人教版高中化学选修五第四章第三节第2课时蛋白质的结构和性质课时作业检测(含答案解析)

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第2课时 蛋白质的结构和性质 目标要求 1.了解蛋白质的元素组成及结构，理解其主要性质。2.了解酶的催化作用。

一、蛋白质的组成、结构和性质

1．组成

蛋白质含有____________等元素，属于__________化合物。蛋白质分子直径很大，其溶液具有______的某些性质。

2．结构

(1)多种氨基酸分子按______________以______相互结合，可以形成千百万种具有不同的________和________的多肽链。相对分子质量在________以上的，并具有______________的多肽，称为蛋白质。

(2)蛋白质分子结构中最显著的特征是__________________，包括教材中的一至四级结构，决定了蛋白质的各种______与______。

3．蛋白质的性质

(1)两性

在多肽链的两端存在着__________，因此蛋白质既能与酸反应，又能与碱反应。

(2)水解

蛋白质――→水解酸、碱或酶______――→水解________。

(3)盐析

①概念：向蛋白质溶液中加入一定浓度的某些盐[如Na 2SO 4、(NH 4)2SO 4、NaCl 等]溶液，可以使蛋白质的______________而从溶液中析出的现象。

②结果：只改变了蛋白质的________，而没有改变它们的______，是______的过程。 ③应用：多次盐析和溶解可以分离、提纯蛋白质。

(4)变性

①概念：在某些物理因素或化学因素的影响下，蛋白质的__________和__________发生改变的现象，是不可逆过程。

②影响因素：

物理因素：________、加压、搅拌、振荡、________照射、________等； 化学因素：________、________、________、三氯乙酸(CCl 3COOH)、乙醇、丙酮、甲醛(福尔马林)等。

③结果：变性会使蛋白质发生结构上的改变，也会使其丧失原有的生理活性，是________过程。

(5)颜色反应

分子中含有__________的蛋白质跟浓HNO 3作用时呈__________色。

二、酶

1．酶的含义

酶是具有________，对许多有机化学反应和生物体内进行的复杂化学反应具有很强______作用的______________，其中绝大多数的酶是________。

2．酶的催化作用的特点

(1)______________________。

(2)具有高度的____________。

(3)具有____________作用。

三、核酸

1．概念

一类含____的生物高分子化合物。

2．分类

按组成分为____________和____________。

知识点1蛋白质的结构和性质

1．蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的()

A．一级结构B．二级结构

C．三级结构D．四级结构

2．关于蛋白质的叙述错误的是()

A．浓HNO3溅在皮肤上，使皮肤呈黄色，是由于浓HNO3和蛋白质发生了颜色反应B．蛋白质溶液中加入饱和(NH4)2SO4溶液，蛋白质析出，再加水也不溶解

C．蛋白质水解的最终产物是氨基酸

D．高温灭菌的原理是加热后使蛋白质变性，从而使细菌死亡

3．在澄清的蛋白质溶液中加入以下几种物质：

(1)加入大量饱和食盐水，现象为____________，此过程叫做__________。

(2)加入甲醛溶液，现象为______________，此过程称为蛋白质的__________。

(3)加入浓硝酸并微热，现象为______________，这是由于浓硝酸与蛋白质发生了________反应的缘故。

(4)加热煮沸，现象为__________________________________，

此过程称为蛋白质的__________。

知识点2酶的催化作用

4．酶是生物制造出来的催化剂，能在许多有机反应中发挥作用。如下图所示的是温度t与反应速率v的关系曲线，其中表示有酶参加的反应的是()

练基础落实

1．下列说法中不正确的是()

A．组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸

B．利用盐析可以分离和提纯蛋白质

C．DNA是生物体遗传信息的载体、蛋白质合成的模板

D．RNA主要存在于细胞核中，它根据DNA提供的信息控制体内蛋白质的合成

2．人类肝脏蛋白质两谱三图三库将于2010年全面破译完成，它将为肝脏疾病的预警、预防、诊断和治疗提供科学依据。下列关于乙肝病毒的主要成分的说法不正确的是() A．属于高分子化合物

B．水解的最终产物能与酸或碱反应

C．遇浓硝酸会变性

D．水解时碳氧键断裂

3．误食重金属盐会引起中毒，下列措施中不能用来解毒的是()

A．服大量鸡蛋清B．服用豆浆

C．喝大量牛奶D．喝盐开水

4．下列过程不属于化学变化的是()

A．在蛋白质溶液中，加入饱和硫酸铵溶液，有沉淀析出

B．皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色

C．在蛋白质溶液中，加入硫酸铜溶液，有沉淀析出

D．用稀释的福尔马林溶液(0.1%～0.5%的甲醛溶液)浸泡植物种子

5．下列有机物水解时，键的断裂处标示不正确的是()

练方法技巧

多官能团化合物的性质推断

6．核黄素又称维生素B2，可促进发育和细胞再生，有利于增进视力，减轻眼睛疲劳。核黄素分子的结构为：

已知：有关核黄素的下列说法中，不正确的是()

