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医学生物化学100页练习题

医学生物化学100页练习题
医学生物化学100页练习题

目录

第一章.蛋白质结构与功能 (1)

第二章.核酸的结构与功能 (15)

第三章.酶 (22)

第四章.糖代谢 (32)

第五章.脂类代谢 (42)

第六章.生物氧化 (55)

第七章.氨基酸代谢 (60)

第八章.核苷酸代谢 (67)

第九章.物质代谢的联系与调节 (72)

第十章.DNA的生物合成(复制) (77)

第十一章.RNA的生物合成(转录) (85)

第十二章.蛋白质的生物合成(翻译) (93)

第十三章.血液的生物化学 (97)

第十四章.肝的生物化学 (99)

第一章蛋白质的结构与功能

本章要点

一、蛋白质的元素组成:主要含有碳、氢、氧、氮及硫。各种蛋白质的含氮量很接近,平均

为16%,即每mgN对应6.25mg蛋白质。

二、氨基酸

1.结构特点

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类

3.理化性质:

⑴等电点(isoelectric point,pI)

⑵紫外吸收

⑶茚三酮反应

三、肽键与肽链及肽链的方向

四、肽键平面(肽单位)

五、蛋白质的分子结构:蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。

一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。结构概念及稳定的力。

六、蛋白质一级结构与功能的关系

1.一级结构是空间构象的基础,蛋白质的一级结构决定其高级结构

2.一级结构与功能的关系

3.蛋白质的空间结构与功能的关系

4.变构效应(allosteric effect)

5.协同效应(cooperativity)

七、蛋白质的理化性质

1.两性解离与等电点

2.蛋白质的胶体性质

3.蛋白质的变性(denaturation)

4.蛋白质的沉淀

5.蛋白质的复性(renaturation)

6.蛋白质的沉淀和凝固

7.蛋白质的紫外吸收

8.蛋白质的呈色反应

八、蛋白质的分离和纯化

1.盐析(salt precipitation)

2.有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理

3.透析(dialysis)

4.电泳(electrophoresis)

5.层析(chromatography)

6.超速离心(ultracentrifugation)

练习题

一、选择题

1.组成蛋白质的特征性元素是:

A.C B.H C.O D.N E.S

2.下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰?

A.丙氨酸及苯丙氨酸B.酪氨酸及色氨酸

C.丝氨酸及甘氨酸D.精氨酸及赖氨酸

E.蛋氨酸及苏氨酸

3.下列何种物质分子中存在肽键?

A.粘多糖B.甘油三酯C.细胞色素C

D.tRNA E.血红素

4.如下对蛋白质多肽链的叙述,何者是正确的?

A.一条多肽链只有1个游离的α-NH2和1个游离的α-COOH

B.如果末端氨基与末端羧基形成肽链,则无游离的-NH2和-COOH

C.二氨基一羧基的碱性氨基酸,同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键

D.根据游离的-NH2或-COOH数目,可判断存在肽链的数目

E.所有蛋白质多肽链除存在肽键外,还存在二硫键

5.蛋白质分子的一级结构概念主要是指:

A.组成蛋白质多肽链的氨基酸数目

B.氨基酸种类及相互比值

C.氨基酸的排列顺序

D.二硫键的数目和位置

E.肽键的数目和位置

6.下列何种结构不属蛋白质分子构象?

A.右手双螺旋B.α-螺旋C.β-折叠

D.β-转角E.无规则转曲

7.在蛋白质三级结构中可存在如下化学键,但不包括:

A.氢键B.二硫键C.离子键D.磷酸二酯键E.疏水基相互作用8.下列关于蛋白质四级结构的有关概念,何者是错误的?

A.由两个或两个以上亚基组成

B.参于形成四级结构的次级键多为非共价键

C.四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系

D.组成四级结构的亚基可以是相同的,也可以是不同的

E.所有蛋白质分子只有具有四级结构,才表现出生物学活性

9.血红蛋白与氧的结合能力(氧饱和度)与氧分压的关系呈S型曲线,与下列何种因素有关?

A.变构效应B.蛋白质分子的化学修饰

C.血红蛋白被其它物质所激活D.亚基发生解离

E.在与氧结合过程中,血红蛋白的一级结构发生变化

10.在什么情况下,一种蛋白质在电泳时既不向正级移动,也不向负极移动,而停留在原点?

A.发生蛋白质变性

B.与其它物质结合形成复合物

C.电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同

D.电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pI

E.电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI

11.在三种蛋白质里,它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81,分子量接近。在pH8.6条件下进行电泳分离,试问该三种蛋白质的电泳区带的位置从负极端开始,依次是:A.a—b—c B.b—c—a C.c—a—b

D.c—b—a E.a—c—b

12.关于肌红蛋白的叙述,下列哪项是错误的?

A.心肌中肌红蛋白含量特别丰富

B.肌红蛋白分子中含有血红素

C.肌红蛋白的氧饱和曲线呈S形

D.从三维结构图像可知肌红蛋白有8段α-螺旋

E.分子中无半胱氨酸,故没有二硫键

13.关于血红蛋白的叙述,下列哪项是正确的?

A.大多数非极性残基位于血红蛋白的外部

B.氧饱和曲线呈矩形双曲线

C.亚基的一级结构与肌红蛋白有差异,但三级结构却非常相似

D.血红素位于两个组氨酸的残基间,并与之共价结合

E.当溶液中pH降低时,氧饱和曲线左移

14.构成蛋白质的氨基酸

A.除甘氨酸外旋光性均为左旋B.除甘氨酸外均为L系构型

C.只含α-氨基和α-羧基D.均有极性侧链

E.均能与双缩脲试剂起反应

15.含有两个羧基的氨基酸是

A.丝氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸

16.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸?

A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.赖氨酸D.组氨酸E.色氨酸

17.下列哪一种氨基酸不含极性侧链

A.半胱氨酸B.苏氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸

18.下列哪一种氨基酸含有可离解的极性侧链?

A.丙氨酸B.亮氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸E.苯丙氨酸

19.关于氨基酸的叙述哪一种是错误的?

A.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环B.酪氨酸和丝氨酸含羟基

C.亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸D.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸

E.谷氨酸和天冬氨酸含二个氨基

20.在pH 7时,其侧链能向蛋白质分子提供电荷的氨基酸是

A.缬氨酸B.甘氨酸C.酪氨酸D.半胱氨酸E.赖氨酸

21.蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是

A.同型半胱氨酸B.半胱氨酸C.蛋氨酸D.胱氨酸E.苏氨酸

22.天然蛋白质中不存在的氨基酸是

A.半胱氨酸B.羟脯氨酸C.瓜氨酸D.蛋氨酸E.丝氨酸

23.合成蛋白质后才由前体转变而成的氨基酸是

A.脯氨酸B.赖氨酸C.谷氨酸D.组氨酸E.羟脯氨酸

24.在中性条件下混合氨基酸在溶液中的主要存在形式是

A.兼性离子B.非极性分子C.带单价正电荷D.疏水分子E.带单价负电荷25.下列哪一类氨基酸不含必需氨基酸?

A.碱性氨基酸B.含硫氨基酸C.支链氨基酸D.芳香族氨基酸E.以上都不对26.蛋白质分子中引起280nm光吸收的最主要成份是

A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯环C.色氨酸的吲哚环

D.肽键E.半胱氨酸的SH基

27.维系蛋白质一级结构的化学键是

A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键

28.蛋白质分子中的肽键

A.是由一个α-氨基酸的氨基和另一个α-氨基酸的羧基形成的

B.是由谷氨酸的γ-羧基和另一个氨基酸的α-氨基形成的

C.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键

D.是由赖氨酸的ε-氨基和另一分子氨基酸的α-羧基形成的

E.以上都不是

29.对具四级结构的蛋白质进行一级结构分析时

A.只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基

B.只有自由的α-氨基,没有自由的α-羧基

C.只有自由的α-羧基,没有自由的α-氨基

D.既无自由的α-氨基,也无自由的α-羧基

E.有一个以上的自由α-氨基和α-羧基

30.蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于

A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.高级结构31.维系蛋白质分子中α螺旋稳定的化学键是

A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键

32.蛋白质的α螺旋

A.与β片层的构象相同B.由二硫键形成周期性结构

C.由主链骨架的NH与CO之间的氢键维持稳定

D.是一种无规则的构象E.可被β-巯基乙醇破坏

33.α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸?

A.2.5 B.2.7 C.3.0 D.3.6 E.4.5

34.蛋白质分子中α螺旋构象的特点是

A.肽键平面充分伸展B.靠盐键维持稳定C.螺旋方向与长轴垂直

D.多为左手螺旋E.以上都不是

35.下列哪一个肽链不能形成α螺旋?

A.-Ala-Ile-Asn-Met-Val-Gln B.-Thr-Trp-Val-Glu-Ala-Asn

C.-Asn-Pro-Ala-Met-Tyr-Gln D.-His-Trp-Cys-Met-Gln-Ala

E.-Lys-Ser-Phe-Ala-Gln-Val

36.对于α螺旋的下列描述哪一项是错误的?

A.通过分子内肽键之间的氢键维持稳定

B.侧链(R基团)之间的相互作用可影响α螺旋稳定性

C.通过疏水键维持稳定

D.是蛋白质的一种二级结构类型

E.脯氨酸残基和甘氨酸残基妨碍螺旋的形成

37.β片层结构

A.只存在于α角蛋白中

B.只有反平行式结构,没有平行式结构

C.α螺旋是右手螺旋,β片层是左手螺旋

D.主链骨架呈锯齿状形成折迭的片层

E.肽平面的二面角与α螺旋的相同

38.维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是

A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德华力E.疏水键

39.下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开?

A.溴化氰B.2,4-二硝基氟苯C.β-巯基乙醇D.碘乙酸E.三氯醋酸40.将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时

A.可使蛋白质稳定性增加

B.可使蛋白质表面的净电荷不变

C.可使蛋白质表面的净电荷增加

D.可使蛋白质稳定性降低,易于沉出

E.可使蛋白质表面水化膜无影响

41.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极,缓冲液的pH应是多少

A.4.0 B.5.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0

42.以醋酸纤维薄膜为支持物进行血清蛋电泳,使用pH8.6巴比妥缓冲液,各种蛋白质的电荷状态是?

