生物化学复习纲要
生物化学复习纲要
第一章绪论
一、生物化学的概念及其研究内容
二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋
白质组学等）
第二章蛋白质化学
一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类
二、氨基酸等电点的概念及其计算
三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）
四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）
五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构
域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解
酶的作用位点）
七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）
第三章酶化学
一、酶的概念及其作用特点
二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）
三、酶的国际系统分类
四、酶活力及比活力的概念及有关计算
五、酶的专一性
六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念
七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线
八、影响酶促反应速度的因素
九、酶活性中心的概念
十、影响酶高催化效率的有关因素
十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）
第四章核酸化学
一、碱基、核苷及核苷酸的结构
二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）
三、tRNA一级、二级、三级结构的特点
四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）
五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）
六、DNA和RNA的区分方法
第五章维生素和辅酶
一、各种维生素的生理功能及其缺乏病
二、B族维生素的主要辅酶形式
第六章糖代谢
一、糖酵解定义及反应历程和能量计算
二、TCA循环的反应途径及能量计算
三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义
四、糖异生作用的概念及其关键步骤
五、糖原合成及分解代谢及其关键酶
第七章生物氧化
一、生物氧化的定义、特点
二、呼吸链的概念及其组成、产能部位
三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念
四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点
五、自由能变化（△G o’）的计算
第八章脂代谢
一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算
二、酮体的组成
三、脂肪酸的合成（原料、还原力）
四、甘油磷脂的分解与合成
五、胆固醇合成的原料
第九章氨基酸代谢
一、氨基酸脱氨基作用的方式
二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程
三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）
四、必需氨基酸的种类
五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）
第十章核酸代谢
一、嘌呤分解代谢及其终产物
二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线
三、脱氧核糖核苷酸的合成
四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程
五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）
六、DNA连接酶催化的反应及能量来源
七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）
八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程
九、启动子和终止子的概念
十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）
十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性
第十一章蛋白质的生物合成
一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）
二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用
三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶
四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）
五、SD序列和信号肽的概念
六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制
七、蛋白质合成中能量消耗的计算
八、蛋白质合成后的加工方式
第十二章代谢调控
一、代谢调控的三个水平
二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系
三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型
作业：
一、名词解释
1、等电点
2、肽平面
3、蛋白质的二级结构
4、结构域
5、别构效应
6、Km
7、竞争性抑制作用
8、酶活性中心
9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链
17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体
