生物化学重点总结
生物化学重点总结
一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能
一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由
戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶
四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？DNARNA一级结构相同点1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C 核苷酸几到几千尿嘧啶A=U,G≡C二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。DNA双螺旋结构模型的要点是：1，DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相交接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键
（G≡C）,碱基平面与线性分子的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’，另一条链的走向就一定是3’→5’；2，DNA是一右手螺旋结构；3，DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。第三章酶酶：由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。酶原：无活性的酶的前身物质称为酶原酶原激活：酶原受某种因素作用后，转变成具有活性的酶的过程Km值：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常
数。竞争性抑制作用：抑制剂与酶的正常底物结构相似，抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，此种结合不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用填空题1，酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。个别核糖核酸（RNA）也具有酶一样的催化活性，称为核酶。5，由细胞合成和分泌的尚不具有催化活性的酶的前体，叫做酶原9，可逆性抑制作用包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用三种四，简答题1，以酶原的激活为例说明结构与功能的关系。在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程叫做酶原的激活。酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关，结构改变，功能也随之改变，结构破坏，功能丧失。7，酶促反应高效率的机制是什么？酶高效催化作用的机制可能与以下几种因素有关：①邻近效应与定向排列：在两个以上底物参与的反应中，底物之间必须以正确的方向互相碰撞，才有可能发生反应。②多元催化：同一种酶兼有酸碱催化作用，这种多功能基团的协同作用可极大的提高酶的催化效率。③表面效应;酶活性中心内部多种疏水性氨基酸，
常常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物。一种酶的催化反应不限于上述某一种因素，而常常是多种催化作用的综合机制，这是酶促反应高效的重要原因。第四章糖代谢名词解释1，糖酵解：在不需要氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解4，三羧酸循环（TAC）：乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，历经4次脱氢及2次脱羧反应，又生成草酰乙酸，此过程是由含有三个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应，故称为三羧酸循环7，糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生9，血糖：血液中的葡萄糖称为血糖。其正常水平为
3、89~
6、11 mmol/L
二、填空题2，人体内主要通过磷酸戊糖途径生成核糖，它是核苷酸的组成成分3，在三羧酸循环中，催化氧化脱羧的酶是异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶4，在糖酵解途径中，产物正反馈作用的步骤为1,6-双磷酸果糖对磷酸果糖激酶-1 的正反馈调节9,1 mol 葡萄糖氧化生CO2 和 H2O时净生成30或32 mol ATP15，糖异生的原料有甘油、乳酸和生糖氨基酸19, 糖有氧氧化的反应过程可分为三个阶段，即糖酵解途径、丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA，乙酰CoA进入三羧酸循环及氧化磷酸化。
四、简答1，糖酵解的主要生理意义是什么①是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式；②是某些组织细胞的主要供能方式；
