2.2蛋白质新

第二节生命活动的主要承担者——蛋白质（课前预习学案）

一、预习目标

1、复习细胞中的元素和无机化合物

2、说明氨基酸的结构特点，氨基酸形成蛋白质的过程

3、概述蛋白质的结构和功能

二、预习内容

复习点：细胞中的元素和无机化合物

1、细胞中的主要元素：最基本元素：

预习点1、氨基酸及其种类

观察与思考归纳与总结

阅读课本的P20-21，思考并完成右面问题1、蛋白质的基本单

位，约有种，

其结构通式：

2、结构特点①每种氨基酸分子中至少都有一个

（）和（）

②都有一个氨基和一个羧基连接在上

③各种氨基酸之间的区别在于的不同

预习点2、蛋白质的结构及其多样性

观察与思考归纳与总结

阅读教材P21-23，思考并完成右面问题1、肽键的形成：

①脱水缩合：氨基酸互相结合的方式是一个氨基酸的和另一个氨基酸的相连接同时脱去一分子的，这种方式叫。

②肽键：连接两个氨基酸分子的化学键叫，其结构为。

2、多肽的形成：有多个氨基酸分子而成，含有多个的化合物，叫多肽。

3、蛋白质的形成：由一条或肽链，通过一定的互相结合在一起形成具有一定的蛋白质。

4、细胞中蛋白质种类的原因：组成不同蛋白质分子的氨基酸的不同、不同、不同；组成蛋白质分子的不同。

预习点3、蛋白质的功能

观察与思考归纳与总结

阅读教材P23-24，思考并完成右面问题①构成细胞和生物体结构的重要物质，如。

②作用，如血红蛋白。③作用，如胰岛素等。

④作用，如酶。⑤作用，如抗体。

总之，是生命活动的主要承担者，一切生命活动都离不开蛋白质。

三、自我检测

1. 组成蛋白质的基本单位是（）

A．甘氨酸B．氨基酸C．二肽D．多肽

2. 蛋白质多样性无关的是（）

A．氨基酸的数目、种类和排列顺序B．构成蛋白质的多肽链的数目

C．构成蛋白质的多肽链的空间结构D．氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基3.如果一个氨基酸分子中有两个羧基，其中一个羧基连在R基上，那么另一个羧基（）

A．与氨基相连B．与羧基相连C．与氢相连D．与连有氨基的碳原子相连4．组成蛋白质的氨基酸之间的肽键结构式是( )

第二节生命活动的主要承担者―――蛋白质（教学案）

【教学目标】1.说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

2.概述蛋白质的结构和功能。

3.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。

4.关注蛋白质研究的新进展。

【教学重点】1.氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。

2.蛋白质的结构和功能。

【教学过程】

蛋白质的消化过程：是蛋白质的基本单位。

一、氨基酸及其种类

1.种类：在生物体中组成蛋白质的氨基酸约有种。

【与生活的联系】根据人体细胞能否合成，分为两类：

：人体细胞不能合成的，必须从外界环境中直接获取。（8种）

：人体细胞能够合成的。

【思考讨论1】

1、观察教材P20的四种氨基酸，画出这些氨基酸的共同之处。

2、用字母R代替氨基酸的不同部分，尝试写出氨基酸的结构通式。

3、氨基酸的特点

（1）每种氨基酸分子都含有和，并且都

有和连在上。（判断氨基酸的依据）

（2）这个碳原子上还连接一个和

4、不同的氨基酸区别在于不同。

5、结合氨基酸的结构通式回答：组成蛋白质的化学元素主要有

【练习】1、判断下列分子是不是组成蛋白质的氨基酸？如果是，R基是什么？

二、蛋白质的结构及其多样性

【思考讨论2】

1．观察教材图2-4由氨基酸形成蛋白质的示意图，说说从氨基酸到蛋白质大致有哪些结构层次？

2．蛋白质经过消化分解为氨基酸后，进入人体细胞，在细胞内氨基酸需要经过怎样的过程才能转变为人体的蛋白质？阅读教材P22文字，尝试写出两个以及三个氨基酸脱水缩合的过程。

