生化复习

1，糖的定义：多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。元素组成：C,H,O

2，人体中存在形式：肝脏肌肉中以糖原形式存在；以葡萄糖形式存在于体液；多种含糖生物分子，如DNA中。

3．连接键:a-1,4糖苷键，a-1,6糖苷键

麦芽糖糖苷键类型为：葡糖α（1-4）糖苷键

直链淀粉以a-1,4糖苷键链接，有支链的支链处以a-1,6糖苷键链接

4，直链淀粉遇碘变蓝色，支链淀粉遇淀粉变紫色；

糖原与淀粉变红色

习题

1、下列有关二糖的叙述中，不正确的是（ D ）

A由两个单糖脱水缩合而成

B必须水解成单糖才能被细胞吸收

C麦芽糖、蔗糖是植物细胞中的二糖

D两个半乳糖结合形成一个乳糖

2、下列关于糖类的叙述中，正确的是（A）

Ａ核糖存在于ＲＮＡ中

Ｂ核糖乳糖含有六个碳原子，属于单糖

Ｃ乳糖可以水解成两个葡萄糖

Ｄ人体过剩的葡萄糖可转变为淀粉储存于肝脏或肌肉中

3、构成纤维素的基本单位是（D）

Ａ果糖Ｂ半乳糖

Ｃ蔗糖Ｄ葡萄糖

讨论：人在患急性肠胃炎时浑身乏力，往往采取静脉输液治疗。

（1）输液中含有葡萄糖，你知道为什么吗？

（2）输液中能用蔗糖来代替葡萄糖吗？试列举一个能或不能的理由。

答:(1)葡萄糖是细胞生命活动所需的主要能源物质，是生命的燃料，它在细胞内氧化分解，放出大量的能量（1g葡萄糖释放的能量大约为16KJ）。临床上给病人输入葡萄糖液，可为病人提供能量。

(2)蔗糖是二糖，必须经消化分解成两分子单糖后才能进入人体细胞。蔗糖可以以口服的方法补充人体能量

脂类

1，概念：定义：脂类是脂肪酸（一般是4碳以上的长链一元羧酸）和醇等（包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇）所组成的酯类及其衍生物

2，主要元素：C,H,O,N,S,P

3，饱和脂肪酸：烃链不含双键（和三键）的脂肪酸。

不饱和脂肪酸：含有一个或多个双键的为不饱和的。

4，脂肪酸的表示法(简写法)原则：先写C原子的数目，再写出双键的数目，中间用(:)隔开，最后表明双键的位置。

◆ω编码体系：从脂肪酸的甲基碳起计算其碳原子顺序。

◆△编码体系：从脂肪酸的羧基碳起计算碳原子的顺序。

5，皂化值：皂化1g油脂所需KOH的毫克数。皂化值与平均相对分子量成正比；

碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数。碘值表示不饱和程度，碘值越大，不饱和程度越

6，必须脂肪酸：一些人体所必需的脂肪酸人体不能自身合成，必须由膳食提供，这些脂肪被称为必需脂肪酸。ω6及ω3系多不饱和脂肪酸为必需脂肪酸。

习题：

计算：250mg橄榄油样品全部皂化需要KOH47.5mg，680mg样品吸收578mg碘，

⑴三酰基甘油的平均分子量；⑵碘值；⑶一个三酰基甘油中友多少个双键；

蛋白质

1，蛋白质;构成一切细胞和组织的重要组成成分，也是生物体细胞中最丰富的高分子有机化合物。

2，主要元素：主要C,H,O,N

3，蛋白质生物功能;生物催化；代谢调节；免疫和保护；转运和贮存；运动与支持；控制生长和分化作用；接受和传递信息；构成生物膜。

4，基本单位是氨基酸，也是蛋白质的最终水解产物。氨基酸的结构，通式。

5，氨基酸性质：（1）因为氨基酸中既有氨基，又有羧基，所以有两性；

（2）等电点；对氨基酸水溶液的酸碱度加以调节，可以使氨基和羧基的电离程度相等，氨基酸带有政府电荷数目恰好相等，静电荷为0，此时溶液的ph值成为等电点。用pI表示。PH＜pI，阴离子；PH＞pI，阳离子；PH＝pI，两性离子。

（3）在280nm附近友最大吸收值

（4）氨基酸与茚三酮反应加热产生紫色物质；双缩脲是唯一一种只能检测蛋白质而不能检测氨基酸的物质。

6．肽键；氨基与羧基脱水产生肽键，-——CO-NH——。氨基酸之间通过肽键链接，产生的化合物称为肽

7，蛋白质变性本质：破坏形成与稳定蛋白质分子键空间构象的次级键从而导致蛋白质分子空间构象改变或破坏，不涉及一级结构破坏或肽键断裂

8，蛋白质一级结构：通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。

9，蛋白质二级结构：多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则构象。

10．肽单位：肽键与相邻的两个α碳原子所组成的集团称为肽单位或肽平面。

11，蛋白质二级结构主要构象：α-螺旋，β折叠，β折角

α-螺旋特点：每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基高度为0.15nm；氢键为主要次级键

β折叠：折叠成锯齿状，氢键为主要次级键。

平行走向①顺式；N端在同侧，残基距离0.65nm

②反式，N端在不同侧，残基距离0.7nm

β折角：U型转折结构。四个连续氨基酸构成。

12，超二级结构：概念：在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构聚集体。

作用：作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位。

13，结构域：蛋白质三级结构内的独立折叠单元，通常都是几个超二级结构单元的结合14，蛋白质三级结构：在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。主要次级键：疏水键，氢键，盐键。

15，蛋白质四级结构：两个或两个以上亚基之间的相互作用，彼此以菲共价键相连而形成的更复杂的构像。

16，蛋白质与多肽的区别：结构上，多肽是蛋白质的初级构象，没有空间结构，而蛋白质有一定的空间结构。功能上，多肽往往无活性，而蛋白质有活性与蛋白质相比，多肽的分子量较小，没有空间结构，一般无活性；蛋白质的分子量较大，有空间结构，有活性。

习题

1.计算一个含78个氨基酸的a螺旋的轴长，若呈B折叠结构长度为多少nm？

2.一个酶在pH为7的缓冲液中凝胶过滤确定为相对分子质量160000，当用SDS凝胶电泳分析，只有一条带，该带分子量为40000，该如何解释？

3.把一个氨基酸结晶加入到ph7.0的纯水中，得到了ph6.0的溶液，问此氨基酸的pI值是大于6 ，还是小于6，还是等于6？

答；小于6

4.（重）什么事蛋白质的一，二，三和四级结构？分别指出维持他们结构的化学键。

5.蛋白质因变性发生沉降作用于硫酸铵盐析发生沉淀作用他们在本质上有什么不同？如何区分？

答：差别，蛋白质友谊变性而导致氢键等次级键破坏，即二，三级结构发生改变或破坏，从而失去活性聚成，而与硫酸铵盐发生沉淀作用只是破坏了蛋白质周围的水化层，中和了蛋白质分子的电荷，从而产生沉淀，但是蛋白质的活性并没有丧失。

区分：前者失活，候着依然友生物活性。

6，氨基酸残基的平均分子量为120，有一个多肽链的相对分子量为15120，如果此多肽完全以a螺旋的形式存在，试计算a螺旋的长度和圈数。

7，名词解释

氨基酸残基：多肽链中的氨基酸因为形成肽键，已非原来的完整分子，称为氨基酸残基。亚基：具有四级结构的蛋白质分子中，每条具有三级结构的多肽链单位称为亚基

肽单位：肽键与相邻的两个a碳原子所组成的集团称为肽单位或肽平面。

盐析：高盐浓度时，破坏了蛋白质周围的水化层，中和了蛋白质分子的电荷，从而颗粒相互聚集产生沉淀。

蛋白质变性：某些物理和化学因素是蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生理活性丧失和一些理化性质的改变。

