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环境生物化学考试复习资料一

环境生物化学考试复习资料（一）

糖类化学

1、糖的概念：多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。

2、糖的分类：单糖、寡糖、多糖、结合糖。

3、糖的功能：a、作为能源物质b、作为结构成分c、参与构成生物活性物质

d、作为合成其他生物分子的碳源。

4、寡糖：麦芽糖、乳糖、蔗糖。（注意这三种糖的不同点，例如还原性。蔗糖是没有还原性的）。

5、典型的多糖：植物体内：纤维素动物体内：糖原。

脂类化学

1、单脂：是由各种高级脂肪酸与甘油或高级一元醇所生成的酯。

2、脂类的胜利作用：1）储存能量2）是重要的生物活性物质，如激素、第二信

使、维生素等。3）是生物细胞膜的重要结构成分，如磷脂、胆固醇等。

4）保温和保护作用

3、脂肪的结构：

4、脂肪的化学性质（掌握皂化值和碘值的计算）：1）水解和皂化：一切脂肪都能被酸、碱及脂酶水解，产生甘油和脂酸

皂化作用—脂酰甘油在氢氧化钠或氢氧化钾作用下水解生成的脂肪酸盐的反应。

皂化值—完全皂化1g油或脂所消耗的氢氧化钾毫克数

各种来源不同的油脂都有不同的皂化值，根据皂化值大小可大致估计油脂的平均相对分子量，也可用来检验油脂的质量高低。

2）氢化和卤化

氢化—不饱和脂肪在有催化剂如金属镍的影响下，其脂酸的双键上可加入H 而成饱和脂

卤化—油脂中不饱和键可与卤素发生加成作用，生成卤代脂肪酸

碘值指100克油脂所能吸收的碘的克数。

碘值可用来表示油脂的不饱和度，碘值越大，表示油脂的脂肪酸不饱和程度

越高。

3）氧化

脂类所含的不饱和脂酸与分子氧作用后，可产生脂酸过氧化物。

4）酸败

油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为“酸败”。酸败的化学本质是由于油脂水解放出游离的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮而发出臭味。

酸值—中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗的KOH的毫克数

酸值可用来检验油脂的新鲜程度

5、磷脂是由甘油、脂肪酸、磷酸及含氮碱性化合物或其他成分组成，其结构如下：

6、磷脂的特点：甘油分子中两个羟基被脂肪酸基酯化，成为疏水性的非极性尾，第三个羟基与磷酸结合，并带有一个亲水性的有机碱，因此成为亲水性的极性头。因此，磷脂是两性脂类。（亲水头部，疏水尾部）

7、生物膜的最基本成分：由脂类、蛋白质、少量糖类构成，膜脂是膜的基本骨架，膜蛋白是膜功能的主要体现者。脂类约占40%，蛋白质约占60%。

生物膜的结构：由脂类双分子层组成膜的基本骨架，脂质分子的亲水头部位于膜的两侧，而疏水尾部两两相对位于中间；蛋白质以不同程度镶嵌或贯穿其中。流动镶嵌模型：较为广泛接受的模型是流动镶嵌模型，该模型突出了膜的流动性，显示了膜蛋白的不对称性。

不对称性：膜组分的不对称分布，即构成模组分的脂质、蛋白质和糖类在膜两侧的分布都是不对称的。

流动性：膜脂和膜蛋白的运动状态，主要指脂质分子的侧向运动。

生物膜的特点：具有选择透过性，称为半透膜。

蛋白质化学

1、蛋白质中氮的含量为16%。

凯氏定氮法（计算题）：蛋白质的平均含氮量为16%,即1克N相当于6.25克蛋白质（100÷16=），由此可估算蛋白质含量。

只要测定出样品中的含氮量即可测知其蛋白质的含量。即：每克样品中含N的

克数×=蛋白质的含量

2、蛋白质的基本组成单位：氨基酸。

氨基酸的结构通式：

3、人体所需的八种必需氨基酸(掌握三字母符号)

异亮氨酸(Ile) 甲硫氨酸(Met) 缬氨酸(Val) 亮氨酸(Leu) 色氨酸(Trp) 苯丙氨酸(Phe) 苏氨酸(Thr) 赖氨酸(Lys)

谐音记忆：一家写两三本书来甲携来一本亮色书。

4、氨基酸的两性解离及等电点（能够判断氨基酸在电场中的运动方向）

AA分子中既有酸性的-COOH，又有碱性的-NH2 ，在水溶液中既能解离出H+，又能接收H+ ，因此具有两性。（酸正碱负）

在溶液中氨基酸所带正、负电荷数相等时，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。（名词解释）等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。

等电点的计算：氨基酸的等电点可由其解离基团的解离常数来确定：先写出氨基酸的解离方程，然后取两性离子两边的pK值的算术平均值，即可计算出等电点。

5、在弱酸性溶液中，氨基酸与水合茚三酮溶液一起加热生成紫色的物质并放出CO2。

6、蛋白质的一级结构：一级结构是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，是由氨基酸通过肽键和二硫键相连而成。

蛋白质的一级结构包括：(1)组成蛋白质的多肽链数目.(2)多肽链的氨基酸顺序，(3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。

★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。

肽键是蛋白质分子中氨基酸残基的主要连接方式。

7、蛋白质的二级结构：α–螺旋、β–折叠、β-转角、无规卷曲。

α–螺旋的特点：α–螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构，蛋白质中的α–螺旋几乎都是右手的；多肽主键绕中心轴螺旋上升，每圈个氨基酸残基，沿螺旋方向上升;相邻两圈螺旋之间靠肽键中C＝O和-NH形成许多链内氢键，是稳定α－螺旋的主要作用力；氨基酸残基的侧链伸向外侧。

β–折叠的特点：β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。

①在β-折叠中，α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为.

②β-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链间氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。β–折叠可分为两种：一种是平行式，一种是反平行式。

8、蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括疏水键、氢键、盐键以及范德华力。

9、两个或两个以上亚基通过次级键相互作用而形成蛋白质的复杂空间结构称为四级结构。

10、蛋白质的酸碱性（判断蛋白质的带点状况和泳动情况）：在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。

蛋白质分子中具有可解离基团，分别可以使其带上正、负电荷，因此蛋白质也具有两性，在电场中也可以电泳。可以利用等电点对蛋白质进行分离提纯。

11、蛋白质亲水胶体具有稳定性，是由于：一、表面电荷二、水化膜

一是蛋白质颗粒在一定的pH条件下带有相同的电荷，因而颗粒有静电排斥力；二是蛋白质表面具有很多极性基团，可与极性水分子缔合，形成所谓水化膜。

12、蛋白质沉淀的常用方法：盐析、有机溶剂沉淀法、重金属盐沉淀法、生物碱试剂和某些酸类沉淀法、加热变性沉淀法。其中，盐析不会引起蛋白质的变性。

13、蛋白质的变性：天然蛋白质分子由于受各种物理、化学因素的影响，空间结构被破坏，理化性质和生物学性质改变，但一级结构不破坏，这种现象称为蛋白质的变性作用。

蛋白质变性的特点：蛋白质分子的次级键及二硫键被破坏，使其空间结构发生变化。不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。

蛋白质的复性：当蛋白质变性程度较轻时，如果去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这种变化称为复性

14、蛋白质在远紫外光区有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰。

核酸化学

1、核酸的类别与生物功能：

根据RNA的功能，可以分为mRNA、tRNA和rRNA三种。

mRNA (信使RNA)：它的功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地–核糖核蛋白体。mRNA是蛋白质合成的模板。

tRNA (转运RNA)：它在蛋白质生物合成中起翻译氨基酸信息，并将相应的氨基酸转运到核糖核蛋白体的作用。

rRNA (核糖体RNA)：是核糖核蛋白体的主要组成部分。

3、核酸的基本组成单位：核苷酸。

核苷酸的组成：磷酸、戊糖、碱基。

核酸中有5种碱基：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤(G)、尿嘧啶（U）、胸腺嘧啶（T）、胞嘧啶（C）。

4、核酸的一级结构：多聚核苷酸是通过一个核苷酸的C3’-OH 与另一分子核苷酸的5’-磷酸基形成3’,5’-磷酸二酯键相连而成的链状聚合物。

一级结构是指其核苷酸的排列顺序。

DNA的双螺旋模型：1、DNA的双链是反向平行的2、两条链绕同一轴形成右手双螺旋，直径2nm 3、双螺旋每周10个碱基对，上升，并形成大沟和小沟4、核糖-磷酸骨架位于双螺旋的外侧，而碱基位于内侧。5、两条链上的碱基遵循互补配对原则：其中A=T, G≡C，因此A+G=T+C

双螺旋结构的稳定因素：一是氢键:A=T, G≡C。二是碱基堆积力（疏水相互作用及范德华力）由芳香族碱基π电子间的相互作用引起的，能形成疏水核心，是稳定DNA最重要的因素。三是离子键等:环境中带正电荷的Na+、K+、Mg2+、Mn2+等离子，可与磷酸基团结合，消除静电斥力，稳定结构。

5、tRNA的二级结构是三叶草形，三级结构是倒L形。mRNA：真核细胞mRNA 的3’-末端有一段长达200个核苷酸左右的聚腺苷酸(polyA)，称为“尾结构”，5’-末端有一个甲基化的鸟苷酸，称为“帽结构”。rRNA的二级结构是三叶草形的。

6、核酸的性质：（1）DNA对碱稳定，而RNA被稀碱水解。（2）紫外吸收性质：核酸中的嘌呤、嘧啶环的共轭体系强烈吸收260nm—290nm波段紫外光，其最高吸收峰接近260nm。

7、核酸的变性：核酸变性指核酸双螺旋区碱基对间的氢键断裂，空间结构破坏，

形成单链无规则线团状态的过程。

变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构(碱基顺序)保持不变。

复性：变性后的DNA，当导致变性的因素消除后，因变性而分开的两条单链再聚合成原来的双螺旋，其原有性质可得到部分恢复，这就是DNA的复性（renaturation）或退火。

增色效应：核酸变性后，260nm的紫外吸收值明显增加，称增色效应。同时粘度下降、浮力密度升高、生物学功能部分或全部丧失，这些性质可用于判断核酸的变性程度。

减色效应：核酸复性时，紫外吸收降低，由于核酸复性而引起紫外吸收降低的现象，称之减色效应。

DNA变性时紫外吸收的增加量达到最大增加量一半时的温度值称熔解温度(Tm) 影响Tm的因素：1）G-C的相对含量：（G+C）% =（Tm —）×

（2）介质离子强度低，Tm低。（3）高pH下碱基广泛去质子而丧失形成氢键的能力。（4）变性剂如甲酰胺、尿素、甲醛等破坏氢键，妨碍碱基堆积，使Tm下降。

酶化学

1、酶的概念：酶是由一类由活细胞产生的，具有催化活性和高度专一性的以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

2、酶作为生物催化剂的特性：（1）作用条件温和（2）催化效率高（3）高度专一性（4）受调控

3、酶的组成：（1）按酶的组成分类：单纯酶、结合酶。

（2）根据蛋白质分子的特点和分子大小又把酶分为三类：单体酶、寡聚酶、多酶体系。

结合酶：全酶：由酶蛋白和辅助因子结合而成的有活性的复合物叫全酶。全酶的蛋白质部分及辅助因子单独存在都没有催化活性。

4、国际上通用的系统分类法是以酶所催化的反应为基础，共分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。

5、活性部位（活性中心）：酶分子中能与底物结合并起催化反应的空间部位称为酶的活性中心。活性部位包括：结合部位、催化部位。

结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域，它决定酶的专一性。

催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位，它决定所催化反应的性质。

6、酶作用专一性机制—诱导契合学说

酶的构型与底物并不吻合，当底物和酶接触时，诱导酶分子的构象变化，使活性部位上的有关基团正确排列和定向，进而使酶和底物契合而结合成中间产物，引

起底物发生反应。

7、酶作用高效性的机制：共价催化、酸碱催化。

共价催化：某些酶可以与底物生成不稳定的共价中间产物，这个中间产物很容易变成过渡态，因而反应活化能大大降低，从而提高了反应速度。

酸碱催化：酸碱催化剂是催化有机反应的最普遍、最有效的催化剂。

酸碱催化剂有两种：一是狭义的酸碱催化，即H+ 和OH- ，由于酶反应的最适pH值一般接近于中性，因此H+ 和OH- 的催化在酶反应中的重要性极有限。另一种是广义的酸碱催化剂，指的是质子供体及质子受体。

酶活性中心上有的基团是质子供体，有的为质子受体，均可进行催化作用。

8、酶促反应速度是指单位时间内底物的消耗量或产物的增加量，以反应的初速度表示。

9、米氏常数的物理学意义（作业题）：Km被称为米氏常数，当V=1/2Vmax时，Km=[S]，因而Km是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。米氏常数为浓度单位，一般用mol/L或mmol/L表示。

Km为酶的特征物理常数。只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。

10、影响反应速度的因素有：底物浓度、酶浓度、温度、pH 值、激活剂、抑制剂等

抑制剂对酶催化反应速度的影响：凡能使酶的催化活性下降甚至完全丧失，但不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。

根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，可将其分为两大类：

不可逆抑制剂：以牢固的共价键与酶的必需基团结合使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去。

可逆抑制剂：以非共价键与酶结合，可用透析法除去抑制剂恢复酶活力。

根据抑制剂与底物的关系，可逆抑制剂又分为三种类型：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂。

11、竞争性抑制剂：有些抑制剂能和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。这种作用称为竞争性抑制作用。

特点：①抑制剂与底物结构相似，都与酶的同一位点结合

②可通过增加底物浓度来减轻或解除竞争性抑制作用。

③Km增大,Vmax不变.

12、非竞争性抑制：有些抑制剂与酶结合后，并不妨碍再与底物结合，但所形成的酶—底物—抑制剂三元复合物(ESI)不能进一步转变为产物，这种抑制叫非竞争性抑制剂。

特点：①Km不变，最大反应速度Vmax降低

②不能通过增加底物浓度来减轻或解除非竞争性抑制作用

13、反竞争性抑制：酶与底物结合后才能与抑制剂结合，复合物不能生成产物。特点：使Km和最大反应速度Vmax都变小。

14、

15、酶是生物活性物质，全部操作应在低温（0～5℃间）下进行，有时需加少量的EDTA除去金属离子避免其对酶的抑制，或加少量疏基乙醇防止酶蛋白巯基被氧化而失活。（低温操作）

16、酶活的计算（作业题）。酶活力是指酶催化一定反应的能力。

国际单位(IU)是指在温度25℃，其它条件均为最适条件下，1分钟内转化1μmol 底物所需的量。

比活力是指每毫克酶蛋白所具有的酶活力，一般用酶活力单位∕毫克酶蛋白表示。比活力愈高，表明酶愈纯。

糖代谢

1、多糖必需水解为单糖才能被生物体吸收。

2、葡萄糖的无氧酵解（EMP)：糖酵解是指在胞浆中酶将葡萄糖降解为丙酮酸并产生ATP的过程。糖酵解在细胞液中进行。

糖酵解的反应过程：1 己糖的磷酸化2 磷酸己糖的裂解3 ATP和丙酮酸的生成1）第一阶段：葡萄糖→ 1, 6-二磷酸果糖

2）第二阶段：1, 6-二磷酸果糖→? 3-磷酸甘油醛

3）第三阶段：3-磷酸甘油醛→? 2-磷酸甘油酸

4）第四阶段：2-磷酸甘油酸→丙酮酸

无氧条件下，利用丙酮酸接受酵解过程中产生的NADH使NADH重新氧化为

NAD+，丙酮酸被还原为乳酸。乳酸是糖无氧酵解的最终产物。

3、糖酵解的意义：1．糖酵解在生物体中普遍存在，是有氧呼吸和无氧呼吸的共同途径。2．机体供能的应急方式，而且红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能；

3．糖酵解途径的中间产物可作为合成其他物质的原料，在体内物质转化中起着枢纽作用。

4 .糖酵解途径中,除了己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶所催化的反应以外,其余反应均可逆转, 为非糖物质合成糖提供了基本途径。

4、糖酵解的调控：糖酵解途径中有三步反应不可逆, 分别由己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化，这三种酶调节着糖酵解的速度,以适应细胞对ATP和合成原料的需要。

磷酸果糖激酶是糖酵解中最重要的调节酶,酵解速度主要决定于该酶活性,因此它是一个限速酶。

（1）己糖激酶：G-6-P是该酶的别构抑制。ADP（－）；ATP、Pi（+）

（2）磷酸果糖激酶：是糖酵解中最主要的调节酶调节方式：

能荷调节：高ATP抑制活性，AMP可逆转这种抑制；

柠檬酸调节：可通过增加ATP的方式对该酶进行抑制

2，6-二磷酸果糖调节：可消除ATP对该酶的抑制效应，是该酶有效的别构激活剂

（3）丙酮酸激酶：F-1,6-2P（+）;长链脂肪酸、乙酰CoA、ATP、丙氨酸（-）

5、丙酮酸脱羧

丙酮酸脱氢酶3种单体酶包括：丙酮酸脱羧酶（E1）硫辛酸乙酰移换酶（E2）二氢硫辛酸脱氢酶（E3）

6、三羧酸（TCA）循环（具体的反应过程见课本P114）

三羧酸循环(Tricarboxylic Acid Cycle)是指乙酰CoA通过一个包括三羧酸和二羧酸的循环而逐步氧化分解生成CO2的过程，又称为柠檬酸环或Krebs环，简称TCA循环。反应在线粒体中进行。

1.乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合，生成柠檬酸，不可逆。

柠檬酸合成酶是TCA循环特有的酶，又是TCA循环的第一个限速酶。

2.柠檬酸异构化生成顺乌头酸

3. 顺乌头酸生成异柠檬酸

4.异柠檬酸氧化脱羧，生成α-酮戊二酸

5. α-酮戊二酸氧化脱羧，生成琥珀酰辅酶

6.琥珀酰CoA分解，生成琥珀酸和GTP / ATP

7.琥珀酸脱氢，生成延胡索酸CO2

8.延胡索酸水化，生成苹果酸

9.苹果酸脱氢，生成草酰乙酸

TCA循环终产物有：2CO2 3NADH、1FADH2、1GTP

7、TCA循环特点：1）在有O2条件下运转，是生成ATP的主要途径；

2）循环中有4次脱氢，生成3 NADH，1 FADH2；

3）1次底物水平磷酸化生成1GTP

4）循环一周产生2分子CO2；

5）限速酶有：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体；CO2来自草酰乙酸而不是乙酰CoA，但表观上是氧化了1分子乙酰CoA；

8、三羧酸循环的生理意义

1）TCA 循环是体内糖、脂肪、蛋白质分解的最终代谢通路；

2）是生物体能量的主要来源。

3）是体内三大物质代谢联系的枢纽

4）可为其他合成代谢提供小分子前体。

9、TCA循环的代谢调节

调节控制TCA循环的速度，有三个调控酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶系。其速度主要取决于细胞对ATP的需求。

1、柠檬酸合成酶

关键的限速酶，其活性受ATP、NADH、琥珀酰CoA的抑制。草酰乙酸和乙酰CoA浓度较高时，可激活该酶。

2、异柠檬酸脱氢酶

ATP是其抑制物，ADP是该酶的激活剂，NADH抑制酶活性

3、a-酮戊二酸脱氢酶系

其活性受ATP、NADH、琥珀酰CoA的抑制

10、磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径(PPP）：是指在细胞质内进行的一种将葡萄糖直接氧化降解的酶促反应过程。也称为已糖磷酸支路(hexose monophosphate pathway，HMP)或葡萄糖直接氧化途径。

反应进行的场所：细胞质产物：磷酸戊糖和NADPH

11、HMP途径的反应阶段（具体反应过程见课本119）

1）葡萄糖的直接氧化脱羧阶段—产生2NADPH

2）非氧化的分子重排阶段

12、磷酸戊糖途径的生理意义

1）．HMP途径生成核糖，为体内许多重要有机物的合成提供原料。

2）．生成的NADPH，为细胞的合成代谢提供还原力。

3）．非氧化重排阶段的酶类及所形成的各种单糖与光合作用中的酶及中间产物相同，因而HMP途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。4）．证明了机体里的4C、5C、7C糖的存在，并在机体内可代谢利用。5）．作为TCA、EMP途径的辅助性通路。

13、各过程产能情况

糖酵解：每一分子葡萄糖酵解产生2×2ATP，自葡萄糖变成1,6-二磷酸果糖，要消耗2ATP，所以净产生2ATP，此外，还有2NADH ，如经彻底氧化可产生2×3=6ATP。所以最后产生8ATP。

TCA循环：乙酰CoA经TCA循环共产生12ATP

一分子葡萄糖彻底氧化分解的产能情况：

一分子3—磷酸甘油醛完全氧化产生20ATP。

脂肪分解代谢

1、生物体内的脂肪需经酶促水解生成甘油和脂肪酸，才能被细胞吸收利用，催化脂肪水解的酶叫脂肪酶。

2、1甘油的分解代谢过程中生成1个3—磷酸甘油并产生1个NADH2，消耗1ATP。所以1甘油代谢过程中共产生2ATP。

1甘油经彻底氧化分解能产生22ATP。

3、脂肪酸的分解—β-氧化： -氧化场所：线粒体中进行。

基本过程：脂酰CoA在线粒体中进行氧化分解，每进行一次β-氧化需经过脱氢、水化、再脱氢、硫解4步反应，生成一个乙酰辅酶A 和少2个C原子的脂酰辅酶A，如此反复，直至脂酰CoA全部变成乙酰CoA，这一过程在线粒体基质中完成。

4、β－氧化降解的特点：1）是脂肪酸分解的一条主要代谢途径；

2）脂肪酸在细胞质中被活化成脂酰CoA时要消耗2个高能键；

3）β－氧化酶系在线粒体基质中；4）每个循环由脱氢、加水、脱氢、硫解四步反应组成。

5、β－氧化的产能情况：β－氧化每个循环产生1 FADH2 和1NADH，经彻底氧化可产生（2+3）ATP

软脂肪酸（16 C ）彻底氧化的产能情况：脂肪酸活化时消耗2个高能键，

相当于2ATP，16个碳的脂肪酰CoA 要经过7次β－氧化，共产生8个乙酰CoA，1个乙酰CoA经TCA循环彻底氧化产生12个ATP，软脂酸(16C)经β-氧化、TCA 循环和氧化磷酸化共产生5×7 + 12×8- 2=129个ATP 。

6、酮体的代谢

脂肪酸β-氧化产物乙酰CoA,在肌肉中进入三羧酸循环，然后在肝细胞中可形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮这三种物质统称为酮体。

酮体的声场在肝细胞内，而分解在肝细胞外进行。

氨基酸代谢

1、蛋白酶的分类

按其分布分类：胞内蛋白酶、胞外蛋白酶。

按其来源分类：动物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶。

按酶作用的最适pH值分类：酸性蛋白酶、中性蛋白酶、碱性蛋白酶。

按其酶切位点分类：肽链外切酶、肽链内切酶、二肽酶。

二肽酶只水解二肽，这些肽酶对不同氨基酸形成的肽键有专一性。

2、脱氨基作用（氧化脱氨基作用）：基酸在酶的催化下，氧化生成相应的α-酮酸，同时释放出游离氨，这一过程称为氧化脱氨基作用。

催化这一反应的酶有两大类：

3、转氨作用：体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。人体重要的转氨酶是谷草转氨酶（GOT

CO2、NH3与鸟氨酸作用合成瓜氨酸（在线粒体中进行）B.瓜氨酸与天冬氨酸作用产生精氨酸（在细胞液中进行）C.精氨酸被精氨酸水解酶水解后放出尿素，并形成鸟氨酸成一循环。（在细胞液中进行）

8、尿素合成的特点1）、合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行2）、合成1分子尿素需消耗3分子ATP，4个高能磷酸键3）、尿素合成过程前两步即氨甲酰磷酸和瓜氨酸的合成在线粒体中完成，有利于将氨严格控制在线粒体中，防止其扩散进入血液引起氨中毒4）、精氨琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶5）、尿素循环中形成的延胡索酸使尿素循环与TCA密切联系6）、形成1分子尿素可清除2分子氨和1分子CO2。尿素是无毒中性物，形成尿素不仅可以解除氨的毒性，还可减少体内CO2溶于血液产生的酸性。

9、肝脏解毒的方式：①尿素循环②合成谷氨酰胺和天冬酰胺；

生物氧化

1、生物氧化（biological oxidation）：有机物在生物体内进行氧化分解，最终生成CO2和H2O并释放能量的过程，也称为细胞呼吸。

2、生物氧化的特点

1.生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，

中性pH和常温）。

2.氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的

发生。

3.水是许多生物氧化反应的氧供体。通过加水脱氢作用直接参与了氧化反

应。

4.在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来

的氢质子和电子，通常由各种载体，如NADH等传递到氧并生成水。

5.生物氧化是一个分步进行的过程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反应

的产物都可以分离出来。这种逐步进行的反应模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能量利用率。

6. 生物氧化释放的能量，通过与ATP 合成相偶联，转换成生物体能够直接

利用的生物能ATP 。

3、呼吸链（电子传递链）：在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。呼吸链又称电子传递链，是由一系列的递氢体和递电子体按一定的顺序组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP 生成。

4、根据接受氢的初始受体不同，典型的呼吸链有两种：NADH 呼吸链和FADH2呼吸链。（具体过程见课本138）

（1） NADH 氧化呼吸链

（2）琥珀酸（FADH2）氧化呼吸链

5、（1

）NADH 氧化呼吸链（2）琥珀酸氧化呼吸链

6、电子传递抑制剂能够在呼吸链某一特定部位阻断电子传递。用不同的抑制剂进行实验，可以确定呼吸链中各种传递体的排列顺序。

①鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素：阻断电子从NADH 到辅酶Q 的传递。鱼藤酮是极毒的植物物质，可作杀虫剂。

②抗霉素A ：从链霉菌分离出的抗生素，抑制从细胞色素b 到c1的传递。 ③氰化物、叠氮化物、CO 、H2S 等，阻断由细胞色素aa3到氧的传递。

7、与生物氧化相伴而发生磷酸化作用，利用生物氧化过程中释放出的自由能驱动ADP 磷酸化形成ATP 的过程——氧化磷酸化作用

根据生物氧化的方式，生物体内ATP 生成有两种方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化（电子传递磷酸化）。

8、P/O 比值：是指在电子传递体系磷酸化中，每消耗1mol 氧原子时所消耗的无机磷酸的摩尔数。即一对电子通过呼吸链传递至氧所产生的ATP 分子数。（会判断加入某种抑制剂后的P/O 比） NADH Fe-S CoQ Cyt b 12CoQ Cyt b c c 32 FAD （琥珀酸

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

生物化学复习重点

第二章蛋白质 1、凯氏定氮法：蛋白质含量＝总含氮量－无机含氮量）×6.25 例如：100%的蛋白质中含N 量为16%，则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构，可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。按照R 基的极性，可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷（1）一般物理性质无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。氨基酸等电点的确定：酸碱确定，根据pK 值（该基团在此pH 一半解离）计算：等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

（2）化学性质 ①与水合茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm （黄色）定量测定（几μg）。 ②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应：形成黄色的DNP-氨基酸，用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸，又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯（DNS-Cl，又称丹磺酰氯）也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应：多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应，生成PTC-蛋白质，用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构线性肽链，书写时规定N端放在左边，C端放在右边，用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来，如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始，连续读出氨基酸残基的名称，除C端氨基酸外，其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”，如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时，可将氨基酸组成写在括号中，并以逗号隔开，如（Ala，Cys2，Gly），表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成，但氨基酸序列不清楚。由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构（一）蛋白质的一级结构（化学结构）一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。（二）蛋白质的二级结构（1）α-螺旋（如毛发）结构要点：螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。（2）β-折叠结构（如蚕丝）（3）β-转角（4）β-凸起（5）无规卷曲（三）蛋白质的三级结构（如肌红蛋白）（四）蛋白质的司机结构（如血红蛋白） 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定氨基酸组成的分析： ?酸水解：破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解：Trp保持完整，其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定：

生物化学考试辅导资料

生物化学考试辅导资料一.考试内容精要一、蛋白质的生物学功能(了解即可) 蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命，生物体结构越复杂，其蛋白质种类和功能越繁多，其主要的生物学功能是：（一）催化和调节能力某些蛋白质是酶，催化生物体内的物质代谢反应。某些蛋白质是激素，具有一定的调节功能，如胰岛素调节糖代谢、体内信号转导也常通过某些蛋白质介导。（二）转运功能某些蛋白具有运载功能，如血红蛋白是转运氧气和二氧化碳的工具，血清白蛋白可以运输自由脂肪酸及胆红素等。 (三）收缩或运动功能某些蛋白质赋予细胞与器官收缩的能力，可以使其改变形状或运动。如骨骼肌收缩靠肌动蛋白和肌球蛋白。（四)防御功能如免疫球蛋白，可抵抗外来的有害物质，保护机体。（五）营养和储存功能如铁蛋白可以储存铁。 (六）结构蛋白许多蛋白质起支持作用，给生物结构以强度及保护，如韧带含弹性蛋白，具有双向抗拉强度。（七）其他功能如病毒和噬菌体是核蛋白，病毒可以致病。二、蛋白质的分子组成（一）元素组成组成蛋白质分子的主要元素有碳、氢、氧、氮、硫。有些还含有少量磷或金属元素。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，且蛋白质是体内的主要含氮物，因此可以根据生物样品的含氮量推算出蛋白质的大致含量。（二）氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位，存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）即左旋氨基酸，因为甘氨酸无手性碳原子(与四个不同的原子或基团相连的碳原子)，大多数有手性碳原子的是手性分子，手性分子有旋光活性。根据它们的侧链R的结构和性质可分为四类： 1．非极性疏水性氨基酸：这类氨基酸的特征是在水中的溶解度小于极性氨基酸。 2极性中性氨基酸：这类氨基酸的特征是比非极性氨基酸易溶于水，且羧基数等于氨基数，故为中性氨基酸，但因为羧基电离能力较大，故其实际上具有弱酸性。 3．酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。这两种氨基酸都含有两个羧基，在生理条件下带负电，故为酸性氨基酸。 4．碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。这类氨基酸在生理条件下带正电，故为碱性氨基酸。还需要记住这20种氨基酸的英文缩写符号，尤其是三字符号，并且这四种类别的氨基酸中还有几种特殊的氨基酸，也需记住它们的独特特征。芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸分子中含有芳香环含硫氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸分子中含硫元素，甲硫氨酸也叫蛋氨酸。亚氨基酸：脯氨酸，其氨基处于环中，为亚氨基酸支链氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，这三种均含有支链其中有八种氨基酸人体内不能自身合成，必须从食物中获得，称为必需氨基酸，它们是缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。三、氨基酸的理化性质（一）两性电离及等电点氨基酸分子中含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一pH值的溶液中氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势与程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。这里有一个等电点的计算问题： 1侧链R为非极性基团或虽为极性但不解离的，此种氨基酸的等电点主要由α-氨基和α-羧基的解离常数的负对数pK1，pK2决定，pI=1/2(pK1+pK2) 2侧链基团可以解离，则由α-氨基，α-羧基及R基团解离情况共同决定，只需写出电离式，取其兼性离子两边的pK值的平均值即可。如赖氨酸其电离式为：

生物化学考试重点

一、糖类化学 1、糖的概念与分类糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物多糖是由多个单糖分子缩合而成。多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖：淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱）脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

生物化学试题及复习资料

一、名词解释二、选择题（每题1分，共20分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（） A：疏水键；B：肽键： C：氢键；D：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（）。A：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部；B：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部；C：疏水基团与亲水基团随机分布； D：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（） A：A+G；B：C+T： C：A+T；D：G+C。 4、DNA复性的重要标志是（）。 A：溶解度降低； B：溶液粘度降低； C：紫外吸收增大； D：紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是（）。 A：升高反应活化能； B：降低反应活化能； C：降低反应物的能量水平； D：升高反应物的能量水平。 6、非竟争性抑制剂对酶促反应动力学的影响是（）。 A：Km增大，Vm变小； B：Km减小，Vm变小； C：Km不变，Vm变小； D：Km与Vm无变化。 7、电子经FADH2呼吸链交给氧生成水时释放的能量，偶联产生的ATP数为（） A：1；B：2；C：3；D：4。8、不属于呼吸链组分的是（） A：Cytb；B：CoQ；C：Cytaa3；D：CO2。 9、催化直链淀粉转化为支链淀粉的是（）A：R酶；B：D酶； C：Q酶；D：α—1，6糖苷酶 10、三羧酸循环过程叙述不正确的是（）。A：循环一周可产生3个NADH、1个FADH2、1个GTP； B：可使乙酰CoA彻底氧化； C：有两步底物水平磷酸化； D：有4—6碳的羧酸。 11、生物体内脂肪酸氧化的主要途径是（）。A：α—氧化；B：β—氧化； C：ω—氧化；D：过氧化。12、脂肪酸从头合成途径不具有的特点是（）A：利用乙酰CoA作为活化底物； B：生成16碳脂肪酸； C：需要脂肪酸合成本科系催化； D：在细胞质中进行。 13、转氨酶的辅酶是（） A：FAD；B：NADP+； C：NAD+；D：磷酸吡哆醛。 14、氨基酸分解的主要途径是（）。 A：氧化脱氨基作用；B：裂解作用； C：脱氨基作用；D：水解作用。 15、合成嘌呤环的氨基酸是（）。 A：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酸； B：甘氨酸、天冬氨酸、谷氨酰胺； C：甘氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺； D：蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酸。 16、植物体的嘌呤降解物是以（）形式输送到细嫩组织的。 A：尿酸；B：尿囊酸； C：乙醛酸；D：尿素。 17、DNA复制方式为（）。 A：全保留复制； B：半保留复制； C：混合型复制； D：随机复制。 18、DNA复制时不需要下列那种酶（）。 A：DNA聚合酶； B：引物酶； C：DNA连接酶； D：RNA聚合酶。 19、细胞内编码20种氨基酸密码子总数为（）A：16；B：64；C：20；D：61。20、mRNA在蛋白质合成重要性在于携带有（）A：遗传密码； B：氨基酸； C：识别密码子的结构； D：各种蛋白质因子的结合部位。三、填空题（每空1分，共20分）。 1、蛋白质在等电点时，溶解度最（），导电性最（）。 2、米氏常数值大时，酶与底物的（）小；酶作用于不同底物，其米氏常数（），其中米氏常数值最小的称为（）。 3、生物氧化是（）在细胞中（），同时产生（）的过程。 4、麦芽糖是（）水解的中间产物。它是

生物化学重点总结期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸（含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点所有氨基酸都处于电离状态。在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ）等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途由a-氨基参加的反应（1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。（2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。（3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。（4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。（5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。由a-氨基和羧基共同参加的反应（1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。（2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

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第二章糖类化学 1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合物。 2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。 3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型. 4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而成。 5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。 6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。 7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。 8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间识别和生物分子识别。第三章蛋白质 1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。 2.大多数蛋白质的含氮量接近16% 3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。 4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。 5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。 6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。 7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基酸。 8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。 9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬酰胺。 10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸 11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸 12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中

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第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

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第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋白质变性有机溶剂沉淀：不会变性重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基酸、二肽不可以）第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构

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一。核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（ deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。 DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。一级结构的走向的规定为5′→3′。 DNA 的双螺旋模型特点：两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。 ?磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律） ?螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nm DNA 的双螺旋结构稳定因素 ? 氢键 ?碱基堆集力 ?磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和 DNA 的双螺旋结构的意义该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。 DNA 的三级结构在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构. RNA 类别： ?信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用； ?核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所； ?转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。 rRNA 的分子结构特征：? 单链，螺旋化程度较tRNA 低 ? 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能

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第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

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绪论掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些蛋白质的结构与功能掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系核酸的结构与功能掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。第三章酶掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。第四章糖代谢掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

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什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。比较蛋白质的沉淀与变性蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。简述体内、外物质氧化的共性和区别共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。试述生物体内ATP的生成方式生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

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