生化复习题 (1)
生化习题
考试时间：6月11日（周三）晚上18：30-20：30 地点：禧强楼-203 题型：名词解释10个，共20分。简答题6个，共30分。论述题5个，共50分。
一、糖蛋白和蛋白聚糖
1、糖链的一、二、三、四级结构的概念
（1）一级结构：单糖残基的组成、排列顺序、相邻单糖残基的连接方式、异头物的构型及糖链有无分支、分支的位置和长短等。
（2）二级结构：多糖骨架链间以氢键结合所形成的各种聚合体,关系到多糖分子中主链的构象,不涉及侧链的空间排布;
（3）三级结构：多糖链一级结构的重复顺序,由于糖残基中的羟基、羧基、氨基以及硫酸基之间的非共价相互作用,导致有序的二级结构空间形成有规则而粗大的构象; （4）四级结构：多糖链间非共价键结合形成的聚集体。
2、糖蛋白、蛋白聚糖、O-连糖蛋白、N-连糖蛋白、糖组学等概念
（1）糖蛋白Glycoproteins: 由寡糖链和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。
糖含量1%—80%。寡糖链不多于15个单糖残基。
（2）蛋白聚糖proteoglycan : 含大量糖胺聚糖并与多肽骨架连接的高分子物质。糖含量＞95%
（3）连接糖蛋白：糖蛋白糖链与蛋白部分的丝/苏氨酸残基的羟基相连，称为O-连接糖蛋白。
（4）N-连接糖蛋白：糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。（N-连接糖蛋白的糖基化位点为Asn-X-Ser/Thr）
（5）糖组学(糖蛋白) Glycomics ：涉及单个个体的全部糖蛋白结构分析，确定编码糖蛋白的基因和蛋白质糖基化的机制。
3、糖蛋白中糖链的生物学功能
分子间：细胞-细胞间识别、粘附和结合病原体, 趋靶于组织。
分子内：蛋白质的正确折叠、细胞内定位、生物活性、溶解度、抗原性、生物半寿期、蛋白酶敏感性等；
介导专一的“识别”和“调控”生物过程。
⑴糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用：
1)去糖基化的蛋白不能正确折叠→维持亚基正常构象；
①α1-抗胰蛋白酶(不能折叠)
②疱疹口炎病毒（VSV）的G蛋白(不能形成正确二硫键)
③流感病毒红细胞凝集素（HA,一种糖蛋白）用糖链合成抑制剂衣霉素后，肽链部分
正常合成，糖链部分不能合成，糖蛋白不能正常折叠，不能形成三聚体，不能被分泌到胞外。
2)寡聚蛋白中的糖链能影响亚基的缔合→亚基间通过糖链相互识别而发生缔合。
运铁蛋白受体二聚体跨膜糖蛋白，6条糖链，Asn251去糖基化，不能形成二聚体，影响受体的转运和功能,而且在细胞内迅速被蛋白酶水解。
⑵糖链影响糖蛋白的稳定性
1)极性糖链有助于蛋白质的溶解
2)真核细胞中表达的糖蛋白→在原核细胞内聚集成包涵体
⑶糖链对糖蛋白分拣、投送和分泌的作用
1)去糖链的免疫球蛋白不能分泌到胞外；
2)N-聚糖中的甘露糖-6-磷酸结构是糖蛋白分拣到溶酶体中的标志，用衣霉素处理细胞
阻止N-糖化，可使很多定位于细胞膜上的糖蛋白减少。
⑷糖链参与分子识别和细胞间识别（识别功能）
1）糖链与精卵识别
①透明带糖蛋白ZP-3上的O-GalNAc——卵子凝集素受体——精子
②花粉表面糖蛋白——柱头表面受体
2）糖链和细胞粘着
①多细胞生物中细胞有相互识别聚集成细胞群的能力——细胞粘着
②细胞外基质(ECM)：糖蛋白（层粘连蛋白laminin、胶原Collagen、纤粘连蛋白
Fibronectin ）、氨基聚糖及蛋白聚糖
③膜内在蛋白：整联蛋白、钙粘着蛋白等
3）糖链与血浆中老蛋白的清除
(5)糖链与糖蛋白的生物活性
1）糖链与酶活性
β-葡萄糖苷酶——去糖链——影响；酵母羧肽酶——去糖链——无影响
2）糖链与激素活性
腺垂体促激素类：促卵泡激素、促黄体激素、促甲状腺激素等——糖链末端结构不同，与受体亲和力不同。
肾脏红细胞生成素（4条N—糖链，二、三、四天线）——四天线越多，体内活性越高。
3）糖链与IgG活性
IgG缺外链Gal→自身抗原→被免疫系统识别产生自身抗体→自身抗体与缺外链Gal 的IgG生成免疫复合物→关节内→炎症
(6)糖类和血型物质
(7)毒素受体功能、细胞内运输功能、开关与调节功能
4、蛋白聚糖中常见的糖胺聚糖的种类
(糖胺聚糖：由己糖醛酸或半乳糖与氨基己糖构成的二糖单位重复几十到几百次组成的线
性糖链。)
体内重要的糖胺聚糖（6种）：
⑴透明质酸(hyaluronic acid, HA)
⑵硫酸软骨素(chondroitin sulfate)
⑶硫酸皮肤素CS(dermatin sulfate, DS)
⑷硫酸角质素(keratan sulfate, KS)
⑸硫酸乙酰肝素/肝素(heparan sulfate, HS/heparin, Hep)
5、蛋白聚糖的生物学功能
⑴构成细胞外基质：在基质中蛋白聚糖和弹性蛋白、胶原蛋白以特殊方式连接，构成基质的特殊结构。这与细胞的粘附、迁移、增殖和分化等有关。
⑵其它功能：①抗凝血（肝素）②参与细胞识别结合与分化（细胞表面的硫酸素）③维持软骨机械性能（硫酸软骨素）等
二、蛋白质空间结构
1、蛋白质的生物学功能
⑴酶的催化功能
⑵结构功能：collagen （胶原蛋白）、elastin （弹性蛋白）、keratin （角蛋白）、fibroin （蚕