③糖酵解的产物为某些物质合成提供原料；④红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能2糖有氧氧化的主要生理意义是什么①是机体获得能量的主要方式；②三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径；③三羧酸循环是三大物质代谢互相联系、互相转化的枢纽20，简述乳酸循环的生理意义肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，因此不能将肌糖原分解为葡萄糖。肌肉组织中糖异生酶类活性也较低，没有足够的能力进行糖异生作用。当氧供应不足时，肌肉组织糖酵解加强，必然导致乳酸生成增多，通过乳酸循环将有助于乳酸的再利用，并防止因乳酸堆积导致中毒。第五章脂类代谢名词解释1，必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸，称为必需脂肪酸2，脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身各组织氧化利用的过程称为脂肪动员3，脂肪酸β-氧化：脂肪酸的β-氧化是从脂酰基的β-原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应，将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。4，酮体：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝内分解产生的特有正常中间产物。
二、填空题1，乙酰辅酶A是合成脂肪酸的主要原料，脂肪酸的合成是在细胞液内进行，反应中所需的NADPH来自磷酸戊糖途径。2，脂肪酸β-氧化过程中的第一次脱氢由FAD 接受，第二次脱氢由NAD+ 接受。4，脂肪酸β-氧化过是在细胞的线粒体中而脂肪的合成是在细胞的内质网中进行的。5，脂肪酸β-氧化的过程包括脱氢、水化、再脱氢和硫解四个连续反应步骤9，血脂的主要来源有食物物中脂类、体内合成和脂库中脂肪动员的释放。10，血脂的主要去路有氧化供能、进入脂库中储存构成生物膜和转变为其他物质15，酮体合成的原料为乙酰辅酶
A20，脂肪动员的产物为甘油和脂肪酸23，酮体是在肝内生成，肝外组织利用。28，软脂酸的β-氧化，共进行7次，生成7 分子FADH2和7 分子NADH+H,8 乙酰CoA，净生成129 分子ATP。
四、简答题1，何谓酮体？酮体是怎样生成的，又是如何氧化利用的？
酮体的生成包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
酮体的生成部位在肝细胞线粒体，合成原料为脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA，2分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酸CoA，乙酰乙酸CoA再与1分子乙酰CoA缩合生成NMGCoA，催化此反应的NMGCoA 合成酶是酮体合成的限速酶，NMGCoA 裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA ，乙酰乙酸还原生成β-羟丁酸或脱羧生成丙酮。肝能生成酮体，但不能利用酮体。
肝外组织的乙酰乙酸经过乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA 转硫酶及硫解酶的催化下，转变成乙酰CoA并进入三磷酸循环而被氧化利用，丙酮可经肾、肺排出。2，简述硬脂酸的氧化过程及彻底氧化的能量计算。必考硬脂酸的氧化可分为活化、进入线粒体、β-氧化及乙酰CoA的彻底氧化四个阶段。①，硬脂酸在胞液中进行，由脂酰CoA合成酶催化形成脂酰CoA。②，活化的硬脂酰CoA经CAT I 及 CAT II的催化，以肉碱为载体，由胞液进入线粒体基质。CAT I 是脂肪酸β-氧化的限速酶。③，脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少二个碳原子的脂酰CoA。如此反复进行，直到脂酰CoA 全部生成乙酰CoA。
④乙酰CoA通过三磷酸循环彻底氧化成CO2和H2O，并释放出能量。能量计算：硬脂酸（18C）2=120 ATP
第六章生物氧化名词解释1，生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程成为生物氧化5，呼吸链:位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列递氢体或递电子体，它们按一定的顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称呼吸链
三、填空题1，由递氢体和递电子体按一定的顺序组成的整个体系位于线粒体内膜，通常称为呼吸链。2，生物氧化的主要产物是Ｈ２ＯＣＯ２ＡＴＰ、6，线粒体内两条重要的呼吸链为
NADH 呼吸链和琥珀酸呼吸链，两条链的汇合点是CoQ13,NADH 在细胞内的线粒体和胞液内产生，在线粒体内氧化并产生ATP14，NADH 呼吸链中氧化磷酸化发生的部位在NADH→CoQ之间，Cytb
→CytC 之间Cytaa3→O2之间四，简答题3，试述呼吸链的组成
成分及功能？并写出体内两条主要呼吸链的传递链呼吸链的组成成分：①NAD+为辅酶的脱氢类，其作用为递氢体作用；②黄素蛋白，其辅酶为FMN或FAD，其作用为递氢体；③铁硫蛋白，其作用为递电子体；④CoQ其作用是递氢体；⑤细胞色素体系包括b-c1-c –aa3,其功能为递电子体。NADH氧化呼吸链顺序为：SH2
→NAD+ →(FMN-Fe-S)
→ COQ →Cyt(b-c1-c aa3)
→ O
2、 FADH2氧化呼吸链顺序为SH2 →(FAD-Fe-S)
→ CoQ → Cyt(b-c1-c-aa3)
→O2第七章氨基酸代谢名词解释
2、联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行。
9、必需氨基酸：体内不能合成必需由食物提供的氨基酸。填空题5，氨基酸的脱氨基方式有：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基和嘌呤核苷酸循环8，血氨的去路有：合成尿素、合成谷氨酰胺、转为非必需氨基酸16，生成一碳单位的氨基酸有组氨酸、甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸。17，一碳单位主要形式有CHO、-CH、-CH
2、-CH