A．该化合物的分子式为C17H22N4O6

B．酸性条件下加热水解，有CO2生成

C．酸性条件下加热水解，所得溶液加碱后有NH3生成

D．能发生酯化反应

确定多肽中氨基酸分子个数

7．某人工合成的多肽具有如下结构：

试回答下列问题：

(1)若n＝3，则该化合物为________(填汉字)肽。

(2)若n＝200，则该化合物的一个分子水解时所需水分子的数目为________。

(3)该化合物水解可以得到的单体有________、__________、__________(写结构简式)。

练综合拓展

8．药物多巴是仅含有C、H、O、N 4种元素的有机化合物，其相对分子质量195

Ⅰ.遇FeCl3溶液显紫色；

Ⅱ.1 mol多巴和含1 mol HCl的盐酸溶液或者和含3 mol NaOH的NaOH溶液均能恰好完全反应；

Ⅲ.多巴分子中含有1个苯环，苯环上有2个处于邻位的相同取代基A和另1个不与A 处于邻位的取代基；

Ⅳ.2分子多巴缩去2分子水，能形成含有3个6元环的有机物。

回答下列问题：

(1)多巴的摩尔质量为________。

(2)多巴的结构简式为

________________________________________________________________________。

(3)2分子多巴缩去2分子水后能形成的含有3个6元环的有机物的结构简式为

________________________________________________________________________。

第2课时蛋白质的结构和性质

知识清单

一、1.C、H、O、N、S天然高分子胶体

2．(1)不同的排列顺序肽键理化性质生理活性10 000一定空间结构

(2)具有独特而稳定的结构功能活性

3．(1)羧基和氨基(2)多肽氨基酸(3)①溶解度降低②溶解度性质可逆

(4)①理化性质生理功能②加热紫外线超声波强酸强碱重金属盐③不可逆

(5)苯环黄

二、1.生理活性催化有机物蛋白质

2．(1)条件温和、不需加热(2)专一性(3)高效催化

三、1.磷 2.脱氧核糖核酸核糖核酸

对点训练

1．A

2．B[蛋白质的盐析是一个可逆过程，蛋白质发生盐析，析出沉淀，加水后沉淀重新溶解。]

3．(1)产生白色沉淀盐析(2)产生白色沉淀变性(3)蛋白质变为黄色颜色(4)产生白色沉淀变性

4．D[酶在室温下对某些有机反应发挥催化作用，在30～50℃之间活性最强，而在稍高温度下会变性而失去催化作用。]

课后作业

1．D[RNA主要存在于细胞质中，根据DNA提供的信息控制体内蛋白质的合成；DNA 主要存在于细胞核中，它是生物体遗传信息的载体、蛋白质合成的模板；盐析不改变蛋白质的生理活性，只是使蛋白质溶解度降低，利用多次盐析和溶解可分离和提纯蛋白质。] 2．D

3．D[重金属盐可使蛋白质变性，服用蛋白质可解人体重金属盐中毒。]

4．A[逐一分析各选项所列过程的实质，以有无新物质生成来区别是否为化学变化。A项在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液，是盐析过程，析出的蛋白质性质并无变化，即没有新物质生成，析出的蛋白质加水，仍能溶解，A项不是化学变化；B项皮肤不慎沾上浓硝酸显黄色属于蛋白质的颜色反应，是化学变化过程；C项在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液，析出沉淀是因为蛋白质变性，属化学变化；D项用稀释的福尔马林溶液杀灭种子上的细菌和微生物，即：使这些生物体的蛋白质发生变性反应，是化学变化。]

5．D[取代反应过程中一般遵循“何处成键，何处断键”的原则，成肽反应中是羧基提

供羟基，氨基提供氢，从而形成，故断键时应从虚线处断裂。] 6．A[由核黄素的分子结构可知其分子式为C17H20N4O6；分子结构中含有

，据信息可知，它在酸性条件下可水解生成

故有CO2生成；分子结构中含醇羟基，能发生酯化反应。]

解析假设多巴分子结构中含有1个N原子，可计算出其摩尔质量为14

7.11%≈197 g/mol，则O原子数为4。可知C、H的相对原子质量总和为197－64－14＝119,119÷12＝9…11，由Ⅲ可知，分子中含有苯环，得分子式为C9H11O4N。由Ⅰ可知，结构中含有酚羟基，由Ⅱ、Ⅳ可知，分子结构中含有1个—NH2和1个—COOH。能与3 mol NaOH恰好完全反应，说明其结构中含有2个酚羟基(由氧原子数判断)，由此判断分子结构中含有2个酚羟基、1个—NH2、1个—COOH。由Ⅲ可知2个酚羟基处于邻位，另一个取代基上含有3个碳原子。由Ⅳ可知是—NH2和—COOH脱水成环，由能形成含有3个6元环的有机物，可判断为α-氨基酸。

蛋白质功能的检测

蛋白质功能性质的检测 班级： 姓名： 学号： 1、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 2、实验原理 蛋白质的功能性质是指食品体系在加工、贮藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的那些物理、化学性质。这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 本实验以卵蛋白为例，通过某些定性实验来认识蛋白质的主要功能性质。3、实验材料、试剂和仪器 3.1 实验材料 （1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 3.2 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3.3 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯 (3) 冰箱 4、操作步骤 4.1 蛋白质水溶性的测定

在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 4.2 蛋白质乳化性的测定 取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入4.5ml水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。 4.3蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸0.1g，一支加入氯化钠0.1g；另一支作对照用，以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4.4蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。 5、实验结果及分析 5.1白质水溶性的测定 现象：蛋清蛋白加入水，有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐（如氯化钠），会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，白色絮状物从溶液中析出。

