生物化学月与分子生物学复习要点资料
简述肝脏在糖、脂类、蛋白质等代谢中的作用。
<1)肝脏在糖代谢中的作用:通过肝糖原的合成,分解与糖异生作用来维持血糖浓度的恒定,确保全身各组织,特别是脑组织的能量来源.
(2)肝脏在脂类的消化,吸收,分解,合成及运输等过程中均起重要作用.如肝脏生成的胆汁酸盐是乳化剂;酮体只能在肝中生成;VLDL, HDL只能在肝中合成;促进血中胆固醇醋合成的酶(LCAT)由肝脏生成分泌入血.
(3)肝脏能合成多种血浆蛋白质,如清蛋白,凝血酶原,纤维蛋白原等;通过鸟氨酸循环,肝脏将有毒的氨转变成无毒的尿素,这是氨的主要去路,也只能在肝中进行.
⑷肝脏对于维生素的消化,吸收,储存,转化等方面均起作用.
⑸肝脏在激素代谢中的作用主要是参与激素的灭活.
肝脏如何维持血糖浓度
血糖的动态平衡主要凭借激素来调节。而调节血糖的激素靶器官主要是肝脏。肝细胞主要通过调节糖原合成与分解，糖异
生途径维持血糖。肝细胞内含有GLUT2使肝细胞内葡萄糖浓度与血糖浓度保持一致。肝细胞含有特异的GK，其活性不受葡
萄糖-6磷酸的抑制，使之可以再血糖浓度高状态下不断摄取葡萄糖-6磷酸并进一步合成糖原。在空腹状态下，肝糖原可以通过葡萄糖-6-磷酸酶将肝糖原分解生成葡萄糖-6-磷酸直接转化为葡萄糖补充血糖。此外，肝细胞中含有一系列糖异生的
关键酶，长期饥饿肝糖原耗尽，肝通过糖异生把甘油，乳酸，氨基酸等非糖物质转化为葡萄糖。另外，肝可将脂肪动员释
放的脂肪酸氧化成酮体，提供给脑组织利用，将果糖及半乳糖转化为葡萄糖补充血糖。肝细胞磷酸戊糖途径也很活跃，为
肝细胞生物转化提供足够的NADPH。此外，肝细胞中的葡萄糖还通过糖醛酸途径生成UDO-葡萄糖醛酸，作为肝脏生物转化
合成反应中最重要的结合物质。
糖代谢中丙酮酸可进入那些代谢途径
可以进入如下途径：糖酵解：丙酮酸与NADH在乳酸脱氢酶作用下转变成乳酸丙酮酸在丙酮酸脱羧酶作用下变成乙醇。三羧酸循环：丙酮酸在TPP和乙酰二巯基辛酰胺作用下变成乙酰辅酶A，继而乙酰辅酶A和草酰乙酸生成柠檬酸
开始三羧酸循环。氨基酸代谢：丙酮酸在谷丙转氨酶作用下转变为丙氨酸进入氨基酸代谢。糖异生：少数丙酮酸又会逆
向变成葡萄糖。脂肪代谢：丙酮酸先转变为乙酰辅酶A，然后进入脂肪酸和陈代谢，转变成软脂酸，再和甘油生成脂肪。
何为糖原积累症
糖原累积病是一类由于先天性酶缺陷所造成的糖原代谢障碍疾病,多数属常染色体隐性遗传，发病因种族而异。根据欧洲资料,其发病率为 1/(2万～2.5万)。糖原合成和分解代谢中所必需的各种酶至少有8种，由于这些酶缺陷所造成的临床疾病有12型,其中Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ,Ⅵ、Ⅸ型以肝脏病变为主;Ⅱ、Ⅴ,Ⅶ型以肌肉组织受损为主。这类疾病有一个共同的生化特征，即是糖原贮存异常,绝大多数是糖原在肝脏、肌肉、肾脏等组织中贮积量增加,仅少数病种的糖原贮积量正常，而糖原的分子结构异常
丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉中的氨基酸经过氨基转换作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经过血液运输至肝脏。丙氨酸通过联合脱氨基作用，生成丙酮酸，释放氨。氨用于合成尿素，丙酮酸经糖异生途径生成葡萄糖。葡萄糖由血液运往肌肉，沿着糖降解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖周而复始的转变完成肌肉和肝脏之间氨的转运，即为丙氨酸-葡萄糖循环。生理意义：①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。
磷酸戊糖途径的产物和生理意义
产物：6-磷酸果糖，3-磷酸甘油醛，NADPH+H﹢，CO2。生理意义：1，为核酸提供合成原料核糖；2提供NADPH作为供氢体，参与许多合成代谢、羟化反应、维持GSH还原状态等。
乳酸彻底氧化成水，二氧化碳，释放atp的主要过程
乳酸→(NADH+H﹢→NAD﹢）→丙酮酸→（进入线粒体内）→丙酮酸→（丙酮酸氧化脱酸）→乙酰辅酶A（进入三羧酸循环+
草酰乙酸）→（柠蒙酸合酶）→柠檬酸→（顺乌头酸酶）→异柠檬酸→（异柠檬酸脱氢酶）→α-酮戊二酸+CO2→（α-酮
戊二酸脱氢酶复合体）→琥珀酰乙酰辅酶A+CO2→（琥珀酰辅酶A合成酶）底物水平磷酸化→琥珀酸→(琥珀酸脱氢酶)→延胡索酸→（延胡索酸酶）→苹果酸→脱氢→草酰乙酸（三羧酸循环周而复始）
以丙氨酸为原料如何异生为葡萄糖
丙氨酸→（氨基转换）→丙酮酸进入线粒体→（丙酮酸羧化酶）→草酰乙酸→（①与谷氨酸氨基转换生成Asn，出线粒体再与α-酮戊二酸氨基转换生成草酰乙酸②羧化生成苹果酸出线粒体再脱羧生成草酰乙酸）→出线粒体生成草酰乙酸→（磷酸