A.清蛋白和球蛋白都带负电荷

B.清蛋白带负电荷,球蛋白带正电荷

C.清蛋白和α1-球蛋白带负电荷,其它蛋白带正电荷

D.清蛋白,α1,α2-球蛋白都带负电荷,其它蛋白带正电荷

E.清蛋白和球蛋白都带正电荷

43.醋酸纤维薄膜电泳可把血清蛋白分成五条带,由正极数起它们的顺序是A.A, α1,β,γ,α2B.A, β, α1, α2, γC.A, α1, α2, γ, β

D.A, α1,α2 ,β, γE.α1,α2 ,β,γ, A

44.蛋白质变性是由于

A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质亚基的解聚

C.蛋白质空间构象的破坏D.辅基的脱落E.蛋白质水解

45.向卵清蛋白溶液中加入0.1mol/L NaOH,使溶液呈碱性,并加热至沸后立即冷却,此时A.蛋白质变性沉出B.蛋白质变性,但不沉出C.蛋白质沉淀但不变性D.蛋白质变性,冷却又复性E.蛋白质水解为混合氨基酸

46.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入

A.硫酸铵B.三氯醋酸C.氯化汞D.对氯汞苯甲酸E.1mol/L HCL 47.球蛋白分子中哪一组氨基酸可形成疏水键?

A.Glu-Arg B.Asp-Glu C.Phe-Trp D.Ser-Thr E.Tyr-Asp

48.下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内?

A.Tyr B.Glu C.Asn D.Val E.Ser

49.下列哪种方法可用于测定蛋白质分子量?

A.SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳B.280/260nm紫外吸收比值C.圆二色性D.凯氏定氮法E.荧光分光光度法

50.下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开?

A.纸层析B.阴离子交换层析C.阳离子交换层析D.凝胶过滤E.电泳51.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是

A.马肝过氧化氢酶(分子量247,500)

B.肌红蛋白(分子量16,900)

C.血清清蛋白(分子量68,500)

D.牛 -乳球蛋白(分子量35,000)

E.牛胰岛素(分子量5,700)

52.有一蛋白质水解产物在pH5.5用阳离子交换剂层析时,第一个被洗脱下来的氨基酸是A.Val (pI 5.96) B.Lys (pI 9.74) C.Asp (pI 2.77)

D.Arg (pI 10.76) E.Tyr (pI 5.66)

二、填空题

1.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做,在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做。

2.在电场中蛋白质不迁移的pH值叫做该蛋白质的。

3.在正常生理条件下(接近pH=7),蛋白质中和氨基酸残基的侧链几乎完全带正电荷,但氨基酸残基的侧链只是部分带正电荷。

4.蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物,在蛋白质分子中,氨基酸之间通过

相连,蛋白质分子中的是由一个氨基酸的与另一个氨基酸的脱水形成的。

5.构型的改变需有的断裂与生成,而构象的改变只需要的旋转和的改变即可。

6.具有独特的、专一的是蛋白质的一个突出的特征。

7.蛋白质分子中的二级结构的结构单元有:、、、。8.蛋白质分子侧链之间的相互作用,除了、、等非共价键外,还有侧链结合成的,它是共价健。

9.具有四级结构的蛋白质,其亚基缔合的数目、、、都是专一、有序的,亚基借助于弱的共价键,如、、等缔合。

10.由于各种蛋白质的和不同,故盐析时所需的和均不同。11.蛋白质的一级结构专指,它是由决定的。12.蛋白质的结构,是在分子水平上阐明蛋白质结构与其功能关系的基础。13.蛋白质的空间结构具有独特性和专一性,它决定各种蛋白质的和

14.整个肽链的主链原子中和之间的单链是可以旋转的,此单键的旋转决定两个肽键的相对关系。肽键间的相对旋转,使主链可以以非常

多样的出现。

15.相邻螺旋之间借螺旋上段肽腱的和下段的形成而稳定。

16.肽键中的和均参与形成氢键,因此保持了α螺旋的最大。氢键方向与螺旋轴。

17.、及均对α-螺旋的形成及稳定有影响。

和氨基酸残基较难参与形成稳定的α-螺旋。

18.使β-片层结构稳定的因素是链间肽腱的与形成的氢链,侧链R基团位于肽腱平面的或。

19.β-转角一般由个连续的氨基酸残基构成,在此种回折中,起稳定作用的氢键在回折前肽键平面的与其后肽键平面的之间形成。

20.motif的两个常见形式是和。

21.在含有多个结构域的蛋白质分子中,每个结构域的和相对独立,各结构域自身紧密,而相互间的关系,常以的肽段相连接,由于结构域之间连接的柔韧性,结构域之间可有,这种对表达蛋白质的功能是重要的。

22.多肽链的侧链R基因按极性可分成两类,一类是没有极性的,如和等,它与水的低。另一类是带有极性的,包括、、、、、等,它与水的高。

23.存在于水溶液中的一条肽链,其氨基酸残基处于蛋白质分子内部,而氨基酸残则处于蛋白质分子表面,其相互之间可形成氢键。

24.四级结构的定义是亚基的,亚基间与的布局,但不包括亚基内部的。

25.蛋白质的特征就是有生物学作用,有特定的,各种蛋白质的、都与特定的密切相关,而特定的是由蛋白质的决定的。

26.蛋白质构象的改变有两种情况,一种是,另一种是。27.蛋白质的功能与各种蛋白质特定的密切相关,某种蛋白质特定的是这种蛋白质表达特定的基础,构象发生变化,其、也随之改变。

28.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用,它的会丧失,同时还伴随着蛋白质的降低和一些常数的改变等。

29.蛋白质的变性就是多肽链从变到的过程。在这个过程中,蛋白质的不变,受到破坏,以致特定的被破坏,失去。

30.是蛋白质变性的结构基础,而是变性的主要表现,它说明了变性蛋白质与天然蛋白质的根本区别。

31.蛋白的热变性主要是肽链受过分的而引起破坏,它一般是

的。

32.组成蛋白质的各个共同控制着蛋白质分子完整的,并对信息作出反应。

33.多肽链的中排列顺序决定该肽链的、方式,也就是说各种天然蛋白质的肽链在所取得的是它在生物体的条件下热力学上最稳

定的结构。

34.从进化情况看,物种间越近,残基越少,生物的分类差距与

的变化量大体平衡,有明显的相关。因而根据它们在差异的程度,可以断定它们在关系上的远近。

35.蛋白质分子中除两端的游离和外,侧链上尚有及中的非α-羧基,及分子中的非α-氨基,的咪唑基等。

36.蛋白质分子在酸性环境中,的解离受到抑制,接受的能力增强,使蛋白质分子带,在碱性环境中,蛋白分子可释放而带。

37.蛋白质在低于其等电的pH环境中,带,在电场中的向移动。反之,则向电场移动。

38.蛋白质分子在电场中移动的速度和方向,取决于它所以及蛋白质分子的和。

39.蛋白质平均含氮量为,组成蛋白质分子的基本单位是,共有种。

40.蛋白质分子中的氨基酸之间是通过相连的,它由一个氨基酸的与另一个氨基酸的脱水缩合而形成。

41.每个肽分子都有一个游离的末端和一个游离的末端,肽链中的氨基酸单位称。

42.蛋白质一级结构是指,构成一级结构的化学键是。43.稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是,有、及等非共价键及共价键键。

44.构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为。

45.蛋白质在溶液中是以形式存在,当溶液的pH>其pI时,蛋白质带

,pH

46.蛋白质溶液是亲水胶体溶液,维持其稳定性的主要因素是及。47.若要将蛋白质从溶液中沉淀出来,可采用、及等法。48.蛋白质分子中常含有、等氨基酸,故在280nm波长处有特征性光吸收,该性质可用来。

49.血红蛋白是一种具有效应的蛋白质,它由肽链组成,其中2条,2条。

50.用醋酸纤维薄膜电泳,可将血浆蛋白分为、、、

及等。

三、简答题

1.多肽链

2.蛋白质的构象

3.蛋白质变性及复性

4.motif

5.别构作用(变构作用)

6.蛋白质变性与沉淀和凝固的区别

四、问答题

1.就蛋白质的β-结构而论,侧键R基团指向什么方向?为什么一种稳定的β-结构需要侧链

R基小的氨基酸?

2.测定蛋白质一级结构的基本步骤有哪些?

3. -螺旋的结构特点是什么?

4.何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α-羧基、α-氨基和胍基的pK值分别为2.17,8.04和12.48)

5.怎样理解亚基缔合对蛋白质功能的影响?

6.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何特征?

7.引起蛋白质变性的作用及作用机制有哪些?

