抗体的结构与功能

来源：医学全在线更新：2007-12-3 医学论坛

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免疫球蛋白的结构与功能

一、免疫球蛋白分子的基本结构

Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。

图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图

（一）轻链和重链

由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。

1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：

kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。

2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L 链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。

（二）可变区和恒定区

通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。

1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。

L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。

图2-4 与表位结合高变区示意图（G表示相对保守的甘氨酸）

2．恒定区（constant region,C区）位于L链靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H 链靠近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其C区的结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二体（或称抗抗体）均能与这两种抗不同外毒素的抗体（IgG）发生结合反应。这是制备第二抗体，应用荧光、酶、同位毒等标记抗体的重要基础。

（三）功能区

Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能区（domain）约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。

1．L链功能区分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）两功能区。

2．H链功能区IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。如要表示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C（表示恒定区）后加上相应重链名称（希腊字母）和恒定区的位置（阿拉伯数字），例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来表示。

IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold,Ig fold）,每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构（betapleated sheets），每个β片层结构由3至5股反平行的多肽链组成。可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成

高变区环（hypervariable loops），是与抗原结合的位置。

3．功能区的作用

（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-binding site），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点。

（2）CL和CH上具有部分同种异型的遗传标记。

（3）CH2：IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径。母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传递到胎体内。

（4）CH3：IgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细胞Fc段受体的功能。IgMCH3（或CH3因部分CH4）具有补体结合位点。IgE的Cε2和Cε3功能区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FCεRI有关。

4．铰链区（hinge region）铰链区不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关。铰链区位于CH1和CH2之间。不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个半胱氨酸残基。铰链区包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易发生伸展及一定程度的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。铰链区对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感，当用这些蛋白酶水解免疫球蛋白分子时常此区发生裂解。IgM和IgE缺乏铰链区。医学全在线https://www.wendangku.net/doc/3911866500.html,

（四）J链和分泌成分

1．J链（joining chain）存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用。

2．分泌成分（secretory component,SC）又称分泌片（secretory piece）,是分泌型IgA 上的一个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜表面。SC的存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。

（五）单体、双体和五聚体

1．单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，如IgG、IgD、IgE血清型IgA。

2．双体由J链连接的两个单体，如分泌型IgA（secretory IgA,SIgA)二聚体（或多聚体）IgA结合抗原的亲合力（avidity）要比单体IgA高。

图2-5 分泌型IgA结构示意图

3．五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。μ链Cys414（Cμ3）和Cys575(C端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要。在J链存在下，通过两个邻近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体。由粘膜下浆细胞所合成和分泌的IgM 五聚体，与粘膜上皮细胞表面pIgR(poly-Ig receptor,pIgR)结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜表面成为分泌型IgM(secretory IgM)。

（六）酶解片段

1．本瓜蛋白酶的水解片段Porter等最早用木瓜蛋白酶（papain）水解兔IgG,从而区划获知了Ig四肽链的基本结构和功能。

（1）裂解部位：IgG铰链区H链链间二硫键近N端侧切断。

（2）裂解片段：共裂解为三个片段：①两个Fab段（抗原结合段，fragment of antigen binding）,每个Fab段由一条完整的L链和一条约为1/2的H链组成，Fab段分子量为54kD。一个完整的Fab段可与抗原结合，表现为单价，但不能形成凝集或沉淀反应。Fab中约1/2H 链部分称为Fd段，约含225个氨基酸残基，包括VH、CH1和部分铰链区。②一个Fc段（可结晶段，fragment crystallizable）,由连接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成，分子量约50kD。Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段。

图2-6人分泌型IgA和分泌型IgM的局部产生示意图

图2-7 IgM结构示意图

2．胃蛋白酶的水解片段Nisonoff等最早用胃蛋白酶（pepsin）裂解免疫球蛋白。

（1）裂解部位：铰链区H链链间二硫键近C端切断。

（2）裂解片段：

1）F（ab'）2：包括一对完整的L链和由链间二硫键相连一对略大于Fab中Fd的H链，称为Fd'，约含235个氨基酸残基，包括VH、VH1和铰链区。F（ab'）2具有双价抗体活性，与抗原结合可发生凝集和沉淀反应。双价的F（ab'）2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab。由于应用F（ab'）2时保持了结合相应抗原的生物学活性，又减少或避免了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而在生物制品中有较大的实际应用价值。虽然F（ab'）2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样，但由于缺乏Ig中部分，因此不具备固定补体以及与细胞膜表面Fc受体结合的功能。F（ab'）2经还原等处理后，H链间的二硫可发生断裂而形成两个相同的Fab'片段。

2）Fc'可继续被胃蛋白酶水解成更小的片段，失去其生物学活性。

图2-8 Ig酶水解片段示意图

二、免疫球蛋白分子的功能

Ig是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。

（一）特异性结合抗原

Ig最显著的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区（尤其是V区中的高变区）的空间构成所决定的。Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和电解浓度的影响。在某些情况下，由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇，或有相似的抗原决定簇，一种抗体可与两种以上的抗原发生反应，此称为交叉反应（cross reaction）。

抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决定簇的数目（结合价）也不相同。Fab段为单价，不能产生凝集反应和沉淀反应。F（ab'）2和单体Ig（如IgG、IgD、IgE）为双价。双体分泌型IgA有4价。五聚体IgM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原。

