浅谈蛋白质变性的原因

浅谈蛋白质变性的原因

引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.蛋白质的变性很复杂,要判断变性是物理变化还是化学变化,要视具体情况而定.如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化.

1、重金属盐使蛋白质变性,是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧（suo）基（含

C、H、O的基）形成不溶性的盐,在变性过程中有化学键的断裂和生成,因此是一个化学变化.

2、强酸、强碱使蛋白质变性,是因为强酸、强碱可以使蛋白质中的氢键断裂.也可以和游离的氨基或羧基形成盐,在变化过程中也有化学键的断裂和生成,因此,可以看作是一个化学变化.

3、尿素、乙醇、丙酮等,它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键,从而破坏了蛋白质中原有的氢键,使蛋白质变性.但氢键不是化学键,因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成,所以是一个物理变化.

4、加热、紫外线照射、剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性,主要是破坏蛋白质分子中的氢键,在变化过程中也没有化学键的断裂和生成,没有新物质生成,因此是物理变化.否则,鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了.而我们知道,熟鸡蛋依然有营养价值,其中的蛋白质反而更易为人体消化系统所分解吸收.

(1)蛋白质受热或遇到_____、____、____等化学物质，会发生化学反应，失去原有的生理

活性。（填具体物质）

(2)维生素是人们不可缺少的营养物质，缺乏维生素或摄入不足，会导致人体患病。缺乏

维生素C，会引起___________。请例举两种富含维生素的常见食品：_________、_________等。

(2)1蛋白质受热或遇到（）、（）、（）等化学物质时,结构就会被破坏,失去

生理活性.（填类）

2变质食品中含有有毒的（）,其中（）的毒性较大.

3一氧化碳可与人体血液中的（）结合,使红细胞输氧能力降低.，尼古丁和焦油使吸烟者对香烟产生依赖性并诱发疾病.

第四章 蛋白质化学题答案

第四章蛋白质化学 一、单项选择题 1．蛋白质分子的元素组成特点是 A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16% 2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是 A．15g/L B．20g/L C．31g/L D．45g/L E．55g/L 3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？ A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸 4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？ A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸 5．含有两个羧基的氨基酸是 A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸 6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？ A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸 7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？ A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸

E．苏氨酸 8．蛋氨酸是 A．支链氨基酸B．酸性氨基酸 C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸 E．含硫氨基酸 9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？ A．8种B．15种 C．20种D．25种 E．30种 10．构成天然蛋白质的氨基酸 A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A．瓜氨酸B．蛋氨酸 C．丝氨酸D．半胱氨酸 E．丙氨酸 12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？ A．疏水分子B．非极性分子 C．负离子D．正离子 E．兼性离子 13．所有氨基酸共有的显色反应是 A．双缩脲反应B．茚三酮反应 C．酚试剂反应D．米伦反应 E．考马斯亮蓝反应 14．蛋白质分子中的肽键 A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D．肽键无双键性质

蛋白质变性

蛋白质在烹调过程中的变化 富含蛋白质的食物在烹调加工中，原有的化学结构将发生多种变化，使蛋白质改变了原有的特性，甚至失去了原有的性质，这种变化叫做蛋白质的变性。蛋白质的变性受到许多因素的影响，如温度、浓度、加工方法、酸、碱、盐、酒等。许多食品加工需要应用蛋白质变性的性质来完成，如:水煮蛋、咸蛋、皮蛋、豆腐、豆花、鱼丸子、肉皮冻等。 在烹调过程中，蛋白质还会发生水解作用，使蛋白质更容易被人体消化吸收和产生诱人的鲜香味。因此我们需要了解和掌握蛋白质在烹调和食品加工过程中的各种变化，使烹调过程更有利于保存时食物中的营养素和增进营养素在人体的吸收。 一、烹调使蛋白质变性 1、振荡使蛋白质形成蛋白糊 在制作芙蓉菜或蛋糕时，常常把鸡蛋的蛋清和蛋黄分开，将蛋清用力搅拌振荡，使蛋白质原有的空间结够发生变化，因其蛋白质变性。变形后的蛋白质将形成一张张有粘膜的网，把空气包含到蛋白质的分子中间，使蛋白质的体积扩大扩大很多倍，形成粘稠的白色泡沫，即蛋泡糊。 蛋清形成蛋泡糊是振荡引起蛋白质的变性。蛋清能否形成稳定的蛋泡糊，受很多因素的影响。蛋清之所以形成蛋泡糊，是由于蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白能增加蛋白质的粘稠性和起泡性，鸡蛋越新鲜，蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白质越多，振荡中越容易形成蛋泡糊。因此烹调中制作蛋泡糊，要选择新鲜鸡蛋。 如果搅拌震动的时的温度越低或振荡时间较短，蛋清形成的蛋白糊放置不久仍会还原为蛋清，因为这种情况下，只能破坏蛋白质的三、四结构，蛋白质二级螺旋结构没有拉伸开，无法形成稳定的蛋白质网。一旦失去振荡的条件，空气就会从泡沫中逸出，蛋白质又回复到原来的结构，这种变性称为可逆性。烹调和食品加工都不希望发生这种可逆变性发生，要设法提高蛋泡糊的稳定性。 向蛋清中加入一定量的糖，可以提高蛋泡糊的稳定性。蛋清中的卵清与空气接触凝固，使振荡后形成的气体泡膜变硬，不能保容较多的气体，影响蛋泡糊的膨胀。糖很强的渗透性，可以防止卵清蛋白遇空气凝固，使蛋泡糊的泡膜软化，延伸性、弹性都增加，蛋泡糊的体积和稳定性也增加。 做蛋泡糊时，容器、工具和蛋清液都不能沾油。搅打蛋清时如果沾上少量油脂就会严重破坏蛋清的起泡性能，因为油脂的表面张力大于蛋清泡膜的表面张力，能将蛋泡糊的的泡沫拉裂，泡沫中的空气很快从断裂处逸出，蛋泡糊就不能形成。

