氨基酸的代谢

一、氨基酸代谢的概况

?重点、难点

?第一节蛋白质的营养作用

?第二节蛋白质的消化,吸取

?第三节氨基酸的一般代谢

?第四节个别氨基酸代谢

食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。

图8-2 氨基酸代谢库

二、氨基酸的脱氨基作用

脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。

(一)氧化脱氨基作用

氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。

1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。

谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。

(二)转氨基作用

转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此，转氨基作用既属于氨基酸的分解过程，也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。

图8-4 转氨基作用

除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应，它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase，GPT，又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase，GOT，又称AST)最为重要。它们催化下述反应。

转氨酶的分布很广，不同的组织器官中转氨酶活性高低不同，如心肌GOT最丰富，肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放，血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高，心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断，也可作为观察疗效和预后的指标。

各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下，α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上，生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸；而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上，生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6)，可使转氨基反应可逆进行。

图8-5 谷丙转氨酶和谷草转氨酶转氨基作用

图8-6 磷酸吡哆醛传递氨基的作用

(三)联合脱氨基作用

转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸(α-ketoacid)的过程，称为联合脱氨基作用。联合脱氨基作用可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。

图8-7 联合脱氨基的作用

(四)嘌呤核苷酸循环

由于骨骼肌和心肌L谷氨酸脱氢酶活性较低，氨基酸不易借上述联合脱氨基作用方式脱氨基，但可通过转氨基反应与嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)的联合脱去氨基。在肌肉等组织中，氨基酸通过转氨基作用将其氨基转移到草酰乙酸上形成天冬氨酸，天冬氨酸可与次黄嘌呤核苷酸(1MP)作用，生成腺苷酸代琥珀酸，后者经酶催化裂解生成腺嘌呤核苷酸(AMP)并生成延胡索酸。肌组织中富含的腺苷酸脱氢酶可催化AMP脱下来自氨基酸的氨基，生成的IMP及延胡索酸可再参加循环。由此可见，此过程实际上也是另一种形式的联合脱氨基作用。

图8-8 嘌呤核苷酸循环

(五)非氧化脱氨基作用

个别氨基酸还可以通过特异脱氨基作用脱去氨基。如丝氨酸可在丝氨酸脱水酶的催化下脱水生成氨和丙酮酸，天冬氨酸酶催化天冬氨酸直接脱氨。

三、氨的代谢

体内氨主要自氨基酸代谢产生，氨是毒性物质，血氨增多对脑神经组织损害最明显。虽然氨在人体内不断产生，但肝脏有强大能力将氨转变为无毒的尿素，维持人血中氨在极低浓度(

(一)氨的来源和去路

1.来源

人体内氨的主要来源有：组织中氨基酸的脱氨基作用、肾脏来源的氨和肠道来源的氨。

图8-9 血氨的来源和去路

（1）氨基酸可经脱氨基反应生成氨是体内氨的主要来源。此外，体内一些胺类物质也可分解释放出氨。

（2）肾脏来源的氨主要来自谷氨酰胺分解。血液中的谷氨酰胺流经肾脏时，在肾远曲小管上皮细胞中经谷氨酰胺酶催化分解为谷氨酸和氨，其它氨基酸在肾脏分解过程中也产生氨。

（3）肠道来源的氨一小部分来自蛋白质腐败作用，另一部分来自肠道菌脲酶对肠道尿素的分解。肠道产氨量大，每天可产生4g 氨，并能被吸收入血。

因NH3比NH+’更容易透进细胞而吸收，当肠道内pH值低于6时，肠道内氨偏向于生成NH+，利于排出体外；肠道pH值较高时，肠道内的氨吸收增多。临床护理中给高血氨患者作灌肠治疗时，应禁忌使用碱性溶液如肥皂水灌肠，以免加重氨的吸收。为减少肾中NH3的吸收，也不能使用碱性利尿药。

2.去路

（1）肝脏合成尿素。

（2）氨与谷氨酸合成谷氨酰胺。

（3）氨的再利用：参与合成非必需氨基酸或其它含氮化合物（如嘧啶碱）。

（4）肾排氨：中和酸以铵盐形式排出。

(二)氨的转运

组织在代谢过程中产生的氨必需经过转运才能到达肝脏或肾脏。机体将有毒的氨转变为无毒的化合物，在血中安全转运。氨在体内的运输主要有丙氨酸和谷氨酰胺两种形式。

1．丙氨酸—葡萄糖循环肌肉蛋白质分解的氨基酸占机体氨基酸代谢库一半以上，肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝肝脏为肌肉提供了葡萄糖。

图8-10 丙氨酸-葡萄糖循环

2．谷氨酰胺的合成与运氨作用谷氨酰胺的合成由谷氨酰胺合成酶(glutamine synthetase)催化，其合成需消耗ATP。谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应。

图8-11 谷氨酰胺的合成与运氨作用

主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨，是脑中解氨毒的一种重要方式，是氨的运输形式，也是氨的贮存、利用形式。临床上对氨中毒患者可服用或输入谷氨酸盐，以降低血氨的浓度。谷氨酰胺在肾脏分解生成谷氨酸和氨，氨与原尿H’结合形成铵盐随尿排出有利于调节酸碱平衡。

体内存在L—天冬酰胺酶将天冬酰胺水解为天冬氨酸和氨，由于某些肿瘤生长需要大量获得谷氨酰胺及天冬酰胺，谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶可作为抑肿瘤成分。如临床上常用天冬酰胺酶以减少血中天冬酰胺浓度，达到治疗白血病的目的。

（三）鸟氨酸循环与尿素的合成

体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素。合成尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经称为鸟氨酸循环的反应过程来完成的。催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。

尿素的生成分为三个阶段，首先是鸟氨酸与C02和氨结合生成瓜氨酸，然后瓜氨酸再与氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸再重复上述循环过程。每经过一次循环，一分子C02和两分子氨合成一分子尿素。

