生化第三章酶

第三章酶

本章要点

生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

一、酶的分子结构与功能

1.单体酶：由单一亚基构成的酶。（如溶菌酶）

2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。（如磷酸果糖激酶-1）

3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。（如丙酮酸脱氢酶复

合物）

4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。（如氨基甲酰

磷酸合成酶Ⅱ）

（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子

1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和

类型。

2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。

3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。在酶促反应中，辅酶作为底

物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。

4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。在酶促反应中，辅基不能离

开酶蛋白。

5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中

主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。

6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用

①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；

②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；

③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；

④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。

7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。

8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。

（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位

1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。

2.酶的必需基团：酶分子氨基酸残基的侧链中与酶活性密切相关的化学基团。

3.有的必需基团位于酶的活性中心内，有的必需基团位于酶的活性中心之外。

4.

5.酶活性中心内的这些必需基团在一级结构上可能相距较远，但在空间结构上互相接近，共同组成酶的活性中心。辅助因子常参与酶活性中心的组成。

6.酶活性中心具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷。这些裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且多由氨基酸残基的疏水基团组成，形成疏水“口袋”。

7.酶活性中心外的必需基团虽然不直接参与催化作用，却为维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。

（三）、同工酶催化相同的化学反应

1.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

2.同工酶是长期进化过程中基因趋异的产物，因此从分子遗传学角度同工酶也可解释为“由不同基团或复等位基因编码，催化相同反应，但呈现不同功能的一组酶的多态型。”

3.由同一基因转录的mRNA前提经过不同的剪接过程，生成的多种不同mRNA的翻译产物（一系列酶）也属于同工酶。

4.同一个体不同发育阶段和不同组织器官中，编码不同亚基的基因开放程度不同，合成的亚基种类和数量也不同，这使得某种同工酶在同一个体的不同组织，以及同一细胞的不同亚细胞结构的分布也不同，形成不同的同工酶谱。

二、酶的工作原理

酶与一般的催化剂一样，在化学反应前后都没有质和量的改变。它们都只能催化热力学允许的化学反应；只能加速反应的进程，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。（一）、酶促反应特点

1.酶对底物具有极高的催化效率

2.酶对底物具有高度的特异性

①绝对专一性：有的酶只作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。

②相对专一性：有些酶对底物的专一性不是根据整个底物分子结构，而是根据底物分子中特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物。

3.酶的活性与酶量具有可调节性

4.酶具有不稳定性

（二）、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率

1.酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能

①活化分子：只有那些达到或超过一定能量水平的分子，才有可能相互碰撞并进入化学反应过程。

②活化能：在一定温度下，1摩尔反应物从基态转变成过渡态所需要的自由能，即过渡态中间产物比基态反应物高出的那部分能量。

③活化能是决定化学反应速率的内因，是化学反应的能障。

2.酶与底物结合形成中间产物

酶与底物结合的过程是释能反应，释放的结合能是降低反应活化能的主要能量来源。

①诱导契合作用使酶与底物密切结合。

诱导契合作用使得具有相对特异性的酶能够结合一组结构并不完全相同的底物分子，酶构象的变化有利于其与底物结合，并使底物转变为不稳定的过渡态，易受酶的催化攻击而转化为产物。

②邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心。

酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，这种邻近效应与定向排列实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。

③表面效应使底物分子去溶剂化。

表面效应：酶的活性中心多形成疏水“口袋”，这样就造成一种有利于酶与其特定底物结合并催化其反应的环境。酶促反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸收和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。

3.酶的催化机制呈现多元催化作用

△酶分子所含有的多种功能基团具有不同的解离常数，即使同一种功能基团处于不同的微环境时，解离程度也有差异。

①酸-碱催化作用：酶活性中心上有些基团时质子供体（酸），有些基团时质子受体（碱）。这些基团参与质子的转移，可使反应速率提高10^2-10^5倍。

②亲核催化：酶活性中心亲核基团（如丝氨酸蛋白酶的Ser—OH等）释放出的电子攻击过渡态底物上具有部分正电性的原子或基团，形成瞬时共价键。

③共价催化：瞬时共价键形成后，底物被激活，并很容易进一步水解形成产物和游离的酶。

④亲电催化：酶活性中心内亲电子基团与富含电子的底物形成共价键。由于酶分子的氨基酸侧链缺乏有效的亲电子基团，常常需要缺乏电子的辅助因子的参加。

★实际上许多酶促反应常常涉及多种催化机制的参与，共同完成催化反应。

三、酶促反应动力学

1．底物浓度对酶促反应速率的影响呈现矩形双曲线。

⑴米-曼氏方程（米氏方程）：ν= Vmax|S|/(Km+|S|)

①|S|<>Km时，零级反应。

②米氏方程的前提

a.反应时单底物反应

b.测定的反应速率为初速率（即指反应刚刚开始，各种影响因素尚未发挥作用时的

酶促反应速率）

c.当|S|<

⑵Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数

①Km值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度

②Km值时酶的特征性常数：Km值的大小并非固定不变，它与酶的结构、底物结构、反

应环境的pH、温度和离子强度有关，而与酶浓度无关。

③Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力

a.Km越大，表示酶对底物的亲和力越小；Km越小，酶对底物的亲和力越大。

b.并非所有的酶反应都是K3<>K2，这时的Km不能表示酶对底物

的亲和力。

④Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速度

⑤酶的转换数（单位s^-1）：当酶被底物完全饱和时（Vmax），单位时间内每个酶分子（或

活性中心）催化底物转变成产物的分子数。

⑶Km和Vmax常通过林-贝作图法（双倒数作图法）求取

2．底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系

3．温度对酶促反应速率的影响具有双重性

①酶的最适温度：酶促反应速率达最大时的反应系统的温度。

②酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应时间有关。

4．pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率

①原因：酶分子中的许多极性基团，在不同的pH条件下解离状态不同，酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大的催化活性。许多具有可解离基团的底物和辅酶的荷电状态也受pH改变的影响，从而影响酶对它们的亲和力。此外，pH还可影响酶活性中心的空间构象，从而影响酶的活性。

