节的酶
B、别构部位不是在酶的活性中心
C、正协同效应的底物浓度曲线是矩形双曲线
D、构象改变使后续底物结合的亲和力减弱,
称为负协同效应
E、具有协同效应的别构酶多为含偶数亚基的酶
24.非竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是
A、Km升高,Vmax不变
B、Km下降,Vmax下降
C、Km不变,Vmax下降
D、Km下降,Vmax升高
E、Km下降,Vmax不变
25.关于pH对酶促反应速度影响的论述,错误的是
A、pH影响酶、底物或辅助因子的解离程度,从而影响酶促反应速度
B、最适pH是酶的特征性常数
C、最适pH不是酶的特征性常数
D、pH过高或过低会使酶发生变性
E、最适pH足酶促反应速度最大时的环境pH
1.复制的保真性除依靠碱基配对规律外,还有__________和__________的功能作为保证。
2.冈崎片段的生成是因为DNA复制中__________方向和__________方向不一致。
3.从一个复制起始点可以生成两个移动方向相反的__________,两个复制起始点的距离可定为一个___________的长度。
4.DNA携带的遗传信息通过转录、翻译成为功能的蛋白质的过程称__________。
5.以亲代DNA为模板,按照碱基配对规律合成子代DNA的过程称__________,遗传信息从DNA传递给RNA的过程称__________,以mRNA为模板合成蛋白质的过程称__________。
6.DNA复制时模板链的方向是__________,新链的合成方向是__________。复制方向与解链方向一致的链称__________,复制方向与解链方向相反的链称__________。
7.DNA的合成原料是__________、__________、__________和__________。8.每个冈崎片段是借助于连在__________末端上的一小段__________为引物而合成的。9.DNA损伤修复主要包括__________、__________、__________和__________。
10.在DNA复制中,__________可防止单链模板重新缔合和核酸酶的攻击。
11.脱氧核糖核苷酸之间是通过__________连接成DNA分子。
12.DNA复制延长中起催化作用的DNA聚合酶在原核生物是__________,在真核生物是__________。
13.DNA复制的模板是__________,引物是__________,基本原料是__________。14.DNA复制时,改变模板DNA超螺旋结构的是__________酶,解开DNA双链的酶是__________酶。
15.DNA复制中一条连续合成的称为__________链,另一条不连续合成的称为__________链。
1.呼吸链复合体Ⅲ又可称为__________,它除含有辅助成分Fe-S外,还含有辅基__________。
2.NADH-泛醌还原酶就是复合体__________,它含有辅基__________和Fe-S。
3.辅酶Q的化学本质是__________类化合物。CoQ10符号中的10代表__________。
4.两条呼吸链在复合体__________处汇合,琥珀酸氧化呼吸链独有的复合体是__________。
5.目前已知有3个反应以底物水平磷酸化方式生成A TP,其中有一个反应由丙酮酸激酶催化,催化另2个反应的酶是__________和__________。
6.脂酰CoA脱下的2H通过__________氧化呼吸链氧化,β-羟丁酸脱下的2H通过__________氧化呼吸链氧化。
7.在琥珀酸氧化呼吸链中,可进行偶联磷酸化的是复合体Ⅲ和复合体__________,后者又可称之为__________。
13.解偶联剂DNP的化学本质是___________,其解偶联的主要机理是__________。
9.A TP合酶定位在__________,其中F1含有__________种亚基。
10.呼吸链抑制剂BAL的中文名称是
__________,它能阻断呼吸链的传递部位是__________。
1.衡量蛋白质需要量的氮平衡试验可有以下结果
A、氮的总平衡摄入氮=排出氮
B、氮的负平衡摄入氮<排出氮
C、氮的总平衡吸收氮=排出氮
D、氮的正平衡摄入氮=排出氮
E、氮的正平衡摄入氮=吸收氮
2.以下属于必需氨基酸的是
A、苏、赖、苯丙、蛋
B、异亮、苯丙、甲硫、色
C、缬、色、亮、异亮
D、鸟、瓜、羟脯、羟赖
E、苯丙、半胱、组、精
3.体内脱氨的方式主要有
A、转氨基作用
B、联合脱氨
C、鸟氨酸循环
D、氧化脱氨
E、丙氨酸-葡萄糖循环
4.经转氨基作用,下列氨基酸相对应α-酮酸正确的是
A、丙氨酸→丙酮酸
B、苏氨酸→草酰乙酸
C、苯丙氨酸→苯丙酮酸
D、天冬氨酸→乙酰乙酸
E、谷氨酸→α-酮戊二酸
5.嘌呤核苷酸循环
A、主要在肌肉组织进行,因这里转氨酶种类多
B、主要在肌肉和心肌组织进行,因这里谷氨酸脱氢酶活性低
C、有IMP参与传递氨基
D、主要在肝肾组织中进行
E、体内多数氨基酸经此途径脱氨
6.联合脱氨基作用的特点包括
A、L-谷氨酸脱氢酶是必不可少的
B、依赖于两种维生素
C、可用于合成非必需氨基酸
D、涉及谷氨酸和α-酮戊二酸互变
E、全过程不可逆
7.氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ是
A、合成尿素的限速酶
B、N-乙酰谷氨酸为其变构激活剂
C、存在于肝细胞线粒体
D、尿素合成过程中重要的酶
E、合成嘧啶的限速酶
8.血氨来自
A、胺类物质分解
B、氨基酸分解
C、肠道腐败产物中的氨
D、肾小管上皮细胞分泌
E、肠道细菌脲酶催化尿素水解产生的氨
9.在联合脱氨基作用中涉及的维生素有
A、维生素B6
B、维生素B12
C、维生素PP
D、维生素B1
E、维生素B2
10.代谢可以生成一碳单位的氨基酸是
A、甘氨酸
B、苏氨酸
C、组氨酸
D、蛋氨酸
E、色氨酸
11.以下物质中是由酪氨酸代谢生成的是
A、黑色素
B、甲状腺素
C、肾上腺素
D、多巴
E、多巴胺
12.以下各种循环叙述正确的是
A、甲硫氨酸循环促进氨基酸自身的利用
B、鸟氨酸循环是氨在肝内合成尿素的途径
C、丙氨酸-葡萄糖循环是肌肉组织氨的主要运输形式
D、嘌呤核苷酸循环是肌肉等组织氨基酸脱氨的主要途径
E、柠檬酸-丙酮酸循环促进了乙酰CoA 出线粒体合成脂肪酸
13.一碳单位是合成下列哪些物质所必需的原料
A、腺嘌呤核苷酸
B、尿嘧啶核苷酸
C、胸腺嘧啶核苷酸
D 、血红素
E 、鸟嘌呤核苷酸 14.儿茶酚胺包括 A 、多巴 B 、多巴胺 C 、去甲肾上腺素 D 、肾上腺素
E 、苯丙氨酸
15.下列物质为含氮化合物的是 A 、肉毒碱 B 、血红素 C 、儿茶酚胺 D 、肌酸 E 、PAPS