烯醇式丙酮酸激酶）→磷酸烯醇式丙酮酸→1.3-二磷酸甘油酸→（NAD﹢→NADH+H﹢）→3-磷酸甘油醛（异构化磷酸二羟丙酮）→1.6-二磷酸果糖→（果糖二磷酸酶-1）→6-磷酸果糖→6-磷酸葡萄糖→（葡萄糖-6-磷酸酶）→葡萄糖
（天冬氨酸见丙酮酸中间产物）
PCR反映基本原理
以拟扩增的DNA分子为模板，以一对分别与模板5’末端和3’末端相互补的寡核苷酸片段为引物，在DNA POL 的作用下，按照半保留幅值的机制沿着模板链延伸至完成新的DNA合成，重复这一过程，既可以使目的DNA片段得到扩增。
cAMP的生成过程及作用机制（cAMP介导的细胞传导途径）
当细胞受到外界刺激时，胞外信号分子首先与受体结合形成复合体，然后激活细胞膜上的Gs一蛋白，被激活的Gs 一蛋白再激活细胞膜上的AC，催化ATP脱去一个焦磷酸而生成cAMP。生成的 cAMP作为第二信使通过激活PKA，使靶细胞蛋白磷酸化，从而调节细胞反应，cAMP最终又被磷酸二酯酶（PDE）水解成5’－AMP而失活。cAMP生成和分解过程依赖 Mg2+的存在。AC和PDE可以从两个不同方面调节细胞内cAMP浓度，从而影响细胞、组织、器官的功能。当AC的活性升高时，cAMP浓度升高，当PDE浓度增高时，cAMP浓度降低。PDE对CAMP的调控，不仅取决于PDE的活化、抑制因素，还取决于细胞内PDE的组成，亚细胞分布。
叶酸、B12缺乏导致巨幼红细胞贫血的生化机制
叶酸在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位的转运。若缺乏叶酸，必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶核苷酸合成障碍，进而影响核算与蛋白质的合成以及细胞增殖。维生素B12是甲硫氨酸合成酶的赴美，若缺乏会影响N^5-CH3-FH4的甲基转移，减少FH4的再生，使组织中游离的四氢叶酸介绍，导致核酸和蛋白质合成障碍，影响细胞分裂，因此，叶酸或维生素B12缺乏时，都可引起巨幼红细胞贫血。
遗传密码的基本特征
方向性：阅读方向5’……3’；连续性：密码子间无标点，无间隔，不重叠；简并性：除了色氨酸和蛋氨酸只有一个密码子外，其余氨基酸都有2到6个密码子为其编码；通用性：不同生物公用一套密码；摆动性：密码子第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格遵循碱基互补配对。
真核生物RNA转录后加工修饰的方式包括什么以及意义
⑴加帽：即在mRNA的5'-端加上m7GTP的结构。此过程发生在细胞核内，即对HnRNA进行加帽。加工过程首先是在磷酸酶的作用下，将5'-端的磷酸基水解，然后再加上鸟苷三磷酸，形成GpppN的结构，再对G进行甲基化。⑵加尾：这一过程也是细胞核内完成，首先由核酸外切酶切去3'-端一些过剩的核苷酸，然后再加入polyA。⑶剪接：真核生物中的结构基因基本上都是断裂基因。结构基因中能够指导多肽链合成的编码顺序被称为外显子，而不能指导多肽链合成的非编码顺序就被称为内含子。真核生物HnRNA的剪接一需snRNA参与构成的核蛋白体参加，通过形成套索状结构而将内含子切除掉。⑷内部甲基化：由甲基化酶催化，对某些碱基进行甲基化处理。tRNA的转录后加工：主要加工方式是切断和碱基修饰。rRNA的转录后加工：主要加工方式是切断。
tRNA的二级结构的两个主要区域及功能，二级结构特点
两个关键部位：一个是氨基酸结合部位，一个是mRNA结合部位。氨基酸结合部位结合CCA腺苷酸3’羟基，形成氨基酰-tRNA，即为氨基酸的活化形式。mRNA结合部位是trna的反密码子，与mRNA序列中相应的密码子互补结合，氨基酸就可以准确的在mRNA上对号入座，形成肽链。
已知有mRNA在体外怎么翻译出蛋白质（我猜的~不可靠）
在反应容器中加适宜的培养液，核糖体，tRNA，各种氨基酸，起始因子，延长因子，释放因子，分子伴侣等
原核基因转录调节特点
1σ因子决定RNA聚合酶识别特性2操纵子模型在原核基因表达调控中具有普遍性3原核操纵子抽到阻遏蛋白的负性调节
原核生物中转录终止的基本方法
σ因子转录终止方式：σ因子6聚体与转录产物结合，使其本身和RNA POL构象发生改变。从而使RNA pol 停顿下来，并以其解螺旋活性使DNA，RNA杂化双链解离。非σ因子转录终止方式：在模板近终止处有多个连续的U。转录出RNA后，形成发夹阻遏转录向下游推进。这是因为发夹结构改变了RNA分子的形状，改变了RNA pol 的构象，使酶不再向下移动，并
且RNA自身构象改变也干扰了杂化双链的稳定，从而转录复合体解离。
LCAT:卵磷脂胆固醇脂酰转移酶
由肝合成释放入血液，以游离或与脂蛋白结合的形式存在，是一种在血浆中起催化作用的酶，其作用是将HDL（高密度脂蛋白）的卵磷脂的C2位不饱和脂肪酸转移给游离胆固醇，生成溶血卵磷脂和胆固醇酯。血浆胆固醇几乎70％-80％是胆固醇酯，均是LCAT催化生成所致。LCAT常与HDL结合在一起，在HDL颗粒表面活性很高并起催化作用，对VLDL和LDL的颗粒几乎不起作用。LCA T在磷脂代谢中有重要的作用。