丝蛋白）、proteoglycan （蛋白聚糖）
⑶运输功能：①Transport within or between different cells or tissues（不同细胞或组织之
内/之间的运输）②Transport into or out of cells（运输进入或出去细胞）
⑷储藏功能：ovalbumin（卵清白蛋白）、casein（酪蛋白）、zein（玉米蛋白）、ferritin（铁
蛋白）
⑸actin（肌动蛋白）、myosin（肌球蛋白）、tubulin（微管蛋白）。（肌球蛋白和肌动蛋白
是包含在肌肉丝状蛋白分子。在钙离子（底部）的存在，肌球蛋白和肌动蛋白会滑过
对方，形成跨桥梁，从而收缩肌肉。）
⑹调节功能：①To regulate the ability of other proteins（调节其他蛋白质的活性）
激素：insulin ( 胰岛素) 、somatotropin (生长激素)、thyrotropin (促甲状腺
素）②To regulate the gene expression（调节基因表达）
Positively（正调节）：AP1
Negatively（负调节）：NF1、lac repressor (乳糖抑制体)
⑺防御功能：脊椎动物利用抗体防御（也就是中和抗原）
2、蛋白质各级空间结构的概念及这些空间结构的关系
一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸残基的排列顺序。
二级结构：指肽链的主链在空间的排列，或规则的几何走向、旋转及折叠。（β转角、β折叠片、α螺旋、自由回转）。
超二级结构(supersecondary structure)：是指蛋白质若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。（βαβ，βββ，αα，ββ）结构域（domain）：多肽链在二级结构或超二级结构基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，具有部分生物功能的结构。①反平行α螺旋结构域②反平行β折叠片结构域③平行或混合型β折叠片结构域④富含金属或二硫键结构域。
三级结构(Tertiary Structure)：在二级结构基础上，肽链不同区段的侧链基团相互作用,在空间进一步盘绕、折叠形成包括主链和侧链构象在内的三维结构。
四级结构：一些特定三级结构的肽链通过非共价键而形成的大分子体系的组合方式。
3、蛋白质一级结构测定的基本步骤
⑴测定蛋白质分子中多肽链的数目：
①根据蛋白质N-端或C-端残基的摩尔数和蛋白质相对分子质量确定蛋白质分子中的
多肽链数目。
②单体蛋白质只含一条多肽链，则蛋白质的摩尔数与末端残基的摩尔数相等；
③如果蛋白质分子是由多条多肽链组成，则末端残基的摩尔数是蛋白质的摩尔数的倍
数。
⑵肽链的拆分：
①非共价键连接：尿素或盐酸胍处理
②通过-S-S-交联：尿素或盐酸胍存在下，过量的β-巯基乙醇处理
⑶测定每条多肽链中氨基酸组成：
①水解（酸，碱水解，特殊基团的保护），
②衍生（荧光胺, 茚三酮，PTC-aa法等），
③色谱（离子交换层析，HPLC,气相层析）
⑷分析多肽链的N-末端和C-末端：建立两个重要的氨基酸序列参考点。
1）N末端分析：
①sanger反应；
②丹磺酰氯（DNS）法；
③Edman反应，(PITC法)——N端标记；
④双标记法（DABITC/PITC）——易于操作，批量处理
4-N,N/-二甲氨基偶氮苯-4-异硫氰酸苯酯/异硫氰酸苯酯
2）C末端分析：
①肼解法
②还原法
③羧肽酶法
⑸肽链的部分降解和肽段的分离
①降解：酶解法、化学法
②肽段分离：凝胶过滤、凝胶电泳、离子交换柱层析、HPLC等
⑹测定每个肽段的氨基酸顺序：①改进Edman降解法，用荧光基团或有色基团标记PITC，提高测定灵敏度（DABITC/PITC）②质谱法(mass spectrography)：气质联用（GC—MS），液质联用（HPLC和质谱）
⑺确定肽段在多肽链中的次序：利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸顺序(片段重叠法)。
⑻确定原多肽链中二硫键的位置
4、获得蛋白质一级结构的方法有哪些，各有何优缺点
⑴质谱分析方式(分析2D得到的蛋白) 缺点：蛋白的基团越大，质谱检测的准确率越低。
因此，在质谱检测之前，须将蛋白消化成小分子的多肽，以提高质谱检测的准确率。
质谱测序现在仍很难被应用于未知蛋白的序列测定。优点：可用于①蛋白质的纯度鉴定；②分子量测定；③肽链氨基酸排序；④肽（质谱）分析；⑤二硫键数目和位置、乙酰化、糖基化、磷酸化以及非共价结合等。
⑵蛋白质N-末端序列(Edman降解) 确定新的蛋白质，通过DNA重组技术构建寡核苷
酸探针；根据免疫学机理制备抗多肽的抗体N末端15个序列的测定，很大程度上排除了蛋白质混淆的可能性
⑶分子克隆技术和快速DNA序列分析手段
测序速度较慢(50AA/天)；
样品用量较大(nmol级或几十pmol级)；
对样品纯度要求很高；
对于修饰氨基酸残基往往会错误识别，
而对Ｎ末端保护的肽链则无法测序.