实验四 蛋白质功能性质的测定-revised

实验四蛋白质功能性质的测定 （一）实验目的： 以蛋清蛋白、卵黄蛋白、大豆分离蛋白和明胶为原料，了解蛋白质的功能性质及其影响因素。 （二）实验原理： 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即食品加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些物理化学性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 （二）实验材料和试剂： 蛋清蛋白； 2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98g蒸馏水稀释，过滤取清液； 5%蛋清蛋白溶液：取5g蛋清加98g蒸馏水稀释，过滤取清液； 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 大豆分离蛋白粉； 1M盐酸；1M氢氧化钠；饱和氯化钠溶液；饱和硫酸铵溶液；酒石酸；硫酸铵；氯化钠；氯化钙饱和溶液；水溶性曙红Y；明胶。 （三）仪器设备： 100ml/50ml烧杯、普通玻璃试管、刻度试管、50ml塑料离心管、pH试纸、恒温水浴锅、天平等。 （四）实验步骤： 1. 蛋白质的水溶性 ⑴在50mL的小烧杯中加入0.5mL蛋清蛋白并加入5mL水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL，加入3mL饱和的硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 ⑵在四个试管中各加入0.15g大豆分离蛋白粉，分别加入5mL水，5mL饱和食盐水，5mL 1mol?mL-1的氢氧化钠溶液，5mL 1mol?mL-1的盐酸溶液，摇匀，在温水浴中温热片刻，观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。 在第1、2支试管中加入饱和硫酸铵溶液3mL，析出大豆球蛋白沉淀。第3、4支试管中分别用1mol?mL-1盐酸及1mol?mL-1氢氧化钠中和至pH4~4.5 （用pH试纸测定），观察沉淀的生成，解释大豆蛋白的溶解性及pH对大豆蛋白溶解性的影响。 2. 蛋白质的乳化性 取2.5g卵黄蛋白加入250ml三角锥形瓶中，加入47.5mL水，0.25g氯化钠，混合均匀后，一边摇匀一边加入植物油10mL，加完后，手握锥形瓶，较强烈的振荡5min使其分散成均匀的乳状液，静置10min，待泡沫大部分消除后，观察乳化效果，油相和水相是否出现分层？从乳化层中取出10mL于玻璃试管中，加入少量水溶性曙红Y溶液数滴，将染色均匀，取一

蛋白质结构及性质论文

蛋白质结构及性质论文 ——动科一班黄细旺（1207010127）&冯志（1207010126） 摘要：蛋白质结构及其理化性质 关键词：蛋白质、结构、理化性质 前言： 蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。人体内具有生理功能的蛋白质都是有序结构，每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序，以及肽链空间的特定排布位置。因此由氨基酸排列顺序及肽链的空间排布等所构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。 蛋白质结构 蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构四个层次，后三者统称为高级结构或空间构象。并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。 1．蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键，它是由两个半胱氨酸巯基脱氢氧化而成。 2．蛋白质的二级结构 蛋白质的二级是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肪酸主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链构象。 （一）肽单元20世纪30年代末L.Panling和R.B.Cory应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构其目的是要获得一组标准键长和键角以推导肽的构象最终提出了肽单元概念。他们发现参与肽健的6个原子位于同一平面Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元其中肽键（C-N）的键长为0132nm．介于C－N的单健长（0149nm）和双键长（0127nm）之问，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键可以自由旋转。 （二）α-螺旋Paulαing和Core根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型，称为α-螺旋和β-折叠，它们是蛋白质二级结构的主要形式，在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。每36个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。a一螺旋的每个肽键N－H和第四个的羧基氧形成氨键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈a一螺旋结构，毛发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白它们的多肽链几乎全长

实验2蛋白质功能性质的检测

蛋白质功能性质的检测 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 一、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型。主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。蛋白质的功能性质及其变化规律非常复杂，受多种因素的相互影响，比如，蛋白质种类、蛋白浓度、温度、溶剂、pH、离子强度等。 三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 （1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3. 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯 (3) 冰箱 四、操作步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在10ml刻度试管中加入0.5ml蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的

沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2.蛋白质乳化性的测定 取0.5ml卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入4.5ml水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸0.1g（较多），一支加入氯化钠0.1g（较多）；另一支作对照用（），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。 五、实验结果及分析 1. 蛋白质水溶性的测定 蛋清蛋白加入水，有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐[即稀浓度]，如氯化钠，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，白色絮状物从溶液中析出。 蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子

蛋白质的性质和分类

蛋白质凭借游离的氨基和羧基而具有两性特征，在等电点易生成沉淀。不同的蛋白质等电点不同，该特性常用作蛋白质的分离提纯。生成的沉淀按其有机结构和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。蛋白质的两性特征使其成为很好的缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。这种缓冲和渗透作用对于维持内环境的稳定和平衡具有非常重要的意义。 在紫外线照射、加热煮沸以及用强酸、强碱、重金属盐或有机溶剂处理蛋白质时，可使其若干理化和生物学性质发生改变，这种现象称为蛋白质的变性。酶的灭活，食物蛋白经烹调加工有助于消化等，就是利用了这一特性。 (二)蛋白质的分类 简单的化学方法难于区分数量庞杂、特性各异的这类大分子化合物。通常按照其结构、形态和物理特性进行分类。不同分类间往往也有交错重迭的情况。一般可分为纤维蛋白、球状蛋白和结合蛋白三大类。 1.纤维蛋白包括胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。 (1) 胶原蛋白胶原蛋白是软骨和结缔组织的主要蛋白质，一般占哺乳动物体蛋白总量的30%左右。胶原蛋白不溶于水，对动物消化酶有抗性，但在水或稀酸、稀碱中煮沸，易变成可溶的、易消化的白明胶。胶原蛋白含有大量的羟脯氨酸和少量羟赖氨酸，缺乏半胱氨酸、胱氨酸和色氨酸。 (2) 弹性蛋白弹性蛋白是弹性组织，如腱和动脉的蛋白质。弹性蛋白不能转变成白明胶。 (3) 角蛋白角蛋白是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸(14-15%)。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。 2.球状蛋白 (1) 清蛋白主要有卵清蛋白、血清清蛋白、豆清蛋白、乳清蛋白等，溶于水，加热凝固。 (2) 球蛋白球蛋白可用5-10%的NaCl溶液从动、植物组织中提取；其不溶或微溶于水，可溶于中性盐的稀溶液中，加热凝固。血清球蛋白、血浆纤维蛋白原、肌浆蛋白、豌豆的豆球蛋白等都属于此类蛋白。 (3) 谷蛋白麦谷蛋白、玉米谷蛋白、大米的米精蛋白属此类蛋白。不溶于水或中性溶液，而溶于稀酸或稀碱。 (4) 醇溶蛋白玉米醇溶蛋白、小麦和黑麦的麦醇溶蛋白、大麦的大麦醇溶蛋白属此类蛋白。不溶于水、无水乙醇或中性溶液，而溶于70-80%的乙醇。 (5) 组蛋白属碱性蛋白，溶于水。组蛋白含碱性氨基酸特别多。大多数组蛋白在活细胞中与核酸结合，如血红蛋白的珠蛋白和鲭鱼精子中的鲭组蛋白。 (6) 鱼精蛋白鱼精蛋白是低分子蛋白，含碱性氨基酸多，溶于水。例如鲑鱼精子中的鲑精蛋白、鲟鱼的鲟精蛋白、鲱鱼的鲱精蛋白等。鱼精蛋白在鱼的精子细胞中与核酸结合。 球蛋白比纤维蛋白易于消化，从营养学的角度看，氨基酸含量和比例也较纤维蛋白更理想。 3. 结合蛋白 结合蛋白是蛋白部分再结合一个非氨基酸的基团(辅基)。如核蛋白(脱氧核糖核蛋白、核糖体)，磷蛋白(酪蛋白、胃蛋白酶)，金属蛋白(细胞色素氧化酶、铜蓝蛋白、黄嘌呤氧化酶)，脂蛋白(卵黄球蛋白、血中β1-脂蛋白)，色蛋白(血红蛋白、细胞色素C、黄素蛋白、视网膜中与视紫质结合的水溶性蛋白)及糖蛋白(γ球蛋白、半乳糖蛋白、甘露糖蛋白、氨基糖蛋白)。