同工酶：所催化的化学反应相同，但蛋白质分子的结构，理化性质和动力学性质不同的一组酶。
一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中产生的含有一个碳原子的集团，其运载体为四氢叶酸
氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经过呼吸链生成水的过程中逐步释放出能量，使ADP磷酸化生成ATP。
底物水平磷酸化：底物在脱氢或者脱水的过程由于分子内能量重排产生高能键，这种高能键转移使ADP磷酸化生成ATP。酶的活化中心：必须基团在空间上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合转化为产物，此区域即
TM值：融解温度或变性温度，通常将DNA变性50%时的温度称为TM值
（Coris循环）乳酸循环：由肌糖原→血乳酸→肝糖原→血糖→肌糖原的循环变化过程。
P/o比：每消耗1mol氧原子所小号的无机磷酸的摩尔数
糖异生：非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程
核苷：由碱基与戊糖以糖苷键连接成的糖苷。
核苷酸：核算的基本结构单位，由碱基与磷酸、戊糖构成。
核酸：生物遗传的物质基础，由许多的核苷酸借磷酸二脂键链接，组成高分子化合物
顺式作用元件：可以影响自身基因表达活性的DNA序列
反式作用原件：真核转录调节因子由他们编码基因表达后，通过与特异的顺式作用元件的识别、结合，反式急火另一基因的转录，故称为反式作用原件
生物活性肽：人体内存在许多具有生物活性的低分子肽类
鸟氨酸循环：是肝脏利用量分子NH3以及一份子CO2合成尿素的一个由一系列连续酶促反应组成的途径，是体内氨的主要去路。因参与反应的第一个化合物为鸟氨酸，生成尿素后又恢复鸟氨酸，故名鸟氨酸循环。
多顺反子：受同一个控制区调控的一组基因。它们前后排列，并一起被转录和翻译而得到一组功能相关的蛋白质或酶。多见于原核生物。
增强子：通过启动子来增强转录活性的远端基因表达调控元件
核酶：具有催化作用的RNA称为核酶
操纵子：原核基因转录的一整套调控单位。由结构基因和气上游的启动子和操控基因组成。
外显子：真核DNA上编码蛋白质的核苷酸序列称外显子。
内含子：真核DNA上不能编码蛋白质的行氨酸序列称内含子。
转录：生物体内以DNA为模板合成RNA的过程
不对称转录：在转录的某一时刻，转录发生在DNA的一条链上，而在转录的另一时刻，转录会发生在DNA的另一条链上。Klanow片段：DNA Pol I之中具有DNA聚合酶活性和3‘→5’核算外切活性的大片段
回文结构：识别DNA位点的核苷酸序列呈二元旋转对称，即为回文结构
摆动性：密码子的第三个核苷酸和反密码子的第一个核苷酸配对不严格遵循碱基互补原则，这种配对称摆动配对，此现象称为遗传密码的摆动性~
管家基因：对于生命全过程都是必须的或者不可缺少的基因，在生物个体的几乎所有细胞中持续表达，即为管家基因。
O-连接糖基化：是将糖链转移到多肽链的丝氨酸、苏氨酸或羟赖氨酸的羟基的氧原子上。O-连接的糖基化是由不同的糖基转移酶催化的, 每次加上一个单糖。
铁硫蛋白（Fe-S Protein）仅以铁硫复合物为辅基的一组蛋白质。参与电子传递的主要途径。铁与蛋白质中的含硫配体结合成铁-硫中心。
细胞膜受体：存在于细胞膜质膜表面的跨膜糖蛋白
左旋DNA：是DNA双螺旋结构的一种形式，与常规的B-DNA相反，满足左手双螺旋结构。
必须脂肪酸：人体不能合成的，必须从食物中摄取的脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
基因治疗：将正常基因导入造血干细胞或其他组织细胞，以纠正其特定的遗传性缺陷，从而达到治疗目的的方法。
生物氧化：物质在生物体内氧化分解，主要指营养物质在氧化分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
未结合胆红素：在血浆中主要与清蛋白结合而运输的胆红素称未结合胆红素，脂溶性，不能经过尿液排出，易透过细胞膜产生毒性作用。
细胞水平调节：单细胞微生物主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性以及含量进行调节。
质粒：细菌染色体外的小型环状双链DNA分子，具有独立的复制功能，能在宿主细胞独立自主的进行复制，并在细胞分裂时保持恒定的传给子代细胞。
半保留复制：子代细胞的DNA双链中，一条链来自亲代，另一条来自合成，且与母链按照碱基互补配对原则互补
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学超详细复习资料图文版
