蛋白质化学练习题与参考答案
－第一章蛋白质化学测试题－－
一、单项选择题
1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g ，此样品约含蛋白质多少？
A． 2．00g B ． 2． 50g C ． 6． 40g D ．3．00g E ．6．25g
2．下列含有两个羧基的氨基酸是：
A．精氨酸B．赖氨酸 C ．甘氨酸D．色氨酸 E ．谷氨酸
3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：
A．盐键B．疏水键 C ．肽键D．氢键 E ．二硫键
4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：
A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D ．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基
5．具有四级结构的蛋白质特征是：
A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C ．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E ．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成
6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：
A．溶液 pH 值大于 pI B．溶液 pH 值小于 pI C．溶液 pH 值等于 pI D ．溶液 pH 值等于
7． 4 E ．在水溶液中
7．蛋白质变性是由于：
A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变 C ．肽键的断裂 D ．蛋白质空间构象的破坏 E．蛋白质的水解
8．变性蛋白质的主要特点是：
A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E ．容易被盐析出现沉淀
9．若用重金属沉淀pI 为 8 的蛋白质时，该溶液的pH 值应为：
A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8
10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？
A．半胱氨酸B．蛋氨酸 C ．胱氨酸D．丝氨酸 E ．瓜氨酸
二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）
1．含硫氨基酸包括：A．蛋氨酸B．苏氨酸 C ．组氨酸 D ．半胖氨酸
2．下列哪些是碱性氨基酸：A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸 D ．赖氨酸
3．芳香族氨基酸是：A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸 D ．脯氨酸
4．关于α-螺旋正确的是：
A．螺旋中每 3． 6 个氨基酸残基为一周 B ．为右手螺旋结构
C ．两螺旋之间借二硫键维持其稳定
D ．氨基酸侧链 R 基团分布在螺旋外侧
5．蛋白质的二级结构包括：
A．α-螺旋 B ．β-片层C．β-转角D．无规卷曲
6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：
A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状 C ．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D ．两链间形成离子键以使结构稳定
7．维持蛋白质三级结构的主要键是：
A．肽键B．疏水键 C ．离子键D．范德华引力
8．下列哪种蛋白质在pH5 的溶液中带正电荷？
A． pI 为 4.5 的蛋白质B．pI 为 7.4 的蛋白质 C ．pI 为 7 的蛋白质 D．pI 为 6.5 的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：
A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白 C ．低温乙醇沉淀蛋白 D ．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：
A．溶解度显著下降B．生物学活性丧失 C ．易被蛋白酶水解 D ．凝固或沉淀
三、填空题
1．组成蛋白质的主要元素有_________，________，_________，_____, ____。
2．不同蛋白质的含 ________量颇为相近，平均含量为________%。
3．蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带______电荷，在碱性溶液中带 _______电荷。当蛋白质处在某一pH 值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为
_________，该溶液的 pH 值称为蛋白质的 __________。
4．蛋白质的基本组成单位是 _________，有 _________种。
5．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的
________脱去一分子水形成的键叫________，它是蛋白质分子中的基本结构键。
6．蛋白质颗粒表面的 _________和_________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
7．蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_________键，使天然蛋白质原有的 ________与________性质改变。
8．按照组成分分类，蛋白质分子组成中仅含氨基酸的称_______，分子组成中除了蛋白质部
分还有非蛋白质部分的称_________，其中非蛋白质部分称_________。
9、维持蛋白质三级结构的主要键是_________，_________， _________， _________。
四、名词解释
1、蛋白质的一级结构、蛋白质的二级结构、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构
2、蛋白质的等电点
3、肽单元（肽键平面）
五、简答题
1、举例说明蛋白质的一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
2、写出二肽的形成过程。
参考答案
一、单项选择题
1．B2．E3．D4．B5．E6．C7．D8． D9． B10． E
二、多项选择题
1． AD2． ACD3． ABD4．ABD5．ABCD
6． ABC7． BCD8． BCD9．AC10． ABC
三、填空题
1．碳氢氧氮硫2．氮16 3．正负两性离子（兼性离子）等电点 4．氨基酸20