脱去的水分子中，H来自_____________________，O来自________________。

多肽的命名是以的数目为准。一条肽链中至少有个游离氨基和个游离羧基。

3.肽键的写法。

-CO-NH- -NH- CO-

4.氨基酸个数（n个）、肽链条数（m条）与肽键数以及脱水数之间的关系。

●9个氨基酸形成1条肽链时，形成几个肽键？脱掉几个水分子？

●n个氨基酸形成1条肽链时，形成几个肽键？脱去几个水分子？

●9个氨基酸形成2条肽链时，形成几个肽键？脱去几个水分子？形成3条肽链呢？

●n个氨基酸形成2条肽链时，形成几个肽键？脱去几个水分子？形成3条肽链呢？

结论：

【练习】2、血红蛋白分子中含574个氨基酸，4条肽链，在形成此蛋白质分子时，脱下的水分子数和形成的肽键的数目分别是（）

A．573和573 B．573和570 C．570和573 D．570和570

3、20种氨基酸的平均分子量是128，由280个氨基酸和4条多肽组成的蛋白质，其分子量约为（）

A. 31432

B.31486

C.31378

D.36382

5、蛋白质结构的多样性

氨基酸

多样性原因_______ _______千变万化

多肽链的盘曲、折叠方式及其形成的______________千差万别

根本原因：

三、蛋白质的功能

1、________蛋白，如羽毛、肌肉、头发、蛛丝等的成分主要是蛋白质；

2、_________作用，如：绝大多数酶；

3、_________作用，如：__________、细胞膜上的载体；

4、传递信息，_________作用，如：________、生长激素等激素；

5、_________作用，如：抗体，可以帮助人体抵御____________等抗原的侵害。

总之，一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的____ __。

【课堂小结】

决

定

【巩固提高】

1、谷氨酸的R 基为－C 3H 5O 2，则谷氨酸的分子式为（ ）

A. C 5H 9O 4N

B. C 4H 8O 5N

C. C 5H 8O 4N

D. C 4H 9O 4N

2、人体血红蛋白的一条肽链有145个肽键，形成这条肽链的氨基酸分子数以及它们在缩合过程中生成的水分子数分别是

A.145和144

B.145和145

C.145和146

D.146和145

3、现有1000个氨基酸，其中氨基有1020个，羧基有1050个，则由此合成的4条肽链中共有肽键．氨基．羧基的数目是（ ）

A ．996．1016．1046

B ．996．4．4

C ．996．24．54

D ．999．20．50 4、某蛋白质分子含有4条肽链，共有96个肽键，则此蛋白质分子中至少含有－COOH 和－NH 2的数目分别为（ ）

A 、4、 100

B 、4、 4

C 、100、100

D 、96、96

5、组成生物体某蛋白质的20种氨基酸的平均相对分子质量为128，则由100个氨基酸构成的含2条多肽链的蛋白质，其分子量为 （ ）

A. 12800

B. 11018

C. 11036

D. 8800

6、若某蛋白质的分子量为11935，在合成这个蛋白质分子的过程中脱水量为1908，假设氨基酸的平均分子量为127，则组成该蛋白质分子的肽链有（ ）

A. 1条

B. 2条

C. 3条

D. 4条 7、下列叙述中，能够概括出蛋白质功能的是（ ）

A 、细胞和生物体的重要结构物质

B 、生命活动的主要体现者

C 、收缩、运输、免疫等功能的物质基础

D 、调节细胞和生物体代谢的重要物质

8、关于氨基酸种类的叙述，最正确的是 （ ） A ．氨基酸的种类约20种 B ．生物体内氨基酸约有20种

C ．构成生物体蛋白质的氨基酸约有20种

D ．每种蛋白质的氨基酸约有20种

9、免疫球蛋白IgG 的结构示意图如下。其中—s —s 表示连接两条相邻肽链的二硫链。若该lgG 由m 个氨基酸构成，则该lgG 有肽键数 （ ）

通式

元素组成 基本单位

种类

化学键名称

盘曲折叠

蛋白质

功能具多样性

体现

结构多样

A ．m 个

B ．（m+1）个

C ．（m —2）个

D ．（m —4）个

10、如图是某蛋白质的肽链结构示意图(图1，其中数字为氨基酸序号)及部分肽链放大示意图(图2)，请据图判断下列叙述中正确的是 (

)

A ．图2中含有的R 基是①②④⑥⑧

B ．该蛋白质中含有1条肽链，124个肽键

C ．图2中具有4种氨基酸，4个肽键

D ．从图2可推知该肽链至少含有3个游离的羧基

11．某多肽的分子式为C42H65N11O9，它彻底水解后只得到以下3种氨基酸，则此多肽中含有的赖氨酸个数为 (

)

A ．2个

B ．3个

C ．5个

D ．8个

12、据图回答下列问题：

（1）图中A 表示____________，D 表示_____________。

（2）该化合物是由_____个氨基酸分子失去_____个分子的水而形成的，这种反应叫做___________。在这个过程中，相对分子质量减少了________。该化合物称为___________。 （3）图中表示R 基的字母是________________________，表示肽键的字母是________。 （4）图中有个_________氨基和________个羧基。 （5）该化合物水解成氨基酸的过程需_________个分子的水。 （6）该化合物是由______________种氨基酸组成的。 13、根据下列化合物的结构分析回答：

（1）该化合物中，①表示___________，⑦表示___________。

（2）该化合物由__________个氨基酸失去

H —N —C —C —N —C —C —N —C —C —OH

H H E

O A O H H CH 2—COOH H O CH 3H CH 3C D

__________个水分子而形成．

（3）该化合物中的氨基酸种类不同，是由 决定的，其编号是 ________________。 （4）该化合物称为_____________，含________个肽键，编号是_____________。

14、下列物质中，有的属于构成蛋白质的氨基酸，有的不是。若将其中的氨基酸缩合成多肽，请回答下列问题：

①

（1）该肽链由 个氨基酸缩合而成，内含 个肽键，叫 。 （2）该条肽链中R 基共有 种，④的R 基是 。 （3）该条肽链中还有 个氨基和 个羧基。

（4）该肽链的相对分子质量与组成其氨基酸的相对分子质量相比减少了

15、已知20种氨基酸的平均相对分子质量为128。图1为某蛋白质的肽链结构示意图(其中数字为氨基酸序号)，图2为部分肽链放大示意图，请据图回答下列问题：

(1)该化合物由氨基酸脱去____________个水分子形成，这种结合方式叫做____________，图1所示的蛋白质的相对分子质量为____________。如果核苷酸的平均相对分子质量为400，则指导该蛋白质产生的基因的相对分子质量最小为____________。

