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中国生物化学与分子生物学会

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中国生物化学与分子生物学会

第十一届会员代表大会暨2014年全国学术会议

已确认报告人

姓名(按姓氏拼音排序)单位

陈佺中科院动物研究所

陈帅南京大学模式生物学中心

陈晔光清华大学

丁建平中科院上海生科院生化与细胞研究所

丁健中科院上海药物研究所

高福中科院微生物研究所

高平中国科技大学

顾建新复旦大学

关一夫中国医科大学

何川美国芝加哥大学

胡俊杰中科院生物物理所/南开大学

黄俊浙江大学

金长文北京大学

孔道春北京大学

雷鸣中科院上海生科院生化与细胞研究所

雷群英复旦大学

雷晓光天津大学

李林中科院上海生科院生化与细胞研究所

李蓬清华大学

李珍清华大学

林圣彩厦门大学

刘佳佳中科院遗传发育所

刘江中科院北京基因组研究所

刘浥中科院上海营养所

刘勇中科院上海营养所

刘志杰中科院生物物理研究所

陆豪杰复旦大学

戚益军清华大学

钱小红军事医学科学院

邱小波北京师范大学

沈哲鯤 (台湾) 台湾中央研究院分子生物研究所

盛祖航NIH

施蕴渝中国科技大学

宋保亮中科院上海生科院生化与细胞研究所隋森芳清华大学

Sun Lei 新加坡国立大学

唐淳中科院武汉物理与数学研究所

汪海林中国科学院生态环境研究中心

王传贵华东师范大学

王宏伟清华大学

王一国清华大学

翁杰敏华东师范大学

吴嘉炜清华大学

吴缅中国科大生科院

吴乔厦门大学

谢欣中科院上海药物研究所

徐国良中科院上海生科院生化与细胞研究所颜宁清华大学

杨荣武南京大学

杨运桂中国科学院北京基因组研究所

姚雪彪中国科学技术大学

叶克穷北京生命科学研究所

叶升浙江大学

伊成器北京大学

易文浙江大学

俞立清华大学

张传茂北京大学生命科学院

张明杰香港科技大学

章晓联武汉大学

赵晶第四军医大学

赵世民复旦大学

郑用琏华中农业大学

周丛照中国科技大学

朱冰北京生命科学研究所

朱平中科院生物物理研究所

朱卫国北京大学

生化及分子生物学复习资料

生化及分子生物学复习资料(15天15题) 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变,溶解度降低、沉淀,粘度增加,分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散,易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构;β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构,螺旋表面有一条大沟和小沟; 2.磷酸和脱氧核糖在外侧,通过3’,5 ’-磷酸二酯键相连形成DNA的骨架,与中心轴平行。碱基位于内侧,与中心轴垂直; 3. 两条链间存在碱基互补:A与T或G与C配对形成氢键,称为碱基互补原则(A与T为两个氢键,G与C为三个氢键); 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键; 5. 螺旋的直径为2nm,螺距为,相邻碱基对的距离为,相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性(复性)、增色(减色)效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂):1、只催化热力学上允许的化学反应(G<0);2、降低活化能,但不改变化学反应的平衡点;3、加快化学反应速度,但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处:1.催化具有高效性;2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物); 3.易失活; 4.催化活性受到调节和控制; 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白+辅助因子) 维生素;酶促反应速度;抑制剂;酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。

2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合,而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的,能量释放也是逐步的,一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链;氧化磷酸化;底物水平磷酸化;解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来,实现某些单糖间的互变。 糖酵解;三羧酸循环;糖异生(掌握反应历程) 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化;α-氧化作用;ω-氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值

生物化学基本概念

生物化学基本概念

————————————————————————————————作者:————————————————————————————————日期: ?

生物化学基本概念(280) 一、绪论 1生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 9酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 12 发酵工程 13生化工程 14 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-C糖苷键 6第二信使 7 转化现象 8 类病毒 9沅病毒(蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RNA的一级结构 13 寡核苷酸 14 多核苷酸 15 DNA的二级结构 16DNA的三级结构 17 正超螺旋

18负超螺旋 19 RNA的二级结构 20RNA的三级结构 21发夹结构 22 多顺反子 23 单顺反子 24减色效应 25 增色效应 26核酸的变性 27 核酸的复性 28DNA的熔点(Tm、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 31 Southern 印迹法 32Nouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 6蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点(PI) 9肽 10生物活性肽 11 双缩脲反应 12构型 13 构象 14蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 16蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角