16.下列物质由半胱氨酸代谢生成的是 A 、牛磺酸 B 、PAPS C 、5-羟色胺 D 、组胺 E 、γ-氨基丁酸 17.谷氨酰胺是 A 、必需氨基酸 B 、氨的储存形式
C 、氨的转运形式
D 、氨的解毒形式
E 、非必需氨基酸
18.在丙氨酸-葡萄糖循环中有多种代谢形式,它们是 A 、尿素循环 B 、三羧酸循环 C 、糖酵解循环 D 、糖异生途经
E 、氨基酸分解代谢途经
19.氨基酸转氨基作用的意义包括 A 、体内合成非必需氨基酸的途径 B 、某些氨基酸与糖相互转变的途径 C 、体内氨基酸分解代谢的途径 D 、体内氨基酸相互转变的途径 E 、解除氨毒,合成尿素
20.下列物质的生成有甘氨酸参与的是 A 、血红素合成 B 、谷胱甘肽合成 C 、嘌呤核苷酸合成 D 、肌酸合成
E 、胆汁酸结合物
21.造成巨幼红细胞贫血的原因可能有 A 、缺乏维生素B12 B 、缺乏维生素B6 C 、缺乏维生素PP D 、缺乏叶酸
E 、缺乏必需脂肪酸 22.参与肌酸合成的物质有 A 、谷氨酸 B 、精氨酸 C 、半胱氨酸 D 、SAM
E 、甘氨酸
23.苯丙氨酸代谢有关的遗传性疾病包括
A 、苯酮酸尿症
B 、着色性干皮病
C 、帕金森病
D 、白化病
E 、尿黑酸症
1、AB
2、ABC
3、ABD
4、ACE
5、BC
6、ABCD
7、BCD
8、ABCDE
9、AC 10、ACE 11、ABCDE 12、BCDE 13、ABCE 14、BCD 15、ABCDE 16、AB 17、BCDE 18、ACDE 19、ABCDE 20、ABCDE 21、AD 22、BDE 23、ADE
您的本次作业分数为:97分单选题 1.RNA引物在DNA复制中的作用是( )。 A 提供起始的模版 B 激活引物酶 C 提供DNA聚合酶所需的5'磷酸端 D 提供DNA聚合酶所需的3'羟基端 E 提供DNA聚合酶所需的能量 正确答案:D 单选题 2.关于氨中毒描述不正确的是( )。 A 肝功能严重损害时可引起 B 口服抗生素药物用于治疗氨中毒 C 大量摄入蛋白质可以减缓氨中毒 D 尿素合成途径的酶缺陷会导致高血氨 E 给予谷氨酸可以减缓氨中毒 正确答案:C 单选题 3.氨基酰-tRNA合成酶的特点正确的是( )。 A 催化反应需要GTP B 存在细胞核中 C 对氨基酰与tRNA都有专一性 D 直接生成甲酰蛋氨酰-tRNA E 只对氨基酸有专一性 正确答案:C 单选题 4.外显子是( )。 A 基因突变的表现 B 断裂开的DNA片段
C 不转录的DNA片段 D 真核生物基因中为蛋白质编码的序列 E 真核生物基因的非编码序列 正确答案:D 单选题 5.尿素循环中尿素的两个氮来自下列哪个化合物?( ) A 氨基甲酰磷酸及天冬氨酸 B 氨基甲酰磷酸及鸟氨酸 C 鸟氨酸的α-氨基及γ-氨基 D 鸟氨酸的γ-氨基及甘氨酸 E 瓜氨酸的α-氨基及精氨酸的α-氨基 正确答案:A 单选题 6.原核生物参与转录起始的酶是( )。 A 解链酶 B 引物酶 C RNA聚合酶Ⅲ D RNA聚合酶全酶 E RNA聚合酶核心酶 正确答案:D 单选题 7.在蛋白质生物合成中催化氨基酸之间形成肽键的酶是( )。 A 氨基酸合成酶 B 氨基肽酶 C 羧基肽酶 D 转肽酶 E 氨基酸连接酶
正确答案:D 单选题 8.在乳糖操纵子中,阻遏蛋白结合在下列哪个序列上?( ) A 结构基因A B 调节基因I C 操纵序列O D 启动序列P E 结构基因Z 正确答案:C 单选题 9.能编码阻遏蛋白合成的是( )。 A 操纵基因 B 调节基因 C 启动子 D 结构基因 E 增强子 正确答案:B 单选题 10.与运载一碳单位有关的维生素是( )。 A 叶酸 B 生物素 C 泛酸 D 尼克酰胺 E 维生素B6 正确答案:A 单选题 11.在下列氨基酸中,可以转氨基作用生成草酰乙酸的是( )。 A 丙氨酸
一、问答题 1.食用油长时间放置后,为什么会有异味? 不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象,酸败的食物具有难闻气味和难吃味道。油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中,会产生所谓的臭油味。这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的:水解酸败从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来,并继续被水解或氧化。 2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性 抑制? 1.反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制。其特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km减小,Vm降低。 2. 非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。其特点为:a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。 3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同? 4.DNA在纯水中为何易变性? 磷酸脊骨在中性pH 下,会带有许多负电荷,导致两股 DNA 相互排斥分离而变性,要加入镁离子稳定之,因此DNA 不能溶在纯水中。
真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白(histone),与DNA 结合成复杂结构,并中和掉核酸的负电荷。 5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么? 因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在,比如天冬酰胺,谷氨酰胺 6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么? 7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制? 透析和增加底物量 8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为 什么?(一个变性,另一个未变性) 血红蛋白分子是四聚体,如果SDS电泳加了还原剂测出来的分子量(16-17KDa)就是一个多肽亚基的分子量,是血红蛋白分子量的四分之一。 9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸 营养价值高,为什么? 10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果.
