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(完整版)《犯罪心理学》笔记考试重点

(完整版)《犯罪心理学》笔记考试重点
(完整版)《犯罪心理学》笔记考试重点

犯罪行为导论

犯罪心理学的概念:

(1)狭义的概念:犯罪心理学是运用心理学的基本原理研究犯罪主体的犯罪心理产生、形成及发展规律的一门学科。

(2)广义的概念:犯罪心理学是运用心理学的基本原理研究犯罪心理现象的产生、形成、发展规律、表现特点及犯罪对策中的心理学问题的一门学科。

犯罪心理学5种主要研究对象:犯罪人;一般违法人;刑满释放人员和解除劳动教养人员;揭露与惩罚犯罪的有关人员,这主要是指司法部门人员;监管矫治罪犯的人员和监狱的工作人员。

犯罪心理学的研究内容:

(一)犯罪心理学的基本问题,包括学科性质、对象和任务、研究方法、发展历史等

(二)个体犯罪心理的形成、发展和变化的理论

(三)各种不同类型的犯罪心理分析

(四)犯罪心理学理论在司法实践中的应用

犯罪心理学的性质:

交叉性学科;边缘性学科;社会科学与自然科学结合的综合学科;应用性学科

犯罪心理常用的研究方法:

1、观察法

是研究犯罪心理学的最基本的方法,指研究者通过感官或者借助于一定的科学仪器,有目的、有计划的考察和描述犯罪人的各种行为表现来收集资料的方法。

优点:真是可靠的第一手资料

缺点:研究者较被动;结论难以量化处理,准确分析;研究者的水平对材料的质量有较大的影响。2、调查法

调查法:通过各种途径,广泛收集有关犯罪人的资料,研究犯罪心理特点和规律的方法调查法包括问卷法和访谈法

3、测验法用标准化的测验量表来测量犯罪人心理特点的方法。

MMPI艾森克人格问卷

中国罪犯心理测试个性分测验

4、案例分析法

案例分析法:选择典型的各类案件进行分析,从中发现犯罪人犯罪心理形成、发展和变化规律的方法

(选择)犯罪心理学的历史:

角度:时间轴线/地区轴线早期的犯罪心理学思想- 近现代的犯罪心理学发展西方国家的犯罪心理- 我国的犯罪心理

一、西方国家的犯罪心理学发展

1、早期的犯罪心理学思想

古希腊古罗马时期柏拉图:人的灵魂有善与恶两个方面亚里士多德:犯罪的原因在于人类邪恶的本质英国

思想家霍布斯:性恶论学说,人生来就是自私好斗残暴的

18 世纪,犯罪古典学派:人性自私论

19 世纪,社会学家迪尔凯姆,自杀犯罪等异常行为是因为社会缺乏规范和正常秩序的结果。

1867 年,英国精神病学家莫利兹,《精神生理学和精神病理学》,犯罪与精神错落之间关系密切。1876 年,德国精神病学家克拉夫特- 艾宾,《犯罪心理学纲要》

1876 年,意大利精神病学家,龙勃罗梭《犯罪人论》,天生犯罪人

2、现代犯罪心理学的诞生和发展背景:

19 世纪后期的欧洲,生产力迅速发展,从而促进了自然科学的发展,涌现出一大批新兴的学科,如人类学、人休解剖学、心理学、生理学等。社会矛盾的激发,犯罪率的不断上升。

3、犯罪心理学的诞生:

1872 年,德国精神病学家K. 埃宾出版了世界上第一本以犯罪心理学为书名的著作《犯罪心理学纲要》。这本著作主要从精神病态的角度研究犯罪人。

1897 年,奥地利的检察官和犯罪学家H. 格罗斯出版了《犯罪心理学》一书,着重研究犯罪者的人格。

这两本专著的问世,标志了犯罪心理学的诞生。

二、我国犯罪心理学的建立和发展

(一)、中国古代犯罪心理学的思想观点

1、注重从人性角度探讨犯罪心理成因

性善论(孟子)

性恶论(荀子):人之性恶,其善者伪也

性学三品论(董仲舒)

2、强调后天系数对犯罪心理形成的决定作用傅玄:近朱者赤,近墨者黑

3、注重从经济学角度分析犯罪心理的原因管仲:仓廪实则知礼仪,衣食足则知荣辱老子:长使民无知无欲

4、注重综合控制的方法预防犯罪刑法+道德教化(言传身教)

(二)现代犯罪心理学的萌芽和出现

20 世纪20 年代-40 年代。

本世纪30 年代前后,西方的犯罪心理学开始传入中国。当时我国有一些学者翻译出版了一批西方犯罪心理学著作。从30年代到40 年代,犯罪心理学在我国缓慢地发展着。1949-1979 年间

建国以后,由于受前苏联的影响,一度曾将心理学视为伪科学,50-70 年代中期,犯罪心理学一直没有得以重视,这方面的研究几乎是空白。

(三)国内犯罪心理学的发展:

1979 年- 至今

直到70 年代末,犯罪心理学才与心理学的其他分支学科一样开始复苏,且在较短的时间内

获得了迅猛的发展。

开设犯罪心理学课程的学校从1979年的几所政法院校发展到全国各地的几百所院校。

1984年,中国心理学会法制心理专业委员会成立。

犯罪理论的人性观:

1、遵从观

人类具有遵从的本性,他们想去做“正确”的事情。即人性本善,人努力实现自己的最大潜能。

Merton的紧张理论(失范理论):