5．氨基羧基肽键 6．水化膜电荷层（或同性电荷的排除作用）7．次级键生物学活性理化性质8．单纯蛋白质结合蛋白质辅基9.疏水作用盐键（或离子键）氢键范德华力
四、名词解释（）
五、简答题
1、举例说明蛋白质的一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
一级结构和功能密切相关。一级结构相似其功能也相似，一级结构不同其功能也不同。一级
结构发生改变则蛋白质功能也发生改变。如：
（1）核糖核酸酶一级结构与功能的关系，二硫键破坏后，生物学活性丧失。
（2）胰岛素一级结构与功能的关系若将A链N端的第1个氨基酸残基切去，其活性只剩2％～ 10％，再将第 2～4 位氨基酸残基切去，其活性完全丧失。若将A、B 两链间的二硫键还原， A、B 两链即分离，胰岛素的功能完全消失。若将 B 链第 28～30 位氨基酸残基切去，其活性仍能维持 100%。
（3）血红蛋白一级结构与功能的关系镰刀形红细胞性贫血患者的血红蛋白其α--链与正常人的血红蛋白完全相同，所不同的是β —链 N 端第六位正常人为谷氨酸而镰刀形红细胞性贫血患者的为缬氨酸，仅此一个氨基酸的改变，就造成红细胞变形成为镰刀状，带氧能力低，极易破碎，产生贫血。
空间结构与功能也密切相关。空间结构发生改变，其功能活性也随之改变。如：
（1）．血红蛋白空间结构与功能的关系Hb 未结合 O2时， 4 个亚基结构紧密，此时Hb 对氧亲和力低；随着O2 的结合 , 空间结构发生变化，使结构相对松弛，此时Hb 对氧亲合力高，是 Hb结合 O2 的形式。
（2）、朊病毒蛋白空间结构与功能的关系例：疯牛病中的蛋白质构象改变，疯牛病是由朊
病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变。正常PrP 富含α - 螺旋，称为PrPc。在某种未知蛋白质作用下转变成为β -折叠的PrPsc，从而致病。
2、写出二肽的形成过程。如 2 个甘氨酸形成二肽的过程：
O O NH2CH C+NH CH C
H OH H H OH
甘氨酸甘氨酸
O O
-H OH
NH
2CH C NH CH C
OH
H H
肽键甘氨酰甘氨酸
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 第二章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B）。 A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（D）。 A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是（C）。 A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是（A）。 A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有反密码环和5’—端有—CCA序列 C、有密码环 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系（D）是不正确的。 A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中（A）是正确的。 A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列（C）RNA杂交。 A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（C）。 A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述，（A）是错误的。 A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 D、原核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（B ）。 A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C）。 A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力D范德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中（A）是不正确的。 A、3'，5'－磷酸二酯键C、碱基堆积力 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 元素、营养与健康 【学习目标】 1.了解营养素是指蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水等六类物质；掌握蛋白质、糖类、油脂、维生素与人体健康的关系；了解六大营养素对人体生命活动的重要意义及合理安排饮食的重要性。 2.了解人体的元素组成及一些元素对人体健康的影响。 【要点梳理】 要点一、蛋白质（高清课堂《化学与生活》课题１、一） 1.蛋白质：蛋白质是构成人体细胞的基本物质，是机体生长及修补受损组织的原料，也是人体不可缺少的营养物质。 一切重要的生命现象和生理功能都离不开蛋白质，可以说没有蛋白质就没有生命。蛋白质经水解最终生成各种氨基酸，所以氨基酸是组成蛋白质的基石。氨基酸不仅可以被氧化，放出供人体活动的热量，同时还会重新组成人体所需的各种蛋白质，维持人体的生长发育和组织更新。此外，调节生理机能的某些激素也是蛋白质，生物催化剂——酶的化学成分也是蛋白质，皮肤、毛发等也都是由蛋白质组成的。蛋白质是主要的生命基础物质之一，在人的生命活动中执行着各种功能，扮演着各种角色。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能： （1）血红蛋白——人体内氧气的传输者 生命离不开氧气，人体内的血红蛋白是人类吸入氧气和呼出二氧化碳过程中的载体。但是空气中的污染物CO与血红蛋白的结合能力却特别强，是氧气的200倍。当CO浓度较大时，因CO与血红蛋白牢固结合，使其丧失输氧功能，会使人因缺氧而中毒，甚至窒息死亡。煤等燃料不完全燃烧时会生成CO，抽烟时吐出的烟气中也含有CO。 （2）酶（一类重要的、特殊的蛋白质）——生命过程中的催化剂 在我们人体内进行着许多化学反应，这些反应的共同点是在温和的条件下进行，反应速率大，反应十分完全，且易于灵活控制，能够按环境的变化和身体的需要不断地加以调整。这一切都依靠一类特殊的蛋白质——酶来完成。 酶的催化作用具有以下特点：a.条件温和，不需加热；b.具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率比普通催化剂高107～1013倍。c.具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反应，淀粉酶只对淀粉水解起催化作用，如同一把钥匙开一把锁。 酶在其他行业已得到广泛应用，如淀粉酶应用于食品、发酵等工业；蛋白酶用于医药等方面；酶还可用于疾病的诊断；在洗涤剂中加入酶可增强去污效果。酶还有其他许多重要的应用，科学家们将应用酶来解决当今世界三大问题之一的粮食问题。 