医学检验职业资格考试知识总结—生化(上)

医学检验职业资格考试知识总结—临床生化（上）

糖代谢及其检查

1——糖代谢途径

①糖代谢途径

（一）：糖的无氧酵解

（二）：糖的有氧氧化

（三）：糖原的合成

（四）：糖异生

（五）：磷酸戊糖

（六）：糖醛酸

②糖的无氧酵解

（一）：在无氧条件下，葡萄糖分解生成乳酸

（二）：1分子葡萄糖通过无氧酵解可净生成2

个ATP，其实一个生成4个ATP，但消耗了2个ATP，

这一过程全部在胞浆中完成。

（三）：迅速为机体提供能量，应激状态下。

（四）：依赖糖酵解供能细胞：红细胞

（五）：分三个阶段：引发阶段裂解阶段氧化

还原阶段

③糖的有氧氧化

（一）：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和

CO2

（二）：1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和水可生

成36或38个分子ATP

④糖原的合成

（一）：糖原是动物体内糖的储存形式，是通

过α—1,4糖苷键（占93%）和α—1,6糖苷键相

连接而成的具有高度分枝的聚合物

（二）：糖原是可迅速动用的葡萄糖准备。糖

原合成酶是糖原合成的关键酶，葡萄糖合成糖

原是耗能过程，合成1分子糖原需要消耗2个

ATP

（三）：糖原主要存在于骨骼肌，肝脏

（四）:糖原合成与分解代谢途径主要方式：磷

酸化与去磷酸化。

（五）：糖原分解的关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶

（G6PD）

⑤糖异生

（一）：由非糖物质转变为葡萄糖的过程，是

体内单糖物质合成唯一途径，肝脏是糖异生的

主要器官

（二）：4个关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶，果糖-1,6-

二磷酸酶，丙酮酸羟化酶，磷酸烯醇式丙酮酸

激酶

（三）肝脏是糖异生的主要器官，在长期饥饿，

酸中毒时肾脏的糖异生作用加强

⑥磷酸戊糖途径

（一）：在胞浆中进行

（二）：提供5-磷酸核糖，用于核酸合成

（三）：提供NADPH形式的还原性

⑦糖醛酸

（一）：生成活性葡萄糖醛酸

2——血糖的来源与去路

①空腹血糖浓度：3.9—6.11mmol/L

②血糖的来源

（一）：糖类消化吸收：主要来源

（二）：肝糖原分解：短期饥饿

（三）：糖异生：长期饥饿

（四）：其他单糖转化

③血糖的去路

（一）：氧化分解：供能，主要去路

（二）：合成糖原：肝糖原，肌糖原

（三）：转化为非糖物质：氨基酸，蛋白质，脂

肪

（四）：转变成其他糖或糖衍生物：核糖等

（五）：血糖浓度高于肾糖阈时，可随尿排出一

部分，肾糖阈：8.9—9.9mmol/L

3——血糖浓度调节

①主要包括：神经调节激素调节器官调节

②激素调节

A：降血糖激素

（一）：降血糖激素：胰岛素，由胰岛B细胞产

生，是唯一降低血糖的激素

（二）：能促进蛋白质，脂肪，核糖的生成

（三）：抑制血糖的来源，促进去路

（四）：胰岛素基础分泌量：0.5—1单位/小时

（五）：胰岛素前身是胰岛素原，胰岛素有3%

胰岛素活性，与胰岛素有免疫交叉反应

（六）：胰岛素类药物不能口服，它是一种蛋白

质，易被消化分解吸收，失去功能

B：升高血糖的激素

（一）：升高血糖的激素主要有：胰高血糖素，

糖皮质激素，生长素，肾上腺素

（二）胰高血糖素：升血糖主要激素，由胰岛A

细胞产生

（三）：糖皮质激素和生长素：主要刺激糖异

生

（四）：肾上腺激素：主要促进糖原分解，应

激状态下。

③神经调节

（一）：高血糖时→刺激下丘脑→迷走神经→促进分

泌胰岛素→血糖降低

（二）：低血糖时→刺激下丘脑→交感神经→促进胰

高血糖素和肾上腺素分泌→血糖升高

④器官调节

（一）：肝脏是维持血糖恒定的关键器官，具有双

向调控作用

4——高血糖症和糖尿病

①高血糖

（一）：空腹血糖浓度>7.0mmol/L

（二）:生理性：饮食后，运动，紧张等

病理性：糖尿病，脱水，甲亢等

②糖尿病分型

（一）：糖尿病：在多基因基础上，加上环境因素，自身免疫作用，引起胰岛素分泌障碍和生物学效应不足，导致高血糖为基本生化特点的糖，脂肪，蛋白质，水电解质代谢紊乱的综合征

