生物膜总结
.
生物膜
1、生物膜的基本结构特征是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？
2、从生物膜结构模型的演化谈谈人们对生物膜结构的认识过程。
3、何谓膜内在蛋白？膜内在蛋白以什么方式与膜脂相结合？
4、比较主动输运与被动输运的特点及其生物学意义。
5、说明Na＋－K＋泵的工作原理及其生物学意义。
生物膜（bioligical membrane）：细胞和细胞器所有膜结构的总称，是镶嵌有蛋白质和糖类（统称糖蛋白）的磷脂双分子层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用，并有大量的酶结合位点，也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。
流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物
膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶”在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
生物膜的功能：
跨膜运输
能量转换
信息识别与传递
运动和免疫
1答：生物的基本结构特征是膜的流动性和不对称性。生物膜的流动镶嵌模型：膜的共同结构特点是以液态的脂质双分子层为基架，其中镶嵌着具有不同分子结构，而具有不同生理功能的蛋白质。流动镶嵌模型主要强调（1）膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向运动；（2）膜蛋白镶嵌在脂类中表现出分布的不对称性，有的镶嵌在膜的内外表面，有的嵌入或横跨脂双分子层。膜的流动性是表现生物膜正常功能的必要条件，如通过膜的物资运输、细胞识别、细胞免疫、细胞分化及激素的作用等都与膜的流动性密切相关。膜的不对称性决定了生物膜内外表面功能的特异性。从生物膜结构模型演化说明人们对生物膜结构的认识过程。
2答：对生物膜的分子结构的认识经历了四个发展阶段：
（1）脂质双分子层模型：研究人员通过实验发现易溶于脂类的物质易通过膜，所以推测膜由脂质构成，有通过计算总面积，得出膜的模型是脂质双分子层，极性的亲水基团朝向外侧的水性环境。
（2）Davson-Danielli模型：即“蛋白质-脂质-蛋白质”三明治式的细胞膜分子结构模型，这个模型的提出是建立在人们对于蛋白质在细胞膜中作用有了初步认识的基础上。
（3）单位膜模型：即生物膜由蛋白质-脂质-蛋白质的单位膜构成，该模型继用了前两种模型的
合理成分，但未正确解释蛋白质的位置
（4）流动镶嵌模型：该模型强调膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向运动，膜蛋白镶嵌在脂类中并表现出分布不对称性，而且是通过疏水和亲水相互作用维持膜的结构。该模型强调膜的流动性。生物膜的模型还在不断的完善中，从这一演化过程中可以看出，人们是通过不断的研究，不断地从实验中发现新现象，在前人的研究基础上不断地完善对于生物膜结构的认识。
1、生物膜的基本结构特征是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？
生物膜的组成和特点：
膜主要是由脂类(lipid) 和蛋白质以非共价键相互作用结合而成的二维流动体系。
脂类分子呈连续的双分子层(bilayer)排列。
膜具有双亲性。
蛋白质相对于脂双层具有不同镶嵌方式。
.
.
生物膜中各种组分的分布是高度不对称的。
生物膜的基本功能：
它们是把细胞分割成一个个“小室”(compartment) 的物理屏障。
它们具有选择通透性。
它们是“小室”间传递化学信息和能量的介面。
它们为蛋白质的合成、加工与修饰、分选与定位，提供了工作平台和输运载体。
2、从生物膜结构模型的演化谈谈人们对生物膜结构的认识过程。
(1)片层结构模型
此模型的主要内容为：细胞膜是由双层脂分子及内外表面附着的蛋白质所构成的。即蛋白质-脂-蛋白质的三层结构，脂质分子平行排列并垂直于膜平面。
双层脂质分子的非极性端相对，极性端向着膜的内外表面，在内外表面各有一层蛋白质。膜上有一些二维伸展的孔，孔的表面也是由蛋白质包被的,这样使孔具有极性，可提高水对膜的通透性。这一模型将膜结构同所观察到的生物学理化性质联系起来, 对后来的研究有很大的启发。
缺少必要的细节，是对膜结构的一个较粗浅的认识。
(2)单位膜模型
此模型是由J.D.Robertson于1959年提出的。
单位膜模型是在片层结构模型的基础上发展起来的另一个重要模型。它与片层结构模型有许多相同之处，最重要的修改是膜脂双分子层内外两侧蛋白质存在的方式不同。
单位膜模型强调的是蛋白质为单层伸展的β折叠片状, 而不是球形蛋白。
单位膜模型还认为膜的外侧表面的膜蛋白是糖蛋白,而且膜蛋白在两侧的分布是不对称的。
这一模型的直接证据来自电子显微镜的观察。但这一模型将生物膜描述为三明治式的静态统一结构，解释不了膜的许多生理功能。
把膜看成是静止的无法说明膜如何适应细胞生命活动的变化。不同的膜其厚度不都是7.5 nm,一般在5～10 nm之间。
如果蛋白质是伸展的, 则不能解释酶的活性同构象的关系。
该模型也不能解释为什么有的膜蛋白很容易被分离，有些则很难。
(3)流动镶嵌模型
1970年，Larry Frye等将人和鼠的细胞膜用不同的荧光抗体标记后，让两种细胞融合，杂交细胞的一半发红色荧光、另一半发绿色荧光，放置一段时间后发现两种荧光抗体均匀分布。提出假说：细胞膜具有流动性
认为生物膜是一种流动的、嵌有各种蛋白质的脂质双分子层结构，其中蛋白质犹如一座座冰山漂移在流动脂质的海洋中。
基本内容：磷脂双分子层构成膜的基本支架。蛋白质分子有的镶嵌在磷脂双分子层表面，有的部
分或全部嵌入磷脂双分子层中，有的横跨整个磷脂双分子层（体现了膜结构内外的不对称性）。磷脂分子是可以运动的，具有流动性。大多数的蛋白质分子也是可以运动的。大多数的蛋白质分子也是可以运动的。
强调了膜的流动性。强调了膜的不对称性。
忽视了膜蛋白对脂质分子的控制作用。忽视了膜各部分流动的不均一性。
3、何谓膜内在蛋白？膜内在蛋白以什么方式与膜脂相结合？
根据蛋白分离的难易及在膜中分布的位置，膜蛋白基本可分为两大类：膜外在蛋白和膜内在蛋白。膜内在蛋白通过一段疏水肽链插入脂双层中，从而抛锚在膜上。
膜内在蛋白露出膜外的部分含较多的极性氨基酸，属亲水性，与磷脂分子的亲水头部邻近；嵌入脂双层内部的膜蛋白由一些非极性的氨基酸组成，与脂质分子的疏水尾部相互结合，因此与膜结合非常紧密。
.