高中化学知识点—糖类油脂蛋白质

高中化学知识点规律大全 ——糖类油脂蛋白质 1．糖类 [糖类的结构和组成] (1)糖类的结构：分子中含有多个羟基、醛基的多羟基醛，以及水解后能生成多羟基醛的由C、H、O组成的有机物．糖类根据其能否水解以及水解产物的多少，可分为单糖、二糖和多糖等． (2)糖类的组成：糖类的通式为Cn(H2O)m，对此通式，要注意掌握以下两点：①该通式只能说明糖类是由C、H、O三种元素组成的，并不能反映糖类的结构；②少数属于糖类的物质不一定符合此通式，如鼠李糖的分子式为C6H12O5；反之，符合这一通式的有机物不一定属于糖类，如甲醛CH2O、乙酸C2H4O2等． [单糖——葡萄糖] (1)自然界中的存在：葡萄和其他带甜味的水果中，以及蜂蜜和人的血液里． (2)结构：分子式为C6H12O6(与甲醛、乙酸、乙酸乙酯等的最简式相同，均为CH2O)，其结构简式为：CH2OH－(CHOH)4－CHO，是一种多羟基醛． (3)化学性质：兼有醇和醛的化学性质． ①能发生银镜反应． ②与新制的Cu(OH)2碱性悬浊液共热生成红色沉淀． ③能被H2还原： CH2OH－(CHOH)4－CHO + H 2CH2OH－(CHOH)4－CH2OH(己六醇) ④酯化反应： CH2OH－(CHOH)4－CHO+5CH3COOH CH2－(CH)：--CHO(五乙酸葡萄糖酯) OOCCH3 (4)用途：①是一种重要的营养物质，它在人体组织中进行氧化反应，放出热量，以供维持人体生命活动所需要的能量； ②用于制镜业、糖果制造业；③用于医药工业．体弱多病和血糖过低的患者可通过静脉注射葡萄糖溶液的方式来迅速补充营养． [二糖——蔗糖和麦芽糖] 蔗糖(C12H22O11) 麦芽糖(C12H22O11) 分子结构特征分子中不含－CHO 分子中含有－CHO 物理性质无色晶体，溶于水，比葡萄糖甜白色晶体，易溶于水，不如蔗糖甜 化学性质①没有还原性，不能发生银镜反应，也不能与新 制的Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→C6H1206 (蔗糖) (葡萄糖) ~C6H1206 (果糖) ①有还原性，能发生银镜反应，能与新制的 Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→ (麦芽糖) 2C6H1206 (葡萄糖) 存在或制法存在于甘蔗、甜菜中2(C6H l005)。+nH2O→ (淀粉) nC l2H22011 (麦芽糖) 相互联系 ①都属于二糖，分子式都是C12H22O11，互为同分异构体 ②蔗糖为非还原糖，而麦芽糖为还原糖 ③水解产物都能发生银镜反应，都能还原新制的Cu(OH)2悬浊液 [食品添加剂] 功能品种 食用色素调节食品色泽，改善食品外观胡萝卜素(橙红色)、番茄红素(红色)、胭脂红酸(红色)、苋菜红(紫红色)、靛蓝(蓝色)、姜黄色素(黄色)、叶绿素(绿色)、柠檬黄(黄色) 食用香料赋予食品香味，引人愉悦花椒、茴香、桂皮、丁香油、柠檬油、水果香精 甜味剂赋予食品甜味，改善口感糖精(其甜味是蔗糖的300倍～500 倍)、木糖醇(可供糖尿病患者食用) 鲜味剂使食品呈现鲜味，引起食欲味精(谷氨酸钠) 防腐剂阻抑细菌繁殖，防止食物腐败苯甲酸及其钠盐、山梨酸及其盐、丙酸钙 抗氧化剂抗氧化，阻止空气中的氧气使食物氧化变质抗坏血酸(维生素C)、维生素E、丁基羟基茴香醚