1.尿素生成的体合成过程如下：

（1）氨基甲酰磷酸的合成氨基甲酰磷酸合成酶I(carbamoyl phosphate synthetaseI，CPS—1)催化氨和C02在肝脏线粒体中合成氨基甲酰磷酸。此为一耗能反应，需2分子ATP和Mg2+参与，N—乙酰谷氨酸(N—acetyl glutamatic acid，AGA)为CPS—工必需的变构激活剂。生成的含高能键的氨基甲酰磷酸有很强的反应活性。肝细胞中存在两种氨基甲酰磷酸合成酶，上述的CPS—工存在于肝细胞线粒体中，以NH3为氮源，产物用于合成尿素。而另一种CPS—Ⅱ存在于肝细胞胞液中，以谷氨酰胺为氮源，生成的氨基甲酰磷酸是嘧啶合成的前体。

（2）瓜氨酸的合成线粒体中的鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithine carbamoyl transferase，OCT)催化氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸。借助线粒体内膜上的特异载体，鸟氨酸不断由胞液转进线粒体，而生成的瓜氨酸由线粒体转入胞液。

（3）精氨酸的合成瓜氨酸进入细胞浆，由精氨酸代琥珀酸合成酶(argininosucclnate

synthetase)，催化瓜氨酸与天冬氨酸缩合，为尿素合成提供第二个氨基。反应需要ATP和Mg2’，生成产物精氨酸代琥珀酸。后者经过精氨酸代琥珀酸裂解酶(argininosucclnate， lyase)作用裂解生成精氨酸和延胡索酸。

反应中生成的延胡索酸在胞液中类似三羧酸循环相似反应，先生成苹果酸再脱氢生成草酰乙酸，后者再经转氨基作用接受多种其他氨基酸的氨基生成天冬氨酸，天冬氨酸作为氨基载体又可参与精氨酸生成反应。

（4）精氨酸水解及尿素的生成肝细胞中的精氨酸酶催化精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸。尿素合成的全过程可用图8—12表示。

图8-12 尿素合成的过程

2.尿素合成的特点

（1）合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；

（2）合成一分子尿素需消耗四分子ATP；

（3）精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；

（4）尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。

解除氨毒的主要方式是在肝脏中经鸟氨酸循环合成尿素。肝功能严重损害时，尿素合成障碍，氨在血中积聚导致水平增高。增高的血氨进入脑将引起脑细胞损害和功能障碍，临床上称为肝性脑病或肝昏迷。这可能由于脑主要利用谷氨酸合成谷氨酰胺来消除增高的氨，并消耗大量。—酮戊二酸氨基化以补充谷氨酸，使三羧酸循环因中间产物α—酮戊二酸的减少而减弱，脑组织缺乏ATP供能而发生功能障碍。肝中尿素合成途径的5个酶中任何一种有遗传性缺陷，也会导致先天性尿素合成障碍及高血氨。降低血氨有助于肝性脑病的治疗。

常用的降低血氨的方法包括减少氨的来源如限制蛋白质摄人量、口服抗生素药物抑制肠道菌；增加氨的去路如给予谷氨酸以结合氨生成谷氨酰胺等。

尿素的合成受多种因素的调控，主要影响因素如下：

1．食物的影响如高蛋白膳食者尿素合成速度加快，排泄的含氮物中尿素占80一90％。

2．氨基甲酰磷酸合成酶I的调控氨基甲酰磷酸合成酶I为尿素合成关键酶，N—乙酰谷氨酸是该酶必需的变构激活剂。精氨酸增加可作为激活剂增高N—乙酰谷氨酸合成酶活性，促进尿素合成。

3．鸟氨酸循环中酶系的调节作用精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶，其活性改变可调节尿素的合成速度。

四、酮酸的代谢

α—氨基酸经联合脱氨基作用或其它脱氨基方式生成的α—酮酸有以下去路。

(一)重新氨基化生成营养非必需氨基酸

(二)氧化生成CO2和水

从图8—13可以看出，α—酮酸先转变成丙酮酸、乙酰辅酶A或三羧酸循环的中间产物，可经过三羧酸循环彻底氧化分解，产生ATP 供能。氨基酸可作为能源物质，但此作用可被糖、脂肪替代。

图8-13 糖、脂、氨基酸代谢相互关联图

(三)转变生成糖和脂肪

从图8—13可见，多数氨基酸能生成丙酮酸或三羧酸循环的中间产物，再经糖异生途径生成葡萄糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸。亮氨酸能生成乙酰辅酶A转变为酮体，称为生酮氨基酸。少数氨基酸既能生成丙酮酸或三羧酸循环的中间产物，也能生成乙酰辅酶A，这些氨基酸称为生糖兼生酮氨基酸。也可通过上述反应的逆过程合成营养非必需氨基酸。凡能生成乙酰辅酶A的氨基酸均能参与脂肪酸和脂肪的合成。

(四)糖、脂肪和蛋白质代谢的相互关系

糖在体内可以生成脂肪。糖代谢某些中间产物能参与合成营养非必需氨基酸；但氨基仍来自蛋白质的分解，而8种营养必需氨基酸也需要由食物提供，因此糖不能转变为完整的蛋白质。脂肪分解时仅生成的甘油可作为糖异生的原料转变为糖。脂肪酸不能转变为糖，

脂肪酸也不能转变成蛋白质。蛋白质在体内的主要功能是作为细胞的基本组成成分、补充组织蛋白质的消耗、更新组织蛋白质。剩余部分可转变为糖或脂肪在体内储存也可氧化分解供能，但这部分作用可由糖、脂肪替代，见图8—13。