1、营养不良的人饮酒,或者剧烈运动后饮酒,常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节?(p141 3题) 答:酒精对于糖代谢途径的影响主要有:肝脏的糖异生与糖原分解反应,也就是来源与去路的影响。 1)研究认为,酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足,然而在人营养不良 或者剧烈运动后,体内糖原过度消耗,酒精又能抑制肝糖原的分解,饮酒后容易出现低血糖。 2)抑制糖异生: ①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统,导致细胞间质中还原当量代谢紊乱,使丙酮酸浓度下降,从而抑制糖异生; ②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换,酶总量,酶合成或降解,从而抑制糖异生,如果糖二磷酸酶-1活性的抑制,磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等; 3)影响葡萄糖-6磷酸酶的活性,导致乳酸循环受阻,不利于血糖升高。 4)酒精使胰岛a细胞功能降低,促进胰岛素的分泌,抑制胰高血糖素的分泌,从而抑制糖原分解,促进糖酵解,造成低血糖。 5)酒精还会影响小肠对糖分的吸收,从而造成低血糖。 2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物,想一想他们为什们有降低血糖的作用?(p141 4题) 答:1)胰岛素 它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用,促进糖原的合成抑制糖异生,减少血糖来源,似血糖降低; 2)胰岛素促泌剂 ①磺脲类药物,格列苯脲等,通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素,增加体内胰岛素水平而降低血糖;②格列奈类,如瑞格列奈,通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。 3)胰岛素曾敏剂 如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药,如二甲双胍,它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性,增加周围组织对胰岛素的敏感性,增加胰岛素介导的葡萄糖的利用,也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。 4)a-糖苷酶抑制剂,如阿卡波糖,在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶,降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖,抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。 3、治疗血浆胆固醇异常升高有哪些可能的措施?理论依据是什么?(p174 3题) 答:1)血浆胆固醇异常升高的治疗措施主要:有调整生活方式与饮食结构、降脂药物治疗、血浆净化治疗、外科治疗和基因治疗。具体的治疗方案则应根据患者的血浆LDL-胆固醇水平和冠心病的危险因素情况而决定。而且,降脂治疗的目标亦取决于患者的冠心病危险因素。一般而言,危险因素越多,则对其降脂的要求就越高(即目标血脂水平越低)。 2)但是继发型高脂血症的治疗主要是积极治疗原发病,并可适当地结合饮食控制和降脂药物治疗。 A. 控制理想体重。肥胖人群的平均血浆胆固醇和三酰甘油水平显著高于同龄的非肥胖者。除了体重指数(BMI)与血脂水平呈明显正相关外,身体脂肪的分布也与血浆脂蛋白水平关系密切。一般来说,中心型肥胖者更容易发生高脂血症。肥胖者的体重减轻后,血脂
习题试题 第1单元蛋白质 (一)名词解释 1.兼性离子(zwitterion); 2.等电点(isoelectric point,pI); 3.构象(conformation); 4.别构效应(allosteric effect); 5.超二级结构(super-secondary structure); 6.结构域(structur al domain,domain); 7. 蛋白质的三级结构(tertiary stracture of protein);降解法(Edman de gradation);9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein);效应(Bohr effect);11.多克隆抗体(polyclonal antibody)和单克隆抗体(monochonal antibody);12.分子伴侣(molecular chapero ne);13.盐溶与盐析(salting in and salting out)。 (二)填充题 1.氨基酸在等电点时,主要以__________离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以________离子形式存在,在pH<pI的溶液中,大部分以________离子形式存在。 2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是,pK2(咪唑基)值是,pK3(α-NH3+)值是,它的等电点是__________。 的pK1=,pK2= ,pK3=9,82,其pI等于________。 4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。其中_______的摩尔吸光系数最大。 5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______,故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。 6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。 7.除半胱氨酸和胱氨酸外,含硫的氨基酸还有_________,除苏氨酸和酪氨酸外,含羟基的氨基酸还有__________,在蛋白质中常见的20种氨基酸中,__________是一种亚氨基酸,___________不含不对称碳原子。 8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的,其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。 9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽键之间的肽键形成________来维持。 10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行,每圈螺旋包含_____个氨基酸残基,高度为___
