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生物化学（第三版）课后习题详细解答

第三章氨基酸

提要

α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β—、γ—或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异)，氨基酸以等电N+CHRCOO—）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的

的兼性离子（H

3

介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示.

与2,4—二硝基氟苯（DNFB）所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应.α—NH

2

与苯乙硫氰酸酯（PITC)作用形成作用产生相应的DNP—氨基酸（Sanger反应);α-NH

2

相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸)或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α—氨基酸的α—碳是一个手性碳原子，因此α—氨基酸具有光学活性.比旋是α—氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用.

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等.

习题

1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］

表3—1氨基酸的简写符号

2、计算赖氨酸的εα—NH3+20%被解离时的溶液PH。[9.9]

解:pH=pKa+lg20%pKa=10.53（见表3-3，P133）

pH=10.53+lg20％=9。83

3、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。［4。6］

解:pH=pKa+lg2/3％pKa=4。25

pH=4.25+0.176=4.426

4、计算下列物质0。3mol/L溶液的pH:(a)亮氨酸盐酸盐；(b）亮氨酸钠盐；（c)等电亮氨酸。［(a）约1。46，（b）约11.5，（c）约6。05]

5、根据表3—3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。［pI:6。02;5.02;3.22；10.76］

解：pI=1/2（pKa1+pKa2）

pI（Ala)=1/2（2.34+9.69）=6。02

pI(Cys)=1/2（1。71+10.78)=5.02

pI（Glu）=1/2（2.19+4。25)=3。22

pI(Ala）=1/2（9.04+12.48）=10。76

6、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0。3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入0.3molNaOH以代替HCl时，pH将是多少?[pH：2.71；9。23]

7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8。0,然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250ml。问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]

8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度（mol/L)。［His2+为1.78×10—4，His+为0。071,His0为2。8×10—4]

9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209。6;咪唑基pKa=6。0）和1mol/LKOH 配制1LpH6.5的0。2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法［取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol),加入352ml1mol/LKOH，用水稀释至1L］

10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？

解：茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见P139)，其中，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量.

11、L—亮氨酸溶液（3.0g/50ml6mol/LHCl）在20cm旋光管中测得的旋光度为+1.81o。计算L—亮氨酸在6mol/LHCl中的比旋（[a]）。［［a］=+15.1o］

12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。［参考图3—15］

13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含量为100mg,苯丙氨酸为81mg,试回答下列问题：（1）利用由4个分溶管组成的逆流分溶系统时，甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高?(2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克?［（1)第4管和第3管；（2）51。2mgGly+24mgPhe和38。4mgGly+36mgPhe］

生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答

第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异

王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案

王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案第34章DNA的复制和修复 ⒈生物的遗传信息如何由亲代传给子代？ 答：在细胞分裂间期，DNA分子边解旋边复制，分别以亲代DNA的两条母链为模板，以核中游离的脱氧核苷酸为原料，根据碱基互补配对原则，合成两条子链，它们分别与相应的模板链螺旋化就形成了两个与亲代DNA 一样的子代DNA，在生物传种接代的过程中，亲代将复制出的一份DNA通过配子传给子代，从而实现了亲子代间遗传信息的传递。接下来，在子代个体发育的过程中，将利用DNA(gene)来指导自身蛋白质的合成，从而表现出与亲代相似的性状。 也有一些生物如某些病毒，是通过将亲代的RNA复制后传给子代的方式进行遗传信息的传递。 ⒉何谓DNA的半保留复制？是否所有的DNA复制都以半保留的方式进行？（双链DNA通常都以半保留方式复制。） 答：DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的，这种复制方式为半保留复制(semiconservative replication)。 并非所有的DNA复制都以半保留的方式进行，但双链DNA通常都以半保留方式复制。 ⒊若使15N标记的大肠杆菌在14N培养基中生长三代，提取

DNA，并用平衡沉降法测定DNA密度，其14N-DNA分子与14N-15N 杂合DNA分子之比应为多少？答：这两者之比为1:3。 ⒋比较DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ性质的异同。DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ的功能是什么？有何生物学意义？ 答：在E.coli中，共发现了3种DNA聚合酶，即DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。 DNA聚合酶Ⅰ是个多功能酶，具有5’--→ 3’聚合功能；3’--→ 5’外切功能以及3’--→ 5’外切功能。DNA聚合酶Ⅱ与DNA聚合酶Ⅰ功能相似，但没有5’--→ 3’外切功能。DNA聚合酶Ⅲ与DNA 聚合酶Ⅱ功能相同，但其聚合活性比DNA聚合酶Ⅰ高1000倍，是E.coliDNA复制中的最主要酶。 DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ是在1999年才被发现的,它涉及DNA的错误倾向修复(errorprone repair)。当DNA受到较严重损伤时, 即可诱导产生这两个酶,使修复缺乏准确性(accuracy),因而出现高突变率。其生物学意义在于高突变率虽会杀死许多细胞,但至少可以克服复制障碍, 使少数突变的细胞得以存活。 ⒌DNA复制的精确性、持续性和协同性是通过怎样的机制实现的？ 答：DNA聚合酶Ⅲ由10个亚基组成，这些亚基将催化DNA合成、校对和夹位DNA等功能有机地组合在一起，保证了DNA复制的精确性、持续性和协同性。 ⒍何谓DNA的半不连续复制？何谓冈崎片断？试述冈崎片断合