一。 核酸的结构和功能 脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点： 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义 该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构 在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构 特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能
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生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
生物化学期末考试重点
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
生物化学 复习资料 重点+试题 第五章 脂类代谢
第六章脂类代谢 一、知识要点 （一）脂肪的生物功能： 脂类是指一类在化学组成和结构上有很大差异,但都有一个共同特性,即不溶于水而易溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂中的物质。通常脂类可按不同组成分为五类，即单纯脂、复合脂、萜类和类固醇及其衍生物、衍生脂类及结合脂类。 脂类物质具有重要的生物功能。脂肪是生物体的能量提供者。 脂肪也是组成生物体的重要成分，如磷脂是构成生物膜的重要组分，油脂是机体代谢所需燃料的贮存和运输形式。脂类物质也可为动物机体提供溶解于其中的必需脂肪酸和脂溶性维生素。某些萜类及类固醇类物质如维生素A、D、E、K、胆酸及固醇类激素具有营养、代谢及调节功能。有机体表面的脂类物质有防止机械损伤与防止热量散发等保护作用。脂类作为细胞的表面物质，与细胞识别，种特异性和组织免疫等有密切关系。 （二）脂肪的降解 在脂肪酶的作用下，脂肪水解成甘油和脂肪酸。甘油经磷酸化和脱氢反应，转变成磷酸二羟丙酮，纳入糖代谢途径。脂肪酸与ATP和CoA在脂酰CoA合成酶的作用下，生成脂酰CoA。脂酰CoA在线粒体内膜上肉毒碱：脂酰CoA转移酶系统的帮助下进入线粒体衬质，经β-氧化降解成乙酰CoA，在进入三羧酸循环彻底氧化。β-氧化过程包括脱氢、水合、再脱氢和硫解四个步骤，每次β-氧化循环生成FADH2、NADH、乙酰CoA和比原先少两个碳原子的脂酰CoA。此外，某些组织细胞中还存在α-氧化生成α羟脂肪酸或CO2和少一个碳原子的脂肪酸；经ω-氧化生成相应的二羧酸。 萌发的油料种子和某些微生物拥有乙醛酸循环途径。可利用脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA 合成苹果酸，为糖异生和其它生物合成提供碳源。乙醛酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶前者催化异柠檬酸裂解成琥珀酸和乙醛酸，后者催化乙醛酸与乙酰CoA生成苹果酸。 （三）脂肪的生物合成 脂肪的生物合成包括三个方面：饱和脂肪酸的从头合成，脂肪酸碳链的延长和不饱和脂肪酸的生成。脂肪酸从头合成的场所是细胞液，需要CO2和柠檬酸的参与，C2供体是糖代谢产生的乙酰CoA。反应有二个酶系参与，分别是乙酰CoA羧化酶系和脂肪酸合成酶系。首先，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下生成，然后在脂肪酸合成酶系的催化下，以ACP作酰基载体，乙酰CoA为C2受体，丙二酸单酰CoA为C2供体，经过缩合、还原、脱水、再还原几个反应步骤，先生成含4个碳原子的丁酰ACP，每次延伸循环消耗一分子丙二酸单酰CoA、两分子NADPH，直至生成软脂酰ACP。产物再活化成软脂酰CoA，参与脂肪合成或在微粒体系统或线粒体系统延长成C18、C20和少量碳链更长的脂肪酸。在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与和专一的去饱和酶系统催化下，进一步生成各种不饱和脂肪酸。高等动物不能合成亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸，必须依赖食物供给。 3-磷酸甘油与两分子脂酰CoA在磷酸甘油转酰酶作用下生成磷脂酸，在经磷酸酶催化变成二酰甘油，最后经二酰甘油转酰酶催化生成脂肪。 （四）磷脂的生成 磷脂酸是最简单的磷脂，也是其他甘油磷脂的前体。磷脂酸与CTP反应生成CDP-二酰甘油，在分别与肌醇、丝氨酸、磷酸甘油反应，生成相应的磷脂。磷脂酸水解成二酰甘油，再与CDP-胆碱或CDP-乙醇胺反应，分别生成磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺。 二、习题