实验十 蛋白质功能性质的检测

实验十
蛋白质功能性质的检测
*** 2014305004**
2014 级食品科学与工程*班
一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。
二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物 理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性 质对食品的质量和风味起着重要的作用。 蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系 中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的 有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和 粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。
三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 （1） 2%蛋清蛋白溶液：取 2g 蛋清加 98ml 蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2） 卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液；氯化钠、饱和氯化钠溶液；花生油；酒石酸 3. 仪器 刻度试管；100ml 烧杯；冰箱
四、操作步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在 10ml 刻度试管中加入 0.5ml 蛋清蛋白，加入 5ml 水，摇匀，观察其水溶 性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白 质的氯化钠溶液。

取上述蛋白质的氯化钠溶液 3ml，加入 3ml 饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的 沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋 清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取 0.5ml 卵黄蛋白于 10ml 刻度试管中，加入 4.5ml 水和 5 滴花生油；另取 5ml 水于 10ml 刻度试管中，加入 5 滴花生油；再将两支试管用力振摇 2~3min， 然后将两支试管放在试管架上，每隔 15min 观察一次，共观察 4 次，观察油水是 否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个 100ml 的烧杯中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 30ml，一份用玻璃 棒不断搅打 1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡 1~2min，观察泡沫的生成、 泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支 10ml 刻度试管中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml，一支放入冰 箱中冷至 10℃，另一支保持常温（30~35℃） ，以相同的方式振摇 1~2min，观察 泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支 10ml 刻度试管中，各加入 2%的蛋清蛋白溶液 5ml，其中一支试 管加入酒石酸 0.1g，一支加入氯化钠 0.1g；另一支作对照用，以相同的方式振摇 1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入 1ml 蛋清蛋白， 再加 1ml 水和几滴饱和食盐水至溶解澄清， 放 入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。
五、实验结果与分析 1.蛋白质水溶性的测定 水中 现象 产生白色沉淀 加入饱和氯化钠后 沉淀溶解，澄清溶液 加入饱和硫酸铵后 出现白色絮状物
蛋清蛋白加入水有白色沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇 匀， 得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。这是因为加入中性盐会增加蛋白质分子表 面的电荷， 增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质分子在水溶液中溶解

蛋白质的性质实验(二)

蛋白质的性质实验（二） 蛋白质的等电点测定和沉淀反应 一、蛋白质等电点的测定 1．目的 （1）了解蛋白质的两性解离性质。 （2）学习测定蛋白质等电点的一种方法。 2．原理 蛋白质是两性电解质。在蛋白质溶液中存在下列平衡： 蛋白质分子的解离状态和解离程度受溶液的酸碱度影响。当溶液的pH达到一定数值时，蛋白质颗粒上正负电荷的数目相等，在电场中，蛋白质既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为此种蛋白质的等电点。不同蛋白质各有其特异的等电点。在等电点时，蛋白质的理化性质都有变化，可利用此种性质的变化测定各种蛋白质的等电点。最常用的方法是测其溶解度最低时的溶液pH值。 本实验借观察在不同pH溶液中的溶解度以测定酪蛋白的等电点。用醋酸和醋酸钠（醋酸钠混合在酪蛋白溶液中）配制成各种不同pH值的缓冲液。向诸缓冲溶液中加入酪蛋白后，沉淀出现最多的缓冲液的pH值即为酪蛋白的等电点。 3．器材 4．试剂 （1）0.4％酪蛋白醋酸钠溶液 200mL 取0.4g酪蛋白，加少量水在乳钵中仔细地研磨，将所得的蛋白质悬胶液移入200 mL锥形瓶内，用少量40～50 ℃的温水洗涤乳钵，将洗涤液也移入锥形瓶内。加入10 mL1 mol／L醋酸钠溶液。把锥形瓶放到50℃水浴中，并小心地旋转锥形瓶，直到酪蛋白完全溶解为止。将锥形瓶内的溶液全部移至 100 mL容量瓶内，加水至刻度，塞紧玻塞，混匀。 5．操作 （1）取同样规格的试管4支，按下表顺序分别精确地加入各试剂，然后混匀。

（2）向以上试管中各加酪蛋白的醋酸钠溶液1mL，加一管，摇匀一管。此时1、2、3、4 管的pH依次为5.9、5.3、4.7、3.5。观察其混浊度。静置10分钟后，再观察其混浊度。最混浊的一管的pH即为酪蛋白的等电点。 二、蛋白质的沉淀及变性 1．目的 （1）加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识。 （2）了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。 （3）了解蛋白质变性和沉淀的关系。 2．原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶 体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。 蛋白质的沉淀反应可分为两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，蛋白质的沉淀仍能溶解于原来的溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用于蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应。 （2）不可逆沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质常变性而沉淀，不再溶于原来溶剂中。加热引起的蛋白质沉淀和凝固，蛋白质和重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类。 蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷），并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已变性。