B细胞表面Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体，成熟B细胞主要表达SmIgM和SmIgD，

同一B细胞克隆表达不同类SmIg其识别抗原的特异性是相同的。

（二）活化补体

1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。当抗体与相应抗原结合后，IgG 的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点，开始活化补体。由于Clq6个亚单位中一般需要2个C端的球与补体结合点结合后才能依次活化Clr和Cls，因此IgG活化补体需要一定的浓度，以保证两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合。当Clq一个C端球部结合IgG时亲和力则很低，Kd为10-4M，当Clq两个或两个以上球部结合两个或多个IgG分时，亲合力增高Kd为10-8M。IgG与Clq结合点位于CH2功能区中最后一个β折叠股318～322位氨基酸残基（Glu-x-Lys-x-Lys）。IgM倍以上。人类天然的抗A 和抗B血型抗体为IgM，血型不符合引韦的输血反应发生快而且严重。

2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。

（三）结合Fc受体

不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体，分别用FcγR、FcεR、FcαR等来表示。当Ig 与相应抗原结合后，由于构型的改变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。IgE抗体由于其Fc段结构特点，可在游离情况下与有相应受体的细胞（如嗜碱性粒细胞、肥大细胞）结合，称为亲细胞抗体（cytophilic antibody）。抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用。

1．介导I型变态反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE 高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，合成由细胞FcεRI结合。当相同的变应原再次进入机体时，可与已固定在细胞膜上的IgE结合，刺激细胞脱颗粒，释放组受，合成由细胞脂质来源的介质如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等，引起Ⅰ型变态反应。

2．调理吞噬作用调理作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4b等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原。由于补体对热不稳定，因此又称为热不稳定调理素（heat-labile opsonin）。抗体又称热稳定调理素（heat-stable opsonin）。补体与抗体同时发挥调理吞噬作用，称为联合调理作用。中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的FcγRI （CD64）和FcγRⅡ（CD32），IgG尤其是人IgG1和IgG3亚类对于调理吞噬起主要作用。嗜酸性粒细胞具有亲和力FcγRⅡ，IgE与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用。抗体的调理机制一般认为是：①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥”，从而加强了吞噬细胞的吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后，改变抗原表面电荷，降低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌表面的抗吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜，使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞FcR结合抗原抗体复合物，吞噬细胞可被活化。

图2-9 抗体的调理吞噬作用

3．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用当IgG抗体与带有相应抗原的靶细胞结合后，可与有FcγR的中性粒细胞、单核细胞、巨噬细胞、NK细胞等效应细胞结合，发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（antibodydependent cell-mediated cytotoxicity,ADCC）。目前已知。NK细胞发挥ADCC效应主要是通过其膜表面低亲和力FcγRⅢ（CD16）所介导的，IgG 不仅起到连接靶细胞和效应细胞的作用，同时还刺激NK细胞合成和分泌肿瘤坏死因子和γ干扰素等细胞因子，并释放颗粒，溶解靶细胞。嗜酸性粒细胞发挥ADCC作用是通过其Fc εRⅡ和FcαR介导的，嗜酸性粒细胞可脱颗粒释放碱性蛋白等，在杀伤寄生虫如蠕虫中发挥重要作用。

图2-10 抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（ADCC）

此外，人IgGFc段能非特异地与葡萄菌A蛋白（staphylococcus proteinA,SPA)结合，应用SPA 可纯化IgG等抗体，或代替第二抗体用于标记技术。

（四）通过胎盘

在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中。IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关，如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗感染有重要作用。

三、免疫球蛋白分子的抗原性

Ig本身具有抗原性，将Ig作为免疫原免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不同程度的免疫性。根据IgI不同抗原决定簇存在的不同部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反应的差别，可把Ig的抗原性分为同种型、同种异型和独特型第三种不同抗原决定簇。

（一）同种型

同种型（isotype）是指同一种属内所有个体共有的Ig抗原特异性的标记，要异种体内可诱导产生相应的抗体，换句话说，同种型抗原特异性因种属（specics）而异。同种型的抗原性位于CH和CLH ，同种型主要包括Ig的类、亚类，型和亚型。

1．免疫球蛋的类和亚类（classes and subclasses）

(1)类：决定Ig不同类的抗原性差异存在于H链的恒定区（CH）。根据CH抗原性的差异（即氨基酸组成、排列、构型、二硫键等不同）H链可分为μ、γ、α、δ和ε五类，不同H链与L链组成完整Ig的分子别为IgM、IgA、IgD和IgE。在基因水平上，不同类的H 链恒定区的是由不同的恒定区基因片段所编码。不同类Ig在理化性质及生物学功能上可有较大差异。

（2）亚类：同一类Ig中由于铰链区氨基酸组成和二硫键数目的差异，可分为不同的亚类，亚类间抗原性的差异要小于不同类之间的差异。目前已发现人的α重链有α1和α2两个亚类，分别与L链组成IgA1和IgA2。γ重链有4个亚类，但命名为IgG1、IgG2a、IgG2b 和IgG3。IgM、IgD和IgG，目前尚未发现存在不同的亚类。Ig不同亚类也是由不同的恒定区基因片段编码。

2．免疫球蛋白的型和亚型（types and subtypes）

（1）型：决定Ig型的抗原性差异存在于L链的恒定区（CL），根据CL抗原性的差异（氨基酸的组成、排列和构型的不同）分为κ和λ轻链之比约为2：1；而在小鼠，97%轻链为κ型，λ型只占3%左右。