(1 )人性本善,人性受到社会价值和态度的强烈影响。

(2)失范理论:人类是遵从者,他们容易吸收该社会所公推的观点。当社会过分强调目标

和理想的共性,但是未能给不同阶层的人们提供达到这一目标的相同条件时,弱势群体容易

以非法的手段实现这一目标,从而产生犯罪。

2、非遵从观

(1)假设人类从根本上是无组织无纪律的生物,不要社会规范的约束,也无需社会的控制和管理,他们藐视社会习俗和规范,不分青红皂白的实施犯罪。

(2 )人性本恶

(3)Hirschi的社会控制理论:当约束个体的习俗规范和道德标准变得很弱小或基本不存在时,违法犯罪就发生了。

3、学习观

(1)这种观点认为人类是中性的,人类完全从社会环境中习得他们所有的行为、信念和理想。

(2 )犯罪是习得的。

(3 )个体成为一名罪犯是他们从别人那里获取的经验和信息的结果。

青少年犯罪一一发展性因素

青少年犯罪心理上的定义:

界定为品行障碍和反社会行为。

青少年犯罪年龄上界定:

按照发展心理学的划分标准,青少年时期是指少年期(11、12岁-14、15岁)、青年初

期(14、15岁-17、18岁)和青年晚期(17、18岁-24、25岁)的统称。

(选择)青少年犯罪的特点类型:

一、青少年成为违法犯罪行为实施的主体(14岁-16岁)

1、青少年违法犯罪率迅速增长、居高不下

2、青少年从违法向犯罪发展危害性增大:青少年违法犯罪中盗窃、抢劫、伤害等严重暴力犯罪日渐增多。并爱模仿黑恶势力,相互组成团伙实施犯罪。

3、青少年违法犯罪内容扩大:从犯罪类型来看,财产犯罪、暴力犯罪和性犯罪是青少年犯

罪的主要形式。青少年涉毒案件的逐年增加。此外,高科技犯罪团伙犯罪中,也到处都有着青少年的身影。

4、违法犯罪青少年的重新犯罪:未成年人重新犯罪的比率在未成年人犯罪中逐渐上升,并具有犯罪性质日趋严重化、手段暴力化、犯罪团伙化、传帮带现象严重化等特点。

二、青少年违法犯罪的世界趋势

1美国青少年的枪支暴力犯罪

2、世界各地特别是欧洲的足球流氓

3、发展中国家青少年的财产犯罪、性犯罪和毒品犯罪

4、我国青少年流动人口的犯罪

三、当前我国青少年违法犯罪特点:

1低龄化,低受教育程度,未成年女性增多,屡犯增多。

2、严重犯罪日益突出

3、团伙犯罪:从犯罪组织形式看,团伙犯罪是青少年犯罪的主要形式。

两种形式:一是青少年被各种犯罪团伙或带有黑社会性质的犯罪组织吸纳。一是青少年

自身有合群性,崇尚江湖义气,在犯罪中往往组成团伙以聚力壮胆。

4、犯罪手段成人化、智能化

四、青少年的毒品犯罪

1美国青少年的大麻滥用

2、我国青少年的海洛因滥用

3、新一代毒品对青少年的诱惑

4、毒品引发青少年的多种犯罪

影响青少年犯罪的因素

一、社会因素

1贫穷和社会阶层(关键因素):

贫穷不仅仅是物质上匮乏,而是随之伴随的偏见、种族歧视、家庭分裂、不安全的居住

环境、失业、社会疏离和有限的社会支持系统、家庭教养方式。

2、同伴经验(预测因素):

严重的青少年犯罪是同伴、家庭和整体社会环境在内的多种因素交互作用的结果。学龄前监管不严的更容易产生越轨行为。

3、家庭背景和父母的教养方式:单亲家庭;父母教养方式不一致;严重的体罚;亲子互动的缺乏。

二、心理因素1发展因素

持续、严重的青少年犯罪的模式源于童年。攻击性、逃学、偷窃、说谎等。

终身持续型犯罪人:在不同的条件和情境下实施其反社会行为。在童年表现出神经功能

上的问题,在日后学校中的学习问题,承认后出现明显的判断和问题解决缺陷,会终其一生

实施多种攻击和暴力犯罪。

青春期犯罪人:在青少年阶段开始表现出违法犯罪行为,但到18岁,这种违法行为自

行消失。通常16岁到达顶峰,然后逐渐下降,21岁急速降到零点。

2、多动和注意力缺失障碍

多动症:轻微脑功能障碍,表现为缺乏注意、冲动型、过度运动,男性为主。多动引起人际关系问题、行为障碍等。

3、品行障碍,反复和持续性的侵害他人的基本权利的行为模式。

三、智力

青少年犯在智力标准测验上得分低于非犯罪群体。

Flynn效应:心理测验智力在全球范围内有稳定的增长。

四、性别

男性数量超过女性,尤其在暴力犯罪中。但近些年数据显示:差异正在缩小。

犯罪行为的起源一一生物因素

犯罪的生物因素

(选择)1、天生犯罪人

(1)Cesare Lombroso(1836-1909)(现代犯罪学之父),1876年《犯罪人》一书,提出天

生犯罪人理论。提出有些人天生具有强烈的反社会行为倾向,罪犯代表了一种尚未进化为更

高等级别的智人的独立物种。提出可以用异常生理特征辨别犯罪人:不对称的颅骨,平坦的

鼻子,大耳朵、厚嘴唇,巨大的下巴,高颧骨,蒙古人种眼睛。原因为隔代遗传,指倒退到

原始人或者低于人类的一种返祖现象。

(2 )后期观点修正:天生犯罪人只占犯罪总人数1/3。

罪犯有六种类型:职业型犯罪人:犯罪是一种职业,与不良群体的接触影响巨大;司法型犯罪人:由于疏忽大意或缺乏预先考虑导致一一冲动型犯罪;激情型犯罪人:为捍卫荣誉、

保护爱人和维护国家尊严犯罪;倾向型犯罪人:犯罪本性较弱,环境的重要影响;精神病态

型犯罪人和歇斯里地型犯罪人。

天生罪犯人的特征:对所犯的任何错误都缺乏罪恶感和悔恨;对辨别是非有一种特异性

的学习无能;不与他人建立亲密的友谊;容易背叛同伴和同谋;极度自我中心;冲动、冷酷;