氨基酸概况-主要供应商

氨基酸工业现状及趋势 世界上最大的氨基酸消费市场是饲料添加剂，氨基酸作为饲料添加剂主要有4 个方面的功效：①促进动物生长发育；②改善肉质，提高产量；③节省蛋白饲料，提高饲料转化率； ④降低成本，提高饲料利用率。目前国内用于饲料添加剂的氨基酸主要有赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸。其中赖氨酸和蛋氨酸占饲料工业的95% 以上，而苏氨酸的使用呈增长趋势，需求的增长促进了产量和产能的提高。表1 为近10 年来，世界三种氨基酸产量及主要生产商。 表1 近10年来世界三种氨基酸产量及主要生产商 品名1996年1999年2002年2006年主要生产商 DL-蛋氨酸35 50 55 65 德固萨、住友、诺伟司、安迪苏 L-赖氨酸30 60 65 80 味之素、ADM、巴斯夫、大成、德固萨、协和、希杰L-苏氨酸 2.5 3 4 12 味之素、ADM、德固萨、协和 1、蛋氨酸 近年来，国内外市场对蛋氨酸的需求逐年强劲增长，成为需求增长最快的氨基酸品种之一。1993年，全世界蛋氨酸产量为26万t，1999年达50万t，2002年为55万t。目前，全球的年产能约为100万t，年产量约为70万t。预计全球总产能会达到110万t/年左右，但产量不会超过70万t，市场仍将明显供过于求。蛋氨酸的生产主要集中在安迪苏、德固赛和诺伟司，约占世界产量的90%，其中诺伟司的产能最大。 1.1中国市场概况 在中国市场，每年都要从国外大量进口蛋氨酸，现已成为中国化学原料药进口的大宗产品，2003年进口量高达7万t，进口额过1亿美元。据专家预测，到2010年，全世界蛋氨酸需求将达到90万t，中国的需求量也将超过10万t。近年中国对蛋氨酸的需求量还将持续增长，但一定时期内依靠大量进口来满足。中国是世界第2大饲料生产国，市场需求的年增长率7%-8%，蛋氨酸基本依靠进口。在中国市场，日本公司占据了43%份额、德固赛为21%、诺伟司10%、安迪苏为21%，其他占5%。由于中国蛋氨酸市场快速扩张且竞争日趋激烈，国外蛋氨酸生产厂商均加大了在中国的销售力度。 目前，中国生产蛋氨酸在工艺技术、原料、设备、成本等方面还存在一些有待解决的问题，但火爆的市场已对企业产生了巨大的诱惑，已有企业着手蛋氨酸规模生产的研发、设计和规划。 据了解，德固赛并未忽视蛋氨酸医药保健用途的开发。2004年12月德固赛在广西南宁武鸣投资的安力泰美诗药业公司的L-(左旋)蛋氨酸新生产线正式建成投产。本次新建的这条

氨基酸代谢教案

生物化学课程 教 案 课程编号： 总学时：周学时： 适用年级专业（学科类）： 开课时间：学年第学期 使用教材： 授课教师姓名：

第八章氨基酸代谢 第一节蛋白质的营养作用 一、蛋白质的生理功能（5分钟） (一)维持组织的生长、更新和修复蛋白质是组织、细胞的重要结构物质，参与组织、细胞的组成。膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持组织、细胞的生长、更新和修复。 (二)参与多种重要的生理功能人体内有多种功能的蛋白质、多肽，执行多种特殊生理功能，如催化功能(如酶)、调节功能(如激素)、运输功能(如血红蛋白、脂蛋白)、储存功能(如肌红蛋白、铁蛋白)、保护功能(如抗体、补体、凝血酶原)、维持体液胶体渗透压(如清蛋白)等。 (三)氧化供能体内蛋白质、多肽分解成氨基酸后，经脱氨基作用生成的α酮酸可直接或间接参加三羧酸循环氧化分解。每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ(4.1kcal)能量，是体内能量来源之一。一般来说，成人每日约有18％的能量来自蛋白质。因为蛋白质的这种功能可由糖及脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。 (四)转变为糖类和脂肪。 二、氮平衡（5分钟） 蛋白质的含氮量平均约16%，食物中的含氮物质绝大多数是蛋白质，因此机体内蛋白质代谢的概况可根据氮平衡实验来确定。即测定尿与粪中的含氮量(排出氮)及摄入食物的含氮量(摄入氮)可以反映人体蛋白质的代谢概况。氮平衡有三种情况 (1)氮总平衡：摄入氮=排出氮,反映正常成人的蛋白质代谢情况,即氮的“收支”平衡。 (2)氮正平衡：摄入氮＞排出氮,部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。 (3)氮负平衡：摄入氮＜排出氮。例如饥饿或消耗性疾病患者。 三、蛋白质的营养价值（10分钟） 人体内有8种氨基酸不能合成，即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸，必须由食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值高，反之营养价值低。 第二节蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化与吸收（自学） 二、蛋白质的腐败作用（5分钟） 肠道细菌对未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸所起的作用称为蛋白质的腐败作用。因此，蛋白质的腐败作用是细菌的代谢过程，以无氧分解为主。腐败作用的大多数产物对人体有害，如氨基酸脱羧反应产生胺类、脱氨基反应产生氨，以及其他物质，如苯酚、吲哚、硫化氢等；腐败作用也可产生少量脂肪酸、维生素等可被机体利用的物质。值得一提的是，酪氨酸脱羧产生的酪胺和苯丙氨酸脱羧产生的苯乙胺若不能在肝分解而进入脑内，可分别经β羟化形成β羟酪胺和苯乙醇胺．后二者与儿茶酚胺结构类似，称假神经递质，可对大脑产生抑制作用。

氨基酸代谢复习题-带答案

第八章氨基酸代谢 一、名词解释 86、转氨基作用 答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。 87、必需氨基酸 答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His和Arg。 88、尿素循环 答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。 89、生酮氨基酸 答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。 90、生糖氨基酸 答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。组成蛋白质的 20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。 91、脱氨基作用 答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。 92、联合脱氨基作用 答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 93、蛋白酶 答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。 94、肽酶 答案：（Peptidase）水解多肽链羧基末端肽键（羧肽酶）或氨基末端肽键（氨肽酶）。 二、填空题 124、氨的同化途径有合成途径、合成途径。 答案：谷氨酸；氨甲酰磷酸 125、由无机态的氨转变为氨基酸，首先是形成，然后由它通过作用形成其它们氨基酸。