5、测定蛋白质三维空间结构的方法有哪些？
⑴X-衍射技（80-85%）：X-射线→在晶体上→散射
⑵核磁共振技术（NMR）（15-20%）
⑶电镜三维重构、各种光谱技术
⑷显微技术和计算机模拟
6、多肽链折叠的空间限制因素
一个具有生物活性的蛋白质多肽链在一定条件下往往只有一种或很少的几种构象。
⑴肽键带有双键的性质，主链上1/3的键不能自由旋转。
⑵不是任意二面角（φ，ψ）所决定的肽链构象都是立体化学所允许的。
⑶二个肽平面旋转时受到α-C原子上侧链R基空间位阻（大小、亲水性、电荷相吸或排斥等）的影响。
7、球状蛋白质的结构特点
⑴球状蛋白质分子含多种二级结构元件
⑵球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次
⑶球状蛋白质分子是紧密球状或椭球状实体
⑷疏水侧链——分子内部，亲水侧链——分子表面（水溶性蛋白）
⑸球状蛋白质分子表面有一个空穴（裂沟、凹槽），常为活性部位
8、脂类锚定蛋白的特点和分类
⑴特点：
①许多情况下通过脂锚钩与膜连接来调节蛋白活性
②具有瞬时性，能可逆地与蛋白质连接和脱离。为蛋白质对膜的亲和性提供了一个
转换装置，参与膜外信号的转导
③非跨膜的整合蛋白：脂类锚定蛋白共价结合于疏水碳链
⑵分类：（共价结合的疏水碳链）
①N-豆蔻酰锚定蛋白(cAMP依赖蛋白、G蛋白α)
②硫醚异戊二酰锚定蛋白（Rho蛋白）
③S-脂肪酰化锚定蛋白（病毒表面糖蛋白、转铁蛋白受体）
④GPI（糖基磷脂酰肌醇）锚定蛋白
三、蛋白质分离纯化
1、蛋白质分离纯化的基本原则
根据蛋白质的溶解性、分子大小、电荷、特殊的亲和力的差异进行分离纯化。
⑴利用溶解度差别分离
①盐析——常用的盐为硫酸铵(温度、pH、蛋白质浓度)：高浓度的中性盐可以中和蛋白质
表面电荷、夺取蛋白质周围的水化膜，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性，从而将蛋白质从溶液中析出。
②低温有机溶剂沉淀法(甲醇、乙醇、丙酮)
③等电点沉淀法(适用于在等电点pH稳定的蛋白质)
⑵根据分子大小不同分离
①透析法Dialysis：蛋白质分子不能透过半透膜，而使其与小分子化合物（无机盐、单糖、
双糖、氨基酸、小肽以及表面活性剂等）分离。
②超过滤法：是利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质
留在半透膜上，以达到浓缩和脱盐的目的
③凝胶过滤法
④密度梯度离心法（density gradient）
⑶利用蛋白质所带电荷分离
①离子交换层析：利用物质的电荷与层析载体（离子交换剂）电荷之间的相互作用而达
到分离纯化的目的，属于吸附层析。
②电泳技术：带电粒子在电场中向与自身电荷相反的电极移动的现象称为电泳。（聚丙
烯酰胺凝胶电泳（PAGE）、等电聚焦、双向电泳）
⑷亲和层析法：利用生物大分子和其他物质(配基)进行特异性又可逆的结合这一性质，对这些生物大分子物质进行层析分离的方法。
⑸疏水层析和反向层析：疏水层析：蛋白质具有亲水与疏水两重性，如果在层析基质上接上疏水的基团，就能在一定条件下与某些蛋白质的疏水基团相互作用，使之吸附，而达到分离纯化的目的。反向层析(反相色谱,reverse phase chromatography)是液相色谱分析中最常用的技术。
四、泛素介导的蛋白降解
1、泛素介导的蛋白质降解过程如何进行？需要哪些物质的参与，它们各自的作用是什么
⑴泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP
作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。
⑵E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。
⑶泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化
的蛋白质。
⑷泛素化的蛋白质被特定的蛋白酶体识别并结合，最终在蛋白酶的催化下蛋白质分解为
短肽或氨基酸。
需要的物质及其作用：
E1泛素激活酶：
E2泛素结合酶：
E3泛素连接酶：在底物的特异性选择降解过程中作最为关键成员。HECT结构域能接受从
E2转移而来的泛素分子形成E3-Ub复合物。环指结构域它们起着将底物蛋白与E2-Ub靠近的作用，从而使得E2-Ub复合物上的泛素能高效地转移到底物蛋白上。
DUB脱泛素酶：①泛素C-末端水解酶--多聚泛素基因表达产物的C-末端额外短肽的去除，以及泛素延伸蛋白中泛素单体与核糖体蛋白的分离。②泛素特异性加工酶--从泛素上除去蛋白。
五、蛋白质的变性、复性及蛋白质折叠
1、蛋白质变性的概念、变性蛋白的特点、变性的化学本质
蛋白质变性的概念：由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，这种现象称为蛋白质的变性(denaturation)。
变性蛋白的特点：①生物活性丧失②抗原性改变③理化性质改变：溶解度下降（沉淀）、结晶能力丧失、特性粘度增加、扩散速度下降等④生化性质改变：易被蛋白质水解。
变性的化学本质：天然蛋白质分子从紧密有序的结构→松散无序结构的过程。涉及构象变化，二硫键的断裂及侧链基团的化学修饰
2、蛋白质折叠的学说
⑴经典的蛋白质折叠自组装学说
由Anfinsen等根据对RNase复性研究的经典实验提出来的经典的“热力学假说”认为，天然蛋白质多肽链采取的构象是在一定环境条件下热力学上最稳定的结果，采取天然构象的多肽链和它所处的一定环境条件（如溶液组分、PH、温度、离子强度等）整个系统的总自由能最低，所以处于变性状态的多肽链在一定的环境条件下能够自发折叠成天然构象。许多蛋白（特别是一些小蛋白）在体外可以可逆的进行变性、复性，使“热力学假说”得到了广泛的支持。
⑵Ellis的“辅助性组装学说”
体内蛋白质的折叠往往需要有其他辅助因子的参与，并伴随有ATP的水解。因此，Ellis于1987年提出了蛋白质折叠的“辅助性组装学说”。这表明蛋白质的折叠不仅仅是一个热力学的过程，显然也受到动力学的控制。“辅助性组装学说”认为，蛋白质多肽链的正确折叠和组装并非都能自发完成，在相当多的情况下是需要其他蛋白质分子的帮助，这类帮助蛋白包括分子伴侣与折叠酶。新的观点在实质上并不和Anfinsen理论相矛盾，属于蛋白质折叠途径或折叠的识别和组装问题上的认识的完善，为揭示生理或病理条件下蛋白质的折叠机理提供了新的研究思路，因而具有重要的理论意义和潜在的应用价值。