19β-折叠 20 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 23 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 27电泳 28 透析 29 相对迁移率 30盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 34 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 37糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 40 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 43可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式) ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法(目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多,而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛,建议只让学生了解即可) ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点;DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点(近年来针对非编码RNA的研究越来越深入,建议增加相关考核) 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容

中科院338生化真题(完整版)

中国科学院研究生院 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称:生物化学 考生须知: 1.本试卷满分为150 分,全部考试时间总计180 分钟。 2.所有答案必须写在答题纸上,写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一.名词解释(每题2 分,共20 分) 1. 结构基因(structural gene): 2. 错义突变(missense mutation): 3. 反密码子(anticodon): 4. 反转录(reverse transcription): 5. 甲基化酶(methylase): 6. 开放阅读框(open reading frame): 7. 配体(ligand): 8. 启动子(promoter): 9. 转染(transfection): 10. cDNA: 二、单项选择题(每题1 分,共20 分,请在答题纸上标清题号,并将答案写在

题号后) 1.核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近? A.280nm B.260nm C.200nm D.340nm 2.在鸟氨酸循环中,尿素由下列哪种物质水解而得 A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3.下列哪个氨基酸含有两个羧基? A.赖氨酸 B.谷氨酸 C.色氨酸 D.甘氨酸 4.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定:A.溶液pH 值等于pI B.溶液pH 值小于pI C.溶液pH 值大于pI D.水溶液 5.蛋白质变性是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变

C.蛋白质空间构象的破坏 D.肽键的断裂 6.下列哪个激素可使血糖浓度下降? A.肾上腺素 B.胰岛素 C.胰高血糖素 D.糖皮质激素 7.参与嘧啶合成的氨基酸是 A、谷氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、精氨酸 8.有关转录的错误叙述是: A、RNA 链按3′→5′方向延伸 B、只有一条DNA 链可作为模板 C、以NTP 为底物 D、遵从碱基互补原则 9.反密码子CAU 所识别的密码子是:A.CUA B.GUA C.AUG D.GTA 10.糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是:A.6-磷酸葡萄糖

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物,这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及,我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授,他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出:ChemBioChem意指化学生物学和生物化学,其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA,从组合化学、组合生物学到信号传导,从催化抗体到蛋白质折叠,从生物信息学和结构生物学到药物设计,这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛,它到底和其它学科之间怎么区分呢? 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容,我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识,化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展,比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论,作为新兴学科的化学生物学,研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科,它如何从生物化学和分子生物学中分别出来,这也是我自己最开始产生过矛盾的问题,这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下,其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定,对

新陈代谢与代谢调节控制,生物大分子的结构与功能测定,以及研究酶催化,生物膜和生物力学,激素与维生素,生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究,揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘,使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.wendangku.net/doc/419558887.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学(Chemical Biology) 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章,他曾经指出:“化学生物学是对分子生物学的有力补充,分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能;而化学生物学是采用化学的手段,如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域,它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法,是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]:1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的(说明血糖的来源、去路及调节过程)? 血液中的葡萄糖称为血糖,机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果,也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果(由于血糖的来源与去路保持动态平衡,血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证)。 A.血糖来源(3分) 糖类消化吸收:食物中的糖类经消化吸收入血,这是血糖最主要的来源;肝糖原分解:短期饥饿后,肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液;糖异生作用:在较长时间饥饿后,氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖;其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路(4分) 氧化供能:葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP,为细胞供给能量,此为血糖的主要去路。合成糖原:进食后,肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质:可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪;可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物(戊糖磷酸途径),如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节(2分) 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素,但胰岛素分泌受机体血糖的控制(机体血糖升高胰岛素分泌减少)。胰岛素分泌增加,糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低,糖原分解降低、糖原合成提高,血糖降低。否则相反(胰岛素分泌减少,糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高,糖原分解提高、糖原合成降低,血糖提高)。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加,糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高,糖原分解提高、糖原合成降低,血糖提高。否则相反。 老师,丙酮酸被还原为乳酸后,乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括:大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液,在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能;部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液,在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 (1)脂肪动员:脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 (2)脂酸氧化:经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 (3)甘油氧化:经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛,3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1.丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答:(1)丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。(2)丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸,后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体,在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。(3)磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1,6-双磷酸果糖。1,6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖,再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