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
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生物化学重点 第一章绪论一、牛.物化学的的概念：生物化学（biochemistry）：研究生命现象的化学本质的科学。 第二章核酸化学 一、核酸的化学组成： 1 .含氮碱:参与核酸和核背酸构成的含氮碱主要分为嚓吟碱和唏噪碱两人类。组成核昔酸的喘噪碱主要有三种——尿喀喘（U）、胞唸喘（C）和胸腺嗨喘（T）,它们都是喘喘的衍生物。纽成核苛酸的瞟吟碱主要冇两种——腺瞟吟 （A）和鸟嚓吟（G）,它们都是II票吟的衍生物。 2.戊糖：核苛酸中的戊糖主要有两种，即卩?D■核糖与p-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苻酸也分为核糖核苻酸与脱氧核糖核酸两大类。 3.核涉核苛是山戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。由“稀有碱基”所生成的核昔称为“稀有核昔”。如：假尿背（屮） 二、核昔酸的结构与命名： 核汗酸是由核TT与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包折核糖核苻酸和脱氧核糖核酸两大类。核TT酸又可按其在亍位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核昔（核昔酸）、二磷酸核昔和三磷酸核昔。 此外，生物体内述存在一些特殊的环核背酸，常见的为环一磷酸腺昔（CAMP）和环一磷酸角昔（cGMP）,它们通常是作为激素作用的第二信使。 核汗酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用人写字母代表碱基，第三位用大写字母代农磷酸基的数目，笫四位用大吗字母P代农磷酸。 三、核酸的一级结构： 核昔酸通过3，,5「磷酸二酯键连接起來形成的不含侧链的多核昔酸长链化介物就称为核酸。核酸具有方向性，5?位上具冇自由磷酸基的末端称为5、端，3,■位上具冇自由疑基的末端称为3,■端。 DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核冇酸所组成。DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核TT酸的排列顺序及连接方式。RNA由AMP, GMP, CMP, UMP四种核糖核弁酸组成。 四、DNA的二级结构： DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出來的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C （Chargaff原则），以及由Wilkins研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。 天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C （碱基互补原则）；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；⑤螺旋的螺距为3.4nm, 10碱基为一个螺旋。 五、DNA的超螺旋结构： 戏螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。 绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。 六、RNA的空间结构与功能： RNA分了的种类较多，分了大小变化较大，功能多样化。RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。1.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在冀核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA 分子具有典型的5,■端的7■中棊鸟苻三磷酸（n/G）帽子结构和3,■端的多聚腺苻酸（polyA）尾巴结构。mRNA的功能是为蛋口质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA -般是多顺反子。其核生物的mRNA—般是单顺反子。 2.tRNA的结构与功能：IRNA是分子最小，但含冇稀冇碱基最多的RNA。IRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3，?端都带冇?CCA?顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DIIU册环:含有二氢尿喘睫核弁。③反密码特/环:其反密码环中部的三个核冇酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA ±相应的密码，故称为反密码（anticodon）o④T屮C皆/环：含保守的T屮C顺序。⑤可变环。 3.rRNA的结构与功能：rRNA是细胞小含量鼓多的RNA,町与蛋H质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物介成的场所。原核生物中的rRNA有三种:5S, 16S, 23S。真核生物中的rRNA有四种:5S, 5.8S, 18S, 28S。