3.蛋白质的变性： 羊毛衣物为什么不能用普通肥皂（呈碱性）洗涤呢？高温蒸煮，为什么能杀菌消毒呢？这是因为当蛋白质分子受某些物理因素（如高温、紫外线、超声波、高电压等）和化学因素（如酸、碱、有机溶剂、重金属盐等）的影响时，其结构会被破坏，导致其失去生物活性（称为蛋白质的变性）。 例如，在许多建筑材料、绝缘材料、家具、清洁剂、化妆品，香烟烟雾中都含有甲醛，均会成为居室的污染源，对人类的健康造成危害。制作动物标本的福尔马林的化学成分为甲醛（防腐剂福尔马林的主要成分）会与蛋白质中的氨基酸反应，使蛋白质分子结构发生变化，从而失去生物活性并发生凝固，所以用福尔马林制作的标本能长久保存。 【要点诠释】 1.食物的成分主要有蛋白质、糖类、油脂、维生素、无机盐和水六大类，通常称为六大营养素。 2.蛋白质在人的生命活动中执行着各种功能，为了维持人的正常生命活动，我们必须注意防止有害物质（如甲醛、一氧化碳）对人的肌体蛋白质的侵害。 要点二、糖类、油脂、维生素 大学生物化学试题库三 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形 第二章蛋白质化学 （一）名词解释 1．兼性离子（两性离子）； 2.等电点； 3.构象； 4.蛋白质的变构作用（别构效应）； 5.超二级结构； 6.结构域；7. 蛋白质的三级结构； 8.肽单位 9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)； 10.Bohr 效应（Bohr effect）；11.蛋白质的二级结构； 12.盐溶与盐析 （二）填充题 1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI 的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。 2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是1.82，pK2 (咪唑基)值是6.00， pK3(α-NH3+)值是9.17，它的等电点是__________。 3.Asp的pK1=2.09，pK2= 3.86，pK3=9，82，其pI等于________。 4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和 _________。其中_______的摩尔吸光系数最大。 5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。 6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。 7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。 8.蛋白质的氨基酸残基是由_________键连接成链状结构的，其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构。 9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽链之间的肽键形成________来维持。 10.在螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行，每圈螺旋包含_____个氨基酸残基，高度为_______，每个氨基酸残基使螺旋轴上升______，并沿轴旋转______度。 蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。 7、氨基酸的化学性质： ⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point，pI )：在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。pH 教案精选：初三化学《蛋白质和维生素》教 学设计 教案精选：初三化学《蛋白质和维生素》教学设计 课题 蛋白质和维生素 知识与技能 （1）知道蛋白质、维生素都是有机化合物，知道蛋白质的组成元素； （2）了解蛋白质和氨基酸的关系，知道蛋白质是分子结构复杂的高分子化合物，通过简单实验了解蛋白质的一些性质特征； （3）了解蛋白质的营养作用，知道几种人们熟知的维生素的名称、来源和作用，从那些食品中可以摄入蛋白质和维生素； （4）学习用实验的方法了解有机物的性质、区别某些有机物。 过程和方法 （1）通过对本节课的预习，培养学生从生活中获取信息的能力，并对获取的信息进行整理。 （2）联系日常生活和生物医学的常识帮助学生正确理解有关蛋白质和维生素的知识。会用实验的方法区别某些有机物。 （3）通过小组实验并与他人进行交流和讨论，从实验中获取知识逐步形成良好的思维能力和动手做实验的好习惯。 （4）提出问题，进行初步的科学探究。 情感态度 与价 值观 （1）养成合理膳食的习惯 （2）鼓励学生通过调查访问和查找资料扩大知识面，培养学习兴趣。 重点 了解蛋白质的营养作用和性质特征，知道人们熟知的维生素的名称来源和作用。 难点 用实验的方法了解有机物的性质并会区分某些有机物。 课前准备 教师：酒精灯、试管、试管夹、火柴、镊子、鸡蛋白（生）、棉纱线、饱和硫酸钠溶液、浓硝酸、乙酸铅溶液、0.5%的淀粉溶液、碘溶液、PH试纸 学生：（1）联系日常生活实际，举例说出几种富含蛋白质和维生素的食品 （2）头发、维生素C片、梨汁、白菜汁、橘子汁（约30ml） 教学环节 教师调控 学生活动 设计意图 创设情境引入新课： 那些食物中含有蛋白质和维生素 蛋白质的作用 蛋白质的利用及存在 蛋白质的性质 创设问题情境： 你昨天一天吃了那些东西？那些食物中含有蛋白质？那些食物中含有维生素？ 提出问题： 吃了这些含有蛋白质的食物，你知道蛋白质是什么样的物质吗？它对人体有什么作用吗？ 创设问题情境： 1. 既然蛋白质那么重要，你知道它在人体中是怎样被利用的吗？ 2 蛋白质化学 第二章蛋白质化学 2.1氨基酸 2.1.1蛋白质氨基酸的结构及分类 2.1.2氨基酸的理化性质 2.2肽 2.2.1肽和肽链的结构及命名 2.2.2重要的天然寡肽 2.3蛋白质的分子结构 2.3.1蛋白质的一级结构 2.3.2蛋白质的构象和维持构象的作用力 2.3.3蛋白质的二级结构 2.3.4蛋白质的三级结构 2.3.5蛋白质的超二级结构和结构域 2.3.6蛋白质的四级结构 2.4蛋白质结构与功能的关系 2.4.1一级结构与功能的关系 2.4.2空间结构与功能的关系 2.5蛋白质的重要性质 2.5.1蛋白质的相对分子质量 2.5.2蛋白质的两性解离及等电点 2.5.3蛋白质的胶体性质 2.5.4蛋白质的沉淀反应 2.5.5蛋白质的变性与复性 2.5.6蛋白质的紫外吸收与呈色反应 2.6蛋白质的分类 2.6.1简单蛋白质 2.6.2结合蛋白质 2.7蛋白质的分离提纯及应用 2.7.1蛋白质分离纯化的一般原则 2.7.2蛋白质的应用 第二章蛋白质化学 本章提要蛋白质是由20种L-α-氨基酸以肽键相连构成的生物大分子。各氨基酸的特征基团R侧基决定了该氨基酸的类别和性质，如酸碱性、紫外吸收、pI、亲水性等。蛋白质由于含有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸而在280 nm有吸收峰。蛋白质一级结构指肽链中氨基酸排列顺序。二级结构是肽链上不同肽段的空间结构，叫作构象单元，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲，维持其结构稳定的是主链形成的氢键。三级结构是多肽在二级结构基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠、借助次级键维系使各构象单元相互配置而形成的特定构象。超二级结构和结构域是介于二、三级结构之间的一个结构层次。四级结构由多个蛋白亚基组成，其中每一条多肽或蛋白单体称为亚基。蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物功能的基础，蛋白质一级结构决定高级结构，后者又决定功能。蛋白质的两性解离、胶体性、沉淀反应、变性与复性等性质与其一级结构有关，是制定蛋白质研究技术的重要依据。 蛋白质(protein)是生活细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本的命题。 生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动的体现者： ①酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂，代谢反应几乎都是在酶的催化下进行 的。 ②结构蛋白参与细胞和组织的建成，如微管蛋白、伸展蛋白、胶原蛋白、膜蛋白、 角蛋白等。 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大 小分为侧链氨基酸和 侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸 （pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是 氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团 是；组氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代 表符号分别 是、、、 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色 是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸 为 性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸， 这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因 与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA 第三章蛋白质化学 1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。 3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。 4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。 5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。 6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。 7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。 8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。 9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。 10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。 11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。 12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。 13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。 14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。 15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。 16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代调节、神经传导。食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。 17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体重要的抗氧化剂。 18、蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。蛋白质的一级结构反映蛋白质分子的共价键结构。 19、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。 20、蛋白质的超二级结构：又称模体、基序，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元，如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等。 21、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间排布。蛋白质的三级结构的形成是肽链在二级结构基础上进一步折叠的结果。 22、蛋白质的结构域：许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中存在着一个或多个稳定的球形折叠区，有时与分子的其他部分之间界限分明，可以通过对多肽的适当酶切与其他部分分开，这种结构成为结构域。 23、蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以由不止一条台联构成，但特定且相对独立的三级结构，且是一个由共价键连接的整体，该结构单位称为蛋白质的亚基。生物化学-蛋白质化学练习含答案
第二章蛋白质化学2
生物化学名词解释——蛋白质
生物化学蛋白质化学
生物化学-蛋白质化学练习含答案
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九年级下册化学元素 营养与健康 知识讲解
生物化学试题及标准答案(蛋白质化学部分)
第二章 蛋白质化学
生物化学-蛋白质化学复习总结
教案精选：初三化学《蛋白质和维生素》教学设计
2 蛋白质化学
生物化学试题库及其答案蛋白质化学
生物化学第三章蛋白质化学名词解释