第一部分-蛋白质练习答案

蛋白质章节课后练习（第2——6章） 一、填空 1、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成的。 2、稳定蛋白质胶体的因素是表面的水化膜和同性电荷。 3、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以负离子形式存 在。 4、球状蛋白质中有极性侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有非极性侧链的氨基酸位 于分子的内部。 5、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8、0、4、5和10、0,当在pH8、0缓冲液中， 它们在电场中电泳的情况为：甲不动，乙向正极移动，丙向负极移动。 6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度增大，这种现象称为盐溶，而加入高浓度的中性盐，当达 到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度_减小,这种现象称为盐析。 7．蛋白质变性主要是空间结构遭到破坏，而其一级结构仍可完好无损。 8、皮肤遇茚三酮试剂变成蓝紫色颜色，是因为皮肤中含有蛋白质所致。 9、维持蛋白质二级结构最主要的力是氢键。 10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键。 11、蛋白质在等电点时溶解度最低。 13、蛋白质的二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等四种形式，维持蛋白质二级结 构的力主要是氢键。 14、除脯氨酸以外，氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫色。脯氨酸与亚脯氨酸直接生成亮黄色产物 15、在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是氮（N），测得某蛋白质样品含氮量为14.0克，该 样品蛋白质含量应为87.5克。 16. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸(Lys)，精氨酸（Arg）和组氨酸（His）。酸性氨基酸有 天冬氨酸（Asp）和谷氨酸（Glu）。 17. 氨基酸在等电点时，主要以两性离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以负离子形式存 在，在pH

蛋白质变性的因素

强氧化性是如何破坏蛋白质的？ 首先，先认识蛋白质的空间结构。基本上都是外部是亲水的，内部的功能区域是疏水的（球状蛋白基本是这样的）。 氨基酸中 侧链亲水的有： 甘氨酸； 带羟基的丝氨酸（Ser），苏氨酸(Thr)，酪氨酸(Tyr)； 带巯基的半胱氨酸(Cys)； 带酰胺基的天冬酰胺(Asn)，谷氨酰胺(Gln)； 酸性的赖氨酸(Lys)，精氨酸(Arg)，组氨酸(His)， 以及碱性的天冬氨酸(Asp)，谷氨酸(Glu)。 侧链疏水的有： 侧链烷基的丙氨酸(Ala)，缬氨酸(Val)，亮氨酸(leu)，甲硫氨酸(Met)，异亮氨酸(Ile)；带吲哚基的色氨酸(Trp)； 带苯环的苯丙氨酸(Phe)； 带吡咯环的脯氨酸(Pro)。 由上可知，外部亲水的羟基，巯基都是还原性基团： 羟基被氧化的酮羰基，醛基或羧基（酪氨酸的酚羟基被洋洋为什么，我就不知道）。 巯基被氧化为磺基，要是在酸性条件下，磺基是可以脱离的，这也是用二氧化硫漂白的纸张变黄的原因。 另外色氨酸中吲哚基含有碳碳双键，具有还原性。 故强氧化性可以使蛋白质变性。 碱性条件是如何破环蛋白质的？ 碱性条件可以破环除色氨酸外的所有氨基酸。 碱性条件氢氧根跟氨基作用，使氨基脱离形成氨水，气化跑掉。色氨酸能保留的下来的原因是色氨酸吲哚基中的氮是以亚氨基的形式存在。至于为何，目前我解释不了。 酸性条件是如何破环蛋白质的？ 酸性条件可以破环含羟基的氨基酸的羟基。具体我不知道，没修炼到家，只是我根据老师给的资料推测的。 酸性条件可以破环色氨酸色氨酸吲哚基中的亚氨基被破环，我想应该是被还原成氨基。 至于重金属离子使蛋白质变性的原因，我也不清楚。 以上只是草草的解释，具体涉及原子作用里的问题，我的有机化学没学好，有待进一步深造。这些都是改变物理条件也不能恢复的反应，故是蛋白质变性的因素。 至于为什么强还原性不能使蛋白质变性？ 还原性最强的是金属单质（我知道的好像就金属单质），以上氨基酸的官能团，不是惰性基