.
4、比较主动输运与被动输运的特点及其生物学意义。
被动运输方向是沿电化学梯度方向，不需要能量，有的需要载体蛋白介导（协助扩散），有的不需要（简单扩散）。主动运输方向是逆电化学梯度方向，需要能量，需要载体蛋白介导。
被动运输意义：保证细胞或细胞器从周围环境中或表面摄取必要的营养物质及将分泌物、代谢物以及一些离子排到细胞外。
主动运输意义：（1）保证细胞或细胞器从周围环境中或表面摄取必要的营养物质，即使这些营养物质在周围环境中或表面的浓度低；（2）能够将细胞内的各种物质，如分泌物、代谢物以及一些离子排到细胞外，即使这些营养物质在细胞外的浓度比细胞内的浓度高得多；（3）能够维持一些无机离子在细胞内恒定和最适的浓度，特别是K+、Ca2+和H+的浓度。
5、说明Na＋－K＋泵的工作原理及其生物学意义。
细胞内K+ 比细胞外高10 -20 倍，细胞外Na+ 比细胞内高10 - 20 倍，这些浓度梯度是由质膜Na-K泵（Na+ - K+ pump）来维持的
Na+ - K+ pump 是一个antiporter, 将K+ 泵入，将Na+泵出。
工作机制：
输运循环依赖于蛋白的自身磷酸化，ATP末端磷酸转移到一个aspartic acid 残基上
自身磷酸化的泵称为P-型输运ATP酶(P-type transport ATPases)
质膜Na+- K+ pump 致电（electrogenic）：Na+- K+ pump 导致跨膜电位(membrane potential)的产生。原因: 每一循环泵出3 Na+ 泵入2 K+ ，导致细胞电位内负外正
意义：
a. 形成跨膜电势。由于K+由内向外泄露建立跨膜电势，对电压门通道，神经冲动起传递作用。
b. 维持渗透压。细胞内生物大分子物质水解，产生电离，带负电荷，从而吸引胞外Na+进入；细胞内Na+升高后，使水分进入细胞，由此引起细胞的膨胀，然后再通过Na+-K+泵，泵出Na+，维持渗透压。
c. 可以协助其它物质运输。
(对调节细胞的渗透性（tonicity）起关键作用。水通过渗透作用可沿浓度梯度慢慢进入细胞(osmosis) )
6、为什么说蛋白质折叠的研究完善了生物中心法则（第二遗传密码）？
按照生物中心法则得到的只是一串肽链，而非具有生物活性的蛋白质。只有在经过一系列折叠之后，形成天然结构才具有活性，从而完成人体内一系列复杂的工作，所以说他是对生物中心法则
的补充。蛋白质链的盘曲折叠的规律并没有体现在遗传密码DNA中，而分析研究蛋白质链如何
折叠成具有活性的天然结构就像之前破解dna密码一样，都包含了组成人体基本结构的重要信息，所以称它为第二套遗传密码。
7、液态镶嵌模型的主要内容是什么，主要强调了哪两个特性？
基本内容：磷脂双分子层构成膜的基本支架。蛋白质分子有的镶嵌在磷脂双分子层表面，有的部分或全部嵌入磷脂双分子层中，有的横跨整个磷脂双分子层（体现了膜结构内外的不对称性）。磷脂分子是可以运动的，具有流动性。大多数的蛋白质分子也是可以运动的。大多数的蛋白质分子也是可以运动的。
流动性和不对称性
膜脂：
细胞中含有两种脂类。一种属非极性脂质，如由脂肪酸与甘油酯化所形成的三酯。它们是一类疏水的脂质，称为真脂。另一类属极性脂质，这种脂质分子具有一个亲水的头部（即极性端）和一个疏水的尾部（即非极性端），具有双亲性（amphipathic或amphiphilic）的特点，这种脂质称为类脂。
生物膜中的脂类，大都是极性脂质，主要包括三种类型：磷脂（phosnholipid）、固醇（sterol）
和糖脂（glycolipid）。
l微米×l微米面积的类脂双层膜（lipid bilayer）大约有5 ×106个类脂分子。
.
.
1磷脂：
含有磷酸基团的脂类称为磷脂。它们是生物膜中最重要的脂类。
磷脂分子都含有亲水的极性头部和疏水尾链。这两部分通过甘油骨架或神经鞘氨醇(sphingosine)骨架相连接，甘油骨架在原核和真核细胞膜中都广泛存在，而神经鞘氨醇骨架则主要存在于动物中。
2糖脂：
糖脂（glycolipids）广泛分布于动物、植物和微生物细胞的膜系中。它是生物膜中的寡糖与脂质
结合形成的一种类脂。糖脂中类脂的极性头部基团是通过糖苷键与糖分子相连，而不是象磷脂那样通过磷酸酯键相连接。生物膜中的糖脂只存在于脂双层的外层表面，一般不超过脂分子的10％。糖脂分为糖鞘脂和甘油醇糖脂两类。参与许多重要的生物学功能，比如细胞识别，信号转导，维持细胞表面电荷等等
3固醇：
(1) 动物固醇(zoosterol)
胆固醇(cholesterol)是最重要的一种动物固醇。由于胆结石几乎完全是由胆固醇组成的，胆固醇
的名称也由此而来。
胆固醇是双亲性分子。其一端带有一个极性亲水羟基，另一端含疏水碳氢链。
胆固醇在哺乳类的质膜中含量丰富。此外，高尔基体膜、溶酶体膜中含量也很丰富。而在内质网膜及线粒体膜中含量少。
(2) 植物固醇（phytosterol）
常见的高等植物细胞膜中的固醇是豆固醇（stigmasterol）和谷固醇（sitosterol），它们分别存在
于大豆、麦芽中。植物固醇是植物细胞的重要组分，不能为动物所吸收利用。它们通常在C－24上和（或）在C－22上有双键。
膜蛋白：（按分离难易度区分）
1.膜外周蛋白：通过离子键或其他较弱的键与膜表面的蛋白质分子或脂分子结合。
2.膜整合蛋白(膜内在蛋白)：通过一段疏水肽链插入脂双层中，从而抛锚在膜上。
糖类：
生物膜中的糖类大多与膜蛋白结合糖蛋白
少数与膜脂结合糖脂
糖类在膜上的分布：非对称的，全部分布在膜的非细胞质一侧。
生物膜的特性：1. 不对称性2. 流动性
1膜组成成分的不对称
细胞膜的横向不对称性，即内外两个片层的组成不同。
细胞膜的侧向分布的不对称性，即二维平面内膜组分的分布是不均一的。
不同细胞器中脂类组成是不同的。
2膜分子结构的流动性
膜的流动性主要是指膜脂及膜蛋白流动性。
合适的流动性对生物膜表现其正常功能十分重要。
(1)膜脂的流动性：
膜脂的流动性主要决定于磷脂分子。
在生理条件下,磷脂大多呈流动的液晶态,磷脂在膜内可作旋转运动、翻转运动和侧向运动等。哺乳动物中胆固醇对膜脂流动性有一定的调控作用：在生理条件下增加胆固醇的含量会降低膜的流动性，因为胆固醇的闭合环状结构干扰了脂肪酸的侧向运动。
膜脂的流动性是不均匀的,在一定温度下,有的膜脂处于凝胶态,有的则呈液晶态,处于液晶态的各膜脂的流动性也不完全相同。
.