(2)图2中有________种R 基，肽键是________(填序号)；该肽链至少有________个游离的羧基。 (3)假设有一个十肽，分子式为CxHyOzNmSn ，组成该肽的氨基酸只有图2中的几种，则含有①的氨基酸有____________个。

NH 2—（CH 2）4—CH —COOH

NH 2

NH 2—C —COOH

H H

NH 2—CH 2—CH 2OH NH 2—CH —CH 2—COOH

COOH

NH 2—CH —CH 2OH

COOH

② ③

④

NH 2—CH 2—CH 2—COOH

⑤ ⑥

血清β2—微球蛋白(β2—MG)测定及医学意义

血清β2—微球蛋白（β2—MG）测定及医学意义 β2-微球蛋白（β2-microglobulin,BMG）分子量为11800，存在于所有有核细胞的表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞，并由此释放入血循环。它是细胞表面人类淋巴细胞抗原（HLA）的β链（轻链）部分（为一条单链多肽），分子内含一对二硫键，不含糖。半寿期约107分钟，可透过肾小球，但尿仅有滤过量的1%，几乎完全可由肾小管回收。 β2-微球蛋白在肾功能衰竭、炎症及肿瘤时，血浆中浓度可升高。主要的临床应用在于监测肾小管功能。特别用于肾移植后，如有排斥反应影响肾小管功能时，可出现尿中BMG排出量增加。在急性白血病和淋巴瘤有神经系统浸润时，脑脊液中BMG 可增高。 [参考值] 1.0～2.6 μg/L [临床意义] 病理性升高： (1)肾脏疾病：尿毒症、肾炎、糖尿病肾病和肾移植受者初期(肾移植排异反应)。 (2)恶性肿瘤：骨髓瘤、非何杰金氏淋巴瘤、慢性淋巴细胞白血病等。 (3)其他如肝硬变、冠心病、甲状腺疾病和慢性炎症等。 尿β2—微球蛋白(β2—MG)测定 由肾小球滤过的β2-M经肾小管时几乎全部被重吸收，如果尿液中β2-M排出增高，则说明肾小管重吸收障碍，称为肾小管性蛋白尿，以区别于白蛋白为主的肾小球性蛋白尿。 【正常参考值】0.03～0.37 mg/天 【临床意义】 增高：见于近端肾小管损害、自身免疫性疾病、恶性肿瘤、肝病、脏器移植后的排斥反应、艾滋病等。尿β2微球蛋白增高见于急性或慢性肾小球肾炎、尿毒症、糖尿病肾病、系统性红斑狼疮累及肾病变、肾盂肾炎、先天性Fanconi综合征、Wilson