（二）临床典型表现：多食，多饮，多尿，体重减轻（三多一少）

（三）：分型

A：Ⅰ型糖尿病：胰岛素破坏，使胰岛素绝对不足

B：Ⅱ型糖尿病：不同程度胰岛素分泌不足

C: 其他糖尿病：妊娠糖尿病等

（四）Ⅰ型糖尿病

A:临床易出现酮症酸中毒，终身依赖胰岛素

B：按病因和致病机制分

自身免疫性：青少年为主，自免损伤胰岛B细胞

特发性糖尿病：尚未查明原因

C：谷氨酸脱羧酶自身抗体，用于辅助诊断Ⅱ型糖尿病是否发展为Ⅰ型糖尿病

（五）Ⅱ型糖尿病

A:不会发生胰岛B细胞的自身免疫损伤，以成年

人为主

B：进展缓慢，胰岛素绝对值不低，但延迟释放，患者多肥胖

C：按病因和致病机制分

胰岛素抵抗和胰岛素分泌异常

③糖尿病的诊断标准

（一）：有糖尿病症状加随机血糖>11.1mmol/L

（二）：空腹血糖>7.0mmol/L（至少空腹8h）

（三）:口服葡萄糖耐量试验（OGTT），2h血

糖>11.1mmol/L,WHO建议口服相当于75g无水葡萄糖的水溶液（家族史，早期糖尿病病人血糖升高没有达到相应标准且不能诊断，又无明显糖尿病症状则做

OGTT判断，已有明显症状且血糖达到诊断标准则不能做OGTT）

④糖尿病代谢紊乱

（一）：胰岛素能促进糖，蛋白质，脂肪，核糖的合成，胰岛素下降则会出现相应疾病

（二）急性变化

A:高血糖症

B：糖尿，多尿，水盐丢失

C：高脂血症，高胆固醇血症，高钾血症

D：酮酸血症

生物化学知识点整理

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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）

生物化学知识点总结精简版

生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）

：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。

医学检验实践心得体会4篇

医学检验实践心得体会4篇 医学检验实践心得体会1 我自20xx年10月11日到济宁医学院附属医院进修，至20xx年1月11日结束。在这短暂的三个月的时间里，圆满的完成了进修计划。我不但丰富了检验知识，而且提高了各项检验技能。 我进修的体会和总体感受就是“忙”和“累”。大家做事很认真，很注重质量。在这三个月里，我体验了济宁医学院附属医院的进修生活，感受到了省级医院老师们高超的诊疗水平和艺术性的操作技术、严谨的治学态度、一丝不苟的精神以及对待病人耐心、和蔼、友善的态度，同时也感觉到一种全院职工为患者的康复、为医院的明天、为自己钟爱的事业而全力以赴奋斗的精神。济宁医学院附属医院检验科是一个集医疗、教学、科研为一体的综合性临床实验室，是济宁市检验医学的学术中心。检验科已使用LIS（临床实验室信息系统）管理，病人的个人信息保存在就诊卡里，所化验的项目打印在条码上，先将条码扫描在打印报告的电脑里，仪器会自动扫描条码后，把结果传输到该病人名下，既大大提高了工作效率，也减少打错患者姓名、年龄、科别等现象，有效地减少了医疗纠纷的发生，这可为我院的网络信息系统建设提供参考。在检验科老师们的指导下，我顺利地完成了免疫室的进修任务，进一步强化了基本理论和基本技能的学习，对以前所做的检测项目有了新的认识，所遇到问