（2）亚型：根据λ轻链恒定区（C2）个别氨基酸的差异又可分λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型。λ1和λ2在λ轻链190位氨基酸的分别为亮氨酸和精氨酸，λ3和λ4在第154氨基酸分别为某氨酸和丝氨酸。

（二）同种异型

同种异型（allotype）是指同一种属不同个体间的Ig分子抗原性的不同，在同种异体间免疫可诱导免疫反应。同种异型抗原性的差别往往只有一个或几个氨基酸残基的不同，可能是由于编码Ig的结构基因发生点突变所致，并被稳定地遗传下来，因此Ig同种异型可作为一种遗传标记（genetic markers），这种标记主要分布在CH和CL上。

1．γ链上的同种异型γ1、γ2γ3和λ4重链上均存在有同种异型标记，目前已发现：Glma、x、f、z；G2mn;G3mgl、g5、b0、b1、b3、b4、b5、c3、c5、s、t、u、v；G4m4a、4b。共20种左右。其中G表示λ链，1、2、3或4表示亚类λ1、λ2、λ3和λ4，m代表标记（marker）。

除Glmf和z位于IgG1分子的Cγ1区外，其余的Gm均位于Fc部位。一条γ链可能同时具有一个以上的Gm标志，如白种人常常在γ1H链Cγ1区有G1mz,Fc部位有G1ma。由于人第14号染色体编码四种IgG亚类的C区基因Cγ1、Cγ2、Cγ3和Cγ4是密切连锁的，因此IgGH链各亚类Gm标记可作为间倍体（haplotype）遗传给子代。

2．α链上的同种异型α2H链已发现有A2m1和A2m2两种。A2m1在411、428、458和467位氨酸上分别为苯丙氨酸、天冬氨酸、亮氨酸、缬氨酸；A2m2则分别为苏氨酸、谷氨酸、异亮氨酸和丙氨酸。α1H链上尚未发现有同种异型存在。

3．ε链上的同种异型目前只发现Em1一种同种异型。

4．κ链上的同种异型旧称为Inv,现分为Km1、2和3。Km1在153位和191位氨基酸上分别为缬氨酸和亮氨酸，Km2分别为丙氨酸和亮氨酸，Km3分别为丙氨和缬氨酸。λ轻链上尚未发现有同种异型。

（三）独特型

独特型（idiotype）为每一种特异性IgV区上的抗原特异性。不同抗体形成细胞克隆所产生的IgV区具有与其客观存在抗体V区不同的抗原性，这是由可变区中成其是超变区的氨基酸组成、排列和构型所决定的。所以，在单一个体内所存在的独特型数量相当大，可达107以上。独特型的抗原决定簇称为独特位（idiotope）,可在异种、同种异体以及自身体内诱产生相应在的抗体，称为抗独特型抗体（antiidiotypic antibody,αI d），独特型和抗独型抗体可形成复杂的免疫调节中占有得要地位。

表2-1 人免疫球蛋白分子上抗原决定簇的分类

注：γ1～γ4同种异型的命名中，WHO1976年建议采用阿拉数字代号，但目前许多专业实验室仍沿用小写英文字母，在本表中将γ链同种异型阿拉伯数字代号列于相应英文字母代号后的括号中

四、免疫球蛋白分子的超家族

应用DNA序列分析和X晶体衍射分析等研究表明，许多细胞膜表面和机体某些蛋白质分子，其多肽链折叠方式与Ig折叠相似，在DNA水平和氨基酸序列上与IgV区或C区有较高的同源性，它们可能从同一原始祖先基因（primodial ancestral gene）经复制和突变衍生而来。编码这些多肽链的基因称为免疫球蛋白基因超家族（immunoglobulin gene superfamily）,这一基因超家族所编码的产物称为免疫球蛋白超家族（immunogloblin superfamily,IGSF）。

（一）免疫球蛋白超家族的组成

由于细胞表面标记、单克隆抗体以及基因工程研究的进展，近年来发现属于IGSF的成员已达近百种，主要包括T细胞、B细胞抗原识别受体和信号传导分子，MHC及相关分子，Ig受体，某些细胞因子受体，神经系统功能相关分子，以及部分白细胞分化抗原（CD）（表2-2）。

表2-2 免疫球蛋白超家族的组成（成员举例）

（二）免疫球蛋白超家族的特点

1．IGSF的结构特点IGSF的成员均含有1～7个Ig样功能区，第个Ig样功能区约含100（70～110）个氨基酸残基，功能区的二级结构是由3～5个股反平行β折叠股各自形成两个平行β片层的平面（anti-paralle β-pleated sheet）,每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接两个β片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55～75个氨基酸残基，使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠（Ig fold）。

根据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区

或C区同源性的程度，IGSF功能区可分为V组、C1组和C2组。

图2-11 人Ig轻链（λ）多肽折叠示意图

（1）V组：V组功能区的两个半胱氨酸之间含65～75个氨基酸残基，有9个反平行β折叠股，如IgH链和L链V区，TCRα、β、γ、δ链V区，CD4v区，CD8α、β链V区，Thy-1,pIgR和分泌成分（SC）N端四个功能区，CEAN端第一个功能区，PDGFR靠近胞膜的功能区等。