②酶促反应的最适Ph：酶催化活性最高时反应体系的pH。

③酶的最适Ph也不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲剂种类与浓度以及酶的纯度等因素的影响。

5．抑制剂可降低酶促反应速率

△酶的抑制剂：凡能使酶活性下降而不引起蛋白质变性的物质。

⑴不可逆性抑制剂与酶共价结合：不可逆抑制剂和酶的活性中心的必需基团共价结合，使酶失活。

⑵可逆性抑制剂与酶非共价结合：遵守米氏方程。

①竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心

②非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点

Vmax 不变降低降低

6．激活剂可提高酶促反应速率

（1）酶的激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。

a.必需激活剂：大多数金属离子激活剂对酶促反应是必不可少的，否则将测不到酶的活性。

b.非必需激活剂：有些酶即使激活剂不存在时，仍有一定的催化活性，激活剂则可使其活性增加。

★必需激活剂参加酶与底物或与酶-底物复合物结合反应，但激活剂本身不转化为产物；非必需激活剂通过与酶或底物或酶-底物复合物结合，提高酶的活性。

四、酶的调节

（一）、酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节

1.别构效应剂通过改变酶的构象二调节酶活性（如血红蛋白）

2.酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现的（如磷酸化和去磷酸化）

3.酶原需要通过激活过程才能产生有活性的酶

a.酶原（一种无活性的酶前体）：有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥功能前处于无活性状态。

b.酶原的激活：酶原向酶的转变过程。

c.酶原激活的实质:酶的活性中心形成或暴露。

（二）、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节

1．酶蛋白的合成可被诱导或阻遏

a.诱导物：在转录水平上能促进酶合成的物质。

b.诱导作用：诱导物诱发酶蛋白合成的作用。

c.辅阻遏物：在转录水平上能减少酶蛋白合成的物质。

d.阻遏作用：辅阻遏物与无活性的阻遏蛋白结合而影响基因的转录。

e.一旦酶被诱导合成后，即使去除诱导因素，酶的活性仍然持续存在，直到该酶被降解或抑制。

f.与酶活性的调节相比，酶合成的诱导与阻遏是一种缓慢而长效的调节。

2．酶的降解与一般蛋白质降解途径相同

①组织蛋白降解的溶酶体途径（非ATP依赖性蛋白质降解途径）：由溶酶体内的组织蛋白酶非选择性催化分解一些膜结合蛋白、长半寿期蛋白质和细胞外的蛋白。

②组织蛋白降解的胞质途径（ATP依赖性蛋白质降解途径）：主要降解异常或损伤的蛋白质，以及几乎所有短半寿期（10min-2h）的蛋白质。

五、酶的分类与命名

（一）、酶可根据其催化的反应类型予以分类

1.氧化还原酶类（如乳酸脱氢酶）

2.转移酶类（如氨基转移酶）

3.水解酶类

4.裂合酶类（如醛缩酶）

5.异构酶类（如磷酸己糖异构酶）

6.合成酶类（如DNA连接酶）

（二）、每一种酶均有其系统名称和推荐名称

六、酶与医学的关系

（一）、酶与疾病的发生、诊断及治疗密切相关

1.许多疾病与酶的质和量的异常相关

①酶的先天性缺陷是先天性疾病的重要病因之一（如酪氨酸酶缺乏引起白化病）

②一些疾病可引起酶活性或量的异常

2.体液中酶活性的改变可作为疾病的诊断指标

3.某些酶可作为药物用于疾病的治疗

①有些酶作为助消化的药物（如胃蛋白酶）

②有些酶用于清洁伤口和抗炎（如胰蛋白酶）

③有些酶具有溶解血栓的疗效（如链激酶）

（二）、酶可作为试剂用于临床检验和科学研究

1.有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶

2.有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶

3.多种酶称为基因工程的工具酶

1．金属离子作为辅助因子的作用有哪些?

答：①作为酶活性中心的催化基团参加反应。

②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。

③为稳定酶的空间构象所必需。

④中和阴离子，降低反应的静电斥力。

2．酶与一般催化剂相比有何异同?

答：A.相同点：①反应前后无质和量的改变；

②只催化热力学允许的反应；

③不改变反应的平衡点；

④作用的机理都是降低反应的活化能。

B.不同点：①酶的催化效率高；

②对底物有高度特异性；

③酶在体内处于不断的更新之中；

④酶的催化作用受多种因素的调节；

⑤酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。

3．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何?

