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生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题

一、是非题

1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。

2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。

3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。

4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。

5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。

6．酸和酶水解蛋白质得到的氨基酸不产生消旋作用。

7．用层析技术分离氨基酸是根据各种氨基酸的极性不同。

8．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。

9．从细胞内提取出某种物质，凡是用羧肽酶A水解不产生游离氨基酸的，可肯定地判

断它是非肽物质。

10．蛋白质构象的变化伴随自由能的变化，最稳定的构象自由能最低。

11．刚性平面结构的肽单位是蛋白质主链骨架的重复单位。

12．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。

13．同一种氨基酸的对映体旋光度相等但方向相反。

14．烷基化和烃基化都是与氨基酸的氨基发生的反应。

15．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。

16．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。

17．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。

18．从原子组成上可以把肽键看作是一种酰胺键．但两者并不完全相同。肽键的实际结

构是一个共振杂化体，6个原子位于同一个面上。

19．甘氨酸与D-甘油醛的构型相同。

20．氨基酸自动分析仪可以鉴定除色氨酸以外的所有氨基酸。

2I．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。

22．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。

23．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。

24．肌红蛋白和血红蛋白的α和β链有共同的三级结构。

25．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。

26．有机溶剂引起蛋白质变性的主要原因之一是降低介质的介电常数。

27．免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白。

28．蛋白质的磷酸化和去磷酸化作用是由同一种酶催化的可逆反应。

29．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。

30．跨膜蛋白在膜脂区的肽段常形成α-螺旋。

二、填空题

1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。

2．20种氨基酸中除外都有旋光性。

3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。

4．20种氨基酸中具有非极性侧链且是生成酪氨酸的前体。

5．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红

蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。

6．20种氨基酸中、和在稳定许多蛋白质结构中起重要作用，因为它可参与形成链内和链间的共

价键。

7．20种氨基酸中、和的β-碳原子与两个以上的某团相连，它们可使α-螺旋的结构变得不稳

定。

8．在正常生理条件下（pH=7），蛋白质分子中和的侧链完全带正电荷，的侧链部分带正电荷。

9．一氨基一波基氨基酸的等电点pI= 。

10．2，4-二硝基氟苯（DNFB或FDNB）与氨基酸作用可生成黄色的，简称。

11．用对多肽进行链内断裂比用、和得到的肽片段少。

12．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。

13．溴化氰（BrCN）能使Gly-Arg-Met-Ala-Pro裂解为和两个肽段。

14．在糖蛋白分子中．糖基或寡糖基可与蛋白质的和残基侧链以O一型糖苷键相连，或与残基侧链以N

一型糖苷键相连。

15．1953年英国科学家等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基

酸组成。

16．生活在西藏高原的人血液中，2，3一二磷酸甘油酸的浓度比一般人。

17．测定蛋白质浓度的方法有、、和，其中不需要标准样品。

18．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法有和两种。其中最灵敏，

可显出不同的颜色。

19．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨

基酸。

20．测定肽段常用的方法是Edman化学降解法。Edman试剂是。

21．多肽人工合成有相和相两种方法。从原理上讲多肽合成大体可分为（1），

（2），（3）三个步骤。

22．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。

23．研究蛋白质构象的方法很多，但主要是应用。

24．目前已知的超二级结构有、和三种基本形式。

25．胶原蛋白的基本组成单位是由组成的原胶原蛋白，再经多次聚合形

成。

26．维持蛋白质三级结构的作用力是，，和盐键。

27．变性剂尿素和胍可以破坏蛋白质的二级结构，它们能与多肽主链，

增加在水中的溶解度。

28．去污剂如十二烷基磺酸钠（SDS）使蛋白质变性是由于SDS 能破坏使疏水基团暴露到介质中。

29．在pH6.0时将Gly，Ala，Glu，Lys，Arg和Ser的混合物进

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《生物化学》题库习题一参考答案一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参

与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合成的场所是核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

生物化学试题及参考答案

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（C） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（C） A. C. E. A.胆A.激酶 136.高密度脂蛋白的主要功能是（D） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（C）

A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（B） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂）A. D. A. E. A. 谢 A. 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ACE） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA C.ATP D.NADH E.NADPH 217.胆固醇在体内可以转变为（BDE） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ABE）

A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐 222.脂蛋白的结构是（ABCDE） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面 D.CM、VLDL主要以甘油三酯为核心 E.LDL、HDL主要的胆固醇酯为核心过淋巴系统进入血液循环。 230、写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？

答：胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA、NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3。231、简述血脂的来源和去路？答：来源：食物脂类的消化吸收；体内自身合成的 2、（β-[及胰岛素抑制HSL活性及肉碱脂酰转移酶工的活性，增加乙酰CoA羧化酶的活性，故能促进脂肪合成，抑制脂肪分解及脂肪酸的氧化。 29、乙酰CoA可进入以下代谢途径：答：①进入三羧酸循环氧化分解为和O，产生大量

生物化学题库及答案.