3、蛋白质折叠需要哪些助折叠蛋白，它们各自的作用是什么
辅助蛋白：
⑴分子伴侣（molecular chaperons）：一类相互之间没有关系的蛋白质，他们的功能是
帮助含多肽结构的其他物质在体内进行正确的非共价的组装，但不是组装完成的结构在发挥其正常的生物功能的组成部分。
⑵折叠酶（Foldase）：
①蛋白质二硫键异构酶（protein disulfide isomerase PDI）：催化巯基的氧化、二
硫键还原、二硫键之间的交换、脯氨酸羟化酶的亚基、甘油三酯转移蛋白复合物的小亚基、糖基化位点结合蛋白。
②肽基脯氨酸顺反异构酶（peptidyl proly cistrans isomerase PPI ）：催化脯氨酸
亚氨基的肽键异构化为顺式。
六、酶
1、酶的概念、酶活性部分的概念、酶活性部位的特点、酶活性部位的研究方法
酶的概念：酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。
酶活性部分的概念：即活性中心。是酶分子的一小部分，是酶分子中与底物结合并催化反应的场所。
酶活性部位的特点：⑴总体积很小，占整个酶分子体积的1%-2%。⑵活性部位是一个小的空间区域。③活性部位与底物的形状不是正好互补。④活性部位位于酶分子表面的一个裂缝(crevice) 。⑤E与S结合成ES主要靠次级键。⑥酶活性部位具有柔性或可运动性。
酶活性部位的研究方法：⑴化学修饰法⑵X-射线衍射法⑶动力学参数测定法⑷基因定点突变法等
2、酶降低活化自由能的因素
⑴邻近和定向效应
⑵酶使底物分子中的敏感键产生“变形”（或张力）
⑶共价催化——形成共价中间物
⑷酸碱催化
⑸活性中心部位的疏水环境效应
3、米氏方程及Km、Kcat的含义
米氏常数Km：酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。v = 1/2 Vmax, Km = [S]
Kcat转换率：表示酶被底物饱和时每个酶分子在单位时间内能使底物转化为产物的最大分子数——催化常数。
4、酶抑制作用的分类及相关的概念
⑴不可逆抑制作用：
1）专一不可逆抑制：作用于酶的一类或几类基团，这些基团中包含了必需基团，作用后引起酶的失活。
2）非专一不可逆抑制：
a）Ks型不可逆抑制剂——亲和标记试剂
具有和底物相似的基团，可以和相应酶的结合基团结合，同时还带有一个活泼的基团，可以和酶活性部位的其他功能基团起反应，对后者进行化学修饰，从而抑制酶的活性。
b）k cat型不可逆抑制剂—被酶激活的不可逆抑制剂（酶的自杀性底物）
①I 以潜伏态存在，在无酶的情况下不反应
②必需通过它的靶酶专一被激活
③反应中，酶激活了这种无活力的潜伏态不可逆抑制剂，自身的活力则完全丧失——
自杀性底物
⑵可逆抑制作用：
1）竟争性抑制：抑制剂的化学结构类似过渡态底物，则对酶的亲和力就会远大于底物，从而引起酶的强烈抑制。
2）非竟争性抑制：非竞争性抑制剂存在时，Vmax值减小，Km值不变。
3）反竟争性抑制：
①E只有与S结合后才能与I结合，形成不能分解的ESI三元中间产物，导致酶促反应
被抑制
②I的存在加强了E、S的结合；
③反竞争性抑制剂存在时，Km和Vmax值均减小
5、酶活性的调节方式
①别构调节
②酶原激活
③可逆共价修饰调节
七、RNA研究
1、RNA的分类及相应的概念
RNA的分类：
⑴编码蛋白mRNA（只包括mRNA的编码区）
⑵非编码蛋白RNA（①持家RNA ②调控RNA）
持家RNA：在生命活动过程中，长期恒定表达，其功能是维持基本生命所必需的。
调控RNA：表达有时空特异性，常常是短暂表达；在生物的不同层面上调控：如不同的发育分化阶段、不同性别、不同组织与细胞系、不同生理状态调控；常
与生物的适应性反应及应急性反应有关。
2、RNA的功能
⑴RNA在遗传信息的翻译中起着决定的作用：①mRNA：信使(messenger)和模板
(template) ②tRNA：转运(transfer)和信息转换(adaptor)③rRNA ：装配(assembler)和催化(catalyst)
⑵RNA具有重要的催化功能（核酶）：Ⅰ.分子内催化：RNA合成后的加工（自我切割、
拼接、环化）Ⅱ.分子间催化(核酶复合物) ：①核糖核蛋白复合物——RnaseP②核糖体（肽基转移酶）③拼接体④编辑体⑤信号识别颗粒（复合物中RNA单独有催化功能）
⑶其他持家功能：①tmRNA——破损mRNA蛋白质合成的终止②gRNA——RNA编
辑
⑷RNA编辑的意义：①校正功能：消除移码突变等基因突变的危害②扩充遗传信息量：
增加了基因产物的多样性③调控翻译：构建起始密码和终止密码④RNA编辑还可能使基因产物获得新的结构和功能，有利于生物进化⑤RNA编码还可能与学习和记忆有关
⑸对基因表达和细胞功能的调节作用：①反义RNA——改变靶部位构象影响其功能②
siRNA及micRNA——调节mRNA的翻译③oxySRNA——抗氧胁迫，多效，抗突变④roX1RNA——激活雄性X染色体转录活性⑤XistRNA——哺乳类雌性两性X染色体之一失活
⑹RNA在生物进化中起重要作用
3、RNAi研究的基本步骤
确定目的基因根据相应的核酸序列设计出siRNA的序列获得siRNA siRNA序列进入细胞检测RNA干扰效果
八、信号转导
1、受体的主要特征是什么？
⑴高度特异性
⑵高度亲和力
⑶可饱和性
⑷可逆性
2、细胞表面受体的种类有哪三种？
⑴离子通道型受体⑵G蛋白偶联型受体⑶具有酶活性的受体
3、G蛋白在植物细胞信号转导中的作用
⑴光信号转导G蛋白参与光敏色素调节过程，因此参与了红光信号的转导
⑵离子通道蚕豆保卫细胞中K＋通道是受G蛋白负调控，
⑶植物激素信号转导
⑷植物病原信号转导中可能有G蛋白参与
4、叙述异三聚体G蛋白参与细胞外信号跨膜转换的过程
外部的细胞信号
（电、光、磁激素，神经递质与神经肽，局部化学介导因子、气体信号分子等第一信使）
↓
受体→跨膜信号转导
↓
胞内信号
（cAMP、cGMP、Ca2+、IP3、DG等第二信使）
↓
蛋白质的可逆磷酸化
↓
生理功能调节，基因表达调控
当受体与其相应配体结合后，诱导a-亚基构象变化，促进GDP和GTP变换，需要Mg。GTP的结合导致a-亚基与b，r-亚基分开，并且激活G蛋白亚基和br复合物，激活的a-亚基并作用于靶蛋白，激活靶蛋白，产生胞内信使，引起各种细胞反应（开启K离子通道）。a-亚基有GTP酶活性，在Mg存在下水解GTP，产生的a-亚基与GDP复合物重新b，r-亚基结合，是G蛋白失活，重新形成失活的G蛋白和失活的靶蛋白（关闭钾离子通道）。