答：①酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。

②一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。

③一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。

④酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。

4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？

答：酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。

5．举例说明酶的三种特异性。

答：①绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。例如，脲酶只水解尿素。

②相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。

③立体异构特异性：一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。例如，乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。

6．简述“诱导契合假说”。

答：酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称酶-底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心结构最相吻合。从而降低反应的活化能

1.比较三种可逆性抑制作用的特点

答：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。K m升高，V max不变。

②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不相同，只与酶活性中心以外的必需

基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂

的浓度有关。K m不变，V max下降。

③反竞争性抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。

K m和V max均下降

抑制类型

竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制

与I结合的组分K m与V max变化双倒数直线E

K m↑，V max不变，

汇集于纵轴，截距为

1/V max

E、ES

K m不变，V max↓

汇集于纵轴，截距为

–1/K m

ES

K m↓，V max↓

平行线

2.如何理解必需基团与酶活性中心的相互关系？

答：酶是蛋白质，其分子比底物要大得多。在反应过程中，酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切相关的较小区域。在此区域中，集中于与酶活性密切相关的基团，此基团称为必需基团或活性基团。根据必需基团在酶活性中的作用不同，又可分为结合基团和催化基团，前者使酶与底物结合，后者催化底物反应。有的必需基团既具有结合功能也有催化功能。酶学上将这些必需基因比较集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域叫做酶的活性中心或活性部位。对单纯蛋白酶来讲，其活性中心就是由肽键上某些氨基酸残基组成，这些氨基酸残基，在蛋白质一级结构中可能彼此相距甚远，但经过肽链的折叠、卷曲等构象变化，使其相互集中形成三维构象成为活性中心。结合蛋白酶的活性中心的组成既有肽链上的某些氨基酸，又有辅助因子参加。除组成酶活性中心的必需基团之外，尚有活性中心外的必需基团，这些基团主要与维持酶的空间构象有关；某些酶的空间构象的改变能影响酶活性。

3.简述K m和V max的意义。

答：K m：①K m值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。②当ES解离成E和S 的速度大大超过分解成E和P的速度时，K m值近似于ES的解离常数K s。在这种情况下，K m值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，K m值愈大，酶与底物的亲和力愈小；K m值愈小，酶与底物的亲和力愈大。K s值和K m值的涵义不同，不能互相代替使用。③K m值是酶的特性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境(如温度、pH、离子强度)有关,与酶的浓度无关。各种酶的K m值范围很广，大致在10-2~10mmol/L之间。

V max：是酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从V max计算酶的转换数。其定义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子(或活性中心)催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1~104／秒之间。

4.举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。

答：以磺胺类药物为例，①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。②磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺

胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。

许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-Fu)、6-巯基嘌呤(6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长。

5.说明温度对酶促反应速度的影响及其使用价值。

答：酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60℃以上时，大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性已不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应应起主导作用，温度每升高10℃，反应速度可加大1～2倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应液的温度。酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。

6.简述酶与医学的关系。

答：许多疾病发生与发展与酶的质和量的异常或酶受到抑制有关。细胞内酶的改变可以通过血清酶的测定予以反映。许多药物通过对细菌或人体内酶的作用达到治疗目的。酶还可以作为诊断试剂和药物对某些疾病进行诊断与治疗。酶还可作为工具酶或制成固定化酶用于科学研究；抗体酶是人工制造的兼有抗体和酶活性的蛋白质，具有广阔的开发前景。

第三章复习要点

1. 结合酶、辅酶、辅基。

2. 金属激活酶和金属酶。

3. 多酶复合物和多功能酶。

4. 同工酶定义及特征（结合第二篇）

5. 酶的活性中心及结构特征。

6. 米-曼氏方程式，Ｋm ，Vmax。

7. 酶的可逆抑制作用和不可逆抑制作用。

8. 竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂。

9. 变构酶、酶的共价修饰与酶活性调节（结合第二篇）

10. 酶原和酶原的激活。

11. 酶作用的特点。

12. 酶催化作用机制。

13. 影响酶促反应速率的因素。

14. 举例说明酶与疾病的关系（结合第二篇）。

生物化学试题 酶

第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案] C 2. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B. 所有的酶活性中心都含有辅酶 C. 酶的必需基团都位于活性中心之内 D. 所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案] A 3. 乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（1997年生化考题） A. 酶蛋白变形 B. 失去辅酶 C. 酶含量减少 D. 环境PH值发生了改变 E. 以上都不是 [答案] B 4. 关于酶的化学修饰，错误的是 A. 酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B. 变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D. 两种形式的转变由共价变化 E. 有放大效应 [答案] B 5. ．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案] E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C. 仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案] B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂 D．酶动力学遵守米式方程 (答案) A、B和C

生物化学 讲义

《生物化学》课程教学讲义1．课程简介 21世纪是生命科学的世纪，《生物化学》是现代生物学的基础，是生命科学发展的支柱，是生命科学领域的“世界语”因此奠定坚实的生物化学基础是农业科学生命科学学生和科技工作者的共同需要。 生物化学的内容：生物化学是生命的化学。生物是一个高度复杂和组织化的分子系统。这个分子系统主要是由生物大分子—糖类、脂类、蛋白质和核酸组成的。生物的多样性是生物体中生物分子多样性及其结构复杂性（一级结构和空间结构）决定的。但生物体内生物分子及其化学变化不是无序的。生命的化学有着自己的规律。 生命最突出的属性是自我复制和新陈代谢。自我复制依赖的遗传信息都存在于由核酸序列组成的基因中。代谢包含生物体内发生的所有化学反应-四大物质代谢，酶是反应的催化剂，物质代谢伴随着能量的生成和利用。 总之生物化学的内容可划分为两部分：静态生物化学—生物分子的化学组成、结构和性质；生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生物化学—生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。 生物化学的发展史：19世纪末，德国化学家李比希 （J.Liebig）初创了生理化学，德国的霍佩赛勒（E.F.Hoppe-seyler）将生理化学建成一门独立的学科，并于1877年提 出“Biochemie”一词，译成英语为“Biochemistry”，即生