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B -1 C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
生物化学作业题及答案(一) (绪论、糖类、脂类、蛋白质化学) 填空题: 1、生物化学简单地说就是生命的化学,它是用化学的理论和方法研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它大体上包括静态生化、动态生化和机能生化这三个方面的内容。 2、生物体内特有的大而复杂的分子叫生物大分子,包括糖、脂肪、蛋白质、酶、核酸等。 3、我国科学工作者于1965 年,首先合成世界上公认的第一个具有全部生物活性的结晶牛胰岛素;于1972 年,对猪胰岛素空间结构的X光衍射法研究分析率达到了1.8 A 水平。1981 年又胜利完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工合成。 4、生物体内的三大营养物质是指糖、脂肪、蛋白质,其中糖是生物体最重要的能源和碳源物质。 5、糖是一类多羟基的醛、酮和它们的缩合物及其衍生物的总称,而脂类则是指由甘油 和高级脂肪酸所构成的不溶于水而溶于非极性的有机溶剂的生物体内的化合物。 6、糖可依据其结构的繁简分为单糖、寡糖和多糖三类,最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮,最常见的单糖有葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖,大米中含量最多的糖是淀粉。 糖原、支链淀粉和直链淀粉分别加入碘溶液后各产生的颜色是红色、紫色和兰色。 糖原可以在肝脏和肌肉组织中找到。 糖原和支链淀粉都以α—1,6 糖苷键形成分支 10、自然界中最多的有机物是钎维素,此有机物是组成单位是β—D—比喃葡萄糖。 11、动物脂肪的碘价较低,在室温下呈固态。 12、膜的两种主要成分是蛋白质和类脂,在所有的生物膜中都有磷脂。 13、饱和脂肪酸的碳原子之间的键都是单键;不饱和脂肪酸碳原子之间则含有双键。 14、在人体内,对新陈代谢、生殖、生长和发育等生命活动具有调节作用的蛋白质叫激素, 在新陈代谢过程中起催化作用的蛋白质叫酶;在细胞膜上起运载作用的蛋白质称为载体;对入侵人体内的病原体具有特殊的抵抗能力的蛋白质是抗体。 15、组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S 等五种。有些蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Mn、Cu 。 16、假定1克生物样品的含N量为0.01g,则该样品的蛋白质含量为0.0625g 。 17、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。主要有20 种,可用“R—CH NH2—COOH ”通式来表示。 18、唯一无光学活性的氨基酸是甘氨酸,它的等电点是5.97 。 19、氨基酸或蛋白质在等电点时,没有净的电荷,而且溶解度最低。 20、氨基酸与茚三酮共热生成蓝紫色复合物;而与2?4—二硝基苯酚反应则生成_稳定的2、4—二硝基苯氨基酸黄色物_。 21、维系蛋白质一级结构的主键是_肽键_和___二硫键__;维系蛋白质空间结构的次级键有_氢键__、_疏水键__、_盐键_、__酯键_、_范特华力_等。 牛胰岛素是由_51个氨基酸构成的,含有_A_链和_B_链,有_3_个二硫键。 23、蛋白质在水中能形成胶体溶液,是因为它的颗粒直径达到了_ 胶体颗粒(即1—100nm)_范围。胶体溶液得以稳定的原因则是因为__胶体颗粒表面形成水膜(水化层)__和_在非等电点的条件下带有同种电荷。 24、蛋白质变性是指_引起蛋白质天然构象的变化,而不涉及肽链断裂的任何过程_;凝固是指_变性后的蛋白质分子相互凝集为固体的现象_;沉淀是指_当蛋白质胶体溶液的稳定因素受到破坏后胶体颗粒聚集下沉的现象_。 25、加入大量中性盐使蛋白质从其溶液中沉淀析出的现象叫_盐析_;调节盐浓度使蛋白质中的几种蛋白质分段析出的现象叫_分段盐析_。 二、选择题(单选): 下面关于氨基酸的说法中错误的是(C ) 天然蛋白质中的氨基酸都是L—a—氨基酸; 甘氨基酸无光学活性; 赖氨酸的侧链含S元素; 组成血红蛋白的氨基酸分子在结构上的共同点是(C )每种氨基酸只含有一个氨基和一个羧基; 每个碳原子都有一个氨基和一个羧基; 都有一个氨基和一个羧基位于同一个碳原子上。 苯丙氨酸的等电点大约是( B ) 3 ; 6; 10; 有5种氨基酸组成的五肽,可能出现的不同的排列次序有(D ) 30种; 90种; 120种。 某氨基酸溶于PH为7的水中,所得的氨基酸溶液的PH值为6。则此氨基酸的PH应该是(C ) 大于6; 等于6; C. 小于6; 下述关于蛋白质a—螺旋结构的说法中,错误的是(D )每一个螺旋含3.6个氨基酸残基;
《生物化学》作业 一、填空 1. 组氨酸的pK1(α-COOH)是1.82,pK2 (咪唑基)是6.00,pK3(α-NH3+)是9.17,其pI是(1)。 2. 低浓度的中性盐可以增强蛋白质的溶解度,这种现象称(2),而高浓度的中性盐则使蛋白质的溶解度下降,这种现象称(3)。 3. 对于符合米氏方程的酶,v-[S]曲线的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)得到的直线,在横轴的截距 为__(4)__。 4. 维生素B1的辅酶形式为(5),缺乏维生素(6)易患夜盲症。 5. 在pH >pI的溶液中,氨基酸大部分以(1)离子形式存在。 6. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱(NaOH)来滴定(2)上放出的(3)。 7. 对于符合米氏方程的酶,v-[S]曲线的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)得到的直线,纵轴上的截距 为__(4)_。 8. FAD含有维生素(5),NDA+含有维生素(6)。 9. 在pH<pI的溶液中,氨基酸大部分以(1)离子形式存在。 10. 在α螺旋中C=O和N-H之间形成的氢键与(2)基本平行,每圈螺旋包含(3)个氨基酸残基。 11. 假定某酶的v-[S]曲线服从米-门氏方程,当[S]等于0.5 K m时,v是V max的(4)。 12. 氨基移换酶的辅酶含有维生素(5),缺乏维生素(6)_易患恶性贫血。 13. 