题也得到解决，同时，接触很多以前没见过的检测方法，如乙肝五项定量检查、ANA（抗核抗体）、ENA（可提取性抗核抗体）、ds—DNA（抗双链DNA抗体）、自免肝检查、淋巴毒实验、T细胞亚群、HLA—B27、地高辛等药物浓度检测等，并熟练掌握了这些项目的操作，同时，也接触了很多先进仪器，如罗氏E1700电化学发光仪、流式细胞仪、西门子药物浓度分析仪等。通过学习，了解到以前做得很多成熟的检测方法，也存在很多缺点，如乙肝五项ELISA法定性HBsAg假阴性和抗—HBC假阳性很多，用电发光定量就能很大程度上降低假阴性率和假阳性率。一些检测项目对疾病有很好的辅助诊断作用，如ds—DNA是系统性红斑狼疮最重要的诊断标志之一；ANA、ENA对系统性红斑狼疮、混合性结缔组织病、类风湿性关节炎、进行性系统硬化症、干燥综合症等风湿性疾病，有重要的诊断价值。CCP对类风湿性关节炎的辅助诊断价值。MP、EB、MP—IgM、肺衣IgM、嗜肺IgM、TB等等发热项目的检测为发热病人的及时诊断提供了科学的检验数据及依据。在器官移植配型室帮助老师完成复杂的肾移植HLA配型、淋巴毒交叉配合实验的同时学到了很多器官移植方面的知识。 如今正是新型医疗改革如火如荼进行的时候，社会焦点高度集中在医生身上，以前“剑胆琴心”、“悬壶济世”的好医生，今天却如临深渊，如履薄冰，一点风吹草动，

生化知识点整理(特别全)

第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键

由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰

生物化学知识点总结材料

生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全

医学检验工作总结

医学检验工作总结 当我步入神圣医学学府的时刻，谨庄严宣誓：我志愿献身医学，热爱祖国，忠于人民，恪守医德，尊师守纪，刻苦钻研，孜孜不倦，精益求精，全面发展。我决心竭尽全力，除人类之病痛，助健康之完美，维护医术的圣洁和荣誉，救死扶伤，不辞艰辛，执着追求，为祖国的医药卫生事业的发展和人类的身心健康奋斗终生。” 带着一份希冀和一份茫然步入了区医院检验科进行学习。尽管我仅在这里度过了短短的两个星期的时间，但也正是这短短的两个星期使我对自己所学的专业有了更加全面的了解，对以后进一步的专业知识的学习奠定了更坚实的基础，同时也为今后的就业做了良好的铺垫。 见习，是一种磨练，是对自己感受医院环境，了解医院事务的一种巩固理论知识的社会实践活动，更是对自己医生梦想的前期准备。 首先，医院做了相关介绍和有关的规定，及其在院的个人形象，服务态度。 在其中感受到了医院的辉煌成就也及严密程度。即此，暗暗的为自己鼓劲，不求做到最好，只求做到更好。 医学重之于细心与责任。刚开始只感觉自己很碍手碍脚，不知道能帮上什么，但这只是在短暂的时间里，在主任和老师的帮助下有了很大的进步。 其中，明白了许多试剂试管的用途和检验某种成分的方法。值得庆幸的是对血液的检验有了更大的明知，在血液临检，看着自动做剖析的流式细胞仪，让我对之后的专业知识有了提前的了解。而在体液临检，老师经常会让我来看看样本。而这些来自不同人的、或阳性或阴性的体液样本才是我今后所要面对的。 对于如何采集标本，采集标本的注意事项，如何收集标本，如何分离，如何进行检测都有了大体的了解。之后我学习了如何进行静脉采血。在静脉采血中的一却注意事项，如何做到快速准确的取血。

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。（碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶）， 蛋白质稳定胶体溶液的条件：（颗粒表面电荷同性电荷、水化膜）， 蛋白质变性：指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。实质：空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键，即只破坏其构象，不破坏其氨基酸序列。变性本质：破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数：沉降速度与离心加速度的比值为一常数，称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素：P，组成元素：C、H、O、N、P，核苷酸的组成成分：一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U），