.
(2)膜蛋白流动性：10-100倍。膜蛋白只能做侧向扩散和旋转扩散,其速度平均比膜脂小
跨膜输运：细胞通过细胞膜与环境或通过细胞内膜与胞桨进行物质交换称物质跨膜输运跨膜输运的意义：维持细胞内成分与外界的差别；保持细胞内生理环境的稳定跨膜输运具有选择性：营养物质进入细胞；中间产物留在细胞；废物排出细胞
简单扩散：物质沿电化学梯度通过扩散直接通过膜O2, CO2, N2；有机小分子：苯，乙醇，乙二醇，甘油通过简单扩散通过膜的物质：气体分子：蛋白质介导的跨膜运输：(passive transport) 被动输运1(channel) 通道由电化学梯度驱动，沿梯度方向输运。载体（carrier)active transport) （2主动输运
由物理或化学能驱动，逆电化学梯度方向输运光驱动驱动;电化学梯度驱动;ATP 载体介导跨膜运输的特征：饱和性。载体的数量有限?
型D型和L? 特异性。载体可区分不同种类的分子；糖和氨基酸的拮抗性。载体可输运结构类似的化合物；这些化合物相互拮抗?
拮抗阻断剂的类型，6-亚乙基葡萄糖阻断葡萄糖输运结构与被输运物质相似：结合于相同位点；4Na/K）阻断箭毒阻断糖转运蛋白，乌本甘/（Ouabain结构与被转运物质不同：根皮素（phloretin) Na通道泵，河豚毒素(tetrodotoxin)阻断被动输运一carrier) 载体（通道(channel) 是沿电化学梯度方向的输运(downhill)，由蛋白质分子介导
(Channel Protein)
通道蛋白1与待转运物质的相互作用较弱；形成跨越脂双层的充水性孔道；当孔道开启时，允许特定大小和特定电1.1 （无机离子、H2O）荷的溶质通过。水的跨膜运输1.2
水的跨膜输运是被动输运水能通过细胞膜，水通过细胞膜的现象称为渗透（osmosis)
当跨膜两侧的溶质浓度不等时，水将进行跨膜扩散（高渗溶液hypertonic solution）水向胞外移动细胞皱缩当胞外浓度> 胞内浓度时
当胞外浓度< 胞内浓度时(低渗溶液，hypotonic solution) 水向胞内移动细胞膨胀
水的跨膜扩散：
细胞膜上有促进水通透的蛋白质-水通道（water channel)
.
.
水通道由P.Agre 于1990发现。水通道的三维结构已由电子晶体学和X-射线晶体学解出，P.Agre 因此获得2003年Nobel化学奖
水通道的选择性：
通道的最狭窄处（constriction area) 的直径为2.8A
分子通过时必须脱水，脱水的分子需形成配位复合物，补偿脱水消耗的能量。H2O与周围基团形成氢键，可通过通道；离子不能形成等效配位复合物，不能通过通道
为什么质子（H3O+)不能通过？
通道的中央有带正电的氨基酸，静电排斥作用将带正电荷H3O+阻挡；通道还含有带负电的氨基酸静电排斥作用将带负电的离子阻挡
水的跨膜运输与医学：
肾脏是人体排泄废物的器官，水，离子和小分子从血液经肾过滤后排出，24小时经肾过滤的液体-原初尿（primary urine ）达170升，只有1升最后以尿的形式排出体外。原初尿经过肾小管
70%的水经水通道AQP1重新吸收，在肾小管的末端，又有10%的水经水通道AQP2重新吸收Antidiuretic hormone (vasopressin) 刺激AQP2向肾小管壁细胞膜的转运，从而促进水从尿的吸收。缺失该激素时，患有diabetes insipidus 的病人一天的排尿量多达10-15升.