对疼痛有高度耐受性。

(选择)2、体型与犯罪行为

(1 )德国精神医学学者克雷奇默认为人类的体形有四类,各具性格,并触犯不同的罪行:肥胖型:此种人身材圆厚、多脂肪、手足粗短、性格外向、善与人相处。肥胖型的人不易犯罪,假如犯罪,则大多为欺诈,累犯很少,容易社会化。

瘦长型:此种人身材瘦长、手足长而细、性格内向、喜批评、多愁善感。瘦长型的人多犯盗窃与欺诈罪,累犯之中,瘦长型占大多数。

运动型:此种人健硕强壮、肌肉发达、活力充沛、具有爆发性格。健壮型的人属于暴力财产犯罪与暴力性犯罪的专门犯。

发育异常型:此种人身体发育不正常或有障碍,或有残缺,或为畸形,性格多为内向。异常型的人多犯性犯罪。

(2)美国心理学家谢尔顿(W H. Sheldon )受克雷奇默的影响,对气质与体型的关系进行了更为深入的研究,把人的体型分为三种主要类型:

'内胚层型(柔软、丰满、肥胖)一爱社交、贪吃。

<中胚层型(肌肉骨骼发达、坚实、体态呈长方形)一爱冒险、竞争性强。

外胚层型(高大、细瘦、体质虚弱)一压抑、内向。

犯罪的生物因素的理论

(简答)艾森克的人格和犯罪理论

艾森克认为犯罪行为是特定环境条件和神经系统特征交互作用的结果。

环境、神经生理

和人格因素的不同组合会导致不同的犯罪类型。

1、基本观点:遗传因素在反社会行为和犯罪行为中起重要作用,并不是个体天生会犯

罪,而是某种独特的中枢神经体统和自主神经系统对教养的反应,很多其他环境因素会增加

既定个体做出某种反社会反应的可能性。

2、艾森克人格的组成成分:'能力因子一一“ G因子

'气质因子:外向性:寻求刺激VS.回避刺激

彳神经质:紧张不稳定VS.冷静稳定精神

质:强硬VS ?温和

(1)外向性:

特点:外向性的人更喜欢采用夸张、强有力的方式犯罪;而内向性的人习惯用那些不那

么惹眼的工具。

外向-内向的生物学基础:外向者的人RAS产生皮层兴奋的水平或唤醒水平的效率较低。即其RAS会减弱刺激的影响,减小刺激在到达皮层之前的唤醒强度;内向者的RAS会放大刺

激的作用,将皮层唤醒保持在一个较高的水平上。

艾森克理论认为低皮层唤醒水平会解除对中枢神经系统皮层下区域的功能的抑制,因此大多数的犯罪人是外向型的人。

生物化学复习重点

第二章 蛋白质 1、凯氏定氮法:蛋白质含量=总含氮量-无机含氮量)×6.25 例如:100%的蛋白质中含N 量为16%,则含N 量8%的蛋白质含量为50% 100% /xg=16% /1g x=6.25g 2、根据R 基的化学结构,可将氨基酸分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸和杂环亚氨基酸。 按照R 基的极性,可分为非极性R 基氨基酸、不带电荷的极性R 基氨基酸、极性带负电荷(1)一般物理性质 无色晶体,熔点极高(200℃以上),不同味道;水中溶解度差别较大(极性和非极性),不溶于有机溶剂。氨基酸是两性电解质。 氨基酸等电点的确定: 酸碱确定,根据pK 值(该基团在此pH 一半解离)计算: 等电点等于两性离子两侧pK 值的算术平均数。

(2)化学性质 ①与水合茚三酮的反应:Pro产生黄色物质,其它为蓝紫色。在570nm(蓝紫色)或440nm (黄色)定量测定(几μg)。 ②与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法 ③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应:形成黄色的DNP-氨基酸,用来鉴定多肽或蛋白质的N 端氨基酸,又称Sanger法。或使用5-二甲氨基萘磺酰氯(DNS-Cl,又称丹磺酰氯)也可测定蛋白质N端氨基酸。 ④与异硫氰酸苯酯(PITC)的反应:多肽链N端氨基酸的α-氨基也可与PITC反应,生成PTC-蛋白质,用来测定N端的氨基酸。 4、肽的结构 线性肽链,书写时规定N端放在左边,C端放在右边,用连字符将氨基酸的三字符号从N 端到C端连接起来,如Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。命名时从N端开始,连续读出氨基酸残基的名称,除C端氨基酸外,其他氨基酸残基的名称均将“酸”改为“酰”,如丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。若只知道氨基酸的组成而不清楚氨基酸序列时,可将氨基酸组成写在括号中,并以逗号隔开,如(Ala,Cys2,Gly),表明此肽有一个Ala、两个Cys和一个Gly 组成,但氨基酸序列不清楚。 由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一个平面,称作肽平面或酰胺平面。 5、、蛋白质的结构 (一)蛋白质的一级结构(化学结构) 一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 (二)蛋白质的二级结构 (1)α-螺旋(如毛发) 结构要点:螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100°。(2)β-折叠结构(如蚕丝) (3)β-转角 (4)β-凸起 (5)无规卷曲 (三)蛋白质的三级结构(如肌红蛋白) (四)蛋白质的司机结构(如血红蛋白) 6、蛋白质分子中氨基酸序列的测定 氨基酸组成的分析: ?酸水解:破坏Trp,使Gln变成Glu, Asn变成Asp ?碱水解:Trp保持完整,其余氨基酸均受到破坏。 N-末端残基的鉴定:

健康管理师考试重点归纳总结

第一章健康管理概论 健康管理是以现代健康概念(生理、心理和社会适应能力)和新的医学模式(生理、心理、社会)以及中医治未病为指导,通过采用现代医学和现代管理学的理论、技术、方法和手段,对个体或群体整体健康状况及其影响健康的危险因素进行全面检测、评估、有效干预与连续跟踪服务的医学行为及过程。 其目的是以最小投入获取最大健康效益。 健康管理的八大目标: 1.完善健康和福利 2.减少健康危险因素 3.预防疾病高危人群患病 4.易化疾病的早期诊断 5.增加临床效用、效率 6.避免可预防的疾病相关并发症的发生 7.消除或减少无效或不必要的医疗服务 8.对疾病结局作出度量并提供持续的评估和改进 健康管理的特点: 标准化足量化个体化系统化 健康管理的三个基本步骤: 1.了解和掌握健康,开展健康信息收集和健康检查 2.关心和评价健康,开展健康风险评价和健康评估 3.干预和促进健康,开展健康风险干预和健康促进 健康风险评估是手段,健康干预是关键,健康促进是目的 健康管理的五个服务流程: 1.健康调查与健康体检 2.健康评估 3.个人健康咨询 4.个人健康管理后续服务 5.专项的健康和疾病管理服务 健康管理的六个基本策略: 1.生活方式管理 2.需求管理 3.疾病管理 4.灾难性病伤管理 5.残疾管理 6.综合群体健康管理 生活方式管理的特点: 1.以个体为中心,强调个体的健康责任和作用

2.以预防为主,有效整合三级预防 生活方式的四大干预技术: 教育激励训练营销 影响需求管理的四大主要因素: 1.患病率 2.感知到的需要 3.消费者选择偏好 4.健康因素以外的动机(残疾补贴、请病假的能力等) 需求管理的策略: 1.小时电话就诊和健康咨询 2.转诊服务 3.基于互联网的卫生信息数据库 4.健康课堂 5.服务预约 疾病管理的三个特点: 1.目标人群是患有特定疾病的个体 2.不以单个病例和(或)其单次就诊事件为中心,而关注个体或群体连续性的健康状况与 生活质量 3.医疗卫生服务以及干预措施的综合协调至关重要 灾难性病伤管理的五大特点: 1.转诊及时 2.综合考虑各方面因素,制订出适宜的医疗服务计划 3.具备一支包含多种医学专科及综合业务能力的服务队伍,能够有效应对可能出现的多种 医疗服务需要 4.最大程度地帮助病人进行自我管理 5.尽可能使患者及其家人满意 残疾管理的八大目标: 1.防止残疾恶化 2.注重功能性能力 3.设定实际康复和返工的期望值 4.详细说明限制事项和可行事项 5.评估医学和社会心理学因素 6.与病人和雇主进行有效沟通 7.有需要时要考虑复职情况 8.实行循环管理 《健康中国2030规划纲要》 1.强调预防为主,防患未然

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有:两性解离;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质的紫外吸收性质;蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome):是真核生物染色质的基本组成单位,有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白,长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒,核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm):在DNA解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation):在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链,从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失,称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA),功能:是细胞内含量最多的RNA,它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体,为mRNA,tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境,是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA),功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA),经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA),功能:在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA),功能:成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA),功能:参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA),功能:rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA),功能:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行,一条链的5’→3’方向从上向下,而另一条链的5’→3’是从下向上;脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触,A与T通过两个氢键配对,C与G通过三个氢键配对,碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对,每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键,纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心:酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值?简述Km和Vm意义。

生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢

核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ? B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的

浙江工业大学生物化学期末复习知识重点

1.糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制,在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 主要类别:α-螺旋,β-折叠,β-转角,β-凸起,无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下,消耗1分子GTP,以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4.何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸?哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些? 必需脂肪酸:自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸:自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性? 共性:能显著的提高化学反应速率,是化学反应很快达到平衡 个性:酶对反应的平衡常数没有影响,而且酶具有高效性和专一性 6.简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量,而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物,对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架,以供细胞合成之用。 7.何为必需氨基酸和非必需氨基酸?哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些? 必需氨基酸:自身不能合成,必须由膳食提供的氨基酸。(苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸) 8.简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级:指多肽链中的氨基酸序列,氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级:指多肽主链有一定周期性的,由氢键维持的局部空间结构。 三级:球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。 四级:指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别? β-氧化:细胞内定位(发生在线粒体)、脂酰基载体(辅酶A)、电子受体/供体(FAD、NAD+)、羟脂酰辅酶A构型(L型)、生成和提供C2单位的形式(乙酰辅酶A)、酰基转运的形式(脂酰肉碱) 脂肪酸的合成:细胞内定位(发生在细胞溶胶中)、脂酰基载体(酰基载体蛋白(ACP))、电子受体/供体(NADPH)、羟脂酰辅酶A构型(D型)、生成和提供C2单位的形式(丙二酸单酰辅酶A)、酰基转运的形式(柠檬酸) 10.酮体是如何产生和氧化的?为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用? 生成:脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全,二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A:乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A(HMG-CoA),后者分裂成乙酰乙酸;乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化:乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶,所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被