（2）C1组：又称C组。C1组功能区二个半胱氨酸之间约含50～60个氨基酸残基，有7个β折叠股，如IgH链和L链C区（γ、δ和α链的CH1～CH3或μ和ε链的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ链C区，MHc Ⅰ类分子重链α3功能区，β2M，MHCⅡ类分子α2和β2功能区，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能区等。医学全在.线提供https://www.wendangku.net/doc/3911866500.html,

（3）C2组：又称H组。C2组功能区的氨基酸排列的顺序类似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50～60，有7个β折叠股，这种结构介于V组和C1组之间，如CD3γ、δ和ε链，CD2和LFA-3（CD58），pIgR靠近胞膜功能区，FcγR Ⅰ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα链、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7个功能区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR。PDGFR第1至4功能区，以及N-CAM、CD22、CD48分子等。

2．IGSF功能特点IGSF的功能是以识别为基础，因此又称为识别球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily）。IGSF很可能最起源于原始的具有粘功能的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不同的功能区。IGSF识别的基本方式有以下几种。

（1）IGSF和IGSF相互识别：①同嗜性相互作用（heterophilic interaction）如相同神经细胞粘附分子（N-CAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；②异嗜性相互作用（heterophilic interaction）,如CD2与LFA-3，CD4与MHC

Ⅱ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），poly IgR与多聚Ig,FcγRⅠ(CD64)、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）与IgG Fc 段，FcγRⅠ与Ige Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别。

图2-12免疫球蛋白超家族V组、C1组和C2组结构模式图

（2）IGSF和结合素（integrin）相互识别：如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）与LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）与VLA-4（CD49d/CD29）之间的相互作用。

（3）IGSF和其它分子的相互识别：包括TCR识别MHCⅠ类或Ⅱ类分子与抗原复合物，细胞因子受体识细胞因子等。

抗原、抗体基本概念

一、抗原、抗体的概念及抗原抗体的关系 （一）抗原（Antigen） 凡能刺激机体产生抗体，并能与抗体发生特异性结合的物质称为抗原。物质所具有的这种特性称为抗原性（Antigenicity）。 （二）抗体 是机体受抗原刺激后，在体液中出现的一种能与相应抗原发生反应的球蛋白，称免疫球蛋白（Immunoglobulin, Ig）。含有免疫球蛋白的血清称免疫血清。 （三）抗原与抗体的关系 抗原是引起机体产生免疫反应的主要外因，决定免疫反应的特异性，机体与抗原物质的斗争过程中为加速循环和排除抗原而产生的抗体、致敏淋巴细胞等物质，是机体排除异体物质的保护性反应。没有抗原的刺激，机体不能产生抗体；没有抗原物质，也无法检测抗体的存在；利用抗体可以检测抗原物质。 二、抗原的性质及种类 （一）抗原的性质 1．异种异体物质机体能对进入体内的异种、异体的大分子物质产生抗体，该物质与机体的种类关系愈远，其抗原性就愈强，机体的免疫反应也更强。例如鸭血清蛋白对鸡的免疫原性较弱，而对家兔则能引起较强的免疫反应。 同种异体物质也可具有抗原性，同种不同个体之间，同一类型的细胞和组织，其抗原性也有差异，例如人的红细胞有ABO血型抗原及Rh型抗原。人类白细胞和其它组织的细胞膜上也具有组织相容性复合物的抗原物质（Man Histocompatibility complex, MHC）。 自身抗原：机体对本身所具有的物质不产生免疫反应。但在某些条件下，使机体某种物质、细胞或组织成分具有抗原性时，也可导致机体产生免疫反应。此具有抗原性的自身物质称自身抗原（Autoantigen），所产生的抗体称为自身抗体（Autoantibody）。如自身组织变性，机体组织或细胞在各种理化因素作用下，引起化学组成的分子排列和构型改变，形成新的抗原决定簇，例如服用安替比林、匹拉米洞等药所致白细胞减少，就是由于所服用药物改变了白细胞的一部分表面化学结构，形成新的抗原决定簇，激活免疫活性细胞产生白细胞抗体（自身抗体），导致白细胞减少症。在外伤、感染和炎症时，可能使隐蔽性抗原如精子、甲状腺球蛋白等释放，引起机体产生免疫反应。 并非异物都是抗原，例如砂尘和一些非生物性高分子聚合物，仅能激发细胞吞噬反应而不能使机体产生抗体或致敏淋巴细胞。 2．大分子胶体凡具有抗原性的物质，分子愈大，抗原性愈强（如细菌、蛋白质）。一般认为抗原分子量愈大，其表面积相应较大，接触免疫细胞机会增多，在体内停留时间较长，不易排除，因而对机体刺激作用也强。一般具有免疫原性的物质，其分子量常在10000以上。对于蛋白质组成的抗原，其分子量小于5000~10000免疫原性很弱或完全没有。但某些低分子量多肽、如胰岛素（分子量5734），升血糖激素（分子量3800），血管紧张素（分子量1031），对某些实验动物还是具有一定的免疫原性。分子量小的物质团聚成的多聚体或吸附于其它胶体（载体）表面，形成大分子表面结构时，如和蛋白质结合，即具有大分子胶体特性，可使小分子物质获得或增强抗原性，如细菌的多糖成分、青霉素等化学药物。 3．抗原的特异性各种抗原物质的化学组成虽然很复杂，但能刺激机体产生抗体并与抗体反应相结合的化学组成，仅仅是抗原物质表面的一些具有活性的化学基因－化学结构及空间构型，称为抗原物质决定簇（基）（Antigenic determinant）。各种抗原物质各有其特异的抗原决定簇，但不同的抗原物质常含有共同的抗原成分，称为类属抗原。在分类上相近的种类之间的同一类蛋白质抗原，可表现出类属抗原关系。多种物质结构的相似性，决定这些物质抗原上的类属关系，而分子结构的差异性，决定各种物质的抗原特异性。 抗原的特异性是临床诊断、预防、治疗的基础。各种特异诊断抗体的制备依靠特异性抗原物质的获得；在不易获得特异性抗原的条件下，可利用类属抗原代替。但在鉴别抗原时，应注意区分类属抗原，以免误诊。 一般认为，环状构型要比直线排列的分子免疫原性强，聚合状态的比单体强。具有大分子量的异物，无论具有何种构型，基本上具有免疫原性。但明胶和核酸免疫原性很弱或无。 免疫原的抗原决定簇是否暴露，抗原决定簇之间的距离是否适当，对于免疫原性强弱亦有很大影响。凡暴露的抗原决定簇的数目多，间距大，免疫原性也就较强。能与抗体分子结合的抗原决定簇的总数，称为抗原的结合价。简单的半抗原一般只能与一个抗体分子结合，是单价抗原。根据抗原分子大小推算，有100个氨基酸的多肽，约有14～20个不重叠的抗原决定簇，即有14～20个抗原结合价。 （二）抗原的种类