物化学。 生物化学的发展大体可分为三个阶段：静态生物化学阶段(static biochemistry stage) 时期:19世纪末到20世纪30年代 特点:发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成,并对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。 动态生物化学阶段(dynamic biochemistry stage) 时期:20世纪30～60年代 主要特点:研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。 现代生物化学阶段(modern biochemistry stage) 时期:从20世纪60年代开始 特点:探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 我国:1966年王应睐和邹承鲁合成结晶牛胰岛素；1972年,X-射线衍射法测定了猪胰岛素的空间结构；1979年合成了41个核苷酸的酵母丙氨酸 tRNA3；1981年完成了该tRNA的全合成(76个核苷酸)；唯一一个发展中国家,加入人类基因组计划,并出色完成了1%的任务。 生物化学的应用和发展前景：生物化学的原理和技术是研究现代生物科学的重要手段之一；生物化学的原理和技术在生产实践中广泛应用，如食品发酵制药及皮革工业，预防治疗医学等都与生物化学有着密切联系；生物化学是农业科学的重要理论基础之一，如研究植物的新陈代谢过程，可以控制植物的发育，优质高产。了解生物的遗传特性，可进行基因重组。另

生物化学 第3章 酶

第3章 酶 学习要求 1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。 2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。 3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。 基本知识点 酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。 酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH 、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。 其中，Km 为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。Vmax 和Km 可用米氏方程的双倒数作图来求取。酶在最适pH 和最适温度时催化活性最高，但最适pH 和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km 值增大，Vmax 不变；非竞争抑制作用的Km 值不变，Vmax 减小，反竞争抑制作用的Km 值与Vmax 均减小。 在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响其活性的一组酶，多亚基变构酶具有协同效应。酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性的重要方式。体] [] max[S Km S V V +=

生物化学 第3章 酶

第三章酶 一、填空题： 1、组成酶的蛋白质叫，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为。 2、酶的活性中心有两个功能部位，即___部位和_ __部位。 3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的基，丝氨酸的基及半胱 氨酸的。 4、丙二酸是酶的性抑制剂。 5、米氏常数的求法有和方法，其中最常用的 方法是。 6、1／km可近似地表示酶与底物的大小，Km越大，表明。 7、酶活性中心的特点：、、。 8、酶的结合部位决定，而催化部位决定。 9、酶活性中心往往处于酶分子表面的中，形成区，从而使酶与 底物之间的作用加强。 10、同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶 的底物。 11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将，Km值将。 12、表示酶量的多少常用表示。 13、酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。 14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即和。 15、全酶包括和。 16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测基团可能是酶活性中心的 必需基团。 17、酶是由产生的，具有催化能力的。 18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有专一性。 19、抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而抑制剂不改变酶促反应Km。 20、同工酶是一类相同、不同的一类酶。 21、维生素B2又叫，做为某些酶的辅基形式为、两种。 22、泛酸在生物体内主要作为、的组成成分存在，其组成物的功能基 因是，可传递。 23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有作为其成分。 24、BCCP的中文名称为。 25、人类若缺乏维生素，即产生脚气病。 26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个化合物，它是辅酶，它 的生化作用是。 27、维生素B6在生物体内的功能形式是_ 和_，它可做为酶的 辅酶。 28、叶酸以作辅酶，有和两种形式，生化功能 是。

《生物化学》第三章 酶化学与辅酶及答案

第三章酶化学与辅酶 一、选择题 （在备选答案中只有一个是正确的） 1．关于酶的叙述哪项是正确的？ A．所有的酶都含有辅基或辅酶 B．只能在体内起催化作用 C．大多数酶的化学本质是蛋白质 D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行 E．都具有立体异构专一性（特异性） 2．酶原所以没有活性是因为： A．酶蛋白肽链合成不完全 B．活性中心未形成或未暴露 C．酶原是普通的蛋白质 D．缺乏辅酶或辅基 E．是已经变性的蛋白质 3．磺胺类药物的类似物是： A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶 4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？ A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域 B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外 C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程 E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变 5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？ A．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素 6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？ A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用 B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶 C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶 D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性 E．辅助因子直接参加反应 7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？ A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75 8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于： A．可逆性抑制作用 B．竞争性抑制作用 C．非竞争性抑制作用 D．反竞争性抑制作用 E．不可逆性抑制作用 9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？ A．影响必需基团解离状态 B．也能影响底物的解离状态 C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性 D．破坏酶蛋白的一级结构 E．pH改变能影响酶的Km值