病理学综合试题重点

病理学综合试题 单项选择: 1、细胞坏死镜下主要形态表现是 A、核浓缩,核膜破裂,胞浆浓缩 B、核溶解,胞浆浓缩,核膜破裂 C、核破裂,胞浆浓缩,胞核破裂 D、核浓缩,核碎裂,核溶解 E、核碎裂,胞浆浓缩,核膜破裂 2、电镜下,肝细胞脂肪变的脂滴形成于 A、胞浆基质内 B、线粒体内 C、内质网内 D、高尔基体内 E、溶酶体内 3、组织损伤后,由其邻近的健康细胞分裂增生完成修复的过程 A、化生 B、机化 C、分化 D、再生 E、增生 4、引起气性坏疽的常见原因是 A、空气进入肌肉并且细菌感染 B、真菌感染 C、伤口合并腐败菌感染 D、由产气荚膜杆菌等厌氧菌感染 E、干性坏疽伴有感染 5、肝细胞脂肪变性的脂滴其主要成分是 A、脂蛋白

B、类脂 C、胆固醇 D、脂褐素 E、中性脂肪 6、下列哪项不属于细胞和组织的适应性反应 A、肥大 B、增生 C、萎缩 D、变性 E、化生 7、下列病变哪一项是正确的 A、慢性肝淤血晚期,脂肪变性主要位于肝小叶周围 B、磷中毒时肝脂肪变性主要位于小叶中心 C、白喉杆菌外毒素引起心肌脂肪变性,乳头肌常呈红黄相间 D、贫血时心肌脂肪变呈弥漫分布 E、脂性肾病时,远曲小管上皮脂肪变最明显 8、下列哪种器官最易发生脂肪变性 A、心脏 B、肺脏 C、肝脏 D、脾脏 E、肾脏 9、Ⅲ型梅毒发生的坏死 A、干酪样坏死 B、脂肪坏死 C、坏疽 D、纤维素样坏死 E、液化性坏死

10、易发生贫血性梗死的器官是 A、心、脑、肠 B、肾、肠、脑 C、心、脾、肾 D、脾、心、肺 E、肾、心、肺 11、脂肪栓塞病人死亡原因常见于下列哪一种情况 A、急性右心衰竭 B、急性左心衰竭 C、肾功能衰竭 D、脑出血 E、心肌梗死 12、有关血栓形成,下列哪项是不正确的 A、下肢血栓多于上肢血栓 B、静脉血栓多于动脉血栓 C、静脉内多为混合血栓 D、心脏内多为红色血栓 E、毛细血管内多为纤维素血栓 13、一患者主诉心悸气短,两下肢浮肿入院,查体:颈静脉怒张,心尖区可闻及舒张期杂音,肝肋缘下3cm,轻度压痛,AFP正常。患者的肝脏可能出现下列哪一种病变 A、肝细胞癌 B、慢性肝淤血 C、肝脂肪变性 D、慢性肝炎 E、以上都不是 14、下列哪种情况不易发生气体栓塞 A、颈部外伤和手术 B、胸部外伤和手术

生物化学复习重点

绪论 掌握:生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学? 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用? 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么? 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释:.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) https://www.wendangku.net/doc/676125808.html, 2006-11-13 23:44:37 来源:绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的

一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8种); ② 极性中性氨基酸(7种);③ 酸性氨基酸(Glu和Asp);④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构: 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。 1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是:① 存在侧链基团较大的氨基酸残基;② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠:其结构特征为:① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=O和

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

病理学知识点归纳【重点】

? ? ?? ? ? ?? ?? ?????????? ???????? ?肉萎缩长期固定石膏所致的肌废用性萎缩:骨折长后等器官于甲状腺、肾上腺皮质泌功能下降引起,发生内分泌性萎缩:由内分肌群萎缩经受损,如骨折引起的去神经性萎缩:运动神肉萎缩致,如长期不动引起肌负荷减少和功能降低所失用性萎缩:长期工作水引起的肾萎缩受压迫引起,如肾炎积压迫性萎缩:器官长期病、恶性肿瘤等局部性:结核病、糖尿能长期进食全身性:饥饿、因病不营养不良性萎缩:)病理性萎缩(期器官萎缩青春期、更年期、老年)生理性萎缩(萎缩.....a.2:1f e d c b 第四章 细胞、组织的适应和损伤 一、适应性反应:肥大、萎缩、增生、化生 1.萎缩——发育正常的细胞、组织和器官其实质细胞体积缩小或数目的减少。 2.肥大——组织、细胞或器官体积增大。实质器官的肥大通常因实质细胞体积增大。 代偿性肥大:由组织或器官的功能负荷增加而引起。 内分泌性(激素性)肥大:因内分泌激素作用于靶器官所致。 ?? ?? ?? ?????????? ?症素腺瘤引起的肢端肥大内分泌性:垂体生长激狭窄时胃壁平滑肌肥大残存肾单位肥大、幽门慢性肾小球肾炎晚期的室肥大、 后负荷增加引起的左心代偿性:高血压时左心病理性肥大素促使子宫平滑肌肥大内分泌性:妊娠期孕激发达 代偿性:体力劳动肌肉生理性肥大肥大 3.增生——器官、组织内细胞数目增多称为增生。增生是由于各种原因引起细胞有丝分裂 增强的结果。一般来说增生过程对机体起积极作用。肥大与增生两者常同时出现。 ? ? ? ??? ???????生、肝硬化乳腺增生症、前列腺增内分泌性:子宫内膜、、细胞损伤后修复增生血钙引起的甲状腺增生代偿性:甲状腺肿、低病理性增生月经周期子宫内膜增上 乳期的乳腺上皮增生、内分泌性:青春期和哺胞核血细胞经常更新细胞数目增多、上皮细代偿性:久居高原者红生理性增生增生 4.化生——一种分化成熟的细胞被为另一种分化成熟的细胞取代的过程。 ? ?????? ?骨化性肌炎 —或软骨化生间叶细胞化生:骨化生反流性食管炎食管粘膜 肠上皮化生(肠化):腺体:慢性子宫颈炎的宫颈鳞状上皮化生(鳞化)上皮细胞化生化生 化生通常只发生于同源性细胞之间,即上皮细胞之间(可逆)和间叶细胞之问(不可逆).最常为柱状上皮、移行上皮等化生为鳞状上皮,称为鳞状上皮化生。胃黏膜上皮转变为潘氏细胞或杯状细胞的肠上皮细胞称为肠化。化生的上皮可以恶变,如由被覆腺上皮的黏膜可发生鳞状细胞癌。 二、损伤

生物化学期末考试重点

等电点:在某PH的溶液中,氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性:某些理化因素会导致氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链,称为DNA变性 解链温度(Tm):在解链过程中,紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心:酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合,并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心 同工酶:指催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合:在酶和底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变性、相互适应,这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数(Km值):等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活:酶的活性中心形成或暴露,酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环:是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸,再4次脱氢,2次脱羧,又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生:从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织,氧化利用的过程 酮体:是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白:血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链:线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体,可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸:体内需要而又不能自身合成,必须由食物提供的氨基酸 一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模极,按碱基配对规律,合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来,另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致,这中复制方式称为半保留复制 生物转化:机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变,使其水溶性提高,极性增强,易于通过胆汁或尿液排出体外,这一过程为生物转化 氧化磷酸化:代谢物脱氢进入呼吸链,彻底氧化成水的同时,ADP磷酸化生成ATP,称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化:底物由于脱氢脱水作用,底物分子内部能量重新分布生成高能键,使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子:在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解:葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程,最终形成乳酸或丙酮酸,同时释放出部分能量,形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构:指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构:多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

病理学考试重点二问答

问答题: 一,肉芽组织的概念、组成、作用和结局。 概念:肉芽组织是由新生薄壁毛细血管及增生的成纤维细胞构成,并伴有炎细胞浸润,肉眼变现为鲜红色,颗粒状,柔软湿润,形似鲜嫩的肉芽。 组成:由新生的毛细血管、成纤维细胞、炎细胞组成。 作用:抗感染保护创面;填补创口及其他组织缺陷;机化或包裹坏死细胞,血栓,炎性渗出物及其他异物。 二,血栓的相关问题。 形成条件:①心血管内皮细胞的损伤:内皮细胞损伤后,暴露出内皮下的胶原,激活凝血因子Ⅶ和血小板,启动内源凝血过程,同时,损伤的内皮细胞释放组织因子,激活凝血因子Ⅶ,激活外源凝血过程。 ②血流状态改变:血流减慢或血流产生漩涡等改变亦有利于血栓形成。 ③血液凝固增加:血液中血小板和凝血因子增多,或纤维蛋白溶解系统的活性降低所引起。类型:①白色血栓:常位于血流较快的心瓣膜、心室内以及动脉内或静脉性血栓的起始部,即形成延续性血栓头部。 ②混合血栓:多见于血流缓慢的静脉,构成延续性血栓的体部。 ③红色血栓:为阻塞性血栓,主要见于静脉。随着混合血栓逐渐增大阻塞血管腔,使下游局部血流停止导致血液发生凝固,形成延续性血栓尾部,并可沿血流方向即朝向心脏延伸。 ④:透明血栓:发生于微循环的小动脉、毛细血管和微静脉内,只能在显微镜下看到,主要由嗜酸性同质性的纤维素构成,常见于弥漫性血管内凝血。 结局:软化、溶解、吸收;机化和再通;钙化;脱落。 影响:阻塞血管;栓塞;栓塞;心脏膜病;出血。 三,渗出的意义。 防御作用:稀释和中和毒素;带来营养物质和带走代谢废物;渗出物中所含的补体和抗体有利于消灭病原体;纤维素交织网有利于白细胞吞噬病原体;在炎症后期纤维素网可称为修复的支架;渗出物中有的成分有利于细胞免疫和体液免疫的产生。 不利影响:过多的渗出物有压迫和阻塞的作用;纤维素吸收不良反应可发生机体粘膜作用。四,炎症的常见问题。 炎症介质的来源及其主要作用: 炎症介质可来自细胞,也可来自血浆。其主要作用是扩张血管,使血管壁通透性升高,有利于炎性渗出,并具有对炎细胞的趋化作用。有的炎症介质还可引起发热、致痛、组织损伤等。 比较急、慢性炎症的病理特点: 急性炎症起病急,病程短。病理特点一般以渗出为主,可有不同程度的组织细胞坏死,增生反应较轻;慢性炎症由急性炎症转变而来,或一开始即为慢性经过,病程长,病理特点以增生为主,而渗出和变质性变化一般较轻。 常见渗出性炎症有哪些,各自有什么特点: ①,浆液性炎症,以大量浆液渗出为特点; ②,纤维蛋白性炎症,以渗出物中含有大量纤维蛋白为特点; ③,化脓性炎症,以大量中性粒细胞渗出伴有不同晨读组织坏死和脓液形成为特点; ④,出血性炎症,以大量红细胞漏出为特点。 化脓性炎症的类型,各自的特点: ①,脓肿,为局限性化脓性炎,并形成充满脓液的腔; ②,蜂窝织炎,为弥漫性化脓性炎,与周围组织边界不清,常发生于疏松的组织内; ③,表面化脓和积脓,前者系粘膜或浆膜表面的化脓性炎,脓液向其表面渗出,后者系浆膜腔或空腔器官的化脓性炎,脓液积存子腔内不易排出。 肉芽肿性炎的定义,分类和各自形态特点: 肉芽肿炎症即局部以巨噬细胞增生为主的炎症,常见类型有:①,感染性肉芽肿,,由病原体引起,能形成具有特殊结构的细胞结节。其中巨噬细胞能转化为上皮巨细胞和多核巨细胞。②,义务肉芽肿,由各种异物引起,病变以异物为中心形成结节状病灶,即在异物周围形成多少不等的巨噬细胞,异物多核巨细胞和成纤维细胞包绕成结节状病灶。 炎症的生物学意义: 验证过程是损伤和抗损伤对立统一的矛盾过程,总体上变现出防御为主的反应。机体通过炎性出血和渗出反应,局限和消灭致炎因子、稀释与中和毒素、清除异常物质,并通过增生修复损伤的组织,这些对机体都是有利的。但是致炎因子可引起组织、细胞变性、坏死;大量渗出可压迫邻近器官而影响功能,这些对机体都是不利的。因此,在一定情况下应采取措施控制炎症反应。 五,良性、恶性肿瘤的区别。 分化程度:恶性肿瘤分化程度低,异型性大;良性肿瘤分化程度高,异型性小。 核分裂象:恶性肿瘤多,可见病理核分裂现象;良性肿瘤少。 生长速度:恶性肿瘤快;良性肿瘤慢。 继发改变:恶性肿瘤出血坏死,溃疡形成;良性肿瘤少见。 转移:恶性肿瘤转移;良性肿瘤不转移。 复发:恶性肿瘤易复发;良性肿瘤不复发或少见复发。 对机体的影响:恶性肿瘤较大,破坏原发部位或转移部位的组织出血性坏死,合并感染,恶病质;良性肿瘤较小,主要为局部压迫和阻塞。 六,关于动脉粥样硬化的问题。 动脉粥样硬化发生的危险因素: ①,血脂异常;②,高血压;③,吸烟;④,糖尿病和高胰岛素血症;⑤,遗传,年 龄,性别,体重,感染等其他因素。 动脉粥样硬化的发病机制: ①,脂质因素;②,内皮细胞损伤;③,单核-巨噬细胞作用;④,平滑肌细胞迁移并增殖。动脉粥样硬化大的病变过程: 动脉粥样硬化的早期阶段,泡沫细胞积聚内膜下形成脂纹,刺激胶原纤维、平滑肌细胞增生形成纤维斑块,最后,泡沫细胞坏死释放脂质而形成粥样斑块。 七,门脉性肝硬化。 病因和发病机制:①,慢性酒精中毒;②,病毒性肝炎;③,营养缺乏;④,中毒。 病理变化:肉眼:早、中期肝体积正常或略增大,质地稍硬,后期肝体积明显缩小,质量减轻,质地变硬,表面呈颗粒状或小结节状,结节周围为增生的纤维组织条索或间隔所包绕。镜下:正常肝小叶结构破坏,假小叶中的干细胞出现不同程度的脂肪变性或坏死,再生肝细胞体积大、核大、深染并常出现双核。 临床病理联系: 门脉高压症,原因:肝小叶结构破坏,血管减少,肝窦闭塞,中央静脉玻璃样变及管腔闭塞,导致门静脉回流发生障碍;假小叶形成,广泛纤维组织增生,,压迫小叶下静脉,使其扭曲、闭塞,肝窦内的血液流出受阻;门静脉和肝动脉之间形成异常的吻合支,压力高的肝动脉血液流入肝静脉。 肝功能不全,原因:肝实质细胞长期反复破坏的结果。 八,急性肾小球肾炎的病理变化和临床表现。 病理变化:肉眼弥漫性轻度至中度肿大,被膜紧张,表面光滑,充血而色较红,固称大红肾。组织学检查,肾小球肿大,系膜细胞和内皮细胞明显增生,使毛细血管腔狭窄,中性粒细胞等炎细胞渗出。免疫荧光检查,IgG和C3呈颗粒状沉积于毛细血管壁。电镜检查,基底膜和上皮细胞间可见驼峰状电子致密沉淀物。 临床表现:急性肾炎综合症。 九,慢性肾小球肾炎的病理变化和临床表现。 