痢疾毒素引起水从血液输运到肠道，从体内排出，引起失水，导致死亡
由痢疾毒素导致的失水的简单治疗（简单补充水或生理盐水无济于事）
补充：葡萄糖+ NaCl + H2O
原理：肠道细胞膜上具有Na/葡萄糖输运系统，将Na/葡萄糖从肠道输运到血液中，导致水产生渗透梯度，水从肠道输运到血液
2.载体
载体蛋白(carrier proteins, 或permeases or transporters):与待转运物质结合，引起构像变化并将其转运到膜的另一侧
载体可以下列方式工作:
单载体（Uniporters）: 将单一溶质从膜的一侧输运到另一侧
耦联载体（Coupled carriers）：同向输运（Symport）同时沿同一方向输运第二个溶质
反向输运（Antiport）沿相反方向输运第二个溶质
载体介导的被动转运：
蛋白构像在两者之间随机转换:完全可逆，无论溶质结合与否都发生，因此，输运方向决定于浓度梯度或电化学梯度
Glut1 是一个葡萄糖输运载体。Glut1 将糖从血液中输运到细胞中，输运沿浓度梯度进行，输运过程可逆。血液到细胞、细胞到血液
例：饥饿时，肝细胞合成葡萄糖，输送到血液
载体介导的被动扩散：
哺乳动物存在多种载体系统。糖、氨基酸、碱基、甘油
分子经代谢被消耗以保证浓度梯度，代谢中间产物没有载体系统，保证代谢中间体的合成，利用仅限于特定区域，代谢产物的排出由载体承担
二主动运输
1主动输运是逆电化学梯度方向的输运(uphill)
由载体蛋白称为泵（pumps）介导，与代谢能紧密耦联①ATP 跨膜离子梯度②物理能，如光能注意：载体有被动输运，也有主动输运方式。通道总是被动输运方式
每种载体蛋白可有一个或多个特定溶质结合位点，经历可逆的构像变化使溶质结合位点交替暴露于膜的两侧
对主动输运而言，载体必须与能源耦联，使得自由能改变G < 0
.
.
细胞有三种方式进行主动输运：
1将一个溶质的上坡输运与另一个溶质的下坡输运耦联
2将上坡输运与ATP水解耦联
3将上坡输运与物理能（如光能）耦联
主动运输与被动运输的耦联：
在细胞中，主动输运常常与被动输运耦联，使得载体利用贮存在一个溶质跨膜电化学梯度的能量来输运另一个溶质：一个溶质沿电化学梯度输运释放的自由能作为能源驱动另一个溶质逆电化学梯度输运的泵
耦联可以两种方式工作：同向输运（Symport）反向输运（Antiport）
1 主动运输与离子梯度的耦联
2 ATP驱动的运输
++泵：Na - K质膜
细胞内K+ 比细胞外高10 -20 倍，细胞外Na+ 比细胞内高10 - 20 倍，这些浓度梯度是由质膜Na-K泵（Na+ - K+ pump）来维持的
Na+ - K+ pump 是一个antiporter, 将K+ 泵入，将Na+泵出
输运循环依赖于蛋白的自身磷酸化：ATP末端磷酸转移到一个aspartic acid 残基上
自身磷酸化的泵称为P-型输运ATP酶(P-type transport ATPases)
当Na+- K+ pump停止工作时，细胞会吸水涨破。因为Na+将在细胞内积累，胞浆溶质浓度随之升高，水沿浓度梯度进入细胞。
P-type Transport ATPases- Ca2+ pumps：
Ca2+ pumps 在信号转导之后将Ca2+ 运出细胞浆。胞浆[Ca2+] =10-7 M ，胞外[Ca2+]=10-3M 维持Ca2+ 梯度是细胞信号转导的必要因素，Ca2+ pump起非常关键的作用
肌质网Ca2+ pump：
肌质网（Sarcoplasmic reticulum）是肌肉细胞的内质网（endoplasmic reticulum），由管状膜叠成网状结构，是胞内贮存Ca2+ 的场所
当肌肉收缩时，Ca2+ 通过Ca2+ 释放通道（Ca2+ release channels）从肌质网中释放出来；Ca2+泵将Ca2+泵回肌质网，肌肉回到松弛状态
ABC运输蛋白：
ABC transporter = ATP binding cassette transporter，是一个膜输运蛋白大家族
E coli，78 基因(基因组的5% ) 编码ABC transporter，动物细胞则更多，称为ABC transporter superfamily
利用ATP水解产生的能量来驱动多种小分子的跨膜输运:Amino acids, sugars, inorganic ions, peptides，drugs
ABC transporters 也催化脂质的跨膜翻转运动(flip-flop)
所有ABC transporters 都含有2 个高度保守的ATP-结合结构域( ATP-binding domains )
ATP 结合导致2个结构域二聚化，ATP 水解导致二者解聚；ATP水解引起ATP结合结构域结构变化，导致跨膜区域构像变化，驱动物质跨膜输运
Eg：多药物抵御蛋白（multidrug resistance (MDR) protein）是一个ABC transporter。MDR在人类癌细胞的过量表达驱使癌细胞对化疗使用的药物产生抗药性。MDR将药物泵出癌细胞，降低药物对细胞的杀伤，对化疗产生抵抗作用
MsbA是一个lipid A转运蛋白。属于ABCtransporter家族
Cystic fibrosis (CF）囊肿性纤维化：CF 是一个离子通道异常导致的疾病
该离子通道是一个Cl-转运通道- CF 跨膜调节蛋白Cystic Fibrosis Transmembrane Regulator (CFTR) CFTR 属于ABC transporter 家族，序列分析表明与MDR1相似，基因突变导致CFTR失去功能，Cl-.
.
在细胞积存，导致细胞积水，组织肿胀
3 光驱动的物质跨膜输运
细菌视紫红质（bacteriorhodopsin)
是一个细菌Halobacterium salinarm质膜上的质子泵
以7次跨膜螺旋方式存在。分子中含有一个光吸收集团retinal (视黄醛)，与脊椎类眼睛的光受体细胞中rhodopsin中发现的光吸收集团相同。视黄醛共价连接于一个lysine 残基。当吸收一个光子时，视黄醛发生一个构象转变，该构象转变引起整个rhodopsin分子发生一系列微小构象变化，导致一个质子从胞内转移到胞外
在日光下，bacteriorhodopsin 每秒可转运数百个质子，由光驱动形成的跨膜质子梯度度被用来合成ATP
跨膜运输
生物大分子的跨膜运输：
胞吞：细胞从外界摄入大分子或颗粒。物质先逐渐被质膜的一小部分包围而内陷，随后从质膜上脱落下来形成含有摄入物质的细胞内囊泡的过程。如高等动物免疫系统的巨噬细胞内吞入侵的细菌。
胞吐：是细胞向外排出大分子物质或颗粒。物质在细胞内先被囊泡裹入形成分泌泡，逐渐移至细胞表面，最后与质膜接触、融合并向外排除，如胰岛素的分泌
能量转换：
氧化磷酸化：化学能->生物能线粒体内膜（真核）；质膜（原核）
光合作用：光能->化学能叶绿体类囊体膜
信息识别与传递：
细胞能感受外界环境刺激，并做出相应的生理反应。如：当动物受到惊吓刺激，肌肉细胞内糖原的分解激活，合成抑制。
外界刺激是通过质膜被传到胞内的。即质膜具有信息识别与传递能力。
细胞质膜上存在多种胞间化学信号(如激素，第一信使)的专一受体。
动物受到惊吓刺激，肾上腺分泌肾上腺素，肾上腺素与肌细胞质膜上的受体结合，信号即可被传进胞内。
运动和免疫：
许多原生动物及单细胞动物主要是通过其细胞膜表面的纤毛或鞭毛的摆动而移动。
淋巴细胞的吞噬作用和某些细胞利用质膜内折叠将外源物质包围入细胞的作用等都是靠细胞膜的运动实现的。
细胞的免疫性主要是由于细胞膜上有专一性的抗原受体，当抗原受体被抗原激活后，即产生相应的抗体。
抗体能够识别及特异性地与外源性抗原（如细菌、病毒等）结合并吞噬消灭。
.