蛋白质功能性质一 实验

实验十一蛋白质的功能性质（一） ——水溶性、乳化性、起泡性、凝胶作用 一、实验原理 所谓蛋白质的功能性质，是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即在食品的加工、贮藏、销售过程中发生有利作用的那些性质，这些性质对食品的质量及风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，成为开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质—蛋白质相互作用的有关性质共三大主要类型。具体的功能性质，主要包括吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。 本实验以卵蛋白、大豆蛋白为例，通过某些定性实验来认识蛋白质的主要功能性质。 二、实验材料和试剂 材料：蛋清蛋白； 试剂： 1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98g蒸留水稀释，过滤取清液； 2）卵黄蛋白：鸡蛋除去蛋清后剩下的蛋黄捣碎； 3）分离大豆蛋白粉； 4）其它：1mol/L HCl，1mol/L NaOH，饱和氯化钠溶液，饱和硫酸铵溶液，酒石酸，硫酸铵，氯化钠，δ—葡萄糖酸内酯，氯化钙饱和溶液，水溶性红色素，明胶。 三、实验步骤 （一）蛋白质的水溶性 1、在50mL的小烧杯中，加入0.5mL蛋清蛋白，加入5mL水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀生成。再向溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3mL，加入3mL饱和的硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度、以及蛋白质沉淀的原因。 2、在4支试管中各加入0.1～0.2g大豆分离蛋白粉，分别加入5mL水，5mL饱和食盐水，5mL 1mol/L NaOH，5mL 1mol/L HCl；摇匀，在温水浴中温热片刻，观察大豆蛋白在不同溶液中的溶解度。向第一、二支试管加入3mL饱和硫酸铵溶液，析出大豆球蛋白沉淀；向第三、四支试管中分别用1mol/L NaOH、1mol/L HCl中和至pH 4~4.5，观察沉淀的生成，解释大豆蛋白的溶解性以及pH值对大豆蛋白溶解性的影响。 （二）蛋白质的乳化性 1、取5g卵黄蛋白，加入250mL的烧杯中，加入95mL水、0.5g氯化钠，用电动搅拌器搅匀后，加搅拌加滴加植物油10mL，滴加完后，强烈搅拌5min，使其充分分散成均匀的乳状液，静置10min，等泡沫大部分消除后，取出10 mL，加入少量水溶性色素染色，不断搅拌直至染色均匀，取一滴乳状液在显微镜下仔细观察，被染色部分为水相，未被染色部分为油相，根据显微镜下观察所得到的染料分布，确定该乳状液是属于水包油型还是油包水型。

2020高中化学 生命的基础—蛋白质知识讲解学案 新人教版选修1

生命的基础—蛋白质 【学习目标】 1、了解蛋白质的组成、结构和用途，掌握蛋白质的性质； 2、介绍几种氨基酸的结构和名称，了解氨基酸由于羧基和氨基的存在而具有两性的性质； 3、了解肽键及多肽的初步知识。 【要点梳理】 要点一、蛋白质的组成和结构 1．蛋白质的组成元素 蛋白质是一类结构非常复杂的化合物，含碳、氢、氧、氮及少量的硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。 2．蛋白质的物质属类 蛋白质的相对分子质量很大，通常从几万到几十万，属于天然有机高分子化合物。 3．氨基酸组成了蛋白质 要点诠释： （1）羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H原子后得到的，是个碱性基。氨基的电子式： （2）氨基酸至少包含一个氨基和一个羧基，其通式为：（-R表示烃基或氢原子）。由于氨基具有碱性，羧基具有酸性，因此，氨基酸与酸或碱都能发生反应生成盐，具有两性。 （3）离羧基最近的碳原子上的氢原子叫α-氢原子，次近的碳原子上的氢原子叫β-氢原子。羧酸分子里的α-氢原子被氨基取代的生成物叫α-氨基酸。 （4）蛋白质的结构非常复杂，它在酶或酸、碱的作用下能发生水解反应，最终生成氨基酸。所以说氨基酸是蛋白质的基石。天然蛋白质大都是由α-氨基酸组成。常见的氨基酸及其结构简式如下表： 名称俗称结构简式 氨基乙酸甘氨酸 α-氨基丙酸丙氨酸 α-氨基戊二酸谷氨酸 4．多肽 （1）肽和肽键 一个分子中的氨基跟另一个分子中的羧基之间消去水分子，经缩合反应而生成的产物叫做肽，其中的酰胺基结构（-CO-NH-）叫做肽键。 肽键的形成：

（2）二肽、多肽和肽链 由两个氨基酸分子消去水分子而形成含有一个肽键的化合物是二肽。由多个氨基酸分子消去水分子形成的含有多个肽键的化合物是多肽。多肽常呈链状，因此也叫肽链。 （3）多肽与蛋白质的关系 多肽与蛋白质之间没有严格的界限，一般常把相对分子质量小于10 000的叫做多肽。蛋白质水解得到多肽，多肽进一步水解，最后得到氨基酸。上述过程可用下式表示： 5．蛋白质结构的复杂性 氨基酸是蛋白质的基本结构单元，种类很多，组成蛋白质时种类、数量不同，排列的次序差异很大，所以，蛋白质的结构很复杂。 一个蛋白质分子可以含有一条或多条肽链，肽链中有很多肽键，一个肽键中的氧原子与另一个肽键中氨基的氢原子通过氢键连接，形成类似于螺旋状的结构，最后形成具有三维空间结构的蛋白质分子。 要点诠释：氢键是一种特殊的静电吸引作用。F、O、N等非金属原子的半径比较小，原子吸引电子的能力很强，能把与它结合的H原子的电子吸引，使H原子几乎成为“裸露”的质子。这个半径很小，带正电的H核，允许带负电的F、O、N等原子充分接近它，形成氢键。氢键通常用X-H…Y表示，其中X、Y分别代表F、O、N等原子。 6．蛋白质分子结构的多样性与功能的关系 蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。肌肉、血清、蛋白质、毛发、指甲、角、蹄、蚕丝、蛋白激素、酶等都是由不同的蛋白质组成的，一切重要的生命现象和生理机能都与蛋白质密切相关。 蛋白质分子结构的多样性，决定了蛋白质分子具有多种重要功能。如胰岛素调节功能、酶的催化功能、肌肉的运动功能等。 要点二、蛋白质的性质 1．溶解性：蛋白质在水中的溶解性不同，有的能溶于水，如鸡蛋白；有的难溶于水，如丝、毛等。 2．两性：蛋白质是由氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，其中存在氨基和羧基，因此，它也有两性。 3．盐析：向蛋白质溶液中加入轻金属盐的浓溶液，可以使蛋白质的溶解度变小而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。 要点诠释： （1）析出的蛋白质仍然具有原来的生理活性，所以说这是一个物理变化。 （2）盐析是可逆的，当加水时，析出的蛋白质又会溶解。因此，可以采用多次盐析的方法来分离和提纯蛋白质。 （3）使蛋白质盐析成功的关键有两点：一是盐的类型为轻金属盐或铵盐，切不可用重金属盐（重金属盐能使蛋白质变性）；二是盐溶液为饱和溶液，且用量要较大。 （4）盐析是物理变化，这一性质体现了蛋白质溶液是胶体。 4．变性：当向蛋白质溶液中加入重金属盐、强酸、强碱、有机物溶液（如甲醛、酒精、苯甲酸等），或者紫外线照射、X射线照射均能使蛋白质发生不可逆的凝固，凝固后不能在水中溶解，这种变化叫做变性。 要点诠释： （1）蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。 （2）高温杀菌消毒就是利用加热使蛋白质凝固从而使细菌死亡。重金属盐（如铜盐、铅盐、汞盐等）能使蛋白质凝固，所以使人中毒。万一误食了重金属离子，应立即喝大量牛奶等来缓解毒性，以减小人体蛋白质中毒的程度。 （3）前生命科学工作者积极展开如何防治衰老保持青春活力，也就是防止蛋白质变性过程的研究。 （4）蛋白质的变性属于化学变化。