21、转氨基作用22、联合脱氨基作用
23、半不连续复制24、启动子
25、密码子26、信号肽
27、操纵子
28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
二、问答及计算题
1、α－螺旋的结构特点
2、影响酶促反应速度的因素有哪些，并简要说明
3、某酶制剂2ml内含脂肪10mg，糖20mg，蛋白质25mg，其酶活力与市售酶商品（每克
含2000酶活力单位）10mg相当，问酶制剂的比活力是多少？
4、在pH7.0，0.165MNaCl条件下，测得某一DNA样品的Tm为89.3℃，求出四种碱基百
分组成
5、NADH呼吸链的组成、排列顺序及产能部位
6、糖代谢与脂代谢是通过哪些反应联系起来的？
7、用图示表述CH3COSCoA的来源与去路
8、以硬脂酸为例，写出其β－氧化反应过程及能量计算
9、计算1mol乳酸碳骨架彻底氧化后生成的ATP摩尔数，并且与含相同碳骨架的Ala彻底
氧化为CO2和H2O同时生成尿素后产生的A TP数比较
10、试述生物遗传的中心法则及其补充
11、用结构式写出三羧酸循环的反应过程
12、保证DNA复制准确性的机制
二OO七年元月
《生物化学》考试大纲
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成
APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们
生化考试大纲
《生物化学》考试大纲 课程名称：生物化学( biochemistry ) 课程性质：必修课 学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求： 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。肽键与肽链，医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。 2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲：蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求： 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。
考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念 2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用：DNA 的理化性质及其应用。 4：超纲：核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。酶促反应动力学基本内容：温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响，熟悉酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念，酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。 3、酶促反应的机制：活化能；诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类：维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。
培训体系思维导图word版本
此文档仅供收集于网络，如有侵权请联系网站删除 只供学习与交流培训体系 培训体系 (1) 1.培训组织机构设置 (2) 2.培训流程管理 (2) 3.培训资源管理 (3) 4.培训制度制定 (5)
1.培训组织机构设置 1.1.公司领导 1.1.1.提出企业未来的愿景与方向 提出经营目标，策略，组织要求 提出对人才之期待与要求 给与行动支持 给与预算支持 1.2.人力资源部 1.2.1.确立培训工作整体战略及目标 人力资源其他模块与与培训的有效结合 1.3.培训主管 1.3.1.制定培训的制度与流程 整合企业培训需求 保持与其它部门的密切沟通，寻求支持 在开发课程，教材和讲师方面专业化管理激发参与和提升培训绩效 1.4.部门培训管理员 1.4.1.提出培训需求与建议 编制年度培训计划 培训实施与效果评估 其他培训相关工作等 2.培训流程管理
2.1.日常管理 2.1.1.培训需求调查与分析 2.1.1.1.《培训需求分析表》 2.1.2.培训计划制定 2.1.2.1.《年度培训计划表》 2.1. 3.培训实施 2.1. 3.1.《培训申请表》 2.1. 3.2.《培训考勤/签到表》 2.1.4.培训效果评估 2.1.4.1.反应层评估 2.1.4.2.学习层评估 2.1.4. 3.行为层评估 2.1.4.4.结果层评估 2.1.5.培训管理制度的监督与执行 2.1.5.1.《培训审计表》 2.1.5.2.《培训指标考核统计表》 2.2.培训的基础行政工作 3.培训资源管理 3.1.课程体系建立与管理
3.1.1.入职培训 3.1.1.1.企业概况、制度、文化等 3.1.1.2.上岗技能培训 3.1.2.在职培训 3.1.2.1.技能培训 3.1.2.2.技术培训 3.1.2.3.业务培训 3.1.3.管理培训 3.1.3.1.基础管理培训班 3.1.3.2.中级管理培训班 3.1.3.3.高级管理培训班 3.1. 4.自我学习 3.2.讲师培养与管理 3.2.1.内部兼职讲师 3.2.2.内部专职讲师 3.2.3.外部讲师 3.3.培训信息体系建设与管理 3.3.1.员工培训档案 3.3.2.培训资料库
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
2018年自考医学类生物化学试题及答案
2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)
A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构
培训体系思维导图
培训体系思维导图 集团标准化工作小组 #Q8QGGQT-GX8G08Q8-GNQGJ8-MHHGN#
培训体系
