生物化学
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
1．蛋白质：生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子。2．组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸外），标准氨基酸：20种
3．氨基酸根据侧链结构和理化性质分为五类：
非极性脂肪族氨基酸：在水溶液中的溶解度小于极性中性~
急性重型氨基酸：
芳香族氨基酸：苯基的疏水性较强
酸性氨基酸：侧链含有羧基
碱性氨基酸：侧链含有氨基、胍基或咪唑基
4．标准氨基酸中结构较为特殊：脯氨酸、半胱氨酸
5．20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质：
等电点——解离为阴、阳离子趋势及程度相等，成为
兼性离子，呈电中性
含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质（280nm）：
是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物（570nm）：
作为氨基酸定量分析的方法
6．多肽链：氨基末端（N-端）和羧基末端（C-端）
蛋白质含50个氨基酸以上，多肽含50个氨基酸以下
7．蛋白质复杂的分子结构分成4个层次：
一级：从N-端到C-端的氨基酸排列顺序，主要化学键是肽键，二硫键也属于这个范畴。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
二级：多肽链的局部主链构象，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
参与肽键形成的6个原子在同一平面上
α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
β-折叠使多肽链形成片层结构
β-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在
模体是具有特殊功能的超二级结构：组合形式αα、βαβ、ββ
三级：在二级结构基础上多肽链进一步折叠，其形成和稳定主要靠次级键（疏水链、盐链、氢链）。
结构域：是三级结构层次以上的局部折叠区
分子伴侣：可防止错误的聚集发生；与错误聚集的肽段结合，使之解聚再诱导其正确折叠；
特定位置二硫键的形成是产生正确空间构象和发挥功能的必要条件。
四级：含有两条以上多肽链的蛋白质，每一条多肽链都有完整的三级结构称亚基。
亚基间的结合力主要是氢键和离子键
8．一级结构是空间构象的基础：只要其一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。9．重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病：正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，镰刀形贫
血患者的血红蛋白变成了缬氨酸，即酸性被中性替代。10．疯牛病：蛋白质构象改变引起的疾病，但其一级结构不变。
11．蛋白质的理化性质：具有两性电离性质
具有胶体性质
空间结构破坏而引起变性：蛋白质变性——有序变成无序的空间结构
在紫外光谱区有特征性吸收峰
应用呈色反应可测定蛋白质溶液含量：茚三酮反应；双缩脲反应
12．分离纯化蛋白质是研究单个蛋白质结构与功能的先决条件：电泳——通过蛋白质在电场中泳动而达到
分离各种蛋白质的技术
第二章核酸的结构与功能
1．核酸核苷酸（基本单位）碱基、戊糖、磷酸
DNA的基本组成单位：脱氧核苷酸RNA的基本组成单位：核苷酸
2．碱基分为嘌呤和嘧啶：腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U（RNA特有的）3．DNA是脱氧核苷酸通过3`,5`-磷酸二酯键连接形成的大分子，分子具有5`-末端和3`-末端之分的方向性。4．核酸的一级结构：从5`-末端到3`-末端的排列顺序，也就是核苷酸顺序
5．DNA的空间结构与功能：
DNA的二级结构是双螺旋结构，模型要点：反向平行、右手螺旋的双链结构
双链间形成了互补碱基对：A与T间——两个氢键
G与C间——三个氢键
疏水作用力和氢键共同维持DNA双螺旋结构的稳定DNA的高级结构是超螺旋结构：核小体——染色质基本组成单位，是由DNA和5种组蛋白构成DNA是遗传信息的物质基础：遗传信息以基因的形式存在；
基因是指DNA中的特定区段，其核苷酸排列顺序决定基因的功能；
DNA是细胞内DNA复制和RNA合成的模板。
7．RNA的结构和功能：
mRNA是蛋白质合成的模板：信使RNA——转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细
胞质，指导蛋白质合成。
mRNA的长短决定了他要翻译出的蛋白质的分子量的大小。
tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体：含有多种稀有碱基；具有茎环结构，形似三叶草；tRNA的反密
码子能识别mRNA的密码子
以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所
8．核酸的理化性质：具有强烈的紫外吸收：嘌呤和嘧啶都含有共轭双键；中性条件下，260nm吸收最大DNA变性是双链解离为单链的过程：DNA的增色效应是监测DNA双链是否发生
变性的一个常用指标
变性的核酸可以复性或形成杂交链：但DNA迅速冷却至4℃以下，不可发生复性9．核酸酶：DNA酶和RNA酶；核酸内切酶和核酸外切酶
具有序列特异性的限制性核酸内切酶：是分子生物学的重要工具酶之一。
第三章酶
1．酶的分子结构与功能：单体酶仅具有三级结构；寡聚酶由多个相同或不相同的亚基以非共价键连接组成酶的分子组成中常含有辅助因子单纯酶：是仅由氨基酸残基构成的酶，如脲酶、淀粉酶、脂酶
结合酶蛋白质部分（酶蛋白）：决定反应的特异性
非~（辅助因子）：小分子有机化合物（辅酶）和金属离子辅酶：参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团，决定反应的种类和性质
：最常见。作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子；
作为连接酶和底物的桥梁，便于酶和底物密切接触；
稳定酶的构象；
中和阴离子，降低反应中的静电斥力
酶蛋白和辅助因子结合成全酶，只有全酶有催化作用
酶的活动中心是酶分子中执行其催化功能的部位：
酶活动中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶
2．酶反应特点：具有极高的效率
具有高度的特异性：绝对特异性、相对特异性、有些酶具有立体异构特异性
具有可调节性
3．酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
活化能：过渡态分子所具有的高出底物平均水平个能量，是底物从初态转变到过渡态所需的能量
4．酶促反应速率的影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等
①底物浓度②酶浓度③温度
④抑制剂不可逆性抑制剂：主要与酶共价结合，可用药物防护和解毒：解磷定可解除有机磷化合物对羟
基酶的抑制作用。
可逆性抑制剂：与酶和（或）酶-底物复合物非共价键结合，采用透析或超滤等方法除去竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的作用；
磺胺类药物是二氢叶酸合成酶
的竞争性抑制剂
非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力
反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合
⑤激活剂：必需激活剂、非必需激活剂（如氯离子是唾液淀粉酶的非必需激活剂）
5．调节酶实现对酶促反应速率的快速调节
变构酶通过变构调节酶的活性：酶的变构调节是体内代谢途径的重要调节方式之一
酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的
酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶：酶原是无活性酶的前体；
酶原的激活是酶的活动中心形成或暴露的过程
第二篇物质代谢及其调节
第四章糖代谢
1．概述：主要生理功能是氧化供能；消化吸收主要在小肠进行；代谢方式是有氧氧化和无氧氧化（糖酵解）2．糖的无氧氧化（在胞质中进行）：糖无氧氧化反应过程：糖酵解途径和乳酸生成
经糖酵解分解为2分子丙酮酸葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖：己糖激酶，Mg2+，不可逆
6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖：磷酸己糖异构酶，Mg2+，可逆
6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖：6-磷酸果糖激酶-1，A TP，Mg2+
磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖
磷酸二羟丙酮酸转变为3-磷酸甘油醛
3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸
1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸：磷酸甘油酸激酶，Mg2+，
第一次产生ATP，底物水平磷酸化作用
3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸
2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸
磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP形成ATP和丙酮酸：
丙酮酸激酶，底物水平磷酸化作用丙酮酸被还原乳酸：乳酸脱氢酶
3．糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节：
糖酵解中3个非平衡反应：己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶催化的反应此3个反应基本不可逆，是糖酵解途径流量的3个调节点，分别受变构效应和激素的调节6-磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解途径的流量最重要：ATP和柠檬酸是该酶的变构抑制剂；
2,6-磷酸果糖是此酶的最强变构激活剂
4．糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供氧：红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能
5．糖的有氧氧化：彻底氧化成水和CO 2
过程：糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化
三阶段：葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸；丙酮酸进入线粒体内氧化脱羧生成乙酰CoA ；
三磷酸循环及氧化磷酸化
6．三羧酸循环TCA 是以柠檬酸为起始物的循环反应系统：4次脱氢，2次脱羧
乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸：不可逆 柠檬酸经顺乌头酸转变成异柠檬酸 异柠檬酸氧化脱羧转变为α
-酮戊二酸：不可逆
，第一次氧化脱羧 α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA ：不可逆 琥珀酰CoA 合成酶催化底物水平磷酸化反应
琥珀酸脱氢生成延胡索酸：琥珀酸脱氢酶——唯一与内膜结合的酶，生成1.5分子的A TP
延胡索酸加水生成苹果酸
苹果酸脱氢生成草酰乙酸
TCA 循环中3个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶，此三酶催化不可逆反应 重要生理意义：是3大营养循环素的最终代谢通路；是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽
7．糖有氧氧化是机体获得ATP 的主要方式：NADH+H +的氢传递给氧 2.5个ATP
FADH2的氢被氧化 1.5个ATP
底物水平磷酸化 1个ATP
1分子乙酰CoA 经三羧酸循环 10个ATP
一个葡萄糖总共获得：30或32个A TP 书P100 表4-1
8．磷酸戊糖途径生成NADPH 和磷酸戊糖
6-磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖和NADPH
经过基团转移反应进入糖酵解途径
此途径主要受NADPH/NADP +比值的调节：在细胞液中进行，6-磷酸葡萄糖脱氢酶是限速酶
NADPH 和5-磷酸核糖：为核酸的生物合成提供核糖
提供NADPH 作为供氢体参与多种代谢反应
9．糖原的合成与分解 合成代谢主要在肝和肌组织中进行
肝糖原分解产物——葡萄糖可补充血糖
糖原合酶是合成的关键酶
10．糖异生：从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原，主要器官：肝
糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应
丙酮酸经丙酮酸羟化支路变为磷酸烯醇式丙酮酸（第二个底物循环）
1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖（第一个底物循环）：果糖二磷酸酶-1催化
6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖
糖异生的调节是通过对2个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调：
2,6-二磷酸果糖的水平是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号
生理意义主要在于维持血糖水平恒定 维持血糖水平恒定是最重要的生理作用
是补充或恢复肝糖原储备的重要途径
肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡
肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环
11．血糖及其调节 血糖的来源和去路是相对平衡的：血糖指血中葡萄糖，3.89~6.11mmol
血糖水平的平衡主要是受到激素调节：胰岛素是体内唯一降血糖的激素
升高：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素
血糖水平异常及糖尿病是做常见的糖代谢紊乱
低血糖：空腹血糖浓度低于3.0mmol
高血糖：空腹血糖浓度高于6.9mmol
糖尿病：一种因部分或完全胰岛素缺失或细胞胰岛素受体减少或受体敏感度降低
导致的疾病，特征：高血糖和糖尿
第五章脂类代谢
1．脂类的消化与吸收脂类的消化发生在脂-水界面，且需要胆汁酸盐的参与：
胰腺泌入十二指肠中消化脂类的酶：胰脂酶、辅脂酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶
辅脂酶不具有脂酶的活性，但它具有与甘油三酯及胰脂酶结合的结构域
饮食脂肪在小肠被吸收：十二指肠下段和空肠上段
2．甘油三酯代谢甘油三酯是甘油的脂肪酸：是脂酸的主要储存形式
主要作用是为机体供能：能量来源和主要能量储存形式甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化：
脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被
脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放
入血，通过血液运输至其他组织氧化利
用的过程。
甘油三酯脂酶的催化反应是甘油三酯分解的限速步骤，是脂肪动员的限速酶甘油经糖代谢途径代谢
脂酸经β-氧化分解供能脂酸的活化形式为脂酰CoA：线粒体外进行，一分子脂酸活
化，消耗了2个高能磷酸键
脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体：
CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤
是脂酸β-氧化的限速酶
脂酸的β-氧化的最终产物主要是乙酰CoA：
脂酸β-氧脱氢：产生1分子FADH2
化步骤加水：
再脱氢：产生1分子NADH+H+
硫解：少2分子脂酰CoA，多1分子乙酰CoA
脂酸氧化是体内能量的重要来源：
软脂酸进行7次β-氧化，生成7分子FADH2、
7分子NADH+H+及8分子乙酰CoA
酮体的生成和利用酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞线粒体
氧化时产生的特有中间代谢产物
在肝细胞中生成：部位为肝细胞线粒体，经β-氧化生成
在肝外组织利用：心、肾、脑及骨骼肌的线粒体具有较高的琥珀酰
CoA转硫酶活性
生理意义：肝输出能量的一种形式；肌肉尤其是脑组织的重要能源；
长期饥饿、糖供应不足时酮体是主要能源；糖尿病、高
脂低糖膳食及饥饿时，脂肪动员加强，酮体生成增加3．胆固醇代谢胆固醇的合成原料
HMG CoA还原酶转化为胆汁酸及类固醇是体内胆固醇的主要去路转化
类固醇激素（胞内合成分泌）
维生素D3的前体
4．血脂：甘油三酯、磷脂、胆固醇及其脂、游离脂肪酸；磷脂主要有卵磷脂、神经鞘磷脂、脑磷脂
5．血浆脂蛋白的分类方法：电泳法和超速离心法
分类：CM、VLDL、LDL、HDL（抗动脉粥样硬化）书P151表5-6
组成：蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其脂注：主要合成部6．血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症位、功能高脂蛋白血症：血浆胆固醇或甘油三酯升高超过正常范围上限