抗体的基本结构(精制甲类)

免疫球蛋白目录 1. 拼音 2. 英文参考 3. 概述 4. 免疫球蛋白分子的基本结构 1. 轻链和重链 2. 可变区和恒定区 3. 功能区 4. J链和分泌成分 5. 单体、双体和五聚体 6. 酶解片段 5. 免疫球蛋白分子的功能 1. 特异性结合抗原 2. 活化补体 3. 结合Fc受体 4. 通过胎盘 6. 免疫球蛋白分子的抗原性 1. 同种型 2. 同种异型 3. 独特型 7. 免疫球蛋白分子的超家族 1. 免疫球蛋白超家族的组成 2. 免疫球蛋白超家族的特点 8. 各类免疫球蛋白的生物学活性 1. IgG 2. IgA 3. IgM 4. IgD 5. IgE 9. 免疫球蛋白基因的结构和抗体多样性 1. Ig重链基因的结构和重排 2. Ig轻链基因的结构和重排 3. 抗体多样性的遗传学基础

10. 药理作用 11. 药品说明书 1. 适应症 2. 用量用法 12. 相关文献 具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。是由机体的B淋巴细胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 轻链和重链

免疫球蛋白的结构

第一节免疫球蛋白的结构（The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体（antibody, Ab）。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。 实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。1968年和1972年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。 Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏（Bence Jones, BJ）蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构 The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区（hinge region）连接到主干上形成一个"Y"形分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。

抗体和抗体的结构详解之欧阳家百创编

抗体和抗体的结构详解 欧阳家百（2021.03.07） 2014-10-21 00:00 来源：丁香园点击次数： 3476 关键词：抗体 结构 抗体,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一种能特异性结合抗原的糖蛋白,而抗原是在易感染动物体内引发抗体产生的物质。在体内,抗体是由于外源性分子的侵袭而产生的。抗体以一个或者多个 Y 字形单体存在,每个 Y 字形单体由 4 条多肽链组成,包含两条相同的重链和两条相同的轻链。轻链和重链是根据它们的分子量大小来命名的。Y 字形结构的顶端是可变区,为抗原结合部位。 任何一个抗体的轻链都可以分为κ或λ型(基于小分子多肽结构上的差异),每一个抗体的重链则决定了它的类或型。抗体结构 重链

哺乳动物Ig的重链一共有五种,分别用希腊字母α、δ、ε、γ和μ 来命名,相对应组成的抗体就称为 IgA、IgD、IgE、IgG和IgM五种抗体。不同的重链在大小和组成上有所区别,α和γ包含大约 450 个氨基酸,而μ 和ε则有大约 550 个氨基酸。 每个重链有两个区:恒定区和可变区。所有同一型的抗体其恒定区都是相同的,不同型的抗体之间则存在差异。重链γ、α和δ的恒定区的组成为 3 个前后串联的Ig结构域,并有一个铰链区增加它的灵活性;重链μ 和ε的恒定区则由 4 个Ig结构域组成。不同 B 细胞产生的抗体其重链的可变区不同,但同一种 B 细胞或细胞克隆产生的抗体其可变区则是相同的,每一个重链的可变区都是大约 110 个氨基酸长度,并组成一个单独的Ig结构域。 轻链 哺乳动物只有两种轻链:λ型和κ型,每条轻链有两个前后相连的结构域:一个恒定区和一个可变区。轻链的长度大约为 211~217 个氨基酸, 每个抗体包含的两条轻链总是相同的,对哺乳动物来说每一个抗体中的轻链只有一个型:κ或λ型。在一些低等的脊椎动物中,像软骨鱼类 (软骨鱼)和硬骨鱼类体内也会发现其他型的轻链如ι(iota) 型。 Fab和Fc段 Fc 段可以直接结合酶或荧光染料来标记抗体,是在 ELISA 过程中抗体铆钉在板上的部位,也是在免疫沉淀、免疫印迹和免疫组化中识别并结合二抗的部位。抗体可以被蛋白水解酶如木瓜蛋白酶水解成 2 个 F(ab) 段和一个 Fc 段,或者被胃蛋白酶从铰链区断开,水解成一个 F(ab)2 段和一个 Fc 段。IgG抗体片段有时是非常有用的,由于缺少 Fc 段,F(ab) 段即不会和抗原发生沉淀,也不会在活体研究中被免疫细胞捕获。因为分子片段较小,且缺乏交联功能(由于 Fc 段的缺失),Fab 段通常用于功能性研究中的放射性标记,Fc 段则主要用做组化染色中的阻断剂。 抗体同