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。

临床检验基础总结

基础知识 血清缺少什么？纤维蛋白原，某些凝血因子，1，2,５,８等 血液粘度与什么有关? 与血细胞比容与血浆粘度有关 采血得方法与部位？一人一针,左手无名指内侧，成人肘部静脉. 耳垂血血小板可能正常，其她结果都不正常 血细胞计数用什么抗凝？EDTA～K 红细胞渗透脆性试验用什么抗凝?肝素 凝血因子测定用什么抗凝？枸橼酸钠,比例就是多少?1：9。血沉1：4 血钙用肝素 良好得血片具备哪些特点？厚薄适宜,头体尾分明，细胞分布均匀,边缘整齐，两侧有一定空隙 瑞氏染液得组成？碱性亚甲蓝,酸性伊红,甲醇 碱性环境中细胞带什么电荷？带负电,碱性环境中与碱性染料亚甲蓝结合偏蓝姬姆萨得染液组成?天青，伊红，甲醇,纯甘油 血涂片最常用得染色方法就是?瑞士 造血干细胞分化发育到网织红细胞需要多长时间？3 天。网织红细胞到成熟红细胞需要多长时间？2天三天打鱼两天晒网,三天后收网成网织红细胞 正常人血红蛋白含量最多得就是?110－１60，９9%就是HbA，HbA又叫还原血红蛋白, 新生儿红细胞参考值?6－7 血红蛋白得色素部分组成就是？亚铁血红素。蛋白质部分包括？珠蛋白 贫血得四大原因分别就是？急慢性失血，红细胞寿命缩短，造血原料不足,造血功能减退 红N/10０白Ｎ/20酸N／50 国际推荐血红蛋白测定方法？hicn 波长就是？5４0, 血红蛋白含量静脉血比毛细血管低还就是高？低１0%—15％ 贫血判断就是红细胞好还就是血红蛋白好？血红蛋白优于红细胞计数 红细胞得直径参考值？6、7-７、7 急性失血性贫血红细胞呈？正细胞正色素。慢性失血性贫血红细胞成?小细胞低色素。再障就是正细胞正色素。缺铁性贫血呈？小细胞低色素性,不均一。珠蛋白合成障碍性贫血呈？小细胞均一珠蛋白合成障碍性贫血就是地中海贫血， 靶形红细胞见于哪种疾病?？珠蛋白生成障碍性贫血。泪滴样红细胞见于?骨髓纤维化 点彩红细胞中得颗粒就是？变性得RNA。网织红细胞中得就是?正常得RNA。 引起点彩红细胞得物质就是?重金属中毒。红细胞得异常结构包括？点彩红，豪焦小体，卡波环,寄生虫, 波就是焦点，瞧着眼睛红。染色质小体就就是豪焦 血细胞比容读取哪一层红细胞?还原。离心力就是多少?2264。 引起MCＶ假性增高得疾病就是？红细胞凝集，严重高血糖。引起MＣH假性增高得疾病就是？高脂血症，白细胞增多症。ＭCＨＣ增高见于什么疾病？球型红细胞增多证

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷，在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7，80~100℃条件下，氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、（名解）肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基

生物化学知识点

生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pHpI,氨基酸带负电荷，在电泳时向正极运动。 2、修饰氨基酸（稀有氨基酸）：蛋白质合成后，氨基酸残基的某些基团被修饰后形成的氨基酸。没有 相应的密码子,如甲基化、乙酰化、羟基化、羧基化、磷酸化等。 3、肽键（peptide bond）：合成肽链时，前一个氨基酸的α－羧基与下一个氨基酸的α－氨基通过脱 水作用形成的酰胺键，具有部分双键性质。 4、肽键平面（酰胺平面）：参与肽键的六个原子位于同一平面，该平面称为肽键平面。肽键平面不能 自由转动。 5、蛋白质结构： A一级结构：是指多肽链从N端到C端的氨基残基种类、 数量和顺序。主要的化学键：肽键,二硫键。 B 二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构， 即蛋白质主链原子的局部空间排布（不涉及侧链原子的位置）。 分α-螺旋( α -helix)：较重要，为右手螺旋，每圈螺旋含3.6个 氨基酸残基（13个原子），螺距为0.54nm、β-片层（β-折叠， β-pleated sheet）、β-转角(β-turn )、无规则卷曲（random coil）、π-螺旋(π -helix )。维持二级结构的化学键：氢键。 模体：蛋白质分子中，二级结构单元有规则地聚集在一起形成 混合或均有的空间构象，又称超二级结构。 C 结构域：蛋白质三级结构中，折叠紧凑、可被分割成独立的球状或纤维状，具有特定功能的 区域，称为结构域。为构成三级结构的基本单元。 D三级结构：是指整条多肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置(肽链上所有原子的相对空间位 置).化学健：疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空间结构的相对稳定。 E 四级结构：蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间相互结集和相互作用，排列形成 的更高层次的空间构象。作用力：亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。此外，范德华力、二 硫键(如抗体）。 6、分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能，在细胞中能够帮助其他多肽链（或核酸）折 叠或解折叠、组装或分解的蛋白称为分子伴侣。如热休克蛋白。 7、一级结构是形成高级结构的分子基础，蛋白质一级结构的改变，可能引起其功能的异常或丧失（“分 子病”）；同功能蛋白质序列具有种属差异与保守性。 蛋白质分子的空间结构是其发挥生物学活性的基础，蛋白质分子构象的改变影响生物学功能或 导致疾病的发生，蛋白质一级结构不变，但由于折叠错误，导致蛋白质构象改变而引起的疾病， 称为蛋白质构象病（折叠病）。 8、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活 性丧失的过程。为非共价键和二硫键断裂，物理（高温、高压、紫外线），化学（强酸碱、有机溶剂、重金属盐）等因素导致。 9、20种AA名称及缩写： A 非极性疏水性AA：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。