代谢组学研究进展综述

代谢组学技术及其在中医研究中的探讨 姓名：郭欣欣学号：22009283 导师：刘慧荣 代谢组学(metabonomics) 是20世纪90年代中期发展起来的一门新兴学科,是关于生物体系受刺激或扰动后(如将某个特定的基因变异或环境变化后) 其代谢产物(内源代谢物质) 种类、数量及其变化规律的科学。它研究的是生物整体、系统或器官的内源性代谢物质的代谢途径及其所受内在或外在因素的影响。常用的方法是检测和量化一个生物整体代谢随时间变化的规律;建立内在和外在因素影响下,代谢整体的变化轨迹,反映某种病理(生理) 过程中所发生的一系列生物事件。 1 代谢组学研究技术平台 代谢组学研究的技术平台包括以下几个部分:前期的样品制备,中期的代谢产物检测、分析与鉴定以及后期的数据分析与模型建立。 前期代谢组学研究常用的检测技术,一般不需要对标本行特别的分离、纯化等。但离体条件下,细胞或组织内的代谢状态可迅速改变,代谢物的质与量亦随之变化,为正确反映在体的真实信息,须立即阻断内在酶的活性。最为常用的是冰冻/液氮降温法及冷冻、干燥的保存技术,尽管如此,细胞间仍始终有一低水平的代谢活动,需尽量避免氧化等活化因素。 中期代谢产物的检测、分析与鉴定是代谢组学技术的核心部分,最常用的是NMR及质谱(MS)两种。 核磁共振技术是利用高磁场中原子核对射频辐射的吸收光谱鉴定化合物结构的分析技术,生命科学领域中常用的是氢谱( 1H NMR ) 、碳谱(13C NMR)及磷谱(31P NMR)三种。可用于体液或组织提取液和活体分析两大类。 NMR技术在代谢组学中的应用越来越广泛,它具有如下优点: ①无损伤性,不破坏样品的结构和性质; ②可在一定的温度和缓冲范围内进行生理条件或接近生理条件的实验; ③与外界特定干预相结合,研究动态系统中机体化学交换、运动等代谢产物的变化规律; ④实验方法灵活多样。但仪器价格及维护费用昂贵限制了该技术的进一步普及。 质谱技术是将离子化的原子、分子或是分子碎片按质量或是质荷比(m/e)大小顺序排列成图谱,并在此基础上,进行各种无机物、有机物的定性或定量分析。新的离子化技术则使质谱技术的灵敏度和准确度均有很大程度的提高。NMR技术与MS技术相比,各有其优缺点,需要在研究中灵活选用。总体而言,NMR技术应用的更为广泛。此外,根据代谢组学的研究需要,还常用于其他的一些分析技术,如气相色谱(GC) ,高效液相色谱仪(HPLC) ,高效毛细管电泳(HPCE)等。它们往往与NMR或MS技术联用,进一步增加其灵敏性。但不容忽视的是,随着分析手段更新,敏感性及分辨率提高,“假阳性”的概率也就越大,可能是仪器技术方法固有的，亦或是数据分析过程中产生的。 后期代谢组学研究的后期需借助于生物信息学平台。它往往借助于一定的软件,联合多种数据分析技术,将多维、分散的数据进行总结、分类及判别分析,发现数据间的定性、定量关系,解读数据中蕴藏的生物学意义,阐述其与机体代谢的关系。如果说分析技术在我们面前打开了“一扇门”,正确的数据分析方法和模型建立便是“找到宝藏”的钥匙。 主成分分析法( PCA) 是最常用的分析方法。其将分散于一组变量上的信息集中于几个综合指标(PC)上,如糖代谢、脂质代谢、氨基酸代谢等,利用主成分描述机体代谢的变化情况,发挥了降维分析的作用,避免淹没于大量数据中。其他的模式识别技术,如聚类分析、辨别式功能分析、最小二乘法投影法等在代谢组学研究中亦有其重要的地位。 现实情况下,代谢组学的数据更为复杂,特别是NMR对病理生理过程的研究,将代谢物的表达谱与时间相联系,分析时更加困难,需要借助复杂的模型或是专家系统进行分析(在应用

氨基酸概况主要供应商

氨基酸概况主要供应商文档编制序号：[KKIDT-LLE0828-LLETD298-POI08]

氨基酸工业现状及趋势 世界上最大的氨基酸消费市场是饲料添加剂，氨基酸作为饲料添加剂主要有4 个方面的功效：①促进动物生长发育；②改善肉质，提高产量；③节省蛋白饲料，提高饲料转化率；④降低成本，提高饲料利用率。目前国内用于饲料添加剂的氨基酸主要有赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸。其中赖氨酸和蛋氨酸占饲料工业的95% 以上，而苏氨酸的使用呈增长趋势，需求的增长促进了产量和产能的提高。表1 为近10 年来，世界三种氨基酸产量及主要生产商。 表1 近10年来世界三种氨基酸产量及主要生产商 品名1996年1999年2002年2006年主要生产商DL-蛋氨酸35 50 55 65 德固萨、住友、诺伟司、安迪苏 L-赖氨酸30 60 65 80 味之素、ADM、巴斯夫、大成、德固萨、协和、希 杰 1、蛋氨酸 近年来，国内外市场对蛋氨酸的需求逐年强劲增长，成为需求增长最快的氨基酸品种之一。1993年，全世界蛋氨酸产量为26万t，1999年达50万t，2002年为55万t。目前，全球的年产能约为100万t，年产量约为70万t。预计全球总产能会达到110万t/年左右，但产量不会超过70万t，市场仍将明显供过于求。蛋氨酸的生产主要集中在安迪苏、德固赛和诺伟司，约占世界产量的90%，其中诺伟司的产能最大。 中国市场概况 在中国市场，每年都要从国外大量进口蛋氨酸，现已成为中国化学原料药进口的大宗产品，2003年进口量高达7万t，进口额过1亿美元。据专家预测，到2010年，全世界蛋氨酸需求将达到90万t，中国的需求量也将超过10万t。近年中国对蛋氨酸的需求量还将持续增长，但一定时期内依靠大量进口来满足。中国是世界第2大饲料生产国，市场需求的年增长率7%-8%，蛋氨酸基本依靠进口。在中国市场，日本公司占据了