第三章酶习题_生物化学

第三章酶 学习要点 一、概述定义，RNA也有催化功能 作为生物催化剂的特点：高效率，高度专一性，对作用条件敏感，活性可调；专一性：绝对专一性，相对专一性，立体专一性 组成：简单酶，结合酶[全酶＝酶蛋白＋辅助因子（辅酶、辅基）] 二、酶的作用机理 1.活性中心：概念 构成：立体结构、其组分的一级结构不连续 2.酶(E)与底物（S）结合：中间产物学说（E+S=E·S→E+P） 诱导契合学说(底物诱导酶活性中心构象变化，使之与其构象匹配) 3.反应活化能的降低：反应活化能；酶降低活化能的方式（形成E·S，经历与一般反应不同的途径） 三、影响酶促反应速度的因素：1.底物浓度：米氏方程(V=Vm[S]/Km+[S]) 米氏常数的意义：物理意义：V＝1/2Vm时的[S]；生物意义：Km是特征常数，倒数表示亲和力，多个底物有多个Km值、最适底物的Km值最小，计算 2．温度：最适温度，原因：变性与反应 3．pH:最适pH 4．激活剂：概念，种类：金属离子、有机分子、蛋白分子 5．抑制剂：概念，分类：不可逆抑制、可逆抑制 可逆抑制（1）竞争性抑制：I与S相似，竞争结合活性中心，增加[S]可去除抑制，Vm不变，Km变大 （2）非竞争性抑制：I与S不相似，结合于活性中心之外，不能通过增加[S]去除,Km不变，Vm变小 五、别构酶与同工酶1.别构酶:结构：多亚基，两中心 调节因子；正调节，负调节； 别构效应 动力学特点：S形曲线 优点：[S]变化小，V变化大 2．同工酶：概念， 六、分类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类 七、、酶活力的测定1.反应速度 2．酶活力单位(U)： 25℃,1个大气压,1分钟转化1微摩尔底物的酶量 八、辅助因子和维生素 1．NAD和NADP(含烟酰胺，VB5)：NAD+(NADP+)＋2e-＋2H+＝NADH(NADPH)＋H+,氧化还原酶辅助因子 2.FMN、FAD（含核黄素，VB2）：FAD(FMN)＋2e-＋2H+＝FADH2(FMAH2),氧化还原酶辅助因子 3.焦磷酸硫胺素(TPP)（含硫胺素， VB1）：脱羧酶辅助因子 4.磷酸吡哆素（含吡哆素，VB6）：转氨酶辅助因子 5.生物素（VH）：羧化酶辅助因子 6.泛酸（VB3）：CoA的组成 7.硫辛酸 8.血红素

生物化学讲义第三章酶

第三章酶 【目的和要求】 1、理解酶及其相关概念，简述酶促反应的特点。 2．掌握酶的分子组成，并能区分辅基和酶辅。 3．掌握酶活性中心与必需基团基本概念。 4．叙述同工酶的定义，能举例说明同工酶的组成、分型、命名及临床应用。 5．简述酶原激活的本质，并解释酶原激活的临床意义。 6. 简述影响酶促反应的六大因素，解释温度对酶促反应影响的两重性 7. 说出米氏常数的特征与主要意义。 8. 举例说明竞争性抑制作用的作用特点。 9. 比较别构调节与共价修饰调节。 10. 列表简述B族维生素的别称、辅酶形式、生理功能及缺乏症。 1、酶、酶促反应等相关概念。 2．酶促反应的特点（酶与一般催化剂的区别）。 3．酶促作用的机理。 4．酶的分子组成,酶的结构和功能。 5．底物浓度对酶促反应的影响,抑制作用分类与特点。 6. 竞争性抑制的概念、特征和实例。 7. 多酶体系及其调节。 8. 维生素与辅酶（基）。 学习内容 第一节酶的催化作用 第二节酶的分子组成与结构 第三节影响酶促反应速度的因素 第四节酶活性的调节 第五节酶的分类和命名

第六节酶与医学的关系 第一节酶的催化作用 一、酶及其相关概念 酶、核酶、酶促反应、底物和作用物、酶促反应的速度。 二、酶与一般催化剂相同的性质 1、酶加速化学反应使之达到平衡。 2、酶降低反应的活化能 三、酶的催化特点 1、高效性比非催化反应高108～1012倍，比一般催化剂反应高107～1013倍。 2、高专一性①绝对专一性，只作用一种底物产生一定的反应；②相对专一性，能作用于一类化合物；③立体异构专一性，酶对底物的立体异构有要求。 3、不稳定性影响蛋白质变性的因素均能使酶失去活性。 4、可调节性通过对酶结构或含量的调节来物质的调节代谢。 四、酶促作用的机理 1．为何具有高度的催化效率——降低反应的活化能。 2．如何降低反应的活化能——形成中间产物（SE）中间产物学说 3．如何形成中间产物——诱导契合（学说）(induced-fit hypothesis) 第二节酶的分子组成与结构 一、酶的化学组成 1、单纯蛋白酶如淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。 2、结合蛋白酶全酶＝酶蛋白＋辅助因子 1）酶蛋白决定酶的特异性，可以和不同的辅因子结合。 2）辅因子

第三章 酶化学

第三章酶化学 1．试比较酶与非酶催化剂的异同点。 2．解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？ 3．酶的习惯命名法的命名原则是什么？ 5．已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。 6．在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问： 1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化？为什么？ 8．何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。 10．举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？ 12．下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况： 1）无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少？ 2）若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 3）若有100mmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少？该种抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？ 13．举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。 16．酶原及酶原激活的生物学意义是什么？ 17．为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大？ 18．从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？ 20．以E．coli天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用？ 21．虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处，但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶，而凝血酶原不能，为什么？

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第一章绪论 一、生物化学的概念 生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。生物化学是一门医学基础理论课。 二、生物化学的主要内容 1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。蛋白质、核酸 2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。 3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。 三、生物化学的发展史 四、生物化学与健康的关系 生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。 本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。 五、学好生物化学的几点建议 1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。 2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。 3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。 4．学习后及时做好复习，整理好笔记。 5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。 6．实验实训课是完成本课程的重要环节。亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。 第一章蛋白质的化学 一、蛋白质的分子组成 （一）蛋白质的元素组成 蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。 特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。（实例应用） （二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA） （一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外） （三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。 二、蛋白质的结构与功能 （一）蛋白质的基本结构 1．肽键和肽 （1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。 （2）肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。