病、镉金属中毒，以及摄入庆大霉素、硝苯地平（心痛定）、妥布霉素等药物。 减低：见于急性或慢性肾小球肾炎、肾病综合征等。

β2—微球蛋白放射免疫测定分析的临床意义

关键词：β2—微球蛋白近年来，我们用北京原子能科学研究院同位素研究所的RIA 药盒β2—微球蛋白测定β2—微球蛋白，做了一些这方面的观察，现将检验结果分析如下。 1资料与方法 1.1试剂来自中国原子能科学研究院同位素研究所，RIA药盒β2—微球蛋白标准品（0.2~10mg/L浓度范围），125I—β2—微球蛋白、抗β2—微球蛋白。 1.2样品的收集与处理清晨抽取静脉血、标本离心、吸取血清，新鲜血清于2℃~8℃保存1周。β2—微球蛋白在酸性尿液中明显丧失活性，故应收集新鲜随意尿液。或用1.0mlNaOH调pH值6~8，于20℃保存。 1.3检测对象（1）正常组20例，男13例，女7例，年龄20~60岁，年龄最大61岁，最小18岁，平均38岁。（2）肾病组包括有慢性肾衰竭20例，男10例，女10例，年龄40~52岁，平均46岁。尿毒症12例，男8例，女4例，年龄24~31岁，平均27.5岁。急性肾衰竭16例，男7例，女9例，年龄38~62岁，平均45岁。急性肾炎恢复期10例，男6例，女4例，年龄44~64岁，平均54岁。共合计58例。（3）原发性肝癌组18例，男11例，女7例，年龄28~65岁，平均58.4岁，经临床和病理、CT、B超确诊。肝脓肿20例，男15例，女5例，年龄45~69岁，平均61.2岁。肝硬化组32例，男18例，女14例，年龄47~72岁，平均59.4岁，均无肾功能损害和恶性肿瘤。（4）恶性淋巴瘤患者4例，男3例，女1例，均在25岁以下。2结果 2.1血清β2—微球蛋白的变化（1）20例正常成年人血清β2—微球蛋白值平均为（1.6±0.55）mg/L。实测范围是0.8~2.7mg/L。（2）肾脏疾病：临床上较明显的肾脏损害之肾病组，其血清β2—微球蛋白水平均为9.12mg/L，最高值达27.9mg/L，仅有轻微尿常规异常的血清β2—微球蛋白值均在正常范围内。（3）肝脏疾病：原发性肝癌患者血清β2—微球蛋白3~5.8mg/L。肝硬化患者血清β2—微球蛋白 2.2~5.0mg/L。（4）4例恶性淋巴瘤患者，血清β2—微球蛋白均有明显升高，测定值为 3.8~6mg/L。 2.2尿β2—微球蛋白的变化（1）20例正常人尿液β2—微球蛋白值平均为（0.11±0.06）mg/L,实测范围为0.05~0.28mg/L，按（±2SD）计算，正常值为＜0.27mg/L，与实测值基本一致，尿液β2—微球蛋白正常值定为＜0.28mg/L。（2）20例慢性肾衰患者，尿液中β2—微球蛋白最高者达40mg/L,16例急性肾衰患者中尿β2—微球蛋白明显升高。 3讨论β2—微球蛋白（β2-MG）是由淋巴细胞、血小板、多形核白细胞产生的一种小分子球蛋白，分子质量为11800，它是细胞表面人类淋巴细胞抗原（HLA）的β链（轻链）部分（为一条单链多肽），分子内含一对二硫键，不含糖，广泛存在于血浆、尿液、脑脊液、唾液以及初乳中。正常人β2—微球蛋白的合成率及从细胞膜上的释放量相当恒定，β2—微球蛋白可以从肾小球自由滤过，99.9%在近端肾小管吸收；故而正常情况下β2—微球蛋白的排出是很微量的，由此血清β2—微球蛋白的升高可反映肾小球滤过功能受损或滤过负荷是否增加的情况；而尿液中排出β2—微球蛋白增高，则提示肾小管损害或滤过负荷增加；在急慢性肾盂肾炎时，因肾脏受损，故尿β2—微球蛋白升高，而膀胱炎患者则β2—微球蛋白正常；肾移植患者血、尿β2—微球蛋白明显增高，提示机体发生排斥反应，因β2—微球蛋白合成加速，虽肾清除增多，而血β2—微球蛋白仍增高。一般在移植后2~3天血β2—微球蛋白上升至高峰，随后逐渐下降。肾移植后连续测定血、尿β2—微球蛋白可作为肾小球和肾小管病变的敏感指标。如肾移植虽有少尿，但血β2—微球蛋白下降者提示预后良好。排异时血β2—微球蛋白增高先于Cr，测定β2—微球蛋白，有助于诊断尚处于亚临床期肾发生的排斥反应。β2—微球蛋白检测被认为是衡量糖尿病患者轻度肾功能减退和疗效观察的一项简便、精确而又敏感的方法。故而β2—微球蛋白的测定在临床上是有多种价值的。[!--empirenews.page--] 肾小球滤过率是估价肾功能的一个重要指标，由肾小球滤过的β2—微球蛋白，99%为近端肾小管重吸收，并在此全部被分解成氨基酸，故而尿液中β2—微球蛋白的测定是诊断肾小管疾病较灵敏之特异性试验［1，2］。在16例急性肾衰竭患者，20例慢性肾衰竭患者中，尿β2—微球蛋白升高明显，最高可最达40mg/L，如此高水平的尿β2—微球蛋白，不能单纯解释为滤过负荷增加，肾小管必遭受了严重的损害；血清及尿液中β2