动脉粥样硬化AS：VLDL、LDL具有致AS作用；HDL具有抗动脉粥样硬化
第六章生物氧化
1．生成A TP的氧化磷酸化体系：
氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化磷酸体系
氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成
复合体Ⅰ：将NADH+H+中的电子传递给泛醌CoQ，又名NADH-泛醌还原酶
复合体Ⅱ：将电子从琥珀酸传递到泛醌，是三羧酸循环中的琥珀酸脱氢酶
复合体Ⅲ：将电子从还原型泛醌传递给细胞色素c；细胞色素是单电子传递体（Fe2+ Fe3+）
复合体Ⅳ：将电子从细胞色素c传递给氧，又称细胞色素c氧化酶
氧化呼吸链两条途径：NADH氧化呼吸链
NADH 复合体ⅠCoQ 复合体Ⅲ复合体ⅣO2
FADH2氧化呼吸链
琥珀酸复合体ⅡCoQ 复合体Ⅲ复合体ⅣO2
氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联：ATP生成的主要方式是氧化磷酸化
氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度
质子顺梯度回流释放能量被A TP合酶利用催化ATP合成
2．A TP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用：磷酸肌酸为主要储存形式；A TP为主要利用形式3．氧化磷酸化还受细胞中ADP/ATP比值以及甲状腺激素的调控
第七章氨基酸代谢
1．体内蛋白质功能
参与体内多种重要的生理活动
可作为能源物质氧化供能
2．体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述：
摄入氮=排出氮：正常成人
氮的正平衡摄入氮>排出氮：儿童、孕妇及恢复期的病人
氮的负平衡摄入氮<排出氮：饥饿、严重烧伤、出血及消耗性疾病患者
3．营养必需氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、结氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸和色氨酸非必需氨基酸：12种体内可合成
4．蛋白质的消化、吸收与腐败：
外源性氨基酸消化成氨基酸和寡肽后被吸收
蛋白质在胃和肠道被消化成氨基酸和寡肽；氨基酸通过主动转运过程被吸收蛋白质在肠道发生腐败作用肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类；
通过脱氨基或尿素酶的作用生成氮；
腐败作用产生其他有害物质
5．体内蛋白质分解生成氨基酸：蛋白质以不同的速率进行讲解
真核细胞内蛋白质降解途径：在溶酶体通过ATP-非依赖途径
在蛋白酶体通过ATP-依赖途径
6．氨基酸碳链骨架可进行转换或分解：α-酮酸：①可彻底氧化分解并提供能量；②经氨基化生成营养非
必需氨基酸；③可转变成糖和脂类化合物
7．联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径
转氨基作用脱去氨基
转氨基作用由转氨酶催化完成：转氨基作用：是在转氨酶的催化下，可逆地把α-氨基酸的氨
基转移给α-酮酸，氨基酸脱去氨基生成相应的α-
酮酸，而原来的α-酮酸转变为另一种氨基酸
转氨酶：肝及心肌含量最丰富，以L-谷氨酸和α-酮酸的转氨
酶最重要、
急性肝炎患者血清GPT活性显著升高，心肌梗死患者血清GOT明显上升各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制：
L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基：
谷氨酸脱氢酶是唯一既能利用NAD+又能利用NADP+接受还原当量的的酶
：转氨基作用与谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行，可达到把氨基
酸转变为NH3及相应的α-酮酸
氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基：场所——心肌和骨骼肌
氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基
8．氨的代谢体内有毒性的氨有三个重要来源氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨
肠道细菌腐败作用产生氨
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运：丙氨酸-葡萄糖循环：氨从肌肉运往肝
谷氨酰胺：氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾氨在肝合成尿素是氨的主要去路：
、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸：线粒体
2
氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸
肝中鸟氨酸循环合成尿素步骤瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸：胞液
精氨酸代琥珀酸裂解成精氨酸与延胡索酸
精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸
尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒
9．某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位
四氢叶酸作为一碳单位的运载体参与一碳单位代谢
一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团
包括甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH—）、甲酰基（—CHO）由氨基酸产生的一碳单位可相互转变
一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成
10．含硫氨基酸的代谢是相互联系的：甲硫氨酸、半胱氨酸、胱氨酸
甲硫氨酸参与甲基转移：甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环有关；
SAM：称活性甲硫氨酸，是体内甲基最重要直接供体
甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基：合成主要器官是肝，肌酸接受A TP的
高能磷酸基形成磷酸肌酸（心肌、骨
骼肌及脑组织中最丰富）半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质半胱氨酸与胱氨酸可以互变；
半胱氨酸可转变为牛磺酸；
半胱氨酸可生成活性硫酸根
11．芳香族氨基酸代谢可产生神经递质：
酪氨酸转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解
CoA
第八章核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸的合成存在从头结合和补救合成两种途径：
从头合成原料：天冬氨酸、甲酰基、CO2、甘氨酸、谷氨酰胺
反应：首先合成次黄嘌呤核苷酸IMP；IMP再转变为腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸
调节：PRPP合成酶、PRPP酰胺转移酶
补救合成：细胞利用现成嘌呤碱或嘌呤核苷酸重新合成嘌呤核苷酸
分解代谢终产物：尿酸
★当进食高嘌呤饮食、体内核酸大量分解或肾疾病而尿酸排泄障碍，可导致雪中尿酸升高。
别嘌呤醇：可治疗痛风症，原理——可抑制黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成
2．嘧啶核苷酸的合成存在从头结合和补救合成两种途径：
从头合成原料：谷氨酰胺、天冬氨酸、CO2
途径：先合成嘧啶环，然后再与磷酸核糖相连而成
调节：天冬氨酸氨基甲酰转移酶
补救合成：与嘌呤核苷酸相似，酶——嘧啶磷酸核糖转移酶
分解代谢：NH3、CO2及β-丙氨酸
第九章物质代谢的联系与调节
1．物质代谢的特点：体内各种物质代谢过程互相联系形成一个整体
机体物质代谢不断受到精细调节
各组织、器官物质代谢各具特色
体内各种代谢物都具有共同的代谢池
ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式
NADPH提供合成代谢所需的还原当量
2．物质代谢的相互联系各种能量物质的代谢相互联系相互制约
乙酰辅酶A是它们共同的中间代谢物；
三羧酸循环和氧化磷酸化成为三大物质最后分解的共同代谢途径，使出的能
量军需转化为ATP的化学能；
ATP是重要变构效应物，其浓度作为细胞能量动态的标志
糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系：