王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案

第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。

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生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］

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第七章糖代谢 1.糖酵解（Glycolysis）概念、过程。（P80） 2.糖酵解的调节。（P83） 3.计算糖酵解生成ATP的数目。（P80） 4.丙酮酸的去路。（P80） 5.三羧酸循环过程，能量计算。（P107） 6.为什么说TCA是物质代谢的枢纽？（P110） 7.磷酸戊糖途径有何意义？（P153） 8.糖异生概念。（P154） 9.糖异生与糖酵解不同的三个反应（包括催化的酶）。（P156） 1.下列途径中哪个主要发生在线粒体中（）？ （A）糖酵解途径（B）三羧酸循环 （C）戊糖磷酸途径（D）C3循环 2.丙酮酸激酶是何途径的关键酶（）？ （A）磷酸戊糖途径（B）糖酵解 （C）糖的有氧氧化（D）糖异生 3.糖酵解的限速酶是（）？ （A）磷酸果糖激酶（B）醛缩酶 （C）3-磷酸甘油醛脱氢酶（D）丙酮酸激酶 第八章生物能学与生物氧化 1.生物氧化有何特点？以葡萄糖为例，比较体内氧化和体外氧化异同。 2.何谓高能化合物？体内ATP 有哪些生理功能？ 3.氰化物和一氧化碳为什么能引起窒息死亡？原理何在？ 4. 计算1分子葡萄糖彻底氧化生成ATP的分子数。写出具体的计算步骤。5．呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是（） （A）c1→b→c→aa3→O2 （B）c→c1→b→aa3→O2 （C）c1→c→b→aa3→O2 （D）b→c1→c→aa3→O2 6. 名词解释：氧化磷酸化、生物氧化、底物水平磷酸化、呼吸链、磷氧比（P\0）、能荷 第九章脂类代谢 1. 从以下几方面比较饱和脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况（P264 ）。 2. 简述油料作物种子萌发脂肪转化成糖的机理。

王镜岩生物化学名词解释.

生物化学名词解释 1 .氨基酸（am i no acid）：是含有一个碱性氨基（-N H 2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（essential am i no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的 pH 值。 5.茚三酮反应（ninhydrin reacti on ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（ch rom at og raphy） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ion-exc hange colum n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（gel filtration ch rom at og raphy， GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（affinity chrom atog raph ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（gel elect roph oresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（tw o-dim ension al electroph orese）：等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照 pI）分离，然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6.Edm an 降解（Edm an deg radation ）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序

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第十章D N A的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。 2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链 是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。 8．以5，-ATCGA-3，模板，其复制的产物是5， 3，。 9．DNA的生物合成方式有、和。 10. DNA损伤修复的类型有、、和。

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

封面、目录、 概要 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)

生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考

目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102

王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章

导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。

王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况

王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化

生物化学王镜岩(三版)单元测试蛋白质章节

生物化学单元测试二（蛋白质3～7章） 一、名词解释 1、必需氨基酸 2、氨基酸等电点（pI） 3、肽键 4、蛋白质的一级结构 5、二级结构 6、超二级结构 7、结构域 8、三级结构 9、四级结构 10、蛋白质变性与复性 11、蛋白质的沉淀作用 12、肽平面 二、填空题： 1.谷氨酸的pK1（α-COOH）= 2.19，pK2（α-NH3）=9.67，pK3（R基）=4.25，其pI值应为（）。 2.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（）、（）和（）；酸性氨基酸有（）和（）；组成蛋白质的氨基酸中含硫的氨基酸有（）和（）。能形成二硫键的氨基酸是（），分子量最小的氨基酸是（），具有羟基的氨基酸是（）和（），属于亚氨基酸是（）。不同蛋白质的含氮量较恒定，平均含量为（），如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为（）% 3.蛋白质具有两性电离性质，当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质溶液的pH值称为蛋白质的（）。此时蛋白质其净电荷为0，此时它的溶解度最小。当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH

王镜岩生物化学第三版考研笔记-共122页(2)(2)

王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示：

王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)

王镜岩《生物化学》第三版考研资料（配套习题023页） 王镜岩, 习题, 生化 第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白 质空间构象的破坏E．蛋白质的水解

8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：

第十一章 糖类代谢--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

第十一章糖类代谢 第一节概述 一、特点 糖代谢可分为分解与合成两方面，前者包括酵解与三羧酸循环，后者包括糖的异生、糖原与结构多糖的合成等，中间代谢还有磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等。 糖代谢受神经、激素和酶的调节。同一生物体内的不同组织，其代谢情况有很大差异。脑组织始终以同一速度分解糖，心肌和骨骼肌在正常情况下降解速度较低，但当心肌缺氧和骨骼肌痉挛时可达到很高的速度。葡萄糖的合成主要在肝脏进行。不同组织的糖代谢情况反映了它们的不同功能。 二、糖的消化和吸收 （一）消化 淀粉是动物的主要糖类来源，直链淀粉由300-400个葡萄糖构成，支链淀粉由上千个葡萄糖构成，每24-30个残基中有一个分支。糖类只有消化成单糖以后才能被吸收。 主要的酶有以下几种： 1.α-淀粉酶哺乳动物的消化道中较多，是内切酶，随机水解链内α1，4糖苷键，产生α-构型的还原末端。产物主要是糊精及少量麦芽糖、葡萄糖。最适底物是含5个葡萄糖的寡糖。 2.β-淀粉酶在豆、麦种子中含量较多。是外切酶，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-麦芽糖。水解到分支点则停止，支链淀粉只能水解50%。 3.葡萄糖淀粉酶存在于微生物及哺乳动物消化道内，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-葡萄糖。可水解α-1，6键，但速度慢。链长大于5时速度快。 4.其他α-葡萄糖苷酶水解蔗糖，β-半乳糖苷酶水解乳糖。 二、吸收 D-葡萄糖、半乳糖和果糖可被小肠粘膜上皮细胞吸收，不能消化的二糖、寡糖及多糖不能吸收，由肠细菌分解，以CO2、甲烷、酸及H2形式放出或参加代谢。 三、转运 1.主动转运小肠上皮细胞有协助扩散系统，通过一种载体将葡萄糖（或半乳糖）与钠离子转运进入细胞。此过程由离子梯度提供能量，离子梯度则由Na-K-ATP酶维持。细菌中有些糖与氢离子协同转运，如乳糖。另一种是基团运送，如大肠杆菌先将葡萄糖磷酸化再转运，由磷酸烯醇式丙酮酸供能。果糖通过一种不需要钠的易化扩散转运。需要钠的转运可被根皮苷抑制，不需要钠的易化扩散被细胞松驰素抑制。 2.葡萄糖进入红细胞、肌肉和脂肪组织是通过被动转运。其膜上有专一受体。红细胞受体可转运多种D-糖，葡萄糖的Km最小，L型不转运。此受体是蛋白质，其转运速度决定肌肉和脂肪组织利用葡萄糖的速度。心肌缺氧和肌肉做工时转运加速，胰岛素也可促进转运，可能是通过改变膜结构。 第二节糖酵解 一、定义 1.酵解是酶将葡萄糖降解成丙酮酸并生成ATP的过程。它是动植物及微生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。有氧时丙酮酸进入线粒体，经三羧酸循环彻底氧化生成CO2和水，酵解生成的NADH则经呼吸链氧化产生ATP和水。缺氧时NADH把丙酮酸还原生成乳酸。 2.发酵也是葡萄糖或有机物降解产生ATP的过程，其中有机物既是电子供体，又是电子受体。根据产物不同，可分为乙醇发酵、乳酸发酵、乙酸、丙酸、丙酮、丁醇、丁酸、琥珀酸、丁二醇等。 二、途径 共10步，前5步是准备阶段，葡萄糖分解为三碳糖，消耗2分子ATP；后5步是放能阶段，

王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解

生物化学学习指导及习题 1

第一章蛋白质化学 I 主要内容 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。 三、蛋白质的氨基酸组成 （一）氨基酸的结构及特点 一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点： 1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。 3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。 4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。 （二）天然氨基酸的分类 2

1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类 2.根据氨基酸分子结构分类 3.根据氨基酸侧链基团极性分类 氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。 （三）稀有蛋白质氨基酸 这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。 （四）非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。 （五）氨基酸的重要理化性质 1. 一般理化性质 2. 氨基酸的酸碱性质与等电点 3. 氨基酸的主要化学性质 （1）茚三酮反应 （2）桑格反应（Sanger reaction） （3）埃德曼反应（Edman reaction ） 3