蛋白质在酸性溶液中带净(1)电荷。 14. 蛋白质中的α螺旋主要是(2)手螺旋,每圈螺旋含(3)个氨基酸残基。 15. 缺乏维生素(5)易患佝偻病,维生素C和维生素(6)是天然抗氧化剂。 填空 1.(1)7.59 2. (2)盐溶(3)盐析 3. (4)1/Km 4. (5)TPP (6)A 5.(1)负 6.(2)氨基(3)H+ 7.(4)1/V 8.(5)B2 (6)PP 9.(1)正10.(2)螺旋轴(3)3.6 11.(4)1/3 12.(5)B6(6)B12 13.(1)正14.(2)右(3)3.6 15. (5)D (6)E (二)判断 1. 错 2. 对 3. 对 4. 错 5. 错 6. 错 7. 对 8. 对 9. 对10. 错11. 错12. 对13. 错14. 错15. 错16. 错17. 对18. 对19. 对20. 错21. 错22. 对23. 错24. 错 二、判断 1. 糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。 2. 在水溶液中,蛋白质折叠形成疏水核心,会使水的熵增加。 3. 当底物处于饱和水平时,酶促反应的速度与酶浓度成正比。 4. 生物氧化只有在氧气存在的条件下才能进行。 5. H+顺浓度差由线粒体内膜内侧经ATP酶流到外侧,释放的能量可合成ATP。
植物生理生化作业题参 考答案
东北农业大学网络教育学院 植物生理生化网上作业题参考答案 第一章参考答案 一、名词解释 1.蛋白质一级结构:多肽链中氨基酸种类和排列顺序。 2.简单蛋白:水解时只有氨基酸的蛋白质。 3.结合蛋白:水解时不仅产生氨基酸还产生其他化合物,即结合蛋白质由蛋白质和非蛋白质部分组成,非蛋白质部分成为附因子。 4.盐析:在蛋白质溶液中加大量中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 5.天然蛋白质受到某些物理或化学因素影响,使其分子内部原有的空间结构发生变化时,生物理化性质改变,生物活性丧失,但并未导致蛋白质一级结构的变化,该过程称为蛋白质变性。 二、填空题 1.零负正 2.两条或两条以上三级 3.α-螺旋、β-折叠、β-转角 4.碱基磷酸戊糖 5.超螺旋 三、单项选择题 3. B 四、多项选择题 1.ABCD 2.AD 五、简答题 1.简述RNA的种类及功能。 答: RNA: 包括mRNA:信使RNA,蛋白质合成的模版。 tRNA:转运RNA,蛋白质合成过程中运转氨基酸的。 rRNA: 核糖体RNA,合成蛋白质的场所。 2.简述蛋白质的二级结构及其类型。
答:蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身折叠、盘绕而形成的局部空间结构或结构单元。如α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转等。 3.比较DNA 和RNA化学组成和结构的主要区别。 (1)构成DNA 的碱基为A、T、G、C;而RNA 的碱基为A、U、C、G; (2)构成DNA 的戊糖是β-D-2-脱氧核糖;而构成RNA 的戊糖为β-D-核糖。 (3)DNA 的结构是由两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构;而RNA 的结构以单链为主,只是在单链中局部可形成双链结构。 第二章参考答案 一、名词解释 1.达到最大反应速度一半时的底物浓度,叫米氏常数。 2.只有一条多肽链的酶叫单体酶。 3.由几个或多个亚基组成的酶。 4.与酶蛋白结合较松驰的辅因子。 5.与酶蛋白结合牢固的辅因子。 二、填空题 1.绝对专一性、相对专一性立体专一性 2.酶蛋白辅因子 三、单项选择题 1.B 2.C 3.D 四、多项选择题 1.A B C 2.D EK 五、简答题 1.酶不同于其他催化剂的特点有哪些? 答:酶所催化的反应条件都很温和(常温、常压下); 酶催化据有高效性; 酶催化具有专一性; 酶的催化活性可控制。 六、论述题 1.论述影响酶促反应速度的因素。 答:底物浓度;酶浓度;温度;pH影响;抑制剂影响(竞争性抑制,非竞争性抑制;不可逆抑制);激活剂影响。 第三章参考答案
《生物化学》作业参考答案 第一章绪论 一、名词解释: 1.生物化学:是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联 系的一门学科。 二、问答题: 1.为什么护理学专业学生要学习生物化学? 答:生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用,与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等,都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术,为临床护理观察和护理诊断提供依据,对维持人类健康,预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 一、名词解释: 1.蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2.肽键:一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3.蛋白质的等电点(pI):在某一pH条件下,蛋白质解离成正负离子数量相等,静电荷为零,此时溶液 的pH称为蛋白质的等电点。 4.蛋白质的呈色反应:指蛋白质分子中,肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色, 这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题: 1.什么是蛋白质的变性?简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 答:蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值,如: (1)利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌; (2)口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人; (3)临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质; (4)加热煮沸蛋白质食品,有利于蛋白酶的催化作用,促进蛋白质食品的消化吸收等。 2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。答:蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折 叠、β-转角和无规则卷曲四种。