代谢组学在植物研究领域中的应用

Botanical Research 植物学研究, 2016, 5(1), 26-33 Published Online January 2016 in Hans. https://www.wendangku.net/doc/3010424557.html,/journal/br https://www.wendangku.net/doc/3010424557.html,/10.12677/br.2016.51005 Application of Metabolomics in Plant Research Guixiao La1, Xi Hao1, Xiangyang Li1, Mingyi Ou2, Tiegang Yang1* 1Industrial Crops Research Institute, Henan Academy of Agricultural Sciences, Zhengzhou Henan 2China Tobacco Guizhou Industrial Co. Ltd., Guiyang Guizhou Received: Dec. 10th, 2015; accepted: Dec. 25th, 2015; published: Dec. 30th, 2015 Copyright ? 2016 by authors and Hans Publishers Inc. This work is licensed under the Creative Commons Attribution International License (CC BY). https://www.wendangku.net/doc/3010424557.html,/licenses/by/4.0/ Abstract Metabolomics is an emerging omics technology after genomics and proteomics, which can qualify and quantify all small molecular weight metabolites in an organism or cells in a short time. With the technology development of gas chromatography-mass spectrometer (GC-MS), liquid chroma-tography-mass spectrometer (LC-MS) and capillary electrophoresis-mass spectrometry (CE-MS), and the improvement of data process method and presented huge advantages, plant metabolomics has been used in multiple research fields such as functional genomics, metabolism pathway, crop improvement... In this paper, we reviewed the recent progress in plant metabolomics and the put-ative problem in this research field. Moreover, the application prospects of the plant metabolom-ics were also forecasted. Keywords Metabolomics, Plant, Advance, Prospect 代谢组学在植物研究领域中的应用 腊贵晓1，郝西1，理向阳1，欧明毅2，杨铁钢1? 1河南省农业科学院经济作物研究所，河南郑州 2贵州中烟工业有限责任公司，贵州贵阳 *通讯作者。

氨基酸类鱼类诱食剂

氨基酸类鱼类诱食剂 氨基酸分D型、L型和DL型，作为鱼类诱食剂来讲，L型比D型的诱食效果高一倍。 1.L-丙氨酸（L-α-丙氨酸) L-丙氨酸为白色结晶性粉末，属于甜味型氨基酸，甜度约为蔗糖的70%。溶于水不溶于乙醇和乙醚，由蚕丝蛋白质水解制成。制作鱼类诱食剂时建议添加量为0.04-lg/kg，除对虹鳟鱼之外，几乎对所有的海、淡水鱼类及水产动物都具有诱食性。 销售单位：化学试剂商店(5-20g/瓶)、食品添加剂商店。 2.L-精氨酸 白色结晶性粉末，水溶液为强碱性，由胶原蛋白质分离制得，易溶于水，不溶于乙醚，微溶于乙醇。对鲤鱼、鲫鱼、鲂鱼和大麻哈鱼有诱食作用。鲶鱼有暂时性忌避反应。制作钓饵时建议添加量为：0.3-1.5g/kg。 销售单位：化学试剂商店、食品添加剂商店、饲料公司。 3.L-天冬氨酸(L-氨基琥珀酸) 无色透明至白色的结晶或结晶性粉末，酸味型的氨基酸，难溶于冷水，易溶于热水和酸、碱及食盐水中。不溶于乙醇和乙醚。对牙鲷有诱食效果，对其他鱼类诱食效果不明显。 销售单位：化学试剂商店。 4.甘氨酸(氨基乙酸) 白色结晶或结晶性粉末，用明胶水解经分离制成，甜味型氨基酸。易溶于水，不溶于乙醇和乙醚。对几乎所有的海、淡水鱼类和水产动物均具有强烈的诱食效果。建议添加量为 1-2g/kg。 销售单位：化学试剂商店、食品添加剂商店。 5.L-组氨酸 白色结晶性粉末，苦味氨基酸。易溶于水，不溶于乙醇和乙醚。对虹鳟鱼有明显的诱食效果。销售单位：化学试剂商店。 6.L-异亮氨酸 白色结晶性粉末或结晶性薄片，苦味氨基酸。易溶于水、无机酸和碱溶液，不溶于冷乙醇和乙醚。在加工时遇热不受损失(如加工膨化钓饵时)。对泥鳅、牙鲷有明显的诱食性。 销售单位：化学试剂商店。 7.L-亮氨酸 白色晶体或结晶性粉末，苦味型氨基酸。易溶于水、无机酸和碱溶液。不溶于乙醚，微溶于乙醇。145-l48'C时升华。对鳕鱼有明显的诱食效果。 销售单位：化学试剂商店。 8.L-赖氨酸 赖氨酸非常活泼，受热时易分解破坏，故常使用的L-赖氨酸盐为白色结晶性粉末，受热后

氨基酸的代谢

一、氨基酸代谢的概况 ?重点、难点 ?第一节蛋白质的营养作用 ?第二节蛋白质的消化,吸取 ?第三节氨基酸的一般代谢 ?第四节个别氨基酸代谢 食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。 图8-2 氨基酸代谢库 二、氨基酸的脱氨基作用 脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。 (一)氧化脱氨基作用

氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。 1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。 谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。 (二)转氨基作用 转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。转氨酶催化的反应是可逆的。因此，转氨基作用既属于氨基酸的分解过程，也可用于合成体内某些营养非必需氨基酸。 图8-4 转氨基作用 除赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用。人体内有多种转氨酶分别催化特异氨基酸的转氨基反应，它们的活性高低不一。其中以谷丙转氨酶(glutamicpyruvic transaminase，GPT，又称ALT)和谷草转氨酶(glutamic oxaloacetictransaminase，GOT，又称AST)最为重要。它们催化下述反应。 转氨酶的分布很广，不同的组织器官中转氨酶活性高低不同，如心肌GOT最丰富，肝中则GPT最丰富。转氨酶为细胞内酶，血清中转氨酶活性极低。当病理改变引起细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时，转氨酶大量释放，血清转氨酶活性明显增高。如急性肝炎病人血清GPT活性明显升高，心肌梗死病人血清GOT活性明显升高。这可用于相关疾病的临床诊断，也可作为观察疗效和预后的指标。 各种转氨酶的辅酶均为含维生素B6的磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。它们在转氨基反应中起着氨基载体的作用。在转氨酶的催化下，α—氨基酸的氨基转移到磷酸吡哆醛分子上，生成磷酸吡哆胺和相应的α—酮酸；而磷酸吡哆胺又可将其氨基转移到另一α—酮酸分子上，生成磷酸吡哆醛和相应的α—氨基酸(图8—6)，可使转氨基反应可逆进行。