生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案

第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH

β2微球蛋白的检测及临床意义

【关键词】蛋白β2微球蛋白（β2-microglobulin，β2-M）是一种相对分子量为11 800的蛋白质。β2-M存在于除红细胞和胎盘滋养层细胞以外的所有有核细胞表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞，在免疫应答中起重要作用。 1 生理与生化β2-M是人类白细胞抗原（HLA）Ⅰ类分子的β链（轻链部分），因电泳时出现于β2区带而得名。β2-M是由100个氨基酸组成的单链多肽，它以非共价键与HLAⅠ类分子中的重链结合，并参与维持三级结构。β2-M 分子内含有一对二硫键，不含糖基，等电点（pI）为5.7，半衰期约为107 min。在健康人中β2-M以相对稳定的速率合成，约为150～200 mg/d，随HLA的更新、代谢、降解释放入体液。因其相对分子量小且不与血浆蛋白结合，可自由地经肾小球滤入原尿，滤过的β2-M在近端小管几乎全部被重吸收，吸收率达 99.9%，重吸收的β2-M在肾小管上皮细胞中被分解破坏，因此，正常情况下仅有微量β2-M向尿中排出。血清中β2-M浓度与排泄率和合成两者相关，健康人群其血清浓度相对稳定。尿液中β2-M排出量取决于肾小管的重吸收能力和血中β2-M 浓度。 2 标本采集与分析前变异 2.1 血液标本血清、血浆标本皆可，以血清标本为佳。在抽取血液标本后，应尽快分离血清或血浆，在室温不宜超过3 h，分离后的标本4 ℃可保存1周，-20 ℃下可较长时间稳定。 2.2 尿液标本分子量尿液标本中β2-M在pH＜6.0时很不稳定，2 h内发生变性，即使在膀胱内也是同样的。故尿液标本不宜采集清晨第一次尿（晨尿往往pH＜6.0），而通常收集在白天任意时间的尿样本。排尿后必须检测pH，必要时可以在盛器内加几滴2 mol/L NaOH使其碱化。如收集24 h尿液标本，宜在采集尿液标本的前1天，给患者服用NaHCO3等碱性药物，使尿液pH＞6.0，按要求收集的尿液标本放4 ℃可保存4周，-70 ℃可稳定2年，但应避免反复冻融。 3 检测方法主要采用免疫测定法，目前已报道的测定血清（血浆）及尿液中β2-M的方法有多种：包括放射免疫分析法（RIA）、酶联免疫吸附法（ELISA）、时间分辨荧光免疫分析法、免疫透射比浊法、免疫散射比浊法、胶乳免疫散射比浊法、胶乳增强免疫比浊法等。以上方法国内外不少公司推出了商品化试剂盒，具体操作方法详见试剂盒使用说明。 4 检测法举例胶乳增强免疫比浊法。 4.1 原理β2-M 与包被在乳胶颗粒上的抗人β2-M抗体结合产生浊度，其浊度与β2-M浓度成正比。 4.2 试剂盒组成（1）R1：Tris缓冲液（pH 8.2）。（2）R2：胶乳包被抗人β2-M抗体。（3）标准液1瓶。 4.3 标本来源与保存（1）血清：在2 ℃～8 ℃可稳定7天，-20 ℃可稳定3个月。（2）尿液：用K2HPO4调整pH至7～8，在2 ℃～8 ℃可稳定2天，在-20 ℃可稳定2个月。 4.4 注意事项（1）试剂中含有叠氮钠作保存剂，不要吞入，避免接触皮肤和黏膜。（2）高溶血及脂血样品不适于测定。（3）可适用于自动分析仪。[!--empirenews.page--] 4.5 参考值范围（1）血清（血浆）: 1.0～3.0 mg/L。（2）随机尿: ≤300 mg/L。（3）24 h尿：33～363 mg/L。 4.6 临床意义 4.6.1 血清β2-M浓度增高的意义血清β2-M浓度受体内合成速度与尿液排泄率的影响。一些导致β2-M合成增加的疾病会使血清β2-M浓度升高。肾功能异常导致β2-M滤过减少时，血清β2-M浓度也会增高。（1）肾功能是影响血清β2-M浓度的主要因素。β2-M可自由经肾小球滤入原尿，滤过的β2-M在近端小管几乎全部被重吸收。在急性肾炎、慢性肾炎及慢性肾功能不全等疾病时，因肾小球滤过率（GFR）及肾血流量降低，导致β2-M滤过减少，血清β2-M浓度升高，β2-M与GFR呈负相关。测定β2-M血清能了解肾小球滤过功能。但由于其他疾病也可引起血清β2-M升高，为此，血清β2-M评价GFR的应用有一定局限性。肾衰竭患者血清β2-M显著升高。肾移植时如有排斥反应，一方面β2-M 合成增多，另一方面肾功能受影响，β2-M滤过减少，血清β2-M常升高，上升可先于临床诊断移植排斥2～7天，也较血清肌酐的增高早1～3天。对于同种骨髓移植的急、慢性排斥反应，监测β2-M浓度是一项很好的指标。此外，高血压糖尿病等引起肾损伤亦可使血清β2-M 增高，具有早期诊断意义。（2）一些恶性肿瘤，如恶性淋巴瘤、慢性淋巴细胞白血病、非霍奇金淋巴瘤、霍奇金病、多发性骨髓瘤、肝癌、肺癌及胃癌病人血清β2-M浓度可明显升高。血清β2-M浓度还可用于评价骨髓瘤的预后及治疗效果。（3）病毒感染如巨细胞病毒、EB病

纤维的种类

一、植物纤维 主要组成物质是纤维素，又称为天然纤维素纤维。是由植物上种籽、果实、茎、叶等处获得的纤维。根据在植物上成长的部位的不同，分为种子纤维、叶纤维和茎纤维。 1.种子纤维：棉、木棉等； 2.叶纤维：剑麻、蕉麻等； 3.茎纤维：苎麻、亚麻、大麻、黄麻等。 二、动物纤维 主要组成物质是蛋白质，又称为天然蛋白质纤维，分为毛和腺分泌物两类。 1.毛发类：绵羊毛、山羊毛、骆驼毛、兔毛、牦牛毛等； 2.腺分泌物：桑蚕丝、柞蚕丝等。 三、矿物纤维 主要成分是无机物，又称为天然无机纤维，为无机金属硅酸盐类，如石棉纤维。 四、化学纤维 用天然的或人工合成的高分子化合物为原料经化学纺丝而制成的纤维。可分为人造纤维、合成纤维、无机纤维。 五、人造纤维 用纤维素、蛋白质等天然高分子物质为原料，经化学加工、纺丝、后处理而制得的纺织纤维。用失去纺织加工价值的纤维原料，经人工溶解或熔融再抽丝而制成，其原始的化学结构不变，纤维成分仍分别为纤维素和蛋白质，而形成的物理结构、化学结构变化的衍生物，组成成分为纤维素醋酸酯纤维。 1.再生纤维素纤维：粘胶纤维、富强纤维、铜氨纤维等；（其区别为用烧碱、 二氧化硫不同的溶液溶解） 2.纤维素酯纤维：醋酯纤维； 3.再生蛋白质纤维：大豆纤维、花生纤维等。 六、合成纤维 用人工合成的高分子化合物为原料经纺丝加工制得的纤维。 1.普通合成纤维：涤纶、锦纶、晴纶、丙纶、维纶、氯纶等； 2.特种合成纤维：芳纶、氨纶、碳纤维等。 七、无机纤维 以矿物质为原料制成的纤维，如：玻璃纤维、金属纤维等。 人们通常喜欢天然纤维而不喜欢化学纤维是因为天然纤维的柔韧性和光滑性比合成纤维好。