人教版高中生物选修1知识点总结材料--张明志
实用标准文案 专题一传统发酵技术的应用 课题一果酒和果醋的制作 1、发酵：通过微生物技术的培养来生产大量代谢产物的过程。 2、有氧发酵：醋酸发酵谷氨酸发酵?无氧发酵：酒精发酵孚L酸发酵 3、酵母菌是兼性厌氧菌型微生物真菌?酵母菌的生殖方式：出芽生殖（主要）分裂生殖孢子生殖 4、在有氧条件下，酵母菌进行有氧呼吸，大量繁殖。C6H12O6 + 6O2T6CO2 + 6H 20 5、在无氧条件下，酵母菌能进行酒精发酵。C6H12O6 T 2C2H5OH + 2CO2 6、20 C左右最适宜酵母菌繁殖酒精发酵时一般将温度控制在18 C -25 C 7、在葡萄酒自然发酵的过程中，起主要作用的是附着在葡萄皮表面的野生型酵母菌?在发酵过 程中，随着酒精浓度的提高，红葡萄皮的色素也进入发酵液，使葡萄酒呈现深红色?在缺氧呈酸性的发酵液中，酵母菌可以生长繁殖，而绝大多数其他微生物都因无法适应这一环 境而受到制约。 8、醋酸菌是单细胞细菌（原核生物），代谢类型是异养需氧型，生殖方式为二分裂 9、当氧气、糖源都充足时，醋酸菌将葡萄汁中的糖分解成醋酸；当缺少糖源时，醋酸菌将 乙醇变为乙醛，再将乙醛变为醋酸。C2H5OH + O2 T CH3COOH + H2O 10、控制发酵条件的作用①醋酸菌对氧气的含量特别敏感，当进行深层发酵时，即使只是 短时间中断通入氧气，也会引起醋酸菌死亡。②醋酸菌最适生长温度为30?35 C,控制好发酵温度，使发酵时间缩短，又减少杂菌污染的机会。③有两条途径生成醋酸：直接氧化和以酒精为底物的氧化。 11、实验流程：挑选葡萄T冲洗T榨汁T酒精发酵T果酒（T醋酸发酵T果醋） 12、酒精检验：果汁发酵后是否有酒精产生，可以用重铬酸钾来检验。在酸性条件下，重 铬酸钾与酒精反应呈现灰绿色。先在试管中加入发酵液 2 m L,再滴入物质的量浓度为 3mol/L的H2SO43滴，振荡混匀，最后滴加常温下饱和的重铬酸钾溶液3滴，振荡试管，观察颜色文档
生物化学总结
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
生物膜的应用(精选.)
生物膜组成细胞膜组成似可分为1膜的骨架 ( 主要是脂质)o期在骨架上的物质 ( 蛋白质等)。其化学成分一般由类脂 (磷脂、胆固醇)、蛋白质、糖类(糖蛋白、糖脂)、少量的核酸、无机离子以及水分所组成。而类脂和蛋白质则是组成细胞膜的主要成分。膜结构体系的基本作用是为细胞提供保护。质膜将整个细胞的生命活动保护起来，并进行选择性的物质交换；核膜将遗传物质保护起来，使细胞核的活动更加有效；线粒体和叶绿体的膜将细胞的能量发生同其它的生化反应隔离开来，更好地进行能量转换。膜结构体系为细胞提供较多的质膜表面，使细胞内部结构区室化。由于大多数酶定位在膜上，大多数生化反应也是在膜表面进行的，膜表面积的扩大和区室化使这些反应有了相应的隔离，效率更高。另外，膜结构体系为细胞内的物质运输提供了特殊的运输通道，保证了各种功能蛋白及时准确地到位而又互不干扰。例如溶酶体的酶合成之后不仅立即被保护起来，而且一直处于监护之下被运送到溶酶体小泡。细胞生物膜系统是指由细胞膜、细胞核膜以及内质网、高尔基体、线粒体等有膜围绕而成的细胞器，在结构和功能上是紧密联系的统一整体，由于细胞膜、核膜以及内质网、高尔基体、线粒体等由膜围绕而成的细胞器都涉及到细胞膜或细胞器膜，所以通常称此系统为生物膜系统。细胞的生物膜系统在细胞的生命活动中起着极其重要的作用。此外，研究细胞生物膜系统在医学和生产过程中都有很广阔的前景。 生物膜结构如今所认知的生物膜结构为流体镶嵌模型。在提出后又有多次补充，它们都是以流动镶嵌模型为前提。如晶格镶嵌模型强调了膜蛋白分子对磷脂分子流动性的限制作用，认为内在蛋白周围结合的磷脂分子为界面脂，界面脂只能随内在蛋白运动，并与内在蛋白构成晶格；板块模型则认为在流动的脂双层中存在着结构和性质不同，但有序又可独立移动的镶嵌板块，板块内不同组分的相互作用以及不同板块间的相互作用，使生物膜具有复杂的生物学功能。膜蛋白和膜脂结构研究的最新进展主要是以下几个方面：（１）膜蛋白三维结构研究。膜蛋白可分为外周蛋白和内在蛋白，后者占整个膜蛋白的７０％～８０％，它们部分或全部嵌入膜内，还有的是跨膜分布，如受体、离子通道、离子泵以及各种膜酶等等。第一个水溶性蛋白质———肌红蛋白的三维结构的解析是由英国人Ｋｅｎｄｒｅｗ于１９５７年用Ｘ射线衍射法完成的，他因此获得了诺贝尔奖。迄今蛋白质解析出具有原子分辨率的三维结构已达２００００个左右。（２）膜脂结构研究进展。膜脂主要包括甘油脂（即磷脂）、鞘脂类以及胆固醇。对于甘油脂研究较多，它们不仅是生物膜结构的骨架，其中有些成员还参与了信号转导的过程。生物膜作用细胞膜主要功能有（1）分隔、形成细胞和细胞器，为细胞的生命活动提供相对稳定的内部环境，膜的面积大大增加，提高了发生在膜上的生物功能；（2）屏障作用，膜两侧的水溶性物质不能自由通过；（3）选择性物质运输，伴随着能量的传递；（4）生物功能：激素作用、酶促反应、细胞识别、电子传递等。（5）识别和传递信息功能（主要依靠糖蛋白）（6）物质转运功能：细胞与周围环境之间的物质交换，是通过细胞膜的转运功能实现的不同的生物膜有不同的功能。细胞膜和物质的选择性通透、细胞对外界信号的识别作用、免疫作用等密切相关；神经细胞膜与肌细胞膜是高度分化的可兴奋膜，起着电兴奋、化学兴奋的产生和传递作用；叶绿体内的类囊体薄膜与光合细菌膜、嗜盐菌的紫膜起着将光能转换为化学能的作用，而线粒体内膜与呼吸细菌膜则能将氧化还原过程中释放出的能量用于合成三磷酸腺苷；内质网膜是膜蛋白、分泌蛋白等蛋白质及脂质的生物合成场所。因此，生物膜在活细胞的物质、能量及信息的形成、转换和传递等生命活动过程中，是必不可少的结构。 细胞膜的应用 ２．脂质体的发展和应用１９６５年，英国学者Ｂａｎｇｈａｍ将磷脂分散在水中，然后