1.培训组织机构设置 1.1.公司领导 1.1.1.提出企业未来的愿景与方向 1.1. 2.提出经营目标，策略，组织要求 1.1.3.提出对人才之期待与要求 1.1.4.给与行动支持 1.1.5.给与预算支持 1.2.人力资源部 1.2.1.确立培训工作整体战略及目标 1.2.2.人力资源其他模块与与培训的有效结合1.3.培训主管 1.3.1.制定培训的制度与流程 1.3. 2.整合企业培训需求 1.3.3.保持与其它部门的密切沟通，寻求支持 1.3.4.在开发课程，教材和讲师方面专业化管理 1.3.5.激发参与和提升培训绩效 1.4.部门培训管理员 1.4.1.提出培训需求与建议 1.4. 2.编制年度培训计划
1.4.3.培训实施与效果评估 1.4.4.其他培训相关工作等 2.培训流程管理 2.1.日常管理 2.1.1.培训需求调查与分析 2.1.1.1.《培训需求分析表》 2.1.2.培训计划制定 2.1.2.1.《年度培训计划表》 2.1. 3.培训实施 2.1. 3.1.《培训申请表》 2.1. 3.2.《培训考勤/签到表》 2.1.4.培训效果评估 2.1.4.1.反应层评估 2.1.4.2.学习层评估 2.1.4. 3.行为层评估 2.1.4.4.结果层评估 2.1.5.培训管理制度的监督与执行 2.1.5.1.《培训审计表》 2.1.5.2.《培训指标考核统计表》
2.2.培训的基础行政工作 3.培训资源管理 3.1.课程体系建立与管理 3.1.1.入职培训 3.1.1.1.企业概况、制度、文化等 3.1.1.2.上岗技能培训 3.1.2.在职培训 3.1.2.1.技能培训 3.1.2.2.技术培训 3.1.2.3.业务培训 3.1.3.管理培训 3.1.3.1.基础管理培训班 3.1.3.2.中级管理培训班 3.1.3.3.高级管理培训班 3.1. 4.自我学习 3.2.讲师培养与管理 3.2.1.内部兼职讲师 3.2.2.内部专职讲师 3.2.3.外部讲师
大连海事大学《生物化学》课程教学大纲
大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。
02634生物化学大纲
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
03生物化学考试大纲
生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算
题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖 1．1．1单糖的结构 1．1．2单糖的性质 1. 1．3单糖的重要衍生物 1．2 结合糖 1．2．1肽聚糖 1．2．2糖蛋白 1．2．3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油 2．1．1脂肪酸 2．1．2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系
3．1 蛋白质概论 3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象 3．2 氨基酸 3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析 3．3 肽 3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质 3．4 蛋白质一级结构 3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定 3．4．4蛋白质一级结构与生物功能 3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型 3．5．3超二级结构 3．5．4纤维状蛋白质
02634生物化学(二)大纲
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
811生物化学考试大纲.doc
811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类（第一、二级分类） 了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说
8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA，RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制
2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)
D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )
《生物化学》考研大纲
《生物化学》考研大纲 一、考试科目简介 《生物化学》是在分子水平上研究生物体的化学成分（结构、性质、功能）和这些成分在生命过程中变化规律的一门学科。它的发展不仅从理论上深刻揭示了生命活动的化学本质，而且已广泛渗透和应用在基因工程、蛋白质工程、发酵工程、酶工程等现代生物技术中，在生物科学等领域发挥着越来越重要的作用。 《生物化学》研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径、各途径之间关系及调控方法，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，跟踪生物化学发展前沿，能综合运用所学的知识分析和解决相关问题。 二、考试内容 第一章绪论 生物化学发展简史 当代生物化学研究的主要内容 生物化学研究热点、发展前沿 第二章糖 糖的概念和分类 糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 几种常见糖的结构和特性（葡萄糖、半乳糖、果糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖、淀粉、糖原） 第三章脂类 脂质的类别、功能 重要脂肪酸、重要磷脂的结构 甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 生物膜的化学组成和结构 第四章蛋白质化学 蛋白质的元素组成 20种氨基酸的分类、简写符号；必需氨基酸种类 肽相关知识 氨基酸的理化性质及主要化学反应 蛋白质的结构（一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键） 蛋白质一级结构序列的测定 蛋白质的结构与功能之间的关系 蛋白质的理化性质，蛋白质的变性作用 蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用 第五章核酸化学 核酸的组成与类别 核苷酸的结构 DNA双螺旋结构要点、功能 RNA的分类及各类RNA的结构特点、生物学功能 核酸的主要理化性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理 第六章酶学 酶的概念和化学本质，酶的命名和分类 酶的结构与酶的活性 酶的作用特点和机制