8.简述蛋白质盐析的基本原理

参考答案

一、选择题

l.D 2.B 3.C 4.A 5.C 6.A 7.D 8.E 9.A 10.C 11.D 12.C 13.C 14.B 15.C 16.A 17.C 18.C 19.E 20.E 21.A 22.C 23.E 24.A 25.E 26.C 27.E 28.A 29.E 30.B 31.D 32.C 33.D 34.E 35.C 36.C 37.D 38.E 39.C 40.D 41.D 42.A 43.D 44.C 45.B 46.A 47.C 48.D 49.A 50.D 51.A 52.C

二、填空题

1.盐溶,盐析

2.等电点

3.Arg,Lys,His

4.肽键,肽键,α-羧基,α-氨基,共价键

5.共价键,单链,非共价键

6.空间结构

7.α-螺旋,β-结构,β-转角,无规则卷曲

8.疏水作用,氢键,盐键,Cys,–SH,二硫键

9.种类,空间排布,相互作用,接触部位疏水作用,氢键,盐键

10.溶解度,pI,pH,离子强度

11.肽链中的氨基酸排列顺序,基因上遗传信息

12.一级结构

13.理化性质,生物活性

14.Cα-C,Cα-N,平面,平面,构象

15.>C=0,>NH,链内氢链

16.>C=0,

17.R基团的大小,荷电状态,形状,Pro,Gly

18.>C=0,>N-H,上方,下方

19.4个,第一个,>C=0,第四个,>NH

20.α-螺旋,反平行的β结构,Cys,His,配介,α-螺旋

21.结构,功能,相对松弛,无规则卷曲,相对运动,运动

22.疏水基因,烃基,苯环,亲合力,亲水基因,羟基,羧基,酰胺基,氨基,胍基,咪唑基,亲合力

23.疏水侧链,亲水侧链,极性侧链

24.立体排布,相互作用,接触部位,空间结构

25.功能,特殊功能,活性,空间构象,空间构象,一级结构

26.蛋白质变性,蛋白质变构

27.构象,构象,生物活性,功能,活性

28.生物活性,溶解度,物理化学

29.卷曲,伸展,共价键,弱的非共价键,构象,生物活性

30.构象的破坏,生物活性的丧失

31.热振荡,氢键,不可逆

32.亚基,生物活性

33.氨基酸,折叠,盘曲,空间,特定构象

34.亲缘,差异数,种属差异,结构,亲缘

35.氨基,羧基,Glu,Asp,Arg,Lys,His

36.H+,H+,正电荷,H+,负电荷

37.正电荷,负极,正极

38.所带电荷的性质,数目,大小,形状

39.16%,L-α-氨基酸,20

40.肽键,α-羟基,α-氨基

41.α-NH2,α-COOH,氨基酸残基

42.多肽键中氨基酸排列顺序,肽键

43.侧链基因的相互作用,氢键,盐键,疏水作用,二硫键

44.亚基

45.离子,负电荷,正电荷,兼性离子

46.水化层,电荷

47.盐析,有机溶剂法,调节溶液pH至蛋白质的pI

48.酪氨酸,色氨酸,测定溶液中蛋白质含量

49.别构,4,α链,β链

50.清蛋白,α1球蛋白,α2球蛋白,β球蛋白,γ球蛋白

三、简答题

1.蛋白质分子中的多个氨基酸是通过肽键相连接的,形成链状分子称多肽链。肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一),属共价键。肽键是蛋白质结构中的主要化学键,此共价键较稳定,不易受破坏。多肽链有两端,有自由α-氨基的一端称氨基末端或α-N—端;有自由α-羧基的一端称为羧基末端或α-C—端。

2.各种天然蛋白质分子的多肽链是在一级结构的基础上通过分子中若干单键的旋转、盘曲、折叠形成特定的空间三维结构,又称为蛋白质的空间构象。构象是指在三维空间中分子中各个原子相互之间的关系,构象改变时只涉及稳定原构象的非共价键断裂及再形成,而不涉及共价键的改变。各种蛋白质的理化性质和生物学活性主要取决于它的特定空间构象。蛋白质的构象包括主链构象和侧链构象。包括:蛋白质的二级结构;三级结构;四级结构。

3.蛋白质的变性:蛋白质在某些理化因素的作用下,蛋白质严格的空间构象受到破坏,从而改变其理化性质,并失去其生物活性,称为蛋白质的变性。蛋白质变性具有可逆性,当蛋白质变性程度较轻,可在消除变性因素条件下使蛋白质恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。但是许多蛋白质或结构复杂或变性后空间构象严重破坏,不可能发生复性,称为不可逆性变性。

4.在蛋白质分子中特别是球形蛋白质分子中,经常有若干个相邻的二级结构元件组合在一起,彼此相互作用形成种类不多的、有规律的二级结构组合或二级结构串,在多种蛋白质中充当三级结构的构件,称为超二级结构或模序。如螺旋-环-螺旋、锌指结构等。5.变构效应:由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。引起变构效应的小分子称变构效应剂。协同效应:一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力,称为协同效应。如果是促进作用则称为正协

同效应;反之则为负协同效应。

6.蛋白质在某些理化因素的作用下,蛋白质严格的空间构象受到破坏,从而改变其理化性质,并失去其生物活性,称为蛋白质的变性。变性后由于肽链松散,面向内部的疏水基团暴露于分子表面,蛋白质分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀,其活性随之丧失。

蛋白质的沉淀和凝固:蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀,但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。

加热使蛋白质变性时使其变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中,这种现象称为蛋白质的凝固,凡凝固的蛋白质一定发生变性。

四、问答题

1. 肽链近于充分伸展的结构,各个肽单元以Cα 为旋转点,依次折叠,侧面看成锯齿状结

构。肽链成平行排列,相邻肽段的肽链相互交替形成氢键,这是维持β—折叠构象稳定的主要因素。肽链中的氨基酸残基的R侧链垂直于相邻的两个肽平面的交线,交替地分布于β—折叠的两侧。就丝心蛋白而论,由Gly和Ala交替构成的多肽链在一面都是H,而在另一面都是甲基,而且位于同一面的R基因相互邻近。只有当氨基酸侧链很小时,它们才能契入到β-结构中,使β—折叠稳定。

2.本步骤有:

⑴蛋白质样品的准备

①测定蛋白质分子中多肽链的数目根据蛋白质N—末端或C—末端残基的摩尔数和

蛋白质的相对分子质量可以确定蛋白质分子中的多肽链数目。

②拆分蛋白质分子的多肽链如果蛋白质分子是由一条以上多肽链构成的,则这些链

必须加以拆分。可用变性剂如8mol/L尿素,6mol/L,盐酸胍或高浓度盐处理打开

共价键,就能使寡聚蛋白质中的亚基拆开;用氧化剂或还原剂将二硫键断裂。

③用相应的方法分离纯化各亚基

⑵分析每一多肽链(亚基)的氨基酸组成

①裂解多肽链成较小的片段用两种或几种不同的断裂方法(指断裂点不一样)将每

条多肽链样品降解成两套或几套重叠的肽段或称肽碎片。

②每套肽段进行分离、纯化,鉴定多肽链的N—末端和C—末端残基。以便建立两个

重要的氨基酸序列参考点。

③测定各肽段的氨基酸序列目前最常用的肽段测序方法是Edman降解法,并有自动

序列分析仪可供利用。此外尚有酶解法和质谱法等。

⑶排列成完整的氨基酸序列结构

①重建完整多肽链的一级结构利用两套或多套肽段的氨基酸序列彼此间有交错重

叠可以拼凑出原来的完整多肽链的氨基酸序列。

②确定半胱氨酸残基间形成的S--S交联桥的位置。

应该指出,氨基酸序列测定中不包括辅基成分分析,但是它应属于蛋白质化学结构3.⑴各肽链以Cα原子为转折点,以肽链平面为单位,形成稳固的右手螺旋。

⑵每螺旋有3.6个氨基酸残基,螺距约0.54nm,每个氨基酸残基绕螺旋中心轴放置

100?,上升0.15nm

⑶相邻两螺旋之间借螺旋上段肽键的α-C=0和下段α-NH形成链内氢键而稳定,即

主链中螺旋段的第一个肽链平面的α-NH与后面第四个肽键平面的α-C=0构成氢键。

⑷各氨基酸残基的侧链R基因均伸向螺旋外侧。R基团的大小、电荷状态及形状对α-

螺旋的形成及稳定有影响

4.氨基酸具有氨基和羧基,均可游离成带正电荷或负电荷的离子,此外有些氨基酸的侧链

液能解离成带电荷的基团,当氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等时,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点。精氨酸由三个可解离的基团,根据精氨酸的电离时产生的兼性离子,其两边的pK值分别为12.48和9.04,所以pI=(12.48+9.04)/=10.76

5.基缔合形成四级结构的蛋白质分子能够产生极其重要的功能效果,亚基与亚基通过接触或通过解聚或聚合沟通了单个亚基之间的信息联系,一个配基或底物分子与蛋白质分子中某一亚基结构产生的效果会传递,影响其它亚基进一步作用的过程。这种亚基间的相互作用为生化过程中的调节控制提供了一种作用模式,因而具有普遍的重要性,使得具有四级结构的蛋白质分子在表达功能时可被调节,接受信息,这样就在更高的层次上,更完善地表达蛋白质的功能,适应机体的需要。

6.白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中,多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键,维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中,肽链主链常出现1800回折,回折部分称为β-转角。β-转角通常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为辅氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。7.引起蛋白质变性的因素很多,物理因素如:热、光等,化学因素如酸、碱、有机溶剂、三氯乙酸和去垢剂等,它们的作用机制分别如下:

⑴热变性主要是肽段受过分的热振荡而引起氢链破坏,热变性一般是不可逆的,在溶

液中则出现凝固沉淀现象,冷却后就难以再溶液,凝固沉淀的形式可能为松散伸展肽链的交织。

⑵酸碱作用是破坏盐键,因极高的[H+]可使-COO–基变成-COOH基,而极低的[H+]又可

使一NH3+基变成-NH2,这样就破坏了盐键,影响到分子的构象,从而导致变性。

⑶高浓度亲水的有机溶剂如乙醇、丙酮等的变性作用可能与降低蛋白质的介电常数有

关。

⑷促溶剂的变性作用是与它的破坏蛋白质结构中非极性侧链之间的疏水相互作用有

关,有四级结构的也可解离开来。

⑸去垢剂:能破坏蛋白质分子结构中非极性侧链间的疏水相互作用,在很低浓度就能

使亚基解聚,并能使亚基变性。

⑹三氯乙酸:为酸性物质,能使蛋白质正电荷,与三氯乙酸的负离子结合,使蛋白质

变性、沉淀。

8.蛋白质是亲水胶体,维持蛋白质胶体溶液稳定的重要因素有两个,一个是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,形成颗粒表面水化膜,使其溶解在水溶液中;另一个是同种蛋白质胶粒表面带有同种电荷,电荷的相互排斥作用使蛋白胶体颗粒最大限度分散在溶液中。以上两个原因可起到胶粒稳定的作用,使蛋白质颗粒难以相互聚集从溶液中沉淀析出。如去除蛋白质胶粒的上述两个稳定因素时,可使蛋白质易从溶液中析出,在蛋白质分离中的盐析和丙酮沉淀直接依据这一原理。蛋白质分子可呈两性解离,其电离过程和带电状态决定于其等电点和溶液的pH值。蛋白质在等电点的溶液中溶解度最