中科院考博真题 生物化学试题

中国科学院大学 2017年招收博士学位研究生入学统一考试试题 科目名称:生物化学 考生须知: 1.本试卷满分为100分,全部考试时间总计180分钟。 2.所有答案必须写在答题纸上,写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 _____________________________________________________________________ 一、名词解释(每题2分,共计20分) 1. 核小体 2. 非编码RNA(Non-coding RNA, ncRNA) 3. 自噬(Autophagy) 4. 光合作用 5. 受体 6. 异染色质 7. 反密码子 8. 片层(β-sheet) 9. 三羧酸循环 (Tricarboxylic acid cycle) 10. 免疫共沉淀 (Immunoprecipitation) 二、简答题(每题5分,请任选6题,共计30分。不建议作答超6题,若超6题,则选得分较少的6题计入总分) 1. 简述蛋白质的泛素化修饰有哪些酶完成,这些酶的主要作用是什么? 科目名称:生物化学第1页共2页

2. 简述两种以上研究DNA与蛋白质结合的方法及其原理。 3. 简述光合作用五大复合体及其功能。 4. 简述Chip-seq的原理。 5. 简述ATP在生物体内的重要生理功能。 6. 列举植物中两种以上发挥重要功能的萜类化合物(或衍生物),并说明其功能。 7. 简述植物体中RNA聚合酶的种类及功能。 8. 举例说明亲和性标签纯化蛋白的方法和原理。 三、论述题(每题8分,请任选4题,共计32分。不建议作答超4题,若超4题,则选得分较少的4题计入总分) 1. RNA的功能有哪些? 2.论述植物激素与受体互作产生效应的分子机理(Auxin或ABA任选一种) 3. 常见的组蛋白修饰有哪些?选三种论述其功能。 4. 论述CRISPR/Cas9系统的工作原理及Cas9蛋白酶的功能。 5. 何谓cDNA文库,建立cDNA文库的基本步骤是什么? 6. 论述生物膜分子结构和生物膜结构的分子模型。 四、实验分析题(每题9分,请任选2题,共计18分。不建议作答超2题,若超2题,则选得分较少的2题计入总分,需写明实验设计原理,主要流程和实验要点) 1. 请用三种以上方法证明一个蛋白质含有磷酸化修饰。 2.已知一个基因的转录特异受红光诱导,请设计两种不同实验筛选调控该基因红光诱导表达的关键因子。 3.检测植物基因组织表达特异性的方法有哪些?论述其原理及优缺点。 科目名称:生物化学第2页共2页

生化和分子生物学

华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中,生物学(专业部分)由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平,以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学(专业部分)考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上,注重考查理论联系实际的能力,说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理,可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语,文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式:闭卷,笔试,所列题目全部为必答题 o答题时间:180分钟 o题型比例:名词解释约15%;填空题约25%;简答和计算约30%;分析论述约30% 第二部分考查要点 一、分子生物学 (一)DNA 1、DNA的结构 DNA的构成,DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制,复制起点、方向和速度,复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点,真核生物DNA复制特点,DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式

5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征,转座机制,转座作用的遗传学效应,真核生物的转座子 (二)生物信息的传递(上)——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程,转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构,启动子的识别,酶与启动子的结合,-10区和-35区的最佳间距,增强子及其功能,真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征,真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止,依赖于ρ因子的终止,抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子,RNA的剪接,RNA的编辑和化学修饰 (三)生物信息的传递(下)——从DNA到蛋白质 1.遗传密码 三联子密码及其破译,遗传密码的性质 2.tRNA tRNA的结构、功能及种类,氨酰-tRNA合成酶 3.核糖体 核糖体的结构,rRNA,核糖体的功能 4.蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化,肽链的起始、延伸和终止,蛋白质前体的加工,蛋白质合成抑制剂,RNA分子在生物进化中的地位 5.蛋白质运转机制 翻译-运转同步机制,翻译后的运转机制,核定位蛋白的运转机制,蛋白质的降解 (四)分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法,核酸的凝胶电泳,分子杂交,细菌转化,核苷酸序列分析,基因扩增,DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化,重要的大肠杆菌质粒载体,λ噬菌体载体,柯斯质粒载体,pBluescript噬菌体载体