是因为丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A的反应是不可逆的
体内的糖与大部分氨基酸碳架部分可以相互转变：20种氨基酸除亮氨酸及
赖氨酸外均可转变为糖
脂类不能转变成氨基酸，但氨基酸能转变成脂肪
/核酸合成的前体
3．体内重要组织、器官的代谢特点及联系：
肝是人体最重要的物质代谢中心和枢纽：几乎是体内合成酮体、尿素的唯一器官
心可利用多种能源物质，以有氧氧化为主：正常优先以脂酸为燃料
脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大
肌肉主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸
糖酵解是为成熟红细胞提供能量的主要途径：红细胞没有线粒体
脂肪组织是合成、储存脂肪的重要组织
肾是可进行糖异生和生成酮体两种代谢的器官
4．代谢方式细胞水平的代谢调节主要调节关键酶的活性：变构效应剂：书P227表格9-4酶的变构调节：内源性、外源性小分子化合物作为变构效应剂可与酶蛋白分子活性中心
以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化、从而改变没得活性
共价修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共
价修饰，从而引起酶活性改变
激素通过作用特异受体调节代谢过程
机体通过神经系统及神经-体液途径整体调节体内物质代谢：
糖、脂和蛋白质代谢在不同饥饿状态有不同改变：
短期饥饿时脂肪动员增加而减少糖的利用：脂肪动员增加，酮体生成增多；
糖异生作用增强；肌蛋白质分解增强
长期饥饿时各组织发生与短期饥饿不同：脂肪动员进一步增加，脑组织利用
酮体增加，超过葡萄糖，肌利用脂酸为主要能源
应激增加糖、脂和蛋白质分解的能量供应，限制能源存积
第三篇 基因信息的传递
第十章 DNA 的生物合成
1．复制的
基本规律：半保留复制是DNA 复制的基本特征 DNA 复制从起始点向两个方向延伸形成双向复制
DNA 一股子链复制的方向与解链方向相反导致半不连续复制
2．DNA 复制：dA TP 、dGTP 、dCTP 和dTTP ，总称dNTP ；
聚合酶依赖DNA 的DNA 聚合酶；
其他有关酶：引物酶、连接酶、拓扑异构酶、单链结合蛋白酶
指解开成单链的DNA 母链
3．复制的基本化学反应：核苷酸和核苷酸之间生成磷酸二酯键
4．逆转录病毒的基因组是RNA ，其复制方式是逆转录
第十一章 RNA 的生物合成
1．复制和转录的区别
2．原核生物转录的模板：原料：三磷酸核糖核苷酸、RNA 聚合酶、Mg2+和Mn2+；
合成方向：5′ 3′；连接方式：3′ 5′磷酸二酯键
3．真核生物RNA 的加工：
真核生物mRNA 的加工包括首、尾修饰和剪接：前体mRNA 的剪接主要是去除内含子
真核生物前体tRNA 的加工包括把核苷酸的碱基修饰为稀有碱基
RNA 催化一些真核和原核基因内含子的自剪接
第十二章 蛋白质的生物合成
1．蛋白质生物合成体系 基本原料：20种被编码氨基酸；
mRNA 是蛋白质生物合成的直接模板；
核糖体是蛋白质生物合成的场所，又称装配机；
tRNA 是氨基酸的运输工具及蛋白质生物合成的适配器
2．氨基酸活化形成氨基酰-tRNA
第四篇专题篇
第十五章细胞信息转导
1．细胞经由特异性受体接受细胞外信号：
化学信号通过受体在细胞内转换和传递：受体与配体的结合特点——高度专一性，高度亲和力、
可饱和性、可逆性、特定的作用模式
受体既可位于细胞膜也可以位于细胞内：膜受体——胰高血糖素受体；胞内受体——性激素受体2．细胞内第二信使：环核苷酸——cAMP和cGMP：核苷酸环化酶催化cAMP和cGMP生成；
细胞内存在多种催化环核苷酸水解的磷酸二酯酶
环核苷酸在细胞内调节蛋白激酶活性
脂类：作用于相应的靶蛋白分子
3．离子通道型受体主要在神经冲动的快速传递中发挥作用，开放或关闭直接受化学配体的控制，其配体主要为神经递质
4．胰高血糖素受体通过AC-cAMP-PKA通路转导信号：第一信使——胰高血糖素；第二信使——cAMP
靶蛋白：蛋白激酶A
书P383 表15-14
第十七章：肝的生物化学
1．肝在物质代谢中的作用：
肝是维持血糖水平相对稳定的重要器官：
血糖激素的主要靶器官是肝；
肝细胞主要通过调节糖原合成与分解、糖异生途径维持血糖的相对恒定，尤其是大脑和红
细胞的能量供应；
糖异生成为长期饥饿的状态下维持血糖相对恒定的主要途径；空腹24~48h后，糖异生可
达最大速度
肝在脂类代谢中占据中心地位
肝的蛋白质合成及分解代谢均非常活跃
肝参与多种维生素和辅酶的代谢
肝参与多种激素的灭活
2．肝的生物转化作用：机体在排除这些非营养物质之前，需对它们进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外。
3．生物转化：第一相反应（氧化、还原、水解）和第二相反应
氧化反应是最多见的生物转化第一是相反应
硝基还原酶和偶氮还原酶是第一相反应的主要还原酶
酯酶、酰胺酶和糖苷酶是生物转化的主要水解酶
结合反应是生物转化的第二相反应：葡糖醛酸结合、硫酸结合、乙酰基化、甲基化反应4．胆汁酸有初级和次级之分：
初级胆汁酸是在肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，在肠道中受细菌作用生成次级胆汁酸5．胆汁酸的主要生理功能：促进脂类物质的消化与吸收
维持胆汁中胆固醇的溶解状态以抑制胆固醇析出
6．胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环初级胆汁酸在肝内以胆固醇为原料生成
次级胆固醇在肠道由肠菌作用生成
胆汁酸的肠肝循环使有限的胆汁酸库存循环利用
7．胆红素居于胆色素代谢的中心，是铁卟啉类化合物的降解产物，来源于衰老红细胞的破坏
8．胆红素在肝细胞中转变为结合胆红素并泌入胆小管：
游离胆红素可渗透肝细胞膜而被摄取：以胆红素-清蛋白复合体运输到肝后，被肝细胞摄取
胆红素在内质网结合葡糖醛酸生成水溶性结合胆红素：这是肝对有毒性胆红素一种根本性的生物
转化解读方式
肝细胞向胆小管分泌结合胆红素
9．胆红素在肠道内转化为胆素原和胆素书P429 图17-8
第十八章维生素与无机物
1．脂溶性维生素：维生素A（抗干眼病维生素）：视黄醇、视黄醛和视黄酸是维生素A的活性形式
（摄入过多可维生素A缺乏时，11-顺视黄醛的补充不足，导致夜盲症
发生中毒）维生素A和胡萝卜素是有效的抗氧化剂
维生素A过量可引起中毒
维生素D：可在体内合成
活性形式是1，25-二羟维生素D：具有调节血钙和组织细胞分化的功能
维生素D过量可引起中毒
维生素E是体内最重要的脂溶性抗氧化物质，可治疗先兆流产及习惯性流产
K（凝血维生素）具有促进凝血作用；
对骨代谢具有重要作用；
缺乏可引起出血
2．水溶性维生素：维生素B1：在糖代谢中具有重要作用，缺乏可引起脚气病
维生素B2：是FAD和FMN的组成成分，FAD和FMN是体内氧化还原酶的辅基
维生素PP：是FAD+和NADP+的组成成分；缺乏可引起癞皮病
维生素B6：转氨酶的辅酶
叶酸：以四氢叶酸形式参与一碳单位代谢；四氢叶酸是一碳单位的载体
维生素B12：影响一碳单位的代谢和脂肪酸的合成
C（抗坏血病维生素）：既是一些羟化酶的辅酶又是强抗氧化剂
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学单选题和判断题部分
生物化学 一、单选题 (1)蛋白质含氮量平均约为(D) A.20% B.5% C.8% D.16% (2)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是(B) A.二硫键 B. 疏水键 C.氢键 D.范德瓦力 (3)有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物，在哪种pH条件下电泳，分离效果最好?(C) A.pH8.6 B.pH6.5 C.pH5.9 D.pH4.9 (4)构成核酸的基本单位是（C） A.核苷 B.磷酸戊糖 C.核苷酸 D.多核苷酸 (5)RNA和DNA彻底水解后的产物(D) A.碱基不同,核糖相同 B.碱基不同,核糖不同 C.碱基相同,核糖不同 D.核糖不同,部分碱基不同 (6)绝大多数真核生物mRNA5′-末端有（B） A. Pribnow盒 B.帽子结构 C.起始密码 D.终止密码 (7)DNA的超螺旋结构是(B) A.二级结构的一种形式 B.三级结构 C.一级结构 D.四级结构 (8)下列是几种DNA分子的碱基组成比例，哪一种DNA的Tm值最高?(A) A.A+T=15% B.G+C=25% C.G+C=40% D.A+T=80% (9)下列有关酶的概念哪一项是正确的? （D） A.所有的蛋白质都有酶活性 B.其催化活性都需要特异的辅助因子 C.对底物都有绝对专一性 D.以上都不是 (10)下列关于酶的活性中心的叙述哪项是正确的? (A) A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必需基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 (11)下列引起酶原激活方式的叙述哪一项是正确的?