蛋白质结构预测和序列分析软件

蛋白质结构预测和序列分析软件蛋白质数据库及蛋白质序列分析 第一节、蛋白质数据库介绍 一、蛋白质一级数据库 1、 SWISS-PROT 数据库 SWISS-PROT和PIR是国际上二个主要的蛋白质序列数据 库，目前这二个数据库在EMBL和GenBank数据库上均建 立了镜像 (mirror) 站点。 SWISS-PROT数据库包括了从EMBL翻译而来的蛋白质序 列，这些序列经过检验和注释。该数据库主要由日内瓦大 学医学生物化学系和欧洲生物信息学研究所(EBI)合作维 护。SWISS-PROT的序列数量呈直线增长。 2、TrEMBL数据库： SWISS-PROT的数据存在一个滞后问题，即 进行注释需要时间。一大批含有开放阅读 了解决这一问题，TrEMBL(Translated E 白质数据库，它包括了所有EMBL库中的 质序列数据源，但这势必导致其注释质量 3、PIR数据库： PIR数据库的数据最初是由美国国家生物医学研究基金 会（National Biomedical Research Foundation, NBRF） 收集的蛋白质序列，主要翻译自GenBank的DNA序列。 1988年，美国的NBRF、日本的JIPID（the Japanese International Protein Sequence Database日本国家蛋 白质信息数据库）、德国的MIPS（Munich Information Centre for Protein Sequences摹尼黑蛋白质序列信息 中心）合作，共同收集和维护PIR数据库。PIR根据注释 程度(质量)分为4个等级。 4、 ExPASy数据库： 目前，瑞士生物信息学研究所（Swiss I 质分析专家系统（Expert protein anal 据库。 网址：https://www.wendangku.net/doc/352464900.html, 我国的北京大学生物信息中心(www.cbi.

高中化学蛋白质性质教案

普通高中课程标准实验教科书—化学选修1[人教版] 第二课时 [复习]氨基酸性质:两性. [讲述]蛋白质是α—氨基酸缩聚的产物。蛋白质分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性。此外，蛋白质还有一些重要性质，我们一起通过下面的实验来认识。 [板书]二、蛋白质性质 [思考] 蛋白质溶液属于哪种分散系？为什么？ 1．盐析（边实验、边观察。） [思考]（1）什么叫盐析？它的特点是什么？ （2）盐析有哪些应用？ （经实验、阅读后回答。） [回答]蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下： [讲解]采用多次盐析法，可以分离和提纯蛋白质。 2．变性 [思考] 1．什么叫蛋白质变性？这个过程的特点是什么？除实验涉及之外，还有哪些因素能引起蛋白质变性？ 2．蛋白质变性有哪些应用？ （1）医疗上高温消毒杀菌的原理是什么？ （2）有人误服重金属盐，如铅盐、铜盐、汞盐等，应该怎样急救？ （3）为什么注射针剂前要用卫生酒精对皮肤消毒？ （4）为什么40％的甲醛溶液（俗称福尔马林）可用作制生物标本的常用药剂？ （经思考、议论后回答。）

[板书] [讲述]由蛋白质变性引起的蛋白质凝结是不可逆的。蛋白质变性凝结后丧失可溶性，还失去生理活性。 [回答]（1）医疗上高温消毒杀菌，就是利用加热使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。 （2）误服重金属盐，可以服用大量牛乳、蛋清或豆浆，以吸收重金属盐解毒，免使人体蛋白质变性中毒。 （3）用卫生酒精擦洗皮肤，能使皮肤表面附着的细菌（体内的蛋白质）凝固变性而死亡，达到消毒杀菌，避免感染的目的。 （4）甲醛使蛋白质凝固变性，使标本透明而不浑浊，说明甲醛溶液能长期保存标本，不影响展示效果。 3．颜色反应 [实验1—4] [讲解]蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。 [板书]三、人体必需的氨基酸 [阅读] 相关内容说出人体必需的8种氨基酸及搭配食物的营养作用。 [讲解] 人体必需的8种氨基酸 口诀：甲携来一本亮色书