生化第三章酶

第三章酶 本章要点 生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。 一、酶的分子结构与功能 1.单体酶：由单一亚基构成的酶。（如溶菌酶） 2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。（如磷酸果糖激酶-1） 3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。（如丙酮酸脱氢酶复 合物） 4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。（如氨基甲酰 磷酸合成酶Ⅱ） （一）、酶的分子组成中常含有辅助因子 1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和 类型。 2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。 3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。在酶促反应中，辅酶作为底 物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。 4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。在酶促反应中，辅基不能离 开酶蛋白。 5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中 主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。 6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用 ①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生； ②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物； ③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合； ④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。 7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。 （二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位 1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。 2.酶的必需基团：酶分子氨基酸残基的侧链中与酶活性密切相关的化学基团。

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第一章蛋白质化学（12学时） 【基本要求】: 1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。 2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。 3.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应）。 【内容提要与学时分配】 1．蛋白质的生物学功能（1） 2．蛋白质的元素组成与分子组成（2） 3．蛋白质的分子结构（4） 4．蛋白质结构与功能的关系（2） 5．蛋白质的理化性质（2）6．蛋白质的分类与分离纯化简介（1） 第一节蛋白质通论 一、蛋白质的生物学意义（160） 蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。Protein —“第一重要的”，“最原初的”。 概括起来，蛋白质主要有以下功能： 1.催化功能(Enzyme) 2.调节功能 3. 运动功能 4. 运输和跨膜转运功能 5. 保护和防御功能 6. 信息传递与识别功能 7. 贮存功能 8. 结构功能 二、蛋白质的分类（158） （一）按分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白 （二）按分子组成分类 简单蛋白：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。 缀合蛋白：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。 三、蛋白质的元素组成与分子量（157） 1.元素组成 蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。其中氮的含量较为恒定，而且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。 如常用的凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25（即100/16）。 2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。 四、蛋白质的水解（123） 蛋白质的水解主要有三种方法： 1.酸水解 2.碱水解 3.酶水解 第二节氨基酸( amino acid) 一、氨基酸的结构与分类（124） （一）基本氨基酸 组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。 基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。 一般结构特征： I.它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。 II.不同的氨基酸，其R侧链不同，对氨基酸的理化性质和在结构中的影响也不同。 III.天然氨基酸都是L-构型的，即羧基在上，氨基在左端。若氨基在右为D-构型（与标准甘油醛的构型参照得出的）。A．按照氨基酸侧链的极性分类（127）： 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu B．按照氨基酸侧链的化学结构，分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。 1.脂肪族氨基酸共15种。 侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile。侧链含有羟基：Ser, Thr 侧链含硫原子：Cys, Met 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）

生物化学第 三 章酶试题及答案

第三章酶 【测试题】 一、名词解释 1．酶13．最适pH 2．固定化酶14．不可逆性抑制 3．同工酶15．可逆性抑制 4．酶的特异性16．激活剂 5．酶的活性中心17．抑制剂 6．酶原及酶原激活18．核酶 7．抗体酶19．变构酶 8．活化能20．酶的共价修饰 9．诱导契合假说21．酶的Vmax 10．初速度22．结合酶 11．Km值23．酶活力 12．最适温度24．比活力 二、填空题 25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的。 26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的。 27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称。28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称。 29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的。 30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。 31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的。 32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。 33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。 34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km ，Vmax 。 35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称。其实质是的形成和暴露过程。 36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。 37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白。 39．肌酸激酶的亚基分型和型。 40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以。41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。 42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。 43．当非竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学参数如下Km ，Vmax 。 44．当酶促反应速度为最大反应速度的80%时，底物浓度是Km的倍。 三、选择题 A型题 45．关于酶概念的叙述下列哪项是正确的？

生物化学讲义蛋白质Word版

第三章蛋白质 第一节蛋白质概论 蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。 一、蛋白质的化学组成与分类 1、元素组成 碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25 2、氨基酸组成 从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。 3、分类 （1）、按组成： 简单蛋白：完全由氨基酸组成 结合蛋白：除蛋白外还有非蛋白成分（辅基） 详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。（注意辅基的组成）。 （2）、按分子外形的对称程度： 球状蛋白质：分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。 纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维状。 （3）、功能分： 酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。 4、蛋白质在生物体内的分布 含量(干重) 微生物 50-80% 人体 45% 一般细胞 50% 种类大肠杆菌 3000种 人体 10万种 生物界 1010-1012

二、蛋白质分子大小与分子量 蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。多于50个aa 的称为蛋白质。但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。 P 76 表3-3 （注意：单体蛋白、寡聚蛋白；残基数、肽链数。） 蛋白质分子量= aa数目*110 对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。 三、蛋白质分子的构象与结构层次 蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的（天然）构象。 P77 图3-1，蛋白质分子的构象示意图。 一级结构氨基酸顺序 二级结构α螺旋、β折叠、β转角，无规卷曲 三级结构α螺旋、β折叠、β转角、松散肽段 四级结构多亚基聚集 四、蛋白质功能的多样性 细胞中含量最丰实、功能最多的生物大分子。 1．酶 2．结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白） 3．贮藏（卵清蛋白、种子蛋白） 4．物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体） 5．细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白） 6．激素功能（胰岛素） 7．防御（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白） 8．接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白） 9．调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）

生物化学第三章酶(以修改) (1)

