生化课件
1、非蛋白氨基酸不组成蛋白质的氨基酸结构复杂，氨基有的在α位，有的在β位，还有的在γ位(鸟氨酸、β-丙氨酸、γ-氨基丁酸)构型有的为L型，有的为D型（L-氨基酸、D-氨基酸）功能各不相同鸟氨酸参与鸟氨酸循环，γ--氨基丁酸是神经递质。
2、蛋白质一级结构（primary structure）：蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键位置特点：基础结构，稳定结构
3. 测定蛋白质一级结构的一般步骤1）测定蛋白质分子中的多肽链数目2）拆分蛋白质分子的多肽链3）测定多肽链的氨基酸组成4）测定多肽链的C端和N端残基5）断裂多肽链内的二硫键6）用两种以上的方法将多肽链断裂为数个肽段7）测定个肽段的氨基酸顺序8）用拼版法确定多肽链的氨基酸排列顺序9）确定肽链间的二硫键
4. 蛋白质一级结构测定的常用方法1）末端残基的测定N-端残基的测定：丹磺酰氯（DNS）法该法原理与二硝基氟苯（DNFB）法（又称为Sanger法、DNP法）相同，但因其产物由强烈的荧光，因此灵敏度要高100倍另外还有苯异硫氰酸酯（PITC）法（又叫Edman法）和氨肽酶法C-端残基的测定：肼解法混合产物中加入苯甲醛则与氨基酰肼生成沉淀，只有C-端氨基酸是可溶的，这个氨基酸可用Sanger法测定。另外，还有还原法和羧肽酶法2）二硫键的断裂与巯基的保护3）多肽链的断裂：至少要用两种不同的方法常用的方法有酶法和化学法酶法：用不同的蛋白酶水解同一肽链，得到不同的肽段，常用的蛋白酶及其专一性为：胰蛋白酶（羧基端为Lys和Arg的肽键）胰凝乳蛋白酶(羧基端为Phe、Trp和Tyr 的肽键) 胃蛋白酶(肽键两端为疏水氨基酸) 嗜热菌蛋白酶(羧基端为Leu、Ile、Trp、Tyr、Phe、Val、Met等疏水性强的氨基酸) 化学法：常用的是溴化氰法，溴化氰可专一性的断裂Met羧基形成的肽键4）肽段氨基酸顺序的测定：常用的是Edman法，该法可逐个降解氨基酸残基，逐个进行分析。现在有多种改进方法，如DNS-Edman法等。这些方法已经用于蛋白质顺序自动分析仪。肽段氨基酸顺序可自动测定5）多肽链氨基酸顺序的确定：拼版法
5.蛋白质的二级结构(secondary structure)在规则氢键指导下，局部主肽链在空间的排列1).螺旋（helix）其中n表示上升一圈的氨基酸残基数，s表示氢键形成的环中所含的原子数，R或L表示螺旋的旋转方向2).β－折叠片（β－pleated sheet）β－折叠有平行和反平行两种，周期是两个残基。平行的每个重复周期为0.65nm ，反平行的重复周期为0.7nm。3).回折（reverse turn）或称转角（turn）β－转角有4个氨基酸残基组成，形成一个氢键，有三种类型γ－转角两种后者由3个残基组成，形成两个氢键。4).β—发夹（β－hairpi n）它是由一条构象伸展的肽链弯曲，彼此靠近并呈反向平行的发夹状结构，包含10或11个氨基酸残基，两条等长的肽段依靠1～6个氢键连接起来。5.)无规则卷曲（random coil），这是一种没有一定规律的结构，但是又是蛋白质执行功能的结构部位6).三股螺旋（triple-stranded helix）存在于胶原蛋白中的一种特殊结构。胶原蛋白分子由三条分子量约为120 000的肽链组成。每条肽链形成左手螺旋，但内部没有氢键，三条这样的螺旋又形成右手三股螺旋。肽链间借助Gly残基的肽键之间形成氢键交联在一起，是一种超螺旋结构7).β––突起（β?bulge）在β－折迭结构中片层出现弯曲，使局部肽链之间不是平行结构，形成了某一肽链在β－折迭片层上的突起，因而得名
6、蛋白质的超二级结构（super secondary structure）指相邻二级结构单元按一定规律组合，形成空间上可以区别的结构单位。主要涉及α螺旋和β－折迭的组合与排布。类型：1.卷曲的卷曲α—螺旋（αα，coiled-coil α?helix），是由两股或三股右手α－螺旋缠绕形成的紧密的左手超螺旋，螺旋间靠非极性侧链基团相互作用。主要存在于α－角蛋白、肌球蛋白等纤维蛋白中。2.βXβ单元：两段平行的β?折迭借助一个二级结构单元连接组成 3.β??迂回（β-meanter）由几个相邻反平行的β－折迭互相结合，中间由短链 4.回型拓扑结构（Grey Keytopology）5.β－折迭桶（β－barrel）是大的β－折迭片层发生扭曲，最后卷曲成桶状的结构，其β－折迭可以是平行的，也可以是反平行的。6.α－螺旋－回折－α螺旋
（α?helix-turn-α?helix）这是两个α螺旋经一个回折连接起来的结构，两个螺旋互呈一定的角度，这种结构在基因调节因子中常见。
7、蛋白质的结构域（doman ）指蛋白质一条多肽链上出现的紧密的、相对独立的区域。1）α－螺旋结构域即在结构域中只有α－螺旋而无β－折叠，如噬菌体Τ4溶菌酶结构域2 2）β－折叠结构域即结构域中只有β－折叠而无α－螺旋，如免疫球蛋白轻链的两个结构域等3）α+β结构域这种结构域中两种二级结构单元都存在，并且二者是随机出现的。如木瓜蛋白酶结构域2、弹性蛋白酶的两个结构域。4）α/β结构域.这种结构域中两种二级结构单元都存在，但是这两种二级结构单元是有规律的交替出现。如丙酮酸激酶结构域1。5）无规则卷曲结构域这种结构域中既无β－折叠，也无α－螺旋，只有无规则卷曲。如金属硫蛋白等。6）β－回折结构域这种结构域中只有β－回折。
8.结构域间的结构关系：从空间结构看结构域之间有的只是通过一条柔软的肽链连接，而有的接触面比较大。从一级结构上看，每个结构域在一级结构上都是连续的，即结构域之间只是通过一条肽链连接的。
9.结构域与蛋白质的结构、功能的关系：1)结构的形成：一条长的肽链现形成几个结构域，再进一步形成完整构象在动力学上是十分合理的。2)构象变化：结构域间的单链结合可使结构域在相对较大的范围内相对运动有利于蛋白质充分发挥功能。如柠檬酸合成酶。3)功能单位：不同的结构域往往有不同的功能，从而完成结合底物、催化反应、亚基间的相互作用4)折叠单位：在新生肽形成特定空间结构过程中发挥作用，已经初步证实，肽链是现形成结构域，然后再形成三级结构。5)与内含子的关系：结构域与基因中的内含子是一致的。如玉米、大豆的肌动蛋白的基因含3个内含子和4个外显子，其中两个外显子很小，一个中等，一个大；两个小的外显子形不成结构域，中等的和大的形成一大一小两个结构域。
10、蛋白质的三级结构（tertiary structure）指蛋白质分子中全部原子的空间排列。球蛋白都具有三级结构。特点1)球状蛋白往往利用各种结构单元折叠成紧密的球状结构，各种结构单元所占的比例与蛋白质种类有关。2) 球状蛋白质分子的疏水基团主要趋向于内部，而亲水基团主要分布于表面内部的疏水核是稳定蛋白质结构的主要部分，而外部的亲水基有利于蛋白质稳定的存在与极性的细胞环境中3)蛋白质表面的下陷区往往是蛋白质执行功能的部位4)同类球状蛋白，具有基本相同的三级结构，不同的球状蛋白，其三级结构是不同的。这是球状蛋白结构的专一性。但这种专一性也不是一成不变的，而是常发生一些必要的构象变化。这种专一性和灵活性的统一是球状蛋白功能多样性、复杂性的结构基础。
11、蛋白质的结构原则1)手性原则（handed principle）。及蛋白质从低级结构形成高级结构时要遵从右手原则。我们知道螺旋是以右手螺旋为主，平行的折迭相互连接时也是右手连接，折迭片层比较大时，要发生扭曲，扭曲的方向也是右手扭曲。2)疏水表面积最小原则。蛋白质形成三级结构时，要使其疏水的表面积尽量达到最小，这样有利于蛋白质学细胞中的稳定。
3)自我装配原则。新合成的肽链只是线性结构，从这样的结构形成特定的空间结构，要经过精细的装配过程。现在已经知道，蛋白质的装配是自我装配，即不需要任何指令，蛋白质可以自动形成自己的空间结构。蛋白质的装配图就存在于本身的一级结构中。
12、相对离心力与转速的换算RCF = 1.119×10-5×（r/min)2×r×g
13. 凝胶性质1）机械强度高、有弹性、透明2）性质稳定常用pH、温度、缓冲液不受影响3）有分子筛效应，抗对流4）亲水且为中性5）不溶性、不污染样品，可微量操作6）通过控制凝胶浓度，孔径大小可以控制
14. DNA复制机理a)起始DNA分子上有特定的起始位点。在一些因子的作用下，DNA部分解链，形成了一个―复制眼‖（replication eye）起始子：DNA复制起始的序列起始因子：识别并作用起始子，启动复制的蛋白质
15、复制起始所需的蛋白因子1）DnaA:结合4个9bp序列，形成起始复合体，每个复合体20-30个；促进3个13bp区解链；引导DnaB-DnaC复合体进入解链区，形成前引发复合体2）DnaB：是DNA解链酶；促进引发酶结合，形成引发体3）DnaC：是DnaB的载体，形成DnaB-DnaC复合体；促进DnaB结合于解链区4）HU：诱导双链DNA弯曲，与RNA 环有利于解旋；辅助DnaA促进3个13bp区的解链5）RNA聚合酶合成RNA短链形成环。
16、复制叉蛋白的相互作用1）聚合酶Ⅲ与解链酶相互作用：聚合酶Ⅲ的作用是通过夹子装置器与解链酶作用的，可以激活解链酶的活性2）解链酶与引发酶的相互作用：可以激活引发酶的活性（约1000倍），这种作用对于调节冈崎片段的长短是十分重要的3）聚合酶Ⅲ、解链酶与引发酶他国相互作用形成的复制体（replisome ）其作用是很协调的
b) 延长c). 终止E.coliDNA 复制在终止区终止。
Ter：终止区多拷贝序列，每个20bp。是一个复制叉的终止区。两个区是交叉的，只有通过另一个终止区，才能到达自己的终止区。
Tus蛋白：识别、结合Ter区，形成Ter-Tus复合体。Tus可阻止一个方向复制叉的解链，但为另一个方向的复制叉让路
2.真核生物DNA复制机制1）起始有起始子和起始因子（起始区识别复合体ORC、Cdc6、Cdt1、Cdk、Ddk等）前起始复合体（Pre-replicative complex ，pre-RC）的形成前起始复合体被两个蛋白激酶Cdk 和Ddk活化，组装，形成起始复合体DNA复制起始的细胞周期控制前起始复合体的形成是基础Cdk活性是调节关键2）延长3）终止两复制叉相遇，其机理与原核生物相似。一个复制眼的两复制叉，其连接与复制中冈崎片段连接相同4）端粒的复制与端粒酶（telomerase）端粒DNA 1) 串联重复序列，每个拷贝很短，碱基数目精确2)人：TTAGGG,上千拷贝，共15kbp3)酵母：G(GG)T,200-400bp 4)尖毛虫：GGGGTTTT，20bp5)端粒结合蛋白6)酵母：Raplp、Rif、Kup等蛋白。Raplp与Rif复合体结合端粒重复序列并可控制端粒DNA的长度；Kup蛋白可保护端粒7)人：TRF1、TRF2、TINF等。TRF1是重复序列结合蛋白，TRF2也是重复序列结合蛋白，能保护端粒17、不同DNA 的复制方式一）原核生物DNA复制方式1. 凯恩斯模型（θ型）（Cairns model ）双链环状DNA的复制方式2. 滚环模型（rolling circle model）双链环状DNA复制方式
3. 单链环状DNA复制方式
4. 线粒体DNA复制方式D环复制模型
18、反转录（逆转录）以RNA为模板合成DNA的过程反转录酶存在于真核生物的RNA 肿瘤病毒中。特点1.三种反应(RNA→DNA，RNA降解，DNA→DNA)由一个酶催化2.负链DNA合成的天然引物是tRNA，是引物的3端18bp与RNA互补结合。正链合成的天然引物是分解后的RNA片段3.实现了两次跳跃4.cDNA的两条链是分步合成的
19、DNA损伤的修复1、错配修复:Dam甲基化酶使母链位于5’GATC序列中腺甘酸甲基化,甲基化紧随在DNA复制之后进行,根据复制叉上DNA甲基化程度，切除尚未甲基化的子链上的错配碱基2、切除修复1）碱基切除修复一些碱基在自发或诱变下会发生脱酰胺，然后改变配对性质，造成氨基转换突变,腺嘌呤变为次黄嘌呤与胞嘧啶配对,鸟嘌呤变为黄嘌呤与胞嘧啶配对,胞嘧啶变为尿嘧啶与腺嘌呤配对（2）核苷酸切除修复1）通过特异的核酸内切酶识别损伤部位2）由酶的复合物在损伤的两边切除几个核苷酸3）DNA 聚合酶以母链为模板复制合成新子链4）DNA连接酶将切口补平（3）偶联转录切除修复机理：RNA聚合酶识别DNA损伤部位，在一侧开始转录，当到达损伤部位，就指示核苷酸切除修复蛋白结合而修复3.直接修复1）光复活可见光激活该光复活酶只有高等哺乳动物该功能退化掉了。2）去甲基去除O6-甲基鸟嘌呤的甲基。催化的酶甲基转移酶4.重组修复复制同时的修复5.SOS修复SOS—求救信号DNA损伤严重，复制受到抑制，前几种方法难以奏效时：诱导校对能力差的DNA聚合酶Ⅳ、Ⅴ，形成局部“错配”进化、变种、癌症、诱变育种等等都是基于这一机理6.断链修复1）单链断裂修复一个磷酸二酯键断开，则连接酶连接而修
复几个磷酸二酯键断开成缺口，则复制、连接而修复2）双链断裂修复a. 复制双链断裂b.直接双链断裂修复（重组修复）
20.转录与复制的区别1.转录的底物是NTP，复制的底物是dNTP2.转录不需引物，复制需要引物3.转录只维持转录区的RNA与DNA的双螺旋，结果是RNA单链；复制结果是形成新的DNA双螺旋4.转录精确度低于复制（10 -4 ）5.转录是局部的，复制是整个分子6.一次转录可有1到几百甚至上千的拷贝。复制1次为两个拷贝。
21.RNA聚合酶与DNA的结合及与σ因子的相互作用
1)全酶与DNA的结合位点：(1)特异性结合位点：启动子，专一性作用(2)非特异性结合位点：其他序列，非专一性作用。作用力为酶的碱性氨基酸残基与DNA的磷酸基团的静电作用。比特异性结合的亲和力低106。2)核心酶与DNA的结合位点：非特异性结合位点，DNA的任意序列。作用力同全酶的松散结合作用。比特异性结合的亲和力低103
σ因子可增加全酶对DNA的特异结合，降低非特异性结合，保证转录起始的准确性
22、原核生物转录的机理一）起始1.搜索、结合启动子RNA聚合酶全酶与非特异性位点结合、解离、再结合、再解离，沿DNA迅速运动，直到找到启动子，专一性、非对称结合。全酶覆盖75~80bp，从-55~+20，起始阶段全酶一直保持在这个位置 2.形成封闭复合物（closed complex）全酶向-10区移动，与-35区结合减弱，与-10区紧密结合3.形成开放复合物（open complex）局部解链（-11~+3）形成转录泡（transcription bubble ）这一步需要其他辅助因子作用，如乳糖操纵子的CAP 4.形成三元复合物（ternary complex ）酶开始催化RNA合成，形成了DNA-RNA-酶的三元复合物5.σ因子的解离当RNA合成到9nt时，σ因子与全酶解离，转录进入延长阶段二）延伸σ因子从转录复合物的RNA聚合酶全酶脱落，转录进入延伸阶段。1.RNA聚合酶的变化与运动酶的变化：σ因子的离去，全酶变为核心酶, β、β亚基与DNA由特异性结合变为非特异性结合，亲和力下降，酶开始沿模板的运动。运动的方式：蠕虫运动；酶与模板接触长度开始为35bp，然后平稳地减少到28bp，再突然回复到35bp。酶缩短时，新生RNA链延长，转录泡变大，内部产生张力；酶向前突然伸出，张力被释放。2. RNA链的生成NTP通过NTP通道进到催化中心，新的核苷酸结合到RNA链的3′端，即5′-3′聚合3.双螺旋模板的拓扑变化RNA聚合酶先前运动，需要前方双螺旋不断解旋，后端重新螺旋化。解螺旋和螺旋化是由RNA聚合酶催化的产生的张力是由拓扑异构酶释放的。三）终止：RNA聚合酶到达终止子，则停止转录。终止子—能够使RNA转录停止的DNA序列。终止因子—能够帮助终止子进行终止的蛋白质（NusA、NusB、NusE、NusG 、ρ因子）。
终止的方式：1.)不依赖于ρ因子的终止——只依靠终止子和部分终止因子就可使RNA转录终止，并释放合成的RNA链和RNA聚合酶。又叫强终止或内在终止。终止子特点：富含G、C的反向重复序列+ 6-8个A（模板链）转录出现发夹结构就暂停，富含GC发夹结构+连续U2）弱终止——需要终止子和终止因子，特别是需要ρ因子才能停止转录并释放RNA 和RNA聚合酶的终止方式。又叫依赖于ρ因子的终止。ρ因子——小分子蛋白质，有ATP 酶活性机理：ρ因子结合于新合成的RNA链，借助水解ATP沿RNA 链运动，当RNA 聚合酶遇终止子停止，ρ因子追上酶，水解A TP供给能量，从夺取与酶结合的RNA，使转录终止。ρ因子单体46kD，为六聚体，每个单体可结合12个碱基，六聚体共结合72个碱基。单体有两个结构域，RNA结合结构域和A TP酶结构域。有解旋酶功能。
23、真核生物基因的转录一、真核生物RNA聚合酶。1.种类：有I、II、III三种2.RNA 聚合酶Ⅱ（1）亚基组成核心亚基：Rpb1、Rpb2、Rpb3 Rpb1：结合模板。存在状态：a （非磷酸化），o（在CTD处多位点磷酸化，CTD：carboxyl terminal domain ）。Rpb2：催化亚基，也有结合作用Rpb3：结合启动子共同亚基：Rpb5、Rpb6、Rpb8、Rpb10、Rpb12。功能不清非必要亚基：Rpb 4、Rpb 7、Rpb9、Rpb11功能有待研究
二、真核生物基因的启动子基因包括：基因调控区（启动子：类型Ⅱ启动子、类型Ⅰ启动子、类型Ⅲ启动子调控元件：增强子、沉默子、基因座位控制区）结构基因 1.类型Ⅱ启动子转录起始位点（Inr）、基本启动子、上游元件、下游元件1）起始位点（initiator，Inr）序列：PyPyANT/APyPy 功能：转录起始，其中Py为嘧啶，A为+1位点。2）基本启动子TATA 框（TA TAbox,Goldberg-Hogness box功能：将转录因子和RNA聚合酶Ⅱ装配为转录前起始复合体（preinitiation complex, PIC）3）上游启动子元件（upstyream elements,UPE）GC框（GCbox）：序列：GGGCGG 功能：决定转录活性CCAAT框(CCAA Tbox,cat box) 功能：决定转录活性4)下游启动子元件（downstream elements, DSE）
有若干个DSE，可以与转录因子相结合，但不同生物间，其序列无共同序列，功能也未知。
2.类型Ⅰ启动子功能：含转录起始点，决定转录起始上游控制元件功能：提高转录效率
3.类型Ⅲ启动子基因内启动子：启动子位于下游，决定转录的起始。转录频率主要有起始位点决定。存在部分生物中基因外启动子：启动子位于上游TA TA框：-25，决定转录的起始近端序列元件（PSE）：-60bp处，决定转录频率远端序列元件（DSE）：-250bp处，启动子的增强元件混合型启动子：上游下游都有启动子序列
三、转录因子与起始及转录起始复合体真核生物RNA聚合酶特点：缺乏全能性，即只能催化聚合作用，无解链，识别、结合启动子、模板等功能。需要各种转录因子帮助
转录因子（transcription factors,TF）分类：针对不同基因：普遍（通用）性转录因子（GTF）：可用于多个基因的转录因子基因特异性转录因子：只用于一定基因的转录因子针对一个基因：基本转录因子：转录必须的因子基因调控因子：调节转录的因子
1.类型Ⅱ基因的转录因子和转录起始复合体1）转录因子
TFⅡD：功能：专一性结合TATA框TBP 功能：通过β折叠结合于TA TA框的小沟，DNA想大沟弯曲80°~90°。该作用可使转录因子和RNA聚合酶更加紧密地结合；有助于DNA解链
TBP偶联因子(TAFⅡ)：唯一能与TATA框特异性结合的因子，使TFⅡD定位于TATA框，也引起其他转录因子按顺序装配为前起始复合体（PIC）
TFⅡB:结合于TATA框下游（-10-+10）决定转录起始位置。
TFⅡA：结合于TA TA框上游，解除负调控因子Dr1.2，激活TBP，促进TFⅡD的结合。
TFⅡF:组成：两亚基，即RAP30和RAP70
RAP30功能：类似于σ因子，与酶结合和降低酶与DNA的非特异性作用。
RAP70功能：DNA解旋没活性
TFⅡH:组成10个亚基：功能：A TPase活性，促进DNA解链；蛋白激酶活性，促进TFⅡH 的CTD磷酸化
TFⅡE:组成：两个亚基功能：阻止酶的非特异性结合，促进酶特异性结合。
2.类型Ⅰ基因转录因子与转录起始复合体
（1）类型Ⅰ基因转录因子功能：决定起始子种属特异性，确保RNA聚合酶Ⅰ准确定位于起始子和起始位点，但不直接结合于启动子。（2）转录起始复合体启动子由核心启动子和上游控制元件组成3.类型Ⅲ基因转录因子与起始复合体
（1）转录因子TF ⅢA：有9个锌指结构的DNA结合蛋白，可插入5SrRNA基因的内部启动子。是5SrRNA基因转录所必需TF ⅢB：为三聚体，为TBP、BRF(F ⅢB相关因子）和B“。TF ⅢC：与启动子特定位置结合。TF ⅢB 、TF ⅢC参与RNA聚合酶Ⅲ的全部转录反应4.延伸进入延伸阶段，脱离了起始因子及蛋白，结合转录延伸因子
（1）参与延伸的因子（2）核小体的分解和聚合5.终止在真核生物基因终止子作用下，转录终止对真核生物RNA转录的详细过程知之甚少。关于RNA聚合酶Ⅱ催化的转录终止提出了两个模型
动物生化---糖代谢
1.糖酵解最主要的生理意义在于
A.调节动物体的酸碱平衡 B.在动物肌肉中贮存磷酸肌酸 C.满足动物大部分的ATP需求 D.在动物缺氧时迅速提供所需的能量 E.为动物机体提供糖异生的原料—乳糖 [答案]D [考点]糖酵解的生理意义。 [解题分析]糖的无氧分解最主要的生理意义在于能为动物机体迅速提供生理 活动所需的能量。当动物在缺氧或剧烈运动时,氧的供应不能满足肌肉将葡萄糖完全氧化的需求。这时肌肉处于相对缺氧状态,糖的无氧分解过程随之加强,以补充运动所需的能量。故选答案D。 2.动物采食后血糖浓度 A.维持恒定 B.逐渐下降 C.先下降后上升 D.先下降后恢复正常 E.先上升后恢复正常 [答案]E [考点]糖的生理功能。 [解题分析]动物血糖水平保持恒定是在糖、脂肪、氨基酸代谢途径之间,在肝、肌肉、脂肪组织之间相互协调的结果。动物在采食后血糖只是出现短暂的上升,
在消化吸收期间,肝糖原和肌糖原的合成加强,分解减弱,氨基酸的糖异生作用减弱,脂肪组织加快将糖转变为脂肪,于是血糖又恢复正常。故选答案E。 3.葡萄糖和脂肪酸分解进入三羧酸循环的共同中间代谢产物是 A.丙酸 B.乙酰CoA C.琥珀酰CoA D.α磷酸甘油 E.磷酸二羟丙酮 [答案]B [考点]糖代谢和脂肪酸代谢的联系,三羧酸循环的生理意义。 [解题分析]题干所指的是“葡萄糖和脂肪酸”分解进入“三羧酸循环”的“共同”中间代谢产物,因此只有选择乙酰CoA(B)是正确的。琥珀酰CoA(C)、α磷酸甘油(D)和磷酸二羟丙酮(E)都不是脂肪酸的分解产物,而丙酸(A)只是奇数脂肪酸的分解产物,不是葡萄糖的中间产物。故选答案B。 4.三羧酸循环中可以通过转氨形成氨基酸的酮酸是 A.延胡索酸 B.柠檬酸 C.苹果酸 D.异柠檬酸 E.草酰乙酸 [答案]E [考点]三羧酸循环和转氨基作用。 [解题分析]三羧酸循环过程形成的中间产物中只有草酰乙酸和α酮戊二酸两种酮酸,其中草酰乙酸可以经转氨基作用形成天冬氨酸,α酮戊二酸可以经转氨基作用形成谷氨酸。故选答案E。
动物生物化学 期末复习资料 超准
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
生化实验报告1课件资料
生物化学实验报告 姓名：王泽鑫 学号： 3130060024 专业年级： 2013级中药学 组别：第三实验室 生物化学与分子生物学实验教学中心
实验名称氨基酸的薄层层析 实验日期2014-12-6 实验地点第三实验室 合作者谢俊伟指导老师冀开元 评分91 教师签名冀开元批改日期2015/1/12 一、实验目的 ?掌握薄层层析法的一般原理。 ?掌握氨基酸薄层层析法的基本操作技术。 ?掌握如何根据移动速率（R f值）来鉴定被分离的物质（即氨基酸混合液）。 二、实验原理 1.薄层层析法是色谱分析技术的一种。 硅胶吸附薄层层析是使用层析用硅胶作为吸附剂，它的硅氧环交链结构表面上密布极性硅醇基（－Si－OH），这种极性的硅醇基能和许多化合物形成氢键而产生吸附. 2.氨基酸与茚三酮的显色反应 茚三酮水化后生成水化茚三酮，它与氨基酸的羧基反应生成还原茚三酮、氨及醛，与此同时，还原茚三酮又与氨及茚三酮缩合生成紫红化合物而使氨基酸斑点显色。 3.混合氨基酸被分离后在薄层层析图谱上的位置用相对迁移率—R f值来表示。 值。 层析中，物质沿溶剂运动方向迁移的距离与溶液前沿的距离之比为R f 由于物质在一定溶剂中的分配系数是一定的，故移动速率（R f值）也是恒定的，因此可以根据Rf值来鉴定被分离的物质。 三、材料与方法：以流程图示意 材料：①层析板、尺子、铅笔、烧杯、玻棒、量筒、吹风机、毛细管、层析缸、药匙、烘箱
②甘氨酸溶液、丙氨酸溶液、精氨酸溶液、混合氨基酸溶液、0.5%羟甲基纤维 素钠、硅胶、展开-显色剂 方法：
四、结果与讨论：①结果：实验数据、现象、图谱；②讨论：以结果为基础的逻辑推论，并得出结论。 ①结果： 实验数据（单位cm）： 样品斑点-原点溶剂前缘-原点 Rf值 Arg 2.70 5.30 0.509 Gly 1.50 5.30 0.283 Ala 2.30 5.30 0.434 混合液 1.50、2.40、2.80 5.30 0.283、0.452、0.528实验现象： 1.制备层析板，如图1：
动物生化指标对照
一.血清丙氨酸氨基转移酶测定ALT (GPT) 临床意义：升高见于急慢性肝炎、脂肪肝、肝硬化、心梗等 正常参考值：3-40U/L 二.血清天冬氨酸氨基转移酶测定AST (GOT) 临床意义：升高见于心梗发病期、急慢性肝炎、心功能不全等 正常参考值：3-40U/L 三.血清r-谷氨酰基转移酶GGT 临床意义：升高见于肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期、肝硬化等 正常参考值：7-50U/L 四：血清碱性磷酸酶ALT (AKP ) 临床意义：升高见于肝癌、肝硬化、骨细胞瘤、骨转移癌等 正常参考值：30-110U/L 五：血清肌酸激酶测定CK 临床意义：升高见于心梗、心肌炎、肌损伤、心脏手术等 正常参考值：25-200U/L 六：血清乳酸脱氢酶LDH 临床意义：升高见于急性心梗、肝脏疾病、恶性肿瘤等 正常参考值：109-245U/L 七：血清a-羟丁酸脱氢酶HBDH 临床意义：升高作为急性心梗诊断标志 正常参考值：80-220U 八：血清淀粉酶AMY 临床意义：升高见于胰腺炎、胰腺癌、胆道疾病、胃穿孔等，降低见于肝脏疾病正常参考值：0-220U/L 九：血清总胆固醇TC (CHOL) 临床意义：高脂蛋白血症与异常血蛋白血症的诊断和分类；心脑血管病的危险因
素的判定 正常参考值：80-220U/L 十：血清甘油三脂TG 临床意义：升高见于糖尿病、肾病等，降低见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质病变等 正常参考值：30-150MG/DL 十^一：血清总胆汁酸TBA 临床意义：作为肝功能检测指标、肝炎、肝硬化、肝损害等 正常参考值：0-10umol/L 十二：血清肌酐测定CRE 临床意义：升高见于严重肾功不全、各种肾障碍、肢端肥大症等；降低见于肌肉量减少、多尿。 正常参考值：0.5-1.5MG/DL 十三：血清总胆红质TBIL 临床意义：升高见于肝脏疾病、黄疸、胰头癌、胆石症等 正常参考值：0.1-1.0MG/DL 十四：血清直接胆红质DBIL 临床意义：升高见于阻塞性黄疸、肝癌、胰头癌、胆石症等 正常参考值：0-0.25MG/DL 十五：血清尿酸UA 临床意义：升高见于痛风、白血病、骨髓瘤、重症肝病；降低见于恶性贫血、乳糜泻及肾上腺皮质激素等药物治疗后 正常参考值：2.4-7.0MG/DL 十六：血清尿素氮BUN 临床意义：升高见于骨髓瘤、膀胱肿瘤、尿毒症等 正常参考值：6-22MG/DL 十七：血清总蛋白TP
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一．血清丙氨酸氨基转移酶测定 ALT（GPT） 临床意义：升高见于急慢性肝炎、脂肪肝、肝硬化、心梗等 正常参考值：3-40U/L 二．血清天冬氨酸氨基转移酶测定 AST（GOT） 临床意义：升高见于心梗发病期、急慢性肝炎、心功能不全等 正常参考值：3-40U/L 三．血清r-谷氨酰基转移酶 GGT 临床意义：升高见于肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期、肝硬化等正常参考值：7-50U/L 四：血清碱性磷酸酶 ALT（AKP） 临床意义：升高见于肝癌、肝硬化、骨细胞瘤、骨转移癌等 正常参考值：30-110U/L 五：血清肌酸激酶测定 CK 临床意义：升高见于心梗、心肌炎、肌损伤、心脏手术等 正常参考值：25-200U/L 六：血清乳酸脱氢酶 LDH 临床意义：升高见于急性心梗、肝脏疾病、恶性肿瘤等 正常参考值：109-245U/L 七：血清a-羟丁酸脱氢酶 HBDH
临床意义：升高作为急性心梗诊断标志 正常参考值：80-220U 八：血清淀粉酶 AMY 临床意义：升高见于胰腺炎、胰腺癌、胆道疾病、胃穿孔等，降低见于肝脏疾病 正常参考值：0-220U/L 九：血清总胆固醇 TC（CHOL） 临床意义：高脂蛋白血症与异常血蛋白血症的诊断和分类；心脑血管病的危险因素的判定 正常参考值：80-220U/L 十：血清甘油三脂 TG 临床意义：升高见于糖尿病、肾病等，降低见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质病变等 正常参考值：30-150MG/DL 十一：血清总胆汁酸 TBA 临床意义：作为肝功能检测指标、肝炎、肝硬化、肝损害等 正常参考值：0-10umol/L 十二：血清肌酐测定 CRE 临床意义：升高见于严重肾功不全、各种肾障碍、肢端肥大症等；降低见于肌肉量减少、多尿。 正常参考值： 十三：血清总胆红质 TBIL
动物生化习题库答案
动物生化习题库 一、名词解释 1.酶的活性中心：酶分子具有一定的空间构象能及底物结合并催化化学反应的部位 2.酶原：生物体内能转变成酶的化学物质 3.竞争性抑制作用：抑制剂及底物竞争酶的同一活性中心，干扰了酶及底物的结合，从而降低了酶的催化活性，称为没得竞争性抑制作用 4.同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶 5.米氏常数：酶促反应达最大速度一半时的底物浓度 6.—碳单位：具有一个碳原子的基因称为一碳单位 7.全酶：酶蛋白及辅助因子结合而成的具有催化活性的复合体 8.必需基团：酶分子有些基团若经化学修饰（如氧化、还原，酶 化、烷化等）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团即称为必需基团 9.非竞争性抑制作用：有些抑制剂及底物可同时结合在酶的不同部位上，形成三元复合体 10.酶活力：酶活力（）也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力11.酶的专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性 12.辅助因子：结合酶的非蛋白质部分为辅助因子 13.比活力：又称比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位 14.不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键及酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作 15.可逆抑制作用：酶蛋白及抑制剂以非共价键方式结合，使酶活力降低或丧失，但可用透析，超滤等方法将抑制剂除去，酶活性得以恢复
动物生物化学
生物化学 名词解释 1.生物化学（biochemistry）：从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学。 2.蛋白质（protein）：由α-氨基酸彼此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物 大分子。 3.一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序。 4.构型（configuration）：化合物分子中原子或基团的空间排布，需要共价键的断裂或重组才能产生新的 立体异构体。 5.构象（conformation）：由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布。 6.肽平面：由于肽键不能旋转，致使肽键中的4个原子及相邻的两个Cα处于一个平面上，这种刚性结构的 平面称肽平面。 7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构。 8.超二级结构：在二级结构基础上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、彼此作用，在局部区域形 成规则的二级结构的聚合体。 9.结构域：较长的多肽链，其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。 10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物，行使相同或相似功能的蛋白质。 11.沉降系数（S）：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，该值称沉降系数。 12.变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基与配体结合后发生构象改变，引起相邻其他亚基的构象改变，以 及与配体结合的能力改变。 13.氨基酸的等电点：当溶液在某个pH时，蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中 不移动，此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点。 14.蛋白质的变性（denaturation）：在理化因素的作用下，蛋白质空间结构被破坏，并失去原有性质的现象。 15.蛋白质的复性（renaturation）：在适当条件下，变性的蛋白质重新折叠成天然构象，恢复其生物学特性。 16.沉淀：在理化因素的作用下，破坏蛋白质表面的水化膜及同性电荷，溶解度降低，相互聚集而从溶液中沉 淀析出的现象。 17.酶（enzyme）：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂。 18.酶蛋白（apoengyme）：需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分。 19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团。 20.同工酶（isoenzyme）：指功能相同、组成或结构不同的一类酶。 21.诱导契合学说：酶分子或活性中心具有一定柔性，酶与底物接近时，诱导酶分子的构象发生改变，与底物 适应结合。 22.酶活力：酶催化化学反应的能力。 23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。 24.酶促反应动力学：酶促反应动力学是研究酶促反应速度的规律，以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活 剂和抑制剂等因素对酶促反应速度的影响。 25.K m：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除 去的抑制作用。 27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中心的基团结合，可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活 性的抑制作用。 28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶活性中心，使底物不能结合，从而降低酶促反应速度 的可逆性抑制作用。 29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合，从而降低酶促反应速度的抑制作用。 30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合，使酶分子构象发生改变，从而改变酶的活性。 31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后，对后续分子结合的影响。 32.共价修饰：在另一种酶的催化下，酶分子共价结合或解离掉某种化学基团，改变酶的活性。 33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成，具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子。
动物生理生化(旧资料)
《动物生理生化》复习资料 生理部分复习题 一、选择题 2新生动物肠道吸收大分子蛋白质借助于（2 ）来完成 （1）单纯扩散（2）主动转运（3）内吞机制 2在安静状态下，细胞膜对（2 ）通透性较大 （1）Na+（2）K+（3）Na+和K+（4）其他离子 3．心动周期是指（1 ）（1）心脏机械活动周期（2）心脏生物活动周期 （3）室内压变化周期 4．能引起组织细胞产生动作电位所需的最小刺激强度称为（3） （1）基强度（2）阈电位（3）阈强度（4）适宜刺激 5．完成血液与组织之间的物质交换的主要场所是微循环的（2 ） （1）直接通路（2）营养通路（3）动—静脉短路 6．内环境是指（1 ） （1）细胞内液（2）细胞外液（3）体液（4）组织间液 7．肺表面活性物质的主要作用是（1 ） （1）降低肺泡表面张力（2）降低气道阻力（3）降低呼吸膜的通透性 8．碱贮是指血液中的（2 ） （1）Na2HPO4/NaH2CO3（2）NaHCO3（3）NaHCO3/H2CO3（4）NaOH 9.由内分泌细胞分泌的激素转送到靶细胞的方式称（3 ） （1）远距分泌（2）旁分泌（3）神经分泌 10．中性粒白细胞主要作用是（1 ） （1）参与炎症的反应（2）参与过敏反应（3）缓解过敏反应（4）产生抗体 11．短暂而尖锐的定位清楚的快痛，其感觉传入纤维是（2 ） （1）无髓鞘的B类纤维（2）有髓鞘的A类纤维（3）无髓鞘的C类纤维 12．心肌细胞膜上的乙酰胆碱受体（1 ） （1）M型（2）N型（3）B型（4）A型 13．机体神经调节的特点是（1 ） （1）作用迅速、准确、短暂（2）作用缓慢、广泛、持久（3）无髓鞘的C类纤维 14．专司运输氧气和二氧化碳的细胞是（1 ） （1）红细胞（2）白细胞（3）血小板（4）淋巴细胞 15．微循环中参与体温调节的是（2 ） （1）直接通路（2）动—静脉短路（3）营养通路 16．呼吸运动调节的基本中枢在（3 ） （1）大脑（2）小脑（3）延髓（4）下丘脑 17．动脉血压中反应心肌收缩力大小的是（） （1）收缩压（2）舒张压（3）脉搏压 18．肺牵张反射的感受器官位于（ 4 ） （1）颈动脉窦（2）颈动脉体（3）主动脉弓（4）肺泡和细支气管壁 19．食物在消化道内被消化液分解的过程称（2 ） （1）物理性消化（2）化学性消化（3）微生物性消化 20．外周化学感受脑脊液中（3 ）的过变化 （1）Po2降低（2）Pco2降低（3）[H+]升高（4）Po2和Pco2不变 21．动物体内营养物质的吸收部位主要是（2 ）（1）胃（2）小肠（3）大肠 22．交感神经兴奋使胃肠运动（ 2 ） （1）加强（2）减弱（3）不变（4）不一定 23．神经纤维的传导速度（3）（1）与刺激强度有关（2）与直径成正比（3）与髓鞘的厚度无关
动物生物化学
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《动物生物化学》 教学大纲 学时:54学时理论学分:4.5学分 适用对象:动物科学、动物医学二年级学生 先修课程:动物学、化学(有机化学、无机化学、分析化学） 考核要求:平时20％（小测、实验）、期中考试(20%）、期末考试（60%） 使用教材及主要参考书： 《生物化学》(第二版),天津农学院主编，中国农业出版社，２０02年4月 王镜岩主编，《生物化学》（第三版上下册)，高等教育出版社，2002年9月 黄锡泰、于自然主编（第二版),〈现代生物化学〉,化学工业出版社，2005年7月 周顺伍,《动物生物化学》(第三版),中国农业出版社，1999年十月 本课程是农业院校动物医学、动物科学本科专业以及相关专业的一门重要专业基础课。动物生物化学是研究动物生命的化学,是研究生物分子、特别是生物大分子相互作用、相互影响以表现生命活动现象原理的科学。通过本课程的学习，不仅使学生了解生命现象的基本知识和生命运活动的基本规律，而且可以掌握与动物生理学、动物饲养学、动物遗传学、动物育种学、药理学临床诊断学等专业基础课以及后续专业课程相关的必备基本理论和技能。并初步有在今后学习中运用和解决问题的能力。 一、教学的基本任务 根据本课程特点,在教学过程中，教师一定要把基本概念,基本理论讲解的清楚、易懂，对重点章节要讲深、讲透,并注重各章节的相互联系。通过学习，使学生不仅能掌握生命活动的基本规律,而且能对物质的代谢途径、关键步骤、关键环节有深刻的认识,并且对物质的代谢又有相互关系的整体概念。从而培养学生具有一定的分析和解决问题的能力。通过实验教学培养学生具备初步的科学研究能力。 章节课程内容学时 第一章绪论 1 第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章蛋白质的结构与功能 酶 糖类代谢 生物氧化 脂类代谢 含氮小分子的代谢 核酸的结构 核酸的生物学功能 生物膜和动物激素的信号调节 8 6 ６ ４ 5 8 5 ５ 6 二、课程内容与要求 绪论 （一）教学目的 通过本章的学习要掌握生物化学的基本概念、研究内容及生物化学与动物医学和动物科学的关系,了解生物化学的发展史。 （二) 教学内容 1.生物化学的概念；2．生物化学的发展；3.生物化学与畜牧和兽医 第二章蛋白质的结构与功能 （一）教学目的
动物生物化学名词解释
动生化名词解释 1. 氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH 值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电 荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 2. 肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH 基和另一个氨基酸的α–NH2基 所形成的酰胺键。 3. 多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4. 肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个 原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5. 蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6. 肽单位：多肽链上的重复结构，如C α–CO –NH –C α称为肽单位，每一个肽单位实际 上就是一个肽平面。 7. 多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8. 氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的 分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9. 蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α –螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10. 超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中 相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超 二级结构。 11. 结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近 似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12. 蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步 的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13. 蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合 体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14. 二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起 重要作用。 15. 二面角：在多肽链中，C α碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。C α碳原子 上的C α–N 和C α–C 都是单键，可以绕键轴旋转，其中以C α–N 旋转的角度称为Φ，而以C α–C 旋转的角度称为Ψ，这就是α–碳原子上的一对二面角。它决定了由α–碳原子连接的两个肽单位的相对位置。 16. α–螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘 绕成螺旋状，称为α–螺旋。 17. β–折叠或β–折叠片：二条β–折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β–折 叠片。β–折叠片又称为β–折叠。 18. β–转角：又称为β–回折。多肽链中的一段主链骨架以180°返回折叠；由四个连续 的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O 基氧原子和第三个肽单位的N –H 基氢原子生成一个氢键。 C O N H
动物生化指标对照
血清丙氨酸氨基转移酶测定ALT（GPT） 临床意义：升高见于急慢性肝炎、脂肪肝、肝硬化、心梗等 正常参考值：3-40U/L 血清天冬氨酸氨基转移酶测定AST （GOT）临床意义：升高见于心梗发病期、急慢性肝炎、心功能不全等 正常参考值：3-40U/L 血清r-谷氨酰基转移酶GGT 临床意义：升高见于肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期、肝硬化等正常参考值：7-50U/L 四：血清碱性磷酸酶ALT（AKP ）临床意义：升高见于肝癌、肝硬化、骨细胞瘤、骨转移癌等 正常参考值：30-110U/L 五：血清肌酸激酶测定CK 临床意义：升高见于心梗、心肌炎、肌损伤、心脏手术等 正常参考值：25-200U/L 六：血清乳酸脱氢酶LDH 临床意义：升高见于急性心梗、肝脏疾病、恶性肿瘤等 正常参考值：109-245U/L 七：血清a-羟丁酸脱氢酶HBDH 临床意义：升高作为急性心梗诊断标志 正常参考值：80-220U 八：血清淀粉酶AMY 临床意义：升高见于胰腺炎、胰腺癌、胆道疾病、胃穿孔等，降低见于肝脏疾病正常参考值：0-220U/L 九：血清总胆固醇TC（CHOL ）临床意义：高脂蛋白血症与异常血蛋白血症的诊断和分类；心脑血管病的危险因素的判定 正常参考值：80-220U/L 十：血清甘油三脂TG
临床意义：升高见于糖尿病、肾病等，降低见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质病变等 正常参考值：30-150MG/DL 一：血清总胆汁酸TBA 临床意义：作为肝功能检测指标、肝炎、肝硬化、肝损害等 正常参考值：0-10umol/L 十二：血清肌酐测定CRE 临床意义：升高见于严重肾功不全、各种肾障碍、肢端肥大症等；降低见于肌肉量减少、多尿。 正常参考值：十三：血清总胆红质TBIL 临床意义：升高见于肝脏疾病、黄疸、胰头癌、胆石症等正常参考值：十四：血清直接胆红质DBIL 临床意义：升高见于阻塞性黄疸、肝癌、胰头癌、胆石症等 正常参考值：DL 十五：血清尿酸UA 临床意义：升高见于痛风、白血病、骨髓瘤、重症肝病；降低见于恶性贫血、乳糜泻及肾上腺皮质激素等药物治疗后 正常参考值：十六：血清尿素氮BUN 临床意义：升高见于骨髓瘤、膀胱肿瘤、尿毒症等 正常参考值：6-22MG/DL 十七：血清总蛋白TP 临床意义：升高见于骨髓瘤、高度脱水症；降低见于恶性肿瘤、肝硬化、肾病综合症、营养及吸收障碍等 正常参考值：十八：血清白蛋白ALB 临床意义：升高见于严重失水；降低见于肝脏、肾脏疾病 正常参考值：十九：血清球蛋白GLB 临床意义：升高见于肝硬化、骨髓瘤、淋巴瘤。硬皮病等；降低见于肾上腺皮质
动物生化指标对照
一．血清丙氨酸氨基转移酶测定ALT（GPT）临床意义：升高见于急慢性肝炎、脂肪肝、肝硬化、心梗等正常参考值：3-40U/L 二．血清天冬氨酸氨基转移酶测定AST （GOT）临床意义：升高见于心梗发病期、急慢性肝炎、心功能不全等正常参考值：3-40U/L 三.血清r-谷氨酰基转移酶GGT 临床意义：升高见于肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期、肝硬化等 正常参考值：7-50U/L 四：血清碱性磷酸酶ALT（AKP ）临床意义：升高见于肝癌、肝硬化、骨细胞瘤、骨转移癌等 正常参考值：30-110U/L 五：血清肌酸激酶测定CK 临床意义：升高见于心梗、心肌炎、肌损伤、心脏手术等 正常参考值：25-200U/L 六：血清乳酸脱氢酶LDH 临床意义：升高见于急性心梗、肝脏疾病、恶性肿瘤等 正常参考值：109-245U/L 七：血清a-羟丁酸脱氢酶HBDH 临床意义：升高作为急性心梗诊断标志 正常参考值：80-220U 八：血清淀粉酶AMY 临床意义：升高见于胰腺炎、胰腺癌、胆道疾病、胃穿孔等，降低见于肝脏疾病 正常参考值：0-220U/L 九：血清总胆固醇TC（CHOL ）临床意义：高脂蛋白血症与异常血蛋白血症的诊断和分类；心脑血管病的危险因素的判定 正常参考值：80-220U/L 十：血清甘油三脂TG 临床意义：升高见于糖尿病、肾病等，降低见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质病变等 正常参考值：30-150MG/DL
十一：血清总胆汁酸TBA 临床意义：作为肝功能检测指标、肝炎、肝硬化、肝损害等正常参考值：0-10umol/L 十二：血清肌酐测定CRE 临床意义：升高见于严重肾功不全、各种肾障碍、肢端肥大症等；降低见于肌肉量减少、多尿。 正常参考值：0.5-1.5MG/DL 十三：血清总胆红质TBIL 临床意义：升高见于肝脏疾病、黄疸、胰头癌、胆石症等 正常参考值：0.1-1.0MG/DL 十四：血清直接胆红质DBIL 临床意义：升高见于阻塞性黄疸、肝癌、胰头癌、胆石症等 正常参考值：0-0.25MG/DL 十五：血清尿酸UA 临床意义：升高见于痛风、白血病、骨髓瘤、重症肝病；降低见于恶性贫血、乳糜泻及肾上腺皮质激素等药物治疗后 正常参考值：2.4-7.0MG/DL 十六：血清尿素氮BUN 临床意义：升高见于骨髓瘤、膀胱肿瘤、尿毒症等 正常参考值：6-22MG/DL 十七：血清总蛋白TP 临床意义：升高见于骨髓瘤、高度脱水症；降低见于恶性肿瘤、肝硬化、肾病综合症、营养及吸收障碍等 正常参考值：6.6-8.7G/DL 十八：血清白蛋白ALB 临床意义：升高见于严重失水；降低见于肝脏、肾脏疾病 正常参考值：3.5-5.5-0G/DL 十九：血清球蛋白GLB
动物生化重点内容讲述
第一章绪论 第二章蛋白质化学 第三章酶 第四章维生素 第五章生物氧化与氧化磷酸化
第六章糖类代谢 第七章脂类代谢
第八章氨基酸代谢 第九章核苷酸代谢 第十章激素作用机理 第十一章核酸化学及其生物合成
第十二章蛋白质的生物合成—翻译 第十四章基因工程原理
第十五章基因表达调控
习题与答案 一、单选题 1．含有两个氨基的氨基酸是（Ｄ） Ａ谷氨酸Ｂ丝氨酸Ｃ酪氨酸Ｄ赖氨酸 2．下列关于蛋白质变性的叙述，哪些是不正确的？（Ｂ） Ａ原有生物活性丧失或降低Ｂ溶解性增加 Ｃ易被蛋白酶水解Ｄ蛋白质的空间构象被破坏 ３．下列关于rＲＮＡ的说法哪些是错误的？（Ｄ） Ａ原核生物的rＲＮＡ有５srＲＮＡ，1６srＲＮＡ，２3srＲＮＡ Ｂ真核生物的rＲＮＡ有５srＲＮＡ，５.8srＲＮＡ，１８srＲＮＡ，２８srＲＮＡＣ真核生物的rＲＮＡ有5.8 srＲＮＡ，18 srＲＮＡ，28 srＲＮＡ Ｄ原核生物的rＲＮＡ有5 srＲＮＡ，18 srＲＮＡ，28 srＲＮＡ ４．比较ＤＮＡ和ＲＮＡ的组成，下列哪项是正确的？（A） A 核糖不同部分碱基相同 B 碱基相同，核糖不同 C DNA中含有U，RNA中含有T D DNA中含有核糖，RNA中含有脱氧核糖5．酶能加速化学反应的进行是由于（Ｂ） Ａ向反应体子提供能量Ｂ降低反应的活化能 Ｃ降低反应的自由能变化Ｄ降低底物的能量水平 ６．某一酶促反应的速度为最大速度的８０％时，Ｋm等于（Ｃ）Ａ［Ｓ］Ｂ１／２［Ｓ］Ｃ１／４［Ｓ］Ｄ０.８［Ｓ］７．通常测定酶活性的反应体系中，哪项叙述是不适当的？（A） A 作用物浓度越高越好 B 应该选择该酶的最适pH C 反应温度应该接近最适当的温度 D 有的酶需要加入激活剂 8．丙二酸对于琥珀酸的脱氢酶的影响属于（B） A 反馈抑制 B 竞争性抑制 C 别构效应 D 非竞争性抑制9．肝脏在脂肪代谢中产生过多的酮体，主要由于（C） A 肝功能不好 B 脂肪摄取过量 C 糖的供应不足或酮体利用障碍 D 脂肪转运障碍 10．脑对NH3的浓度非常敏感，所以必须及时排除，它在脑中的主要排泄方式是（C） A 合成尿素 B 扩散入血 C 合成谷氨酸酰胺 D 合成嘌呤 13．与下列α-基酸相对应的α-酮酸为TCA循环的中间产物的是（Ｃ）Ａ丙氨酸Ｂ鸟氨酸Ｃ谷氨酸Ｄ精氨酸 14．糖与脂肪酸及氨基酸三者代谢的交叉点是（C） A 磷酸烯醇式丙酮酸 B 丙酮酸 C 乙酰辅酶A D 琥珀酸 15．在胞液中进行的代谢途径是（Ｃ） Ａ三羧酸循环Ｂ氧化磷酸化Ｃ脂肪酸合成Ｄ酮体的生成
动物生化指标对照
一．血清丙氨酸氨基转移酶测定ALT（GPT） 临床意义：升高见于急慢性肝炎、脂肪肝、肝硬化、心梗等 正常参考值：3-40U/L 二．血清天冬氨酸氨基转移酶测定AST（GOT） 临床意义：升高见于心梗发病期、急慢性肝炎、心功能不全等 正常参考值：3-40U/L 三．血清r-谷氨酰基转移酶GGT 临床意义：升高见于肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期、肝硬化等 正常参考值：7-50U/L 四：血清碱性磷酸酶ALT（AKP） 临床意义：升高见于肝癌、肝硬化、骨细胞瘤、骨转移癌等 正常参考值：30-110U/L 五：血清肌酸激酶测定CK 临床意义：升高见于心梗、心肌炎、肌损伤、心脏手术等 正常参考值：25-200U/L 六：血清乳酸脱氢酶LDH 临床意义：升高见于急性心梗、肝脏疾病、恶性肿瘤等 正常参考值：109-245U/L 七：血清a-羟丁酸脱氢酶HBDH 临床意义：升高作为急性心梗诊断标志 正常参考值：80-220U 八：血清淀粉酶AMY 临床意义：升高见于胰腺炎、胰腺癌、胆道疾病、胃穿孔等，降低见于肝脏疾病正常参考值：0-220U/L 九：血清总胆固醇TC（CHOL）
临床意义：高脂蛋白血症与异常血蛋白血症的诊断和分类；心脑血管病的危险因素的判定 正常参考值：80-220U/L 十：血清甘油三脂TG 临床意义：升高见于糖尿病、肾病等，降低见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质病变等 正常参考值：30-150MG/DL 十一：血清总胆汁酸TBA 临床意义：作为肝功能检测指标、肝炎、肝硬化、肝损害等 正常参考值：0-10umol/L 十二：血清肌酐测定CRE 临床意义：升高见于严重肾功不全、各种肾障碍、肢端肥大症等；降低见于肌肉量减少、多尿。 正常参考值：0.5-1.5MG/DL 十三：血清总胆红质TBIL 临床意义：升高见于肝脏疾病、黄疸、胰头癌、胆石症等 正常参考值：0.1-1.0MG/DL 十四：血清直接胆红质DBIL 临床意义：升高见于阻塞性黄疸、肝癌、胰头癌、胆石症等 正常参考值：0-0.25MG/DL 十五：血清尿酸UA 临床意义：升高见于痛风、白血病、骨髓瘤、重症肝病；降低见于恶性贫血、乳糜泻及肾上腺皮质激素等药物治疗后 正常参考值：2.4-7.0MG/DL 十六：血清尿素氮BUN 临床意义：升高见于骨髓瘤、膀胱肿瘤、尿毒症等 正常参考值：6-22MG/DL