生理心理学总结
第一章导论 1、生理心理学是心理学科学体系中的重要基础理论学科，它以心身关系为自己的基本命 题，力图阐明各种心理活动的生理机制。 2、学科性质：生理学是一门边缘学科（是心理学、神经科学和信息科学之间的边缘学科） 交叉学科、综合学科 动作电位：是指可兴奋细胞受到刺激时在静息电位的基础上产生的可扩布的电位变化过程。 3、细胞生理学的概念：兴奋和抑制这两种基本的神经过程的活动，是神经系统反射活动的 基础，利用生理学技术能够记录动作电位和神经冲动的发放，作为兴奋和抑制这两种神经过程在细胞水平的表现。刺激达到一定程度将导致动作电位的产生，神经元的兴奋过程表现为单位发放的脉冲频率加快，抑制过程表现为频率降低。无论频率如何变化，同一个神经元的每个脉冲幅值不变。 4、“全或无”：神经元对刺激强度是按着“全或无”的规律进行调频式或数字化编码。这 里的“全或无”是指每个神经元都有一个刺激阈值，对阈值以上的刺激无论其强弱均给出同样幅值的脉冲发放。 5、干预脑功能和记录生理参数的传统方法： （1）传统生理心理学方法； （2）传统心理生理学方法； （3）灵长类动物的电生理学方法； （4）传统神经心理方法 6、干预与记录脑功能的当代认知神经科学方法： ①透颅磁刺激技术（有创）：是近十多年来采用的新仪器。利用脉冲磁场对头皮和颅骨 的穿透力，通过头皮外的磁力线圈产生的脉冲磁刺激作用于大脑皮层描边，对其产生局部刺激作用。通过调节刺激强度和脉冲磁刺激作用于大脑皮层表面，对其产生局部刺激作用，用以观察大脑皮层局部兴奋或抑制对某些心理活动的影响。 ②无创性脑代谢成像技术（名词解释）： 主要包括：功能性磁共振成像技术和正电子发射层描技术。 两者均通过显示认知活动中，与脑代谢过程相关生理参数的变化，研究认知过程的脑机制。 功能性磁共振成像技术是测定血氧水平信号在认知活动中不同脑区的变化。正电子发射层描技术是测定含放射性同位素18F的脱氧葡萄糖在脑区域代谢率，以此作为脑认知功能的生理指标。 ③无创性脑生理成像技术：（名词解释） 主要包括高分辨率脑电信号（脑电图）分析和脑磁信号分析技术。 他们测量脑活动所产生的微弱电磁场信号的变化。电场与磁场变化互为90°，脑电信号较好的反映出大脑皮层与深层之间的功能变化；脑磁信号反映大脑表面切线方向的功能变化。脑电图，事件相关点位和脑磁图的共同特点是较高的时间分辨率，在毫秒数量级的时间尺度上检测脑功能的变化，但其弱点是空间分辨率差。 ④实验设计：减法法则、一致性分析。
(完整版)生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物物理答案
1、蛋白质去折叠：蛋白质分子受到某些物理因素或化学因素的影响，次级键被破坏，分子结构松散，易于被蛋白酶水解，天然构象解体。 2、生物力学：应用力学原理和方法对生物体中的力学问题进行定量研究的学科。是生物物理学的一个分支。 3、信号分子：指生物体内的某些化学分子，既非营养物，又非能源物质和结构物质，而且也不是酶，它们主要是用来在细胞间和细胞内传递信息，如激素、神经递质、生长因子等统称为信号分子，它们的惟一功能是同细胞受体结合，传递细胞信息。 4.分子伴侣：细胞内一类能帮助新生肽链正确组装、成熟和跨膜运输，自身却不是终产物分子的成分的蛋白质，类似酶但又无酶的专一性特征，所以称为分子伴侣。 分子伴侣是从功能上定义的，凡是具有这种功能的蛋白，都称为分子伴侣，它们的结构可以完全不同，可以是完全不同的蛋白。 5. 动作电位：可兴奋细胞受到刺激时在静息电位的基础上产生的可扩布的电位变化过程。动作电位由峰电位（迅速去极化上升支和迅速复极化下降支的总称）和后电位（缓慢的电位变化，包括负后电位和正后电位）组成。 1.生物物理学：应用物理学的概念和方法研究生物各层次结构与功能的关系、生命活动的物理、物理化学过程和物质在生命活动过程中表现的物理特性的生物学分支学科。 2.构象(conformation)：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。 3.构型；在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。 5、分子动力学模拟.分子动力学是一套分子模拟方法，该方法主要是依靠牛顿力学来模拟分子体系的运动，以在由分子体系的不同状态构成的系统中抽取样本，从而计算体系的构型积分，并以构型积分的结果为基础进一步计算体系的热力学量和其他宏观性质 三、填空题（8分，每空1分） 1.超二级结构是介于二级结构和结构域之间的结构层次。 2.兴奋在神经纤维上传导的特点：“全或无”，不衰减，调频信号（抗干扰）。 3.蛋白质的非天然构象的作用：蛋白质折叠和稳定性，蛋白质的跨膜运输中起重要作用，蛋白质的水解和更新。 4.受体与配体结合的特征：互补性（空间结构互补），高亲和力，饱和性。 