2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源

医学检验实习总结

医学检验实习总结 时光飞逝，一转眼，我在XXX医院检验科一年的实习即将结束，回顾自己在实习阶段所经历的点点滴滴，心里面百感交集。原本迷 茫与无知，现如今满载而归，第一次被人唤作医生时的欣喜，第一 次学会操作仪器以及独立进行各种检验工作时的快乐，还有实习医 院领导老师们无私的关心及教导仍历历在目，至今仍让我为之感动。现在，我即将要离开这个第一次工作的地方，心里有许许多多的不舍，但是，离开是为了能够在更多的地方更好的发挥自己的社会价值，我相信这第一次的实习经历会让我铭记一生。 实习是一件很具意义的事情，在实习中能够学到书本上没有的知识，增加社会实践能力，我们必须在实践中来检验自己所学的知识，尽管有时候会认为，书本上的知识根本用不上，但是，具备了知识 也就等于具备了学习的能力，所以，我想实习的目的不是为了毕业证，而是为了获取知识，获取工作技能，换句话说，在学校学习是 为了能够适应社会的需要，通过学习保证能够完成将来的工作，为 社会作出贡献，然而走出大学这个象牙塔步入社会，必然会有很大 的落差，特别是医学这一相对而言特殊的行业，理论与实践的差距 实在是太大。因此，能够以以这一年的实习来作为缓冲，对我而言 是一件幸事，通过实习工作了解到工作的实际需要，使得学习的目 的性更明确，得到的效果也必然更好。 实习是对理论学习阶段的巩固与加强，也是对检验技能操作的培养和锻炼，同时也是就业岗前的最佳训练，尽管这段时间不是很长，但对每个人都很重要。刚进入检验科，总有一种茫然的感觉，对于 检验工作处于比较陌生的状态，也对如何适应这样的新环境感到迷茫。庆幸的是，检验科的带教老师们耐心的讲解，让我很快地熟悉 了工作流程，老师们传授的经验，也让我对于检验这一专业有了更 加深入的认识，我了解到许许多多在学校无法学到的更加具体的检 验知识。

医学检验工作总结

工作总结 在政治思想上，时刻跟党中央保持高度一致，热爱人民热爱社会主义，热爱本职工作，认真学习、关心时事，树立全心全意为人民服务的工作指导思想，不与不法行为为伍．积极配合临床医生及公共卫生小组做好各项工作，确保医院各项任务指标能按时完成．平时能多与同事交流，积极参加本院组织的学习培训活动． 为了提高自己的工作能力，在工作实践中我能认真学习，不断摸索，丰富自己的理论知识，为了能更好地为患者服务打好基础． 作为一名医务工作人员坚守自己的工作岗位，履行岗位职责，服从领导分配，不计较个人得失，能想病人所想，急病人所急，刻苦学习理论知识和实际操作能力，不断提高自己的专业水平和实际工作能力，并将所学的知识发挥到临床工作中去． 在工作中，我能严格遵守岗位责任制和操作规程，通过各种学习，积累了解不少临床经验，无论是理论还是操作，都打下了坚实的基础，在工作上我都能严格遵守相应的规章制度，坚持不断的学习努力提高自己的专业知识，有较强的学习主动性和工作责任心；对工作认真，做到细心观察、精心检查准确及时地做好检验工作，提高检验工作质量，在思想上有正确的人生关，价值关；在生活上能做到洁身自爱，同时积极锻炼身体，有着健康的体魄。我感谢同事们对我的关心、照顾、帮助和支持，让我能更顺利快速的完成工作．认认真真地完成本职工作．对病人能做到一视同仁，不因他们身份和职业的不同而有不同的对待，时刻为病人着想，千方百计为病人解除病痛．对年老的病人能做到耐心细致，尽量地为他们提供好的让他们满意的服务．对病人态度和蔼，因而得到很多患者的好评．积极参加院部组织的各项集体活动．团结同事．正确处理同行同事之间的关系，不与他人闹无原则纠纷。 综上所述，本人在这种环境下能很好地完成自己的工作做到全年无差错，是一名合格的医务工作者。