生物化学大纲 (1)
第一章蛋白质的结构与功能 一、学习目的 通过本章的学习，掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质，球状蛋白质的特点。 二、课程内容 第一节蛋白质的分子组成 （一）氨基酸的含义及相关概念 氨基酸： L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。 （二）肽的含义及相关概念 肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。 第二节蛋白质的分子结构 （一）蛋白质的一级结构；蛋白质的二级结构：肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响；蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣；蛋白质的四级结构。 （二）蛋白质的分类： 第三节蛋白质的结构与功能 （一）蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验、分子病。 （二）蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。 第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化 （一）蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。 （二）蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。 （三）多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。
（四）蛋白质空间结构测定 三、重点、难点提示和教学手段 （一）重点：氨基酸、肽的含义及相关概念；蛋白质的分子结构；蛋白质的理化性质。 （二）难点：蛋白质的分子结构 （三）教学手段：多媒体，结合动画。 （注：重点、难点提示必须编写，教学手段和实践教学环节可根据实际编写，尽可能明确。） 四、思考与练习 一、名词解释： 肽单元蛋白质变性 二、问答 1.简述蛋白质α-螺旋的特征。 2.举例说明蛋白质空间结构与功能关系。 第二章核酸的结构与功能 一、学习目的 通过本章的学习，掌握DNA的二级结构特点，mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。熟悉核小体的结构特点，DNA的理化性质及其与结构的关系。了解核苷酸的分子构成，连接键及书写方式。 二、课程内容 第一节核酸的化学组成及一级结构
02783 家畜病理学 自考考试大纲
湖北省高等教育自学考试课程考试大纲 课程名称：家畜病理学课程代码：02783 一、本课程的性质及设置目的 （一）本课程的性质、地位与任务 家畜病理学是研究动物患病机体的机能、代谢和形态结构变化，阐明疾病的原因、发生和发展规律的一门科学。家畜病理学是动物医学专业必修的专业基础课。它从形态和机能两个方面，研究患病动物生命活动、疾病的发生、发展和结局，从而使考生学会如何认识动物个体及群体所患疾病的本质并运用家畜病理学的理论知识和技能对动物疾病做出诊断。 （二）本课程的基本要求 在学习本课程以前，要求应考生系统掌握动物医学专业必修的各门基础课，如动物学、生物化学、动物生理学、解剖学、组织学等；应掌握疾病原因、发生和发展机理及其发生病变脏器组织的病理变化；对畜禽各系统器官常见病理变化，应掌握其病因、发生机理、病理变化等内容。 （三）本课程与相关课程的联系 家畜病理学是理论性与实践性很强的学科，它是介于家畜解剖及组织胚胎学、家畜生理学、动物学等专业基础课与动物性食品卫生检验、家畜中毒及毒物检验、家畜传染病学、家畜寄生虫学等专业课之间的桥梁课程。 学习本课程应具备的基本知识是：1．动物生理学；2．组织胚胎学。 重点是：1．炎症；2．临床上常见脏器病变的眼观和显微镜下的识别。 难点是：眼观和显微镜下识别病变组织的一致性。 疑点是：从病理学的变化能否对疾病做出诊断。 二、课程内容及考核目标 绪论 (一）自学目的与要求 1．了解： -1-
家畜病理学在兽医科学中的地位 2．掌握： （1）家畜病理学的基本内容 （2）家畜病理学最基本研究方法 （3）学习家畜病理学应树立的观点 3．熟练掌握： （1）家畜病理学的概念 （2）家畜病理学的研究方法及其应用 （二）本章课程内容 第一节家畜病理学的基本内容、家畜病理学在兽医科学中的地位 第二节家畜病理学的研究方法 第三节学习家畜病理学的指导思想和方法 （三）考核知识点 1．家畜病理学的研究方法特别是尸体剖检及临床病理学研究 2、学习家畜病理学的指导思想和方法，掌握学习家畜病理学主要树立的几个观点（四）考核要求 1．识记：家畜病理学的概念 2．领会：尸体剖检的常用方法 3．简单应用：学习家畜病理学主要树立的几个观点 4．综合应用：运用树立的观点，解决畜牧生产实际问题 第一篇家畜病理学总论 第1章疾病概述 （一）自学的目的与要求 1．了解：疾病发生发展的一般规律 2．理解：疾病发生的一般经过、一般机制 3．掌握：疾病发生的原因（内因、外因、诱因） 4、熟练掌握：疾病、潜伏期、前驱期、症状明显期、疾病转归的概念 （二）课程内容 第一节疾病概念 第二节疾病发生的原因 -2-
思维导图培训心得体会范文