中国科学院大学611生物化学(甲)2015年考研真题答案解析

中国科学院大学 2015年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题答案 科目名称:611生物化学(甲) 智从教育独家编辑整理 考生须知: 1.本试卷总分为150分,全部考试时间总计180分钟。 2.所有答案必须写在答题纸上,写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一.名词解释(每题2分,共20分) 1.半保留复制:(semiconservative replication)DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板,合成出两分子的双链DNA,每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。 2.蛋白质二级结构:在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 3.糖苷:糖苷(glycoside)单糖的半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应,失水而形成缩醛式衍生物,称糖苷。非糖部分叫配糖体。糖苷有α、β两种形式。 五、简答题(每题6分,共30分) 1.转录的过程 答:分为起始、延长和终止三个阶段。起始包括对双链DNA特定部位的识别、局部(17bp)解链以及在最初两个核苷酸间形成磷酸二酯键。第一个核苷酸掺入的位置称为转录起点。

起始后起始因子离开,核心酶构象改变,沿模板移动,转录生成杂交双链(12bp),随后DNA 互补链取代RNA链,恢复DNA双螺旋结构。延伸速度为50nt/s,酶移动17nm。错误几率为10-5 2.真核生物细胞作为宿主表达系统具有许多优点: (1)该体系能识别和除去外源基因的内含子,剪接加工成熟的mRNA。 (2)能对翻译后的蛋白质进行加工修饰,使表达产物具有生物活性。 (3)用作受体的哺乳动物细胞易被重组DNA转染,其有遗传稳定性和可重复性。真核生物基因转移载体都附有标记基因,以便于转染外源基因的细胞的筛选。外源DNA导入真核细胞的方法,常用的由磷酸钙转染法,电穿孔转染,脂质体包裹转染,显微注射及DEAE-葡聚糖转染技术。基因表达产物的检测可采用免疫荧光抗体,免疫沉淀及免疫印迹等方法进行。例如,抗虫棉,外源基因是杀虫的。例如,转基因奶牛,外源基因表达产生胰岛素,治疗糖尿病。 3.答:乳酸循环的形成的是由肝脏和肌肉中的酶的特点所致。肝内糖异生活跃,又有葡萄糖-6-磷酸酶可水解6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖;而肌肉中糖异生作用很低,而且缺乏葡萄糖-6-磷酸酶,所以肌肉中生成的乳酸不能异生成葡萄糖。但肌肉中生成的乳酸可经细胞膜弥散入血,经血液运送到肝脏,在肝内异生为葡萄糖释放入血,为肌肉摄取利用,这样就构成了乳酸循环。其生理意义是避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积而引起的酸中毒。 4.糖代谢和蛋白质代谢的关系。 1).代谢都经过三羧酸循环

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题(A型题) 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况?( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后,我们认识到错误概念是()。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短,但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构,还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习,认为错误的概念是()。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋,维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复,但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构,而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习,告之我们以下概念不对的是()。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力,也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时,不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述,哪一项是错误的?() A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

中科院生物化学甲

中国科学院大学硕士研究生入学考试 《生物化学(甲)》考试大纲 生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式) ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●掌握蛋白质一级结构的测定方法 ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点;DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性

●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容 ●生物体内脂质的分类,其代表脂及各自特点 ●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。油脂和甘油磷脂的结构与性质 ●生物膜的化学组成和结构,“流体镶嵌模型”的要点 考试要求 ●了解脂质的类别、功能 ●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 ●掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 ●掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5. 酶学 考试内容 ●酶的作用特点 ●酶的作用机理 ●影响酶促反应的因素(米氏方程的推导) ●酶的提纯与活力鉴定的基本方法 ●熟悉酶的国际分类和命名 ●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件: (一)生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 (二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。 2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。 (1.2.3.都是诺贝尔获奖者) 4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。 5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。 7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8.Lipmann―― 发现了辅酶A。 9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。(9.10.获1959年的诺贝尔生理医学奖) 11.Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜,其成分为多糖,若将具荚膜的肺炎球菌(光滑型)制成无细胞的物质,与活的无荚膜的肺炎球菌(粗糙型)细胞混合 ->粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜->表明,引起这种遗传的物质是DNA 12.Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究,对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13.Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。

生物化学与分子生物学名词解释

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Ca的单键进行旋转,N—Ca、Ca—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,