(B) A.氢键断裂,酶分子的空间构象发生改变引起的 B.部分肽键断裂,酶分子空间构象改变引起的 C.是由低活性的酶形式转变成高活性的酶形式 D.酶蛋白被修饰 (12)竞争性抑制剂对酶促反应的影响具有下述哪项特征(D) A.Km降低，Vmax增大 B.Km不变，Vmax增大 C.Km增大，Vmax增大 D.Km增大，Vmax不变 (13)酶的Km值大小与(B) A.酶浓度有关 B.酶性质有关 C.酶作用温度有关 D.酶作用时间有关 (14)酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是(A) A.有活性的酶浓度减少 B.有活性的酶浓度无改变 C.Vmax增加 D.使表现Km值增加 (15)经过呼吸链氧化的终产物是(A) A.H2O B.H2O2 C.O2- D.CO2 (16)下列物质中哪一个不经NADH氧化呼吸链氧化? (A) A.琥珀酸 B.苹果酸 C.β-羟丁酸 D.异柠檬酸 (17)体内CO2来自(C) A.碳原子被氧原子氧化 B.呼吸链的氧化还原过程 C.有机酸脱羧 D.糖原分解 (18)糖酵解的终产物是(D) A.丙酮酸 B.CO2,H2O C.乙酰辅酶A D.乳酸 (19)三羧酸循环和有关的呼吸链反应中能产生ATP最多的步骤是(D) A.柠檬酸→异柠檬酸 B.异柠檬酸→α-酮戊二酸 C.琥珀酸→苹果酸 D.α-酮戊二酸→琥珀酸 (20)DNA复制时下列哪一种酶是不需要的(D)
生物化学复习题及答案
生物化学复习 一、单选题： 1. 能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码E.羟脯氢酸 2. 组成蛋白质的基本单位是A.L-α-氨基酸 3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定C.溶液PH值等于PI 4. 下列关于对谷胱甘肽的叙述中，哪一个说法是错误的C.是一种酸性肽 5. 核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的C.嘌呤、嘧啶环上的共轭双键 6. 核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部分是B.碱基序列 7. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B.缬氨酸取代谷氨酸 8. 酶加快化学反应速度的根本在于它E.能大大降低反应的活化能 9. 临床上常用辅助治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是C.维生素B6 10. 缺乏下列哪种维生素可造成神经组织中的丙酮酸和乳酸堆积D. 维生素B1 11. 关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 12.下列哪种因素不能使蛋白质变性E.盐析 13. 蛋白质与氨基酸都具有A A.两性 B.双缩脲胍 C.胶体性 D.沉淀作用 E.所列都具有 14. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是C A.甲硫氨酸 B.胱氨酸 C.羟脯氨酸 D.同型半胱氨酸 E.精氨酸 15. 镰刀型红细胞患者血红蛋白β-链第六位上B A.赖氨酸取代谷氨酸 B.缬氨酸取代谷氨酸 C.丙氨酸取代谷氨酸 D.蛋氨酸取代谷氨酸 E.苯丙氨酸取代谷氨酸 16. 关于竞争性抑制剂作用的叙述错误的是D A.竞争性抑制剂与酶的结构相似 B.抑制作用的强弱取决与抑制剂浓度与底物浓度的相对比例 C.抑制作用能用增加底物的办法消除 D.在底物浓度不变情况下，抑制剂只有达到一定浓度才能起到抑制作用 E.能与底物竞争同一酶的活性中心 17. 下列关于酶的活性中心的叙述正确的是A A.所有的酶都有活性中心 B.所有酶的活性中心都含有辅酶 C.酶的必须基团都位于活性中心之内 D.所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E.所有酶的活性中心都含有金属离子 18. 下列关于酶的变构调节，错误的是C A.受变构调节的酶称为变构酶 B.变构酶多是关键酶(如限速酶)，催化的反应常是不可逆反应 C.变构酶催化的反应，其反应动力学是符合米-曼氏方程的 D.变构调节是快速调节 E.变构调节不引起酶的构型变化
生物化学期末考试试题及答案范文
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分）( ) 2、糖类化合物都具有还原性( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是：( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２C、3 Ｄ、４．E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是( )
肝生化检查指标
脂肪肝生化检查指标及含义 数据来源：《临床肝脏病学》，姚光弼主编，上海科学技术出版社 血液检查生化指标表 肝功检测： ALT即谷丙转氨酶。 AST即谷草转氨酶。 GGT即谷氨酰转肽酶。 这三种酶检测到其中任何一项长期偏高，都预示肝细胞有损伤的情况，检测指标高出正常值越高，预示肝脏损伤的程度就越大。 其中，AST/ALT的比值：(1)估计肝脏损害程度：越大，损害越严重;(2)鉴别肝病：酒精肝>2,慢乙肝>1可能有肝纤维化或肝硬化。 若ALT高于正常值，常可见于各种类型的病毒性肝炎、中毒性肝炎、脂肪肝、肝硬变、肝癌以及肝外胆道阻塞性疾病，以及广泛的肌肉损伤等。 ALP即碱性磷酸酶 当ALP持续升高时，预示会有下列情况：肝外胆道阻塞;肝内胆汁淤积;肝内占位性病变;肝内肉芽肿或浸润性病变;实质性肝病等。
TBIL即总胆红素。 DBIL即直接胆红素。 一般认为TBIL超过25.7umol/L(1.5mg/dl)有临床意义。可以帮助测定黄疸。DBIL可以帮助测定黄疸。 血脂检查： TC即总胆固醇。此值升高可见于肥胖症、糖尿病、肾病综合症、甲状腺机能低下、黄色瘤、家族性高胆固醇血症。动脉粥样硬化以及肝外胆道阻塞性疾病。胆汁性肝硬变等。若低于正常值，常见于营养不良、甲状腺机能亢进、恶性贫血、溶血性贫血及某些感染性疾病及癌症等。 TG即甘油三酯。正常值高见于肥胖症、糖尿病、肾腺皮质功能亢进、肾病综合症、原发性高脂血症、酒精中毒以及长期摄人高脂肪、高糖、高热量饮食等。 HDL即高密度脂蛋白。具有抗动脉粥样硬化的作用。 LDLP即低密度脂蛋白。其主要成分为胆固醇，约占50%，该值升高容易促发动脉粥样硬化。 VLDLP极低密度脂蛋白：由甘油三酯和载脂蛋白组成，是甘油三酯的运输工具，是低密度脂蛋白的前体。极低密度脂蛋白失去甘油三酯后转变为低密度脂蛋白。正常人的极低密度脂蛋白没有致动脉硬化的作用，但高血脂症病人和糖尿病人的极低密度蛋白代谢功能不正常，可具有致动脉粥样硬化的作用。 肾功能检查 BuN 即尿素氮。超过正常值则提示肾脏排泄功能发生障碍。 Cr即肌酐。肌酐是肌肉在人体内代谢的产物，主要由肾小球(肾脏的重要组成部分)滤过排出体外。临床意义：增高常见于肢端肥大症、巨人症、糖尿病、感染、甲状腺功能减低、进食肉类、运动、摄入药物(如维生素C、左旋多巴、甲基多巴等)。减低常见于急性或慢性肾功能不全、重度充血性心力衰竭、甲状腺功能亢进、贫血、肌营养不良、白血病、素食者，以及服用雄激素、噻嗪类药等。 UA即尿酸，是人体嘌呤代谢产物。嘌呤是核酸的代谢产物。正常人体尿液中产物主要为尿素，含少量尿酸。如果体内产生过多来不及排泄或者尿酸排泄机制退化，则体内尿酸潴留过多，当血液尿酸浓度大于7毫克/分升，使人体体液变酸，影响人体细胞的正常功能，长期置之不理将会引发痛风。 ALB即白蛋白。持续高于正常值，可能有肾病综合征的情况。如果长期营养不良或吸收不良，也可能会升高。 FBG 即空腹血糖。若高于正常值，应复查或查餐后2小时血糖及葡萄糖耐量试验等，以便确诊有否糖尿病。
(生物化学)论述题
中国农业大学（生物化学）论述题 ２００２ 第一章，蛋白质 １．蛋白质的生物学功能是什么？ ２．蛋白质的元素组成特点及其应用如何？ ３．氨基酸的分类有哪几种方法？按侧链Ｒ基团分类的理由是什么？ ４．蛋白质的分子组成有什么特点？ ５．何为蛋白质氨基酸？何为非蛋白质氨基酸？ ６．氨基酸有什么重要的理化性质？何为氨基酸的等电点？如何pK’值计算氨基酸的等电点？ ７．什么是肽键，氨基酸残基和肽单位，肽平面？举例说明。 ８．说明谷幌甘肽的结构式特点及生理作用？ ９．Ｌ（＋，—）ＧＬＹ存在吗？构型与构象的概念及区别是什么？ １０。何为蛋白质的一级结构？研究一级结构的意义是什么？ １１。何为蛋白质的二级结构？蛋白质的a-Helix and B-pleated sheet? １２。何为蛋白质的三级结构？以肌红蛋白为例说明之。 参与维持蛋白质的空间结构的作用力有哪些？ １３。以血红蛋白为例说明蛋白质的四级结构含义？比较肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能的异同。 １４。蛋白质有哪些重要性质？何为蛋白质的变性与复性？ 试述变性的特点和机理。 １５。举例说明蛋白质的结构与功能的关系。 第二章，核酸 1．举例说明核酸是遗传信息的载体 2．简述DNA的种类和分布 3．简述RNA的种类和分布 4．DNA与RNA分子组成有什么差别？ 5．DNA分子大小与生物进化有什么关系？ 6．什么是稀有碱基？如何产生的？ 7．简述核苷酸的生理功能 8．简述RNA与DNA的分离提取方法 9．什么是DNA的增色效应和减色效应？ 10 在温和碱性条件下为什么DNA比RNA稳定？ 11什么是Tm值？与DNA分子组成有什么关系？ 12什么是退火，DNA分子在什么温度下退火最好？ 13，DNA变性后其结构及理化特性有什么重要变化？ 14．什么是分子杂交？举例说明 15为什么说DNA及RNA是两性分子？ 16 什么是Chargaff定则，有什么意义？ 17什么是DNA的一级结构？ 18 Watson—Crick DNA分子模型的特点是什么？