抗体的基本结构

免疫球蛋白

具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。是由机体的B淋巴细胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 轻链和重链

由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和们置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个环肽，μ和ε链含有5个环肽。重链（heavy chain,H链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同的H链因氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成的完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA （α）、IgD（δ）和IgE（ε 可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区（C区）。 1．可变区（variableregion,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类、排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V 区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。VL中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH 的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining region,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，

细胞膜的结构和功能

、细胞膜的结构和功能 （一）基础扫描 1 、生物体结构和功能的基本单位是，阐明细胞是一切动植物生命活动的基本单位的理论观点是。判断：细胞是生物体结构和功能的基本单位（）细胞是一切生物体结构和功能的基本单位（）细胞是一切动植物结构和功能的基本单位（） 2 、细胞的原核细胞：没有，如、细菌、蓝藻、放线菌 类型真核细胞：有，如绝大多数生物（酵母菌、衣藻、草履虫、变形虫） 判断：①成熟的哺乳动物的红细胞，因为没有细胞核，所以是原核细胞（） ②生物界可能存在这样的生物：体内既有原核细胞，又有真核细胞（） 3 、细胞膜的成分：含有、和，其中，和是主要成分 4、细胞膜的分子结构：层磷脂分子形成磷脂双分子层，是细胞膜的基本支架（磷脂分子的头部 是的，因此在表面；尾部是的，因此在中间）；蛋白质以不同深度结合在磷脂双分子层上。 5 、细胞膜的膜外结构：糖被（由组成），消化道和呼吸道上皮细胞表面的糖被有 和作用；糖被还与有关。（请课后试绘：细胞膜结构模式图） 结构特点是：构成细胞膜的磷脂和蛋白质分子不是静止的，而是流动 的 6 、细胞膜生理特性是：即水分子能自由通过（自由扩散）、细胞要选择吸收的离 的特点子（主动运输）、小分子（O2、CO2、甘油、乙醇、苯是自由扩散，葡萄糖 除进入红细胞以外是主动运输，氨基酸是主动运输）也可以通过，而其他的离子、 小分子、大分子则不能通过（指细胞膜总量不变的情况下） 7 、细胞壁：在植物细胞外表面有一层细胞壁，主要成分是和，起支持和保护作用，是全透性结构；一般的原核细胞的表面也有一层细胞壁，主要成分是。判断：在由细胞构成的生物中，只有人和动物的细胞外面才没有细胞壁（） 8 、细菌细胞的基本结构有：、、、 细菌细胞的特殊结构有：、、 （二）难点突破 1 、物质基础：构成生物体的和

抗体的结构与功能

免疫球蛋白的结构与功能 一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L 链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。 2．恒定区（constant region,C区）位于L链靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H 链靠近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨

抗体的结构与功能

来源：医学全在线更新：2007-12-3 医学论坛 该文章转载自医学全在线：https://www.wendangku.net/doc/3911866500.html,/edu/200712/18959.shtml 免疫球蛋白的结构与功能 一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：

kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L 链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。

抗体的基本结构

1.适应症 2.用量用法 12.相关文献 具有抗体活性得血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。就是由机体得B淋巴细胞在抗原得刺激下分化、分裂而成得一组特殊球蛋白。人与动物得免疫血清中得免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白得20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 免疫球蛋白分子得基本结构 Porter等对血清IgG抗体得研究证明，Ig单体分子得基本结构就是由四条肽链组成得。即由二条相同得分子量较小得肽链称为轻链与二条相同得分子量较大得肽链称为重链组成得。轻链与重链就是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子得单体，就是构成免疫球蛋白分子得基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离得氨基或羧基得方向就是一致得，分别命名为氨基端（N端）与羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子得基本结构示意图 轻链与重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）就是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）就是Ig分子得L链，很容易从患者血液与尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者得标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好得材料。

1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成得环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链得型总就是相同得。正常人血清中得κ：λ约为2：1。 2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链得2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成得环肽。不同得H链由于氨基酸得排列顺序、二硫键得数目与们置、含糖得种类与数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性得差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链与ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig得分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD与IgE。γ、α与δ链上含有4个环肽，μ与ε链含有5个环肽。重链（heavy chain,H链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同得H链因氨基酸得排列顺序、二硫键得数目与位置、含糖得种类与数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成得完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）与IgE（ε 可变区与恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链得氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区（C区）。 1．可变区（variableregion,V区）位于L链靠近N端得1/2（约含108～111个氨基酸残基）与H链靠近N端得1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成得肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸得组成与排列随抗体结合抗原得特异性不同有较大得变异。由于V区中氨基酸得种类、排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性得抗体。 L链与H链得V区分别称为VL与VH。在VL与VH中某些局部区域得氨基酸组成与排列顺序具有更高得变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位得氨基酸组面与排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。VL中得高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL与VH得这三个HVR分别称为HVR1、HVR2与HVR3。经X线结晶衍射得研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合得位置，因而称为决定簇互补区（plementarity-determining region,CDR）。VL 与VH得HVR1、HVR2与HVR3又可分别称为CDR1、CDR2与CDR3，一般得CDR3具有更高得高变程度。高变区也就是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在得部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要得作用。