代谢组学综述

代谢组学综述 摘要：代谢组学是20世纪90年代中期发展起来的对某一生物或细胞所有低相对分子质量代谢产物进行定性和定量分析的一门新学科,由于其广泛的应用前景,目前已成为系统生物学的重要组成部分。现简要介绍了代谢组学的含义、代谢组学研究的历史沿革、当前代谢组学研究中的分析技术、数据解析方法,综述了代谢组学在药物毒理学研究、疾病诊断、植物和中药等领域的应用情况,并对当前代谢组学研究中存在的问题及发展趋势进行探讨。 关键词：代谢组学研究技术 随着人类基因组计划等重大科学项目的实施,基因组学、转录组学及蛋白质组学在研究人类生命科学的过程中发挥了重要的作用, 与此同时, 代谢组学（metabolomics）在20世纪90年代中期产生并迅速地发展起来, 与基因组学、转录组学、蛋白质组学共同组成系统生物学。基因组学、转录组学、蛋白质组学和代谢组学等各种组学0在生命科学领域中发挥了重要的作用, 它们分别从调控生命过程的不同层面进行研究, 使人们能够从分子水平研究生命现象, 探讨生命的本质, 逐步系统地认识生命发展的规律。这些组学手段加上生物信息学, 成为系统生物学的重要组成部分。 代谢组学的出现和发展是必要的, 同时也是必须的。对于基因组学和蛋白质组学在生命科学研究中的缺点和不足, 代谢组学正好可以进行弥补。代谢组学研究的是生命个体对外源性物质(药物或毒物)的刺激、环境变化或遗传修饰所做出的所有代谢应答, 并且检测这种应答的全貌及其动态变化。代谢组学方法为生命科学的发展提供了有力的现代化实验技术手段, 同时也为新药临床前安全性评价与实践提供了新的技术支持与保障。 1 代谢组学的概念及发展 代谢组学最初是由英国帝国理工大学Jeremy N icholson教授提出的, 他认为代谢组学是将人体作为一个完整的系统, 机体的生理病理过程作为一个动态的系统来研究, 并且将代谢组学定义为生物体对病理生理或基因修饰等刺激产生的代谢物质动态应答的定量测定。2000年, 德国马普所的Fiehn等提出了代谢组学的概念, 但是与N icholson提出的代谢组学不同, 他是将代谢组学定位为一个静态的过程, 也可以称为/代谢物组学, 即对限定条件下的特定生物样品中所有代

氨基酸的一般代谢

氨基酸的一般代谢 食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种来源的氨基酸称为外源性基酸。机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。 氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合成多肽及其他含氮的生理活性物质。除了维生素之外(维生素PP是个例外)体内的各种含氮物质几种都可由氨基酸转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、肌酸、胺类、辅酶或辅基等。 从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α 羧基。氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R 基团的代谢。氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α 酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。R 基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点。 各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同，其中以肝脏最为重要。肝脏蛋白质的更新速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程主要也在肝脏进行。分枝氨基酸的分解代谢则主要在肌肉组织中进行。 食物中蛋白质的含量也影响氨基酸的代谢速率。高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关的酶系，从而使代谢加快(图7-1)。 图7-1氨基酸代谢的基本概况 一、氨基酸的脱氨基作用 图7－2谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氢反应

氨基酸代谢 重要知识点

蛋白质降解及氨基酸代谢 1、细胞内的蛋白质降解 （1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。在营养充足的细胞内没有选择性。饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。 （2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解） 2、细胞内蛋白质降解的意义 （1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式； （3）在需要时降解供肌体需要。 3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。 4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。 5、L谷氨酸——α-酮戊二酸+ NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。

6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。 7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。 8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。 9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。但大多数胺类对动物有毒。体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。 10、NH3去向。（1）重新利用：合成AA、核酸。（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。 11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。 过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天

氨基酸类饲料添加剂-甘氨酸

氨基酸类饲料添加剂-甘氨酸 一 26一中国饲料添加剂2010年第9期(总第99期) 全国饲料添加剂信息站 氨基酸类饲料添加剂一甘氨酸 【别名】甘氨酸;氨基乙酸;氨基醋酸 【化学名】氨基乙酸;氨基醋酸 【英文名】Glycine 【分子式】C2HNO: 【分子量】75.O7 【结构式】H:N—CH2一COOH 【CAS号】56—40—6 【性状】本品为白色单斜晶系或六方晶系 晶体或白色结晶粉末,无臭,有特殊甜味.溶于 水,不溶于乙醇和乙醚.熔点232～236~C(分 解).相对密度1.1607,能与盐酸作用而成盐酸 盐. 【制法】 化学合成甘氨酸的方法主要有氯乙酸氨解 法,施特雷克法(Strecker)和海因法(Hydantion) 三种.目前国内仍采用在国外已被淘汰的氯乙 酸氨解法技术,而国外则采用改进的施特雷克法 和海因法技术路线.由于原料和工艺的不同,氯 乙酸氨解法具有生产成本高,产品质量差的特 点,所生产的甘氨酸大多为工业级,纯度一般在 95%左右,严重制约了其下游的应用,而国外厂 商大多利用丙烯腈副产氢氰酸和羟基乙腈生产

甘氨酸,该法生产成本低,产品质量好,一般纯度可以达到99%以上. 1.氯乙酸氨解法 该法是以氯乙酸为原料,在催化剂乌洛托品 的存在下与氨水反应而得.反应温度5O～ 60~C,常压,反应后物料在乙醇溶液中进行醇析分离,反应时间14～l5小时.是传统的甘氨酸 的合成工艺,工艺简单,对设备要求不高,环境污染压力不大.但是也存在很多不足,一是氯化铵等副产品难以分离,导致产品质量差,不能满足医药和食品工业的需要,若精制则生产成本较高;二是作为催化剂的乌洛托品无法回收,造成很大的资源浪费;三是反应时间长,不易连续操作.目前该法是我国主要的工业化方法,为了克服缺点,提高甘氨酸的质量和收率,国内外化学工作者对此法合成技术进行了深入研究,研究的热点集中在新型催化剂的选择与使用上,另外在强化工艺过程控制,优化反应条件等方面也做了大量的工作. C1CH2COOH+2NH3—_H2NCH2COOH+ NH4C1 2.Strecke法 传统的Strecke法是以甲醛,氰化钠,氯化铵 一 起反应,再加入乙酸,析出得到亚甲基氨基乙腈,将亚甲基氨基乙腈在硫酸存在下加入乙醇分解,得到氨基乙腈硫酸盐,将此硫酸盐用氢氧化钡分解,得到甘氨酸钡盐,然后加入硫酸使钡沉淀,过滤,滤液浓缩,冷却得到甘氨酸结晶.该法