α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转,一般为右手螺旋。 每一螺旋圈含有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm。螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键,是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。多肽链中氨基酸残基的 R基团伸向螺旋的外侧,其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响。 3.蛋白质有哪些主要生理功能? 答:蛋白质约占人体固体成分的45%,分布广泛,主要生理功能: (1)构成组织细胞的最基本物质; (2)是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质
蛋白质化学(答案) 一、填空题 1、天冬氨酸得pK1(α-COOH) = 2、09,pK2(α-NH2) = 9、82,pK R(R-基团) = 3、86,其pI值就是2、98 。 2、脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,而其她α-氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质。 3、氨基酸序列自动分析仪就是根据Edman 反应原理设计得,该反应利用试剂PITC与肽链上得氨 基酸反应。 4、英国化学家Sanger用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素得一级结构,并于1958年 获诺贝尔化学奖。 5、通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质得含量,这就是因为蛋白质分子中得Phe 、Tyr 与Trp 三种氨基酸有紫外吸收得能力。 6、蛋白质在等电点时溶解度最小,净电荷为0 ,在电场中应不运动。 7、维持蛋白质得一级结构得化学键有肽键与二硫键;维持二级结构靠氢键;维系 蛋白质三四级结构得主要作用力就是次级键,其中以疏水作用力最重要。 8、球状蛋白分子中,一般疏水(非极)性氨基酸侧链位于分子内部,亲水(极)性氨基 酸侧链位于分子表面。 9、蛋白质几乎参与所有得生命活动过程,如胶原蛋白就就是皮肤中得结构蛋白,血红蛋白负责在血 液中__运输_氧气与CO2,免疫反应产生得抗体对脊椎动物具有重要得__保护_作用。 10、一个IgG分子由 2 条轻链与 2 条重链组成,不同得链之间通过二硫键连接,每条链都具 有可变区与恒定区。 11、肌红蛋白具有 1 条多肽链,其最高级结构为三级结构,血红蛋白具有 4 条多肽链,其最高 级结构为四级结构。 12、将肌红蛋白与血红蛋白得α链、β链进行对比,可以发现它们得结构相似,如70%得氨基酸在二级结 构上形成α-螺旋,每条链均含有一个血红素辅基,用以运输氧气。 13、现有分子量分别为12000(A),21000(B),30000(C)三种蛋白质,将它们得混合物进行凝胶过滤 柱层析,最先流出柱子得就是 C 蛋白,若进行SDS-PAGE,则最靠近胶底端得条带就是 A 蛋白。 二、选择题 1、下列氨基酸中除 a 外,都就是极性氨基酸。 a、 Leu b、Cys c、 Asp d、Ser 2、下列因素中,不影响α-螺旋形成得就是 d 、 a、碱性氨基酸相近排列 b、酸性氨基酸相近排列 c、脯氨酸得存在 d、丙氨酸得存在
生化上册作业
一、问答题 1.食用油长时间放置后,为什么会有异味? 不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象,酸败的食物具有难闻气味和难吃味道。油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中,会产生所谓的臭油味。这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的:水解酸败从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来,并继续被水解或氧化。 2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性 抑制? 1.反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制。其特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km减小,Vm降低。 2. 非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。其特点为:a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响;c.动力学参数:Km值不变,Vm值降低。 3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同? 4.DNA在纯水中为何易变性?
磷酸脊骨在中性pH 下,会带有许多负电荷,导致两股 DNA 相互排斥分离而变性,要加入镁离子稳定之,因此DNA 不能溶在纯水中。真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白(histone),与DNA 结合成复杂结构,并中和掉核酸的负电荷。 5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么? 因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在,比如天冬酰胺,谷氨酰胺 6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么? 7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制? 透析和增加底物量 8.利用SDS电泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的, 为什么?(一个变性,另一个未变性) 血红蛋白分子是四聚体,如果SDS电泳加了还原剂测出来的分子量(16-17KDa)就是一个多肽亚基的分子量,是血红蛋白分子量的四分之一。 9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸 营养价值高,为什么? 10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果.