抗体结构与分类

抗体结构与分类 大多数哺乳动物的抗体基本结构是一个由四条多肽链（二硫键连接的二条重链和二条轻链）组成的糖基化蛋白，分子量约150，000Da。轻链的分子量约25，000Da，由二个结构域组成，一个可变区V L 和一个恒定区C L。轻链有κ和λ两种类型，人的L 链中κ型占60％，λ型占40％；小鼠L 链中κ型和λ型分别为95％和5％。一个抗体分子中的L 链只有一种类型。 重链分子量约50，000Da，有恒定区和可变区组成。轻链和重链有很多相似氨基酸序列构成的同源区。这些同源区有110 个氨基酸，称为免疫球蛋白结构域。重链包括可变区V H 和3～4 个恒定区，C H1, C H2, C H3,和C H4（依抗体类型不同）。C H1 和C H2 之间有一个铰链区，使得Y 型抗体分子的两个Fab 臂具有灵活性，以结合固定距离的两个抗原决定簇。 重链也决定抗体分子的功能活性。依据重链不同，抗体分子分为IgG, IgA, IgM, IgE 和IgD，对应的重链分别为, , μ, 和。IgD, IgE, 和 IgG 通常以单体存在，IgA 有单体和二聚体两种形式，IgM 以五聚体存在，由二硫键连接。IgG 依产生物种不同又分为四个轻微差异的亚型，称为同型。

蛋白水解酶水解IgG 形成有特定生物特性的固定片段，有助于IgG 结构和功能的研究。胃蛋白酶作用于IgG 分子，产生F(ab')2 片段，包括铰链区连接的两个Fab 区。 F(ab')2 分子是二价的，可作用于抗原。 木瓜蛋白酶水解IgG 时作用在C H1 和C H2 之间的铰链区，产生两个单独的Fab 片段和一个Fc 片段。Fab 有抗原结合活性，Fc 则没有。Fc 是糖基化的片段，具有很多效应功能（如结合补体、结合巨噬细胞和单核细胞的细胞受体等），也可用于划分抗体类型。

免疫球蛋白分子的结构与功能

、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG 抗体的研究证明，lg分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条 相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为lg分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基 本结构。lg单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 图2-3免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是lg分子的 L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较 分析，从而为lg分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1. 轻链（light chain,L ）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa（与lambda（入）同一个天然lg分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的K入约为2：1。 2. 重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450?550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4?5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于 ?戰水化合韧

氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：卩链、丫链、a链、3链和￡链，不同H链与L链 （K或入链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。Y a和3链上含有4个肽，□和&链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N- 末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1. 可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2 （约含108?111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4 （约含118个氨基酸残基）。每个V 区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67?75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列 随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万 化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR ）。在V区 中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion ）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24?34、50?65、95?102位氨基酸。VL和VH的这 三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（compleme ntarity-determi ning regi-on,CDR）o VL 和VH 的HVR1、HVR2 和HVR3 又可分另U称为CDR1、CDR2 和CDR3 , 一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determ inants 主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。

抗体的基本结构

抗体的基本结构

免疫球蛋白

具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。是由机体的B淋巴细胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G

（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D （IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C 端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自

不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成的环肽。L 链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和们置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig 的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个环肽，μ和ε链含有5个环肽。重链（heavy chain,H链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同的H链因氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成的完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）和IgE（ε 可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区（C区）。

抗体-抗原分子识别的结构基础和功能研究模版范本

项目名称：抗体-抗原分子识别的结构基础和功能 研究 首席科学家：郭亚军中国人民解放军第二军医大学起止年限：2010年1月-2014年8月 依托部门：总后勤部卫生部上海市科委

一、研究内容 拟解决的关键科学问题包括： 1. 抗体研究平台的系统性 抗体分子识别研究的一个重要条件是建立系统的、多层次和多角度的抗体研究平台。目前采用生物学方法结合原子层面的结构分析远远不能满足研究的需要。如何建立一个可针对多状态（静态与动态）、多层次（原子－分子－细胞）和多角度（量子力学、牛顿力学和热力学）的系统研究平台是本项目拟解决的一个关键问题。我们采用结构生物学结合计算生物学和功能验证的策略，建立抗体“虚拟设计预测和验证”研究体系，发展和完善已建立的抗体研究生物技术平台。 2、抗体抗原特异识别的可模拟性 免疫识别和结合是发生在抗体分子与抗原分子特定位置、特定片段之间的互相匹配和吻合的过程。这种特异性相互作用是完全基于一级序列折叠后的三级结构，对应的蛋白质空间表面特征是揭示分子识别规律的基础。在已构建的抗体-抗原复合物库（平台）和前期973所建立的技术平台基础上，跨生物学、计算机、统计、数学等学科，引入地理信息系统（GIS）的“空间信息分析与模型分析”功能，对抗原抗体分子识别进行分析与模拟，并结合其它子课题进行生物学试验验证。 3. 抗体抗原分子相互作用的规律性 分子识别必然存在着其普遍意义上的规律,在遗传密码之外还应该存在着“结构密码”,对分子识别规律的了解将能够大量获得特定功能的蛋白质。抗体分子的一系列重要生物学功能均与抗体分子特异性识别有紧密关系，对抗体分子识别规律的阐明，是本项目需要解决的重要关键科学问题。利用已建立的各种生物抗体库和抗体虚拟设计平台，通过抗体的虚拟设计抗体分子的结构，预测抗体功能，结合生物手段和生物信息技术，解析抗体分子的识别规律。对抗体分子识别规律的阐明也将为其它生物大分子识别规律的研究奠定理论基础。以我们已有的晶体结构明确的抗原表位为研究模型，在虚拟设计和生物验证的研究平台上采用从生物——虚拟——模拟——生物的策略才有可能准确、全面地研究抗体分子识别的规律。