5. －螺旋是蛋白质中含量最多，也是最稳定的二级结构单元。 二、判断题（7分） 1.大蛋白的天然构象一定是自由能最低的构象（F ） 2.蛋白质的功能决定于它们的天然构象（T ） 3.结合常数反映配体与大分子的亲和性，结合常数大意味着亲和力大（T ） 4.对于协同相互作用，若⊿G< O，则一定是负协同的（F ） 5.协助扩散的速率只与被疏运物质的浓度成正比（F ） 6.只有刺激达到或超过阈值时，可兴奋细胞才能产生动作电位（T ） 7.光能转换主要是通过电子的能级跃迁实现的（T ） 二、判断题（4分） 1.功能序列相近的肽段可以取相同的二级结构（T ） 2.蛋白质的功能活性区一般的处于β-折叠区（T ） 3.大蛋白的天然构象一定是自由能最低的构象（F） 4.蛋白质的功能决定于它们的天然构象（T ） 三、简答题（24分，每小题8分） 1.在生物膜中，Na+泵的活动具有怎样的作用？ 细胞内约有1/3的A TP是用来供Na+泵活动，维持细胞内外的离子梯度，这种状态的维持有很重要的生理意义。主要有以下三个作用：
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
高中生物知识点总结材料(全)-高中生物总结材料
高三第二轮复习生物知识结构网络 第一单元 生命的物质基础和结构基础 （细胞中的化合物、细胞的结构和功能、细胞增殖、分化、癌变和衰老、生物膜系统和细胞工程） 1.3生物界与非生物界的统一性和差异性 1.4细胞中的化合物一览表
1.9生物组织中还原性糖、脂肪、蛋白质和DNA 的鉴定 1.10选择透过性膜的特点 1.12线粒体和叶绿体共同点 1、具有双层膜结构 2、进行能量转换 3、含遗传物质——DNA 4、能独立地控制性状 5、决定细胞质遗传 6、含核糖体 7、有相对独立的转录翻译系统 8、能自我分裂增殖 1.13真核生物细胞器的比较 水 被选择的离子和小分子 其它离子、小分子和大分子
1.14细胞有丝分裂中核DNA、染色体和染色单体变化规律 1.15理化因素对细胞周期的影响 - -溶酶体
1.26细胞工程 1.27脱再
1.28植物体细胞杂交与动物细胞融合的比较
第二单元 生物的新代 Ⅰ植物代部分：酶与ATP 、光合作用、水分代、矿质营养、生物固氮 2.1酶的分类 2.2酶促反应序列及其意义 酶促反应序列 生物体的酶促反应可以顺序连接起来，即第一个反应的产物是第二个反应的底物，第二个反应的产物是第三个反应的底物，以此类推，所形成的反应链叫酶促反应序列。如 意义 各种反应序列形成细胞的代网络，使物质代和能量代沿着特定路线有序进行，确定了代的方向。 2.3生物体ATP 的来源 终产物 …… 酶(蛋白质本质) (核酸本质) 蛋白质类酶 ＲＮＡ类酶 单纯酶 复合酶 仅含蛋白质 蛋白质 辅助因子 离子 有机物 辅酶 NADP(辅酶Ⅱ) B 族维生素 生物素(羧化酶的辅酶) RNA 端粒酶含RNA 唾液淀粉酶含Cl - 细胞色素氧化酶含Cu 2+ 分解葡萄糖的酶含Mg 2+ 如胃蛋白质酶 酶 存在于低等生物中，将RNA 自我催化。对生命起源的研究有重要意义。
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物膜
6-6 生物膜的组成和性质上册P589 细胞的外周膜（质膜）和内膜系统统称为生物膜。生物膜结构是细胞结构的基本形式。 生物膜主要由蛋白质（包括酶）、脂质（主要是磷脂）和糖类组成。生物膜的组分因膜的种类不同而不同，如P589（表18-1），一般功能复杂或多样的膜，蛋白质比例较大，蛋白质：脂质比例可从1:4到4:1。 （一）膜脂：有磷脂、胆固醇和糖脂。 （1）磷脂：构成生物膜的基质，为生物膜主要成分。包括甘油磷脂和鞘磷脂，在生物膜中呈双分子排列，构成脂双层。 （2）糖脂：大多为鞘氨醇衍生物，如半乳糖脑苷脂和神经节苷脂。 （3）胆固醇：对生物膜中脂质的物理状态，流动性，渗透性有一定调节作用，是脊椎动物膜流动性的关键调节剂。 为膜的凝胶相和液晶相的相互转变温度。磷脂分子成膜后头膜分子的相变温度T C 以下时，尾链全部取反式构象（全交叉），排列整齐，为凝胶相； 基排列整齐，在T C 以上时，尾链成邻位交叉，形成“结”而变成流动态，为液晶相。见P597 图而在T C 18-15。 ，胆固醇阻扰磷脂尾链中碳碳键旋转的分子异构化运动，胆固醇的作用是：当t>T C 阻止向液晶态转化，使相变温度提高；而当t 第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。 生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH 生物膜 1、生物膜的基本结构特征是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？ 2、从生物膜结构模型的演化谈谈人们对生物膜结构的认识过程。 3、何谓膜内在蛋白？膜内在蛋白以什么方式与膜脂相结合？ 4、比较主动输运与被动输运的特点及其生物学意义。 5、说明Na＋－K＋泵的工作原理及其生物学意义。 