1.有四种氨基酸,其解离常数分别为: 氨基酸pK1(α-COOH) pK2(α-NH3+) pK3(R) Cys 1.71 8.33 10.78 Glu 2.19 9.67 4.25 Arg 2.17 9.04 12.48 T yr 2.20 9.11 10.07 问:⑴四种氨基酸的等电点分别是多少? ⑵四种氨基酸在pH=7的电场中各向哪个方向移动? 2.一种氨基酸的可解离基团可以带电或中性状态存在,这取决于它的pK值和溶液的pH。已知: pK(α-COOH)=1.82; pK(α-NH3+)=9.17; pK3(R)=6.0 (a)组氨酸有3种可解离基团,写出相应于每个pK 值的3种解离状态的平衡方程式。每种解离状态下的组氨酸分子的净电荷是多少? (b)在pH1、4、8和12时,组氨酸的净电荷分别是多少?将每一pH下的组氨酸置于电场中,它们将向阴极还是阳极迁移?
3.胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团? 4.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。 (a)Asp和Lys(b)Arg和Met 5.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中: CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶 其中哪一个最适合完成以下各项任务? (a)测定小肽的氨基酸序列。 (b)鉴定肽的氨基末端残基。 (c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂? (d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 (e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 (f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
四、名词解释: 1. 酶的活性中心必需基团在空间结构中彼此靠近,形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定空间区域。 2.葡萄糖耐量:指人体对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象。 3. 底物水平磷酸化底物分子内部原子重排,使能量集中而产生高能键,然后 将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。 4. 糖异生由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 5. 翻译以mRNA为模板指导蛋白质的合成过程称为翻译。 6.糖酵解:葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程。 7.氧化磷酸化:代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中,氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。 8.同工酶:是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。 9.电泳:带电粒子在电场中泳动的现象。 10.核小体:染色体的基本组成单位,由DNA与组蛋白缠绕而成。 五、写出下列酶促反应方程式的底物和产物 1、脂酰CoA合成酶脂肪酸+HSCoA+ATP------脂酰CoA+AMP+PPi 2、柠檬酸合成酶乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸 3、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ NH3+CO2+H2O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 4、丙酮酸羧化酶丙酮酸+ CO2+ATP-----草酰乙酸+ADP+Pi 5、HMGCoA合成酶乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA 6.柠檬酸合成酶乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸 7.己糖激酶葡萄糖+ATP----6-磷酸-葡萄糖+ADP+Pi 8.氨基甲酰磷酸合成酶I NH 3+CO 2 +H 2 O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 9.葡萄糖6-磷酸酶 6-磷酸-葡萄糖------葡萄糖10.HMGCoA合成酶乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA
仅供参考 生化作业 名词解释: 1、蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布以及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋 白质的四级结构 2、蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子, 净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。P30 3、DNA变性:某些理化因素(温度、pH、离子强度等)会导致DNA双链互补碱基对之间的氢链发生断 裂,使双链DNA解离为单链。这种现象称为DNA变性。P60 4、酶的活性中心:这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定 空间结构的区域,能和底物特异的结合并将底物转化为产物。这一区域称为…P66 5、糖酵解:在机体缺氧的条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程。 6、糖有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下,氧化分解生成二氧化碳和水,并释放出能量的过程称为糖的有氧 氧化 7、必需脂酸:人体(或其它脊椎动物)必不可少,而机体内又不能合成的,必须从食物中补充的脂 酸,称必需脂酸。 8、酮体:乙酰乙酸、B-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。是脂酸在肝细胞分解氧气化时产生的特有中间代 谢物。 9、氧化磷酸化:由代谢脱下的氢,经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量,偶联驱动ADP磷酸化生成ATP 过程P167 10、必需氨基酸:人体(或其它脊椎动物)必不可少,而机体内又不能合成的,必须从食物中补充的 氨基酸,称必需氨基酸。 11、一碳单位:是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团称为一碳单位P197 12、变构调节:内源、外源性小分子化合物作为变构效应剂可与酶蛋白分子活化中心以外的某一部位特异 结合,引起酶蛋白分子构象变化、从而改变酶的活性。这种调节成为…P227 13、半保留复制:子代细胞的DNA,一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成,两个 子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致,这种复制方式称为…. P238 14、不对称逆转录:在庞大基因组中,按细胞不同的发育时序、生存条件和生理需要,只有少部分的基因 发生转录,转录的这种选择性称为….. P267 15、密码子:在mRNA的开放阅读框架区,以第3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸或其他信息, 这种存在于mRNA的开放阅读框架区的三联体形式的核苷酸序列称为密码子。 16、顺式作用元件:就是指可影响自身基因表达活性的DNA序列。顺式作用元件通常是非编码序列,但 是并非都位于转录起始点上游。分为启动子、增强子及沉默子等。 17、第二信使:指肽类激素等第一信使不能透过细胞膜,其信号通过质膜受体介导,激活细胞内产生传递 信号的小分子。如CAMP、CGMP等。P370 18、生物转化:机体在排出这些非营养物质之前,需对它们进行代谢转变,使其水溶性提高,极性增强, 易于通过胆汁或尿液排出体外,这一过程称为…. P412 问答题: 1、蛋白质的基本组成单位是什么?基结构特征是什么? 答:氨基酸是组成蛋白质的基本单位。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L—a—氨基酸(除甘氨酸外)。 2、什么是蛋白质变性?变性的本质是什么?变性与沉淀的关系如何? 答:蛋白质变性是指在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质变性。其本
生物化学作业答案