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
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一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲 1. 生物氧化 a) 呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结 合生成水的全部体系称呼吸链。 b) P/0比值：物质氧化时，每消耗 1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至 1摩尔氧原 子时生成ATP 的摩尔数。 c) 生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成 CQ 和水并释放能量的过程称为生物氧化。 d) 高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。 e) 氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。 f) 底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些 高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使 ADP 生成ATP g) 电子水平磷酸化：电子由NADH 或FADH 经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有 ADP 磷酸化为ATP,这一过程 称为电子水平磷酸化。 h) 磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。以磷酸甘油为载体，进 入线粒体FADH 氧化呼吸链氧化，生成 1.5分钟ATPo i) 苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。以苹果酸为载体， 进入线粒体NADH R 化呼吸链氧化，生成 2.5分钟ATPo 各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应 性和灵敏的自动调节机 制。 有机物在生物体内氧的作用下，生成 CO 和HLO 并释放能量的过程称为生物氧化。生物体内氧化反应有脱氢、脱电 子、加氧等类型。 常见的高能化合物： 磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶 A 典型的呼吸链有 NADH 乎吸链与FADH 呼吸链。呼吸链由线粒体内膜上 NADH 兑氢酶复合物(复合物I )，细胞色素b 、 C 1复合物(复合物III )和细胞色素氧化酶(复合物IV ) 3个蛋白质复合物组成。呼吸链中的主要成员包括以 NA D 或 NADP 为辅酶的烟酰胺脱氢酶类、以 FMN 或 FAD 作为辅基的黄素脱氢酶类、铁硫蛋白类( Fe-S )、辅酶Q 及依靠铁的化合价的 变化来传递电子的细胞色素类。 NADH T FMN T Fe-S — CoQ — Fe-S — CoQ 还原型 Cyt c — Cu A — a — a 3 — Cu B — Q 2 Cyt b — Cyt c 1 — Cyt c — Cyt a — Cyt a 3 — 1/2 Q 2 NADH H 化呼吸链：NADH — 复合体I — 辅酶Q — 复合体III — Cyt c — 复合体IV — Q ? 琥珀酸氧化呼吸链： 琥珀酸 — 复合体II — 辅酶Q —复合体III — Cyt c —复合体IV —。2 电子传递体系磷酸化是生物体内生成 ATP 的主要方式。电子传递是氧化放能反应，而 ADP 与 Pi 生成ATP 的磷酸化 是吸能反应，氧化和磷酸化是偶联进行的。化学渗透假说从能量转化方面解决了氧化磷酸化的基本问题，构象变化学说 可以详细地解释 ATP 生成的机制。在电子传递过程中，将 从线粒体内膜的内侧，转移到外侧的膜间隙，使内膜外侧的 H 浓度高于内侧，形成电化学势，当 H+通过ATP 合酶回到线粒体内膜的内侧时，释放的能量用于合成 ATPo 复合体I 电子传递顺序: 复合体II 电子传递顺序: 琥珀酸 —FAD — 几种Fe-S — CoQ 复合体III 电子传递顺序: QH2 — b;Fe-S;c 1 — Cyt c 复合体IV 电子传递顺序: 细胞色素传递电子的顺序:
生物化学复习资料
生物化学 一、名词解释 1.蛋白质变性与复性： 蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。 变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 2.盐析与盐溶： 在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。 在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。 3.激素与受体： 激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。 受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。 4.增色效应与减色效应： 增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。 减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。 5.辅酶与辅基： 根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基， 与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。 与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。 6.构型与构象： 构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。 构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原子的三维空间排列称为构象。 7.α-螺旋与β-折叠： α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。 8.超二级结构与结构域： 超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。又称为花样或模体称为基元。 结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。 9.酶原与酶原激活： 酶原是指某些活性酶的无活性前体蛋白。 酶原激活是指无活性的酶原形成活性酶的过程。 10.Tm值与Km值： 通常把增色效应达到一半时的温度或DNA双螺旋结构失去一半时的温度叫DNA的熔点或熔解温度，用Tm 表示。 Km是酶促反应动力学中间产物理论中的一个常数，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 二、填空题 1、20世纪50年代，Chargaff等人发现各种生物体DNA碱基组成有种的特异性，而没有组织的特异性。 2、DNA变性后，紫外吸收能力增强，生物活性丧失。 3、构成核酸的单体单位称为核苷酸，构成蛋白质的单体单位氨基酸。 4、嘌呤核苷有顺式、反式两种可能，但天然核苷多为反式。 5、X射线衍射证明，核苷中碱基与糖环平面相互垂直。 6、双链DNA热变性后，或在pH2以下，或pH12以上时，其OD260增加，同样条件下，单链DNA的OD260不变。 7、DNA样品的均一性愈高，其熔解过程的温度范围愈窄。 8、DNA所处介质的离子强度越低，其熔解过程的温度范围越宽。熔解温度越低。 9、双链DNA螺距为3.4nm，每匝螺旋的碱基数为10，这是B型DNA的结构。 10、NAD+，FAD和CoA都是的腺苷酸（AMP）衍生物。 11、酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。 12、T.R.Cech和S.Altman因各自发现了核酶而共同获得1989年的诺贝尔化学奖。 13、1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的抗体，称为抗体酶。 14、解释别构酶作用机理的假说有齐变模型和序变模型。 15、固定化酶的理化性质会发生改变，如Km增大，Vmax减小等。 16、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有绝对专一性，甘油激酶可以催化甘油磷酸
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）