协同效应：

超二级结构：在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构聚集体。

结构域：蛋白质三级结构内的独立折叠单元，通常都是几个超二级结构单元的结合

蛋白质复性；除去变性条件，是蛋白质又恢复其活性和生物构象。

8，简述蛋白质结构与功能的关系，

答，蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的。蛋白质一级结构不同，生物学功能也不同

核酸

1，核酸生物功能：遗传变异的物质基础，生物遗传信息的传递，贮存。医药上应用。

2，核酸分子组成与基本结构单位，（课本P105）

3，碱基结构：（P106）碱基：嘌呤碱：A G：嘧啶碱：C T

4，戊糖：核糖，脱氧核糖

5，核苷：戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷。（核糖核苷和脱氧核糖核苷）

6，核苷酸：核苷中戊糖的羟基磷酸化，形成核苷酸。

7，核酸：由许多核苷酸分子以3′,5′-磷酸二酯键链接而成。

8，3′,5′-磷酸二酯键：戊糖5′碳磷酸基与相邻戊糖3′碳上羟基结合，脱一分子水形成。9．DNA一级结构：构成DNA的各个单核苷酸之间的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序。

DNA缩写方式：

10．DNA二级结构：双螺旋结构特点：①两条链右手螺旋，反相平行；②磷酸基和脱氧核糖在外侧，通过磷酸二酯键连接；③双螺旋直径为2nm，每0.34nm有一个核苷酸，两个相邻核苷酸之间夹角为36°，每一圈双螺旋友10对核苷酸，每圈高度为3.4nm；④碱基互补配对。

11，三种维持DNA双螺旋结构的力：碱基之间的氢键，碱基堆积力，离子键

12，DNA三级结构：在二级结构基础上，双螺旋扭曲，螺旋，构成三级结构。

13，核酸在260nm处有最大紫外吸收值。DNA增色效应：变性的DNA在260nm吃的吸收值显著增加。减色效应：变性的DNA复性，紫外吸收值恢复至原来水平。

14，把DNA在热变性过程中紫外吸收值达到最大值1/2时的温度成为溶解温度，用Tm表示。Tm的大小与DNA分子中（G+C）的百分含量成正相关

15．变性特点;增色效应，粘度降低，活性丧失，比旋度下降，某些颜色反应增强。

18，核酸变性：某些理化性质破坏氢键和碱基堆积力是核酸分子的空间改变（二级结构改变，一级结构不变），从而引起核酸理化性质和生物学功能改变的现象。

核酸复性：适当条件下，使彼此分开的链重新友氢键链接而形成的双螺旋结构。

19，三种RNA：①tRNA；二级结构呈三叶草型，三级结构呈倒L型。

②mRNA；分子中友编码区和非编码区；真核生物mRNA的5′末端有一特殊结构，称为帽子结构。原核的没有。

习题

1、RNA和DNA彻底水解后的产物（ D ）

A.核糖相同，部分碱基不同；

B.碱基相同，核糖不同；

C.碱基不同，核糖不同；

D.碱基不同，核糖相同

2、关于DNA双螺旋模型下列叙述不正确的是：（ B ）

A.磷酸和脱氧核糖构成了双螺旋的骨架；

B.碱基位于双螺旋外侧，

C.碱基间通过共价键链接；

D.两条链的走向相反

3、写出pApUpGpCpApC和二核苷酸d-ApTp的简写结构

4、写出胸腺嘧啶、胞嘧啶、尿嘧啶和鸟嘌呤、腺嘌呤的结构

5、分别写出下列DNA和RNA 的互补序列：GCTTAGTA

答：DNA；CGAA TCAT

RNA：CGAAUCAU

问答题

1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。

2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。

答，1953年，由沃森和克里克提出。为右手、反平行双螺旋；主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A 与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；.螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm ；

3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？

答；1. 为右手、反平行双螺旋；

2. 主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；

3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；

4.螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm ；

4、tRNA的结构有何特点？有何功能？

* tRNA的一级结构特点

保守性最强

tRNA是单链核酸

含10~20% 稀有碱基，如DhU

3′末端为— CCA-OH

5′末端大多数为G

具有TψC

二级结构特点

局部也可形成双螺旋结构

呈现“三叶草”形，故称“三叶草”结构

“三叶草”形结构包括：氨基酸臂、DHU环、反密码环、额外环和TψC环五部分三级结构，倒L型

tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。

5、DNA和RNA的结构有何异同？

6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？

6、计算

（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）

名词解释

DNA变性；在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程

DNA复性：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。

分子杂交；两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺

序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交

增色效应和减色效应: 变性的DNA 在260nm处的紫外吸收值显著增加的现象，称为增色效应，复性后，吸收值恢复，称为减色。

回文结构

Tm；融解温度，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。

cAMP

Chargaff定律

酶

1，酶，生物体内一类具有生物催化活性和特定空间构象的生物大分子。

2，酶的特性;①极易受外界条件影响②高效性③专一性④催化活性受调节和控制⑤可催化某些特异的化学反应

4，结合酶的：酶蛋白和辅助因子

酶蛋白结构；结合部位，

催化部位，

必需基团（包括活性中心和活性中心外的必需基团）

5，酶的辅助因子包括辅酶和辅基；

辅酶：与蛋白质结合比较疏松，可以用透析方法除去

辅基：与蛋白质结合牢固，不可用透析方法除去

6，活化能;分子由常态转变为活化态所需的能量。指在一定温度下，1mol反应物达到活化状态所需要的自由能。酶能降低反应所需的活化能，故表现出高效性。

7，米氏方程。P149

8，竞争性抑制特点：Km ↑，Vmax不变；表观Km↑,

非竞争性抑制：Km不变Vmax ↓，表观Km↓

反竞争性抑制：Km ↓,Vmax↓，表观Km↓

9，酶活力单位（U）含义是酶在最适条件下，单位时间内，酶催化底物的减少量或产物的生成量。两种酶活力国际单位：①(IU)特定条件下，1分钟内转化1微摩尔底物的酶量;②（Kat）最适条件下，每秒可使1mol/L底物转化的酶量。

换算关系 1 Kat=6×107IU

习题

1、下列关于酶的活性中心的叙述哪项正确：

A.所有的酶都有活性中心;

B.所有酶的活性中心都含有辅酶

C.所有抑制剂都作用于酶的活性中心；

D.所有酶的活性中心都含有金属离子

2. 下列关于酶活性中心的叙述正确的是：

A.由催化集团和结合集团组成；

B.与底物结合后，即使在变性条件下也是稳定的；

C.与底物结合时发生构象改变；

D.酶的必需基团必定是酶活性中心的组成部分

1、酶的概念（C ）

A.所有的蛋白质都有酶活性；

B.其催化活性都需要特异的辅助因子；

C.酶不一定都是蛋白质；

D.对底物有绝对的专一性

2、酶的活性中心的叙述哪项正确（ A ）

A.所有的酶都有活性中心；

B. 酶的必需基团都位于活性中心之内

C.所有的抑制剂都作用于酶的活性中心；D所有酶的活性中心都含有辅酶.

3.酶原之所以没有活性是因为（ C ）

A.酶蛋白肽链合成不完全；

B.缺乏辅酶和辅基

C.活性中心未形成或未暴露；

D.酶原是已经变性的蛋白质

4.下列对活化能的描述恰当的是（ D ）

A. 是底物和产物能量水平的差值；

B.酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同

C.随温度而改变；

D.是底物分子从初态转变到活化态所需的能量

5.酶的Km值大小与( A )

A.酶性质有关；

B.酶的浓度有关；

C.酶作用的温度；

D.酶作用的时间；

E.酶最适pH有关

6.竞争性抑制对酶促反应速度影响是（A）

A.Km ↑, Vmax不变；

B. Km ↑,Vmax↓

C.Km不变Vmax ↓;

D. Km ↓,Vmax ↑;

E.Km ↓,Vmax 不变

7.测定酶活力时必须做到（D ）

A.知道酶的分子量；

B.控制反应的温度；

C.使用有限量的底物；

D.在规定时间内测定底物的减少量或产物的生成量

8.酶与一般催化剂相比有何异同？

答，1，反应条件温和，可在常温常压下进行。

2，专一性强，一种酶只作用一种或一类物质，产生一定产物。

3，酶的催化效率高

9.简述Km和Vmax的意义

答：Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度。

Vmax，最大反应速度，意义，当底物浓度远远超过酶浓度，反应速度也达到极值。

10.（讨论题）举例说明竞争性抑制作用在临床上得应用。

答;课本p158。

11.简述酶与临床的关系。

生物氧化习题

1、生物氧化有何特点？以葡萄糖为例，比较体内氧化和体外氧化异同。

答。特点：在细胞内进行，在体温，ph近中性，有水的温和环境中反应；能量逐步释放；速率受多种因素影响和调节

2、何谓高能化合物？体内A TP 有那些生理功能？

答：体内的ATP等有机化合物水解时可释放大量的自由能，通常称为高能化合物。

ATP用于糖，脂，蛋白质的合成过程；ATP是肌肉收缩的能源；ATP可为离子转运提供能量。A TP是体内能量直接供应者。

名词解释

生物氧化：物质在生物体内的氧化分解称为生物氧化

氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递给氧气生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP。

底物水平磷酸化：底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP 磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化。（能量传递）

呼吸链

糖代谢

1，糖的无氧分解：在无氧条件下，葡萄糖生成乳酸的过程，称为糖酵解。糖酵解分为两个阶段：①糖酵解途径，②丙酮转化为乳酸

2，糖酵解途径：一分子葡萄糖分解成2分子丙酮酸；反应在胞液中进行。10步反应，三个不可逆反应，涉及三种关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶

3，丙酮酸还原为乳酸：无氧条件下，糖酵解途径产生的丙酮酸还原为乳酸。

4，主要友糖酵解功能的过程：①机体缺氧或剧烈运动，肌肉局部血流不足。

②无线立体的细胞，如成熟的红细胞，③代谢极为活跃的细胞，如神经细胞。

5，糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底分解为二氧化碳和水的过程。分为三个阶段①糖酵解途径（胞液中），产生6/8个ATP

②丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A（线粒体）,6个A TP

③三羧酸循环，氧化磷酸化（线粒体）,24个ATP

所以一mol葡萄糖彻底有氧分解生成二氧化碳和水产生36/38分子ATP。

6，①三羧酸循环特点：一次底物水平磷酸化（1个A TP），两次脱羧反应，三个不可逆反应，四次脱氢。每完成一次循环，分解一分子乙酰基，生成12分子ATP。

②三羧酸循环生理意义：糖，脂肪，氨基酸三大营养物质的代谢通路。

③关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶系

7，底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化。（能量传递）

8，磷酸戊糖途径：为机体提供磷酸核糖和NADPH

9，糖原生理学意义：当机体需要葡萄糖时他可以迅速动用以供急需，而脂肪则不能。

10，糖原的合成和分解的生理调节主要靠胰岛素和胰高血糖素。

11，糖异生，非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

生理意义：重要的生物合成葡萄糖的途径。维持血糖浓度恒定，；补充肝糖原；调节酸碱平衡

12，乳酸循环生理意义：避免了乳酸的损失，也防止乳酸堆积引起酸中毒。

习题

1、直接参与底物水平磷酸化的酶是：

A.a-酮戊二酸脱氢酶，B、3-磷酸甘油醛脱氢酶

C、3-磷酸甘油酸激酶，

D、琥珀酸脱氢酶

2、肝脏内糖酵解途径的主要功能是：

A、进行糖酵解，

B、进行糖的有氧氧化功能

C、提供磷酸戊糖，

D、为其他代谢提供合成原料

3、糖酵解途径中生存的丙酮酸必须进入线粒体内氧化，是因为：

A、乳酸不能通过线粒体膜，

B、丙酮酸脱氢酶复合体在线粒体内

C、丙酮酸堆积引起酸中毒，

D、胞质中生成的丙酮酸别无它路

4、6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂是：

A、ADP,

B、ATP,

C、2,6-二磷酸果糖，

D、1，6-二磷酸果糖

5、1分子G在糖酵解过程中发生几次底物水平磷酸化反应：

A、2次，

B、3次，

C、4次，

D、5次

6、下利有氧氧化的叙述中，哪一项错误：

A、糖的有氧氧化的产物是二氧化碳和水，

B、糖的有氧氧化是细胞获得能量的主要方式，

C、通过有氧氧化脂肪转变生成糖

D、有氧氧化可抑制糖酵解

E、1分子G经有氧氧化可生产38分子ATP

7、1分子乙酰辅酶A经氧化后的产物是：

A、草酰乙酸，

B、草酰乙酸和二氧化碳，

C、二氧化碳和水，

D、2分子二氧化碳和4分子还原当量

8、关于TAC的叙述错误的是：

A、是三大营养素分解的共同途径，

B、TAC为其他合成代谢提供小分子原料

C、生糖氨基酸通过TAC的环节才能转变成糖

D、乙酰辅酶A经TAC氧化可提供4对H原子

E、乙酰辅酶A进入TAC后只能被氧化

9、1分子G通过脱氢可以产生多少TAP：

A、36，

B、38，

C、36或38，D32或34

10、试全面比较糖酵解和糖有氧氧化

（反应部位、反应条件、关键酶、终产物、能量生产方式和数目、生理意义及两者关系）

1、G进入肌肉细胞后可以进行的代谢是：

A、糖异生；

B、糖原合成；

C、转变为脂肪；

D、有氧氧化；

E、磷酸戊糖途径；

2、在下列物质中及时糖分解产物又是糖异生的原料是：

A、丙酮酸；

B、谷氨酸；

C、乳酸；D乙酰辅酶A；

3、磷酸戊糖途径的活跃见于：

A、饥饿能量需求增强时；

B、脂肪合成增强时；

C、氨基酸合成增强时；

D、核酸合成增强时；

4、糖原合成途径需要

A、ATP;

B、UTP、

C、小分子糖原；

D、无机磷酸和激酶

5、下列胰岛素对糖代谢影响的正确论述是：

A、促进糖的异生；

B、促进糖变为脂肪；

C、促进细胞膜对G的通透性；

D、促进糖原合成

6、位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成及糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是：

A、G-1-P；

B、G-6-P；

C、F-1，6-2P；

D、3-磷酸甘油醛

7、肌糖原不能分解补充血糖，是因为缺乏：

A、丙酮酸激酶；

B、磷酸烯醇式丙酮酸；

C、糖原磷酸化酶；

D、G-6-P酶；

E、脱支酶

8、下列哪种酶缺乏可引起蚕豆病：

A、内酯酶；

B、磷酸戊糖异构酶；

C、转酮基酶；

D、G6磷酸脱氢酶

9、2分子乳酸异生为G时，共消耗及个分子ATP:

A、2;

B、3；

C、4；

D、5；

E、6；

10、草酰乙酸在糖代谢中可直接转为哪三种物质？

11.葡萄糖在体外燃烧时，释放的自由能为686Kcat/mol，以此为基础，计算葡萄糖在生物体内彻底氧化后的能量转化率。

生化复习要点

绪论 1 生物化学的定义，研究内容。 2 了解生物化学与药学之间的关系。 3 了解生物化学的发展历史。 第1章糖的化学 1 重要概念： 糖，单糖，寡糖，多糖，同聚多糖，均一多糖，杂聚多糖，不均一多糖，黏多糖，结合糖，糖蛋白与蛋白聚糖，糖脂与脂多糖，透明质酸， 2 了解知道平时接触到的一些糖类在化学上属于哪类糖？ 3 糖的主要生物学作用。 4 掌握糖类的化学通式， 5 了解下面的常见糖类分别是什么类糖？果糖，蔗糖，葡萄糖，麦芽糖，乳糖，半乳糖，棉子糖，核糖，脱氧核糖，赤藓酮糖，赤藓糖，木酮糖，甘油醛，二羟丙酮，淀粉，糖原，纤维素，琼脂等。 6 了解多糖的几种分类方法。 7 淀粉是由α-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是α-1,4-糖苷键，直链与支链淀粉的区别是什么？ 8 糖原是由α-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是α-1,4-糖苷键、α-1,6-糖苷键，与淀粉有什么不同和相同之处？ 9 纤维素是由β-D-葡萄糖组成的，连接的化学键是β-1,4-糖苷键。

10 几丁质是由N-乙酰氨基葡萄糖组成的，连接的化学键β-1,4-糖苷键。 11 常见的黏多糖有透明质酸、肝素、硫酸软骨素。 12 透明质酸是由D-葡萄糖醛酸、N-乙酰氨基葡萄糖交替组成的？ 13 组成细菌细胞壁的多糖中最主要的是肽聚糖。 14 大致了解一下有药理活性的多糖有哪些？有没有正在使用的属于糖类的药物？ 15 了解有哪些糖类以及衍生物等被用做药物使用。 第2章脂类 1 重要的概念：脂类，单纯脂类，复合脂类，衍生脂类，饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸，必需脂肪酸， 2 掌握脂肪的化学结构式， 3 了解脂类的主要生物学功能。 4 熟悉表2-1和2-2中脂肪酸的类型，掌握各种脂肪酸的结构特点（含有几个碳原子和双键？俗名是什么？） 5 所谓的“脑黄金”的化学结构是什么？ 6 磷脂分为甘油磷脂、鞘磷脂。 7 写出甘油磷脂结构式，在细胞内有什么作用？常见的甘油磷脂有暖磷脂、脑磷脂、磷脂酰丝氨酸、磷酸酰肌醇、缩醛磷脂、二磷脂酰甘油。 8 鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸、胆碱组成。其中含有的醇类是鞘氨醇。在细胞内的重要作用是什么？

生化习题及答案

一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );

生化复习大纲

生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 1. 名词解释 氨基酸等电点：溶液在某一特定pH值时，氨基酸分子上所带正负电荷相等，以两性离子（兼性离子）的形式存在，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点，用pI表示 蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸残基的排列顺序 一级结构包括：多肽链中的氨基酸排列顺序，是蛋白质生物功能的基础；组成蛋白质的多肽链数目；多肽链中链内或链间二硫键的数目和位置。 超二级结构：由若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。 同源蛋白质：不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质。 蛋白质的盐析：盐析（salting out）在蛋白质溶液中加入大量高浓度的中性盐（如硫酸胺、氯化钠、硫酸钠等），使蛋白质从溶液中析出。 2. 组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点，包括构型、酸碱性、R基的种类等。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸（amino acid）有20种，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。1. 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。 2. 除R为H（甘氨酸）外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子，所以：a. 氨基酸都具有旋光性。b. 每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。根据R基的极性性质，分为：（1）非极性R基氨基酸（2）极性R基氨基酸生理条件是否带电荷： ①不带电荷极性R基氨基酸②带负电荷极性R基氨基酸③带正电荷极性R基氨基酸氨基酸在结晶形态或在水溶液中，是两性离子而非分子状态。 3.如何判定在非等电状态氨基酸或蛋白质的带电状况，如何确定其电泳方向。 氨基酸在不同pH中，以不同解离状态存在。酸性环境，主要以阳离子形式；碱性环境，主要以阴离子形式。 在pH小于等电点溶液中，蛋白质负电荷，电场中向正极移动；在pH大于等电点时，蛋白质带正电荷，在电场中向负极移动。

生化总复习题答案

填空题： 1.写出下列生化常用英文缩写的中文全称：ATP 腺苷三磷酸；NADH 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（还原型）；His: 组氨酸；NAD 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化型），FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（氧化型），NADP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（氧化型），ACP 酰基载体蛋白，CoQ 辅酶Q, CoA 辅酶A, Glu 谷氨酸, Arg 精氨酸, Lys 赖氨酸, Asp 天冬氨酸, PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸, TG 甘油三酯, Cyt c: 细胞色素c 2．生物体内磷酸化作用可分为氧化磷酸化、底物水平磷酸化和光合磷酸化。 3．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH＋H+来自3－磷酸甘油醛的氧化。 4．脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是酯酰CoA 脱氢，该反应的载氢体是 FAD。 5. 竞争性抑制剂与底物分子竞争地结合到酶的活性中心。在高浓度底物下，竞争性抑制剂的作用可以被克服。 6. 非竞争抑制剂结合在酶的非活性中心上，它使酶总的三维形状发生构象改变，导致催化活性降低。非竞争性抑制剂的效应不能由高浓度底物而克服。 7.在代谢途径中，终产物通常反馈抑制同一途径上游的关键步骤，以防止中间体的增加以及代谢物与能量的不必要的使用。 8 . 纤维素是由_β－葡萄糖__组成,它们之间通过_β－1，4__糖苷键相连。 9. 淀粉是由__α－葡萄糖__组成,它们之间通过_α－1，4__糖苷键相连，并由α－1，6__糖苷键形成支链。 10．核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为增色效应；变性的DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为减色效应。 11. T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的核酸，称之为核酶这是对酶概念的重要发展。 12. 酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为ES复合物此时酶促反应速成度为最大反应速度。 13．核糖核苷酸的合成途径有从头合成途径和补救合成途径。 14. 糖苷是指糖的_半缩醛羟基___和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 15. 许多代谢途径的第一个酶是限速酶，终产物多是它的抑制剂，对它进行反馈抑制，底物多为其激活剂。 16. DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分DNA保持单链状态，若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成双链。 17. 增加脂肪酸链的长度，或降低脂肪酸链中不饱和双键的数量，膜的流动性会降低。哺乳动物生物膜中，由于胆固醇闭和环状结构的干扰作用，增加其含量也会降低膜的流动性。 18. 线粒体的内膜和外膜之间是膜间腔。内膜是ATP合成过程中电子传递和氧化磷酸化的场所。

生物化学题库及答案.

生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸

生物化学专题

生物化学专题 共价修饰酶 共价调节是利用蛋白质的共价变化来调节酶的活性的，有些共价变化是可逆的，如蛋白质的磷酸化；有些则是不可逆的，如酶原激活 （一）可逆共价修饰的调控（共价调节酶） 共价调节酶：酶分子被其它的酶催化进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变。有多种类型： 1 ser thr tyr 残基的磷酸化 2 thr 残基的腺苷酰化 3 arg cys 残基的ADP-核糖基化 其中磷酸化是最普遍，发生最多的，真核细胞的1/2~1/3的蛋白质被磷酸化，在这个过程中，有两种酶参与反应，一种是蛋白激酶，催化蛋白质发生磷酸化反应；另一种是蛋白质磷酸酶，催化蛋白质的去磷酸化反应。 共价调节与别构调节的区别: 1 共价修饰系统能把调节物的效应放大，即级联放大效应 2 共价修饰系统有较大的能力进行生物学整合，能把胞内代谢和胞外刺激（包括电刺激）联系起来，别构调节作用于胞内，特点在于灵敏、迅速；共价调节也作用于胞内但是涉及整体，在数分钟或者更长时间内起作用。 （二）不可逆的共价调节（酶原的激活） 有些蛋白质合成时不具有活性，经蛋白酶专一性作用后，构象发生变化，变成有活性的蛋白。这种不具生物活性的蛋白质称为前体。如果活性蛋白质是酶，这个前体就称为酶原。特点是不可逆。属于此类的有 *消化系统中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶） *血液凝固系统中的酶 *某些蛋白质激素，如胰岛素由胰岛素原激活而成 *存在于皮肤和骨骼中的纤维蛋白——胶原，由前胶原激活而成。 例如： 胰蛋白酶原 肠激酶 胰凝乳蛋白酶原弹性蛋白酶原 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶弹性蛋白酶 羧肽酶原羧肽酶 RNA转录调控（主要为原核生物转录调控）

生化 主要知识点 复习总结

结构特点： 1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp 4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性质：

二、蛋白质的空间结构

α螺旋 螺旋 主链右手螺旋（单链）,3.6 13 氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象 β折叠: 伸展的肽链结构 肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度 结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 β转角： 肽链出现180°转回折的“U”结构 由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子， 较α螺旋紧密 常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分 π螺旋： 左手螺旋 氢键维系螺旋稳定 4.4 18， 多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维 无规则卷曲： 是蛋白质中一系列无序构象的总称 是蛋白质分子结构与功能的重要肽段 三、蛋白质变性：

四、核苷酸 1、核苷酸的生物学功能： 核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP 参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP ；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP 一磷酸核苷（N M P/d N M P）核酸的构件分子 二磷酸核苷（N D P/d N D P）N D P d N D P能量储存的载体（A D P A T P） 三磷酸核苷（N T P/d N T P）R N A/D N A合成原料，参与能量代谢（A T P）；参与物质代谢 （U T P， 2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能： 互补双链A 右手螺旋（B型）内 外 螺 是

生化试题及答案

一、填空题 2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。 5．写出下列核苷酸的中文名称：A TP__三磷酸腺苷__和dCDP_脱氧二磷酸胞苷______。6．结合蛋白质酶类是由__酶蛋白__和__辅助因子____相结合才有活性。 7．竞争性抑制剂与酶结合时，对Vm的影响__不变_____，对Km影响_是增加_____。有机磷杀虫剂中毒是因为它可以引起酶的___不可逆____抑制作用。 8．米氏方程是说明___底物浓度___和__反应速度__之间的关系，Km的定义__当反应速度为最大速度的1/2时的底物的浓度___________。 9．FAD含维生素B2_____，NAD+含维生素____PP________。 12．磷酸戊糖途径的主要生理意义是__生成磷酸核糖__和__NADPH+H_。 13．糖酵解的主要产物是乳酸___。 14．糖异生过程中所需能量由高能磷酸化合物_ATP__和__GTP__供给。 15．三羧酸循环过程的限速酶_柠檬酸合酶__、_异柠檬酸脱氢酶、_a—酮戊二酸脱氢酶复合体。 16．糖酵解是指在无氧条件下，葡萄糖或糖原分解为_乳酸______的过程，成熟的_红细胞____靠糖酵解获得能量。 17．乳糜微粒（CM）在__小肠粘膜细胞__合成，其主要功能是_转运外源性甘油三酯____。极低密度脂蛋白在__肝脏_合成。 18．饱和脂酰CoAβ—氧化主要经过脱氢、_ 加水__、__再脱氢___、__硫解___四步反应。19．酮体是由__乙酰乙酸___、__2---_羟基丁酸____、__丙酮_____三者的总称。 20．联合脱氨基作用主要在__肝____、_肾__、__脑___等组织中进行。 21．氨在血液中主要是以__谷氨酰胺__和__丙氨酸_____的形式被运输的。 22．A TP的产生有两种方式，一种是作用物水平磷_酸化____，另一种_氧化磷酸化____。23．线粒体外NADH的转运至线粒体内的方式有_苹果酸-天冬氨酸_和_a_---磷酸甘油___。24．携带一碳单位的主要载体是_四氢叶酸__，一碳单位的主要功用是_合成核苷酸等______。25．脂肪酸的合成在__肝脏______进行，合成原料中碳源是_乙酰CoA__；供氢体是_NADPH+H_，它主要来自_磷酸戊糖途径____。 26．苯丙酮酸尿症患者体内缺乏__苯丙氨酸氧化_酶，而白化病患者是体内缺乏_酪氨酸____酶。使血糖浓度下降的激素是_胰岛素___。 27．某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似，其中氨甲嘌呤（MTX）与__叶酸____结构相似，氮杂丝氨酸与__谷氨酰胺____结构相似。 28．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有__6—MP______，常见的嘧啶类似物有__5—FU______。 29．在嘌呤核苷酸从头合成中重要的调节酶是_磷酸核糖焦磷酸激_酶和_磷酸核糖氨基酸转移__酶。 30．生物体物质代谢调节的基本方式是__酶调节___、__激素调节__、_整体水平调节___。31．化学修饰最常见的方式是磷酸化和___脱磷酸化_____。 33．DNA合成的原料是__四种脱氧核糖核苷酸__，复制中需要的引物是_RNA______。34．“转录”是指DNA指导合成__RNA__________的过程；“翻译”是指由RNA指导合成__蛋白质___的过程。 35．在体内DNA的双链中，只有一条链可以转录生成RNA，此链称为__模板链______。另一条链无转录功能，称为__编码链______。 36．阅读mRNA密码子的方向是___5----3_________，多肽合成的方向是___C端---N端___。

西医综合(生化专题)历年真题试卷汇编1

西医综合（生化专题）历年真题试卷汇编1 (总分：84.00，做题时间：90分钟) 一、 A1/A2型题(总题数：20，分数：40.00) 1.下列关于Ras蛋白特点的叙述，正确的是( )(2010年) A.具有GTP酶活性√ B.能使蛋白质酪氨酸磷酸化 C.具有7个跨膜螺旋结构 D.属于蛋白质丝／苏氨酸激酶 癌基因ras家族所编码的蛋白质(Ras蛋白)都为21kD的小G蛋白P21，位于细胞质膜内面，P21可与GTP 结合，具有GTP酶活性，并参与cAMP水平的调节。其他三个选项均与：Ras蛋白特点无关。 2.下列关于GTP结合蛋白(G蛋白)的叙述，错误的是( )(2007年) A.膜受体通过G蛋白与腺苷酸环化酶耦联 B.可催化GTP水解为GDP C.霍乱毒素可使其失活√ D.有三种亚基α、β、γ 考查对G蛋白性质和功能的掌握情况。G蛋白是一类和GTP或GDP结合的、位于细胞膜胞液面的外周蛋白，由三个亚基组成：α、β、γ。膜受体通过G蛋白与腺苷酸环化酶耦联，G蛋白可分为激动型和抑制型G 蛋白等，激动型G蛋白的仪亚基与GDP结合时没有活性，当有信号时，α亚基的GDP被GTP置换而被活化，从而激活腺苷酸环化酶。此后，α亚基上的CTP酶活性使结合的CTP水解为GDP，亚基失去活性恢复最初状态。C蛋白的α亚基有一个可被霍乱毒素进行ADP核糖基化修饰部位，使α亚基仍可与GTP结合，但丧失GTP酶活性。GTP不能水解为GDP，因此活化的α亚基始终结合在腺苷酸环化酶上，使其处于不正常的活化状态。 3.下列因素中，与Ras蛋白活性无关的是( )(2007年) A.GTP B.Grb 2 C.鸟苷酸交换因子 D.鸟苷酸环化酶√ 考查对酪氨酸蛋白激酶(TPK)体系的掌握情况。Ras是受体型TPK—Ras—MAPK途径中的信号分子，性质类似于G的α亚基，与GTP结合时有活性。当受体型TPK与配基结合后，发生自身磷酸化，并与GRB2(生长因子受体结合蛋白)和SOS(一种鸟苷酸交换因子)结合，进而激活Ras蛋白及下游的信号通路。在这一过程中，SOS可促使Ras与GDP分离而与CTP结合。在这一过程中不涉及鸟苷酸环化酶。 4.下列哪种酶激活后会直接引起cAMP浓度降低( )(2006年) A.蛋白激酶A B.蛋白激酶C C.磷酸二酯酶√ D.磷脂酶C E.蛋白激酶G 能直接引起cAMP浓度改变的酶有腺苷酸环化酶和磷酸二酯酶，前者激活后促进ATP脱去焦磷酸环化生成cAMP，使cAMP浓度升高，而磷酸二酯酶催化cAMP水懈生成5’-AMP，因此使cAMP浓度降低。其他四种酶与cAMP浓度变化无关。蛋白激酶A(PKA)能使许多蛋白质的特定丝氨酸残基、苏氨酸残基磷酸化。蛋白激酶C(PKC)可引起一系列靶蛋白的丝氨酸残基、苏氨酸残基发生磷酸化。磷脂酶C能特异性水解膜组分——磷脂酰肌醇4，5-二磷酸(PIP2)而生成DAG和IP3。蛋白激酶G(PKG)催化有关蛋白或有关酶类的丝氨酸残基、苏氨酸残基磷酸化产生生物学效应。 5.cAMP能别构激活下列哪种酶( )(2005年) A.磷脂酶A 2 B.蛋白激酶A √ C.蛋白激酶C

【厦门大学考研】我的生化复习经验

https://www.wendangku.net/doc/459759271.html,/ 【厦门大学考研】我的生化复习经验 我的生物化学是从3月1号开始的，鉴于是两本比较厚的课本，第一眼看去比较头大，但是必须要耐心啃完，一本书基本是600多面，平均一天20面，也不算多！第一轮就是要建立一个框架，所以不要太纠结于一些小点上的懂不懂，之后的二轮，三轮就是在装修了，先修房子后装修！ 生化复习流程和参考用书 第一轮3月1号到5月1号，两个月过第一轮生化，一个月一本书，一天20面（可以结合资料中的PPT看课本，相对就容易些了），结合戴余军的参考书《生物化学辅导和习题》集和聚英的《厦门大学832生物化学专业课复习全书》来梳理每章节的知识点，然后掌握课本的知识框架，这段时间可以看一下资料里面总结的《98-08年生化分章节真题汇总》，知道重难点在哪里，考什么，怎么考。我觉得生化是看着难，却很好复习。知识点很明确。尤其是在系统复习完第一遍之后，结合真题你会觉得它出的题并不像你想的那么难，要复习的思路挺清晰的。生化在专业课中考的好的话挺提分的。不管以前学习怎样，只要你有坚定的信念，在此期间不怕辛苦，拿出备战的劲头，认真复习，制定合理的计划，提高效率，最后一定会收获属于你的成功。 重难点:细胞知识又多又细，复习的时候要细心，理解着记忆，我觉得最重要的是第1、3、5、7、8、9、10、12、13、14，这里面的知识点要记准确。其次是第2、6、11、15，这些能用自己的话表述出来。复习时要找出相关章节的联系（如微丝微管和细胞分裂的联系），反复记忆，制定计划每天坚持不断总结，对我来说像这种记忆类的隔一天不看我就会觉得生疏。至少第一遍认真复习完后再看真题。 （劳累这么久了，可以休息放松几天，五一休息不超过五天） 第二轮5月5日到7月5日，两个月，还是一个月一本生化书，这一次应该相对比上一次看的难度降低了，结合资料中的《生物化学重点和难点》，还有张来群的《生物化学习题集》， 过第二轮，期间要翻翻真题了，知道出题类型，大体结构 第三轮暑假两个月差不多到7月10号了,7月10日-9月10日，第三轮，还是要看课本，这一次就是按重难点去看了，前面做下基础了，知道一般考哪里了，这一轮要结合陈均辉的《生物化学习题解析》，这本书大题有些有点难度，看不

生物化学复习参考

远程教育生物化学复习参考 一、多选题A型（每题1分，总计30分） 1、属于酸性氨基酸的是 A. Lys B. Asn C. Gln D. Glu E. Cys 2、下列哪种氨基酸代谢产生SAM A. 色氨酸 B. 苏氨酸 C. 苯丙氨酸 D. 蛋氨酸 E. 脯氨酸 3、维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的化学键是 A．肽键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．离子键 4、下列哪个氨基酸不是 ．．L-α-氨基酸 A. Gly B. Ala C. Val D. Leu E. Asp 5、酪氨酸tRNA的反密码子是5′-GUA-3′,它能辨认mRNA上的相应密码子是A． GUA B． AUG C． UAC D． GTA E． TAC 6、DNA变性后理化性质改变正确的是 A．溶液粘度不变 B．是循序渐进的过程 C．形成三股链螺旋 D． 260nm波长处的光吸收增高 E．正旋光性增高 7、DNA的Tm值描述正确的是 A．只与DNA链的长短有直接关系 B．与G-C碱基对含量成正比 C．与A-T碱基对含量成正比 D．与碱基组成无关 E．所有真核生物Tm都一样

8、DNA上的外显子是 A．不被转录的序列 B．被转录但不被翻译的序列 C．被转录也被翻译的序列 D．调节基因序列 E．以上都不对 9、下列关于DNA复制的叙述错误 ．．的是 A．有DNA指导的RNA聚合酶参加 B．有RNA指导的DNA聚合酶参加 C．为半保留复制 D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 10、真核生物DNA复制中催化前导链合成的酶是A． polⅠ B． polα C． polβ D． polγ E． polδ 11、原核生物的RNA聚合酶的核心酶组成是A．α2ββ′σ B．α2ββ′ C．α2β′σ D．αββ′ E．α2βσ 12、可使原核生物转录过程终止的是 A. ρ因子 B. 核心酶 C. σ因子 D. 全酶 E. α亚基 13、原核生物辨认转录起始点的是 A．α亚基 B．β亚基 C．β′亚基 D．σ亚基 E．α2ββ′ 14、关于密码子的正确描述是 A．密码子中可以有稀有碱基 B．密码子中任何碱基的突变都会影响翻译C．每个密码子都对应一种氨基酸 D．多种氨基酸都有两个以上的密码 E．不同生物的密码子是不同的 15、蛋白质分子中没有遗传密码的氨基酸是A．丝氨酸

生化题库及答案

第一章蛋白质的结构与功能 一、A型选择题 1、某一溶液中蛋白质的百分含量为55%，此溶液蛋白质含氮量的百分浓度为：A A.8.8％ B. 8.0％ C. 8.4％ D. 9.2％ E. 9.6％ 2、关于肽键的特点哪项叙述是不正确的？D A.肽键中的C—N键比相邻的N—Cα键短 B.肽键的C—N键具有部分双键性质 C.与α碳原子相连的N和C所形成的化学键可以自由旋转 D.肽键的C—N键可以自由旋转 E.肽键中C—N键所相连的四个原子在同一平面上 3、维持蛋白质一级结构的化学键主要是： E A.盐键 B. 二硫键 C. 疏水键 D. 氢键E．肽键 4、蛋白质中的α-螺旋和β折叠都属于： B A.一级结构 B.二级结构 C. 三级结构 D.四级结构E．侧链结构 5、α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸？ B A．2．5 B．3．6 C．2．7 D．4．5 E．3．4 6、关于蛋白质分子三级结构的叙述哪项是错误的？B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要由次级键维持 D.亲水基团大多聚集在分子的表面 E.决定盘绕折叠的因素是氨基酸残基 7、关于α-螺旋的论述哪项是不正确的？ D A.α-螺旋是二级结构的常见形式 B.多肽链的盘绕方式是右手螺旋 C.每 3.6个氨基酸残基盘绕一圈 D.其稳定性靠相连的肽键平面间形成的氢键 E.影响螺旋的因素是氨基酸残基侧链的结构与性质 8、具有四级结构的蛋白质特征是： E A．分子中一定含有辅基 B．是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链进一步折叠盘绕而成 C．其中每条多肽链都有独立的生物学活性 D．其稳定性依赖肽键的维系E．靠亚基的聚合和解聚改变生物学活性 9、关于蛋白质四级结构的论述哪项是正确的？ E A.由多个相同的亚基组成 B.由多个不同的亚基组成 C.一定是由种类相同而不同数目的亚基组成 D.一定是由种类不同而相同数目的亚基组成 E.亚基的种类和数目均可不同 10、关于蛋白质结构的论述哪项是正确的？ A A．一级结构决定二，三级结构B．二，三级结构决定四级结构 C．三级结构都具有生物学活性D．四级结构才具有生物学活性 E．无规卷曲是在二级结构的基础上盘曲而成 11、蛋白质的一级结构及高级结构决定于： D A．分子中氢键B．分子中盐键C．分子内部疏水键 D．氨基酸的组成及顺序E．氨基酸残基的性质 12、关于β-折叠的论述哪项是错误的？ C A．β-折叠是二级结构的常见形式B．肽键平面折叠呈锯齿状排列 C．仅由一条多肽链回折靠拢形成D．其稳定靠肽链间形成的氢键维系

生化期末复习要点

10临床康复-生化期末复习要点 第三章蛋白质 1、在二十种标准氨基酸中，含硫氨基酸有：甲硫氨酸、半胱氨酸；含羟基的氨基酸：丝氨 酸、苏氨酸、酪氨酸。 2、维持蛋白质分子的化学键：疏水作用、氢键、离子键、范德华力、二硫键。 3、蛋白质的二级结构有：肽单位、α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构、结 构域；其中主要形式有螺旋、折叠，稳定其结构的主要化学键是氢键。 4、影响蛋白质亲水胶体的因素：水化膜和表面带同种电荷。 5、等电点：蛋白质在某一pH值条件下，其解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，溶 液中蛋白质的净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。 6、蛋白质各级结构主要的化学键： 一级结构：以肽键来维持其结构的稳定。 二级结构：氢键是维持其主要的化学键。 三级结构：主要是离子键、氢键、疏水键、范德华力。 第四章核酸 1、核酸分子结构的化学键：氢键、磷酸二酯键、磷酸酐键。 2、维持DNA二级结构稳定的因素主要为氢键、碱基堆积力。 3、tRNA的二级结构为三叶草形。三环：T G、反密码子环、D环；四臂：T G臂、反 密码子臂、D臂、氨基酸臂。 4、碱基配对：A-T, C-G, A-U。 5、核小体：是构成染色体的基本结构单位，由DNA和组蛋白构成，其中组蛋白H2A、H2B、 H3、H4各两个亚基构成八聚体核心，再由146bp缠绕组蛋白八聚体约1.75圈，其余15~55bp与组蛋白H1结合共同构成核小体。其组成：DNA和组蛋白两种成分。 6、tRNA的一级结构特点：含10~20%稀有碱基，如DHU,3’末端为——CCA—OH,5’末端 大多数为G。 tRNA的二级结构特点：三叶草形，为三环四臂。 tRNA的三级结构特点：倒L形。 mRNA的结构特点：5’末端帽子结构，3’末端有一个多聚腺苷酸结构。 7、简述三种主要的RNA的生物功能。 mRAN：合成蛋白质的直接模板。 tRAN：携带转运氨基酸。 rRAN：与蛋白质组成核糖体，提供合成蛋白质的场所。 8、DAN的变性：指DNA双螺旋解旋、解链，形成无规则线性结构，从而发生性质改变（如 粘度下降、沉降速度加快、紫外线吸收增加等）。 第五章维生素与微量元素 1、维生素：指机体维持正常功能所必需，但在体内不能合成，或合成量很少，必须由食物 供给的一组低分子量的有机物质。 2、简述维生素A的生化功能及缺乏病。 生化功能：构成视觉细胞内感光物质的成分；促进生长发育和维持上皮组织结构的完整性；有一定的抗癌、防癌作用。 缺乏病：夜盲症，干眼病。

生化复习要点

一、名词解释（共10小题，每小题2分，满分20分） 1. 减色效应 2. 增色效应 3. 半保留复制 4.半不连续复制 5.Tm值 6. 转氨基作用 7. 联合转氨基作用 8. 呼吸链 9. 电子传递链10. 蛋白质11. 电泳12. β—氧化作用13.等电点14.必需氨基酸15.必需脂肪酸16.糖异生作用17.氧化磷酸化18.SD序列19.转氨基作用20. 逆转录21底物水平磷酸化22密码子23高能化合物24酶的变构效应25全酶 二、填空题（共40个空，每空0.5分，满分20分） 1.胸苷与尿苷的区别？ 2.使用离心机时的注意事项？ 3.构成核酸、蛋白质及脂肪的基本结构单元？ 4.tRNA二级及三级结构的特点？ 5.糖酵解、三羧酸循环的定位及关键酶？ 6.脂肪酸合成的原料及二碳供体？ 7. 解释氧化磷酸化作用机制的学说及提出者？ 8.尿素循环中的两种非蛋白质AA？ 9.嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成的过程？ 10.肽链延伸时的三步循环过程？ 11.维持蛋白质胶体稳定的两个因素？ 12.生物膜上参与细胞识别的成分？ 13.丙酮酸在缺氧及无氧时去向？ 14.真核生物中1mol甘油彻底氧化分解生产多少ATP？ 15.大肠杆菌DNA聚合酶III的活性及相应功能？ 16.脂肪酸β—氧化的受氢体及终产物？ 17.大肠杆菌DNA复制过程？ 18.生物膜功能的主要担负者？ 19.次黄嘌呤可与哪些碱基配对？ 20.含有游离巯基的氨基酸？ 21.鱼藤酮阻断呼吸链的原理？ 22.转录是RNA聚合酶全酶的亚基组成及识别启动子的因子？ 三、单项选择题（共15小题，每小题1分，满分15分） 1.能破坏α－螺旋结构的氨基酸残基? 2.酶竞争性抑制剂的动力学效应？ 3.有机磷农药中毒的机理？ 4.米氏方程？ 5.嘌呤环中每个原子的来源？ 6.DNA复制中需要的酶？ 7.真核生物mRNA特点？ 8.原核生物与真核生物新生肽链N-末端的氨基酸分别是？ 9.人体内氨的主要代谢去路？ 10.转氨酶、脱羧酶、羧化酶的辅酶分别是？ 11.能通过转氨基作用生成α－酮戊二酸的氨基酸？ 12.极性氨基酸有哪些？ 13.核酸及蛋白质合成的方向？

生化总复习及答案

基础生化名词术语 1、氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。氨基 酸是肽和蛋白质的构件分子。 2、必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸， 例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 3、非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由 饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 4、等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 5、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄 色）化合物的反应。除此而外，像丝氨酸磷脂等也与茚三酮发生反应。 6、肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 7、肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9、层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将 混合成分分开的技术。 10、离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离 离子化合物的层析方法。 11、透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯 化技术。 12、凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。 一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13、亲和层析（affinity chromatography）：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配 体的目的蛋白或其它分子的层析技术。 14、高压液相层析（HPLC，high-pressure liquid chromatography）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或 其它分子混合物的层析技术。 15、凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 16、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：（SDS-PAGE，sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis） 在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。 17、等电聚焦电泳（IFE，isoelectric focusing electrophoresis）：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙 烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18、双向电泳（two-dimensional electrophoresis）：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳 （按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。 19、Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯 异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20、同源蛋白质（homologous proteins）:来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如细胞色素c。 21、构型（configuration）：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重 新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 22、构象（conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。 一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

(完整版)生物化学试题及答案(4)