小。盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,可破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素(水化膜和电荷),使蛋白质从溶液中沉淀析出。调溶液的pH值为蛋白质等电点更有利于盐析。

第二章核酸的结构与功能

本章重点

一、核酸的化学组成

1.核苷酸中的碱基成分

2.戊糖与核苷

3.核苷酸的结构与命名

二、核酸的一级结构

1.DNA和RNA的一级结构

2.RNA与DNA的差别

三、DNA的空间结构与功能

1.DNA的二级结构——双螺旋结构模型

⑴DNA的双螺旋结构的研究背景

⑵DNA双螺旋结构模型的要点

2.DNA结构的多样性

3.DNA的超螺旋结构

4.DNA在真核生物细胞核内的组装

5.DNA的功能

四、RNA的空间结构与功能

1.信使RNA的结构与功能

2.转运RNA的结构与功能

3.核蛋白体RNA的结构与功能

4.其他小分子RNA

5.核酶

五、核酸的理化性质及其应用

1.核酸的一般理化性质

2.DNA的变性

3.DNA的复性与分子杂交

练习题

一、选择题

1.稀有核苷酸主要存在于下列哪一种核酸中

A.rRNA B.mRNA C.tRNA D.核DNA E.线粒体DNA 2.在核酸中,核苷酸之间的连接方式为

A.2′、3′-磷酸二酯键B.3′、5′-磷酸二酯键

C.2′、5′-磷酸二酯键D.糖苷键E.氢键

3.下列几种DNA分子的碱基组成比例各不相同,哪一种DNA的解链温度(Tm)最低?

A.DNA中A+T含量占15%B.DNA中G+C含量占25%

C.DNA中G+C含量占40% D.DNA中A+T含量占40%

E.DNA中G+C含量占70%

4.核小体串珠状结构的珠状核心蛋白质是

A.非组蛋白B.H2A、H2B、H3、H4各一分子

C.H2A、H2B、H3、H4各二分子D.H2A、H2B、H3、H4各四分子

E.H1组蛋白与140-150碱基对DNA

5.DNA受热变性时

A.260nm波长处的吸光度下降B.多核苷酸链裂解成寡核苷酸链

C.碱基对可形成共价连接D.加入互补RNA链,再冷却,可形成DNA/RNA 杂交分子E.溶液粘度增加

6.核酸在260nm处有最大光吸收是因为

A.嘌呤环上的共轭双键

B.嘌呤和嘧啶环上有共轭双键

C.核苷酸中的N-糖苷键

D.磷酸二酯键

E.核糖和脱氧核糖的呋喃型环状结构

7.关于tRNA的叙述下列哪一项是正确的

A.是核糖体的组成部分B.携带遗传信息C.二级结构为三叶草形

D.二级结构为倒L型E.分子较大故构成发夹结构

8.下列关于RNA的叙述哪一项是错误的?

A.主要有mRNA、tRNA、rRNA等种类

B.原核生物中没有hnRNA和snRNA

C.tRNA是最小的一种RNA

D.胞质中只有一种RNA,即mRNA

E.组成核糖体的主要是rRNA

9.下列哪一种力不参与维持DNA双螺旋的稳定

A.碱基堆积力B.互补碱基对之间的氢键C.范德华力

D.磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键E.二硫键

10.关于真核细胞mRNA的叙述,下列哪项是错误的

A.在5′-端有帽子结构,在3′-端有聚A尾巴

B.生物体内各种mRNA的长短差别很大

C.三类RNA中mRNA的合成率和转化率最快

D.聚A尾巴是DNA的转录产物

E.真核细胞的mRNA前身是hnRNA,在细胞核内合成,在核内剪接,加工而成11.DNA的Tm是指

A.DNA的生物活性丧失一半时的温度

B.260nm处吸收值为最大光吸收值的一半时的温度

C.DNA降解一半时的温度

D.双螺旋结构失去一半时的温度

E.最大光吸收自260nm转变成280nm时的温度

12.关于rRNA的叙述,下列哪项是错误的?

A.rRNA是细胞内含量最多的RNA

B.rRNA与核糖体蛋白共同组成核糖体

C.核糖体易于解聚的大、小两个亚基组成

D.真核细胞的核糖体包括5S、16S和23S三种rRNA

E.rRNA分子中有一些能配对的区域形成局部的双链

13.使DNA溶液有最大吸光度的波长是:

A.240nm B.260nm C.280nm

D.360nm E.420nm

14.DNA分子中不存在的核苷酸是:

A.dAMP B.dGMP C.dTMP D.dUMP E.dCMP 15.RNA分子中不存在的核苷酸是:

A.AMP B.GMP C.TMP D.UMP E.CMP 16.DNA分子中碱基组成的特点是:

A.A+C=G+T B.A+G=C+T C.A+G=C+U D.A+G=U+T E.A+C=T+U 17.在核酸中占9~11%,且可用之计算核酸含量的元素是

A.碳B.氧C.氮D.磷E.氢

18.RNA和DNA彻底水解后的产物

A.核糖相同,部分碱基不同

B.碱基相同,核糖不同

C.部分碱基不同,核糖不同

D.碱基相同,核糖不同

E.以上都不是

19.假尿苷中的糖苷键是

A.N-N B.C-C C.N-C D.C-O E.N-O 20.Watson-Crick DNA结构模型正确的是

A.是一个三链结构

B.DNA双股链的走向是反向平行的

C.碱基A和G配对

D.碱基之间共价结合

E.磷酸戊糖主链位于DNA螺旋内侧

21.在DNA的双螺旋模型中正确的是

A.两条多核苷酸链完全相同

B.一条链是左手螺旋,另一条链是右手螺旋

C.A+G/C+T的比值为1

D.A+T/G+C的比值为1

E.两股链的碱基之间以共价键相连

22.下列关于tRNA的叙述哪一项是错误的?

A.tRNA的二级结构是三叶草形的

B.由于各种tRNA 3'末端碱基都不相同,所以才能结合不同的氨基酸

C.tRNA分子中含有稀有碱基

D.细胞内有多种tRNA

E.tRNA通常由70~80个单核苷酸组成

23.绝大多数真核生物mRNA 5'端有

A.Poly A B.帽子结构C.起始密码D.终止密码E.Pribnow盒

24.核酸变性后可出现哪种现象

A.减色效应B.增色效应C.失去对紫外线的吸收能力

D.最大吸收峰波长发生转移E.溶液粘度增加

25.下列关于DNA Tm值的叙述哪一项是正确的?

A.只与DNA链的长短有直接关系

B.与G-C对的含量成正比

C.与A-T对的含量成正比

D.与碱基对的成分无关

E.在所有的真核生物中都一样

26.具下列顺序的单链DNA5'-CGGTA-3'能与下列哪一种RNA杂交?

A.5'-GCCAU-3' B.5'-GCCAU-3' C.5'-UACCG-3'

D.5'-UAGGC-3' E.5'-UUCCG-3'

二、填空题

1.RNA常见的碱基是、、和。

2.DNA双螺旋的两股链中的顺序是的。

3.只有种不同的碱基对能够适合于DNA双螺旋。胸腺嘧啶总是与配对,而胞嘧啶总是与配对。

4.RNA分子指导蛋白质的合成,RNA分子用作蛋白质合成中的活化氨基酸的载体。5.是构成大分子核酸的基本单位,其完全水解时产生、和。

6.核苷与磷酸通过相连成核苷酸。磷酸化作用一般发生在戊糖的位置,但核糖的和及脱氧核糖的位置也可磷酸化。

7.维持DNA二级结构稳定性的因素主要是和。其中对双螺旋的稳定性具有重要意义。

8.tRNA的三叶草结构含有个区域,分别是:、、

、和。

9.参与RNA和蛋白质的某些反应,具有的催化活性,是另一类生物催化剂。

10.在DNA双螺旋模型中,处于分子外边,则在中央呈螺旋状排列。

11.在DNA的碱基配对中,A、T、通过个氢键相连,而C、G、通过个氢键相连。12.DNA变性后,会发生效应,这是因为变性DNA失去,暴露了嘌呤嘧啶的。

三、简答题

1.比较DNA和RNA在分子组成和结构上的异同点。

2.试述RNA的主要种类及其生理学作用。

3.tRNA分子结构上有哪些特点?

4.何为DNA的变性?变性后的DNA改变了哪些特性?

5.mRNA结构的哪些特征与mRNA在细胞质的稳定性有关?

6.何为核酶?其特点是什么?

四、问答题

1.试述DNA双螺旋结构的要点及其与DNA生物学功能的关系。

2.什么是解链温度?影响某种核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?

3.在染色质中,DNA与组蛋白紧密结合,根据DNA和组蛋白的结构,什么样的力与这种紧密结合有关?

4.何为核酸分子杂交?设想一下在医学的应用?