生物化学判断题资料
第一章蛋白质化学 1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。T 2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。F 3、组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。F * 4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。F 5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。F 6、Pro不能维持α-螺旋，凡有Pro的部位肽链都发生弯转。T 7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。T 8、蛋白质都有一、二、三、四级结构。F 9、在肽键平面中，只有与α-碳原子连接的单键能够自由旋转。T 10、处于等电点状态时，氨基酸的溶解度最小。T 11、蛋白质的四级结构可认为是亚基的聚合体。T > 12、蛋白质中的肽键可以自由旋转。F 第二章核酸化学 1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。F 2、若双链DNA中的一条链碱基顺序为CTGGAC，则另一条链的碱基顺序为GACCTG。F 3、在相同条件下测定种属A和种属B的T m值，若种属A的DNA T m 值低于种属B，则种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。T 4、原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。F 5、核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。F
6、mRNA是细胞内种类最多，含量最丰富的RNA。F / 7、基因表达的最终产物都是蛋白质。F 8、核酸变性或降解时，出现减色效应。F 9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。T 10、毫无例外，从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。F 11、目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。T 12、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。T 13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。F 14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。T ） 15、组成核酸的基本单位叫做核苷酸残基。T 16、RNA和DNA都易于被碱水解。F 17、核小体是DNA与组蛋白的复合物。T 第三章糖类化学 1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。T 2、蔗糖由葡萄糖和果糖组成，它们之间以α(1→6)键连接。F 3、单糖与醇或酚的羟基反应可形成糖苷。T ￥ 4、天然葡萄糖分子多数以呋喃型结构存在。F 5、同一种单糖的α-型和β-型是对映体。F
生化指标
1、谷丙转氨酶（ALT）正常参考值0-40IU/L 增高：常见于急慢性肝炎，药物性肝损伤，脂肪肝，肝硬化，心梗，胆道疾病等。 2、谷草转氨酶（AST）正常参考值0-40I/L 增高：常见于心梗，急慢性肝炎，中毒性肝炎，心功能不全，皮肌炎等。 3、转肽酶（GGT）正常参考值0-40IU/L 增高：常见于原发性或转移性肝癌，急性肝炎，慢性肝炎活动期，肝硬化，急性胰腺炎及心力衰竭等。 4、碱性磷酸酶（ALP）正常参考值30-115IU/L 增高：常见于肝癌，肝硬化，阻塞性黄疸，急慢性黄疸型肝炎，骨细胞瘤，骨折及少年儿童。 5、乳酸脱氢酶（LDH）正常参考值90-245U/L 增高：急性心肌梗塞发作后12-48 小时开始升高，2-4 天可达高峰，8-9 天恢复正常。另外，肝脏疾病恶性肿瘤可引起LDH 增高 6、总胆红素（TBIL）正常参考值4.00-17.39umol/L 增高：原发生胆汁性肝硬化急性黄疸型肝炎，慢性活动期肝炎，病毒性肝炎。肝硬化，溶血性黄疸，新生儿黄疸，胆石症等 7、直接胆红素（DBIL）正常参考值0.00-6.00umol/L 增高：常见于阻塞性黄疸，肝癌，胰头癌，胆石症等。 8、游离胆红素（IBIL）正常参考值0.00-17.39umol/L 增高：见于溶血性黄疸，新生儿黄疸，血型不符的输血反应 9、总蛋白（TP）正常参考值55.00-85.00g/L 增高：常见于高度脱水症（如腹泄、沤吐，休克，高热）及多发性骨髓瘤。降低：常见于恶性肿瘤，重症结核，营养及吸收障碍，肝硬化，肾病综合症，烧伤，失血。 10、白蛋白（ALB）正常参考值35.00-55.00g/L 增高：常见于严重失水而导致血浆浓缩，使白蛋白浓度上升。降低：基本与总蛋白相同，特别是肝脏，肾脏疾病更为明显，见于慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等。如白蛋白30g/L,则预后较差。 11、球蛋白(GLO) 正常参考值15-35g/L 增高：常见于肝脏疾病（如慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等），网状内皮系统疾病，如多发性骨髓瘤，单核细胞性白血病，慢性感染，如化脓性感染、梅毒、麻风、结缔组织病。 12、白/球比值(A/G) 正常参考值1.00-2.50。 减低：增高：常见于肝脏疾病（如慢性肝炎、肝硬化、肝癌、肾炎等）。如治疗后白蛋白提高至正常或接近正常，A/G 比值接近正常，表示肝功能有改善。故检测血清白蛋白、球蛋白及其比值，可估计肝脏疾病的病情核预后。 13、血糖(GLU) 正常参考值3.4-6.2 mmol/L 增高：某些生理因素（情绪紧张，饭后1-2 小时）及注射肾上腺素后，病理性增高见于各种糖尿病，慢性胰腺炎，心梗，甲亢，垂体前叶嗜酸性细胞瘤，颅内出血，颅外伤等。 14、前白蛋白(PAB) 正常参考值170-420mg/L 可作为肝功能早期损害的指标和检测机体营养不良的指标。增高：甲状腺机能亢进，各种胶原病、肾变病等。降低：急性肝炎、肝硬化、恶性肿瘤、蛋白吸收不足等。 15、羟丁酸脱氢酶(HBDH) 正常参考值90-250IU/L 增高：作为急性心梗诊断的一个指标，与LDH 大致相同，在急性心梗时此酶在血液中维持高值，可达2 周左右。
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生化填空判断
第一章糖化学 一、判断是非 1、自然界的葡萄糖都是D-结构。以β-D-葡萄糖结构最稳定。（对） 2、果糖是左旋的，因此它属于L-构型。（错） 3、同一单糖的D-，L-型，旋光方向相反，比旋光度相同。（对） 4、α-D-葡萄糖与β-D-葡萄糖属于“异头物”，并非镜像异构体。（对） 5、糖的变旋现象是由于糖在溶液中起了化学作用。（错） 6、糖的变旋现象是指糖溶液放置后，旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。（错） 7、D-葡萄糖，D-甘露糖，D-果糖生成同一种糖脎（对）。 8、葡萄糖、果糖、麦芽糖、乳糖、蔗糖都具有还原性。（错） 9、糖原、淀粉和纤维素分子中都存在一个还原末端，所以它们具有还原性。（错） 10、糖蛋白中的多糖链一般都为寡糖，多分布于细胞的表面，起细胞识别和信息传递作用。（对） 11、赋予各种糖还原性的基团是分子中的半缩醛羟基。（对） 12、分子中含有手性碳的物质，一定具有旋光性。（对） 二、填空 1、环状D-葡萄糖的立体异构体数目为16种。 2、D-葡萄糖的对映体为-------。 3、蔗糖是由一分子------和一分子------组成，它们之间通过------糖苷键相连。 4、麦芽糖是由2分子--------组成，它们之间通过---------糖苷键相连。 5、糖类与蛋白质或多肽结合形式主要有两种不同类型的连接键，即-----和-----。 第二章脂质化学 1.下列符号 16：0 ， 18：0， 18：1（9），18：2（9，12） 分别代表的脂肪酸是十六酸，十八酸，9-十八烯酸，9,12-十八烯酸。 2.哺乳动物和人体不能合成的脂肪酸是亚油酸和亚麻酸，称为必需脂肪酸。 3.卵磷脂在磷脂酶D的作用下，得到的产物是——和——。 4.写出胆碱【-CH 2CH 2 N+(CH 3 ) 3 】、乙醇胺[-CH 2 CH 2 N+H 3 ]的结构；磷脂酸及磷脂酰胆 碱（卵磷脂）的结构通式。 P43 5.甘油三酯（三酰甘油）是中性脂肪；甘油磷脂是两亲型分子，可用作乳化剂，对吗？（对） 6.磷脂不溶于丙酮，常用丙酮提纯磷脂。（对）两亲性分子 7.胆固醇是合成胆汁酸，类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。 （对）