生物化学总结 蛋白质

蛋白质 一、概述 1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。 2.元素组成：CONH。基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。一些蛋白质含有非氨基酸成分. 3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。“溶于膜”)。 4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。 5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？ 二、氨基酸 1.α－氨基酸结构： 2.分类：必需/半必需/非必需~~ 根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~ 根据R基团的极性和带电性质： a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp b.极性氨基酸： 不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys； 带正电：His、Lys、Arg； 带负电：Asp、Glu *非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。 *不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。 *带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。 *带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。

3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。 氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。 4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。 当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。 pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。 5.α－氨基、α－羧基参加的反应： 共同参加的反应：茚三酮显色反应。二者的聚合反应（成肽反应）。 侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开 6.氨基酸巨星： Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。 Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。 Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。 三、肽 1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 2.肽键是一种酰胺键。由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。 肽键共振产生几个重要结果： a.肽键具有部分双键性质。 b.限制绕肽键的自由旋转。 c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。 d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。 e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。 3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。 4.命名：12~20寡肽，后为多肽。 5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。 6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。 7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。 四、一级结构 1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质 2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。 二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。 三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。 四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。

β2微球蛋白临床意义

β2—微球蛋白(β2-MG)临床意义 临床上检测血或尿中的β 2-MG 浓度为临床肾功能测定、肾移植成活、糖尿病肾病、重金属镉、汞中毒以及某些恶性肿瘤的临床诊断提供较早、可靠和灵敏的指标。脑脊液中β 2-MG 的检测对脑膜白血病的诊断有特别的意义。 血β 2-MG 检测的临床意义 1 、肾功能是影响血β 2-MG 浓度的最主要因素，用血β 2-MG 估测肾功能。 （ 1 ）血β 2-MG 是反映肾小球滤过功能的灵敏指标，各种原发性或继发性肾小球病变如累及肾小球滤过功能，均可致血β 2-MG 升高。 （ 2 ）血β 2-MG 是反映高血压病和糖尿病肾功能受损的敏感指标。 （ 3 ）长期血液透析病人血β 2-MG 升高与淀粉样变、淀粉骨关节病及腕综合征的发生相关。 （ 4 ）血β 2-MG 有助于动态观察、诊断早期肾移植排斥反应。 2 、恶性肿瘤时的血β 2-MG 。 （ 1 ）血β 2-MG 是以淋巴细胞增殖性疾病的主要标志物，如多发性骨髓瘤、慢性淋巴性白血病等，血β 2-MG 浓度明显增加。 （ 2 ）可用于评价骨髓瘤的预后及治疗效果。 3 、病毒感染，如人巨细胞病毒、 EB 病毒、乙肝或丙肝病毒及 HIV 感染时，血β 2-MG 可增高。 4 、自身免疫性疾病时血β 2-MG 增高，尤其是系统性红斑狼疮（ SLE ）活动期。 50% 类风湿关节炎患者血β 2-MG 升高，并且和关节受累数目呈正相关。目前认为测定血β 2-MG 可用于评估自身免疫性疾病的活动程度，并可作为观察药物疗效的指标。 尿β 2-MG 检测的临床意义 尿β 2-MG 浓度主要与肾小管功能有关。 1 、检测尿β 2-MG 是诊断近曲小管损害敏感而特异的方法。当近曲小管轻度受损时，尿β 2-MG 明显增加，且与肾小管重吸收率呈正相关。 2 、尿蛋白 / 尿β 2-MG 比值有助于鉴别肾小球或肾小管病变。单纯肾小球病变时，尿蛋白 / 尿β 2-MG 比值大于 300 ；单纯肾小管病变时，比值小于 10 ；混合性病变时，其比值介于两者之间。 3 、用于鉴别上、下尿路感染。上尿路感染时，尿液β 2-MG 浓度明显增加；而下尿路感染时，则基本正常。 4 、用于判断肾移植的排斥反应。肾移植无排斥反应者，尿β 2-MG 浓度常无明显增高；当出现急性排斥反应，在排斥前数天即见尿β 2-MG 明显增加，在排斥高危期，连续测定有一定预示价值。 5 、糖尿病、高血压病人早期尿β 2-MG 与其肾功能损害程度显著相关。 6 、恶性肿瘤、自身免疫性疾病肾损害时，尿中β 2-MG 明显增高。 7 、重金属中毒肾损害的流行病调查，尿β 2-MG 可用为筛选试验。