生物化学氨基酸代谢试题及答案

【测试题】 一、名词解释 1.氮平衡 2.必需氨基酸 3.蛋白质互补作用 4.内肽酶 5.外肽酶 6.蛋白质腐败作用 7.转氨基作用 8.氧化脱氨基作用 9.联合脱氨基作用 10.多胺 11.一碳单位 12. PAPS 13. SAM 二、填空题 14．氮平衡有三种，分别是氮的总平衡、____、____ ，当摄入氮＜排出氮时称____。 15．正常成人每日最低分解蛋白质____克，营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。 16．必需氨基酸有8种，分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。17．胰腺分泌的外肽酶有____、____，内肽酶有胰蛋白酶、____和____。 18．氨基酸吸收载体有四种，吸收赖氨酸的载体应是____ ，吸收脯氨酸的载体是____。 19．假神经递质是指____和____，它们的化学结构与____相似。 20．氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____，其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。21．肝脏中活性最高的转氨酶是____，心肌中活性最高的转氨酶是____。 22．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____，ADP和GTP是此酶的变构激活剂，____ 和____是此酶的变构抑制剂。 23．生酮氨基酸有____和____。 24．氨的来源有____、____、____，其中____是氨的主要来源。 25．氨的转运有两种方式，分别是____、____，在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。 26．鸟氨酸循环又称____或____。 28．γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成，其作用是____。 27．尿素分子中碳元素来自____，氮元素来自____和____，每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。29．一碳单位包括甲基、____、____、____、____，其代谢的载体或辅酶是____。 30．可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。 31．肌酸激酶有三种同工酶分别是____、____、____，其中____ 主要存在于心肌中。 32．体内可产生硫酸根的氨基酸有____、____、____，其中____ 是体内硫酸根的主要来源。 33．儿茶酚胺包括____、____、____，帕金森氏病是由于脑组织中____生成减少。 34．支链氨基酸包括____、____、____。 三、选择题 Ａ型题 35．下列哪种氨基酸是生糖兼生酮氨基酸？ A. Gly B. Ser C. Cys D. Ile E. Asp 36．下列哪种不是必需氨基酸？ A. Met B. Thr C. His D. Lys E. Val 37．苯酮酸尿症是由于先天缺乏： A.酪氨酸酶 B.酪氨酸羟化酶 C.酪氨酸转氨酶 D.苯丙氨酸转氨酶 E.苯丙氨酸羟化酶 38．不参与构成蛋白质的氨基酸是： A.谷氨酸 B.谷氨酰胺 C.鸟氨酸 D.精氨酸 E.脯氨酸 39．体内氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.联合脱氨基 C.氧化脱氨基 D.非氧化脱氨基 E.脱水脱氨基 40．肌肉组织中氨基酸脱氨基的主要方式是： A.转氨基 B.嘌呤核苷酸循环 C.氧化脱氨基 D.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基联合 E.丙氨酸－葡萄糖循环

氨基酸代谢

第十二章 氨基酸代谢 第一节 体内氨基酸的来源 一、 外源氨基酸 （一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽 1.场所一：胃 酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶 消化程度：多肽及少量氨基酸 2.场所二：小肠 酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽 ——小肠是蛋白质消化的主要部位 3.场所三：小肠粘膜细胞内 酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。 （二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程 吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转 入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。 2.方式二：γ-谷氨酰基循环 （三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。 组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病） 二、 内源氨基酸 （一）蛋白质的降解及其半寿期 1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。 2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。 （二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径 胃蛋白 胃蛋白酶 + 多肽碎片 胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)

1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋 白 2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。 （3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察 由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。如果这个细胞受损，又不能得到修复，则P53蛋白将参与启动过程，使这个细胞在细胞凋亡中死去。 三、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成氨基酸代谢库 第二节 氨基酸的转换和分解 一、转氨基作用（氨基酸与α-酮酸之间的氨基交换） 1.重要的转氨酶：谷氨酸转氨酶GTA 2.磷酸吡哆醛PLP 是 转氨酶的辅酶. 二、氨基酸脱氨基的途径 （一）氧化脱氨基 1.在肝内谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸脱去氨基 场所：肝、脑、肾细胞线粒体基质 2. 联合脱氨基作用 ① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 ② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 （二）嘌呤核苷酸循环脱去氨基 1.此种方式主要在肌肉组织进行。 α-酮戊二酸 丙酮酸 草酰乙酸 Asp Glu AST Ala α-酮戊二酸 丙酮酸Glu ALT 草酰乙酸