思维导图培训心得体会范文 思维导图培训心得体会范文1 2月28日，我有幸参加了在凤凰小学举行的思维导图培训学习。 给我们上课的是刘丽琼老师，刘老师先向我们介绍什么是思维导图，思维导图的发展、创始人，然后用思维导图的方式向我们介绍了她自己，特别是刘老师的名字，给我留下了深刻的印象。刘字，刘老师写了艺术字“文”，后面画了一把刀，形象的表示了刘这个字，丽字，直接画了一双美丽的大眼睛，琼字，用一位帝王和一座京城来表示。既形象直观，又容易记，原来思维导图还可以这样画。 紧接着刘老师给我们讲解如何制作思维导图，尤其是展示了许多自己在教学中的实际运用的例子，下午的培训主要是组织教师们参与整个思维导图的制作，然后有针对性的进行讲评，老师们都能从中找到自己的不足和应该改进的地方，大多基本掌握了思维导图的制作。 通过此次培训，我受益匪浅： 1.深刻认识到思维导图是一种简单而有效的图像思考和笔记工具，它用“画”的方法来记录思考和创作的过程，是一种组织结构性思维工具。用思维导图的方式去整理思路，层次感强而不累赘、框架清晰且不容易遗漏，简单明了、快捷缜密。我的思绪可以任意驰骋，所想无不及，因此很难疏忽任何一点想法或者关键点。
2.用思维导图的方式，可以摒弃自己言辞穷尽的缺陷，尽情发挥自己涂鸦的本领，将联想的翅膀尽情打开，记录点点滴滴的细枝末节，可谓是其乐无穷呢。 3.思维导图提倡的是抓关键字、关键词，这将迫使我们思考事物的关键点。能够极大的培养学生对问题的高度概括和理解，这种能力是一种终生受益的能力，思维导图的恰恰做到了这一点。 4.色彩缤纷，图形多样，可以让我们的大脑长时间停留在这个美丽的画面，增强我们的记忆力。思维导图像一棵大树，有很多枝干，枝干可以有很多细小的分支，可以向各个方向延伸，然后挂满累累硕果。 我认为“思维导图”对于致力于发展自己学习能力和提高思维水平的人具有非凡的功效和价值;这种方法在各级各类的学校教学活动中可以为提高教师的教学水平和提高教学效率以及深化教学方法的改革提供最有力的工具;总而言之，思维导图的应用前景非常光明。 思维导图，使我学到了一种全新的学习方法，体验到了生动而具有高效率的课堂训练。以前的课堂是死板的、枯燥的，知识点也是靠自己硬背的，课上的学习也是低效率的。而思维导图教学法，将枯燥的知识点与色彩鲜明、美丽的图案、粗细线条相结合，构成了一幅幅醒目的导图。所有的知识点都归纳其中，且鲜明的色彩对比能刺激你的大脑神经，使人兴奋，让你把学过的知识点印在脑海中。 今后我一定要在课堂上积极实践，以思维导图的使用为突破
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲 1. 生物氧化 a) 呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结 合生成水的全部体系称呼吸链。 b) P/0比值：物质氧化时，每消耗 1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至 1摩尔氧原 子时生成ATP 的摩尔数。 c) 生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成 CQ 和水并释放能量的过程称为生物氧化。 d) 高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。 e) 氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。 f) 底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些 高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使 ADP 生成ATP g) 电子水平磷酸化：电子由NADH 或FADH 经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有 ADP 磷酸化为ATP,这一过程 称为电子水平磷酸化。 h) 磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。以磷酸甘油为载体，进 入线粒体FADH 氧化呼吸链氧化，生成 1.5分钟ATPo i) 苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。以苹果酸为载体， 进入线粒体NADH R 化呼吸链氧化，生成 2.5分钟ATPo 各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应 性和灵敏的自动调节机 制。 有机物在生物体内氧的作用下，生成 CO 和HLO 并释放能量的过程称为生物氧化。生物体内氧化反应有脱氢、脱电 子、加氧等类型。 常见的高能化合物： 磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶 A 典型的呼吸链有 NADH 乎吸链与FADH 呼吸链。呼吸链由线粒体内膜上 NADH 兑氢酶复合物(复合物I )，细胞色素b 、 C 1复合物(复合物III )和细胞色素氧化酶(复合物IV ) 3个蛋白质复合物组成。呼吸链中的主要成员包括以 NA D 或 NADP 为辅酶的烟酰胺脱氢酶类、以 FMN 或 FAD 作为辅基的黄素脱氢酶类、铁硫蛋白类( Fe-S )、辅酶Q 及依靠铁的化合价的 变化来传递电子的细胞色素类。 NADH T FMN T Fe-S — CoQ — Fe-S — CoQ 还原型 Cyt c — Cu A — a — a 3 — Cu B — Q 2 Cyt b — Cyt c 1 — Cyt c — Cyt a — Cyt a 3 — 1/2 Q 2 NADH H 化呼吸链：NADH — 复合体I — 辅酶Q — 复合体III — Cyt c — 复合体IV — Q ? 琥珀酸氧化呼吸链： 琥珀酸 — 复合体II — 辅酶Q —复合体III — Cyt c —复合体IV —。2 电子传递体系磷酸化是生物体内生成 ATP 的主要方式。电子传递是氧化放能反应，而 ADP 与 Pi 生成ATP 的磷酸化 是吸能反应，氧化和磷酸化是偶联进行的。化学渗透假说从能量转化方面解决了氧化磷酸化的基本问题，构象变化学说 可以详细地解释 ATP 生成的机制。在电子传递过程中，将 从线粒体内膜的内侧，转移到外侧的膜间隙，使内膜外侧的 H 浓度高于内侧，形成电化学势，当 H+通过ATP 合酶回到线粒体内膜的内侧时，释放的能量用于合成 ATPo 复合体I 电子传递顺序: 复合体II 电子传递顺序: 琥珀酸 —FAD — 几种Fe-S — CoQ 复合体III 电子传递顺序: QH2 — b;Fe-S;c 1 — Cyt c 复合体IV 电子传递顺序: 细胞色素传递电子的顺序: