2019年新乡医学院生物化学考研习题集.doc

新乡医学院生物化学考研习题集

第一部份蛋白质化学

一、选择题（从给出的几个答案中选择一个正确答案）

1、含四个氮原子的氨基酸是

A、赖氨酸

B、精氨酸

C、酪氨酸

D、色氨酸

E、组氨酸

2、为获得不变性的蛋白质，常用的方法有 A、用三氯醋酸沉淀 B、用苦味酸沉淀 C、用重金属盐沉淀 D、低温盐析 E、常温醇沉淀

3、向血清中加入等容积的饱和硫酸铵液，可使 A、白蛋白沉淀 B、白蛋白和球蛋白都沉淀 C、球蛋白原沉淀 D、纤维蛋白原沉淀 E、只有球蛋白沉淀

4、由L-谷氨酸，L-半胱氨酸和甘氨酸构成的三肽可能有几种异构体 A、3 B、

6 C、9 D、10 E、12

5、人体非必需氨基酸包括 A、蛋氨酸 B、酪氨酸 C、亮氨酸 D、苯丙氨酸 E、异亮氨酸

6、对于蛋白质的溶解度，下列叙述中哪一条是错误的？ A、可因加入中性盐而增高 B、在等电点时最大 C、可因加入中性盐降低 D、可因向水溶液中加入酒精而降低 E、可因向水溶液中加入丙酮降低

7、某人摄取55克蛋白质，其中5克未被消化，经过24小时后从尿中排出入 20克N，他处于 A、总氮平衡B、负氮平衡 C、正氮平

衡 D、必须明确年龄而后判断 E、必然明确性别而后判断

8、芳香族必需氨基酸包括 A、蛋氨酸B、酪氨酸 C、亮氨酸 D、苯丙氨酸 E、脯氨酸

9、含硫的必需氨基酸是 A、半胱氨酸B、蛋氨酸 C、苏氨

酸D、亮氨酸 E、色氨酸

10、蛋白质变性时不应出现的变化是： A、蛋白质的溶解度降低 B、失去原有的生理功能 C、蛋白的天然构象破坏; D、蛋白质分子中各种次级键被破坏E、蛋白质分子个别肽键被破坏

11、转氨酶的辅酶是A、焦磷酸硫胺素B、磷酸吡哆醛C、硫辛酸D、四氢叶酸E、辅酶A

12、一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变，这个蛋白A、二级结构一定改变 B、二级结构一定不变C、三级结构一定改变D、功能一定改变E、功能不一定改变13、蛋白质的变性伴随有结构上的变化是A、肽链的断裂 B、氨基酸残基的化学修饰C、一些侧链基因的暴露 D、二硫链的打开E、氨基酸排列顺序的改变

14、在电场中，蛋白质泳动速度取决于A、蛋白质颗粒的大小 B、带净电荷的多少C、蛋白质颗粒的形状D、（A）+（B）E、（A）+（B）+（C）

15、某蛋白质的等电点为7.5，在PH6.0的条件下进行电泳，它的泳动方向是：A、原点不动B、向正极移动C、向负极移动 D、向下移动E、无法预测

16、典型的α-螺旋中每圈含氨基酸残基数为：A、4.6个B、3.6个C、2.6个D、5.6个E、10个

17、体内肾上腺素来自哪种氨基酸A、色氨酸 B、谷氨酸C、苯丙氨酸 D、酪氨酸E、精氨酸

18、胰蛋白酶的作用点是A、精氨酰—X B、苯丙氨酰—X C、天冬氨酰—X D、X-精氨酸E、亮氨酸(X代表氨基酸残基)

19、胶原蛋白组成中出现的不寻常氨基酸是 A、乙酰赖氨酸B、羟基赖氨酸 C、甲基赖氨酸D、D-赖氨酸

20、破坏α-螺旋结构的氨基酸残基之一是 A、亮氨酸B、丙氨酸 C、脯氨酸D、谷氨酸

21、蛋白质生物合成的方向是 A、从C端到N端B、从N端到C端 C、定点双向进行 D、都不对

22、蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，肽链中糖基化的氨基酸残基是 A、谷氨

酸B、赖氨酸 C、色氨酸D、丝氨酸

23、溴化氰(CNBr)作用于 A、甲硫氨酰—X B、精氨酰—X C、X—色氨

酸D、X—组氨酸(X代表氨基酸残基

24、为了充分还原核糖核酸酶，除了应用巯基乙醇，还需 A、过甲酸B、尿素 C、调节pH到碱性 D、加热到50℃

25、免疫球蛋白是一种 A、铁蛋白B、糖蛋白 C、铜蛋

白D、核蛋白

26、茚三酮与脯氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现（）色斑点 A、蓝

紫B、红 C、黄D、绿

27、精氨酸可用什么特殊试剂鉴定 A、Pauly B、Ehrlich C、Sagakuchi D、Millon

28、胰岛素原转变为胰岛素的过程是在 A、内质网B、溶酶体 C、线粒体D、高尔基体

29、前胰岛素原(preproinsulin)中的前顺序中的主要特征是富含（）氨基酸残基 A、碱性B、酸性 C、疏水性D、羟基

30、胰羧肽酶A若遇（）为游离羧基端时的水解肽速度最快。A、甘氨酸B、谷氨酸 C、精氨酸D、脯氨酸

; E、亮氨酸

31、免疫球蛋白是属于 A、核蛋白B、简单蛋白质 C、脂蛋

白D、糖蛋白

32、组蛋白都是富含（）残基 A、组氨酸B、赖氨酸 C、谷氨酸D、丝氨酸

33、在组蛋白的组氨酸侧链上进行（）以调节其生物功能 A、磷酸化B、糖基化 C、乙酰化D、羟基化

34、原胶原的主链构象主要是 A、α螺

旋B、大体上与α螺旋相似的构象 C、与α螺旋完全不同的螺旋结构 D、π螺旋

35、前白蛋白与白蛋白的关系是 A、前者是后者的前体B、二者是不同的蛋白质 C、后者结合了一个辅基变成前者 D、二者为含有血卟啉的蛋白质

36、生理状态下，血红蛋白与氧可逆结合的铁处于 A、还原性的二价状

态B、氧化性的三价状态 C、与氧结合时是三价，去氧后成二价 D、以上都对

37、用葡聚糖凝胶作为凝胶过滤载体，进行蛋白质和多肽混合物(含盐)的柱层析，在盐的脱峰后面出现两个峰，这说明 A、实验有差错，峰是假象； B、是正常现象，多数的蛋白质和肽都在盐洗脱后才洗脱。 C、这是因为葡聚糖凝胶吸附了蛋白质和肽，使之在盐峰之后洗脱

38、典型的α螺旋中每圈含氨基酸残基数为 A、3.6 B、2.6 C、

4.6 D、

5.4

39、协同效应的结构基础是 A、蛋白质分子的缔合B、别构作用 C、蛋白质分子被激活 D、为单体蛋白质

40、生物体中的肽都是 A、直接生物合成的B、先生物合成蛋白质，然后水解而得到 C、有不同的合成途径 D、目前不清楚

41、蛋白质所含的天冬酰胺和谷氨酰胺两种残基是 A、生物合成时直接从模板中译读而来 B、蛋白质合成以后经专一的酶经转酰胺作用而成 C、蛋白质合成以后经专一的酶氨解而成 D、蛋白质合成以后经专一的转氨酶作用成

42、用Sepharose 4B柱层析来分离蛋白质，这是一种A、离子交换柱层析 B、吸附柱层析C、分子筛(凝胶过滤)柱层析D、配柱层析

43、如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中那一个你认为最合适的 A、茚三

酮B、CNBr C、胰蛋白酶D、异硫氰酸苯酯44、从血红蛋白酸水解所得到的氨基酸的手性光学性质 A、都是L型的B、都是左旋的 C、并非都是L型的D、有D型也有L型的

45、Pauly试剂是将对氨基苯磺酸的重氮化合物喷洒到滤纸上，定性检测蛋白质的试剂，有蛋白质的地方显橘红色。它的生色反应是发生在蛋白质内的 A、色氨酸的吲哚

环B、酪氨酸的酚羟基 C、组氨酸的α氨基D、半胱氨酸的琉基

46、蛋白质可与碱共热而水解，虽然这个过程会破坏一些氨基酸，但它却被常用来定量蛋白质中的 A、丝氨酸B、半胱氨酸 C、苏氨

酸D、色氨酸

47、与蛋白质右手α螺旋结构完全镜面对称的结构是 A、左手α螺旋结构 B、与由D

型氨基酸(有相同顺序)形成的右手α螺旋 C、与由D型氨基酸(有相同顺序)形成的左手α螺旋 D、D型氨基酸形成的γ螺旋

48、在pH7的水溶液里，在典型的球状蛋白分子中，处于分子的内部的氨基酸残基经常是 A、Glu B、Phe C、Thr D、Asn

49、用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时，一般讲都是 A、分子体积最大的蛋白质首先洗

脱 B、分子体积最小的蛋白首先洗脱 C、没有吸附的蛋白质首先洗脱 D、不带电荷地先洗脱

50、有一个蛋白质样品，经SDS凝胶电泳及盘状电泳检查均显一条带；N端分析及C端分析说明它只有一个端基；等电聚焦电泳中呈现一深一浅的两条带，一般情况下，这蛋白质样品最可能是 A、样品不纯 B、样品呈微不均一性 C、样品由几种大小不同的亚基组成

51、血红蛋白和肌红蛋白都含有血红素辅基，前者输氧，后者贮氧。之所以有这种差别，那是因为 A、二者的蛋白质结构有相当大的不同 B、血红蛋白分子中还含有二磷酸甘油化合物(DPG) C、血红蛋白分子包含了四个亚基而肌红蛋白只有一个亚基 D、二者都有别构效应

52、具有二硫键的二十元环多肽激素是 A、加压素B、胃泌素 C、胆囊收缩素 D、降钙素

53、牛的促甲状腺激素是一种 A、脂蛋白B、糖蛋白 C、膜蛋

白D、磷蛋白

54、蛋白质的别构效应 A、总是和蛋白质的四级结构紧密联系的 B、和蛋白质的四级结构关系不大 C、有时与蛋白质的四级结构有关，有时无关 D、有时和蛋白质的二级机构也有关

55、用羧肽酶A(CPA)处理胰岛素，得到没有胰岛素活力的去B30 Ala 和去A21Asn胰岛素。因此说 A、CPA使胰岛素变性 B、CPA使胰岛素失活但不是变性 C、CPA使胰岛素既失活又变性 D、CPA使胰岛素两条链分离 56、超过滤与凝胶过滤是 A、两种性质不同、用处也不同的蛋白质制备方法 B、同一种性质、但表现方法不同的蛋白质制备方法 C、同一种方法的两种名词 D、二者都是使用分子的带电性质

57、催产素含有Cys，Tyr，Ile，G1n，Gly，Lcu，Pro和Asn等8种氨基酸残基，并包括了8个肽键，故称之为 A、多聚肽 B、九肽 C、八

肽D、环状肽

58、有一个二硫键—巯基交换酶。它能催化变性核糖核酸酶的二硫键配对正确而恢复活力，但却反使正常胰岛素失活，这是因为胰岛素分子 A、没有足够的疏水面，所以不能被交换酶正确接触催化 B、二硫键不能被还原 C、由两条肽链组成 D、通过二硫键与酶生成了共价化合物

59、实验室合成多肽除了化学合成外，还可以利用酶催化进行酶促合成。目前酶促合成多肽所用的酶类是 A、蛋白水解酶B、蛋白激酶 C、氨基转移

酶D、氨基酸-tRNA连接酶

60、定性鉴定20种氨基酸的双向纸层析是 A交换层析B亲合层析 C 分配层析D薄层层析

61、下列酶中属于丝氨酸为活性中心的蛋白水解酶是 A、木瓜蛋白酶B、弹性蛋白酶 C、羧肽酶D、菠萝蛋白酶

62、转铁蛋白是 A、简单蛋白质B、金属蛋白 C、膜蛋

白 D、核蛋白

63、有一个肽的组成是Ala、Asp、Gly、Leu2、Val、Pro,它的N端是封闭的，下列方法中你首先选用什么方法作为你测定这一个肽的序列的第一步 A、胰蛋白酶水解B、溴化氰裂解 C、羧肽酶水解 D、氨肽酶水解

64、一种非常稳定的小分子量蛋白质的化学结构中，经常是 A、含有大量的甘氨

酸B、含有多量的二硫键 C、有较多的络合金属离子 D、含有脯氨酸

65、氨基酸和单糖都有D和L不同构型，组成大多数多肽和蛋白质的氨基酸以及多糖的大多数单糖构型分别是 A、D型和D型B、L型和D型 C、D型和L型D、L型和L型

66、有个天然肽的氨基酸顺序为：Pro—Ala—Phe—Arg—Ser，你要证实N端第二位Ala的存在，最好的试剂选择是 A、FDNB B、PITC C、无水肼D、羧肽酶

67、双缩脲反应主要用来测定 A、DNA B、RNA C、胍基D、肽

68、在天然蛋白质组成中常见的一个氨基酸，它的侧链在pH7.2和 pHl3都带电荷，这个氨基酸是 A、谷氨酸B、组氨酸 C、酪氨酸D、精氨酸

69、某一种蛋白质在pH5．0时，向阴极移动，则其等电点是 A、＞5.0 B、＝5.0 C、＜5.0

70、胰蛋白酶专一水解多肽键中 A、碱性残基N端B、酸性残基N端 C、碱性残基C端D、酸性残基C端

71、研究蛋白质结构常用氧化法打开二硫键，所用试剂是 A、亚硝

酸 B、过氯酸 C、、硫酸 D、过甲酸

72、羧肽酶C专门水解C端倒数第二位是哪个氨基酸形成的肽链 A、精氨

酸B、赖氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸73、牛胰岛素由A、B两条链组成，其中B链是 A、30肽B、31

肽 C、20肽D、21肽

74、垂体后叶加压素在中枢神经系统中的功能是 A、抗利尿B、血管收缩 C、促神经发育 D、不清楚

75、下列蛋白质中，不是糖蛋白为 A、免疫球蛋白B、溶菌酶 C、转铁蛋

白D、胶原蛋白

76、胰岛素受体具有（）活性 A、腺苷酸环化酶B、蛋白激酶C C、酪氨酸激酶 D、核酸酶活性

77、某蛋白质pI为7．5，在pH6.0的缓冲液中进行自由界面电泳,其泳动方向为 A 、原点不动B、向正极泳动 C、向负极泳动

78、从激素原加工为激素的酶切位点往往是 A、—Lys—Arg—B、—Asp—Arg — C、—Tyr—Phe—

79、用125I对活性肽进行放射免疫测定，作用位点是该肽的 A、Tyr B、Cys C、—NH2 D、-COOH

80、通常（）使用测定多肽链的氨基末端 A、CNBr B、丹磺酰氯 C、6mol/HCl D、胰蛋白酶

81、蛋白质的变性伴随有结构上的变化是 A、肽链的断裂B、氨基酸残基的化学修饰 C、一些侧链基团的暴露 D、二硫键的折开

82、氨基酸生物合成的调节，主要依靠 A、氨基酸合成后的化学修饰 B、氨基酸合成后的脱氨基和转氨基作用 C、氨基酸合成途径中，酶的别构效应和阻遏效应 D、氨基酸和辅酶互相作用

83、形成稳定的肽链空间结构，一个重要原因是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α碳原子处于 A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转 C、同一平

面D、随不同外界环境而变化的状态

84、胰岛素受体本身有（）活性 A、蛋白激酶A B、蛋白激酶C C、酪氨酸激酶D、磷酸二酯酶

85、胰岛素受体是一种 A、酪氨酸激酶B、丝氨酸激酶 C、蛋白激酶

C D、cAMP—蛋白质激酶

86、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓 A、三级结构B、缔合现象 C、四级结构D、变构现象

87、已知某种酶其活性部位有Arg，lys残基参与底物结合，因此可考虑选用哪种柱层析做为分离该酶的关键步骤 A、DEAE—纤维素B、磷酰化纤维素 C、苯基化葡聚糖D、三乙基氨基纤维素

88、胰岛素受体和一些生长因子(如EGF)受体，也是一种酶，它是 A、酪氨酸激

酶B、丝氨酸或苏氨酸激酶 C、腺昔酸环化酶D、磷酸化酶

89、G蛋白参与多种信息传导过程，它是与下列哪一种配基结合的蛋白质 A、鸟苷酸B、cAMP C、Ca2+D、ATP

90、在接近中性pH的条件，下列哪种基团既可为H+的受体，也可为H+的供体 A、His—咪唑基B、Iys—ε—氨基 C、Arg—胍基D、Cys—巯基

91、利用基因工程的手段，包括基因的定点突变等改造蛋白质分子，使之具有更完善，更能符合人类要求的功能，这种技术和学科被称之为 A、遗传工程B、蛋白质工程 C、细胞工程D、蛋白质分子结构的预测

92、对一个富含His残基的蛋白质，在使用离子交换层析时应优先考虑的是严格控制 A、盐浓度B、洗脱液的pH C、NaCl梯度D、蛋白质样品上柱时的浓度

93、胶原蛋白中最多的氨基酸残基是 A、脯氨酸B、甘氨酸 C、丙氨酸D、组氨酸

94、钙调蛋白是一种重要的调控蛋白，参与多种酶作用的调控，它属于 A、跨膜信息传导G 蛋白家族B、钙结合蛋白家族 C、免疫球蛋白家族 D、蛋白质激素家族

95、镰刀状细胞贫血病是最早被认识的一种分子病，它是由于血红蛋白的二条β亚基中的两个谷氨酸分别为下述的氨基酸所替代 A、丙氨酸B、缬氨酸 C、丝氨酸D、苏氨酸

96、蛋白质在下列哪一种水解过程中，由于多数氨基酸被遭到不同程度的破坏，产生消旋现象 A、酸水解B、酶水解 C、碱水解 D、都不对97、要断裂由甲硫氨酸残基的羧基参加形成的肽键，可用 A、胰蛋白酶B、尿素 C、溴化氰 D、弹性蛋白酶

98、测定蛋白质一级结构时，定位二硫键，需将含二硫键的肽段分离，可使用的方法是 A、过甲酸氧化B、对角线电泳 C、巯基化合物还原 D、都不对

99、下列哪一种是目前研究蛋白质分子空间结构最常用的方法A、X光衍射法B、圆二色性 C、荧光光谱 D、电泳法

100、测定蛋白质在DNA上的结合部位常用方法 A、Western印迹B、PCR C、限制性图谱分析D、DNase I保护足印分析

101、氨基甲酰天冬氨酸合成时的活化反应物是 A、天冬氨酸B、磷酸稀醇式丙酮酸 C、氨基甲酰磷酸 D、三磷酸腺苷

102、在转氨基过程中了, 吡哆醛与氨基酸形成 A、Schiff碱B、酯

键 C、氢键D、肽键

103、下列氨基酸中________为必需氨基酸 A、酪氨酸B、半胱氨

酸 C、亮氨酸D、鸟氨酸

104、多巴胺是________的前体 A、去甲肾上腺素 B、多巴 C、尿黑

酸D、甲状腺素

105、线粒体氨基甲酰磷酸合成酶的特性为 A、为UTP所抑制 B、与嘧啶生物合成有关 C、活性较低D、可为乙酰谷氨酸所激活

106、下列哪些物质是人体的必需氨基酸? A、cysteine B、aspartic

acid C、tryptophan D、alanine

107、下列哪些氨基酸在哺乳动物体内能转变为酮体? A、alanine B、

valine C、leucine D、phenylalanine

108、根据下列数据,经某一凝胶过滤柱后, 最先被流洗出的样品是 A、肌红蛋白(分子量16.900) B、血清清蛋白(分子量68.500) C、过氧化氢酶(分子量221.600). D、血红蛋白（分子量64200）

109、下列哪些蛋白质分子中含有卟啉环 A、hemoglobin B、DNA ligase C、chymotrypsin D、RNA pomerase 110、下列哪些物质是人体的非必需氨基酸? A、Hemoglobin B、valine C、cytoch rome D、glycine

111、下列哪些氨基酸脱羧后的产物能使血管扩张、血压降低? A、

Asparagine B、aspartic acid C、

Histidine D、Proline

112、在维系蛋白质反平行β折叠结构中起最重要作用的是 A、氨基酸侧链之间的氢

键 B、静电吸引力 C、二硫

键 D、多肽链中肽键上氨基与羧基之间的氢

键 E、Van der Waa1s力

113、对一个不纯的蛋白质样品不宜做下列哪项实验? A、电

泳B、凝胶过滤 C、氨基酸序列分析 D、超速离心

114、苯丙氨酸与酪氨酸首先分解代谢成下列哪种物质,然后再进入三羧酸循环而被氧化? A、Citrate B、α—Ketoglularate C、Fumarate D、succinyl —CoA

115、苯丙酮酸尿症(phanyl ketonuria)是由于人体内缺少下列哪些酶? A、多巴脱色羧

酶B、尿黑酸氧化酶 C、苯丙氨酸羟化酶D、苯丙氨酸α酮戊二酸转氨酶

116、白化病(Albinism)是由于人体内缺乏下列哪种酶 A、苯丙氨酸羟化酶B、酪氨酸酶 C、多巴脱羧酶D、对羟基丙酮酸氧化酶

117、在蛋白质的变性过程中, 下列哪项性质不变? A、溶解度B、α螺旋的数量 C、生物学活性D、氨基酸序列

118、在蛋白质的沉降平衡超速离心实验中最起决定作用的性质是 A、分子的性

状B、光吸收 C、α螺旋D、分子量119、典型的球蛋白在pH7水溶液中,其分子中下列哪些残基常处在分子内部? A、Asp B、His C、Val &n bsp; D、Glu

120、用交联葡聚糖凝胶柱分离蛋白质时,通常 A、分子体积最大的蛋白质最先洗脱 B、分子体积最小的蛋白质最先洗脱 C、不带电荷的蛋白质最先洗脱 D、没有吸附的蛋白质最先洗脱

121、在中性溶液中下列哪种氨基酸带正电荷 A、谷氨酸B、谷氨酰胺 C、丝氨酸D、酪氨酸 E、精氨酸

122、下列氨基酸中哪可提供一碳单位 A、histidine B、aspartte acid C、glutamic acid D、lysine

123、血红蛋白的氧合曲线呈S形是由于 A、氧与血红蛋白各亚基的结合是互不相关的独立过程 B、第一个亚基与氧结合后增加其余亚基与氧的亲合力 C、第一个亚基与氧结合后降低其余亚基与氧的亲合力 D、氧使亚铁变为正铁

124、下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开？ A、溴化氰 B、2，4-二硝基氟苯 C、β-巯基乙醇 D、三氯乙酸

125、S-腺苷蛋氨酸的甲基可转移给下列何种物质? A、琥珀酸 B、乙酰乙酸 C、去甲肾上腺素 D、同型半胱氨酸

126、氨基酸的α-氨基脱下后,可以以下哪种化合物的形式运送? A、

glutamine B、asparagine C、Carboxyl

phosphate D、Urea

127、下列哪种氨基酸是生酮氨基酸? A、异亮氨酸B、酪氨酸 C、亮氨酸D、苯丙氨酸 E、苏氨酸

128、下列哪种神经介质是从氨基酸经一步反应(脱羧反应)而形成的? A、肾上腺

素B、乙酰胆碱 C、多巴胺D、γ-氨基丁酸

129、参与联合脱氨基过程的维生素有 A、维生素B1、、B2 B、维生素B1、PP C、维生素B6、PP D、维生素B1、、B6 E、维生素B2、、 B6

130、下列哪种说法是正确的? A、蛋白质沉淀时常导致变性 B、蛋白质加热至60oC 必定变性 C、蛋白质在等电点时必定沉淀 D、蛋白质在280nm处必定有吸收

峰 E、蛋白质在变性时溶解度常常降低

131、己知某人每日蛋白质食入量50克，每排出氮量为10克,则此人的氮平衡是处于 A、氮正平衡 B、氮负平衡C、氮总平衡D、无法计算

132、下列哪些是人体的必需氨基酸A、aspartic acid B、glycine C、phenylalanine D、

folic acid

133、蛋白质在280nm处的光吸收最主要是由于A、色氨酸的吲哚环B、半胱氨酸的硫原子C、肽键D、苯丙氨酸的苯环E、酪氨酸的(苯)酚基

134、某一种蛋白质在SDS聚丙稀酰胺凝胶电泳时其迁移率和A、氨基酸数成正比B、极性与非极性氨基酸的比例成正比C、带正电荷与带负电荷的氨基酸的比例成正比D、和其分子量的对数成正比E、以上都不对

135、肌肉中一般氨基酸代谢时脱氨基生成NH3的主要途径是A、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用B、嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用C、氧化脱氨基作用D、氨基移换作用E、水解脱氨基作用

136、苯丙氨酸在体内代谢时可生成下列代谢产物A、苯乙尿酸 B、苯酸C、吲哚D、肾上腺素 E、5-羟色胺

137、谷氨酸在蛋白质代谢中具有重要作用,因为A、参与转氨作用 B、参与氨的贮存与利用C、参与尿素的合成D、参与一碳单位代谢

138、体内甲基供体有A、蛋氨酸 B、肾上腺素C、甜菜碱 D、肌酸

139、生酮氨基酸有A、谷氨酸 B、缬氨酸C、异亮氨酸 D、赖氨酸

140、调节尿素合成的酶有A、氨基甲酰磷酸合成酶 B、精氨酸酶C、精氨酸代琥珀酸合成酶D、精氨酸代琥珀酸裂解酶

141、关于蛋白质结构的叙述正确的是A、链内二硫键不是蛋白质分子构象的决定因素B、带正电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面,暴露在溶剂中C、蛋白质的一级结构是决定高级结构的重要因素 D、只有极少数氨基酸的疏水侧链埋藏在分子内部

142、关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的? A、具有部分双键性

质 B、比一般C=N单键短 C、与肽链相连的氢原子和氧原子呈反式结构 D、肽键可以自由旋转

143、测定蛋白质分子量的方法 A、聚丙稀酰胺凝胶电泳 B、SDS聚丙稀酰胺凝胶电泳 C、紫外分光光度法D、纸层析

144、参与转移一碳单位的化合物有 A、甘氨酸B、丝氨酸 C、谷氨酸D、四氢叶酸

145、磷酸吡哆醛不参与下述酶的组成 A、氨基酸转氨酶B、氨基酸脱羧

酶 C、氨基酸脱水酶D、氨基酸脱硫酶 E、氨基酸脱氢酶

146、下述对血红蛋白的叙述哪项是错误的 A、血红蛋白由α-亚基及β亚基组成 B、血红蛋白的辅基为亚铁血红素 C、血红蛋白的蛋白部分为球蛋白 D、高铁血红蛋白具有携氧功能 E、血红素的代谢转归为生成胆色素

147、常用于开肽链N端氨基酸测定的试剂 A、异硫氢酸苯酯B、肼 C、2.4二硝基苯D、丹碳酰氯 E、苯乙内酰硫脲

148、利用蛋白质颗粒带电荷性质进行的操作技术有 A、电泳 B、超速离心与超滤 C、凝胶过滤 D、紫外吸收 149、下列关于蛋白质结构叙述不正确的是 A、三级结构即具有空间构象 B、各种蛋白质均具有一、二、三、四级结构 C、一级结构决定高级结构 D、α-螺旋属二级结构形

式 E、无规卷曲是在一级结构基础上形成的

150、HbO2解离曲线呈S形折主要原因是 A、Hb中含有Fe3+ B、Hb由四条肽链组成 C、Hb存在于红细胞内D、由于别构效应 E、由于存在有2.3-DPG

151、下列_________化合物不能由酪氨酸合成 A、甲状腺素B、肾上腺素 C、多巴胺D、黑色素

152、肌肉中氨基酸脱氨基的主要方式是 A、联合脱氨基作用B、L-谷氨酸氧化脱氨作用 C、转氨基作用D、嘌呤核苷酸循环 E、鸟氨酸循环

153、下列_________氨基酸是先以前体形式结合到多肽中,然后再进行加工的 A、

Pro B、Glu C、Gln D、Hyp E、Ser 154、关于蛋白质的空间结构的叙述正确的有 A、蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-片层、β-转角和无规卷曲 B、氨基酸侧链伸向蛋白质的分子表面 C、只有极少数氨基酸的疏水侧链埋藏在分子内部 D、链内二硫键也是蛋白质构象的决定因素 E、以上都不正确

155、胰蛋白酶主要水解 A、精氨酸或赖氨酸的羧基组成的肽键 B、氨基末端肽

键 C、芳香族氨基酸残基组成的肽键 D、中性脂肪族氨基酸组成的肽键 E、羧基末端肽键

156、维系球蛋白三级结构稳定的最重要的键或作用力是 A、肽健 B、盐

键 C、氢键 D、范德华力 E、疏水键

157、免疫球蛋白G经木瓜蛋白酶有限水解时 A、在恒定区将糖链打开 B、生成二个能与抗原结合的片断和一个结晶片断 C、在可变区将重链打开 D、生成两个碎片，每一个都是由重链恒区的多肽组成 E、以上都不对

158、下列关于蛋白质的叙述那一项是不正确的？ A、蛋白质的糖基化及磷酸化可影响蛋白质的构象 B、β-片层的形成需要二硫键 C、肽键的部分双键性质对蛋白质的二级结构形成极为重要 D、有些蛋白质可以两种不同的构象存在

159、脑中氨的主要去路是 A、合成尿素 B、扩散入血 C、合成嘌

呤 D、合成谷胺酰胺 E、合成嘧啶

160、下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开 A、溴化氢 B、2,4-二硝基氟苯 C、β-疏基乙醇 D、碘乙醇 E、三氯醋酸

161、在一个肽平面中，能自由旋转的价键有几个? A、2 B、

3 C、

4 D、

5 E、6

162、典型的α—螺旋是： A、2.610 B、3.613

; C、4.015 D、4.416 E、310

163、下列有关。—螺旋的叙述，哪一项是错误的? A、氨基酸残基之间形成的＝C＝O与H —N＝之间的氢键使α—螺旋稳定 B、减弱侧链基团R之间不利的相互作用，可使α—螺旋稳定 C、疏水作用使α—螺旋稳定 D、在某些蛋白中，α—螺旋是二级结构中的一种结构类型 E、脯氨酸和甘氨酸的出现可使α—螺旋中断

164、610表示的是蛋白质二级结构中何种类型? A、β—转角B、β—折叠 C、α—螺旋 D、自由回转 E、以上都不是165、下列关于二硫键的叙述，哪一项是错误的? A、二硫键是两条肽链或者同一条肽链的两分子半胱氨酸之间氧化后形成的 B、多肽链中的一个二硫键与巯基乙醇反应可形成两个巯基C、二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用 D、．在某些蛋白质中，二硫键是一级结构所必需的(如胰岛素) E、二硫键对于所有蛋白质的四级结构是必需的

166、下列关于维持蛋白质分子空间结构的化学键的叙述，哪个是错误的? A、．疏水作用是非极性氨基酸残基的侧链基团避开水、相互聚积在一起的现象 B、在蛋白质分子中只存在＝C＝O与H—N＝之间形成氢键 C、带负电的羧基与氨基、胍基、咪唑基等基团之间可形成盐键 D、在羧基与羟基之间也可以形成酯键 E、—CH20H与—CH2OH之间存在着范德华作用

力

167、下列蛋白质分子中富含脯氨酸的是哪一种? A、血红蛋白B、肌红蛋

白 C、细胞色素C D、胶原蛋白 E、胰岛素

168、下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的： A都有一级结构 B、都有二级结构 C都有三级结构 D、都有四级结构 E、二级及二级以上的结构统称空间结构

169、在一个HbS分子中，有几个谷氨酸变成了缬氨酸? A、0 B、1 C、2 D、3 E、4

170、下列蛋白质中，具有四级结构的是： A、胰岛素B、细胞色素C C、RNA酶 D、血红蛋白 E、肌红蛋白

171、一条含有105个氨基酸残基的多肽链，若只存在α—螺旋，则其长度为： A、

15.75nm B、37.80nm C、25. 75nm D、30.50nm E、12.50nm

172、若含有105个氨基酸残基的多肽链充分伸展呈线形，则长度为：A、15.75nm B、37.80nm C、25.75nm &nb sp; D、30.50nm E、12.50nm

173、一纯品血红素蛋白含铁0．426％，其最小分子量为多少道尔顿(Fe56)? A、

11500 B、12500 C、13059 D、13146 E、14015

174、在pH5.12时进行电泳，哪种蛋白质既不向正极移动也不向负极移动? A、血红蛋白(pI ＝7.07) B、鱼精蛋白(pI＝12.20) C、清蛋白（pI=4.64） D、α1-球蛋白（pI=5.06） E、β-球蛋白(pI=5.12)

175、下列关于β-折叠片层结构叙述，那项是正确的？ A、β-片层常呈左手螺旋 B、β-片层只在两条不同的肽链间形成 C、β-片层主要靠链问的氢键来稳定 D、β-片层主要靠链间的疏水作用来稳定 E、β-片层主要靠链内的氢键来稳定

176、下列关于蛋白质的α-螺旋的叙述，哪一项是正确的? A、属于蛋白质的三级结构 B、多为右手α-螺旋，3.6个氨基酸残基升高一圈 C、二硫键起稳定作用 D、盐键起稳定作用 E、以上都不对

177、下列关于人胰岛素的叙述，哪项是正确的? A、由60个氨基酸残基组成，分成A、B

和C三条链 B、由51个氨基酸残基组成，分成A、B两条链 C、由46个氨基酸残基组成，分成A、B两条链 D、由65个氨基酸残基组成，分成A、B和C三条链 E、由86个氨基酸残基组成，分成A、B两条链

178、下列关于HbA的叙述，哪项是正确的? A、是由两个α-亚基和两个β-亚基组成(α2β2) B、是由两个α-亚基和两个γ-亚基组成(α2γ2) C、是由两个β-亚基和两个γ亚基组成(β2γ2) D、是由两个β-基和两个δ-亚基组成β2δ2) E、是由两个α-亚基和两个δ-亚基组成(α2δ2)

179、镰刀形红细胞贫血病是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是： A、HbAα-链的N—端第六位谷氨酸残基被缬氨酸取代 B、HbAα-链的C—端第六位谷氨酸残基被缬氨酸

取代 C、HbAβ-链的N—端第六位谷氨酸残基被缬氨酸取代 D、HbAβ-链的C—端第六位谷氨酸残基被缬氨酸取代 E、．以上都不是

180、下列关于胰岛素的叙述，哪项是错误的? A、由胰岛的β-细胞生成 B、前胰岛素原裂解成胰岛素原 C、胰岛素原在细胞内转变成胰岛素 D、胰岛素含有51个氨基酸残基 E、胰岛素含有一条B链经二硫键与C链连接

181、血红蛋白的辅基为： A、血红素A B、．铁原卟啉Ⅵ C、铁原卟啉Ⅸ D、铁原卟啉Ⅹ E、铁原卟啉Ⅷ

182血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于： A、O2分压的减少 B、CO2分压的减少 C、CO2分压的增加 D、N2分压的增加 E、pH的增加

183、前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基? A、碱性氨基酸残基 B、酸性氨基酸残基 C、羟基氨基酸残基 D、疏水氨基酸残基 E、亲水性氨基酸残基

184、为了充分还原RNA酶，除了应用β-巯基乙醇外，还需要， A、过甲酸 B、尿素 C、调节pH到碱性 D、调节pH到酸性 E、加热到50℃

185、下列有关肌球蛋白的叙述，哪个是正确的? A、它是一种需要锌的酶 B、它是一个球形对称分子 C、它是一种AMP的磷酸二酯酶 D、它是一种与肌动蛋白结合的蛋白质 E、它的α-螺旋含量较低

186、蛋白质三维结构的构象特征主要取决于： A、氨基酸的组成、顺序和数目 B、氢键、盐键、范德华力和疏水力等构象维系力 C、温度、pH和离子强度等环境条件 D、肽链间及肽链内的二硫键 E、各氨基酸间彼此借以相连的肽键

187、具有四级结构的蛋白质特征是： A、分子中必定含有辅基 B、含有两条或两条以上的多肽链 C、每条多肽链都具有独立的生物学活性 D、依赖肽键维系蛋白质分子的稳定 E、以上都不对

188、关于蛋白质亚基的下列描述，哪条是正确的? A、一条多头肽链卷曲成螺旋结构 B、两条以上多肽链卷曲成二级结构 C、两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质 D、每个亚基都有各自的三级结构 E、以上都对

189、胰蛋白酶原在肠激酶作用下切去N—端的一个几肤后被激活成胰蛋白酶。 A、八

肽B、六肽 C、五肽D、三

肽 E、二肽

190、每个蛋白质分子必定具有的结构是： A、α-螺旋结构B、β-片层结构 C、三级结构D、四级结构 E、含有辅基

191、关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的? A、疏水基团位于分子内部 B、亲水基团位于分子内部 C、亲水基团及可解离基团位于分子内部 D、羧基多位于分子内部 E、二硫键位于分子表面

192、蛋白质三级结构形成的驱动力是： A、范德华力 B、疏水作用力 C、氢键D、二硫键 E、离子键

193、关于IgG的叙述下列哪一项是错误的? A、每个抗体有两个抗原结合部位 B、在多发性骨髓细胞瘤患者的尿中有不完整的免疫球蛋白 C、轻链和重链都有恒定的C-末端氨基酸序

列和可变的N-末端氨基酸序列 D、保持免疫球蛋白链间结合的唯一化学力是非共价键 E、抗体分子的形状为Y形结构

194、下列那项不符合Bohr效应？ A、CO2浓度增高时，血红蛋白的氧解离曲线右移 B、Bohr 效应的机制能用别构作用来解释 C、CO2的效应实际上是由于pH降低而引起的 D、血红蛋白的某些咪唑基质子化，使血红蛋白的结构趋向紧密 E、红细胞内2，3-二磷酸甘油酸浓度增加，使血红蛋白与氧的亲和力增加

195、下列那种分离蛋白质技术与蛋白质的等电点无关？ A、亲和层析 B、等电点沉淀 C、离子交换层析 D、凝胶电泳法 E、等电聚焦法

196、蛋白质变性是由于 A、蛋白质一级结构的改变 B、蛋白质亚基的解聚 C、蛋白质空间构象的破坏 D、辅基的脱落

197、把何种氨基酸和α-酮酸进行转氨反应的何种转氨酶最为重要。A、甘氨酸B、蛋氨酸C、丝氨酸 D、谷氨酸 E、精氨酸

198、不直接参入维系蛋白质三级结构的化学键是 A、氢

键 B、盐键 C、疏水

键 D、二硫键 E、肽键

199、多巴胺是下列那种物质的前体 A、去甲肾上腺

素 B、多巴 C、尿黑

酸 C、甲状腺素

200、在中性溶液中下列那些氨基酸带正电荷 A、谷氨

酸 B、谷氨酰胺 C、丝氨

酸 D、赖氨酸 E、酪氨酸

二、填空题

1、胰蛋白酶专一性地切断_________和_________的羧基端肽键。

2、促黄体生成素释放激素是_________分泌的激素。

3、蛋白质分子中的α-螺旋结构靠氢键维持，每转一圈上升_________个氨基酸残基。

4、一般说来，球状蛋白______性氨基酸残基在其分子内核，_________氨基酸残基在分子外表。

5、丝—酪—丝—甲硫—谷—组—苯丙—精—色—甘用胰蛋白酶彻底水解后可得____个肽段。

6、细胞色素C的脱辅基蛋白与血红素辅基以_________键结合。

7、肌球蛋白本身还具有_______酶的活性，所以当释出能量时就引起肌肉收缩。

8、两条相当伸展的肽或同一条肽链的两个伸展的片段之间形成氢键的结构单元称为

_______。

9、最早提出蛋白质变性理论的科学家是_________。

10、血红蛋白(Hb)与氧结合的过程呈现_______效应，是通过Hb的_________现象实现的,它的辅基是_________。由组织产生的C02扩散至红细胞，从而影响Hb和02的亲和力，这称为_________氏效应。

11、精氨酸的pKl(C00H)值为2.17，pK2(NH3+)值为9.04，pK3(胍基)值为12.98，其pI(等电点时的pH值)为_________。天冬氨酸的pK1(COOH)值为1.88，pK2(COOH)H)值为3.65，pK3(NH3=)值为9.60，其pI值为_________。

12、胶原蛋白是由________股肽链组成的超螺旋结构的大分子蛋白质，并含稀有的________

与________残基，它们是在翻译后经________作用加工而成的。

13、膜蛋白按其与脂双层相互作用的不同，可分为_________与_________两类。

14、免疫球蛋白是由_______条肽链组成的血液蛋白，但它是由________细胞产生的。每条肽链的N端为________，是识别特殊性抗原的活性区域，C端部分为_______。

15、下丘脑分泌一种调节生殖生理的活性肽，其化学结构为焦谷—组—色—丝—酪—甘—亮—精—脯—甘酰胺。由于分子中含有________与_____

___等残基，因此可考虑用羧甲基纤维素离子交换层析分离纯化；由于含有________残基，因此可用分光光度计在280mn的吸收峰检测，并且在放射免疫测定中可用________标记。这活性肽的靶器官是_________，它刺激_________的释放。

16、苯丙氨酸是人体的必需氨基酸，这是因为_________。

17、镰刀状贫血血红蛋白分子HbSβ链与正常人血红蛋白分子HbAβ链间有_________个残基的差别。

18、胰岛素的分子量大约是_________

19、在糖蛋白中，糖经常与蛋白质的_。_______，________和_______残基相联结。

20、一条肽链：Asn—His—Iys—46p—Phe—G1u—11e—Arg—G1u—Tyr—G1y。Arg经胰蛋白酶水解，可得到_________个肽。

21、抗体就是_________球蛋白。

22、肽经溴化氰(CNBr)处理后，在______残基右侧的肽键被裂解，裂解后该残基变成_______。

23、继Sanger之后，_________与_________二人共同建立了蛋白质一级结构的测定技术，获得了诺贝尔奖金。

24、视紫红蛋白的辅基是_________。

25、谷氨酸三个解离基团，它们的pK(值分别为_________，_________和_________。市售味精是谷氨酸的单钠盐，它在水溶液中的pI值为_________。

26、胰蛋白酶的专一性就是在_________残基右侧的肽键上水解。

27、羧肽酶B专一地从蛋白质的羧端切下_________氨基酸。

28．、胰岛素是_________分泌的多肽激素，是由前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去N端的_________成为_________。再经肽酶激活失去_________肽，最后形成具有生物活性的胰岛素。

29、首先被发现的生长因子是_________。

30、在某一特定pH之下，蛋白质带等量的正电荷与负电荷，该pH值是该蛋白的_____。

31、蛋白质水溶液在pH 6也有缓冲作用，这主要由于蛋白质分子内______基团的解离作用

32、在生物膜内的蛋白质________氨基酸朝向分子外侧，而_______的氨基酸朝向分子内侧。

33、一个球状蛋白质，含100个氨基酸，估计它的分子量是________±20％。

34、赖氨酸带三个解离基团，它们的pK(分别为2.18，8．95及10．53。赖氨酸的等电点为_______。

35、蛋白质中主要两种二级结构的构象单元是_________和________。

36、蛋白质生物合成的主要加工内容是________和________。

37、红细胞第三带蛋白是一种_______载体。

38、多肽或蛋白质激素的受体主要分布于靶细胞的_________，而甾体激素的受体主要分布于靶细胞的_________。

39、异常血红蛋白引起的贫血疾病，是由于血红蛋白的个别氨基酸残基的变异，结果使血红

蛋白的_________改变，丧失了正常的生物功能。

40、用分光光度计在280nm测定蛋白质有强烈吸收，主要是由于_________，_________和_________等氨基酸侧链基团起作用。

41、谷胱甘肽由三种氨基酸通过肽键联接而成，这三种氨基酸分别是______，_____和____。

42、催产素和加压素的结构稳定性取决于分子中的________，它们由_________分泌。

43、多肽激素是从非激活态的激素原转变而来，是在分泌细胞内部的_________进行的，多肽激素的受体主要分布于_________。

44、胰岛素是A、B两条肽链通过正确匹配的_________连接而成的蛋白质，在体内从一条肽链的前体经过_________的加工剪裁而成。

45、维持蛋白质构象的次级键主要有_________、_________和________。

46、蛋白质的磷酸化可以发生在下列三种主要氨基酸残基的位点上：_____、_____和_____

47、已知某种氨基酸的pK1和pK2分别是2．34和9．69，它的pI是_________。

48、镰刀型红细胞贫血症是一种先天遗传分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个_________被_________所置换。

49、氨基酸定量分析的经典方法是______，氨基酸序列测定中最普遍的方法是_________法。

50、测定一个小肽的氨基酸序列常用试剂是________。

51、在所有肌肉和非肌肉细胞中____和____两种蛋白质担负主要的收缩和运动功能。 52、从寡聚体蛋白中得到构象完整亚基的最简便的方法是_________法。

53、血浆糖蛋白中，有运输金属离子功能的_________和_________，还有参与凝血过程的_________和_________。

54、多巴胺与去甲肾上腺素都是神经介质，它们都是由_________衍生而来。

55、氨基酸在蛋白质中都是(L)型的，其中_______、_______和苯丙氨酸在紫外光区有吸收。

56、肽链的N末端可以用_________法、_________法、 _________法和________法测定，而_________法和_________法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。

57、在细胞与细胞相互作用中主要是蛋白质与_________及蛋白质与_______的相互作用。

58、蛋白质二级结构的三种基本类型是________，________和_______，而胶原蛋白的二级结构是一种________。

59、分离蛋白质混合物的各种方法主要根据蛋白质在溶液中的下列性质_______，________，_______，_______。

60、蛋白质磷酸化是可逆的，蛋白质磷酸化时，需要_______酶，而蛋白质去磷酸化需要______。

61、许多钙结合蛋白都存在有________图象，即它们的钙结合位点都由一个________的结构单位构成。

62、酶蛋白可被共价修饰，如酶原激活和磷酸化，此外还有_________，_________，_________，________等。

63、蛋白质是两性电介质，当溶液的pH在其等电点以上时蛋白质分子带_________电荷，而pH在等电点以下时，带_________电荷。

64、确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用______，然后用(技术分离水解后的混合肽段

65、与G蛋白偶联的受体以_________为共同的结构特征。

66、研究放射性同位素标记的配基与膜上受体结合的常用方法有：_________、_________、_________、_________等。

67、肌球蛋白分子和免疫球蛋白分子都是由_________链和_________链组成。

68、羧肽酶B专一地从蛋白质的羧端切下_________残基。

69、生物体内蛋白质共价修饰有：糖基化、_________、_________和_________等。

70、蛋白质分子的二级结构和三级结构之间还经常存在两种结构组合体称谓_________和_________，它们都可充当三级结构的组合配件。

71、糖肽连接键的主要类型有______、_____。

72、Glu／Asp的侧链羧基可以作为广义酸碱起催化作用。在这里，一COO—是作为一个催化_________起作用。

73、G蛋白具有_________酶的活性。

74、到目前为止发现的G蛋白偶联受体中大多都是_________结构。

75、染色质结构的改变对基因转录有调节作用，在这一调节过程中，组蛋白可能发生

_________、_________修饰。

76、已知蛋白质存在的超二级结构有三种基本组合形式_______、_______、_______。

77、因为_________，_________和_________等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，所以在_________nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。

78、当蛋白质和配基结合后，改变了该蛋白质的构象，从而改变该蛋白质的生物活性的现象称为_________。 79、蛋白质主链构象的结构单元_____,_____,_____,_____。 80、变性蛋白质同天然蛋白质的区别_____,_____,_____,_____。

81、体内一碳单位包括__________等，它们通常是由__________携带和转运。

82、胶原蛋白质分子中的______氨酸和______氨酸是翻译后的加工产物。

83、酸性氨基酸主要是指 ______、______。

84、分离提纯蛋白质时常需去盐,常用去盐的方法有______和________。

85、欲证明免疫球

蛋白是由_______和重链所组成的,最简单的实验方法是______可分成分子量不同的二峰。

86、在蛋白质的α螺旋结构中,每个肽单位上的N原子上的氢与其前面第______个肽单位上的氧原子形成氢键。 87、举出两种证明蛋白质中氨基酸之间以肽键形式相连的实验方法_____、_____。

88、除甘氨酸外,还有_____氨酸和_____氨酸也可提供一碳单位被四氢叶酸所携带。

89、体内尿素合成时,其中两个氨的直接来源是______和_________。

90、一碳单位代谢的辅酶是________,其分子中携带一碳基团的主要部位是________。

91、婴儿所需的必需氨基酸比成人多两种。即______和________。

92、在动物体内酪氨酸可转变为激素:__________,__________。

93、牛磺酸是_______氨酸的脱羧基产物。

94、谷胱甘肽的生理功用之一是保护蛋白质及酶分子中的自由________。

95、蛋白质变性时_______结构不变。

96、含硫氨基酸经氧化分解后均可以产生硫酸根,_______是体内硫酸根的主要来源,活性硫酸根即_________。

97、用凯氏定氮法, 测定正常人血清含氮量为11.584mg/ml, 则此人血清蛋白含量为

mg/100ml_________。 98、能提供一碳单位的氨基酸是

_________,________,________,_________。

99、可以按蛋白质的分子量,电荷及构象分离蛋白质的方法是_________。

100、某些氨基酸的脱羧基作用可以产生多种胺类物质, 如鸟氨酸脱羧基生成______,然后转变成精脒和_________。

101、目前常用的蛋白质序列分析法有_________和______。

102、转氨酶的辅酶是______，它是维生素______的好活化形式。

103、蛋白质变性时，其溶液粘度______，而溶解度______。

104、蛋白质和核酸对紫外均有吸收，蛋白质的最大吸收波长是______，而核酸的最大吸收波长是______。 105、尿素是体内______代谢的最终产物，而-氨基丙酸是体内______代谢的最终产物。 106、侧链带有咪唑的氨基酸是______，侧链带有吲哚基的氨基酸是______。107、苯丙酮酸症是由于______酶缺乏所至，而白化病是由于______酶缺乏所至。

108、尿素合成和嘧啶核苷酸从头合成途径均从______化合物生成开始，但催化反应的不同，前者是______。 109、血浆中具有防御作用的而含量又较多的蛋白质是______，根据其生物学和化学特性又分为五类______、______、______、______、______。

110、举出一种区别核酸和蛋白质的生物学实验方法______。

111、鸟氨酸循环在亚细胞结构的______中进行，氧化磷酸化在细胞的______。

112、蛋白质的典型的螺旋每一圈由______个氨基酸组成，高度为______nm。

113、肌肉中释放的丙氨酸主要是从______和______为原料合成的。

114、维持蛋白质尔基结构的化学键是______。

115、人体需要的八种氨基酸是______。

116、蛋白质变性是由于______。

117、写出PASPS中文名称______。

118、英国科学家______用______方法首次测定了的一级结构，并于1958年获得诺贝尔化学奖。

119、盐溶作用是______。

120、盐析作用是______。 121、超速离心技术的S是______，单位是______。 122、氢键的两个重要特征是______和______。 123、胶原蛋白是______由股左旋肽链组成的，并含有稀有的______与______残基。 124、蛋白质的沉淀作用的实质是______。 125、当蛋白质的非极性侧链避开水相时，疏水作用导致于自由能______。

三、是非题

1、蛋白质分子的一级结构决定其高级结构，最早的实验证据是蛋白质的可逆变性。

2、在人类食物中有充足的赖氨酸时，苯丙氨酸就不再是必需氨基酸。

3、原胶原纤维中参与产生共价交联的是羟脯氨酸残基。

4、用重金属盐沉淀蛋白质时，溶液的PH值应稍大于蛋白质的等电点。

5、Phe-Leu-Ala-Val-Phe-Leu-Lys是一个含有7个肽键的碱性七肽。

6、溶液中蛋白质表面上的各个原子之间可形成氢键。

7、赖氨酸是必需氨基酸，而粮食中含量甚少，因此，作为食物添加剂，赖氨酸吃得越多越好。

8、纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。

9、在正常生理条件下，蛋白质中精氨酸和赖氨酸残基侧链几乎完全带负电荷。

10、三级结构是蛋白质的三维构型，而四级结构是蛋白质的四维构型。

11、胶原蛋白占人体蛋白质总量的1/5。

12、毛发中的蛋白质为角蛋白。

13、皮肽中蛋白质主要为胶原蛋白。

14、胶原蛋白中Gly含量占1/3。

15、胶原蛋白中占1/5的氨基酸是Pro和HyPro。

16、含有辅基的蛋白质称为结合蛋白质。

17、胶原中Trp含量缺少。

18、肌红蛋白含有Cys。

19、肌红蛋白含有二硫键。

20、肌红蛋白中的血红素丙酸侧链与二个碱性氨基酸侧链形成离子键。

21、阴离子交换树脂吸咐结合带正电荷的蛋白质。

22、阳离子交换树脂吸咐结合带正电荷的蛋白质。

23、凝胶过滤时，分子量大的分子先流出，而小分子后流出。

24、凝胶过滤原理是利用分子的大小、形状。

25、阴离子交换树脂本身带有负电荷。

26、1953年，美国人Sanger首次测定了胰岛素的一级结。

27、每克蛋白质在体内氧化分解产生17.19kJ能量。

28、成人每日约有18%的能量来自蛋白质。

29、蛋白质的含氮量为16%。

30、成人每天最低分解20克蛋白质，而排出氮3.18克。

31、我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80克。

32、蛋白质的消化从口腔开始。

33、胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5。

34、通过Meister循环转运一分子氨基酸，消耗3分子ATP。

35、体内合成非必需氨基酸的途径是联合脱氨基途径。

36、Lys、 Pro、HyPro不能参入转氨基作用。

37、转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯。

38、L-Glu脱氢酶最大生物学意义是把无机N转变成有。

39、血氨的浓度为0.1mg%。

40、合成一分子尿素消耗4个高能磷酸键。

41、氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。

42、牛磺酸是由Cys代谢转变而来。

43、腐胺是鸟氨酸代谢转变而来。

44、尸胺是Lys代谢转变而来。

45、－碳单位能游离存在。

46、二十种氨基酸残基的平均分子量为119。

47、一碳单位的载体是FH4。

48、一碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联糸起来。

49、ser可生成 N5,N10-CH-FH4 。

50、His可生成 N5-CH=N-FH4。

51、Trp可生成 N10-CH3-FH4。

52、体内利用N5-CH3-FH4的唯一反应是Met合成酶。

53、合成肌酸的甲基来自S-腺苷Met。

54、Met可转变成Cys。

55、Gly是合成肌酸的原料。

56、Phe经羟化作用变成Tyr的反应是不可逆的。

57、苯丙酮酸症由于缺少Phe羟化酶引起的。

58、白化病由于缺少酪氨酸酶引起的。

59、蛋白质带有正荷是由N端的氨基、Lys和Arg贡献的。

60、天然氨基酸都忽悠一个不对称的α-碳原子。

61、肽键的键长为0.1325nm。

62、肽单位共有六个原子组成。

63、ω角表示肽单位肽键的扭曲角度。

64、两面角是肽单位上α-碳原子的Cα- 和Cα-C的旋转角度。65、在天然氨基酸中只限于NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。

66、天然蛋白质的α-螺旋是右手α-螺旋。

67、具有四级结构的蛋白质，当它们的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物学性质。

68、蛋白质的α-螺旋是靠氢键维糸。

69、α-螺旋的半径是0.23nm、螺距是0.54nm、每圈3.6个氨基酸残基。

70、α-螺旋的的两面角分别是φ=－57o,ψ=－47o。

71、两面角的数值可正、可负、也可为零。

72、肽单位和氨基酸残基是两个不同的名称，而其化学本质是一样的。

73、β－转角仅靠氢键维糸。

74、组蛋白是一种碱性蛋白质，它含有很多组氨酸。

75、平行β-折迭的φ=－1190 ；ψ=1130。

76、蛋白质变性后，其分子量变小。

77、蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起]蛋白质的结构和功能的根本。

78、反平行β-折迭的重复距离为0.34nm。

79、复绕α-螺旋是由两条螺旋形成的一个左手超螺旋。

80、βχβ单元是两条平行折迭股通过一个χ结构连接形成的一种超二级结构。

81、Rossmann折迭为两个βαβ单元组成。

82、β-迂回（meander）是三条或三条以上反平行β-折迭股形成的。

83、肌红蛋白含有153个氨基酸残基。

84、肌红蛋白分子中75～80%氨基酸残基构成α-螺旋。

85、肌红蛋白分子有8个α-螺旋。

86、结构域是蛋白质的基本结构单元。

87、氨基酸代射库包括内源性和外源性氨基酸两部份。

88、氨基酸有三种主要功能：合成蛋白质、其它含氮化合物、和氧化供能。

89、L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+。

90、联合脱氨基作用也是氨基酸合成的重要途径。

91、必需氨基酸不能体内合成的原因是没有α-酮酸底物。

92、肌肉中氨基酸的脱氨基途径是嘌呤核苷酸循环。

93、谷氨酰胺合成酶崔化的反应消耗能量。

94、尿素合成原料是NH3 、CO2和Asp。

95、两面角决定了相邻两个肽单位的构象。

96、自然界的多肽类物质均由L构型的氨基酸组成，完全没有例外。

97、某一生物样品，与茚三酮反应呈阴性，用羧肽酶A和B作用后测不出游离氨基酸，用胰凝乳蛋白酶作用后也不失活，因此可肯定它属非肽类物质。

98、含有四个二硫键的胰脏核糖核酸酶，若用巯基乙醇和尿素使其还原和变性，由于化学键遭到破环和高级结构松散，已经无法恢复其原有功。

99、多肽合成中往往以戊氧碳基(C6H5CH2—O—CO—)保护氨基，并可用三氟乙酸轻易地将它去除；羧基可转变成叔丁酯，并用碱皂化去除。

100、细胞核内的组蛋白对阻遏基因的表达起着重要作用，所以需要种类繁多的组蛋白与这些基因结合，或在某些氨基酸残基上进行修饰予以调节。

101、胶原蛋白中有重复的疏水性氨基酸顺序出现，所以形成大面积的疏水区，相互作用使三股肽链稳定及整齐排列。

102、多肽类激素，作为信使分子，须便于运转，所以都是小分子。由于分子小，较易通过靶细胞膜，可以深入内部，启动生化作用。

103、球状蛋白分子含有极性基团的氨基酸残基在其内部，所以能溶于水。片层结构仅能出现在纤维状蛋白中，如丝心蛋白，所以不溶于水。

104、胰岛素的生物合成途径是先分别产生A、B两条肽链，然后通过—S—S—键相连。

105、血红蛋白与肌红蛋白结构相似，均含有一条肽链的铁叶啉结合蛋白，所以功能上都有与氧结合的能力，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。

106、肌球蛋白是由相同的肽链亚基聚合而成的；肌球蛋白本身还具有ATP酶的活性，

所以当释放出能量时就引起肌肉收缩。

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

新乡医学院公共卫生专业型硕士研究生培养方案.doc

新乡医学院 公共卫生专业型硕士研究生培养方案 一、培养目标 培养适应我国社会主义市场经济需要，促进卫生事业发展，为公共卫生部门，包括卫生行政部门、医院、疾病控制中心、社区卫生机构、卫生检验与检疫机构等培养德智体全面发展、高层次、高素质、复合型与应用型的公共卫生专门人才。 1.掌握一定卫生法律、法规、政策理论； 2.掌握公共卫生的基本理论和卫生监督、监测基本技能； 3.能够设计、实施和评价公共卫生项目； 4.系统掌握公共卫生调查研究方法； 5.能独立开展公共卫生专业领域内某一方面的深入研究，并有所开拓、有所创新； 6.掌握卫生事业管理的基本知识和技能； 7.掌握应对突发性公共卫生事件现场处置与指挥的基本要领； 8.掌握一门外语，并熟练地运用于本学科。 二、研究方向 根据学科特点，结合我院实际情况，公共卫生硕士专业主要从以下研究方向培养硕士研究生： 1. 疾病预防与控制 2. 环境与职业有害因素危险度评价 3. 心理卫生与精神疾病防治 4. 临床与卫生检验 5. 营养保健与食品安全 6. 全科医学与社区卫生 三、学习年限及时间安排 公共卫生专业学位研究生实行弹性学制，学习年限一般为3年，最长学习年限不超过5年。

基础理论课学习时间为半年，专业理论、实践技能和诊疗技能训练、科学研究（含论文工作）为二年半。 四、课程设置 （一）公共必修课（21.5学分，第一学期开设） 课程名称学时学分 1.自然辩证法 18 1.5 2.中国特色社会主义理论与实践研究 36 3 3.英语 144 12 4.统计学及SPSS软件应用 70 5 （二）学科必修课（8学分，第一学期开设） 课程名称学时学分 1.微生物与免疫学 24 2 2.现代毒理学 24 2 3.现代劳动卫生与环境卫生学 30 2 4.高级流行病学 24 2 （三）公共选修课（3学分，第一学期开设） 课程名称学时学分 1.细胞与分子生物学技术 20 1 2.科研方法 15 1 3.实验动物学 15 1 （四）专业课（2学分） 1.该专业不同方向的研究生按二级学科集中授课和考核，主要讲授《公共卫生新进展》（共30学时），在第三学期前完成。 2.除学习《公共卫生新进展》以外，不同方向研究生，由导师指定自学相关专业内容。 3.导师根据不同的研究方向指定相关的必读书刊。 （五）专业英语（1学分）

生物化学-考研-题库-答案学习资料

目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)

第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的

2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学

2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方

2013考研农学门类联考生物化学真题及答案

2013考研农学门类联考生物化学真题及答案 一、选择题 1.具有四级结构的蛋白质特征是： A.分子中必定含有辅基 在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成。 C.在每条肽链都具有独立的生物学活性 依赖肽键维子四级结构的稳定性. E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 【参考答案】E 【考查知识点】蛋白质的结构 2.大部分真核细胞 mRNA 的 3’-末端都具有： A.多聚 A B.多聚 U C.多聚 T D.多聚 C E.多聚 G 【参考答案】A 【考查知识点】第一章 mRNA 的结构 3.关于 PH 对酶活性的影响，以下哪项不对 A.影响必需基因解离状态 B.也能影响底物的解离状态 C.酶在一定 PH 范围内发挥最高活性 D.破坏酶蛋白的一级结构 E.PH 改变并影响酶的 Km 值

【参考答案】E 【考查知识点】第三章。酶和 PH 4.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是? A.肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B.肌肉组织缺乏葡萄糖激酶 肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶 肌肉组织缺乏磷酸酶 E.肌糖原分解的是乳酸 【参考答案】C 【考查知识点】第五章糖糖原作用机理 5.酮体生成过多主要是由于：. A.摄入脂肪过多 B.体内脂肪代谢紊乱 C.脂肪运转障碍 D.肝油低下 E.糖供给不足或利用障碍 【参考答案】E 【考查知识点】第五章糖酮体 6.ATP 的贮存形式是? A.磷酸烯醇式丙酮酸 B.磷脂酰激酶 C.肌酸 D.磷酸肌醛

E.GTP 【参考答案】A 【考查知识点】第五章糖 ATP 7.嘌呤核苷酸循环脱氧氨基作用主要在那些组织中进行 A.肝 B.肾 C.脑 D.肌肉 E.肺 【参考答案】A 【考查知识点】第七章嘌呤核苷酸循环 8.提供其分子中全部 N 和 C 原子合成嘌呤环的氨基酸是? A．丝氨酸 B．天冬氨酸 C．甘氨酸 D．丙氨酸 E．谷氨酸 【参考答案】C 【考查知识点】蛋白质第二章 9.变构剂调节的机理是? A.与必需基因结合 B.与调节亚基或调节部位结合 C.与活性中心结合 D.与辅助因子结合

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点（按照7版教材顺序）： （一）生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是：脯氨酸（Pro）[蛋白质合成加工时被修饰成：羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸：甲硫氨酸（蛋氨酸Met）、亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr） ★含有两个氨基的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精苷酸（Arg）“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸：谷氨酸（Glu）、天冬氨酸（Asp）“三伏天” ★含硫氨基酸：胱氨酸、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） ★生酮氨基酸：亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸：同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸：瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸：色氨酸（Trp）[主要]、酪氨酸（Tyr） 紫外线最大吸收峰：280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是：酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键：肽键； 维系蛋白质二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲）的化学键：氢键 维系蛋白质三级结构（整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置）的化学键：次级键（疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力） 维系蛋白质四级结构的化学键：氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构（模体：具有特殊功能的超二级结构）举例：锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI（等电点）一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是：兼性离子 ★蛋白质的变性：蛋白质空间结构破坏，生物活性丧失，一级结构无改变。 变性之后：溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解，紫外线（280nm）吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度：球状＞杆状；带电多、分子量小＞带电少、分子量大；离子强度低＞离子强度高★凝胶过滤（分子筛层析）时：大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是：丹（磺）酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物：核糖不同，部分碱基不同（嘌呤相同，嘧啶不同） ★黄嘌呤：核苷酸代谢的中间产物，既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中，核苷酸之间的连接方式是：3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构：反向平行；右手螺旋，螺距为3.54nm，每个螺旋有10.5个碱基对；骨架由脱氧核糖和磷酸组成，位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧；碱基配对原则为C≡G，A＝T，所以A+G／C+T＝1 ★生物体内各种mRNA：长短不一，相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子，在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，使得外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。

护理硕士点院校总汇

护理硕士点院校汇总 ------排名不分先后（你懂的）护理硕士点： 1、北京大学（985,211自主划线） 2、北京协和医学院 3、中国医科大学 4、苏州大学（211） 5、浙江大学（985,211自主划线） 6、北京协和医学院 7、山东大学（985,211自主划线） 8、南昌大学（211） 9、四川大学（985,211自主划线） 10、上海交通大学（985,211自主划线） 11、中山大学（985,211自主划线） 12、南华大学 13、湖南师范大学14、中南大学（985,211自主划线） 15、吉林大学（985,211,自主划线） 16、华中科技大学（985,211自主划线） 17、武汉大学（985,211自主划线） 18、扬州大学 19、石河子大学（211） 20、郑州大学（211） 21、兰州大学 22、西安交通大学（985,211自主划线） 23、同济大学 24、复旦大学（985,211自主划线） 25、首都医科大学 26、北京中医药大学

27、解放军医学院 28、河北大学 29、天津医科大学211 30、天津中医药大学 31、暨南大学（211） 32、河北联合大学 33、河北医科大学 34、承德医学院 35、山西医科大学 36、内蒙古医科大学 37、辽宁医学院 38、大连大学 39、大连医科大学 40、南京中医药大学 41、南京医科大学 42、东南大学（985,211自主划线） 43、第二军医大学（211） 44、第三军医大学 45、第四军医大学（211） 46、泸州医学院 47、上海中医药大学48、黑龙江中医药大学 49、泰山医学院 50、哈尔滨医科大学 51、长春中医药大学 52、延边大学（211） 53、山东中医药大学 54、滨州医学院 55、潍坊医学院 56、福建中医药大学 57、福建医科大学 58、厦门大学 59、蚌埠医学院 60、安徽医科大学 61、湖州师范大学 62、杭州师范大学 63、温州医科大学 64、浙江中医药大学 65、南方医科大学 66、广州中医药大学 67、广州医科大 68、河南大学 69、新乡医学院