基于液相色谱鄄串联质谱的氨基酸代谢组学方法

DOI :10.3724/SP.J.1096.2013.20743 基于液相色谱?串联质谱的氨基酸代谢组学方法 研究黄芪注射液治疗脑缺血 吴宏伟1　高健2　李韶菁1　唐力英1　许海玉1　唐仕欢1　杨洪军*1 1 (中国中医科学院中药研究所,北京100700)　 2 (河北医科大学药学院,石家庄071002) 摘　要　建立了基于液相色谱?串联质谱技术的氨基酸代谢组学分析方法三选用Diamonsil C 18色谱柱,乙腈?0.1%甲酸为流动相,梯度洗脱,三重四级杆质谱检测器,MRM 扫描方式,12min 内对血浆中12种氨基酸进行定量分析三应用本方法对脑缺血模型和黄芪注射液的治疗作用做出评价三通过偏最小二乘判别分析统计发现,脑缺血12h,其血浆中的氨基酸代谢表达存在显著差异,结合载荷图及VIP 值确定丝氨酸二天冬氨酸二甘胺酸等7种脑缺血生物标识物;采用黄芪注射液治疗后,从得分图上可以看到氨基酸代谢的轨迹发生了较大变化;与脑缺血模型组比较,丝氨酸二天冬氨酸二甘胺酸等生物标识物均向正常水平趋近三关键词　氨基酸代谢组;液相色谱?串联质谱;脑缺血;黄芪注射液 　2012?07?17收稿;2012?10?15接受 本文系中国中医科学院自主选题研究项目(No.Z02067)资助*E ?mail:hongjun0420@https://www.wendangku.net/doc/3010424557.html, 1　引　言 代谢组学是对某一生物或细胞所有低分子量代谢产物进行定性和定量分析的学科[1,2]三随着转化 医学理念的不断深入,代谢组学的分析目标应更加具有针对性三从所有小分子代谢产物中筛选出与疾病具有明确相关性的目标成分群进行分析,不仅可以降低分析的难度二增加准确性,而且可以使找到的生物标识物更有可能应用于临床及药物的评价三 氨基酸在脑代谢的过程中具有重要的生理功能三研究表明,兴奋性氨基酸的大量释放与脑缺血时神经元的损伤具有密切关系[3,4]三本研究建立了一种基于高效液相色谱?串联质谱检测血浆中多种氨基酸的分析方法三本方法与其它衍生化分析法比较[5,6],操作简单,分析时间短三在此基础上对脑缺血的模型及黄芪注射液治疗作用作了评价,脑缺血12h 后,血浆中氨基酸整体表达存在显著差异,确定了丝氨酸二天冬氨酸二甘胺酸等7种生物标识物;经黄芪注射液治疗后,从得分图上可以看到氨基酸代谢的轨迹发生了较大变化;与脑缺血模型组比较,丝氨酸二天冬氨酸二甘胺酸等生物标识物均向正常水平趋近三 2　实验部分 2.1　仪器、试剂与材料 6410三重四级杆质谱(ESI ?QQQ/MS ,Agilent 公司);台式高速离心机(美国Labnet 公司)三酌?氨基丁酸(Gaba ),甘氨酸(Gly ),丙氨酸(Ala ),丝氨酸(Ser ),谷氨酸(Glu ),天冬氨酸(Asp ),同型半胱氨酸(Hcy ),蛋氨酸(Met ),酪氨酸(Tyr ),N ?乙酰天门冬氨酸(Naa ),苯丙氨酸(Phe ),色氨酸(Trp ),氘代丙烯酰胺(Acrylamide ?d 3,内标)标准品(Sigma 公司);甲醇(色谱纯,Fisher 公司);实验用 水为Milli ?Q Water System (Millipore ,Bedfo ?rd ,MA ,ΜSA )过滤后的纯水三实验动物为Wistar 大鼠(雄性,体重180~220g ,由北京维通利华实验动物技术有限公司提供)三黄芪注射液(神威药业有限公司),生产批号:10083041)三 2.2　动物实验 选取Wistar 雄性大鼠,共分为5组,分别为假手术对照组二脑缺血模型组二黄芪注射液给药组(高二中二低3个剂量),每组10只三脑缺血造模方法为的线栓法致局灶性脑缺血(Middle cerebral artery occlusion,MCAO)[7]给药方法为腹腔注射给药,中剂量相当于药品说明书中标识的临床有效剂量,高剂 第41卷2013年3月 分析化学(FENXI HUAXUE )　研究报告Chinese Journal of Analytical Chemistry 第3期344~348

氨基酸的代谢

一、选择题 1.转氨酶的辅酶是（）。E A、NAD+ B、NADP+ C、FAD D、FMN E、磷酸吡哆醛 2. 氨的主要去路是（）。A A、合成尿素 B、合成谷氨酰胺 C、合成丙氨酸 D、合成核苷酸 E、合成非必需氨基酸 3. 1mol尿素的合成需消耗ATP摩尔数是（）。C A、2 B、3 C、4 D、5 E、6 4.有关鸟氨酸循环，下列说法哪一个是错的。（）A A 循环作用部位是肝脏线粒体 B、氨基甲酰磷酸合成所需的酶存在于肝脏线粒体 C、尿素由精氨酸水解而得 D、每合成1mol尿素需消耗4molATP E、循环中产生的瓜氨酸不参与天然蛋白质合成 5．参与尿素循环的氨基酸是（）。B A、蛋氨酸 B、鸟氨酸 C、脯氨酸 D、丝氨酸 E、丙氨酸 6. 一碳单位的载体是（）。B A、二氢叶酸 B、四氢叶酸 C、生物素 D、焦磷酸硫胺素 E、硫辛酸 7 . 在鸟氨酸循环中，尿素有下列哪种物质水解而得。（）C A、鸟氨酸 B、半胱氨酸 C、精氨酸 D、瓜氨酸 E、谷氨酸 8 . 参与转变作用的氨基酸是（）。D A、Tyr B、Trp C、Glu D、Cys E、Ser 9. 人类营养必需氨基酸指（）。A A、Val，Leu B、Trp，Pro C、Phe，Tyr D、Met，Cys E、Ser，Trp 10 .尿素循环与三羧酸循环是通过哪些中间产物的代谢连接起来的。（）C A、Asp B 、草酰乙酸C、Asp和延胡索酸D、瓜氨酸E、Asp和瓜氨酸 11 .尿素循环中，能自由通过线粒体膜的物质是（）。B A、氨基甲酰磷酸 B、鸟氨酸和瓜氨酸 C、精氨酸和延胡索酸 D、精氨酸和代琥珀酸 E、尿素和鸟氨酸 12 .联合脱氨作用所需的酶有（）。B A、转氨酶和D－氨基酸氧化酶 B、转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶 C、转氨酶和腺苷酸脱氢酶 D、腺苷酸脱氢酶和L-谷氨酸脱氢酶 E、以上都是 13. 不能脱下游离氨的氨基酸脱氨方式是（）。B A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、以上都是 14. 能增加尿中酮体排出量的氨基酸是（）。A A、Leu B、Gly C、His D、Ser E、Ala 15. 即增加尿中葡萄糖也增加尿中酮体的排出量的氨基酸是（）。E A、Ile B、Trp C、Tyr D、Thr E、以上都是 16. 动物体内转氨酶的种类虽然很多，但就其辅酶来说仅有一种，即（）。E A、磷酸 B、辅酶A C、辅酶Ⅰ D、辅酶Ⅱ E、磷酸吡哆醛