而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

中科院生物化学和细胞生物学真题

中科院生物化学和细胞生物学真题(考博) 作者:林自力 中科院动物所2000年细胞生物学(博士) 一、解释题(每题3分,共30分) 1、周期细胞 2、pcr技术 3、mpf 4、通讯连接 5、细胞分化 6、溶酶体 7、信号肽 8、整合素 9、基因组 10、巨大染色体 二、有丝分裂及其调控(有丝分裂的过程、变异及其调控)(18分) 三、以哺乳动物精子和卵子发生为例。简述减数分裂。(17分) 四、线粒体基因组与细胞核基因组两套遗传装置的相互作用关系。(18分) 五、图解某些细胞调节系统对细胞骨架系统的调节,并加以简述(17分) 中科院动物所2002年细胞生物学(博士) 名词解释(每题3分,共36分) 1、细胞周期 2、细胞分化 3、干细胞 4、细胞外基质 5、上皮 6、信号传导 7、转染 8、端粒 9、免疫球蛋白 10、细胞骨架 11、内质网 12、反意义rna 问答题(以下5题任选4题,每题16分,共64分) 1、试述细胞膜的化学组成 2、试述线粒体的遗传学……半自主性 3、以图解叙述细胞的有丝分裂及其调控 4、试述哺乳动物的受精作用和哺乳动物克隆的不同点 5、试述造血干细胞的分化 中科院动物所2003年细胞生物学(博士) 一、名词解释(3ⅹ10) 1、原癌基因 2、信号肽 3、细胞周期

4、高尔基体 5、干扰rna 6、免疫印迹 7、干细胞 8、突触 9、细胞骨架 10、端粒 二:综述题 1、简述生物膜的分子和结构基础,核膜在细胞周期中的变化规律。分析核孔复合体在物质转运的结构基础(15分) 2、简述线粒体内氧自由基产生的分子机制及其线粒体在细胞凋亡调节中的作用(15分) 3、简述免疫细胞发育过程和t细胞检测标准,分析艾滋病毒感染细胞的途径(10分) 4、简述神经细胞突触细胞传递的结构基础和信号传导分子机制(15分) 5、利用真核基因表达调控的原理,阐述利用体细胞进行动物克隆的分子基础核生物学意义。谈谈您对克隆人的看法(15分) 中科院神经科学研究所2002年神经生物学(博士) 中科院神经科学研究所2002年神经生物学(博士)no.1 1、检测受体mrna水平改变的方法有那些,简述其原理? 2、检测受体蛋白水平改变的方法有那些,简述其原理? 3、列举常见ca2+通道及其主要特征? 4、说明判断受体的五个特征? 5、说明ltp,及其与学习记忆的关联性? 6、说明中枢神经系统发育的主要特征? 7、说明谷氨酸受体的分型特征及其效应? 8、列举常见递质转运体及其特征? (上述为8选5做) 中科院神经科学研究所2002年神经生物学(博士)no.2 1、简述受体-信号转导通路途径(含胞内、胞外情况)? 2、有那些方法可证明某蛋白是蛋白激酶底物? 3、名词解释:ltp、apoptosis、cloning、epsp、rt-pcr、patch-clamp、cdna文库、plasmid 4、简述动作电位产生机理? 中科院神经科学研究所2001年神经生理学(博士) 1、简述斑片箝的原理、用途。 2、简述膜电位和动作电位的产生机制。 3、简述ca++通道在神经元信息传递中的作用,ca++通道的类型。 4、什么叫ltp、ltd?它们的机制是什么? 5、何谓脊休克?叙述脊反射类型及通路。 6、简述视网膜组成以及视网膜视觉信息加工机制。 7、简述神经生长因子类型及作用 中科院发育遗传所2002生物化学(博士) 注:请将试卷写在答题纸上;不用抄题,但要写请题号;草稿纸上答题无效。一、名次解释:(20分) 二、以动物细胞或植物细胞为例说明细胞中的膜结构及其功能。(12分) 三、在研究位置基因的功能时往往采用推定的该基因所编码的氨基酸序列与已知功能的蛋白

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1)一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。 2)二级结构定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键:氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3)三级结构定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构,是由二个或 三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性: 在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变,分子内部疏水基团暴露,亲水基团被掩盖,故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加,故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露,易被蛋白酶水解。