生物化学第三章酶 1. 关于酶活性中心的叙述，正确的是A．酶原有能发挥催化作用的活性中心 B．由一级结构上相互邻近的氨基酸组成C．必需基团存在的唯一部位 D．均由亲水氨基酸组成 E．含结合基团和催化基团 2. 下列有关酶的叙述，正确的是 A．生物体内的无机催化剂 B．催化活性都需要特异的辅酶 C．对底物都有绝对专一性 D．能显著地降低反应活化能 E．在体内发挥催化作用时，不受任何调控 3. 辅酶在酶促反应中的作用是 A．起运载体的作用 B．维持酶的空间构象 C．参加活性中心的组成 D．促进中间复合物形成 E．提供必需基团 4. 有关酶竞争性抑制剂特点的叙述，错误的是 A．抑制剂与底物结构相似 B．抑制剂与底物竞争酶分子中的活性中心C．当抑制剂存在时，Km 值变大 D．抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大反应速度 E．抑制剂与酶分子共价结合 5. 含有唾液淀粉酶的唾液透析后，水解能力下降，其原因是： A．酶蛋白变性 B．失去Cl- C．失去Hg2+ D．失去酶蛋白 E．酶含量减少 6. 酶促反应速度达到最大速度的80％时，Km等于： A．[S] B．1/2 [S] C．1/3 [S] D．1/4 [S] E．1/5 [S] 7. 酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是：A．底物被酶饱和 B．反应速度达最大 C．酶浓度远远大于底物浓度 D．底物浓度远远大于酶浓度 E．以上都不是 8. v＝Vmax后再增加[S]，v不再增加的原因是： A．部分酶活性中心被产物占据 B．过量底物抑制酶的催化活性 C．酶的活性中心已被底物所饱和 D．产物生成过多改变反应的平衡常数 E．以上都不是 9. 温度与酶促反应速度的关系曲线是：A．直线 B．矩形双曲线 C．抛物线 D．钟罩形曲线 E．S形曲线 10. 关于pH与酶促反应速度关系的叙述正 确的是： A．pH与酶蛋白和底物的解离无关 B．反应速度与环境pH成正比 C．人体内酶的最适pH均为中性即pH＝7左 右 D．pH对酶促反应速度影响不大 E．以上都不是 11. 可解除Ag2+、Hg2+等重金属离子对酶 抑制作用的物质是： A．解磷定 B．二巯基丙醇 C．磺胺类药 D．5FU E．MTX 12. 可解除敌敌畏对酶抑制作用的物质是：A．解磷定

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第三章核酸的结构和功能 核酸（nucleic acid）错误！未找到引用源。是重要的生物大分子，它的构件分子是核苷酸（nucleotide）错误！未找到引用源。，天然存在的核酸可分为脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA）错误！未找到引用源。和核糖核酸（ribonucleic acid，RNA）错误！未找到引用源。两类。DNA贮存细胞所有的遗传信息，是物种保持进化和世代繁衍的物质基础。RNA 中参与蛋白质合成的有三类：转移RNA（transfer RNA，tRNA）错误！未找到引用源。，核糖体RNA（ribosomal RNA，rRNA）错误！未找到引用源。和信使RNA（messenger RNA，mRNA）错误！未找到引用源。。20世纪末，发现许多新的具有特殊功能的RNA，几乎涉及细胞功能的各个方面。 第一节核苷酸 核苷酸可分为核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类，核糖核苷酸是RNA的构件分子，而脱氧核糖核苷酸是DNA构件分子。细胞内还有各种游离的核苷酸和核苷酸衍生物，它们具有重要的生理功能。核苷酸由核苷（nucleoside）错误！未找到引用源。和磷酸组成。而核苷则由碱基（base）错误！未找到引用源。和戊糖构成(图3-1)。 一、碱基 构成核苷酸中的碱基是含氮杂环化合物，有嘧啶（pyrimidine）错误！未找到引用源。和嘌呤（purine）错误！未找到引用源。两类。核酸中嘌呤碱主要是腺嘌呤和鸟嘌呤，嘧啶碱主要是胞嘧啶、胸腺嘧啶和尿嘧啶。DNA和RNA中均含有腺嘌呤、鸟嘌呤和胞嘧啶，而尿嘧啶主要存在于RNA中，胸腺嘧啶主要存在于DNA中。在某些tRNA分子中也有胸腺嘧啶，少数几种噬菌体的DNA含尿嘧啶而不是胸腺嘧啶。这五种碱基受介质pH的影响出现酮式、烯醇式互变异构体。 在DNA和RNA中，尤其是tRNA中还有一些含量甚少的碱基，称为稀有碱基（rare bases）错误！未找到引用源。稀有碱基种类很多，大多数是甲基化碱基。tRNA中含稀有碱基高达10%。 二、戊糖 核酸中有两种戊糖DNA中为D-2-脱氧核糖（D-2-deoxyribose），RNA中则为D-核糖（D-ribose）（图3-5）。在核苷酸中，为了与碱基中的碳原子编号相区别核糖或脱氧核糖中碳原子标以C-1’，C-2’等。脱氧核糖与核糖两者的差别只在于脱氧核糖中与2’位碳原子连结