清华大学生物化学1本科测试题
I. 1: how many carbons does Arachidic acid have? (20 carbons) 2: how many double bonds does Arachidonic acid have? (4 double bonds) 3: list two advantages that fats have over sugars as stored fuels (more energy gram for gram; no hydration needed) 4: where inside the cells are most of the phospholipids degraded (lysosomes) 5: oligosaccharide head groups determine the blood type of an individual. How are they attached to the plasma membrane? (glycosphingolipids or lipids and surface proteins) 6: list at least one genetic disease that could result from abnormal accumulation of membrane lipids (Tay-Sachs, Sandhoff’s, Fabry’s, Gaucher’s, or Niemann-Pick diseases) 7: list the three main eicosanoids that produced from arachidonic acid (prostaglandins; thromboxanes; and leukotrienes). 8: list one NASID you know (aspirin, ibuprofen, or acetaminophen or meclofenamate) 9: list two fat-soluble vitamins (A, D, E, K) 10: which vitamin can be derived from beta-carotene (A). 11: which year was the fluid mosaic model proposed? (1972) 12: why the thickness of most biological membranes is thicker than 3nm, the standard thickness of lipid bilayer? ( due to association of proteins to the membrane and carbohydrates on the membrane) 13: Please define the transition temperature of the lipid bilayer (the temperature above which the paracrystalline solid changes to fluid) 14: If a membrane protein has its N-terminus exposed to the outside of the cell while its C-terminus resides in the cytosolic compartment, is it a type I transmembrane protein ? (yes). 15: How can you predict if a protein has a transmembrane domain? (hydropathy or hydropathy index, or hydropathy plot). 16: Name the two cell surface receptors that HIV use to enter cells (CCR5 and CD4). 17: For the Na+ K+ ATPase, how many Na+ and K+ can it move across the membrane for the hydrolysis of one ATP (2 K+ in, 3 Na+ out). 18: what drives F-type ATPases to synthesize ATP? (proton or proton gradients) 19: The acetylcholine receptor is a _____-gated channel (Ligand) 20: The neuronal Na+ channel is a _____-gated channel (voltage) II. D and H (3 points) The antiparallel orientation of complementary strands in duplex DNA was elegantly determined in 1960 by Arthur Kornberg by nearest-neighbor analysis. In this technique, DNA is synthesized by DNA polymerase I from one (alpha-32P)-labelled and three unlabelled deoxynucleoside triphosphates. The resulting product is then hydrolyzed by a Dnase that cleaves phosphodiester bonds on the 3’ sides of all deoxynucleotides. For example, in the labeled dATP reaction, ppp*A + pppC + pppG +pppT --? …pCpTp*ApCpCp*ApGp*Ap*ApTp… - ? …+Cp+Tp*+Ap+Cp+Cp*+Ap+Gp*+Ap*+Ap+TpT…
生化习题及答案