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷,破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽,正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常() A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

医学生物化学试题集

医学生物化学试题集 目录 第一章.蛋白质结构与功能 (1) 第二章.核酸的结构与功能 (15) 第三章.酶 (22) 第四章.糖代谢 (32) 第五章.脂类代谢 (42) 第六章.生物氧化 (55) 第七章.氨基酸代谢 (60) 第八章.核苷酸代谢 (67) 第九章.物质代谢的联系与调节 (72) 第十章.DNA的生物合成(复制) (77) 第十一章.RNA的生物合成(转录) (85) 第十二章.蛋白质的生物合成(翻译) (93) 第十三章.血液的生物化学 (97) 第十四章.肝的生物化学 (99)

第一章蛋白质的结构与功能 本章要点 一、蛋白质的元素组成:主要含有碳、氢、氧、氮及硫。各种蛋白质的含氮量很接近,平均 为16%,即每mgN对应6.25mg蛋白质。 二、氨基酸 1.结构特点 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类 3.理化性质: ⑴等电点(isoelectric point,pI) ⑵紫外吸收 ⑶茚三酮反应 三、肽键与肽链及肽链的方向 四、肽键平面(肽单位) 五、蛋白质的分子结构:蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。 一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。

结构概念及稳定的力。 六、蛋白质一级结构与功能的关系 1.一级结构是空间构象的基础,蛋白质的一级结构决定其高级结构 2.一级结构与功能的关系 3.蛋白质的空间结构与功能的关系 4.变构效应(allosteric effect) 5.协同效应(cooperativity) 七、蛋白质的理化性质 1.两性解离与等电点 2.蛋白质的胶体性质 3.蛋白质的变性(denaturation) 4.蛋白质的沉淀 5.蛋白质的复性(renaturation) 6.蛋白质的沉淀和凝固 7.蛋白质的紫外吸收 8.蛋白质的呈色反应 八、蛋白质的分离和纯化

医学生物化学试卷样卷及参考答案 南华

___________________________装________________________订________________________线_____________________________ ××大学200×~200× 学年 第 × 学期 ××考试试卷(×卷) 课程名称: 生物化学 任课教师: 学院: 专业: 年级: 班级: 姓名: 校园卡号: 学生证号: 一、单项选择题:(共20题,每题1分,共20分) 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为16克,此样品约含蛋白质多少克? ( ) A .160 B .100 C .150 D .62.5 2.盐析法沉淀蛋白质的原理是 ( ) A .中和电荷,破坏水化膜 B .与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C .降低蛋白质溶液的介电系数 D .调节蛋白质溶液的等电点 3. 下列氨基酸中含羟基的是 ( ) A .丝氨酸,苏氨酸 B .谷氨酰胺,天冬酰胺 C .苯丙氨酸,酪氨酸 D .亮氨酸,缬氨酸 4. 嘌呤和嘧啶环中均含有的共轭π键对下列哪种波长有较强吸收? ( ) A .240nm B .260nm C .280nm D .300nm 5. 酶催化作用的机理主要是 ( ) A .降低反应的活化能 B .降低反应的自由能 C .改变反应的平衡常数 D .改变反应的平衡点 6. 丙酮酸在肌肉中进行有氧氧化,彻底分解成CO 2和H 2O ,并生成A TP 多少个? ( ) A .12 B .15 C .17 D .18 7. 运输内源性甘油三酯的主要血浆脂蛋白是 ( ) A.CM B.LDL C.VLDL D.HDL 8. 酮体在肝外组织中氧化时,首先转变为 ( ) A.乙酰CoA B.丁酰CoA C.HMG-CoA D.乙酰乙酰CoA 9. 一氧化碳(CO )抑制呼吸链传递电子的部位是 ( ) A .NAD + → CoQ B .CoQ → Cyt b C .Cyt b → Cyt c D .Cyt aa 3 → O 2 10. 体内下列 那种氨基酸脱羧基可生成γ氨基丁酸 ( ) A .色氨酸 B.谷氨酸 C. 组氨酸 D.半胱氨酸 11、一碳单位的载体是 ( ) A .FADH 2 B .NADPH C .FH 4 D .TPP 12、在嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成时,可共用的原料是 ( ) A .谷氨酸 B .甘氨酸 C .一碳单位 D .天冬氨酸 13、在DNA 复制中RNA 引物的作用是 ( ) A .使DNA 聚合酶Ⅲ活化 B .使DNA 双链解开 C .提供3′-OH 末端作合成新DNA 链的起点 D .提供5′-P 末端作合成新DNA 链的起点 14、岡崎片段是指 ( ) A .DNA 模板上的DNA 片段 B .随从链上合成的DNA 片段 C .前导链上合成的DNA 片段 D .引物酶催化合成的RNA 片段 15、原核生物转录时识别起始位点的是 ( ) A .σ亚基 B .β亚基 C .β′亚基 D .α亚基 16、一种RNA 的序列为5′-UGACGA-3′,它的模板链是 ( ) A .5′-ACUGCU-3′ B .5′-UCGUCA-3′ C .5′-ACTGCU-3′ D .5′-TCGTCA-3′ 17、肽链的延伸与下列哪种物质无关? ( ) A .转肽酶 B .mRNA C .N-甲酰蛋氨酰-tRNA D .GTP 18、大肠杆菌及一些细菌的转录启动子-10区的核苷酸序列称为 ( ) A .Pribnow 盒 B .增强子 C .TA TA 盒 D .CAA T 盒 19.基因表达产物是 ( ) A .蛋白质 B .DNA C .RNA D .大多数是蛋白质,有些是RNA

医学生物化学题库

医学生物化学题库 基础医学院生物化学教研室 二〇〇九年五月 医学生物化学题库 第二章蛋白质化学 一、选择题 1、在寡聚蛋白质中,亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称为 A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构,非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于 A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK=2.34, pK=9.60 ,它的等电点(pI)12 是 A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.77 4、肽链中的肽键是: A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构 5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是 A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力 6、蛋白质变性是指蛋白质 A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解 7、哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构,

A、Met B、Ser C、Glu D、Cys 8、在下列所有氨基酸溶液中,不引起偏振光旋转的氨基酸是) A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、丝氨酸 9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构 A、全部是L,型 B、全部是D型 C、部分是L,型,部分是D,型 D、除甘氨酸外都是L,型 1 +’ 10、谷氨酸的pK(-COOH)为2.19,pK’(-NH)为9.67,pK’r(-COOH)1233为4.25,其pI是 A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.93 11、在生理pH情况下,下列氨基酸中哪个带净负电荷, A、Pro B、Lys C、His D、Glu 12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A、半胱氨酸 B、瓜氨酸 C、丝氨酸 D、蛋氨酸 13、破坏α,螺旋结构的氨基酸残基之一是 A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸 14、当蛋白质处于等电点时,可使蛋白质分子的 A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是 A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐 16、下列关于Ig G结构的叙述哪一个是不正确的?

临床医学生物化学期末复习题.doc

生物化学试题答案(2) 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环(2分) 是某些植物,细菌和酵母屮柠檬酸循环的修改形式,通过该循环町以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了 柠檬酸循环中生成两个C02的步骤。 2、无效循环(futile cycle)(2 分) 也称为底物循环。一对爾催化的循环反应,该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg匍萄糖+ATP=ffi萄糖6-磷酸+ADP与匍萄糖6-磷酸+H20二匍萄糖+P i反应纽成的循环反应,英挣反应实际上是A TP + H20二ADP + Pi。 3、糖异生作用(2分) 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由內酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的匕步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解屮不曾出现的酚促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、生糖生酮氨基酸:既町以转变成糖或酯的氨基酸。 5、启动子:DNA分子中RNA聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。 6、错配修复(mismatch repair)(2 分) 在含有错配碱基的DNA分子屮,使正常核昔酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是:识别出下正确地链,切除掉不正确链的部分,然后通过DNA聚合酌和DNA连接阳的作用,合成正确配对的双链DNA。 7、外显子(exon)(2分) 既存在于故初的转录产物屮,也存在于成熟的RNA分子中的核昔酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、(密码子)摆动(wobble)(2分) 处于密码子3 '端的碱基与之互补的反密码子5 "端的碱基(也称为摆动位置),例如I可以与密码子上3 '端的U, C和A配对。 山于存在摆动现象,所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRAN密码子结合。 9、魔点:(2分) 任何一种氨基酸缺乏,或突变导致任何一种氨基酰-tRNA合成酚的失活都将引起严谨控制生长代谢的反应。此时细胞内出现两种不同寻常的核昔酸,电泳时出现2个特殊的斑点,称之为魔点。为ppGpp, pppGpp. 10、Q循环:(2分) 在电子传递链屮,2个氢酿(Q112)分别将一个电子传递给2个细胞色素C,经过细胞色索Bl, Bh等参与的循环反应,生成一个氢服和服的循环。

武汉科技大学615医学生物化学2019(B卷)年考研真题

第 1 页 共 5 页姓名 :               报 考 专 业:                       准考证 号码:                    密 封 线 内 不 要 写题2019年全国硕士研究生招生考试初试自命题试题 科目名称:医学生物化学(□A 卷 B 卷)科目代码:615考试时间: 3 小时 满分 150 分可使用的常用工具:√无 □计算器 □直尺 □圆规(请在使用工具前打√)注意:所有答题内容必须写在答题纸上,写在试题或草稿纸上的一律无效;考完后试题随答题纸交回。一、填空题(每空 1 分,共 20 分)1、根据氨基酸的理化性质可分为 , , 和 四类。2、氨基酸处在pH 大于其pI 的溶液时,分子带净 电,在电场中向 极游动。3、结合蛋白酶类必需由 和 相结合后才具有活性,前者的作用是 后者的作用是 。4、操纵子由 、 、 共同组成。5、肝脏经 循环将有毒的氨转变成无毒的 ,这一过程是在肝细胞的 和____中进行的。6、膜受体包括 , 和 等三类。二、单项选择题(共 30 小题,每小题1 分,共 30 分)1、关于Km 值得意义不正确的是( ) A.Km 值是酶的特征性常数 B.Km 值与酶的结构有关 C.Km 值与酶所催化的底物有关 D.Km 值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度2、下列哪种胆汁酸是次级胆汁酸?( ) A.甘氨鹅脱氧胆酸 B.牛磺鹅脱氧胆酸 C.甘氨胆酸 D.脱氧胆酸3、下列哪种碱基只存在于RNA 而不存在于DNA 中?( ) A.腺嘌呤 B.鸟嘌呤 C.尿嘧啶 D.胸腺嘧啶4、决定酶专一性的是( ) A.辅酶 B.酶蛋白 C.金属离子 D.辅基 5、下列哪种氨基酸不在肝内进行活跃代谢?( ) A.酪氨酸 B.缬氨酸 C.鸟氨酸 D.苯丙氨酸