病理变化:慢性肾炎发展到一定阶段时,大量肾小球发生纤维化和玻璃样变。相应肾小管萎缩消失而功能丧失,少量肾单位代偿性肥大,间质慢性炎细胞浸润、显微组织增生,细、小动脉硬化,肉眼观察形成继发性颗粒型固缩肾。 临床变现:慢性肾炎综合症。 十,心肌梗死。 概念:指急性、持续性缺血、缺氧(冠状动脉功能不全)所引起的较大范围的心肌坏死。原因:大多数由冠状动脉粥样硬化引起。 类型:根据梗死灶占心室壁厚度将心肌梗死分为两种,区域性心肌梗死和心内膜下心肌梗死。 病理变化:一般梗死后六小时才能看到肉眼变化;光镜下,梗死灶边缘的心机纤维呈波浪状和肌质不均,坏死灶心肌呈苍白色。8~9小时后呈土黄色;光镜下,心肌纤维呈早期凝固性坏死。24~72小时后,梗死灶呈伴有污点的苍白色,有时充血明显;光镜下,整个心肌纤维凝固性坏死。3~7天,梗死灶变软,呈淡黄色或黄褐色,梗死灶外周出现充血出血带;光镜下,心肌细胞空泡变性,胞浆内出现颗粒及不规则横带(收缩带),在梗死灶周围边带出现肉芽组织增生,梗死区开始机化,间质水肿,常见出血。 并发症:心脏破裂,较少见;室壁瘤;附壁血栓形成;急性心包炎;心律失常;心功能不全;心源性休克。 十一,病毒性肝炎。 传播途径:甲型、戊型肝炎多经过粪—口传染;乙型、丙型、丁型肝炎主要经过输血、注射、密切接触传播。 基本病变:①,肝细胞变性坏死变性表现为肝细胞胞浆疏松化和气球样变、嗜酸性变;坏死变现为嗜酸性坏死、溶解坏死、点状坏死、碎片样坏死、桥接坏死。②,炎性细胞浸润主要是淋巴细胞、单核细胞。③,间质反应性增生及肝细胞再生。 临床病理类型:急性普通型病毒性肝炎包括急性无黄疸型和急性黄疸型。慢性普通型病毒性肝炎包括轻度、中度、重度慢性肝炎。重型肝炎包括急性重型肝炎和亚急性重型肝炎。十二,比较流脑和乙脑。 病原体:流脑,脑膜炎双球菌;乙脑,乙型脑炎病毒。 传播途径:流脑,呼吸道传播;乙脑,蚊虫传播。 流行季节:流脑,冬春;乙脑,夏秋。 病变性质:流脑,化脓性炎;乙脑,变质性炎。 病变特点:流脑,蛛网膜下腔大量灰黄色脓液,脑回、脑沟模糊。镜下可见大量中性粒细胞渗出;乙脑,主要累计大脑灰质和神经核团。大脑皮质和基底节、视丘最为严重。严重病例受累脑组织可见粟粒大小的软化灶。镜下可见神经细胞变性坏死,软化灶形成;胶纸细胞增生;血管周围炎细胞袖套状浸润。 临床病理联系:流脑,高热、头痛、呕吐、颈直强;脑脊液浑浊,大量脓细胞,细菌培养可查到病原体;乙脑,高热、头痛、昏迷;严重时可发生脑疝,引起呼吸、循环衰竭,脑脊液透明或微混,细胞数增多。 预后:流脑,绝大多数可治愈。少数严重病例引起死亡。少数病例可发生脑积水、颅神经麻痹等后遗症;乙脑,大部分病例可治愈。病情重者可发生痴呆、语言障碍、肢体瘫痪、颅神经麻痹等后遗症。 十三,原发性肺结核和继发性肺结核的区别。 结核分枝杆菌感染:原发性,初次;继发性,再次。 易感人群:原发性,儿童;继发性,成人。 对结核分枝杆菌的免疫力和致敏性:原发性,无;继发性,有。 病变起始部位:原发性,上叶肺下部,下叶肺上部,近肺膜处;继发性,肺尖部。 病理特征:原发性,原发综合症;继发性,病变复杂、新旧病灶交替,较局限。 主要病变特点:原发性,以渗出、坏死为主;继发性,以增生、坏死为主。 主要传播途径:原发性,淋巴道或血道为主;继发性,支气管播散至肺内为主。 病程:原发性,短(急性经过),大多自愈;继发性,长(慢性过程),需治疗。 十四,比较大叶性肺炎和小叶性肺炎。 病原菌:大叶性肺炎,肺炎球菌;小叶性肺炎,多种细菌,常见毒力弱的肺炎球菌。 发病年龄:大叶性肺炎,青壮年;小叶性肺炎,小儿,老人,体弱久病卧床者。 炎症特点:大叶性肺炎,急性纤维蛋白性炎症;小叶性肺炎,急性化脓性炎症。 病变范围:大叶性肺炎,一般发生在单肺侧,多见于左肺或右肺下叶;小叶性肺炎,以细支气管为中心的小叶性病灶,大小不一,病变多发,散在两肺。 结局:大叶性肺炎,绝大多数痊愈;小叶性肺炎,多数痊愈,少数体弱者预后差,常并发呼吸衰竭,心力衰竭。 十五,比较肾小球肾炎和肾盂肾炎。 炎症性质:肾小球肾炎,变态反应性;肾盂肾炎,化脓性。 病因:肾小球肾炎,多种抗原;肾盂肾炎,细菌。 发病机制:肾小球肾炎,循环免疫复合物沉积,原位免疫复合物形成;肾盂肾炎,上行性感染为主,也可下行性感染。 病变特点:肾小球肾炎,弥漫性肾小球损伤,双肾同时受累;肾盂肾炎,肾盂肾间质化脓,双侧肾脏不对称性病变。 临床变现:肾小球肾炎,急性肾炎综合症、肾病综合症、快速进行性肾炎综合症、慢性肾炎综合症;肾盂肾炎,高烧、寒战、腰痛、脓尿、蛋白尿、菌尿、血尿。 结局:肾小球肾炎,治愈或转为慢性肾小球肾炎导致肾功能不全;肾盂肾炎,治愈或转为慢性肾盂肾炎最终导致肾功能不全。 十六,结核病的基本病变及转归。 基本病变:①,渗出为主的病变表现为浆液或浆液纤维蛋白性炎,渗出的细胞以单核巨噬细胞为主。②,增生为主的病变形成具有诊断特征的结核结节。类上皮细胞、朗罕巨细胞围绕中央的干酪样坏死,周围少量淋巴细胞、成纤维细胞浸润。③,变质为主的病变病灶呈淡黄色、易碎的干酪样坏死。以上三种病变可以相互转化。 转归:转向愈合:吸收消散;纤维化、纤维包裹及钙化。 转向恶化:浸润进展;溶解播散。

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