生化指标
血常规参考范围 白细胞WBC 4～10 中性细胞比率NEUT% 51～75 淋巴细胞比率LYMPH% 20～40 单核细胞比率MONO% 3～8 嗜酸性粒细胞比率EO% 0.5～5 嗜碱性粒细胞比率BASO% 0～1 中性细胞数NEUT 2～7 淋巴细胞LYMPH 0.8～4 单核细胞MONO 0.12～1 嗜酸性粒细胞EO 0.05～0.5 嗜碱性粒细胞BASO 0～0.1 红细胞RBC 3.5～5.5 血红蛋白HGB 110～160 红细胞压积HCT 0.37～0.54 平均红细胞体积MCV 80～100 平均血红蛋白量MCH 27～34 平均血红蛋白浓度MCHC 320～360 血小板PLT 100～300 凝血功能参考范围 活化部分凝血活酶时间APTT 22～43 凝血酶原时间PT-SEC 9.0～13.5 国际标准化比值PT-INR 0.8～1.3 凝血酶时间TT 14～20 纤维蛋白原DFBG 2～4 肝功能参考范围 总蛋白TP 60～83g/l 白蛋白ALB 33～55g/l 总胆红素TBIL 6～20.5umol/l 直接胆红素DBLT 0～6.8umol/l 谷丙转氨酶ALT 5～40U/L 谷草转氨酶 AST 10～42U/L 碱性磷酸酶ALP 30～290U/L 谷氨酰转肽酶GGT 1～54U/L
球蛋白 22～28g/l AST/ALT 0～10 胆碱脂酶 4000～13000U/l 间接胆红素 0～17umol/l 白球比 1.5～2.5 腺苷脱氨酶 4～24IU/l 总胆汁酸 0～10umol/l 电解质参考范围 钾K 3.5～5.5mmol/l 钠Na 135～145mmol/l 氯Cl 95～108mmol/l 钙Ca 1.8～2.75mmol/l 碳酸氢根 21～32mmol/l 磷P 0.8～1.45mmol/l 镁Mg 0.74～1.03mmol/l 铁Fe 10～30umol/l 肾功能参考范围 尿素BUN 2.5～7.1mmol/l 肌酐Cr 44～133mmol/l 尿酸UA 95～462mmol/l β2-微球蛋白 0.8～2.2mg/l 胱抑素C 0.51～1.09mg/l 肾小球滤过率 80～ ml/min 葡萄糖 3.9～6.1mmol/l 血脂、心肌酶谱参考范围 甘油三酯TG 0.2～23mmol/l 血清总胆固醇TC 2.8～5.85mmol/l 高密度脂蛋白HDLC 0.78～2mmol/l 低密度脂蛋白LDLC 0.6～3.6mmol/l 载脂蛋白A1 1～1.6g/l 载脂蛋白B 0.6～1.1g/l APO-A1/APO-B 0～10 乳酸脱氢酶LDH 155～300U/l 肌酸激酶CK 22～260U/l
生物化学复习题 (1)
1.1994年O.T.Avery等通过什么实验证明DNA是遗传物质的？ 答：肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。 2.核酸分为哪些类？它们的分布和功能是什么？ 答：（1）核酸分为两大类，即：核糖核酸（RNA）、脱氧核糖核酸（DNA） （2）核酸的分布： ① DNA的分布：真核生物，98%在核染色体中，核外的线粒体中存在mDNA，叶绿体中存在ctDNA。 原核生物，存在于拟核和核外的质粒中。 病毒：DNA病毒 ②RNA的分布：分布于细胞质中。有mRNA、rRNA、tRNA （3）功能：①的DNA是主要遗传物质 ②RNA主要参与蛋白质的生物合成。 tRNA：转运氨基酸TrRNA：核糖体的骨架 mRNA：合成蛋白质的模板 ③RNA的功能多样性。 参与基因表达的调控；催化作用；遗传信息的加工；病毒RNA是遗传信息的载体。 3.说明Watson－Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。 答：（1）DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。 （2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm，并有一个36o的夹角，糖环平面则于中心轴平行。 （3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构的特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。既A与T配对，G与C配对，A－T间有2个氢键，G－C间有3个氢键。 （4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序。
河南大学生物化学试题及答案
《生物化学》期末考试题 A 一、判断题（15个小题，每题1分，共15分） ( ) 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 二、单选题（每小题1分，共20分） 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连： ( ) A、麦芽糖 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油 3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个： ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( )
A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是： ( ) Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) Ａ、１Ｂ、２ C、3 Ｄ、４． E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( ) A、多巴→黑色素 B、苯丙氨酸→酪氨酸 C、苯丙氨酸→苯丙酮酸 D、色氨酸→5羟色胺 E、酪氨酸→尿黑酸 13、胆固醇合成限速酶是： ( )
生化指标意义
常见生化指标临床意义: 1.血清丙氨酸氨基转移酶（ALT或GPT）测定的临床意义： 升高：常见于急慢性肝炎、药物性肝损害、脂肪肝、肝硬化、心肌梗塞、心肌炎及胆道疾病等。 2.血清天冬氨酸氨基转移酶（AST或GOT）测定的临床意义： 升高：常见于心肌梗塞发病期、急慢性肝炎、中毒性肝炎、心功能不全、皮肌炎等。 3.血清总蛋白测定的临床意义： 增高：常见于高度脱水症（如腹泻，呕吐，休克，高热）及多发性骨髓瘤。 降低：常见于恶性肿瘤，重症结核，营养及吸收障碍，肝硬化、肾病综合征，溃疡性结肠炎，烧伤，失血等。 4.血清白蛋白测定的临床意义： 增高：常见于严重失水导致血浆浓缩，使白蛋白浓度上升。 降低：基本与总蛋白相同，特别是肝脏病，肾脏疾病更为明显。 5.血清碱性磷酸酶（ALP）测定的临床意义： 升高：常见于肝癌、肝硬化、阻塞性黄疸、急慢性黄疸型肝炎、骨细胞瘤、骨转移癌、骨折恢复期。另外，少年儿童在生长发育期骨胳系统活跃，可使ALP增高。 注意：使用不同绶冲液，结果可出现明显差异。 6.血清r-谷氨酰基转移酶（GGT或r－GT）测定的临床意义： 升高：常见于原发性或转移性肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期肝硬化、急性胰腺炎及心力衰竭等。 7.血清总胆红素测定的临床意义： 增高： 肝脏疾病肝外疾病 原发性胆汁性肝硬化溶血性黄疸急性黄疸性肝炎新生儿黄疸慢性活动期肝炎闭塞性黄疸 病毒性肝炎胆石症阻塞性黄疸胰头癌肝硬化输血错误 8.血清直接胆红素测定临床意义: 增高：常见于阻塞性黄疸，肝癌，胰头癌，胆石症等。 9.血清甘油三酯测定的临床意义: 增高：可以由遗传、饮食因素或继发于某些疾病，如糖尿病、肾病等。TG值2.26mmol/L以上为增多；5.65mmol/L以上为严重高TG血症。 降低：常见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质性病变、原发性B脂蛋白缺乏及吸收不良。 10.血清总胆固醇测定的临床意义: 1、高脂蛋白血症与异常脂蛋白血症的诊断及分类； 2、心、脑血管病的危险因素的判断； 3、CHO增高或过低可以是原发的（包括遗传性），营养因素或继发于某些疾病，如甲状腺病、肾病等。当CHO值在5.17-6.47 mmol/L时，为动脉粥样硬化危险边缘；6.47-7.76mmol/L为动脉粥样硬化危险水平；>7.76mmol/ L为动脉粥样硬化高度危险水平；<3.1mmol/L或<2.59mmol/L为低胆固醇血症。 11.血清高密度脂蛋白测定的临床意义: 增高：原发性高HDL血症、胰岛素、雌激素、运动、饮酒等。 降低：常见于高脂蛋白血症、脑梗塞、冠状动脉硬化症、慢性肾功能不全、肝硬化、糖尿病、肥胖等。 12.血清低密度脂蛋白测定的临床意义:
生物化学简答题及论述题
试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。 答：1）蛋白质的一级结构：(protern primary structure):蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 2）蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链主链骨架原子的相对空间位置。二级结构主要有α螺旋、β—折叠，β—转角和无规卷曲。维系蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键。3）蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构主要有氢键，疏水作用，离子键和二硫键。 4）蛋白质的四级结构：蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。四级结构中的化学键主要是氢键和离子键。 什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？ 答案: 蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升。每隔3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键。维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽键主链出现180o回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常有备无4个氨基酸残基组成。第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是知肽链中没有确定规律的结构。 Tm值：核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，、又称溶解温度（Tm）。 简述RNA与DNA主要不同点。 生物体内核酸主要有二大类，一类脱氧核糖核酸即DNA，另一类为核糖核酸即RNA，它们的区别应从以下几个方面考虑： ①存在部位：DNA主要存在于细胞核，哺乳动物细胞线粒体中也有自己的DNA，而RNA 的90%存在于细胞浆。
生物化学试题及答案
《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成A TP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。 A、35% B、15% C、30% D、20% 5、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）。 A、蛋白质 B、RNA C、DNA D、酶 6、下列与能量代谢有关的途径不在线粒体内进行的是（）。 A、三羧酸循环 B、氧化磷酸化 C、脂肪酸β氧化 D、糖酵解作用 7、大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中主要参予DNA损伤修复的是（）。 A、DNA聚合酶Ⅰ B、DNA聚合酶Ⅱ C、DNA聚合酶Ⅲ D、都不可以 8、分离鉴定氨基酸的纸层析是（）。 A、离子交换层析 B、亲和层析 C、分配层析 D、薄层层析 9、糖酵解中，下列（）催化的反应不是限速反应。 A、丙酮酸激酶 B、磷酸果糖激酶 C、己糖激酶 D、磷酸丙糖异构酶 10、DNA复制需要：(1)DNA聚合酶Ⅲ；(2)解链蛋白；(3)DNA聚合酶Ⅰ；(4)DNA指导的RNA聚合酶；(5)DNA连接酶参加。其作用的顺序是（）。
临床生化指标参考手册2017版
临床生化指标参考手册 生化指标是临床上最常规的检测项目，包括肝功能、肾功能、血脂类、糖代谢、心肌类、特定蛋白、胰腺类及电解质等方面，通过检测血液或尿液中的各种蛋白质、酶类、多糖、脂质及多种离子等，为临床医生的确诊和医疗方案的制订提供依据。生化指标项目繁多，下面小编为大家整理汇编了最具临床意义的生化指标。由于各医院所采用的指标参考区间并不统一，故在此没有列出，以免产生不必要的困惑和误导。 肝功能检查指标临床意义 指标名称缩写临床意义 丙氨酸氨基转移酶ALT增高：可见于肝胆疾病，传染性肝炎，肝癌，肝硬变活动期，中毒性肝炎，脂肪肝，胆管炎和胆囊炎等；心血管疾病：心肌梗死，心 肌炎等。 天门冬氨酸氨基转移酶AST血清中AST可来源于肝细胞，各种肝病可引起血清中AST的升高，中毒性肝炎时可更高。血中AST 显著增高时，在排除心肌病变 后，应考虑肝线粒体大量破坏、肝细胞坏死。血清转氨酶增高程度 与病变程度平行。 转氨酶下降可能是疾病恢复的标志，但也可能是肝细胞坏死殆尽的 结果。 天门冬氨酸氨基转移酶/丙氨酸氨基转移酶AST/ AL T 急性肝炎时多小于1；慢性肝炎多大于1；酒精性肝病时常大于2， 原发性肝癌时AST/ ALT > 1 (约半数> 3)。严重肝细胞坏死时，A ST/ ALT 比值升高。 比值为0.31~0.63者预后较佳，1.20~2.26者往往进展为暴发性肝 衰竭而死亡。比值愈大肝损害愈严重。 AST线粒体同工酶ASTm来自线粒体者为ASTm，来自胞浆中可溶性者为ASTs，肝细胞坏死时ASTm 显著升高。 ASTm 长期升高表示病变转为慢性。胆道疾病时，如胆石症引起 梗阻，虽肝细胞无病变，仍可见ALT 轻或中度增高，一般不超过3 倍，且梗阻解除即于24~48小时大幅度下降，若同时有肝细胞损害 则可更高。 原发性肝癌时AST/ ALT > 1 (约半数> 3)，慢性肝病尤其ALT 无 明显升高，ASTm 处于高值者，应疑及肝癌。 谷胱甘肽S转移GST测定GST 是反映急性肝细胞损伤的极敏感指标。当GST 活性下降2017-11-20CACLP体外诊断资讯
生物化学复习题
生物化学复习题 选择题：(A型题) 1．蛋白质的基本组成单位是： A．肽键平面 B．核苷酸 C．肽 D．氨基酸 E．碱基 2．一个生物样品的含氮量为5%，它的蛋白质含量为： A．8.80% B．12.50% C．16.0% D．38.0% E．31.25% 3．维持蛋白质分子中 -折叠的化学键是： A．肽键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．离子键 4．维持蛋白质分子中α-螺旋的化学键是： A．肽键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．离子键 5．关于蛋白质等电点的叙述，下列哪项是正确的？ A．在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零 B．等电点时蛋白质变性沉淀 C．不同蛋白质的等电点不同 D．在等电点处，蛋白质的稳定性增加 A．蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关 6．蛋白质在280nm处有最大的光吸收，主要是由下列哪组结构引起的？ A．组氨酸的咪唑基和酪氨酸的酚基 B．酪氨酸的酚基和色氨酸的吲哚环 C．酪氨酸的酚基和苯丙氨酸的苯环 D．色氨酸的吲哚环和苯丙氨酸的苯环 E．苯丙氨酸的苯环和组氨酸的咪唑基 7．蛋白质的一级结构指的是： A．蛋白质中的α-螺旋结构 B．蛋白质分子的无规卷曲 C．蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接 D．蛋白质分子内氨基酸的排列顺序
E．蛋白质分子内的二硫键 8．下列哪种碱基几乎仅存在于RNA中？ A．腺嘌呤 B．鸟嘌呤 C．胞嘧啶 D．尿嘧啶 E．5-甲基尿嘧啶 9．下列哪种碱基几乎仅存在于DNA中？ A．腺嘌呤 B．鸟嘌呤 C．胞嘧啶 D．尿嘧啶 E．胸腺嘧啶 10．组成核酸的基本单位是： A．碱基、磷酸、戊糖 B．核苷 C．单核苷酸 D．氨基酸 E．环单核苷酸 11．核酸溶液在下列哪个波长有最大光吸收？ A．280nm B．260nm C．340nm D．225nm E．400nm 12．核酸中核苷酸之间的连接方式是： A．3’，5’-磷酸二酯键 B．1’，5’-磷酸二酯键 C．2’，5’-磷酸二酯键 D．1’，3’-磷酸二酯键 E．2’，3’-磷酸二酯键 13．维持DNA双螺旋横向稳定性的力是： A．碱基堆积力 B．碱基对之间的氢键 C．螺旋内侧疏水力 D．二硫键 E．磷酸二酯键 14．关于真核生物mRNA的结构特点，下列哪项是正确的？ A．mRNA的3'-端帽子结构通常是7-甲基GpppG B．由大、小两个亚基组成 C．在帽子结构中，存在5',5'-磷酸二酯键 D．其二级结构与DNA一样，整个分子均为双螺旋结构E．其5'-端为-CCA结构 15．酶的活性中心是指：