国家开放大学电大专科《医学生物化学》2027-2028期末试题及答案(试卷号:2121)

国家开放大学电大专科《医学生物化学》2027-2028期末试题及答案(试卷号:2121)一、名词解释(每题5分,共25分) 1.同工酶 在不同组织细胞内存在一组催化相同的化学反应,而分子结构、理化性质和免疫学性质不同的酶,称同工酶。如乳酸脱氢酶可分为LDHi、LDH2直至LDH。 2.限速酶 是指在整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,而且还可改变代谢方向。 3.一碳单位 一碳单位是指某些氨基酸代谢产物含有一个碳原子的基团,如甲基(-CH3)、亚甲基(-CH2-)、次甲基(-C H=),羟甲基(-CH2 0H)、亚氨甲基(-CH=NH2)、甲酰基(-CHO)等。 4.逆转录 一些病毒分子中,RNA也可以作为模版,指导DNA的合成,这种遗传信息传递的方向与转录过程相反,称为逆转录。 5.肝脏的生物转化作用 非营养性物质在肝脏内经过氧化、还原、水廨和结合反应,使其极性增强,易溶于水,可随胆汁或尿液排出体外,这一过程称为肝脏的生物转化作用。 二、填空题(每空1分.共5分) 1.联合脱氨基作用主要由转氨基作用和氧化脱氨基作用组成。 2.血钙中能发挥生理作用的只有钙离子,使血钙降低的激素是降钙素。 3.调节血糖浓度的最重要的器官是肝 三、单项选择题(每小题选择_个最佳答案,填写在括号中。每小题2分,共40分) 1.各种蛋白质的等电点不同是由于( )。 A.分子量大小不同 B.蛋白质分子结构不同 C.蛋白质的氨基酸组成不同 D.溶液的pH值不同 E.蛋白质的来源不同 2.有关cAMP的叙述正确的是( )。 A. cAMP是环化的二核苷酸 B.cAMP是由ADP在酶催化下生成的 C.cAMP是激素作用的第二信使

《医学生物化学》各章节知识点习题及参考答案(单项选择题)

《医学生物化学》各章节知识点习题及参考答案 (单项选择题) 第一章蛋白质化学 1.盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷,破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2.关于肽键与肽,正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即 -CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4.分子病主要是哪种结构异常() A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5.维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键 C. R基团排斥力 D. 3',5'-磷酸二酯键

生化期末试卷及答案

南昌大学抚州医学分院201 —201 学年第二学期考试试卷(A)课程名称:《生物化学》适用专业:考试日期: 1、结构域: 2、酶原: 3、糖异生: 4、一碳单位: 5、外显子: 二、填空题(每空1分,共15分) 1、酶活性中心内的必需基团分为和。 2、酮体合成的限速酶为,原料是。 3、DNA双螺旋结构稳定的维系横向维系,纵向则靠维持。 4、染色质的基本结构单位是。 5、糖原合成的关键酶是,糖原分解的关键酶是。 6、嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是。 7、DNA复制需要RNA起作用,在原核生物复制中它是由催化合成的。 8、心脏组织中含量最高的转氨酶是。 9、体内生成能量的最重要的两种方式是和。 1分,共10分) ()1.自然界里的蛋白质和多肽彻底水解后都产生L构型氨基酸。 ()2.基因的最终产物都是蛋白质。 ()3.氧化磷酸化是可逆反应。 ()4.磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶。 ()5.别嘌呤醇可治疗痛风。 ()6.转录开始前,与复制一样要先合成引物。 ()7.核酸是遗传信息的携带者和传递者。 ()8.肝脏的生物转化作用即是肝脏的解毒作用。 ()9.真核生物mRNA加尾修饰点的序列是AATAAA。 ()10.真核生物mRNA多数为多顺反子,而原核生物mRNA多数为单顺反子。 四、选择题(每题1分,共30分) 1. ( ) 2. ( ) 3. ( ) 4. ( ) 5. ( ) 6.( ) 7.( ) 8. ( ) 9.( ) 10.( ) 11.( )12. ( )13. ( )14. ( ) 15.( ) 16.( ) 17.( )18. ( ) 19.( ) 20.( ) 21.( )22. ( )23. ( )24. ( ) 25.( ) 26.( ) 27.( )28. ( ) 29.( ) 30.( ) 1、某一溶液中蛋白质的百分含量为55%,此溶液中蛋白质氮的百分浓度为( ) A、8.8% B、8.0% C、8.4% D、9.2% E、9.6% 2、维系蛋白质一级结构的化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、肽键 E、范德华力 3、在生理pH条件下带正电荷的氨基酸是( ) A、亮氨酸 B、色氨酸 C、丙氨酸 D、赖氨酸 E、酪氨酸 4、在280nm波长附近具有最大吸收峰的氨基酸是( ) A、天冬氨酸 B、丝氨酸 C、苯丙氨酸 D、色氨酸 E、赖氨酸 5、体内氨的主要去路是( ) A、渗入肠道 B、生成谷氨酰氨 C、在肝中合成尿素 D、经肾分泌氨随尿排出 E、合成非必需氨基酸 6、蛋白质变性不包括( ) A、氢键断裂 B、肽键断裂 C、盐键断裂 D、疏水键断裂 E、二硫键断裂 7、对DNA Tm值的叙述,哪项是正确的( ) A、与碱基含量无关 B、无种属特异性 C、与A-T碱基对含量呈正比 D、与C-G碱基对含量呈正比 E、同一个体不同组织DNA的Tm不同 8、连接核酸结构单位的化学键是( )

医学生物化学复习题及答案

医学生物化学复习题及答案 一、单项选择题(在备选答案中只有一个是正确的) 1.下列含有两个羧基的氨基酸是( ) A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 2.维持蛋白质二级结构的主要化学键是( ) A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 3.组成蛋白质的氨基酸有( ) A.10种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 4.核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是( ) A.核苷 B.碱基顺序 C.磷酸戊糖 D.磷酸二酯键 E.戊糖磷酸骨架 5.真核细胞的DNA主要存在于( ) A.线粒体 B.核染色体 C.粗面内质网 D.溶酶体 E.胞浆 6.某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%,则胞嘧啶的含量应为( ) A.15% B.30% C.40% D.35% E.7% 7.酶催化效率高的原因是( ) A.降低反应活化能 B.升高反应活化能 C.减少反应的自由能 D.降低底物的能量水平 E.升高产物的能量水平 8.国际酶学委员会将酶分为六大类的依据是() A.酶的来源 B.酶的结构 C.酶的物理性质 D.酶促反应的性质 E.酶所催化的底物 9.有机磷化合物对于胆碱酯酶的抑制属于() A.不可逆抑制 B.可逆性抑制 C.竞争性抑制 D.非竞争性抑制 E.反竞争性抑制 10.丙酮酸羧化酶是哪一个代谢途径的关键酶() A.糖异生 B.糖酵解 C.磷酸戊糖途径 D.脂肪酸合成 E.胆固醇合成 11.能抑制糖异生的激素是() A.肾上腺素 B.胰岛素 C.生长素 D.糖皮质激素 E.胰高血糖素 12.能降低血糖的激素是() A.肾上腺素 B. 胰高血糖素 C.胰岛素 D.生长素 E. 糖皮质激素

生物化学试题

200803 1. 可用于测定多肽N一末端氨基酸的试剂有:() A.甲酸 B.羟胺 C.溴化氢 D.丹磺酰氯 E.β巯基乙醇2. 关于酶原激活的叙述正确的是:() A.通过变构调节 B.通过共价修饰 C.酶蛋白与辅助因子结合 D.酶原激活的实质是活性中心形成和暴露的过程E.酶原激活的过程是酶完全被水解的过程 3. 乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的:() A.二聚体 B.三聚体 C. 四聚体 D.五聚体 E.六聚体4. 下列哪种分离纯化蛋白质的技术是根据溶解度的不同:() A.凝胶过滤 B.超滤法 C.有机溶剂分级法 D.离子交换层析 E. 区带电泳 5. 蛋白质的变性是由于:() A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的破坏 C.辅基的脱落 D.蛋白质的水解 E.以上都不是 6. 关于下列氨基酸的说明,哪个是不正确的:() A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环B.苏氨酸和丝氨酸都含有羟基C.亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸 E.组氨酸和色氨酸都是杂环氨基酸 7. 各种酶都具有最适pH,其特点是:() A.最适pH一般即为该酶的等电点 B.最适pH时该酶活性中心的可解离基团都处于最适反应状态 C.最适pH时酶分子的活性通常较低 D.大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线形 E.在生理条件下同一细胞酶的最适pH均相同 8. 经常晒太阳不致缺乏的维生素是:() A.维生素C B.维生素A C.维生素B6 D.维生素B12 E.维生素D

9. 在类固醇3上无羟基的是:( ) A、胆固醇 B、维生素D C、胆酸 D、醛固酮 E、雌二醇 10. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是:( ) A.鸟氨酸 B. 羟脯氨酸 C. 半胱氨酸 D.蛋氨酸 E. 丝氨酸 11. 下列所有作用可随着细胞接触生理浓度的胰岛素而减弱,哪项除外:( ) A. 尿素生成作用 B. 蛋白质水解作用 C. 生酮作用 D. 蛋白质合成作用 E. 糖分解作用 12. 在体内由胆固醇转变成的维生素是:( ) A.维生素A B.维生素E C.维生素K D.维生素D E.泛酸 13. 下列关于核酸结构的叙述,错误的是:( ) A. 双螺旋表面有一条大沟和一条小沟 B. 双螺旋结构中上下碱基之间存在碱基堆积力 C. 碱基位于双螺旋内侧,碱基对形成一种近似平面的环形结构 D.与DNA相比,RNA种类繁多,分子量相对较大 E. RNA可形成局部双螺旋结构 14.酶受反竞争性抑制时,其动力学参数表现为:() A.Km↑,Vmax不变 B.Km↓,Vmax↓ C.Km不变,Vmax↓ D.Km↓,Vmax不变 E.Km↓,Vmax↑ 15. 下列哪种物质是氨基酸脱羧酶的辅酶:() A.吡哆醛 B.吡哆醇 C.吡哆胺 D.磷酸吡哆醛 E.磷酸吡哆胺16. 有关激素作用机理的叙述,错误的是:() A.激素可看作第一信使 B.激素只有与其受体结合才能发挥作用C.所有激素必须通过第二信使才能发挥作用 D.甲状腺素与维生素D作用机理相似 E.肽类激素与雄性激素作用机理不同 17. 有一血清清蛋白(pI=6.85)的混合物,在哪种条件下电泳、分离效 果最好:( ) A. pH4.9 B.pH5.9 C. pH6.5 D.pH8.6 E.PH3.5 18. 下列哪一种多肽可用溴化氰断裂?( )

