第1章 蛋白质结构与功能习题

第二章蛋白质的结构与功能

复习测试

（一）名词解释

1. 肽键

2. 结构域

3. 蛋白质的等电点

4. 蛋白质的沉淀

5. 蛋白质的凝固

（二）选择题

A型题：

1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是：

A. 胱氨酸

B. 谷氨酸

C. 瓜氨酸

D. 蛋氨酸

E. 丝氨酸

2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸：

A. 半胱氨酸

B. 组氨酸

C. 鸟氨酸

D. 丝氨酸

E. 亮氨酸

3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分：

A. 丙氨酸

B. 甘氨酸

C. 亮氨酸

D. 丝氨酸

E. 缬氨酸

4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有：

A. 8种

B. 61种

C. 12种

D. 20种

E. 64种

5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为：

A. 6.25%

B. 12.5%

C. 1%

D. 2%

E. 20%

6. 蛋白质分子中的肽键：

A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的

B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的

C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键

D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的

E. 以上都不是

7. 多肽链中主链骨架的组成是

A. –CNCCNCNCCNCNCCNC-

B. –CCHNOCCHNOCCHNOC-

C. –CCONHCCONHCCONHC-

D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-

E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-

8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况：

A. 氨基酸种类的数量

B. 分子中的各种化学键

C. 多肽链的形态和大小

D. 氨基酸残基的排列顺序

E. 分子中的共价键

9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是：

A. 盐键

B. 氢键

C. 疏水键

D. 二硫键

E. 肽键

10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是：

A. 肽键平面充分伸展

B. 靠盐键维持稳定

C. 螺旋方向与长轴垂直

D. 多为左手螺旋

E. 以上都不是

11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构：

A. α-螺旋

B. 双螺旋

C. β-片层

D. β-转角

E. 不规则卷曲

12. 维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的主要化学键是：

A. 肽键

B. 氢键

C. 疏水作用

D. 二硫键

E. 范德华力

13. 主链骨架以180°返回折叠，在连续的4个氨基酸中第一个残基的C＝O与第

四个残基的N＝H可形成氢键的是：

A. α-螺旋

B. β-折叠

C. 无规卷曲

D. β-转角

E. 以上都不是

14. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是：

A. 天然蛋白质分子均有的这种结构

B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性

C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系

D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面

E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基

15. 维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是：

A. 二硫键

B.盐键

C. 氢键

D.范德华力

E. 疏水作用

16. 维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是：

A. 二硫键

B. 疏水作用

C. 氢键

D. 范德华力

E. 盐键

17. 具有四级结构的蛋白质分子中，亚基间不存在的化学键是：

A. 二硫键

B. 疏水作用

C. 氢键

D. 范德华力

E. 盐键

18. 下列哪种蛋白质具有四级结构：

A. 核糖核酸酶

B. 胰蛋白酶

C. 乳酸脱氢酶

D. 胰岛素

E. 胃蛋白酶

19. 不同蛋白质的四级结构：

A. 一定有多个相同的亚基

B. 一定有种类相同，而数目不同的亚基

C. 一定有多个不同的亚基

D. 一定有种类不同，而数目相同的亚基

E. 亚基的种类，数目都不一定

20. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现：

A. 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基

B. 只有自由的α-氨基，没有自由的α-羧基

C. 只有自由的α-羧基，没有自由的α-氨基

D. 既无自由的α-氨基，也无自由的α-羧基

E. 有一个以上的自由的α-氨基和α-羧基

21. 蛋白质的pI是指：

A. 蛋白质分子带正电荷时溶液的pH值

B. 蛋白质分子带负电荷时溶液的pH值

C. 蛋白质分子不带电荷时溶液的pH值

D. 蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值

E. 以上都不是

22. 处于等电点的蛋白质：

A. 分子不带电荷

B. 分子带电荷最多

C. 分子易变性

D. 易被蛋白酶水解

E. 溶解度增加

23. 已知某蛋白质的等电点为6.8，电泳液的pH为8.6，该蛋白质的电泳方向是：

A. 向正极移动

B. 向负极移动

C. 不能确定

D. 不动

E. 以上都不对

24. 将蛋白质溶液的pH调节到等于蛋白质的等电点时则：

A. 可使蛋白质稳定性增加

B. 可使蛋白质表面的净电荷不变

C. 可使蛋白质表面的净电荷增加

D. 可使蛋白质表面的净电荷减少

E. 以上都不对

25. 已知某混合物存在A、B两种分子量相等的蛋白质，A的等电点为6.8，B的等

电点为7.8，用电泳法进行分离，如果电泳液的pH值为8.6则：

A. 蛋白质A向正极移动，B向负极移动

B. 蛋白质A向负极移动，B向正极移动

C. 蛋白质A和B都向负极移动，A移动的速度快

D. 蛋白质A和B都向正极移动，A移动的速度快

E. 蛋白质A和B都向正极移动，B移动的速度快

26. 当蛋白质带正电荷时，其溶液的pH：

A. 大于7.4

B. 小于7.4

C. 等于等电点

D. 大于等电点

E. 小于等电点

27. 在pH8.6的缓冲液中进行血清醋酸纤维素薄膜电泳，可把血清蛋白质分为5

条带，从负极数起它们的顺序是：

A．α

１、α

２

、β、γ、A B. A、α

１

、α

２

、β、γ

C. γ、β、α

２、α

1

、A D. β、γ、α

２

、α

１

、A

E. A、γ、β、α

２、α

１

、

28. 蛋白质变性后将会产生下列后果：

A. 大量氨基酸游离出来

B. 大量肽碎片游离出来

C. 等电点变为零

D. 一级结构破坏

E. 空间结构改变

29. 蛋白质变性是由于：

A. 蛋白质一级结构破坏

B. 蛋白质亚基的解聚

C. 蛋白质空间结构破坏

D. 辅基的脱落

E. 蛋白质水解

30. 下列关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的：

A. 蛋白质的空间构象受到破坏

B. 失去原有生物学活性

C. 溶解度增大

D. 易受蛋白水解酶水解

E. 粘度增加

31. 关于蛋白质变性后的变化哪项是错误的：

A. 分子内部非共价键断裂

B. 天然构象被破坏

C. 生物活性丧失

D. 肽键断裂，一级结构被破坏

E. 失去水膜易于沉降

32. 关于蛋白质变性叙述正确的是：

A. 只是四级结构破坏，亚基的解聚

B. 蛋白质结构的完全破坏，肽键断裂

C. 蛋白质分子内部的疏水基团暴露，一定发生沉降

D. 蛋白质变性后易于沉降，但不一定沉降，沉降的蛋白质也不一定变性

E. 蛋白质变性后易于沉降，但不一定沉降；而沉降的蛋白质一定变性

33. 变性蛋白质的主要特点是：

A. 不易被胃蛋白酶水解

B. 粘度下降

C. 溶解度增加

D. 颜色反应减弱

E. 原有的生物活性丧失

34. 蛋白质变性时，被β-巯基乙醇断开的化学键是：

A. 肽键

B. 疏水键

C. 二硫键

D. 离子键

E. 盐键

35. 蛋白质分子中引起280nm波长处光吸收的主要成分是：

A. 丝氨酸上的羟基

B. 苯丙氨酸的苯环

C. 色氨酸的吲哚环

D. 半胱氨酸的巯基

E. 肽键

36. 有关蛋白质特性的描述错误的是：

A. 溶液的pH调节到蛋白质等电点时，蛋白质容易沉降

B. 盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷，蛋白质沉降

C. 蛋白质变性后，由于疏水基团暴露，水化膜被破坏，一定发生沉降

D. 蛋白质不能透过半透膜，所以可用透折的方法将小分子杂质除去

E. 在同一pH溶液，由于各种蛋白质pI不同，故可用电泳将其分离纯化

37. 蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是：

A. 变性蛋白一定凝固

B. 蛋白质凝固后一定变性

C. 蛋白质沉淀后必然变性

D. 变性蛋白一定沉淀

E. 变性蛋白不一定失去活性

38. 下列不属于结合蛋白质的是：

A. 核蛋白

B. 糖蛋白

C. 白蛋白

D. 脂蛋白

E. 色蛋白

B型题：

A. 赖氨酸

B. 半胱氨酸

C. 谷氨酸

D. 脯氨酸

E. 亮氨酸

1. 碱性氨基酸是：

2. 含巯基的氨基酸是：

3. 酸性氨基酸是：

4. 亚氨基酸是：

5. 含非极性侧链氨基酸的是：

A. 一级结构

B. 二级结构

C. 超二级结构

D. 三级结构

E. 四级结构

6. 是多肽链中氨基酸的排列顺序：

7. 是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置：

8. 是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用：

9. 是主链原子的局部空间排布：

A. 蛋白质的等电点

B. 蛋白质沉淀

C. 蛋白质的结构域

D. 蛋白质的四级结构

E. 蛋白质变性

10. 蛋白质分子所带电荷相等时的溶液pH值是：

11. 蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物活性称为：

12. 蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区

域称为：

A. 亚基

B. β-转角

C. α-螺旋

D. 三股螺旋

E. β-折叠

13. 只存在于具有四级结构的蛋白质中的是：

14. α-角蛋白中含量很多的是：

15. 天然蚕丝中蛋白含量很多的是：

16. 在脯氨酸残基处结构被破坏的是：

17. 氢键与长轴接近垂直的是：

18. 氢键与长轴接近平行的是：

A. 四级结构形成

B. 四级结构破坏

C. 一级结构破坏

D. 一级结构形成

E. 二、三级结构破坏

19. 亚基聚合时出现：

20. 亚基解聚时出现：

21. 蛋白质变性时出现：

22. 蛋白质水解时出现：

23. 人工合成多肽时出现：

A. 0.9%NaCl

B. 常温乙醇

C.稀酸加热

D. 加热煮沸

E. 高浓度硫酸铵

24. 蛋白质既变性又沉淀：

25. 蛋白质既不变性又不沉淀：

26. 蛋白质沉淀但不变性：

27. 蛋白质变性但不沉淀：

28. 蛋白质凝固：

A. 氧化还原作用

B. 表面电荷与水化膜

C. 一级结构和空间结构

D. 紫红色

E. 紫蓝色

29. 还原型谷胱甘肽具有的功能是：

30. 蛋白质胶体溶液稳定的因素是：

31. 与蛋白质功能活性有关的主要因素是：

32. 蛋白质与双缩脲试剂反应呈：

33. 蛋白质和氨基酸与茚三酮试剂反应呈：

（三）问答题

1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？

2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？

3. 举例说明一级结构决定构象。

五、参考答案

（一）名词解释

1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。

2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。

3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。

5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。

（二）选择题

A型题：

1. C

2. C

3. B

4. D

5. B

6. A

7. C

8. D

9. E 10. A

11. B 12. B 13. D 14. B 15. E

16. B 17. A 18. C 19. E 20. E

21. D 22. B 23. A 24. E 25. D

26. E 27. C 28. E 29. C 30. C

31. D 32. D 33. E 34. C 35. C

36. C 37. B 38. C

B型题：

1. A

2. B

3. C

4. D

5. E

6. A

7. D

8. E

9. B 10. A

11. E 12. C 13. A 14. C 15. E

16. C 17. E 18. C 19. A 20. B

21. E 22. C 23. D 24. B 25. A

26. E 27. C 28. D 29. A 30. B

31. C 32. D 33. E

（三）问答题

1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。

2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。

3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。

第一章蛋白质结构与功能学习资料

第一章蛋白质的结构与功能 【习题】 一、单项选择题 1. 蛋白质溶液的紫外吸收特征与下列哪组氨基酸有关： A. 甘氨酸、丙氨酸 B. 半胱氨酸、丝氨酸 C. 谷氨酸、天冬氨酸 D. 色氨酸、酪氨酸 E. 组氨酸、赖氨酸 2. 蛋白质变性时 , 下述哪项是错误的？ A. 空间构象剧烈改变 B. 多肽链松散 C. 水中溶解度降低 D. 次级键破坏 E. 多肽链断裂 3. 下列哪项是利用蛋白质变性的原理 : A. 电泳分离蛋白 B. 盐析沉淀蛋白 C. 高温消毒物品 D. 稀释蛋白溶液 E. 低温保存蛋白 4. 下列哪种方法使蛋白质沉淀而不能使蛋白质变性 : A. 加热至沸 B. 加入 AgNO3 C. 加人 75% 乙醇 D. 加入三氯醋酸 E. 加入 (NH)2S04 5. 下列哪种氨基酸中含有巯基 :

A. 丙氨酸 B. 胱氨酸 C. 半胱氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 6. 关于α螺旋的概念 , 下列哪项是错误的 : A. 一般为右手螺旋 B. 3.6 个氨基酸为一螺旋 C. 主要以氢键维系 D. 主要以二硫键维系 E. 氨基酸的侧链影响螺旋的形成 7. 关于蛋白质四级结构叙述 , 哪项是错误的： A. 亚基和亚基之间可以相同或不同 B. 亚基都具有生物学活性 C. 各亚基都具有三级结构 D. 亚基间以次级键相连 E. 蛋白质不一定都有四级结构 8．测得某血清标本的含氮量为 0.40g/L, 蛋白质的含量是 : A. 2.5g/L B .5g/L C. 2.0/L D. 6.25g/L E. 3g/L 9. 下列哪种氨基酸是环状亚氨酸： A. 苯丙氨酸 B. 色氨酸 C .脯氨酸 D. 酪氨酸 E. 组氨酸

生物化学习题及答案蛋白质

蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

林木的细根结构及其功能特征分析

林木的细根结构及其功能特征分析 摘要 本文是通过在实习中对细根的了解与学习而写的。主要是通过查阅文献，加以总结与整理，从细根的结构、细根的分级方法、细根根序结构与其功能特征分析三方面来综述。细根具有复杂的分枝系统, 不同树种间的细根在空间分布、形态和大小上有较大差异, 研究不同树种的细根构型及不同根序的养分特征, 对认识不同树种的细根形态和化学成分的变异格局, 及其对树种地下生态位分离、共存和森林生态系统功能过程的影响有着重要意义。大多数研究都把直径＜2 mm 根作为同一个单元进行研究，而相关的研究表明这部分的根在形态和功能上都有大量的变化。依据Fitter根系发育顺序，采用根序则能较好的预测细根结构与功能的关系。 关键词: 细根；根序；根长 Abstract This paper is through the understanding and learning of fine root in the practice of writing. Mainly through the literature, summarize and finishing, from the fine root structure, fine roots, root order classification method of functional and structural characteristic analysis of three aspects to review. Fine root branching system is complex, among different species of fine root distribution in space,there are great difference in morphology and size, nutrient characteristics of fine root configuration and different root orders of different tree species, the variation pattern of fine root morphology and chemical composition of the understanding of different species, and the species of underground niche separation, has important significance influence of coexisting and function of forest ecosystem processes. Most studies have put the diameter < 2 mm root as a unit to conduct the research, and the related research shows that this part of the root have a lot of changes in morphology and function. On the basis of the developmental sequence of Fitter root, the relation between the structure and function of root order can predict better the fine root. Keywords: root; root order; root length 目录 细根的结构 (3) 1.1.细根的重要性及其功能 (3) 1.2.细根的准确定义 (3) 细根的分级方法 (4) 2.1.细根的划分 (4) 2.2.“根序法”在细根研究中的应用 (5) 细根根序结构与其功能特征分析 (5) 参考文献 (7) 1.细根的结构 根系是植物重要的功能器官，它不但为植物吸收养分和水分，固定地上部分，而且通过呼吸和周转消耗光合产物并向土壤输入有机质。因此，研究细根具有重要意义。 1.1.细根的重要性及功能 细根是陆地碳循环的重要部分，其占有年初级净生产力的大部分，也是植物吸收水分和养分的主要途径［1］。据估计，森林生态系统中地下部分( 主要是细根) 的年净初级生产力要大

蛋白质结构与功能的关系94592

蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

蛋白质结构与功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括

蛋白质考题及答案解析

蛋白质结构与功能试题 一、问答题： 1.影响蛋白质二级结构改变的因素有哪些？ 参考答案： 温度；pH；邻近氨基酸残基的二级结构倾向；肽链中远程肽段的影响；肽段是处于分子表面还是被包埋在分子内部 2.如下图所示。多聚谷氨酸poly (Glu) 是由多个L-Glu聚合形成的多肽链，在pH为3的溶液中能 形成a-螺旋构象，当pH升高到7时，则由a-螺旋变为无规卷曲，旋光率陡然下降。同样，多聚赖氨酸poly (Lys) 在pH为10的溶液中具有a-螺旋结构，当pH降低至7时，旋光率也发生陡然下降，由a-螺旋结构变为无规卷曲。请解释pH对poly (Glu) 和poly (Lys) 构象变化的影响。 答案要点：pH=3接近Glu g-COOH的p K R (4.07)，侧链基团为质子化不带电荷状态，可形成a-螺旋结构。其余情况按此思路分析。Lys e-NH2 p K R 为10.54。 3.胶原蛋白的结构特点（原胶原分子的一级结构和高级结构） 1)在体内，胶原蛋白以胶原纤维的形式存在，胶原纤维的基本结构单位是原胶原分子 2)每个原胶原分子由三条左手螺旋的a链（a-肽链）组成右手超螺旋结构，每条a链约含 1000个氨基酸残基 3)a链间靠H-键和范得华力维系，胶原纤维可以通过分子内和分子间的进一步交联增强稳定 性 4)a链一级结构序列96%遵守(Gly-X-Y)n。x多为脯氨酸Pro；y多为羟基脯氨酸Hyp或羟基 赖氨酸Hly 5)胶原蛋白是糖蛋白，少量糖与5-羟赖氨酸(Hyl)残基的碳羟基共价连接 6)具有较好的弹性和抗张强度 4.形成结构域的意义是什么？ 参考答案： 1)各结构域分别折叠，其动力学上更有利 2)结构域自身紧密装配，结构域之间的柔性连接使每个结构域间可以作较大幅度的相对运 动 3)多个结构域形成的间隙部位往往是蛋白质的功能部位，结构域的相互作用有利于蛋白质

第一章 蛋白质的结构与功能

第一章蛋白质的结构与功能 一、填空题： 1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、在构成蛋白质的二十种基本氨基酸中，能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是，含有亚氨基的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力 是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、核酸、蛋白质、淀粉的基本结构单元分别为：、 和。 16、20种常见蛋白质氨基酸中，含硫的是和__________；带有羟基的

大学生物化学》蛋白质习题参考答案

《第五章蛋白质》习题 一、单选题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为55% ，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为( A ) 2.(A) % (B) % (C) % (D) % (E) % 3.属于碱性氨基酸（即R基团带正电的氨基酸）的是( C ) 4. (A) 天冬氨酸 (B) 异亮氨酸 (C) 组氨酸 (D) 苯丙氨酸 (E) 半胱氨酸 5.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( E ) 6. (A) 盐键 (B) 二硫键 (C) 肽键 (D) 疏水键 (E) 氢键 7.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是( B ) 8. (A) 多肽链中氨基酸的排列顺序 (B) 多肽链的空间构象 (C) 包括二硫键的位置 (D) 蛋白质一级结构 并不包括各原子的空间位置 9.下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是( B ) 10.(A) 谷胱甘肽中含有胱氨酸 (B) 谷胱甘肽中谷氨酸的α- 羧基是游离的 11.(C) 谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 (D) 谷胱甘肽是二肽 12.关于蛋白质二级结构错误的描述是( D ) 13. (A) 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象 (B) 二级结构是蛋白质分子中多肽链的折叠方式 14.(C) β-转角属二级结构范畴 (D)二级结构是指整条多肽链中全部氨基酸的空间位置 15.有关肽键的叙述，错误的是( D ) 16. (A) 肽键属于一级结构内容 (B) 肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面 (C) 肽键具有部分双 键性质 17. (D) 肽键旋转而形成了β-折叠 (E) 肽键中的C-N键长度比C-N单键短 18.有关蛋白质三级结构描述，错误的是( A ) 19. (A) 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 (B) 亲水基团多位于三级结构的表面 (C) 三级结构的稳定性由次 级键维系 (D) 三级结构是单链蛋白质或亚基的空间结构 20.正确的蛋白质四级结构叙述应该为( C ) 21. (A) 蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系 (B) 蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏 ( C) 蛋白质亚 基间由非共价键聚合 (D) 四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件 (E) 蛋白质都有四级结构 22.蛋白质α-螺旋的特点有( C ) 23. (A) 多为左手螺旋 (B) 螺旋方向与长轴垂直 (C) 氨基酸侧链伸向螺旋外侧 24. (D) 肽键平面充分伸展 (E) 靠盐键维系稳定性 25.蛋白质分子中的无规卷曲结构属于( A ) 26. (A) 二级结构 (B) 三级结构 (C) 四级结构 (D) 结构域 27.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( C ) 28. (A) 主链骨架呈锯齿状 (B) 氨基酸侧链交替位于扇面上下方 (C)由氢键维持稳定，其方向与折叠的长 轴大致水平(D) β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 (E) 肽链几乎完全伸展 29.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为( E ,) 30. (A) 脯氨酸 (B) 半胱氨酸 (C) 谷氨酸 (D) 甲硫氨酸 (E) 甘氨酸 31.在各种蛋白质中含量相近的元素是( B ) 32. (A) 碳 (B) 氮 (C) 氧 (D) 氢 (E) 硫 33.下列氨基酸中含有羟基的是( B ) 34. (A) 谷氨酸、天冬酰胺 (B) 丝氨酸、苏氨酸 (C) 苯丙氨酸、酪氨酸 (D) 半胱氨酸、蛋氨 酸 35.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于( D ) 36. (A) 含硫氨基酸的含量 (B) 肽键中的肽键 (C) 碱性氨基酸的含量 37. (D) 芳香族氨基酸的含量 (E) 脂肪族氨基酸的含量

以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系

举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。

蛋白质习题(有答案和解析)

第二节生命活动的主要承担者——蛋白质 （满分100分，90分钟） 一．单项选择题（每小题2分，共64分） 1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( ) A．—C7H7O B．—C7H7 C．—C7H7N D．—C7H5NO 2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( ) A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多 3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质 B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化 C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合 D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能 4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )

A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( ) 6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( ) A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成 C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性 7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：

蛋白质化学习题参考答案

习题——蛋白质化学

一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键B．疏水键C．肽键D．二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变B．构型发生改变 C．分子量变小D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（A） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线D．直线4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变B．溶解度变大 C．构型发生改变D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4 6、不会导致蛋白质变性的方法有（A） A．低温盐析B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甘氨酸8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A） A．二级结构一定改变B．二级结构一定不变 C．三级结构一定改变D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（A）

A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收B．凯氏定氮法C．双缩脲法D．茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） A．范德华力B．氢键C．盐键D．疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链（-S-S-相连）的试剂是（ B ） A．胃蛋白酶B．巯基乙醇C．尿素D．乙醇胺17、Sanger试剂是指（B ） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于（A） A．氢键被破坏B．肽键断裂 C．蛋白质降解D．水化层被破坏及电荷被中和 19、Edman试剂是指（A） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸20、下列氨基酸中，含有咪唑基的是（ D ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸 21、下列是非必需氨基酸的是（B ） A．亮氨酸B．丙氨酸C．赖氨酸D．异亮氨酸 22、氨基酸有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应23、蛋白质在等电点时，应具有的特点是（ D ） A．不具有正电荷B．不具有负电荷 C．既不具有正电荷也不具有负电荷D．在电场中不泳动 24、以下说法错误的是（A） A. pH增加，血红蛋白与氧的亲和力增加 B. 二氧化碳分压增加，血红蛋白与氧的亲和力下降

植物的根的结构和功能的观察

植物的根的结构及其功能的观察 (2010-07-28 16:35:52) 一、实验目的 1．了解根尖的部构造 2．了解根的初生结构、初次生结构。 3．掌握被子植物根尖的吸收分泌功能。 二、实验原理 从根的顶端到着生根毛的部位，叫做根尖，主根、侧根和不定根都具有根尖。根尖是根中生命活动最活跃的部分，根的生长和根组织的形是在根尖进行的。根尖一般分为根冠、分生区、伸长区和成熟区四个部分。经过根尖顶端分生组织的分裂、生长和分化，植物体发育出成熟的根结构，这种由顶端分生组织及其衍生细胞的

增生和成熟所引起的生长过程，称为初生生长。初生生长形成的各种成熟组织都属于初生组织，它们共同组成的器官结构称为初生结构。从根的成熟区作一横切或纵切，就能清楚地看到根的初生结构由外至分别为表皮、皮层和维管柱(图5-1)。

←图5-1 根横切面的一部分，示初生结构 A．近外方的组织； B．维管柱 l．表皮；2.皮层；3.皮层；4.中柱鞘；5.原生木质部；6.后生木质部； 7.初生韧皮部 大多数双子叶植物和裸子植物的根在初生结构成熟后，要继续进行次生生长，形成次生结构，包括次生维管组织和周皮，但有些草本双子叶植物和多数单子叶植物的根通常不再进行次生生长。根的次生维管组织是维管形成层活动的结果。维管形成层最早源于初生木质部与初生韧皮部之间原形成层细胞的分裂，后来与原生木质部相对的中柱鞘细胞也进行分裂，并向两侧扩展，其侧的子细胞参与维管形成层的组成，于是形成了环绕在初生木质部外侧的连续的维管形成层。由维管形成层分裂产生的新细胞，一部分向分化，形成次生木质部，另一部分向外形成次生韧皮部，从而使根加粗。在有些植物的根中，由中柱鞘细胞衍生的形成层细胞往往分裂以后形成宽的射线，而其他部位形成的维管射线较窄。由于次生生长，每年在根的部增加许多新的次生维管组织，使根不断加粗。因此，维管柱外围的表皮和皮层在根加粗过程中常被拉、挤，最后被撑破。通常在皮层组织未破坏之前，根的中柱鞘细胞恢复分裂活动，形成木栓形成层。木栓形成层进行切向分裂，向外产生木栓层，向产生栓层。木栓层、木栓形成层和栓层共同构成周皮，代替表皮起保护作用。周皮发生后，包括皮层在的皮层

蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可

名词解释 第一章 蛋白质的结构与功能

生物化学名词解释 第一章蛋白质 1.amino acid：An organic acid with an α-carbon atom linked to a carboxylic acid, an amino group, a hydrogen atom, and a side chain (the R group). Twenty different amino acids are the building blocks of proteins. 2.peptide bond： A covalent linkage formed between the α-carboxyl group of one amino acid and the α- amino group of another. Also known as an amide bond. 3.peptide: Two or more amino acids covalently joined by peptide bonds. 4.polypeptide: A long chain of amino acids linked by peptide bonds; the molecular weight is generally less than 10,000. 5.Configuration. The spatial arrangement in which atoms are covalently linked in a molecule. 6.Conformation. The spatial arrangement of atoms in a protein is called its conformation. 7.primary structure ：In a polymer, the sequence of amino acids and any interchain and intrachain disulfide bonds of a protein. This sequence is specified by genetic information. 8.secondary structure：The localized conformation of a protein. As the polypeptide chain folds, it forms certain localized arrangements of adjacent amino acids . 9.peptide unit: The six atoms of the peptide group (Cα1、C、O、N、H、Cα2) lie in a single plane, with the oxygen atom of the carbonyl group and the hydrogen atom of the amide nitrogen trans to each other. 10.T ertiary structure ：The overall three-dimensional conformation of a protein in its native folded state. 11.The molecular chaperones are large, multisubunit proteins that accelerate the folding process by providing a protected environment where polypeptides fold into native conformations and form quaternary structures. 12.quaternary structure：In proteins containing more than one polypeptide chain, the spatial arrangements of those chains (subunits) and the nature of contacts among them. 13.subunit: The independently three-dimensional structure in a protein with quaternary structure. 14.allosteric effect：an effect that a small molecule, called an effector, noncovalently binds to a protein and alters its activity. 15.Bohr effect : increase in the concentration of H+ and Pco2 reduces oxygen affinity to hemoglobin 16.isoelectric point of protein: The pH at which a protein solute has no net electric charge and thus does not move in an electric field. 17.denaturation of protein : Many physical and chemical reagents (urea or SDS, etc.) that break noncovalent bonds disrupt secondary, tertiary, and quaternary structure of protein with attendant loss of biologic activity.