抗体的结构与功能

免疫球蛋白得结构与功能 一、免疫球蛋白分子得基本结构 Porｔer等对血清IgG抗体得研究证明,Ig分子得基本结构就是由四肽链组成得。即由二条相同得分子量较小得肽链称为轻链与二条相同得分子量较大得肽链称为重链组成得。轻链与重链就是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Iｇ分子得单体,就是构成免疫球蛋白分子得基本结构、Ig单体中四条肽链两端游离得氨基或羧基得方向就是一致得,分别命名为氨基端(N端)与羧基端(C端)。 (一)轻链与重链 由于骨髓瘤蛋白(Ｍ蛋白)就是均一性球蛋白分子,并证明本周蛋白(BJ)就是Ig分子得L 链,很容易从患者血液与尿液中分离纯化这种蛋白,并可对来自不同患者得标本进行比较分析,从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好得材料。 1.轻链(ｌiｇht chaiｎ,L) 轻链大约由21４个氨基酸残基组成,通常不含碳水化合物,分子量约为24kD、每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成得环肽。L链共有两型:ｋappa(κ)与ｌambｄa(λ),同一个天然Ig分子上L链得型总就是相同得。正常人血清中得κ:λ约为2:1、 2、重链(heavy chain,H链) 重链大小约为轻链得2倍,含4５0～５50个氨基酸残基,分子量约为5５或7５kＤ。每条H链含有４～5个链内二硫键所组成得环肽。不同得H链由于氨基酸组成得排列顺序、二硫键得数目与们置、含得种类与数量不同,其抗原性也不相同,根据H链抗原性得差异可将其分为5类:μ链、γ链、α链、δ链与ε链,不同H链与Ｌ链(κ或λ链)组成完整Iｇ得分子分别称之为IgM、ＩgＧ、IgA、ＩgD与ＩgＥ。γ、α与δ链上含有４个肽,μ与ε链含有5个环肽。 (二)可变区与恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链得氨基酸序列比较分析,发现其氨基端(Ｎ-末端)氨基酸序列变化很大,称此区为可变区(Ｖ),而羧基末端(Ｃ—末端)则相对稳定,变化很小,称此区为恒定区、 1。可变区(ｖariabｌe ｒeｇion,V区) 位于L链靠近N端得1／2(约含1０８~1１1个氨基酸残基)与H链靠近Ｎ端得1/５或１/4(约含１18个氨基酸残基)。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成得肽环,每个肽环约含6７～7５个氨基酸残基。Ｖ区氨基酸得组成与排列随抗体结合抗原得特异性不同有较大得变异。由于V区中氨基酸得种类为排列顺序千变万化,故可形成许多种具有不同结合抗原特异性得抗体、 L链与Ｈ链得Ｖ区分别称为VL与VH。在VＬ与VH中某些局部区域得氨基酸组成与排列顺序具有更高得变休程度,这些区域称为高变区(hypｅrvａriableｒｅgiｏn,HVＲ)。在V 区中非ＨVR部位得氨基酸组面与排列相对比较保守,称为骨架区(fuａｍework ｒugion)。VL 中得高变区有三个,通常分别位于第２４～34、５０～6５、95～１02位氨基酸、VＬ与ＶH 得这三个ＨＶR分别称为HＶＲ1、HＶＲ2与HVR3。经X线结晶衍射得研究分析证明,高变区确实为抗体与抗原结合得位置,因而称为决定簇互补区(pｌeｍenｔａrity-ｄeｔerｍining reｇｉ-on,CDR)、VＬ与ＶH得ＨVR1、HVR２与ＨVR3又可分别称为CDＲ１、ＣDＲ2与CDR3,一般得ＣＤＲ3具有更高得高变程度。高变区也就是Ig分子独特型决定簇(iｄioｔｙpic ｄeteｒminanｔｓ)主要存在得部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要得作用。 ２、恒定区(constant rｅgion,C区) 位于Ｌ链靠近Ｃ端得１／2(约含105个氨基酸残基)与H 链靠近C端得３/4区域或4/5区域(约从1１９位氨基酸至C末端)。H链每个功能区约含１１0多个氨基酸残基,含有一个由二锍键连接得50~60个氨基酸残基组成得肽环。这个区域氨基酸得组成与排列在同一种属动物Ig同型Ｌ链与同一类Ｈ链中都比较恒定,如人抗白喉外毒