蛋白质习题及答案

一、名词解释（每词5分） 1、必须氨基酸 2、等电点 3、蛋白质的变性 4、胶凝 5、持水力 二、填空题（每空5分） 1.蛋白质分子中氨基酸之间是通过连接的。 2.在pH大于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 3.在pH小于氨基酸的等电点时,该氨基酸净带电荷。 4.在pH等于氨基酸的等电点时,该氨基酸。 5.蛋白质的功能性质主要有、、 和。 6.蛋白质溶解度主要取决于、和。 7.蛋白质的变性只涉及到结构的改变，而不变。 三、选择题(每题2分) 1.下列氨基酸中不属于必需氨基酸是( )。 A.蛋氨酸 B.半胱氨酸 C.缬氨酸 D.苯丙氨酸 E.苏氨酸 2.维持蛋白质二级结构的化学键为( )。 A.肽键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水键 E.碱基堆积力 3. 蛋白质变性后( )。 A.溶解度下降 B.粘度下降 C.失去结晶能力 D.消化率提高 E.分子量减小 4、蛋白质与风味物结合的相互作用可以是（）。 A、范徳华力 B、氢键 C、静电相互作用 D、疏水相互作用 5、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（） Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排 Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜 Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用 四、判断题（每题2分） 1.蛋白质的水合性好，则其溶解性也好。（） 2.通常蛋白质的起泡能力好，则稳定泡沫的能力也好。（） 3.溶解度越大，蛋白质的乳化性能也越好，溶解度非常低的蛋白质，乳化性能差。 （） 4.盐溶降低风味结合，而盐析类型的盐提高风味结合。（） 5.氨基酸侧链的疏水值越大，该氨基酸的疏水性越大。（） 五、简答题（每题5分） 1.影响蛋白质发泡及泡沫稳定性的因素 2.对食品进行热加工的目的是什么热加工会对蛋白质有何不利影响 六、论述题（10分） 影响蛋白质变性的因素有哪些

蛋白质变性后的方面

蛋白质变性后的方面 （一）生物活性丧失 蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。 （二）某些理化性质的改变 蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。（三）生物化学性质的改变 蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。 DNA变性

DNA变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。 变性DNA常发生一些理化及生物学性质的改变： 1）溶液粘度降低。DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后代之以柔软而松散的无规则单股线性结构，DNA粘度因此而明显下降。2）溶液旋光性发生改变。变性后整个DNA分子的对称性及分子局部的构性改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。 3）增色效应(hyperchromic effect)。指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。 各类连接键，结构稳定的键 多肽链中氨基酸残基的构成以及排列顺序称为氨基酸的一级结构,连接一级结构的键是肽键。氨基酸的二级结构是指氨基酸主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角儿以及无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。三级结构是指多肽链主链以及侧链原子的空间排布。次

浅谈蛋白质变性的原因

浅谈蛋白质变性的原因 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.蛋白质的变性很复杂,要判断变性是物理变化还是化学变化,要视具体情况而定.如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化. 1、重金属盐使蛋白质变性,是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧（suo）基（含 C、H、O的基）形成不溶性的盐,在变性过程中有化学键的断裂和生成,因此是一个化学变化. 2、强酸、强碱使蛋白质变性,是因为强酸、强碱可以使蛋白质中的氢键断裂.也可以和游离的氨基或羧基形成盐,在变化过程中也有化学键的断裂和生成,因此,可以看作是一个化学变化. 3、尿素、乙醇、丙酮等,它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键,从而破坏了蛋白质中原有的氢键,使蛋白质变性.但氢键不是化学键,因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成,所以是一个物理变化. 4、加热、紫外线照射、剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性,主要是破坏蛋白质分子中的氢键,在变化过程中也没有化学键的断裂和生成,没有新物质生成,因此是物理变化.否则,鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了.而我们知道,熟鸡蛋依然有营养价值,其中的蛋白质反而更易为人体消化系统所分解吸收. (1)蛋白质受热或遇到_____、____、____等化学物质，会发生化学反应，失去原有的生理 活性。（填具体物质） (2)维生素是人们不可缺少的营养物质，缺乏维生素或摄入不足，会导致人体患病。缺乏 维生素C，会引起___________。请例举两种富含维生素的常见食品：_________、_________等。 (2)1蛋白质受热或遇到（）、（）、（）等化学物质时,结构就会被破坏,失去 生理活性.（填类） 2变质食品中含有有毒的（）,其中（）的毒性较大. 3一氧化碳可与人体血液中的（）结合,使红细胞输氧能力降低.，尼古丁和焦油使吸烟者对香烟产生依赖性并诱发疾病.