蛋白质功能性质的检测实验报告

华南农业大学实验报告 专业班次 13食工1班组别 题目蛋白质功能性质的检测姓名黄俊怡日期 一、实验目的 通过本实验定性地了解蛋白质的主要功能性质。 二、实验原理 蛋白质的功能性质一般是指能使蛋白质成为人们所需要的食品特征而具有的物理化学性质，即对食品的加工、贮藏、销售过程中发生作用的那些性质，这些性质对食品的质量和风味起着重要的作用。蛋白质的功能性质与蛋白质在食品体系中的用途有着十分密切的关系，是开发和有效利用蛋白质资源的重要依据。 蛋白质的功能性质可分为水化性质、表面性质、蛋白质-蛋白质相互作用的有关性质三个主要类型，主要包括有吸水性、溶解性、保水性、分散性、粘度和粘着性、乳化性、起泡性、凝胶作用等。 三、实验材料、试剂和仪器 1. 实验材料 （1）2%蛋清蛋白溶液：取2g蛋清加98ml蒸馏水稀释，过滤取清夜。 （2）卵黄蛋白：鸡蛋除蛋清后剩下的蛋黄捣碎。 2. 试剂 (1) 硫酸铵、饱和硫酸铵溶液 (2) 氯化钠、饱和氯化钠溶液 (3) 花生油 (4) 酒石酸 3. 仪器 (1) 刻度试管 (2) 100ml烧杯

(3) 冰箱 四、实验步骤 1. 蛋白质水溶性的测定 在10ml刻度试管中加入蛋清蛋白，加入5ml水，摇匀，观察其水溶性，有无沉淀产生。在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。 取上述蛋白质的氯化钠溶液3ml，加入3ml饱和硫酸铵溶液，观察球蛋白的沉淀析出，再加入粉末硫酸铵至饱和，摇匀，观察清蛋白从溶液中析出，解释蛋清蛋白质在水中及氯化钠溶液中的溶解度以及蛋白质沉淀的原因。 2. 蛋白质乳化性的测定 取卵黄蛋白于10ml刻度试管中，加入水和5滴花生油；另取5ml水于10ml刻度试管中，加入5滴花生油；再将两支试管用力振摇2~3min，然后将两支试管放在试管架上，每隔15min观察一次，共观察4次，观察油水是否分离。 3. 蛋白质起泡性的测定 (1) 在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，一份用玻璃棒不断搅打1~2min；另一份用吸管不断吹入空气泡1~2min，观察泡沫的生成、泡沫的多少及泡沫稳定时间的长短。 (2) 在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，另一支保持常温（30~35℃），以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫产生的数量及泡沫稳定性有何不同。 (3) 在三支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，其中一支试管加入酒石酸，一支加入氯化钠；另一支作对照用，以相同的方式振摇1~2min，观察泡沫的多少及泡沫稳定性有何不同。 4. 蛋白质凝胶作用的测定 在试管中加入1ml蛋清蛋白，再加1ml水和几滴饱和食盐水至溶解澄清，放入沸水中，加热片刻观察凝胶的形成。

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高中化学必修二学案：蛋白质和氨基酸

高一化学教学案（22） 专题3 有机化合物的获得与应用 第二单元食品中的有机化合物 蛋白质和氨基酸 班级学号姓名 【学习目标】 1、了解蛋白质的基本组成和结构； 2、了解蛋白质的性质和检验方法； 3、了解几种常见的氨基酸的结构和性质； 4、通过有关实验掌握蛋白质的检验方法，提高分析研究蛋白质问题的能力。 【知识梳理】 1、蛋白质的结构 蛋白质广泛存在于___________ ，是组成细胞的基础物质。含有_______________ _等元素。分子量很大，从___________ 到______________。所含的官能团有____________和______________。 2、蛋白质的性质： (1)两性：在蛋白质分子中存在着没有缩合的羧基和氨基，它既能跟酸反应又能跟碱反应，具有两性。 (2)盐析——可逆过程： 浓的盐溶液[如(NH4)2SO4] 蛋白质溶液蛋白质（结晶） 加水 注：①蛋白质溶液具有胶体的性质。 ②少量的某些盐能促进蛋白质的溶解，浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低。 ③盐析是物理过程，是可逆过程 ④盐析可以用来分离、提纯蛋白质。 (3)变性——不可逆过程 热、酸、碱、重金属盐、紫外线、某些有机物（如乙醇、甲醛、苯酚）等都能使蛋白质发生变性。 3、蛋白质的用途： (1)蛋白质是不可缺少的营养物质；

(2)蛋白质是重要的纺织原料。 (3)蛋白质可应于食品、医药制剂等方面。 ［问题与讨论］ ①人误食重金属盐如何解毒？ ②人长期在日光下暴晒为什么易得皮肤癌？ ③红汞、酒精为什么有消毒杀菌作用？ ④如何鉴别人造丝和真丝布料？ 4、蛋白质的水解，在一定条件下，能够____________转化为______________。氨基酸之间也能够______________________转化为______________，构成蛋白质。氨基酸的结构特点是:________________________ 。它具有_____________和_______________性。 几种常见的氨基酸： 名称俗称结构简式 氨基乙酸甘氨酸 CH2—COOH NH2 α—氨基丙酸丙氨酸 CH3—CH—COOH NH2 α—氨基戊二酸谷氨酸 HOOC—CH2—CH2—CH—COOH NH2 【典例分析】 1.下列关于蛋白质的叙述正确的是 ( ) A.鸡蛋黄的主要成分是蛋白质 B.鸡蛋生食营养价值更高 C.鸡蛋白遇碘变蓝色 D.蛋白质水解最终产物是氨基酸 2．下列物质中可以使蛋白质变性的是：（） ①福尔马林②酒精③高锰酸钾溶液④硫酸铵溶液⑤硫酸铜⑥双氧水⑦硝酸 A．除④、⑦外 B．除③、⑥外 C．①②⑤D．除④外