分子生物学基本含义

分子生物学 分子生物学的基本含义(p8) 分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学,是人类从分子水平上真正揭开生物世界的奥秘,由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科。 分子生物学与其它学科的关系 分子生物学是由生物化学、生物物理学、遗传学、微生物学、细胞学、以至信息科学等多学科相互渗透、综合融会而产生并发展起来的,凝聚了不同学科专长的科学家的共同努力。它虽产生于上述各个学科,但已形成它独特的理论体系和研究手段,成为一个独立的学科。 生物化学与分子生物学关系最为密切: 生物化学是从化学角度研究生命现象的科学,它着重研究生物体内各种生物分子的结构、转变与新陈代谢。传统生物化学的中心内容是代谢,包括糖、脂类、氨基酸、核苷酸、以及能量代谢等与生理功能的联系。 分子生物学则着重阐明生命的本质----主要研究生物大分子核酸与蛋白质的结构与功能、生命信息的传递和调控。 细胞生物学与分子生物学关系也十分密切: 传统的细胞生物学主要研究细胞和亚细胞器的形态、结构与功能。探讨组成细胞的分子结构比单纯观察大体结构能更加深入认识细胞的结构与功能,因此现代细胞生物学的发展越来越多地应用分子生物学的理论和方法。 分子生物学则是从研究各个生物大分子的结构入手,但各个分子不能孤立发挥作用,生命绝非组成成分的随意加和或混合,分子生物学还需要进一步研究各生物分子间的高层次组织和相互作用,尤其是细胞整体反应的分子机理,这在某种程度上是向细胞生物学的靠拢。 第一章序论 1859年发表了《物种起源》,用事实证明“物竞天择,适者生存”的进化论思想。 指出:物种的变异是由于大自然的环境和生物群体的生存竞争造成的,彻底否定了“创世说”。达尔文第一个认识到生物世界的不连续性。 意义:达尔文关于生物进化的学说及其唯物主义的物种起源理论,是生物科学史上最伟大的创举之一,具有不可磨灭的贡献。

中科院--生物化学试题(96-03)

中国科学院遗传与发育生物学研究所博士研究生生物化学入学试题 1996年 1.请根据功能对蛋白质分类,并举例说明。(10分) 2.DNA的变性与蛋白质变性有何不同,理由是什么?(10分) 3.列出你所知道的具有DNA外切酶活性的酶及它们在分子生物 学研究中的应用。(10分) 4.举例说明蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。(12分) 5.以图示说明:(22分) a.真核生物基因表达的调节,指出哪些在细胞核中进行,哪些在胞质中进行。 b.哺乳动物的ATP循环,请解释为什么说ATP是“自然界的货币”。 6. 如何运用DNA序列分析方法确定DNA序列中与蛋白质结合的区域?(12分) 7. 生物膜的不对称的拓扑结构是由什么维持的?它对生物膜的哪些功能是必需的?(12分) 8. C3植物和C4植物有何差别?有人提出用基因工程手段将C3植物改造成

C4植物,你觉得是否可行?为什么?(12分) 1997年 一、名词解释:(40分) 1、蛋白质的去折叠与再折叠5、RNA-酶 2、差向异构体6、抗体酶 3、冈崎片段7、Z-DNA 4、信号肽8、酮体 二、何谓同工酶?试述同工酶分析的原理及应用。(12分) 三、简述生物膜流体镶嵌模型的要点。什么是膜脂的多形性,非双脂层结构的生理意义是什么。(12分) 四、什么是反义RNA?举例说明它的理论和实践意义。(12分) 五、列举四种不同类型的PCR技术的原理及应用。(12分) 六、影响DNA变性和复性的条件是什么?如何根据DNA复性和反应动力学分离基因组中重复频率不同的序列?(12分) 1998年

一、名词解释:(40分) 1.糖蛋白和蛋白聚糖 2.多酶体系 3.共价催化 4.A、B和ZDNA 5.糖异生 6.非蛋白质性氨基酸 7.蛋白质的四级结构 8.离子泵 9.逆转录转座子(retrotransposon) 10.亲和层析 二、哪种类型的蛋白质适用于系统学研究?为什么?比较在系统学研究中的依据蛋白质分析的技术和依据DNA分析的技术。(15分) 三、阐明核酸变性的特点及此特点为分子生物学研究提供的实验方法及可能解决的问题。(12分) 四、图示多肽合成后的空间输送中信号肽的识别过程。(9分) 五、什么是酶活性中心?如何判明酶活性中心?(12分) 六、请阐明基因组和蛋白质组概念及两者的关系,如果已知某物种的基因组全序列是否表示该物种的蛋白质组也已破译?(12分) 1999年

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