完整word版02蛋白质习题

生化测试二：蛋白质 一、填空题 1. 决定多肽或蛋白质分子空间构像能否稳定存在，以及以什么形式存在的主要因素是由 一级结构来决定的。 2. 用于测定蛋白质溶液构象的各种方法中，测定主链构象的方法有圆二色性和拉曼光谱,测定侧链构象的方法有紫外差光谱和荧光和荧光偏振，能测定主链和侧链构象的有核磁共振。对角线电泳。测定蛋白质中二硫键位置的经典方法是 3. 溶解度分子量/分子大从混合蛋白质中分离特定组分蛋白质的主要原理是根据它们之间的4. 小带电性质吸附性质生物亲和力。 变构效应实现的.由组织产生的CO扩散到细胞,5.血红蛋白与氧结合是通过从而影响Hb和2波尔效应。的亲合力,这称为O2超二级结构和结构域两种组合体。蛋白质二级结构和三级结构之间还存在 6. 7. 蛋白质多肽链主链构象的结构单元包括α-螺旋、β-折叠、β-转角等，维系蛋白质二级结构的主要作用力是氢键。 8. 三肽val-tyr-ser的合适名字是缬氨酰酪氨酰丝氨酸。 ?—螺旋结构中， 3.6 蛋白质的个氨基酸残基旋转一周，每个氨基酸沿纵轴上升的高9. 度为 0.15 nm，旋转 100 度。 10.凡能破坏蛋白质水化层, 电荷层的因素，均可使蛋白从溶液中沉淀出来。 11.变性蛋白质同天然蛋白质的区别是生物活性丧失，紫外吸收增加，溶解度降低，易被酶消化。 12.聚丙烯酰胺凝胶电泳的分辨力之所以很高,是因为它具有电荷效应,分子筛效应, 浓缩效应三种效应。 13.交换层析分离蛋白质是利用了蛋白质的带电/解离性质。阴离子交换层析在层析柱内填充的交换剂上带正电荷，可吸引带负电荷的蛋白质，然后用带负电荷的溶液洗柱 将蛋白质洗脱下来。 14.当蛋白质分子中的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力，此效应称为协同效应。当Hb的第一个亚基与O结合后，对其他三个亚基与O22的结合具有促进作用，这种效应称为正协同效应。其氧解离曲线呈S 型。 15. 胰岛素原由15.1 条肽链组成。 二、选择题 1. 下列描述中哪些叙述对一直链多肽Met-Phe-Leu-Thr-Val-Ile-Lys是正确的（A C ） A. 能与双缩脲试剂形成紫红色化合物 B. 由七个肽键连接而成 C. 胰凝乳蛋白酶水解 D. 含有-SH 2. ____D_____是一种去垢剂,常用在凝胶电泳中,以测定蛋白质的分子量 A. β-巯基乙醇 B.盐酸胍 C.碘乙酸 D.十二烷基硫酸钠 3. 以下氨基酸中哪一种可能会改变多肽链的方向和阻断a－螺旋（ D ） A. Phe B. Cys C. Trp D. Pro 4. 免疫球蛋白分子中二重链之间，以及重链与轻链之间，均以如下一种键的形式相连（C ） A. 氢键 B. 疏水相互作用 C. 二硫键 D. 离子键 5. 蛋白质分子中α螺旋的特点是（ C ） A.肽键平面完全伸展 B.靠盐键维持稳定 C.多为右手螺旋 D.螺旋方向与长轴垂

1蛋白质化学(答案)

1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH

《生物化学》考试题库02蛋白质的结构与功能.doc

蛋白质结构与功能 一级要求单选题 1纽?成蛋口质的氨基酸基本上有多少种 A 300 B 30 C 20 D 10 E 5 2蛋白质元索组成的特点是含冇的16%相对恒定虽的是什么元索 A C B N C H D O E S 3组成蛋白质的氨基酸Z 间分子结构的不同在于其 4 5 6 7 8 9 A Co B C a ?H D Ca ?R E Ca-NH? 氨基酸的平均分子量是 A 1000 B 500 C 110 组成蛋白质的酸性氨棊酸有几种 A 2 B 3 C 5 D 组成蛋白质的碱性氨棊酸冇几种 A 2 B 3 C 5 D 组成蛋白质中的含筑基氨基酸是 A 酪氨酸 B 绷氨酸 D 胱氨酸 E 半胱氨酸 蛋白质分子中属于亚氨基酸的是 A 脯氨酸 B 廿氨酸 D 组氨酸 E 天冬氨酸 C C — COOH D 100 10 E 20 10 E 20 C 谷氨酸 C 丙氨酸 E 80 组成蛋口质的氨基酸在自然界存在什么差异 A 种族差异 B 个体差异 C 组织差异 D 器官差异 E 无差异 A 谷氨酸 B 精氨酸 C 组氨酸 D 半胱氨酸 E 丙氨酸 H 精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸 A 酸性 B 碱性 C 中性极性 D 中性非极性 E 芳香族 10体内蛋口质分子中的胱氨酸是山什么氨基酸转变牛?成 12下列那种氨基酸无遗传密码子编码 A 谷氨酰氨 B 天冬酰胺 C 对梵苯丙氨酸 D 片亮氨酸 E 疑肺氨酸 13氨基酸间脱水的产物首先产生小分子化合物为 A 蛋白质 B 肽 C 核酸 D 多糖 E 脂肪 14人休内的肽大多是 A 开链 B 环状 C 分支 D 多末端 E 单末端链，余为环状 15谷胱U ?肽是由几个氨基酸残基组成的小肽 A 2 B 3 C 9 D 10 E 39 C B D C A B E A E D B E B A B 16氨基酸排列顺序属于蛋口质的儿级结构