生物化学试题及答案( 4) 第四章糖代谢 【测试题】 一、名词解释 1．糖酵解( glycolysis ) 2．糖的有氧氧化 3．磷酸戊糖途径 4．糖异生( glyconoegenesis) 5．糖原的合成与分解6．三羧酸循环( krebs 循环) 7．巴斯德效应(Pastuer 效应) 8．丙酮酸羧化支路 9．乳酸循环( coris 循环) 10．三碳途径 二、填空题 21．葡萄糖在体内主要分解代谢途径有22．糖酵解反应的进行亚细胞定位是在23．糖酵解途径中仅有的脱氢反应是在底物水平磷酸化反应分别由 11．糖原累积症 12．糖酵解途径 13．血糖(blood sugar) 14．高血糖(hyperglycemin) 15．低血糖 (hypoglycemin) 16．肾糖阈 17．糖尿病 18．低血糖休克 19．活性葡萄糖 20．底物循环 、和 ，最终产物为。酶催化下完成的，受氢体是酶和酶催化。 24．肝糖原酵解的关键酶分别是、和丙酮酸激酶。 25．6—磷酸果糖激酶—1最强的变构激活剂是，是由6—磷酸果糖激酶— 2 催化生成，该酶是一双功能酶同时具有和两种活性。 26．1 分子葡萄糖经糖酵解生成分子ATP，净生成分子ATP，其主要生理意义在于。 27．由于成熟红细胞没有，完全依赖供给能量。 28．丙酮酸脱氢酶复合体含有维生素、、、和。 29．三羧酸循环是由与缩合成柠檬酸开始，每循环一次有次脱氢、 - 次脱羧和次底物水平磷酸化，共生成分子ATP。 30．在三羧酸循环中催化氧化脱羧的酶分别是和。 31．糖有氧氧化反应的进行亚细胞定位是和。1 分子葡萄糖氧化成CO2和H2O 净生 成或分子ATP。 32．6—磷酸果糖激酶—1有两个ATP结合位点，一是ATP 作为底物结合，另一是与 ATP亲和能力较低，需较高浓度ATP才能与之结合。 33．人体主要通过途径，为核酸的生物合成提供。 34．糖原合成与分解的关键酶分别是和。在糖原分解代谢时肝主要受的调控， 而肌肉主要受的调控。 35．因肝脏含有酶，故能使糖原分解成葡萄糖，而肌肉中缺乏此酶，故肌糖原分解增强时，生 成增多。 36．糖异生主要器官是，其次是。 37．糖异生的主要原料为、和。 38．糖异生过程中的关键酶分别是、、和。 39．调节血糖最主要的激素分别是和。

生化冲刺讲义

考研西医综合冲刺班 生物化学

考研西医综合冲刺班（生物化学） 既往大纲中考核较少内容 大分子物质： ???蛋白质的沉淀、变性、凝固及呈色反应等。 核酸的复性、杂交及应用。 参与组成辅酶的维生素。物质代谢： 乳酸循环。 血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。 不饱和脂肪酸的生成。 过氧化物酶体和微粒体中的酶类。 蛋白质的营养作用。 核苷酸合成过程。 物质代谢的特点和相互联系，组织器官的代谢特点和联系。 代谢调节(细胞水平、激素水平及整体水平调节)。????????生化专题： ????肝在物质代谢中的主要作用。 抑癌基因和生长因子的基本概念及作用机制。 常用的分子生物学技术原理和应用。 基因诊断的基本概念、技术及应用。第一章蛋白质的结构与功能一、三种特殊氨基酸 除甘氨酸外均属L - -氨基酸。甘氨酸不具有不对称碳原子-手性碳。 下列氨基酸中无L 型或D A.谷氨酸 B.甘氨酸 C.半胱氨酸 D.赖氨酸 E.组氨酸 答案：B A .L -α-氨基酸 B.D -α-氨基酸 C .L -β-氨基酸

D.D -β-氨基酸 E.以上都不是 答案：A 脯氨酸 1、脯氨酸是亚氨基酸。巧记：葡萄牙葡-脯牙- 亚 2、容易使肽链形成折角。比如 -转角第二个氨基酸通常为脯氨 酸。 巧记：车被压（亚）弯（折角） 下列哪一种氨基酸容易使肽链形成折角？C A ．赖氨酸 B ．谷氨酸 C ．脯氨酸 D ．酪氨酸 解析：脯氨酸是20种氨基酸的小弟（亚氨基酸），容易弯腰。半胱氨酸 1、含有巯基（-SH ），反应能力即极性最强。 2、属于含硫氨基酸。 3、可转变成牛磺酸。 4、体内硫酸根主要来源。 A.半胱氨酸 B.丝氨酸 C.蛋氨酸 D ..鸟氨酸 含巯基/化学性质最活泼的氨基酸是天然蛋白质中不含有的氨基酸是A D 解析：巯基-SH 是体内重要的还原基团。鸟氨酸、瓜氨酸是尿素合成的中间产物。 二、氨基酸的分类： 酸性：2谷氨酸、天冬氨酸 碱性：3赖、精、组 极性中性：6丝、苏、半、蛋、谷氨酰胺、天冬酰胺 非极性脂肪族/疏水性：6甘、丙、缬、亮、异亮、脯 芳香族：3酪、苯、色 2011X -157．下列氨基酸中属于疏水性氨基酸的是： A ．缬氨酸

学习生化心得

王镜岩生物化学第三版复习心得 考完了，也终于有时间有机会为那艰苦的岁月记下点东西了~~ 考生化与分子生物学是一种挑战。我比较喜欢挑战，于是选择了生物化学与分子生物学专业。 第一眼见到王镜岩的那本赛过《辞海》的“巨作”，让我着实愣了一把：天！生化有这么多内容吗？ 但我并没有放弃。 起初我慢慢的看，看得很认真，甚至不放过一个结构式，从去年4月开始，上课的时候看（一般与考研无关的课我都不听的），在实验室边做实验边看……大概看了一个月吧，终于把糖类和脂类看完了，长嘘一口气，回顾一下自己的成果，感觉效果还真好，但同时，我忽然发现我在走一条错误的道路：一个月看两章，这套书有40章，虽然现在要上课要做实验，但看书的时间还是占了蛮多的，就按平均每月看3章计算，40章也至少要看10个月！也就是按这种方式我必须得花10个月的时间才能把这套书吃透！而这又意味着什么？10个月以后全国研究生入学考试早考完了~~~ 我开始思索其他解决方案…… 经过半个月的思考与摸索，我决定，第一遍迅速浏览是最好的。就是很简单的看，不要刻意去记，就像看小说一样看，只要知道大概讲了些什么，以后查找的时候可以知道大概在哪个位置，这就是在整体上去把握。很快，我用1个月的时间看完了这两本“工具书”。 虽然也没有记住什么，心里却还是塌实多了。 但是后来终因事情太多（当时是班干、院干兼党员，许多事情身不由己，躲不掉也不能躲；暑假又在实验室帮老师做课题研究扎扎实实用了两个月的时间），所以暂停了一段时间，本人记性不佳，所以断断续续的复习对我效果不是很好，所以在这里先奉劝各位，如果你真想把赌注压在考研上，那么，你必须抛开一切干扰，否则难如你愿！ 言归正传，继续讨论我的心得…… 第二遍正式复习已经到了9月中旬了，已没有我过多的时间去细看了。我开始以做课后练习为主的复习方式。那时我已向院里申请校外租房了（要毕业了，寝室像个网吧~根本不适合复习~），我从图书馆借了好几本生化习题集和参考书，主要有中科院几个版本的习题集、各院校联合出版的一本习题集（具体哪几个我都忘记了，需要的话我可以帮大家到图书馆再去找找看是什么书）以及各版本的生化书、分子生物学书（因为生物化学与分子生物学有许多都是相通的），习题集