第一章蛋白质化学习题答案

（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

何谓蛋白质变性

何谓蛋白质变性？简述蛋白质变性的因素，举例说明蛋白质变性在日常生活和医学上的意 义。 所谓蛋白质变性，就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性。 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。生活中最常见的例子，就是煮鸡蛋的时候，蛋清变成蛋白了。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性，比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性。 我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀，蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系，但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀。具体地说，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。例如，蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强减之中。但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。 下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。 下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法： 重金属盐沉淀蛋白质 蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。 临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。有机溶剂沉淀蛋白质 可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。在常温下，有机溶剂沉淀蛋白

蛋白质变性机理

蛋白质变性机理 1、蛋白质介绍 2、蛋白质变性结果 1)活性丧失 蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只要轻微变化即可引起生物活性的丧失。 2）某些理化性质的改变 蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来, 分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低 蛋白质分子凝聚从溶液中析出

3）生物化学性质的改变 蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。 4）致变因素 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。 反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。蛋白质的变性很复杂，要判断变性是物理变化还是化学变化，要视是物理变化 加热、紫外线照射、剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性，主要是破坏蛋白质分子中的氢键，在变化过程中也没有化学键的断裂和生成，没有新物质生成，因此是物理变化。 否则，鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了。而我们知道，熟鸡蛋依然有营养价值，其中的蛋白质反而更易为人体消化系统所分解吸收。 5）复性

蛋白质变性

蛋白质变性 集团企业公司编码：（LL3698-KKI1269-TM2483-LUI12689-ITT289-

蛋白质在烹调过程中的变化 富含蛋白质的食物在烹调加工中，原有的化学结构将发生多种变化，使蛋白质改变了原有的特性，甚至失去了原有的性质，这种变化叫做蛋白质的变性。蛋白质的变性受到许多因素的影响，如温度、浓度、加工方法、酸、碱、盐、酒等。许多食品加工需要应用蛋白质变性的性质来完成，如:水煮蛋、咸蛋、皮蛋、豆腐、豆花、鱼丸子、肉皮冻等。 在烹调过程中，蛋白质还会发生水解作用，使蛋白质更容易被人体消化吸收和产生诱人的鲜香味。因此我们需要了解和掌握蛋白质在烹调和食品加工过程中的各种变化，使烹调过程更有利于保存时食物中的营养素和增进营养素在人体的吸收。 一、烹调使蛋白质变性 1、振荡使蛋白质形成蛋白糊 在制作芙蓉菜或蛋糕时，常常把鸡蛋的蛋清和蛋黄分开，将蛋清用力搅拌振荡，使蛋白质原有的空间结够发生变化，因其蛋白质变性。变形后的蛋白质将形成一张张有粘膜的网，把空气包含到蛋白质的分子中间，使蛋白质的体积扩大扩大很多倍，形成粘稠的白色泡沫，即蛋泡糊。蛋清形成蛋泡糊是振荡引起蛋白质的变性。蛋清能否形成稳定的蛋泡糊，受很多因素的影响。蛋清之所以形成蛋泡糊，是由于蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白能增加蛋白质的粘稠性和起泡性，鸡蛋越新鲜，蛋清中

的卵粘蛋白和类粘蛋白质越多，振荡中越容易形成蛋泡糊。因此烹调中制作蛋泡糊，要选择新鲜鸡蛋。 如果搅拌震动的时的温度越低或振荡时间较短，蛋清形成的蛋白糊放置不久仍会还原为蛋清，因为这种情况下，只能破坏蛋白质的三、四结构，蛋白质二级螺旋结构没有拉伸开，无法形成稳定的蛋白质网。一旦失去振荡的条件，空气就会从泡沫中逸出，蛋白质又回复到原来的结构，这种变性称为可逆性。烹调和食品加工都不希望发生这种可逆变性发生，要设法提高蛋泡糊的稳定性。 向蛋清中加入一定量的糖，可以提高蛋泡糊的稳定性。蛋清中的卵清与空气接触凝固，使振荡后形成的气体泡膜变硬，不能保容较多的气体，影响蛋泡糊的膨胀。糖很强的渗透性，可以防止卵清蛋白遇空气凝固，使蛋泡糊的泡膜软化，延伸性、弹性都增加，蛋泡糊的体积和稳定性也增加。 做蛋泡糊时，容器、工具和蛋清液都不能沾油。搅打蛋清时如果沾上少量油脂就会严重破坏蛋清的起泡性能，因为油脂的表面张力大于蛋清泡膜的表面张力，能将蛋泡糊的的泡沫拉裂，泡沫中的空气很快从断裂处逸出，蛋泡糊就不能形成。 蛋清变成稳定性的蛋泡糊，不能在恢复成原来的蛋清，这种变性称作不可逆变性。不可能变性完全破坏了蛋白质的空间结构，组成蛋白质大分子的肽链充分伸展开，这些肽链在搅拌过程中互相聚集又互相交联，形

浅谈蛋白质变性原理的烹饪应用

浅谈蛋白质变性和水解原理的烹饪应用 作者:黄五洲 摘要:蛋白质的变性与水解是烹饪化学中的重要原理,是烹饪时原料发生的各种变化中最重要的变化之一.理解蛋白质的变性与水解的理论,运用其理论指导烹饪实践,解决烹饪的相关问题,无疑对菜肴食品的色、香、味、形、质感的改善与提高有着重要的现实意义.本文谨以本人多年的烹饪学习与实践体会,浅谈蛋白质的变性与水解,以求与烹饪同行作为学习交流,以求对烹饪后学者有所指点帮助 关键词:蛋白质变性.水解 论文正文 一.蛋白质的理解 蛋白质是一种结构十分复杂的高分子有机化合物。由碳、氢、氧、氮等元素构成。 蛋白质是食物原料, 特别是肉食性原料的主要组成分(一般的食物原料, 蛋白质与水分、碳水化合物、脂类即点有原料有效成分的95%多), 豆类、蛋类、各种瘦肉和鱼类含蛋白质较丰富13%～18%。粮谷类的蛋白质含量为7%～10%。蔬菜为0.9%～2%。因此说, 蛋白质在烹饪过程中的变化, 是食物原料烹饪过程中最重要变化, 学习、关注蛋白质的烹饪变化情况, 对烹饪菜肴食品的色、香、味、形以及质感的调整有着重要的指导意义 二.蛋白质的变性与水解的概念认识 蛋白质在温度、酸、碱、盐、有机溶剂、机械作用、紫外线照射等物理化学因素作用下，内部的分子高度规则性排列发生了变化，使蛋白质改变了原来的性质，这就是蛋白质变性。原料内蛋白质变性，有利于人体消化液对蛋白质的消化吸收，并可形成菜品特殊的形态、口感和滋味。 肉料蛋白质变性后，若继续加热，蛋白质会发生水解，形成多肽，这些多肽类物质进一步水解，最后分解成各种氨基酸，溶于汤汁中，使汤汁有鲜味。 三. 蛋白质的变性的烹饪应用 1.温度使蛋白质变性 ⑴烹饪熟处理 肉料须经过加热至蛋白质变性才是成熟。成熟的肉与生肉相比，无论在形态、口感，还是滋味方面，都有极大的区别。 事实上, 烹饪更多的利在利用温度使蛋白质发生应有的变化,从而获得良好的色、香、味、形、质感,使之成为美食,使烹饪成为一种艺术 ⑵温度使蛋白质变性,从而形成菜肴良好的形态 利用蛋白质变性原理,在带有一定韧性的动物原料表面刻切花刀,经焯水处理,能获得菜肴食品优美的形态.

蛋白质部分的练习题参考答案分析

第一部分填空 1、蛋白质多肽链中的肽键通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成。 2、稳定蛋白质胶体的因素是水化层和双电层。 3、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为___离子形式，当pH>pI时，氨基酸为____离子形式。兼性离子，阴离子 4、球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。亲水，疏水 5、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_______，乙_______，丙________。不移动，向正极，向负极 6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______,这种现象称为_______。增加，盐溶，降低，盐析 7、蛋白质变性主要是其________ 结构遭到破坏，而其______ 结构仍可完好无损。高级，一级 8、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为_______离子形式；当pH＞pI时，氨基酸为_______离子形式。两性，负电 9、皮肤遇茚三酮试剂变成___________颜色，是因为皮肤中含有___________所致。蓝紫色，蛋白质 10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键_。 11、蛋白质脱氨基的主要方式有_氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。 12、蛋白质中因含有、和，所以在280nm处有吸收。色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸 13、蛋白质的二级结构主要有____、____、β-转角和无规卷曲等四种形式，维持蛋白质二级结构的力主要是____。α-螺旋，β-折叠，氢键 14、除脯氨酸以外，氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫色。 15、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有_______，______和___ _ 。酸性氨基酸有 _____和 ______。赖氨酸，精氨酸，组氨酸；天冬氨酸，谷氨酸 16、氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH

最新蛋白质思考题答案

《蛋白质》思考题 二、判断题 1、蛋白质主要是由C、H、O和N四种元素组成。√ 2、蛋白质元素组成的特点是含氮量比较接近，平均为6．25%。 3、氨基酸有D型和L型两种构型，故组成蛋白质的氨基酸也有D型和L型。 4、丙氨酸和苯丙氨酸各自都有一个氨基和一个羧基，所以它们的等电点是相同的。 5、组成蛋白质的所有氨基酸都含有手性碳原子。 ６、维持蛋白质二级结构的主要次级键是二硫键。 ７、组成蛋白质的氨基酸只有20种。 8、所有α-氨基酸都与茚三酮发生反应呈蓝紫色。 9、蛋白质的四级结构是指各亚基间以共价键相连聚合而成,有一定空间结构的聚合体。 10、蛋白质的分子结构决定它的生物学活性。√ 11、蛋白质都具有四级结构。 12、蛋白质的等电点可以有很多个，而等离子点只有一个。√ 13、蛋白质分子净电荷为零时的溶液pH值是该蛋白质的等电点。√ 14、人体体液中很多蛋白质的等电点在pH=5、0左右，所以这些蛋白质在体液中主要以负离子形式存在。√ 15、分子量相同的蛋白质在电场中泳动的速度也相同。 16、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面可以形成水化膜，并在偏离等电点时带有相同电荷。√ 17、用透析方法可以分离提纯蛋白质，其原理是蛋白质分子可以透过半透膜。 18、蛋白质都能发生双缩脲反应. √ 19、蛋白质变性后会沉淀，沉淀的蛋白质也一定已变性。 20、食物蛋白经加热变性后，一级结构被破坏，肽键断裂，故而更易被人体所吸收。 三、填空题 1、组成蛋白质的编码氨基酸主要有 20 种，它们除甘氨酸外都是 L 型α-氨基酸。其中酸性氨基酸有 Glu 和 Asp ，碱性氨基酸有 Lys 、 Arg 和 His 。 2、测得某生物样品含蛋白质12、5g该样品中含氮 2 g。 3、组成蛋白质的氨基酸中含有巯基的氨基酸是 Cys 。 4、肽键是蛋白质一级结构的主键，维持蛋白质空间结构的副键有离子键、氢键、范德华力、疏水键、二硫键。 5、蛋白质二级结构主要有α- 螺旋和β- 折叠两种形状，维持其稳定结构的副键是氢键。 6、两分子氨基酸脱水缩合成二肽，多个氨基酸分子间脱水成多肽，其中含有氨基的一端叫 N末端，含有羧基的一端叫 C末端。 7、使蛋白质沉淀常用的盐试剂有硫酸铵、硫酸钠、和氯化钠。 8、用重金属盐沉淀蛋白质时，溶液的pH须大于蛋白质的pI，当用生物碱试剂沉淀蛋白质时，溶液的pH则须小于蛋白质的pI。 9、血浆清蛋白的pI=4、6，在血液中带负电荷，置入电场中向阳极移动。 10、蛋白质分子直径一般在 1-100 nm之间，同时又带有许多亲水基团，所以蛋白质溶液 是一种胶体溶液。 11、蛋白质空间结构被破坏，不对称性增加，粘度随之增大。 12、按蛋白质的分子形状可将其分为球状和纤维状两大类。按照化学组成成分可分为单纯蛋白质和结合蛋白质，可溶性蛋白质分为清蛋白、球蛋白质、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白和硬蛋白七个小类。 13、面筋主要由谷蛋白和醇溶谷蛋白组成，含量各约 40 %。 14、在蛋白质和多肽分子中，连结氨基酸残基的共价键有肽键和二硫键。 15、物质形成胶体的条件是颗粒的大小在1-100纳米之间、颗粒带有同种电荷、颗粒外围能形成溶剂化层。 16、超二级结构主要有αα、βαβ和βββ三种主要类型。 17、β-转角靠氢键键维持，涉及四个氨基酸残基，转角处常出现的氨基酸有甘氨酸和脯氨酸。

蛋白质的变性

蛋白质的变性 湖南省长沙市长大附中高二92班莫超指导老师：胡老师 “生命是蛋白体的存在方式”，蛋白质是构成生命的物质基础。蛋白质对于我们来说再熟悉不过了，它在生产生活、医疗、生命体的活动和科学前沿上都有着举足轻重的作用，而人类健康对于蛋白质有着重要的需求和条件。为了更充分地了解蛋白质的作用和性质，我做了以下的探究实验。 实验日期：2008年11月日 实验目的： 1）掌握蛋白质的变性和盐析的区别，加深对蛋白质的理解。 2）通过设计实验、动手操作等提高自自己对实验的实践能力。 3）通过实验，感受它带给我们的乐趣，提高自己对化学的兴趣度。实验提示： 1）蛋白质的变性与凝结：蛋白质的分子表面上有大量各种极性基团，它们强烈吸引水分子，使溶液中的蛋白质成为高度水化的分 子。直接吸附在蛋白质分子表面的水分子结合得最牢固，称为结 合水，其数量约为蛋白质量的20%~50%；吸附在外层的水分子数 量更多，但结合较松散。蛋白质的水化使它在溶液中有很高的稳 定性，是典型的亲水胶体。另一方面，蛋白质在多种条件下会发 生胶凝作用，形成体积相当大的内部有很多空腔并包容着大量液 体的软胶状物体。常见的例子如鸡蛋受热时整体凝固，少量的蛋 白质将大量的水分子包围在一起凝固，不能再流动。蛋白质的凝 固通常是在发生变性作用以后产生的。蛋白质在多种情况下会发 生变性，加热和多种物理、化学或机械处理都可能使蛋白质发生 变性作用，使蛋白质的分子结构变成松散的无定形结构，分子中

的活性基团更多暴露，化学活性增强，较易发生各种化学反应和 凝结作用。变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的黏度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋 白酶分解，即发生凝固。 2）蛋白质的盐析：在蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐（如Na2SO4或(NH4)2SO4等）溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析 出，这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质仍可以溶解在水中， 也不影响原来的性质。盐析是可逆过程。 实验用鸡蛋清溶液的制取： 取鸡蛋清25ml，加入100ml蒸馏水，搅匀后，用浸湿的纱布过滤，即可得到鸡蛋清溶液。 实验用品： 1）蛋白质来源：鸡蛋蛋清或豆浆。 2）实验所用仪器和试剂：试管、烧杯、玻璃棒、酒精灯、试管夹、胶头滴管、石棉网、三角架、蒸馏水、硝酸铅溶液、甲醛溶液、 饱和硫酸铵溶液。 实验过程： 1）实验设计依据的原理： A：高温、重金属离子、甲醛能使蛋白质变性而凝结，且凝结后的蛋白质不能溶于水，变性是化学变化。 B：在蛋白质溶液中加入盐溶液可降低蛋白质的溶解度，因而使蛋白质从深液中析出，盐析是物理变化。 应用：高温消毒、甲醛溶液保存动物标本、漂白粉消毒等；盐析用来分离和提纯蛋白质。

生物化学 第二章 习题

第二章蛋白质化学 A型题 一、名词解释 1．氨基酸的等电点2．肽键3．多肽链 4．肽平面5．蛋白质一级结构6．肽单位 7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构 10．超二级结构11．结构域12．蛋白质三级结构 13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角 16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角 19．无规卷曲20．亚基21．寡聚蛋白 22．蛋白质的高级结构23．蛋白质激活24．分子病 25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性 28．蛋白质的等电点29．电泳30．盐溶 31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质 二、填空题 1．结缔组织（肌腱、韧带、毛发、软骨）以_____为主要成分。 2．天然氨基酸的结构通式为______________。 3．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH

蛋白质的变性

2010年第45卷第4期生物学通报23 在物理和化学因素作用下，蛋白质分子特定的空间构象被破坏，从有序的空间结构变成无序的空间结构，进而导致蛋白质理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性(denatura-tion)。物理因素如高温、放射线等，化学变性剂如SDS、尿素、盐酸胍能够破坏疏水作用、盐键、氢键、范德华力，因而能破坏蛋白质的高级结构。但是，很多变性剂不影响二硫键，在二硫键仍然完整的情况下难以彻底破坏蛋白高级结构使其完全变性。如果再加上还原剂如二巯基乙醇等，则可以蛋白质完全变性。关于二硫键与蛋白质结构的关系，以后将专门撰文介绍。 蛋白质变性的主要特征是生物活性丧失。蛋白质变性的本质，是二硫键以及非共价键的破坏导致高级结构和空间构象的破坏，但不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。蛋白质变性后，空间构象严重被破坏且不能复原，称为不可逆性变性。如果变性程度较轻，去除变性因素后蛋白质仍可恢复原有的构象和活性，称为复性(renaturation)。例如，调节蛋白质溶液的离子浓度和pH值，可使蛋白质部分变性，通过透析纠正导致蛋白变性的离子浓度和pH值，可以使变性的蛋白质复性，重新恢复其原有结构和活性。 细胞内环境的离子成分和浓度、pH值、温度等条件利于维护蛋白质分子的高级结构，以保证其发挥正常的生理功能。因此，细胞内蛋白质分子不容易发生变性，一旦发生则意味着细胞受到严重的病理损伤，如烧伤。但细胞内的蛋白质分子也可发生折叠错误或严重的构象改变，尽管其一级结构不变，但功能已受明显影响，严重时可导致疾病发生，此类疾病称为蛋白构象病，如亨丁顿舞蹈病（Huntington disease）和疯牛病等。 在临床医学应用方面，酒精用于消毒灭菌就是利用了70%~75%的酒精（乙醇）对细菌蛋白质的变性作用。但高浓度（如>90％）酒精使菌体表面蛋白迅速变性凝固，形成一层坚固的膜，这样酒精不能很好地渗入到菌体内部进一步变性菌体内蛋白质，因而杀菌能力反而下降。高温灭菌是利用高温快速变性微生物蛋白质，从而使病原微生物灭活。煮鸡蛋是典型的高温导致蛋白质不可逆变性的例子。科学家采用各种剧烈的物理化学条件，在体外使蛋白变性以阐明蛋白质分子的性质和结构特征。另外，防止和减缓蛋白质变性对肉蛋类、海鲜、奶制品保鲜具有重要意义。疫苗的有效成分是抗原，防止蛋白质变性对疫苗的有效性至关重要。 （请关注这一内容的读者阅览2010年第45卷第5期“二硫键与蛋白质的结构”一文） （E－mail:xug@https://www.wendangku.net/doc/3d11034116.html,） 蛋白质的变性 徐国恒（北京大学医学部生理与病理生理系北京100191）中国图书分类号：Q51文献标识码：E 色品种嫁接到一起，可以轻松实现一株双色或多色、绚丽多姿，大大提高其观赏价值；将李属（Prunus）的桃（P.persica）、杏（P.armeniaca）、李（P. salicina）、梅（P.mume）等不同种果树相互嫁接到一起，可以让一株树上长出不同时期成熟、不同口味的多种果品，提高庭院等有限空间的利用率。 图7接芽斜放切口愈合状 嫁接是生物学基本知识在生产中的具体应用，是学生非常喜欢的实践活动。活动中学生付出自己的智慧和汗水，陶冶性情，体验成功的喜悦，进而激发出更加广泛地勤于动手、勇于实践、不怕吃若的积极性和自信心，值得大力推广。 主要参考文献 1曲泽洲，孙云蔚，黄昌贤等．果树栽培学总论．第2版.北京：农业出版社，1992，160—179. 2晏晓兰.梅花.北京：中国林业出版社，2004，137—142. 3陈俊愉,程绪珂,严玲璋等.中国花经.上海:上海文化出版社, 1990． （E-mail:hbgys8882@https://www.wendangku.net/doc/3d11034116.html,） !!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!

首先我们来看看什么时蛋白质的变性

首先我们来看看什么时蛋白质的变性。 蛋白质的变性是蛋白质的一条重要性质。这条性质在日常生活、医疗、工农业生产中都有着重要的用途。那么，蛋白质的变性是物理变化还是化学变化呢？在此做一简单的讨论。 判断一个变化是物理变化还是化学变化的依据就是看在这个变化中有无新物质生成。在物理变化过程中因无新物质生成，也就没有化学键的断裂和生成；在化学变化中因有新物质的生成，所以一定有化学键的断裂和生成。因此，判断蛋白质的变性是物理变化还是化学变化，一定要从蛋白质的结构上分析，看在变化过程中有无化学键的断裂和生成。 蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中各氨基酸的结合顺序称为一级结构：蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键，使得这一多肽链具有一定的构象，这些称为蛋白质的二级结构；多肽链之间又可互相扭曲折叠起来构成特定形状的排列称为三级结构，三级结构是与二硫键，氢键等联系着的。变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸，强碱，重金属盐，尿素，乙醇，丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热，紫外线照射，剧烈振荡等。重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。 强酸、强碱使蛋白质变性，是因为强酸、强碱可以使蛋白质中的氢键断裂。也可以和游离的氨基或羧基形成盐，在变化过程中也有化学键的断裂和生成，因此，可以看作是一个化学变化。 尿素、乙醇、丙酮等，它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键，从而破坏了蛋白质中原有的氢键，使蛋白质变性。但氢键不是化学键，因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成，所以是一个物理变化。加热、紫外线照射，剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性，主要是破坏厂蛋白质分子中的氢键，在变化过程中也没有化学键的断裂和生成，没有新物质尘成，因此是物理变化。否则，鸡蛋煮熟后就不是蛋白质了。 从以上分析可以看出，蛋白质的变性既有物理变化，也有化学变化。但蛋白质的变性是很复杂的，要判断变性是物理变化还是化学变化，要视具体情况而定。如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化。 天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用(denaturation)。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。例如，前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。在巯基乙醇和8M尿素作用下，发生变性，失去生物学活性，变性后如经过透析去除尿素，巯基乙醇，并设法使疏基氧化成二硫键，酶蛋白又可恢复其原来的构象，生物学活性也几乎全部恢复，此称变性核糖核酸酶的复性。