生物膜（bioligical membrane）：细胞和细胞器所有膜结构的总称，是镶嵌有蛋白质和糖类（统称糖蛋白）的磷脂双分子层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用，并有大量的酶结合位点，也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶”在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 生物膜的功能： 跨膜运输 能量转换 信息识别与传递 运动和免疫 1、生物膜的基本结构特征是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？ 生物膜的组成和特点： 膜主要是由脂类(lipid) 和蛋白质以非共价键相互作用结合而成的二维流动体系。 脂类分子呈连续的双分子层(bilayer)排列。 膜具有双亲性。 蛋白质相对于脂双层具有不同镶嵌方式。 生物膜中各种组分的分布是高度不对称的。 生物膜的基本功能： 它们是把细胞分割成一个个“小室”(compartment) 的物理屏障。 它们具有选择通透性。 它们是“小室”间传递化学信息和能量的介面。 它们为蛋白质的合成、加工与修饰、分选与定位，提供了工作平台和输运载体。 2、从生物膜结构模型的演化谈谈人们对生物膜结构的认识过程。 (1)片层结构模型 此模型的主要内容为：细胞膜是由双层脂分子及内外表面附着的蛋白质所构成的。即蛋白质-脂-蛋白质的三层结构，脂质分子平行排列并垂直于膜平面。 双层脂质分子的非极性端相对，极性端向着膜的内外表面，在内外表面各有一层蛋白质。膜上有一些二维伸展的孔，孔的表面也是由蛋白质包被的,这样使孔具有极性，可提高水对膜的通透性。 这一模型将膜结构同所观察到的生物学理化性质联系起来, 对后来的研究有很大的启发。 缺少必要的细节，是对膜结构的一个较粗浅的认识。 (2)单位膜模型 绪论 1、发育生物学：是应用现代生物学的技术研究生物发育机制的科学。它主要研究多细胞生物体从生殖细胞的发生、受精、胚胎发育、生长到衰老和死亡，即生物个体发育中生命现象发展的机制。 2、（填空）发育生物学模式动物：果蝇、线虫、非洲爪蟾、斑马鱼、鸡和小鼠。 第一篇发育生物学基本原理 第一章细胞命运的决定 1、细胞分化：从单个的全能细胞受精卵开始产生各种分化类型细胞的发育过程称细胞分化。 2、细胞定型可分为“特化”和“决定”两个阶段：当一个细胞或者组织放在中性环境如培养皿中培养可以自主分化时，可以说这个细胞或组织发育命运已经特化；当一个细胞或组织放在胚胎另一个部位培养可以自主分化时，可以说这个细胞或组织发育命运已经决定。（特化的发育命运是可逆的，决定的发育命运是不可逆的。把已特化细胞或组织移植到胚胎不同部位，会分化成不同组织，把已决定细胞或组织移植到胚胎不同部位，只会分化成同一种组织。） 3、（简答）胚胎细胞发育命运的定型主要有两种作用方式：第一种通过胞质隔离实现，第二种通过胚胎诱导实现。（1）通过胞质隔离指定细胞发育命运是指卵裂时，受精卵内特定的细胞质分离到特定的裂球中，裂球中所含有的特定胞质可以决定它发育成哪一类细胞，而与邻近细胞没有关系。细胞发育命运的这种定型方式称为“自主特化”，细胞发育命运完全由内部细胞质组分决定。这种以细胞自主特化为特点的胚胎发育模式称为“镶嵌型发育”，因为整体胚胎好像是由能自我分化的各部分组合而成，也称自主型发育。（2）通过胚胎诱导指定细胞发育命运是指胚胎发育过程中，相邻细胞或组织之间通过互相作用，决定其中一方或双方细胞的分化方向。相互作用开始前，细胞可能具有不止一种分化潜能，但是和邻近细胞或组织的相互作用逐渐限制它们的发育命运，使之只能朝一定的方向分化。细胞发育命运的这种定型方式成为“有条件特化”或“渐进特化”或“依赖型特化”，因为细胞发育命运取决于与其邻近的细胞或组织。这种以细胞有条件特化为特点的胚胎发育模式称为“调整型发育”，也称有条件发育或依赖型发育。 4、（名词）形态发生决定因子：也称成形素或胞质决定子，其概念的形成源于对细胞谱系的研究。形态发生决定子广泛存在于各种动物卵细胞质中，能够指定细胞朝一定方向分化，形成特定组织结构。 5、胞质定域：形态发生决定子在卵细胞质中呈一定形式分布，受精时发生运动，被分隔到一定区域，并在卵裂时，分配到特定的裂球中，决定裂球的发育命运，这一现象称为胞质定域。也称为胞质隔离、胞质区域化、胞质重排。 第二章细胞分化的分子机制——转录和转录前的调控 1、根据细胞表型可将细胞分为3类：全能细胞、多潜能细胞和分化细胞。（1）全能细胞：指它能够产生有机体的全部细胞表型，或者说可以产生一个完整的有机体，它的全套基因信息都可以表达。（2）多潜能细胞表现出发育潜能的一定局限性，仅能分化成为特定范围内的细胞。（3）分化细胞是由多潜能细胞通过一系列分裂和分化发育成的特殊细胞表型。 2、（简答）差异基因表达的调控机制主要是在以下几个水平完成：（1）差异基因转录：调节哪些核基因转录成RNA。（2）核RNA的选择性加工：调节哪些核RNA进入细胞质并加工成为mRNA，构成特殊的转录子组。（3）mRNA的选择性翻译：调节哪些mRNA翻译成蛋白质。（4）差别蛋白质加工：选择哪些蛋白质加工成为功能性蛋白质，即基因功能的实施者。不同基因表达的调控可以发生在不同的水平。 3、克隆和嵌合技术的区别画图P59 第三章细胞分化的分子机制——转录后的调控 第四章发育中的信号转导 4、TGFβ信号途径画图P103生物化学总结
生物化学知识点
生物物理生物膜总结
发育生物学 复习资料 重点总结