3、简答题1，简述血氨的来源和去路。答：来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生。去路：合成尿素、重新合成氨基酸合成其它含氮化合物。8，何谓鸟氨酸循环？有何生理意义？鸟氨酸循环是指鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸，瓜氨酸再与另一分子氨生成精氨酸，精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可再重复上述过程，如此循环一次，2分子氨和1分子CO2变成1分子尿素。在鸟氨酸循环的过程中，精氨酸代琥珀酸合成酶为限速酶，此步反应是一个耗能反应。鸟氨酸循环在线粒体和胞浆中进行。生理意义：肝脏通过鸟氨酸循环将有毒的氨转变成无毒的尿素，经肾排除体外。这是肝的一个重要生理功能，其意义在于解除氨毒。第九章物质代谢的联系与调节名词解释
1、限速酶或调解酶：关键酶都是一些催化单向反应的酶，通常是催化整条途径的第一步反应，也可催化整条途径的反应速率最慢的一个反应，起着限制或调控整个代谢进行调速的作用。填空题
4、饥饿时机体血液中浓度升高的物质是脂肪酸、葡萄糖。5,大脑平时及饥饿时的主要供能物质是血糖、酮体。6，线粒体中分布的多酶体系主要有三羧酸循环、脂肪酸β-氧化、氧化磷酸化。简答题
1、物质代谢的特点。答：整体性；代谢的调节性；各组织器官物质代谢各具特色；各种物质代谢均具有共同的代谢池；ATP是机体能量的共同形式；NADPH是合成代谢所需的还原当量。第章DNA的生物合成名词解释
2、半保留复制：半保留复制指DNA复制过程，双螺旋解开成单链各自作为模板合成与其互补的子链，从一个亲代DNA双螺旋复制出两个与亲代完全相同的子代DNA，子代DNA中的一条DNA链来自亲代，另一条链是新合成的复制方式。
5、冈崎片段：指复制中随从链上合成的不连续DNA片段。填空题2，所有的冈崎片段链的增长都是按5→3 方向进行的。
3、前导链的合成是连续的，合成方向和复制叉移动的方向相同；随从链的合成是不连续的，合成方向和复制叉移动的方向相反。
8、能引起DNA分子损伤的主要理化因素有紫外线、电离辐射、化学诱变剂。
3、DNA半保留复制的意义是什么？答：生物的遗传特性就蕴藏在DNA分子的一级结构，即碱基排列顺序中，而子细胞的DNA 分子是经半保留复制方式得到的，其一级结构与母细胞DNA分子完全相同。因此，通过半保留复制，生物就能保证其遗传特性代代相传，保持相对稳定，这是遗传保守性的分子基础。第一章RNA 的生物合成（转录）名词解释1，转录：以DNA一条单链为模板，四种NTP为原料，在DNA指导的RNA聚合酶作用下，按照碱
基互补原则合成RNA链的过程，称为转录。4，模板链：转录时，结构基因的DNA双链中仅一条链为转录的模板，另一条链无转录
功能，故前者叫做转录的模板链。5，编码链：转录时，结构基因的DNA双链中有一条链不作为转录的模板，无转录功能。因该DNA 链的走行方向和碱基排列顺序与转录生成的RNA链基本相同，只
是前者碱基中的T在后者为U而已，故称其为编码连。15，外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA 的核酸序列。16，内显子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被
除去的核酸序列。
三、填空题1，RNA的转录过程的特点是不对称转录2，具有指导转录作用的DNA 链称为模板链，与之互补的另一条DNA 链称为编码连5，真核生物 mRNA 的5’帽子结构是 m7GpppG- ,其3’ 末端有polyA结构
四、简答题1，简述DNA复制与RNA 转录合成的主要区别DNA 复制RNA转录底物模板聚合酶产物碱基配对引物dATP,dGTP，dCTP,dTTP全部DNA双链DAN聚合酶子代DNA双链A=T需要
ATP ,GTP ,CTP ,UTP部分DNA 单链RNA 聚合酶RNA 单链A=U不
需要2，简述原核生物中RNA转录合成的基本过程原核生物中RNA 转录合成的基本过程：1)
转录的起始：首先由RNA聚合酶的σ亚基辨认启动子，并促使RNA聚合酶全酶与启动子结合，然后RNA聚合酶使DNA 局部解链。接着，RNA 聚合酶催化第一个磷酸二脂键形成。2)
转录的延伸：RNA 链的延伸过程中由核心酶催化。3)
转录的终止：有两种方式。自动终止和依赖ρ因子的终止。第二章蛋白质的合成名词解释1，翻译：是细胞内以mRNA为模板，按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。5，遗传密码或三联密码：mRNA 分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，形成三联体，在蛋白质生物合成时，代表一种氨基酸信息，称为遗传密码或密码子13，进位或注册：根据mRNA 下一组遗传密码指导，使相应氨基酰-tRNA进入并结合到核糖体A位的过程称为进位。填空题1，翻译的直接模板是mRNA ;间接模板是DNA2，蛋白质合成的原料是氨基酸，细胞中合成蛋白质的场所是核蛋白体。4，mRNA是指导翻译的直接模板，蛋白质是基因表达的最终产物。10，原核生物的起始密码子只能辨认甲酰化的甲硫氨酸。简答题1，论述遗传密码的特点。模板从
mRNA5’端的起始密码开始。到3’端称为开放读码框架。在框架内每3个碱基组成一个密码子，体现一个氨基酸的信息。遗传密码共64个，其中，61个密码分别代表各种氨基酸。3个为肽链合成的终止信号。遗传密码特点：1，连续性；2，密码的简并性；3，摆动性；4，通用性3，简述蛋白质生物合成的基本过程。
蛋白质生物合成的基本过程：1)
氨基酸的活化与转运：由氨基酰tRNA合成酶催化，ATP供能，使氨基酸的羧基活化并与相应的tRNA连接。2)
核糖体循环：为蛋白质合成的中心环节，通常将其分为肽链合成的开始、延长和终止三个阶段。3)
翻译后的加工：指从核糖体上释放出来的多肽链，经过一定的加工和修饰转变成具有一定构象和功能的蛋白质的过程。第三章肝的生物化学名词解释2，生物转化作用：来自体内外的非营养物质在肝进行氧化、还原、水解和结合反应，这一过程称为肝的生物转化作用3，胆汁酸：存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称，以钠盐或钾盐的形式存在，即胆汁酸盐，简称胆盐6，胆汁酸肠肝循环：是胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收门静脉又回到肝，在肝内转变为结合型的胆汁酸，经肠道再次排入肠腔的过程。填空题1，生物转化的第一相反应包括氧化、还原和水解反应，第二相反应是结合反应。5，胆色素是铁卟啉化合物在体内分解代谢的产物，包括胆色素等多种化合物，其代谢障碍会导致黄疸。简答题2，何谓生物转化作用？有何生理意义？肝对进入体内的非营养物质在肝进行氧化、还原、水解和结合反应，这一过程称为肝的生物转化作用意义:生物转化的生理意义在于它将体内的非营养物质进行转化，使生物活性物质的生物学活性降低或消失，或使有毒物质的毒性降低或消失。更重要的是生物转化可将这些物质的溶解性增高，变为易于从胆汁或尿液中排出体外的物质。生物化学解答题1计算一分子软脂酸（C15H31COOH）彻底氧化成CO2和H2O，产生多少ATP？（12分）氧化过程：脂肪酸β-氧化，经脱氢、水化、再脱氢、硫解四步反应，产生乙酰
CoA和比原来脂酰辅酶A少两个碳原子的脂酰CoA。新生成的脂酰辅酶A再经上述四个反应，最终全部转化为乙酰CoA。乙酰CoA再进入三羧酸循环（TCA循环），最后形成二氧化碳和水。步骤：7次b-氧化分解产生57=35分子ATP；（2分）8分子乙酰CoA可得128=96分子ATP; （2分）一分子软脂酸（C15H31COOH）彻底氧化分解可生成: （2分）2 DNA双螺旋结构有什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？
答案要点：a、两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。（2分）b、磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A-T配对，之间形成2个氢键，G-C配对，之间形成3个氢键（碱基配对原则，Chargaff 定律）。（2分）c、螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离0、34nm,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次，间隔为
3、4nm。（2分）该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。3什么是遗传密码？简述其基本特点？
1、遗传密码子（codon）：存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。密码
子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码子，3个是作为终止密码子（1分）。2，其特点有：
①方向性：编码方向是5ˊ→3ˊ。②无标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠。③简并性：除了Met和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有2—6个密码子。④通用性：不同生物共用一套密码。⑤摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用，而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动、4影响酶促反应的因素有哪些？pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，1紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，2激活剂会促进酶活性来加快反应速度，3pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；4酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。5简述DNA复制的基本规律。
（6分）（1）半保留复制：复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。子代细胞的DNA双链，其中一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。由于碱基互补，两个子细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制（
1、5分）。（2）双向复制：复制时，DNA从起始点（origin）向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制。原核生物是单个起始点的双向复制，真核生物是多个起始点的双向复制（
1、5分）。（3）半不连续性复制：
DNA双螺旋的两条链是反平行的，而DNA合成的方向只能是
5ˊ→3ˊ 。在DNA复制时，1条链的合成方向和复制叉的前进方向相同，可以连续复制，叫作前导链；而另一条链的合成方向和复制叉的前进方向正好相反，不能连续复制，只能分成几个片段（冈崎片段）合成，称之为滞后链。领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续复制。（
1、5分）。（4）复制的高保真性: DNA复制的精确度极高，误差率很低，高保真性的机制（
1、5分）。6简述基因突变有哪几种形式？（6分）(1)、转换：发生在同型碱基之间，即嘌呤代替另一嘌呤，或嘧啶代替另一嘧啶（
1、5分）。(2)、颠换：发生在异型碱基之间，即嘌呤变嘧啶或嘧啶变嘌呤（
1、5分）。
(3)、缺失：一个碱基或一段核苷酸链从DNA大分子上消失（
1、5分）。(4)、插入：原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA大分子中间（
1、5分）。7请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向,乙酰CoA可进入哪些代谢途径？请列出。代谢去向：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。代谢途径：【糖的有氧氧化】
葡萄糖→丙酮酸→乙酰辅酶A→CO2+H2O。
【糖的无氧氧化】
葡萄糖→丙酮酸→乳酸。
【糖的磷酸戊糖途径】
葡萄糖→5-磷酸核糖、NADPH。
【糖原合成】
葡萄糖→肝糖原、肌糖原。
【糖转化为脂肪】
葡萄糖→乙酰辅酶A→脂肪酸→脂肪。8从分子水平说明生物遗传信息储存的主要方式，又是如何准确的向后代传递遗传信息的。答：生物遗传信息主要通过DNA的方式储存。a、严格遵守碱基的配对规律。b、在复制时对碱基的正确选择。c、对复制过程中出现的错误及时校正9试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合。不同点：（1）竞争性抑制抑制剂结构与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，
从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。竞争性抑制剂使Km增大，Km=Km（1+I/Ki），Vm不变。（2）非竞争性抑制酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，大部分与巯基结合，破坏酶的构象，如一些含金属离子（铜、汞、银等）的化合物。非竞争性抑制使Km不变，Vm变小。10什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？⑴ 当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=Vmax[S]／（Km+[S]）→ Km=[S]可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。⑵ Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。⑶1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小⑷ 利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。11和非酶催化剂相比，酶在结构上和催化机理上有什么特点？1>酶催化剂具有高效和专一的特点2>酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的,但显然酶的催化能力远远大于非酶催化剂、3>一种酶催化一种反应,4>酶的3维空间结构决定它只能与特定的底物结合催化底物转化成产物12何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环；特
点:1。乙酰CoA进入三羧酸循环后，是六碳三羧酸反应2。在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。3。在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。4。在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。5。三羧酸循环严格需要氧气6。琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键。生物学意义:1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。13糖酵解和发酵有何异同？糖酵解过程需要那些维生素或维生素衍生物参与？
1、相同点：(1)都要进行以下三个阶段：葡萄糖→1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果糖→3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛→丙酮酸。(2)都在细胞质中进行。不同点：通常所说的糖酵解就是葡萄糖→丙酮酸阶段。根据氢受体的不同可以把发酵分为两类：(1)丙酮酸接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乳酸的过程称为乳酸发酵。（有时也将动物体内的这一过程称为酵解。）(2)丙酮酸脱羧后的产物乙醛接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乙醇的过程称为酒精发酵。糖酵解过程需要的维生素或维生素衍生物
有：NAD+。14试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系。
1、在缺氧情况下进行的糖酵解。
2、在氧供应充足时进行的有氧氧化。
3、生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。15糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”？答案要点：丙酮酸羧化酶磷酸已糖异构酶葡萄糖6-磷酸酶16什么是ATP，？简述其生物学功能？中文名称为腺嘌呤核苷三磷酸，又叫三磷酸腺苷(腺苷三磷酸)，简称为ATP，其中A表示腺苷，T表示其数量为三个，P表示磷酸基团，即一个腺苷上连接三个磷酸基团。ATP是生命活动能量的直接来源动物细胞再通过呼吸作用将贮藏在有机物中的能量释放出来，除了一部分转化为热能外，其余的贮存在ATP中。
一类是无氧供能，即在无氧或氧供应相对不足的情况下，主要靠ATP、CP分解供能和糖元无氧酵解供能、17简述温度、pH 值、酶浓度对酶促反应速度的影响？
（6分）温度：温度对酶促反应速度的影响具有双重性、在较低温度(0~40。C)范围内随着温度的升高酶的反应速度也加快;酶是蛋白质,较高温度会引起酶变性失活,尤其是超过最适温度,随着温度的升高酶变性失活更甚,反应速度降低（2分）。p H值：每一种酶只有在最适PH时活力最高,高于或低于最适PH酶活力都骤然下降、之所以如此是因为过酸过碱会引起酶变性失活;另外环境
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学糖代谢知识点总结材料
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH 第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键 由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一 电大 01任务_0005 试卷总分：100 测试时间：0 单项选择题多项选择题填空选择题 一、单项选择题（共 30 道试题，共 60 分。） 1. 酶化学修饰调节的主要方式是( ) A. 甲基化与去甲基化 B. 乙酰化与去乙酰化 C. 磷酸化与去磷酸化 D. 聚合与解聚 E. 酶蛋白与cAMP结合和解离 2. 下列脱氧核苷酸不存在于DNA中的是（） A. dGMP B. dAMP C. dCMP D. dTMP E. dUMP 3. 下列关于ATP中，描述错误的是( ) A. 含五碳糖 B. 含嘧啶碱 C. 含有三分子磷酸 D. 含有二个高能键 E. 是体内能量的直接供应者 4. 氰化物是剧毒物，使人中毒致死的原因是( ) A. 与肌红蛋白中二价铁结合，使之不能储氧 B. 与Cytb中三价铁结合使之不能传递电子 C. 与Cytc中三价铁结合使之不能传递电子 D. 与Cytaa3中三价铁结合使之不能激活氧 5. 下列描述DNA分子中的碱基组成的是( ) A. A＋C＝G＋T B. T＝G C. A＝C D. C＋G＝A＋T E. A＝G 6. 以下辅酶或辅基含维生素PP的是（）。 A. FAD和FMN B. NAD+和FAD C. TPP 和 CoA D. NAD+和NADP+ E. FH4和TPP 7. 一氧化碳是呼吸链的阻断剂，被抑制的递氢体或递电子体是( )。 A. 黄素酶 B. 辅酶Q C. 细胞色素c D. 细胞色素aa3 E. 细胞色素b 8. 酶原所以没有活性是因为( ) A. 酶蛋白肽链合成不完全 B. 活性中心未形成或未暴露 C. 酶原是一般蛋白质 D. 缺乏辅酶或辅基 E. 是已经变性的蛋白质 9. 下列属于蛋白质变性和DNA变性的共同点是( ) A. 生物学活性丧失 B. 易回复天然状态 C. 易溶于水 D. 结构紧密 E. 形成超螺旋结构 10. 关于酶的叙述正确的一项是( ) A. 所有的酶都含有辅酶或辅基 B. 都只能在体内起催化作用 C. 所有酶的本质都是蛋白质 D. 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行 E. 都具有立体异构专一性 11. 有关cAMP的叙述正确的是( ) A. cAMP是环化的二核苷酸 B. cAMP是由ADP在酶催化下生成的 C. cAMP是激素作用的第二信使 D. cAMP是2'，5'环化腺苷酸 E. cAMP是体内的一种供能物质 12. 维持DNA双螺旋结构稳定的因素有( ) A. 分子中的3'，5'-磷酸二酯键 B. 碱基对之间的氢键 C. 肽键 D. 盐键 生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。 一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH 生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6 ②唾液淀粉酶激活剂：Cl- ③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是： 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数： ?油酸：1 ?亚油酸：2 ?亚麻酸：3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白： ?CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇 ?HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊：Pro、Gly ?芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe） ?八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr） ?酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln ?碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His） ?其它：丙氨酸（Ala） ②PI ?PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R） ?PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH 电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋：Sn=3.6 13 ，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋 ?β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm ?β转角：转角处为Gly ④超二级结构：无规卷曲、结构域 ⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力） ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法 ?C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽 键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水 解 ?打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸） ?专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）； ⑦显色反应 ?Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO 4 +磷钼酸） ?Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO 3+Hg（NO 3 ） 2 ） ?坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO） ?黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO 3 ） ?双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO 4 ） ?乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp） ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的：S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的：Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys 第七章脂质代谢 第一节脂质的构成、功能及分析 脂质的分类 脂质可分为脂肪和类脂，脂肪就是甘油三脂，类脂包括胆固醇及其脂、磷脂和糖脂。 脂质具有多种生物功能 1.甘油三脂机体重要的能源物质 2.脂肪酸提供必需脂肪酸合成不饱和脂肪酸衍生物 3.磷脂构成生物膜的重要组成成分磷脂酰肌醇是第二信使前体 4.胆固醇细胞膜的基本结构成分 可转化为一些有重要功能的固醇类化合物 第二节脂质的消化吸收 条件：1，乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等）的乳化作用； 2，酶的催化作用 位置：主要在小肠上段 第三节甘油三脂代谢 甘油三脂的合成 1.合成的部位：肝脏（主要），脂肪组织，小肠粘膜 2.合成的原料：甘油，脂肪酸 3.合成途径：甘油一脂途径（小肠粘膜细胞） 甘油二脂途径（肝，脂肪细胞） 注：3-磷酸甘油主要来源于糖代谢，部肝、肾等组织摄取游离甘油，在甘油激酶的作用下可合成部分。 内源性脂肪酸的合成： 1.场所：细胞胞质中，肝的活性最强，还包括肾、脑、肺、脂肪等 2.原料：乙酰COA，ATP，NADPH，HCO??，Mn离子 3.乙酰COA出线粒体的过程： 4.反应步骤 ①丙二酸单酰COA的合成： ②合成软脂酸： ③软脂酸延长在内质网和线粒体内进行： 脂肪酸碳链在内质网中的延长:以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸碳链在线粒体中的延长:以乙酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸合成的调节： ①代谢物的调节作用： 1.乙酰CoA羧化酶的别构调节物。 抑制剂：软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂：柠檬酸、异柠檬酸 糖代谢增强，相应的NADPH及乙酰CoA供应增多，异柠檬酸及柠檬酸堆积，有利于脂酸的合成。 ②激素调节： 甘油三脂的氧化分解： ①甘油三酯的初步分解： 1.脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2.关键酶：激素敏感性甘油三脂脂肪酶（HSL） 第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的 C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每 3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系： a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应 导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为 Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。 b.变性作 生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结 （生物科技行业）医学生物化学综合练习(一) 医学生物化学综合练习（一）一、名词解释 1．蛋白质的变性： 2．蛋白质的二级结构： 3．蛋白质的三级结构： 4．蛋白质的四级结构： 5．变构效应（或变构调节）：6．等电点： 7．蛋白质的变性： 8．DNA的一级结构：9．DNA的二级结构：10．DNA的三级结构：11．DNA的变性和复性：12．Tm值： 13．核酸的分子杂交： 14．同工酶： 15．限速酶： 16．酶的特异性（专一性）：17．酶的活性中心： 18．糖酵解： 19．糖的有氧氧化： 20．糖异生作用： 21．必需脂肪酸： 22．血脂： 23．载脂蛋白： 24．脂肪动员： 25．生物氧化： 26．呼吸链： 27．腐败作用： 28．一碳单位： 29．酶的化学修饰： 二、填空题 1．稳定蛋白质亲水胶体的因素是_____和_____。 2．写出下列核苷酸的中文名称：CTP和dATP_____。 3．FAD含维生素_____，NAD＋含维生素_____。 4．糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是_____和。 5．体内ATP的产生有两种方式，它们是_____和_____。 6．非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有_____，也不能生成_____。 7．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有_____，常见的嘧啶类似物有_____。 8．蛋白质合成的原料是_____，细胞中合成蛋白质的场所是_____。 9．6-磷酸葡萄糖脱氢酶是_____，琥珀酸脱氢酶的辅酶是_____。 10．某些酸类沉淀蛋白质时，沉淀的条件是溶液pH值应______pI，而重金属盐沉淀蛋白质时，其沉淀的条件是______pI。 11．写出中文名称：ATP，cAMP_____，CTP。 12．以生物素作为辅酶的酶有_____和_____。 13．催化糖异生作用中丙酮酸羧化支路的两个酶是_____和_____。 14．