《医学生物化学》2018期末试题及答案

《医学生物化学》2018期末试题及答案 一、单项选择题(每题2分.共40分) 1.蛋白质的特殊功能不包括( ) A.复制功能 B.调节功能 C.收缩及运动功能 D.运输及储存功能E.保护及免疫功能 2.肝脏合成最多的血浆蛋白是( ) A.a球蛋白 B.β球蛋白 C.白蛋白 D.纤维蛋白原E.凝血酶原3.下列关于ATP的不正确说法是( ) A.是体内的唯一的直接供能物质 B.可将其高能磷酸键转移给肌酸 C.可作为间接供能物质 D.可将其高能磷酸键转给GDP生成GTP E.不稳定4.与佝偻病的发生无关的因素是( ) A.肝肾功能严重受损 B.阳光照射充足 C.食物中钙磷比例不当 D.维生素D摄入不足E.碱性磷酸酶活性降低5.胆红素来源不包括( ) A.细胞色素 B.储铁铁蛋白C.血红蛋白 D.过氧化氢酶E.肌红蛋白6.关于同工酶正确的说明是( ) A.是由不同的亚基组成的多聚复合物 B.对同一底物具有不同的专一性 C.对同一底物具有相同的Km值 D.在电泳分离时它们的迁移率相同E.免疫学性质相同 7.饥饿时体内的代谢可能发生下列变化( ) A.糖异生↑ B.磷酸戊糖旁路↑C.血酮体↓ D.血中游离脂肪酸↓,E.糖原合成↑ 8.谷氨酸在蛋白质代谢作用中具有重要作用,因为( ) A.参与转氨基作用 B.参与其它氨基酸的贮存和利用C.参与尿素的合成D.参与一碳单位的代谢 E.参与嘌呤的合成 9.不属于胆色素的是( ) A.结合胆红素 B.胆红素C.血红素 D.胆绿素 E.胆素原 10.下列不能补充血糖的代谢过程是( ) A.肝糖原分解 B.肌糖原分解C.食物糖类的消化吸收 D.糖异生作用E.肾小球的重吸收作用 11.关于组成蛋白质的氨基酸结构,正确的说法是( )

《医学生物化学》期末复习指导

2013年春期开放教育(专科)《医学生物化学》期末复习指导 2013年6月修订 第一部分课程考核说明 1.考核目的 《医学生物化学》是药学、护理学专业的一门选修基础课,它是在分子水平探讨生命本质,即研究生物体(人体)的化学组成及化学变化规律的科学。 通过本课程的考试,使学生理解和掌握生物分子的结构与生理功能,以及两者之间的关系。生物体重要物质代谢的基本过程,主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系;基因信息传递和基本过程,基因表达调控的概念,各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 2.考核方式 本课程期末考试为开卷、笔试。考试时间为90分钟。 3.适用范围、教材 本课程期末复习指导适用范围为开放教育专科护理学、药学专业的选修课程。 考试命题的教材是由周爱儒、黄如彬主编,北京医科大学出版社出版(2004年8月第2版)。与之配套使用的有《医用生物化学学习指导》一书。 4.命题依据 该课程的命题依据是医用生物化学课程的教学大纲、教材、实施意见。 5.考试要求 要求对教材的基本概念、基本原理、基本途径做到融会贯通。主要考核的内容包括:生物体重要物质代谢的基本过程,主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系;基因信息传递和基本过程,基因表达调控的概念,各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 6.考题类型及比重 考题类型及分数比重大致为:填空题(15%)、选择题(40%)、名词解释(25%)、问答题(20%)。 一、填空题 1.人体蛋白质的基本组成单位为_氨基酸___、除_甘氨酸外___,均属于__L—a---氨基酸___。 根据氨基酸侧链的R基团的结构和性质不同,可分为非极性疏水性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、_酸性氨基酸、__碱性氨基酸_四类。 2.蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集,稳定地分散在水溶液中。3.__肽键________是蛋白质一级结构的基本结构键。

医学生物化学模拟试题(2)及参考答案

医学生物化学模拟试题(2)及参考答案一、单选题(每题1分,共25分) 1.变性蛋白质的主要特点是( )。 A.黏度下降B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出沉淀 2.Km值与底物亲和力大小关系是( )。 A.Km值越小,亲和力越大B.Km值越大,亲和力越小 C.Km值的大小与亲和力无关D.Km值越小,亲和力越小 E.1/Km值越小,亲和力越大 3.可使血糖浓度下降的激素是( )。 A.肾上腺素B.胰高糖素 C.胰岛素D.糖皮质激素 E.生长素 4.激素敏感脂肪是指( )。 A.组织脂肪酶B.脂蛋白脂肪酶 C.胰脂酶D.脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶 E.脂肪细胞中的甘油一酯脂肪酶 5.各种细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是( )。 A.a a3 b c1 c 1/2O2 B.b a a3 C1 C 1/2O2 C.b c c1 a a3 1/2O2 D.c cl a a3 b 1/2O2 E.b c1 c aa3 1/2O2 6.患白化病的根本原因之一是因为先天性缺乏( )。 A.酪氨酸转氨酶B.苯丙氨酸羟化酶 C.酪氨酸酶D.尿黑酸氧化酶 E.对羟苯丙酮酸还原酶 7.dTMP合成的直接前体是( )。 A.dUMP B.TMP C.TDP D.dUDP E.dCMP 8.酶化学修饰调节的主要方式是( )。 A.甲基化与去甲基化B.乙酰化与去乙酰化 E.磷酸化与去磷酸化D.聚合与解聚 E.酶蛋白与cAMP结合和解离 9.基因表达产物是( )。 A.DNAB.RNA C.蛋白质 D.酶和DNA E.大部分是蛋白质,有些基因产物是RNA 10.血钙中直接发挥生理作用的物质为( )。 A.草酸钙B.血浆蛋白结合钙 C.磷酸氢钙D.羟磷灰石

医学生物化学练习题

医学生物化学练习题 一、单项选择题 1.下列属于蛋白质变性和DNA变性的共同点是( A ) A.生物学活性丧失 B.易回复天然状态 C.易溶于水 D.结构紧密 E.形成超螺旋结构 2.下列影响细胞内cAMP含量的酶是( a) A.腺苷酸环化酶 B.ATP酶 C.磷酸酯酶 D.磷脂酶 E.蛋白激酶 3.一氧化碳是呼吸链的阻断剂,被抑制的递氢体或递电子体是( d)。 A.黄素酶 B.辅酶Q C.细胞色素c D.细胞色素aa3 E.细胞色素b 4.关于组成蛋白质的氨基酸结构,正确的说法是(A ) A.在α-碳原子上都结合有氨基或亚氨基 B.所有的α-碳原子都是不对称碳原子 C.组成人体的氨基酸都是L型 D.赖氨酸是唯一的一种亚氨基酸 E.不同氨基酸的R基团大部分相同 5.下列脱氧核苷酸不存在于DNA中的是( E ) A.dGMP B.dAMP C.dCMP D.dTMP E.dUMP 6.下列具有四级结构的蛋白质是( D ) A.纤维蛋白 B.肌红蛋白 C.清蛋白 D.乳酸脱氢酶 E.胰岛素

7.关于蛋白质的二级结构正确的是(B ) A.一种蛋白质分子只存在一种二级结构类型 B.是多肽链本身折叠盘曲而形成 C.主要为α-双螺旋和β-片层结构 D.维持二级结构稳定的键是肽键 E.二级结构类型及含量多少是由多肽链长短决定的 8.分子病主要是哪种结构异常(A) A.一级结构 B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 E.空间结构 9.糖尿病时,机体不可能出现的代谢改变有( E ) A.糖代谢紊乱 B.脂代谢紊乱 C.蛋白质代谢紊乱 D.酸碱平衡紊乱 E.核酸代谢紊乱 10.脂肪酸β-氧化不需要(D ) A.NAD+ B.CoA-SH C.FAD D.NADPH+H+ E.FAD 2H 11.脂肪动员加强是肝内生成的乙酰辅酶A主要转变为(B ) A.脂酸 B.酮体 C.草酰乙酸 D.葡萄糖 E.氨基酸 12.下列生成酮体的器官是(B ) A.心 B.肝 C.脑 D.肾 E.肌肉 13.要真实反映血脂的情况,常在饭后(C ) A.3-6小时采血 B.8-10小时采血 C.12-14小时采血 D.24小时后采血 E.饭后2小时采血 14.体内胆固醇的生理功能不包括(A ) A.氧化供能 B.参与构成生物膜 C.转化为类固醇激素

医学生物化学任务

04任务_0001 试卷总分:100 测试时间:0 单项选择题 一、单项选择题(共50 道试题,共100 分。). 劳动或运动时ATP因消耗而大量减少,此时( ) A. ADP相应增加,ATP/ADP下降,呼吸随之加快 B. ADP相应减少,以维持ATP/ADP恢复正常 C. ADP大量减少,ATP/ADP增高,呼吸随之加快 D. ADP大量磷酸化以维持ATP/ADP不变 . 肝脏不能合成的蛋白质是() A. 清蛋白(白蛋白) B. 凝血酶原 C. 纤维蛋白原 D. γ-球蛋白 . 影响钙吸收的最主要因素是( ) A. 年龄 B. 肠道pH C. 活性维生素D D. 食物中钙含量 . 血液非蛋白含氮化合物含量最多的是( ) A. 肌酸 B. 肌酐

C. 尿酸 D. 尿素 . 人体活动主要的直接供能物质是( ) A. 葡萄糖 B. 脂肪酸 C. ATP D. 磷酸肌酸 . .短期饥饿时,血糖浓度的维持主要靠( ) A. 肝糖原分解 B. 肌糖原分解 C. 肝糖原合成 D. 糖异生作用 . 饥饿时在肝内可增强的代谢途径是( ) A. 磷酸戊糖途径 B. 糖异生 C. 脂肪合成 D. 糖酵解途径 . 不含血红素的蛋白质是( ) A. 过氧化氢酶 B. 过氧化物酶 C. 细胞色素

D. 铁硫蛋白 . 体内含量最多的无机盐是( ) A. 磷 B. 钾 C. 钙 D. 钠 0. 下列是类固醇衍生物的是( ) A. 维生素D B. 维生素PP C. 维生素B12 D. 生物素 1. 血钙中直接发挥生理作用的物质为( ) A. 草酸钙 B. 血浆蛋白结合钙 C. 磷酸氢钙 D. 钙离子 2. 严重肝疾患的男性患者出现男性乳房发育、蜘蛛痣,主要是由于( ) A. 雌性激素分泌过多 B. 雌性激素分泌过少 C. 雌性激素灭活不好 D. 雄性激素分泌过多 3.