期中答案 一、单项选择题(每小题0.5分，共10分) 1．Watson-Crick的DNA结构为： B．DNA双链呈反平行排列 2．已知某酶的Km为0.05mol/L，使此酶催化的反应速度达到最大反应速度80％时的底物浓度是：C． 0.2mol/L 3．tRNA的作用是：B．把氨基酸带到mRNA的特定位置上 4．下列哪一种物质是琥珀酸脱氢酶辅酶：B．FAD 5．若电子通过下列过程传递，释放能量最多的是： A．NADH-->Cytaa3 6．氨基酸与蛋白质都具有的理化性质是：B．两性性质 7．稀有核苷酸主要存在于：C．tRNA 8．在寡聚蛋白中，亚基间的立体排布、相互作用及接触部位间的空间结构称之为：D．别构现象 9．下列哪种氨基酸是极性酸性氨基酸：D．Glu 10．DNA一级结构的连接键是：B. 肽键 11．定位于线粒体内膜上的反应是：D、呼吸链 12．属于解偶联剂的物质是：A．2,4-二硝基苯酚 13.关于酶催化反应机制哪项不正确：D．酶-底物复合物极稳定 14.酶在催化反应中决定专一性的部分是：B．辅基或辅酶 15.核酸分子储存和传递遗传信息是通过：D．碱基顺序 16.核酸对紫外线吸收是由哪种结构产生的：C．嘌呤、嘧啶环上共轭双键 17.关于氧化磷酸化叙述错误的是：A．线粒体内膜外侧pH比线粒体
基质中高
18.具有下列特征的DNA中Tm最高的是：B．T为15% 19.底物水平磷酸化涵义：C．底物分子重排后形成高能磷酸键，经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP 20.三羧酸循环，哪条不正确：C．无氧条件不能运转氧化乙酰COA 二、多项选择题（选错或未选全不得分。号码填于卷头答题卡内；）1．属于酸性氨基酸的是：C．天冬E．谷 2．EMP中，发生底物水平磷酸化的反应步骤是：P208 A．甘油酸-1,3-二磷酸→甘油酸-3-磷酸E．磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸 3．蛋白质二级结构中包括下列哪几种形式：P27 A．α-螺旋 B．β-折叠D．β-转角 E．无规则卷曲 4．下列哪些是呼吸链组成成份：P177 A．辅酶Q B．乙酰CoA C．细胞色素类D．铁硫蛋白E．钼铁蛋白5．下列属于高能化合物的是：A.磷酸烯醇式 B．ATP C．柠檬酸 D．磷酸二羟丙酮 E．3-磷酸甘油酸 6．蛋白质变性后： B．次级键断裂 D．天然构象解体 E．生物活性丧失 7．维持蛋白质三级结构稳定的作用力是: A．疏水作用 B．氢键 C．离子键 D．范德华作用力
生化总复习题答案
填空题： 1.写出下列生化常用英文缩写的中文全称：ATP 腺苷三磷酸；NADH 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（还原型）；His: 组氨酸；NAD 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化型），FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸（氧化型），NADP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（氧化型），ACP 酰基载体蛋白，CoQ 辅酶Q, CoA 辅酶A, Glu 谷氨酸, Arg 精氨酸, Lys 赖氨酸, Asp 天冬氨酸, PRPP 5-磷酸核糖-1-焦磷酸, TG 甘油三酯, Cyt c: 细胞色素c 2．生物体内磷酸化作用可分为氧化磷酸化、底物水平磷酸化和光合磷酸化。 3．丙酮酸还原为乳酸，反应中的NADH＋H+来自3－磷酸甘油醛的氧化。 4．脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是酯酰CoA 脱氢，该反应的载氢体是 FAD。 5. 竞争性抑制剂与底物分子竞争地结合到酶的活性中心。在高浓度底物下，竞争性抑制剂的作用可以被克服。 6. 非竞争抑制剂结合在酶的非活性中心上，它使酶总的三维形状发生构象改变，导致催化活性降低。非竞争性抑制剂的效应不能由高浓度底物而克服。 7.在代谢途径中，终产物通常反馈抑制同一途径上游的关键步骤，以防止中间体的增加以及代谢物与能量的不必要的使用。 8 . 纤维素是由_β－葡萄糖__组成,它们之间通过_β－1，4__糖苷键相连。 9. 淀粉是由__α－葡萄糖__组成,它们之间通过_α－1，4__糖苷键相连，并由α－1，6__糖苷键形成支链。 10．核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为增色效应；变性的DNA复性时，紫外吸收回复到原来水平，称为减色效应。 11. T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的核酸，称之为核酶这是对酶概念的重要发展。 12. 酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为ES复合物此时酶促反应速成度为最大反应速度。 13．核糖核苷酸的合成途径有从头合成途径和补救合成途径。 14. 糖苷是指糖的_半缩醛羟基___和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 15. 许多代谢途径的第一个酶是限速酶，终产物多是它的抑制剂，对它进行反馈抑制，底物多为其激活剂。 16. DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分DNA保持单链状态，若使溶液缓慢冷却，则DNA重新形成双链。 17. 增加脂肪酸链的长度，或降低脂肪酸链中不饱和双键的数量，膜的流动性会降低。哺乳动物生物膜中，由于胆固醇闭和环状结构的干扰作用，增加其含量也会降低膜的流动性。 18. 线粒体的内膜和外膜之间是膜间腔。内膜是ATP合成过程中电子传递和氧化磷酸化的场所。
生物化学试题带答案
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
生化习题及答案
一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B －１ C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );
生物化学试题及答案范文