生物化学试题库蛋白质化学一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸

生物化学习题及答案蛋白质

蛋白质（一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

生物化学试题库(试题库+答案)

生物化学试题库及其答案——糖类化学一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和 ________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、 ________________和________________四种类型,决定其构象的主要因素是 ________________。二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的，因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。三、选择题

生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。）蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

【精品】第二章生物化学

考试范围一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢近三年考试生物化学试题分布情况内容题量比例蛋白质结构和功能9 15.8 核酸的结构和功能 4 7 酶10 17.5 糖代谢10 17.5 脂类代谢 3 5 氨基酸代谢10 5 核苷酸代谢 3 5 第一节蛋白质的结构与功能大纲解读： 1.蛋白质的分子组成（1）蛋白质的平均含氮量（2）L-α-氨基酸的结构通式（3）20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构 4.蛋白质结构与功能的关系（1）血红蛋白的分子结构（2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系（3）协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式 3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称（一）蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量（1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～

4%）（2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成） 2.蛋白质含量测定（测氮法）（1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于 6.25克蛋白质。（2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25 A型题：测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。 A.2.0 B.2.5 C.3.0 D.3.5 E.4.0 [答疑编号111020801：针对该题提问] 『正确答案』 B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25＝ 0.40×6.25＝2.5克。（二）蛋白质的基本组成单位 1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 2.氨基酸通式： 3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。甘氨酸的结构式： 4.特殊氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）结构式： 5.氨基酸分类: （1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸）（7种）。（2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷

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生物膜五、问答题 1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？答：.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2．流动镶嵌模型的要点是什么？答：.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？ 4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在？ 5．什么是液晶相？它有何特点？ 6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？ 7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？ 1.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。 2.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部 3.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。 4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。 5.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。 6.影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。 7.有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。生物氧化与氧化磷酸化一、选择题 1．生物氧化的底物是： A、无机离子 B、蛋白质 C、核酸 D、小分子有机物 2．除了哪一种化合物外，下列化合物都含有高能键？ A、磷酸烯醇式丙酮酸 B、磷酸肌酸 C、ADP D、G-6-P E、1,3-二磷酸甘油酸 3．下列哪一种氧化还原体系的氧化还原电位最大？ A、延胡羧酸→丙酮酸 B、CoQ(氧化型) →CoQ(还原型) C、Cyta Fe2+→Cyta Fe3+ D、Cytb Fe3+→Cytb Fe2+ E、NAD+→NADH 4．呼吸链的电子传递体中，有一组分不是蛋白质而是脂质，这就是：

生物化学试题及答案(1)

生物化学试题（1）第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

生物化学蛋白质化学

生物化学第一章蛋白质化学第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

生物化学第2章蛋白质化学

第二章蛋白质化学一、填空题： 1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-V al-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、已知下列肽段： (1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu— (2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala— (3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala— (4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-V al— 其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。二、选择题(只有一个最佳答案)： 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( ) A、7.26 B、5.97 C、7.14 D、10.77

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。二、填空题

1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分子中都含有、、与三种氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就

生物化学试题及答案 .

生物化学试题及答案绪论一．名词解释 1.生物化学 2.生物大分子蛋白质一、名词解释 1、等电点 2、等离子点 3、肽平面 4、蛋白质一级结构 5、蛋白质二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、蛋白质三级结构 9、蛋白质四级结构 10、亚基 11、寡聚蛋白 12、蛋白质变性 13、蛋白质沉淀 14、蛋白质盐析 15、蛋白质盐溶 16、简单蛋白质 17、结合蛋白质 18、必需氨基酸 19、同源蛋白质二、填空题 1、某蛋白质样品中的氮含量为0.40g，那么此样品中约含蛋白 g。 2、蛋白质水解会导致产物发生消旋。 3、蛋白质的基本化学单位是，其构象的基本单位是。 4、芳香族氨基酸包括、和。 5、常见的蛋白质氨基酸按极性可分为、、和。 6、氨基酸处在pH大于其pI的溶液时，分子带净电，在电场中向极游动。 7、蛋白质的最大吸收峰波长为。 8、构成蛋白质的氨基酸除外，均含有手性α-碳原子。 9、天然蛋白质氨基酸的构型绝大多数为。 10、在近紫外区只有、、和具有吸收光的能力。 11、常用于测定蛋白质N末端的反应有、和。 12、α-氨基酸与茚三酮反应生成色化合物。 13、脯氨酸与羟脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。 14、坂口反应可用于检测，指示现象为出现。 15、肽键中羰基氧和酰胺氢呈式排列。 16、还原型谷胱甘肽的缩写是。 17、蛋白质的一级结构主要靠和维系；空间结构则主要依靠维系。 18、维持蛋白质的空间结构的次级键包括、、和等。 19、常见的蛋白质二级结构包括、、、和等。 20、β-折叠可分和。 21、常见的超二级结构形式有、、和等。 22、蛋白质具有其特异性的功能主要取决于自身的排列顺序。 23、蛋白质按分子轴比可分为和。 24、已知谷氨酸的pK1(α-COOH)为2.19，pK2(γ-COOH)为4.25，其pK3(α-NH3+)为9.67，其pI为。 25、溶液pH等于等电点时，蛋白质的溶解度最。三、简答题

生物化学试题及答案

《基础生物化学》试题一一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（）。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中主要参予DNA损伤修复的是（）。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是（）。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中，下列（）催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要：(1)DNA聚合酶Ⅲ；(2)解链蛋白；(3)DNA聚合酶Ⅰ；(4)DNA指导的RNA聚合酶；(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是（）。

生物化学 第一章 蛋白质习题含答案

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