LDL的生理功用是_____，高密度脂蛋白的生理功用是_____。 15．苯丙酮尿症患者是因为缺乏______酶，白化病患者缺乏_____酶。 1、糖酵解：指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程，可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物：乳酸。依赖糖酵解获得能量：红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生：非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经，激素，器官调节。 5、升高血糖激素：胰高血糖素（A细胞分泌），糖皮质激素和生长激素（糖异生）,肾上腺素（促进糖原分解）。 降低血糖激素：胰岛素（B细胞分泌）（唯一） 6、糖尿病分型： Ⅰ型：内生胰岛素或C肽缺，易出酮症酸中毒，高钾血症，多发于青年人。 Ⅱ型：多肥胖，具有较大遗传性，病因有胰岛素生物活性低，胰岛素抵抗，胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准：有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L；空腹血糖（FVPG）≥7.0 mmol/L；（OGTT）2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有：白内障（晶体混浊变形），并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有：酮症酸中毒（DKA，高血糖，尿糖强阳性，尿酮体阳性，高酮血症，代谢性酸中毒，多＜40岁，年轻人），高渗性糖尿病昏迷（NHHDC，血糖极高，＞33.6mmol/L，肾功能损害，脑血组织供血不足，多＞40岁，老年人），乳酸酸中毒（LA）。 10、血糖测定：葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法（GOD-POD法）。己糖激酶法（HK）：参考方法 （＞7.0mmol/L称为高血糖症。＜2.8mmol/L称为低血糖症。） 11、空腹低血糖反复出现，最常见的原因是胰岛β细胞瘤（胰岛素瘤）。胰岛B细胞瘤临床特点：空腹或餐后4—5h发作，脑缺糖比交感神经兴奋明显，有嗜睡或昏迷，30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2（Na+K）+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆（血清），尽量早检测，不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈：8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验：禁食10—16h，5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水，每30分钟取血一次，监测到2h，共测量血糖5次（包括空腹一次）。 17、糖化血红蛋白：可分为HbAIa，HbAIb，HbAIc（能与葡萄糖结合，占绝大部分），测定时主要测HbAI组份或HbAIc（4%--6%），反映前6~8周血糖水平，主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白：类似果糖胺，反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定：NADH被氧化为NAD+，可在340nm处连续监测吸光度下降速度。（NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收） 21、血脂蛋白电泳图（自阴极起）：乳糜微粒，B-脂蛋白，前B脂蛋白，A-脂蛋白。 2013年春期开放教育（专科）《医学生物化学》期末复习指导 2013年6月修订 第一部分课程考核说明 1．考核目的 《医学生物化学》是药学、护理学专业的一门选修基础课，它是在分子水平探讨生命本质，即研究生物体（人体）的化学组成及化学变化规律的科学。 通过本课程的考试，使学生理解和掌握生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 2．考核方式 本课程期末考试为开卷、笔试。考试时间为90分钟。 3．适用范围、教材 本课程期末复习指导适用范围为开放教育专科护理学、药学专业的选修课程。 考试命题的教材是由周爱儒、黄如彬主编，北京医科大学出版社出版(2004年8月第2版)。与之配套使用的有《医用生物化学学习指导》一书。 4．命题依据 该课程的命题依据是医用生物化学课程的教学大纲、教材、实施意见。 5．考试要求 要求对教材的基本概念、基本原理、基本途径做到融会贯通。主要考核的内容包括：生物体重要物质代谢的基本过程，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系；基因信息传递和基本过程，基因表达调控的概念，各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。 6．考题类型及比重 考题类型及分数比重大致为：填空题(15%)、选择题(40%)、名词解释(25%)、问答题(20%)。 一、填空题 1．人体蛋白质的基本组成单位为_氨基酸___、除_甘氨酸外___，均属于__L—a---氨基酸___。 根据氨基酸侧链的R基团的结构和性质不同，可分为非极性疏水性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、_酸性氨基酸、__碱性氨基酸_四类。 2．蛋白质分子表面的_电荷层_____和__水化膜____使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶液中。3．__肽键________是蛋白质一级结构的基本结构键。生化知识点整理(特别全)
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