生物化学试题及答案（6） 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O 比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP 或____分子ATP。 12．ATP 生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN 或FAD 作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP 合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色素c 氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD 为____，存在于线粒体中的SOD 为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。
(完整word版)生化考试试题
生物化学习题 一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1，3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2
B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是( ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸
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一、填空题 2．蛋白质分子表面的_电荷层______ 和__水化膜_ 使蛋白质不易聚集，稳定地分散在水溶 液中。 5. 写出下列核苷酸的中文名称： ________________________ ATP__三磷酸腺苷—和dCDP_脱氧二磷酸胞苷 _____________________________________________ 。6．结合蛋白质酶类是由__酶蛋白__和__辅助因子_____ 相结合才有活性。 7.竞争性抑制剂与酶结合时，对Vm 的影响__不变_______ ，对Km 影响_是增加 _______ 。有机磷杀虫剂中毒是因为它可以引起酶的___不可逆______ 抑制作用。 & 米氏方程是说明—底物浓度―和—反应速度—之间的关系，Km的定义—当反应速度为最大速度的1/2 时的底物的浓度__________________________ 。 9. FAD含维生素B2 _____ ，NAD+含维生素 _____ P P _______ 。 12. 磷酸戊糖途径的主要生理意义是__生成磷酸核糖__和 __NADPH+H_ 。 13. 糖酵解的主要产物是乳酸___。 14. 糖异生过程中所需能量由高能磷酸化合物 _ATP__和__GTP__供给。 15?三羧酸循环过程的限速酶—柠檬酸合酶__、一异柠檬酸脱氢酶、_a—酮戊二酸脱氢酶复合体。 16.糖酵解是指在无氧条件下，葡萄糖或糖原分解为_乳酸________ 的过程，成熟的_红细胞 ____ 靠糖酵解获得能量。 17?乳糜微粒（CM ）在__小肠粘膜细胞__合成，其主要功能是_转运外源性甘油三酯 ______________________________________________________________________________________ 。 极低密度脂蛋白在__肝脏_合成。 18?饱和脂酰CoA 氧化主要经过脱氢、_ 加水__、—再脱氢—、__硫解—四步反应。 19. _________________________________________ 酮体是由__乙酰乙酸___、__2---_羟基丁酸___________________________________________ 、__丙酮 ___ 三者的总称。 20. ____________________________ 联合脱氨基作用主要在__肝、_肾__、__脑___等组织中进行。 21. ______________________________________________ 氨在血液中主要是以__谷氨酰胺__和__丙氨酸____________________________________________ 的形式被运输的。 22. ATP的产生有两种方式，一种是作用物水平磷 _酸化 _____ ，另一种—氧化磷酸化 _____ 。 23. 线粒体外NADH的转运至线粒体内的方式有_苹果酸-天冬氨酸—和_a_---磷酸甘油___。 24. ___________________________________________________________________________ 携带一碳单位的主要载体是_四氢叶酸__，一碳单位的主要功用是_合成核苷酸等 ______________________________________________________________________________________ 。 25. 脂肪酸的合成在__肝脏进行，合成原料中碳源是_乙酰CoA__；供氢体是 _NADPH+H_ ，它主要来自_磷酸戊糖途径_____。 26. 苯丙酮酸尿症患者体内缺乏__苯丙氨酸氧化_酶，而白化病患者是体内缺乏_酪氨酸_______ 酶。使血糖浓度下降的激素是_胰岛素___。 27. 某些药物具有抗肿瘤作用是因为这些药物结构与酶相似，其中氨甲嘌呤（MTX ）与__
临床生化检验试题库