医学生物化学试题(1)

一、单项选择题(每题1分,共20分) l。盐析沉淀蛋白质的原理是( B ) A中和电荷,破坏水化膜B与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 c.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点 E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 2。下列具有四级结构的蛋白质是(D ) A.纤维蛋白B肌红蛋白C清蛋白D乳酸脱氢酶E.胰岛素 3。酶化学修饰调节的主要方式是( C ) A甲基化与去甲基化B.乙酰化与去乙酰化 C磷酸化与去磷酸化D.聚合与解聚E.酶蛋白与cAMP结合和解离 4。关于酶的竞争性抑制作用的说法正确的是( D ) A使Km值不变B抑制剂结构一般与底物结构不相似C Vm增高 D增加底物浓度可减弱抑制剂的影响E…使Km值降低 5.维持删A双螺旋结构稳定的因素有( B ) A分子中的3.5磷酸二酯键B.碱基对之间的氢键 C肽键D.盐键 E .f主链骨架上磷酸之间的吸引力 6.丙酮酸彻底氧化成CQ、H20和能量,其中P/O比值为( B ) A.2.0 B.3.0 C.4.0 D.5.0 E.2.5 7.糖原分子中葡萄糖残基酵解时的限速酶有( B ) A.九糖原合成酶B.磷酸化酶 C.3—磷酸甘油醛脱氢酶a丙酮酸酶 兄葡萄糖磷酸激酶 8.一分子葡萄糖糖酵解净得的ATP克分子数和有氧氧化所得ATP克分子数之比为( D ) A。l:9 B.1:16 C.1:10 D.1:19 E.1:15 9.一分子丙酮酸进入三羧酸循环彻底氧化成CO:和能量时( E ) 九生成4分子C02 B.生成6分子H20 C生成18个ATP D有5次脱氢,均通过NADH开始的呼吸链生成H20 E.反应均在线粒体内进行 10.直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有( B ) A鸟氨酸,赖氨酸B,天冬氨酸,精氨酸

护理学专业医学生物化学试题答案及评分标准

试卷代号:2121 中央广播电视大学2002-2003学年度第一学期 “开放专科”期末考试 护理学专业医学生物化学试题答案及评分标准 (供参考) 2003年1月 一、单选题(每题1,共25分) 1.A 2.C 3.C 4.D 5.D 6.B 7.C 8.A 9.E 10.D 11.B 12.A 13.D 14.C 15.B 16.B 17.A 18.D 19.E 20.C 21.A 22.A 23.E 24.E 25.C 二、多选题(每题1分,共25分) 1.AC 2.BCD 3.ABCDE 4.ABC 5.BDE 三、填空题(每空1分,共25分) 1.三磷酸胞苷脱氧三磷酸腺苷 2.将胆固醇由肝内向肝外转运将胆固醇由肝外向肝内转运 3.5-磷酸核糖NADPH H+ 4.四氢叶酸(FH4) S-腺苷蛋氨酸(S-AM) 5.苹果酸-天冬氨酸穿梭作用α-磷酸甘油穿梭作用 6.赖氨酸鸟氨酸

7.磷酸核糖焦磷酸激酶尿酸 8.7α-羟化酶HMGCoA还原酶 9.RNA 蛋白质 10.甲状旁腺素降钙素 11.AUG UAA(UGA和UAG任选一个) 12.苯丙氨酸羟化酪氨酸 13.胰岛素 四、名词解释(每题3分,共15分) 1.不同来源的核酸变性后,合并在一起进行复性,只要这些核酸分子核苷酸序列中含有可以形成碱基互补配对的片段,则彼此之间可形成局部双链,即杂化双链,这个过程称为杂交。 2.酶分子中与酶活性直接有关的必需基团相对集中并构成一定空间构象,直接参与酶促反应的区域称酶的活性中心。 3.非营养性物质在肝脏内经过氧化、还原、水解和结合反应,使其极性增强,易溶于水,可随胆汁或尿液排出体外,这一过程称为肝脏的生物转化作用。 4.这是在骨骼肌和心肌中进行的一种联合脱氨基作用。它是通过连续转氨基作用将氨基转到草酰乙酸分子上,生成天冬氨酸,然后在酶的作用下与IMP作用生成腺苷酸代琥珀酸。后者再在相关酶的作用下生成AMP,AMP经腺苷酸脱氢酶催化水解生成IMP和NH3,因IMP参与循环故称嘌呤核苷酸循

医学生物化学试题及答案

《医学生物化学》试题 一、单项选择题(每题1分,共20分) l、盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A、中和电荷,破坏水化膜 B、与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 c、降低蛋白质溶液的介电常数 D、调节蛋白质溶液的等电点 E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 2。下列具有四级结构的蛋白质是( ) A.纤维蛋白 B肌红蛋白 C清蛋白 D乳酸脱氢酶 E.胰岛素 3。酶化学修饰调节的主要方式是( ) A甲基化与去甲基化 B.乙酰化与去乙酰化 C磷酸化与去磷酸化 D.聚合与解聚 E.酶蛋白与cAMP结合和解离 4。关于酶的竞争性抑制作用的说法正确的是( ) A使Km值不变 B抑制剂结构一般与底物结构不相似 C Vm增高 D增加底物浓度可减弱抑制剂的影响 E‘使Km值降低 5.维持删A双螺旋结构稳定的因素有( ) A分子中的3.5磷酸二酯键 B.碱基对之间的氢键 C肽键 D.盐键 Ef主链骨架上磷酸之间的吸引力 6.丙酮酸彻底氧化成CQ、H20和能量,其中P/O比值为( ) A.2.0 B.3.0 C.4.0 D.5.0 E.2.5 7.糖原分子中葡萄糖残基酵解时的限速酶有( ) A、糖原合成酶 B.磷酸化酶 C.3—磷酸甘油醛脱氢酶 D、丙酮酸酶 E、葡萄糖磷酸激酶 8.一分子葡萄糖糖酵解净得的ATP克分子数和有氧氧化所得ATP克分子数之比为 ( ) A。l:9 B.1:16 C.1:10 D.1:19 E.1:15 9.一分子丙酮酸进入三羧酸循环彻底氧化成CO:和能量时( )

A.生成4分子C02 B.生成6分子H20 C生成18个ATP D有5次脱氢,均通过NADH开始的呼吸链生成H20 E.反应均在线粒体内进行 10.直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有( ) A鸟氨酸,赖氨酸 B,天冬氨酸,精氨酸 C谷氨酸,鸟氨酸 D精氨酸,N·乙酰谷氨酸 E.鸟氨酸,N—乙酰谷氨酸 11.下列不是一碳单位的有( ) A。—CH3 B.C02 C.—CH2- D.-CH= E.—CH2OH 12.能在线粒体中进行的代谢过程有( ) A、糖酵解 B.类脂合成 C氧化磷酸化 D.脂肪酸合成 E、胆固醇合成 13.参加DNA复制的是( ) A、RNA模板 B、四种核糖核苷酸 C、异构酶 D.DNA指导的DNA聚合酶 E.结合蛋白酶 14、测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品含蛋白质量为() A、2.00g B、2.50g C、5.00g D、3.50g E、6.25g 15、组成核酸的基本结构单位是() A、核糖和脱氧核糖 B、磷酸和核糖 C、含氮碱基 D、单核苷酸 E、多核苷酸 16、影响酶促反应速度的因素不包括() A、底物浓度 B、酶浓度 C、产物浓度 D、反应温度、pH E、激活剂、抑制剂 17、微生素B1严重缺乏症可引起() A、口角炎 B、佝偻病 C、脚气病 D、恶性贫血 E、坏血病 18、糖酵解途径中催化不可逆反应的酶是() A、己糖激酶 B、磷酸丙糖异构酶 C、醛缩酶 D、3—磷酸甘油醛脱氢酶 E、乳酸脱氢酶 19、脂肪酸彻底氧化的产物是() A、H2O、CO2 B、H2O、CO2、能量 C、乙酰COA、FADH2、NADH+H+ D、脂酰COA E、乙酰COA

生物化学测试题及答案

生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?B(每克样品*6.25) A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:E A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是:D A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键(三级结构) 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:C A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于:D A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀

9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为:B A.8 B.>8 C.<8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?E A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸二、多项选择题 1.含硫氨基酸包括:AD A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸:ACD A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是:ABD A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的是:ABD A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定(氢键) D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括:ABCD A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的:ABC A.是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7.维持蛋白质三级结构的主要键是:BCD A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷?BCD(>5) A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有:AC A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白 C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白 10.变性蛋白质的特性有:ABC

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