第八版生化第三章 酶

第三章酶一、名词解释题 1、酶enzyme 2、结合酶conjugated enzyme 3、酶的专一性specificity 4、酶的活性中心active center 5、Km 6、（不）可逆抑制作用(ir-)reversible inhibition 7、竞争性抑制作用competitive inhibition 8、变构调节allosteric effect 9、共价修饰covalent modification 11、同工酶isoenzyme 12、抗体酶abzyme 13、多功能酶multifunctional enzyme 14、多酶体系multienzyme system 15、酶的转换数turnover number 16、酶原及酶原激活zymogen 17、核酶ribozyme 二、问答题 1．简述酶促反应的特点与机制。 2．举例说明酶的三种特异性。 3．金属离子作为辅助因子的作用有哪些? 4．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用? 5．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何? 6．画图并简述底物浓度对反应速度的影响。 7．简述K m和V max的意义。 8．说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值 9．说明pH对酶促反应速度的影响。 10．比较三种可逆性抑制作用的特点, 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 11．比较变构酶和共价修饰调节的特点 12．测定酶活性时应注意些什么? 13．说明酶原与酶原激活的意义。 14．简述酶与临床的关系。 15．体内调节酶活性的方式有几种？各有何特点？ 三、填空题 1、生物催化剂包括和两类。 2、根据酶的结构特点，酶可以分为酶、酶、多酶体系及 酶。 3、结合酶由和两部分组成，二者的功能分别是决定酶的专一性和。 4、酶活性中心的必需基团分为和。 5、酶的特异性可分为、和立体异构专一性三种类型。 6、影响酶促反应速度的因素有、、、、及抑制剂。 7、Km值等于酶促反应速度为最大速度的时的浓度。 8、最适温度酶的特征常数，反应时间延长时，最适温度可能。 9、最适pH 酶的特征常数，其值受等因素的影响。 10、不可逆抑制剂通常与酶的以键相结合，这类抑制剂不能通过方法除去而解除对酶的抑制作用。 11、酶的可逆抑制作用可分为、和作用。 12、调节限速酶活性的方式有和两种。

生化第三章-酶

第三章酶 一、名词解释 1. Km：即米氏常数。Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 2. 酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域。该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物。该区域称为酶的活性中心。 3.酶的化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。 4. 结合酶：酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。其蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。 5.别构调节：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。受别构调节的酶称为别构酶。导致别构效应的代谢物称为别构效应剂。有时底物本身就是别构效应剂。在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。当后续代谢产物堆积时，它们作为效应剂抑制上游的别构酶；别构酶也可因产物的匮乏而激活。 6.激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。也有许多有机化合物激活剂。大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性。这类激活剂称为酶的必需激活剂；有些激活剂不存在时，酶仍然具有一定的催化活性，这类激活剂称为酶的非必需激活剂。 7．（补充）肽单元：在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1，C，O，N，H，Cα2）位于同一平面，被称为肽单元。 8.辅基：结合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共价键与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。 9.Isoenzymes同工酶：同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在调节代谢上起着重要的作用。 10.酶原：Zymogens 即酶原。有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使其构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实质上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11.Allosteric cooperation（别构效应）：别构酶分子中常含有多个亚基，酶分子的催化部位（活性中心）和调节部位有的在同一亚基内，也有的不在同一亚基内。含有催化部位的亚基称为催化亚基；含有调节部位的亚基称为调节亚基。当第一个亚基与效应剂结合后，此亚基发生构象改变，并将此效应传递到相邻的亚基，使相邻的亚基也发生同样的构象改变，从而改变这一相邻亚基对效应剂的亲和力。这种效应称为协同效应。如果第一个效应剂与酶的结合，使第二个效应剂与酶的结合变得容易，这种协同效应称为正协同效应。相反，如果这种

生物化学讲义(3)讲述

第三章核酸（6学时） 核酸是生命最重要的分子，最简单的生命仅含有核酸（病毒）。1868年首次在绷带上的脓细胞核中发现一种富含磷酸呈酸性又不溶于酸溶液的分子，命名为核素，其实是核蛋白，1898年从小牛的胸腺中提取了一种溶于碱性溶液中的纯净物，这才是真正的核酸，从此，对核酸的研究全面展开，揭开了生物化学领域惊天动地的一页。1944年Avery等所完成的著名肺炎双球菌转化试验，证明了DNA是遗传物质，而不是蛋白质。1953年Watson-Crick提出DNA的双螺旋结构模型，从分子结构上阐明了DNA的遗传功能。 核酸（nucleic acid）是重要的生物大分子，它的构件分子是核苷酸（nucleotide），天然存在的核酸可分为脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA）和核糖核酸（ribonucleic acid，RNA）两类。DNA贮存细胞所有的遗传信息，是物种保持进化和世代繁衍的物质基础。RNA中参与蛋白质合成的有三类：转移RNA（transfer RNA，tRNA），核糖体RNA（ribosomal RNA，rRNA）和信使RNA（messenger RNA，mRNA）。20世纪末，发现许多新的具有特殊功能的RNA，几乎涉及细胞功能的各个方面。 第一节碱基、核苷和核苷酸 一、核酸的种类、分布和化学组成 核酸分为两大类：脱氧核糖核酸（DNA）、核糖核酸（RNA）。 98％核中（染色体中） 真核线粒体（mDNA） 核外 叶绿（ctDNA） DNA 拟核 原核 核外：质粒（plasmid） 病毒：DNA病毒 RNA主要存在于细胞质中。 信使RNA －－mRNA 核糖体RNA－－rRNA 转移RNA－－tRNA 核酸的化学组成：对核酸的水解发现 （脱氧）核酸—--→（脱氧）核苷酸—------→P+（脱氧）核苷----→戊糖+碱基 由上面可知，核酸的结构单位是（脱氧）核苷酸，核苷酸由戊糖、磷酸和含氮碱三部分构成。 核酸分类的依据：戊糖的差异。另外碱基亦不同。