《生物化学》作业答案 第一章绪论 练习题 一、名词解释 生物化学 二、问答题 为什么护理学专业学生要学习生物化学? 参考答案: 一、名词解释 生物化学:是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。 二、问答题 答:生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用,与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等,都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术,为临床护理观察和护理诊断提供依据,对维持人类健康,预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 练习题 一、名词解释 1、蛋白质的一级结构
2、肽键 3、蛋白质的等电点(pI) 9、蛋白质的呈色反应 二、问答题 1、什么是蛋白质的变性?简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。 3、蛋白质有哪些主要生理功能? 参考答案: 一、名词解释 1、蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2、肽键:一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3、蛋白质的等电点(pI):在某一pH条件下,蛋白质解离成正负离子数量相等,静电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中,肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色,这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题 1、答:蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值,如(1)利用酒精、加热煮沸、紫外
一、问答题 1.食用油长时间放置后,为什么会有异味? 不饱和脂肪酸被氧化或水解的过程和现象,酸败的食物具有难闻气味和难吃味道。油脂长时间暴露于温热和潮湿的环境中,会产生所谓的臭油味。这些臭油味就是由于脂肪被氧化或水解而产生的:水解酸败从脂肪里的脂肪酸链中把甘油结构分解出来,并继续被水解或氧化。 2.为什么有的抑制剂虽不与底物结合部位结合,但仍表现出竞争性抑 制? 1.反竞争性抑制:抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制。其特点为:a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合;b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;c.动力学参数:Km减小,Vm降低。 2.非竞争性抑制:抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物 结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制。其特点为: a.底物 和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合;b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响; c.动力学参数:Kmf直不变,Vm值降低。 3.肌红蛋白与血红蛋白的疏水侧链的比例有何不同? 4.DNA在纯水中为何易变性? 磷酸脊骨在中性pH下,会带有许多负电荷,导致两股DNA相互排斥分离 而变性,要加入镁离子稳定之,因此DNA不能溶在纯水中。 真核细胞核中含带有强正电性的组织蛋白(histone),与DNA结合成复杂结构,并中和掉核酸的负电荷。
5.蛋白质的酸水解通常只能检测到17种氨基酸,为什么? 因为有些氨基酸在酸性条件下不能稳定存在,比如天冬酰胺,谷氨酰 胺 6.磷脂可作为细胞膜成分的分子特征是什么? 7.用哪两种简易的方法可以区别酶的可逆抑制和不可逆抑制? 透析和增加底物量 8.利用SDS fe泳和分子筛层析测得的血红蛋白的分子量是不同的,为 什么?(一个变性,另一个未变性) 血红蛋白分子是四聚体,如果SDS电泳加了还原剂测出来的分子量 (16- 17KDa就是一个多肽亚基的分子量,是血红蛋白分子量的四 分之一。 9.从营养学的角度看,奇数碳原子的脂肪酸比偶数碳原子的脂肪酸 营养价值高,为什么? 10.一位生物化学家在对某酶分离纯化过程中得到以下实验结果
生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(HNCHRCOO)+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点,用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应 DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)
第一章蛋白质的结构与功能 1. 蛋白质组成的主要元素有:C、H、O、N、S。 2. 组成蛋白质的基本单位为:氨基酸 3. 组成人体蛋白质的氨基酸有20 种,除甘氨酸外均属于L-α-氨基酸。 4. 蛋白质二级结构的主要形式有:α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。 5. 根据蛋白质组成成分可分为:_、_ 6. 根据蛋白质形状可分为:_、_ 7. 名词解释:肽;寡肽;多肽;肽键;肽单元;结构域;蛋白质变性;蛋白质复性;氨基酸(蛋白质)的等电点 肽:是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 多肽:十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,由更多的氨基酸相连形成的肽。 结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能。 肽键:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。 肽单元:肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面 蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 复性:若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能, 在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。 8. 判断题: (1)由8个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,而更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽(×) (2)组成人体蛋白质的20种氨基酸中,除甘氨酸外,均属于D-α-氨基酸/ L-β-氨基酸(×)
(3)肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质() (4)血红蛋白具有两个亚基组成的四级结构() (5)镰刀型贫血属于蛋白质构象病(×) (6)人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病、疯牛病属于分子病(×) 9. 简答题: (1)简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构的定义以及维持相应结构的主要化学键。 一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键有肽键,有些蛋白质还包括二硫键。 二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键是氢键。 三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其主要靠氨基酸侧链之间的疏水作用力、氢键、范德华力和静电作用来维持(非共价键)。 四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。 (2)试对比“分子病”与“蛋白质构象病” 蛋白质构象病:若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生(疯牛病)。 分子病:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。一级结构发生了改变(镰刀形贫血症)。 第二章核算的结构与功能 1.核酸的功能为:携带和传递遗传信息。 2.依据底物不同,核酸酶可分为专一降解DNA 、专一降解RNA。 3.依据对底物的作用方式不同,核酸酶可分为核酸内切酶、核酸外切酶。 4.tRNA的二级结构呈三叶草形,高级结构呈倒L形。