各重点大学考研生物化学经典真题题集与答案

硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章蛋白质的结构与功能 自测题 一、单项选择题 1. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸？（ A ）。 A. L-α氨基酸 B. L-β氨基酸 C. D-α氨基酸 D. D-β氨基酸 A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有20种，均属L-α氨基酸（甘氨酸除外） 2. 280nm波长处有吸收峰的氨基酸为（ B ）。 A.精氨酸 B.色氨酸 C.丝氨酸 D.谷氨酸 B 根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。 3. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是（ A ）。 A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 C.三级结构的稳定性由次级键维持 D.亲水基团多位于三级结构的表面 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性，而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。 4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D ）。 A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件 C.蛋白质都有四级结构 D.蛋白质亚基间由非共价键聚合 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键，如氢键、

疏水键、盐键等。 二、多项选择题 1. 蛋白质结构域（ A B C ）。 A.都有特定的功能 B.折叠得较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在每一种蛋白质中 结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密，明显区别其他部位，并有一定的功能。 2. 空间构象包括（ A B C D ）。 A. β-折叠 B.结构域 C.亚基 D.模序 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构；亚基属于四级结构。 三、名词解释 1. 蛋白质等电点 2. 蛋白质三级结构 3. 蛋白质变性 4. 模序 蛋白质等电点：蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 蛋白质三级结构：蛋白质三级结构指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。模序：由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能。

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析

2016中国农业大学考研生物必做题集王镜岩生物化学题库及答案解析 第六章生物氧化 一、选择题（A 型题） 1.关于生物氧化的错误描述是（） A.生物氧化是在体温，pH 近中性的条件下进行的 B.生物氧化过程是一系列酶促反应，并逐步氧化，逐步释放能量 C.其具体表现为消耗氧和生成CO 2 D.最终产物是H 2O，CO 2和能量 E.生物氧化中，ATP 生成方式只有氧化磷酸化 2．生命活动中能量的直接供给者是（） A.葡萄糖 B.ATP C.ADP D.脂肪酸 E.磷酸肌酸 3．下列关于呼吸链的叙述，其中错误的是（） A.它普遍存在于各种细胞的线粒体或微粒体 B.它是产生ATP，生成水的主要方式 C.NADH 氧化呼吸链是体内最普遍的 D.呼吸链中氧化与磷酸化的偶联，可以解离 E.氢和电子由电负性较高的、电子密度较大的流向电负性较低、电子密度较小的成分,最后传递到正电性最高的氧 4．当氢和电子经NADH 氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成的ATP 分子数是（） A．1B．2C．3D．4E．5 5．当氢和电子经琥珀酸氧化呼吸链传递给氧生成水时可生成ATP 的分子数是（） A．1B．2C．3D．4 E.5 6．细胞色素在呼吸链中传递电子的顺序是（） A.a→a 3→b→c 1→c B.b→a→a 3→c 1→c C.b→c 1→c→aa 3 D.c 1→c→b→a→a 3E .c→c 1→aa 3→b 7．线粒体内膜表面的α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是（） A.FAD B.NAD+ C.NADP+ D.FMN E.TPP 8．作为递氢体,能将电子直接传递给细胞色素的是（） A.NADH+H+ B.NADPH+H+ C.CoQ D.FADH2 E.FMNH2 9．能接受还原型辅基上两个氢的呼吸链成分是（） A.NAD+ B.FAD C.CoQ D.Cytc E.Cytb 10．鱼藤酮抑制呼吸链的部位是（） A.NAD→FMN B.c 1→c C.CoQ→b D.aa 3→O 2 E.b→c 1 二、填空题1．琥珀酸呼吸链的组成成分有、、、、。2．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是、、，此三处释放的能量均

2019护理研究生可报考院校(仅供参考)

全国护理硕士研究生招生学校 地点学校名称代号 211 研究型 985 自划线博士点 北京 (10001)北京大学是是是是有 北京 (10023)北京协和医学院否是否否有 北京 (10025)首都医科大学否否否否有 北京 (10026)北京中医药大学是否否否有 北京 (90115)军医进修学院否否否否有 天津 (10062)天津医科大学是否否否有 天津 (10063)天津中医药大学否否否否有 河北石家庄(10089)河北医科大学否否否否有河北唐山 (10090)华北煤炭医学院否否否否否山西太原 (10114)山西医科大学否否否否有辽宁沈阳 (10159)中国医科大学否否否否有辽宁锦州(10160)辽宁医学院否否否否否辽宁大连 (10161)大连医科大学否否否否有吉林长春 (10183)吉林大学是是是是有吉林延吉 (10184)延边大学是否否否有吉林长春 (10199)长春中医药大学否否否否有吉林吉林 (10201)北华大学否否否否否黑龙江哈尔滨(10226)哈尔滨医科大学否否否否有同上 (10228)黑龙江中医药大学否否否否有上海 (10246)复旦大学是是是是有 上海 (10247)同济大学是是是是有 上海 (10248)上海交通大学是是是是有 上海 (90030)第二军医大学是是否否有江苏苏州 (10285)苏州大学是否否否有江苏南通 (10304)南通大学否否否否否江苏南京 (10312)南京医科大学否否否否有江苏徐州 (10313)徐州医学院否否否否否江苏南京 (10315)南京中医药大学否否否否有

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考研动物生物化学复习题

动物生物化学 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方 面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。 三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段

专科生可以护理考研的学校

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复旦大学生物化学考研试题

复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)

生化考研复习题

生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 （1）在低pH值时沉淀。 （2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。 （4）加热时沉淀。 2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。 （1）测定小肽的氨基酸顺序。 （2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）. （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 （5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。 4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？ 6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。 9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为： 肌红蛋白（马心肌）16900 过氧化氢酶（马肝）247500 细胞色素C（牛心肌）13370 肌球蛋白（鳕鱼肌）524800 糜蛋白酶元（牛胰）23240 血清清蛋白（人）68500

新乡医学院护理考研大纲

新乡医学院全国硕士研究生入学考试 护理综合考试科目及参考大纲 概述 一、护理综合考试科目包括： 护理学基础、内科护理学及外科护理学。 二、考试比例： 护理学基础占30%（其中护理学导论占10%，基础护理学占20%）、内科护理学占40%、外科护理学占30%。 三、题型结构： 单项选择题（占60%，180分，每题1.5分，120道题，其中护理学基础36道、内科护理学48道、外科护理学36道） 多项选择题（占20%，60分，每题2分，30道题，其中护理学基础9道、内科护理学12道、外科护理学9道） 问答题（病例分析）（占20%， 60分，每题20分，3道题，护理学基础1道、内科护理学1道、外科护理学1道） 总分300分。 四、考试时间： 3小时。 五、参考教材： 人民卫生出版社出版的最新版的本科教材《护理学基础》、《内科护理学》及《外科护理学》。 备注：复试时各学校可根据考生报考的方向重点考核各相关的专科领域，如妇产科护理学，儿科护理学，社区护理学等。

护理学基础 一、考查目标 护理学基础是护理学专业的一门基础课程，包括两部分内容：护理学导论与基础护理学。护理学导论考核内容包括护理学基本概念、常用相关理论、护理程序、常用护理理论、护患关系与沟通等；基础护理学主要考核的内容包括满足患者基本需要的基本理论知识和基本操作技能。 二、考试内容 （一）护理学导论 1．护理学基本概念 （1）人、环境、健康、护理的概念及相互关系 （2）整体护理的概念 （3）专业护士的角色 2．护理程序 （1）护理程序的概念、步骤 （2）护理诊断的定义、分类、陈述方式 （3）护理目标的陈述方式 3．护患关系与沟通 （1）沟通的概念、要素 （2）常用的沟通技巧 （3）不恰当的沟通方式 4．护理学相关理论 （1）一般系统论 （2）人类基本需要层次论 （3）成长与发展的理论 （4）应激与适应 5．护理理论 （1）Orem自理理论

生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl- ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是： 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白： ?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly ?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe） ?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala）

②PI ?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R） ?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH 电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋：Sn=3.6 13 ，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽 键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水 解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应 ?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3+Hg（NO 3 ） 2 ） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO 3 ） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys

考研试题(生物化学)

第四军医大学1998年硕士研究生入学考试试题考试科目：生物化学—1（专业） 一、名词解释（30分） 1. 鞘磷脂(4分) 2. 外显子(4分) 3. LDL受体(4 分) 4. 结构域(4分) 5. 细胞内信使(4分) 6. 反转录病毒(5分) 7. 激素反应元件 8. 一碳单位(4分) 二、问答题(50分) 1.简述DNA双螺旋结构模式的要点及春与DNA生物学功能的 关系。(8分) 2.糖在机体内的主要代谢途径有哪些？其生物学意义是什 么？（8分） 3.简述蛋白质生物合成的分子机理和主要过程。（8分） 4.简述重组DNA技术的概念、主要过程和应用。（8分） 5.简述体内ATP生成的方式。（8分） 6.简述真核细胞基历组结构特点及基因表达调控方式。（10 分） 三、填空（10分） 1.蛋白质主链构象的结构单元有:_________，_________， _________，_________。（2分） 2.酮体生成的直接原料是_________，其限速酶是_________。 （2分） 3.酶活性的快速调节方式包括_________和_________。（2分） 4.PCR包括三个步骤①_________，②_________， ③_________。（2分） 5.变性蛋白质同天然蛋白质的区别是_________，_________， _________，_________。（2分） 四、选择一个最佳答案（10分） 1.真核细胞mRNA的加互修饰不包括: A.除去非结构信息部分 B.在mRNA的3'末端加poly尾巴 C.经过较多的甲基化过程 D.在mRNA的5'末端形成帽子结构 E.mRNA由核内不均一RNA转变而来 2. 带电颗粒在电场中的泳动度首先取决于下列哪项因素

考研备考生物化学知识点总结

考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