心肌肌钙蛋白的正常值及其临床意义

心肌肌钙蛋白的正常值及其临床意义 发表者：薛一涛(访问人次：10727) 肌钙蛋白是肌肉收缩的调节蛋白。心肌肌钙蛋白（cTn）是由三种不同基因的亚基组成：心肌肌钙蛋白T（cTnT）、心肌肌钙蛋白I（cTn I）和肌钙蛋白C（TnC）。目前，用于ACS实验室诊断的是cTnT和cTnI。 肌钙蛋白T（TnT）分子量为 37KD，是原肌球蛋白结合亚基。有三种亚型：骨骼肌肌钙蛋白T（sTnT）包括快骨骼肌型和慢骨骼肌型，此外还有心肌型。心肌肌钙蛋白T（cTnT）的大部分是以C-T-I的复合物形式存在于细丝上，6%—8%以游离的形式存在于心肌细胞浆中。因cTnT与骨骼肌TnT的基因编码不同，骨骼肌中无cTnT的表达。cTnT相对于两种骨骼肌亚型有40%的不同源性。cTnT 分子稳定、亲水、特异性抗原决定簇的反应性好。目前所用的单克隆抗体为对心 肌特异的捕捉抗体和标记抗体。 TnI（肌钙蛋白I）存在三种亚型：骨骼肌肌钙蛋白I（sTnI）中存在快骨骼肌型和慢骨骼肌型，它们具有相似的分子量（20KD），但二者之间的氨基酸序列约存在40%的差异；第三种为心肌型。心肌肌钙蛋白I（cTnI）与骨骼肌型的氨基酸序列也存在40%的差异。但人的eTnI氨基末端比sTnI多31个amino acid，使其molecular weight达到22KD，这种独特的顺序使之具有较高的心肌特异性，有助于制备相应的单克隆。cTn是以cTnI-C-T复合物和游离cTnI形式存在于心肌细胞中，心肌损伤时释放到血循环中后，cTnI-C-T可进一步分解为c TnI-C复合物和游离cTnI。故血循环中除cTnI C-T、游离cTnI外还有cTnI-C，而且cTnI-C是其在血液中的主要形式。其代谢产物由肾脏排出体外。 TnC分子量为18KD，是Ca2+结合亚基，每个分子结合2个Ca2+。心肌和骨 骼肌的TnC结构相同。 由于cTnT和cTnI与骨骼肌中的异质体分别由不同基因编码，具有不同的氨基酸顺序，有独特的抗原性，故它们的特异性要明显优于CK—MB同工酶。 心肌以外的肌肉组织出现损伤或疾病时，CK和CK-MB可能会升高，而c TnT和cTnI则不会超过其临界值。由于它们在正常血清中含量极微，在AMI时明显增高，且增高倍数一般都超过总CK和CK-MB的变化。 cTnT和cTnI由于分子量小，发病后游离的cTn从心肌细胞浆内迅速释放人血，血中浓度迅速升高，其时间和CK—MB相当或稍早。虽然肌钙蛋白半寿期很短（cTnT 2小时，游离cTnI的半寿期据报道为2h～5d不等），但其从肌原纤维上降解的过程持续时间很长，可在血中保持较长时间的升高，故它兼有C K-MB升高较早和LD1诊断时间窗长的优点。故目前cTn已有逐渐取代酶学指标 的趋势。 参考值： cTnT0.1ng／ml 以下均为贝克曼Access化学发光分析系统的数据，不同厂家的试剂其诊断 界值不同。

生物化学蛋白质化学

生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、

氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学

1-第二章-蛋白质化学作业及答案.

班级学号姓名 第二章《蛋白质化学》作业及参考答案 第一部分试题 1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸： （a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。2．某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为 3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala 4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？ 5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。 （a）Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala （b）Val - Asp - Val - Asp - Glu （c）Val - Asp - Val （d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg （e）Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu （f）Leu - Gly - Arg 6．由下列信息求八肽的序列。 （a）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val （b）Sanger试剂处理得DNP-Ala。 （c）胰蛋白酶处理得Ala，Arg，Thr 和Leu，Met，Phe，2Val。当以Sanger试剂处理时分别得到DNP-Ala 和DNP-Val。 （d）溴化氰处理得Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2V al，和Leu，Phe，当用Sanger试剂处理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。 7．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中： CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？ （a）测定小肽的氨基酸序列。 （b）鉴定肽的氨基末端残基。 （c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？ （d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 （f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 8．已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，MW＝307）反应。 （a）该蛋白的最小分子量是多少？ （b）如果该蛋白的真实分子量为98240，那么每分子中含有几个二硫键？ （c）多少mg的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？ 第二部分单选 1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6；5．0；5．3；6．7；7．3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是 A 5.0 B 4.0 C 6.0 D 7.0 E 8.0