一、名词解释 1、抗凝剂：应用物理或化学方法除去或抑制血液中的某些凝血因子，阻止血液凝固，称为抗凝。阻止血液凝固的化学试剂称为抗凝剂。 2、决定性方法：准确度最高，系统误差最小；经过详细研究未发现产生误差的原因，其测定结果与―真值‖最为接近的方法。主要有重量分析法、中子活化法、同位素稀释-质谱分析法（ID-MS）等。 3、参考方法：是指准确度与精密度已经被充分证实，且经公认的权威机构（国家主管部门、相关学术团体和国际性组织等）颁布的方法。这类方法干扰因素少，系统误差很小，有适当的灵敏度、特异度、较宽的分析范围并且线性良好，重复测定中的随机误差可以忽略不计。 4、常规方法：具有足够的精密度、准确度和特异度，有适当的分析范围，经济实用，其性能指标符合临床或其它目的的需要的方法。 5、标准品：它的一种或几种物理或化学性质已经充分确定，可用以校正仪器和某种测定方法的物质。 6、一级标准品：已经确定的稳定而均一的物质，其数值已由决定性方法确定或由高度准确的若干方法确定，所含杂质已经定量。主要用于校正决定性方法，评价和校正参考方法以及为―二级标准品‖定值。 7、二级标准品：这类标准品可以是纯溶液（水或有机溶剂的溶液），也可以存在于相似基质中。可由实验室自己配制或为商品，其中有关物质的量由参考方法定值或用一级标准品比较而确定。主要用于常规方法的标化和控制物的定值。 8、控制物：控制物用于常规质量控制，以控制病人标本的测定误差。有定值血清和未定值血清两种。控制物不能用于标定仪器或方法。 9、实验误差：简称误差，是量值的给出值与其客观真值之差。 10、系统误差：是指一系列测定值对真值存在同一倾向的偏差。它具有单向性，而没有随机性，常有一定的大小和方向；一般由恒定的因素引起，并在一定条件下多次测定中重复出现。当找到引起误差的原因，采取一定措施即可纠正，消除系统误差能提高测定的准确度。 11、随机误差：是指在实际工作中，多次重复测定某一物质时引起的误差。误差没有一定的大小和方向，可正可负，数据呈正态分布；具有不可预测性，不可避免，但可控制在一定范围内；分析步骤越多，造成这种误差的机会越多；随测定次数增加，其算术均数就越接近于真值。 12、精密度：是表示测定结果中随机误差大小程度的指标。它表示同一标本在一定条件下多次重复测定所得到的一系列单次测定值的符合程度。 13、准确度：是指测定结果与真值接近的程度，一般用偏差和偏差系数表示。 14、特异度：即专一性，是指在特定实验条件下分析试剂只对待测物质起反应，而不与其它结构相似的非被测物质发生反应。分析方法特异度越高，则测定结果越准确。 15、干扰：是指标本中某些非被测物质本身不与分析试剂反应，但以其它形式使待测物测定值偏高或偏低的现象，这些非被测物质称为干扰物。 16、检测能力：即检测限度或检出限，是指能与适当的―空白‖读数相区别的待测物的最小值。 17、回收试验：回收是指候选方法准确测定加入常规分析标本的纯分析物的能力，用回收率表示。回收试验的目的是检测候选方法的比例系统误差。 18、回收率：回收试验中测得的回收浓度占加入浓度的百分比例。 19、允许分析误差：表示95%标本的允许误差限度，或95%的病人标本其误差应小于这个限 20、参考值：从按若干标准规定的参考人群中选定一定数量的参考个体，通过检测所得结果，经统计学处理求得均值（X）和标准差（s），均值（X）即为参考值。 21、参考范围：从按若干标准规定的参考人群中选定一定数量的参考个体，通过检测所得结果，经统计学处理求得均值（X）和标准差（s），上述结果的95%的分布区间（X±2s）即为参考范围。 22、医学决定水平：为对临床病人的诊疗具有医学判断作用的临界分析物浓度。 23、金标准：是指通过活检、尸检、外科手术、随访等所做出的决定性诊断。
生物化学试题 酶
第三章酶. 三、典型试题分析 1．一个酶作用于多种底物时，其天然底物的Km值应该是(1995年生 化考题) A．最大B．与其他底物相同C．最小 D．居中E．与K3相同 [答案] C 2. 下列关于酶的活性中心的叙述哪些是正确的（1996年生化考题） A.所有的酶都有活性中心 B. 所有的酶活性中心都含有辅酶 C. 酶的必需基团都位于活性中心之内 D. 所有抑制剂都作用于酶的活性中心 E. 所有酶的活性中心都含有金属离子 [答案] A 3. 乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显着降低，其原因是（1997年生化考题） A. 酶蛋白变形 B. 失去辅酶 C. 酶含量减少 D. 环境PH值发生了改变 E. 以上都不是 [答案] B 4. 关于酶的化学修饰，错误的是 A. 酶以有活性（高活性），无活性（低活性）两种形式存在 B. 变构调节是快速调节，化学修饰不是快速调节 B.两种形式的转变有酶催化 D. 两种形式的转变由共价变化 E. 有放大效应 [答案] B 5. ．测定酶活性时，在反应体系中，哪项叙述是正确的 A．作用物的浓度越高越好B．温育的时间越长越好 C．pH必须中性D．反应温度宜以3713为佳 E．有的酶需要加入激活剂 [答案] E 6．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的(1999年生化试题) A．是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成 B．对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分 C. 仅通过共价键与作用物结合D．多具三维结构 (答案] B和D 7．酶的变构调节 A．无共价键变化B．构象变化 C．作用物或代谢产物常是变构剂 D．酶动力学遵守米式方程 (答案) A、B和C
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案 试题一 一、选择（20×2=40分） 1.正常成人每天的尿量为（C） A 500ml B 1000 ml C 1500 ml D2000 ml 2：下列哪种氨基酸属于亚氨基酸（B） A丝氨酸B脯氨酸C亮氨酸D组氨酸 3：维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是（C） A盐键B疏水键C氢键D二硫键 4处于等电点状态的蛋白质（C） A分子不带电荷B分子最不稳定，易变C总电荷为零D溶解度最大 5.试选出血浆脂蛋白密度由低到高的正确顺序（B） A.LDL、VLDA、CM B.CM、VLDL、LDL、HDL C. CM、VLDL、LDL、IDL D. VLDL、LDL、CM、HDL 6.一碳单位不包括（C） A．—CH3 B.—CH2— C. CO2 D.—CH=NH 7.不出现蛋白质中的氨基酸是（B） A.半胱氨基酸 B.瓜氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 8.维系蛋白质一级结构的最主要的化学键是（C） A.离子键 B.二硫键 C.肽键 D.氢键 9、关于α—螺旋的概念下列哪项是错误的（D） A.一般为右手螺旋 B. 3.6个氨基酸为一螺旋 C.主要以氢键维系 D.主要二硫键维系
10.结合酶在下列哪种情况下才有活性( D) A.酶蛋白单独存在 B.辅酶单独存在 C.酶基单独存在 D.全酶形式存在 E.有激动剂存在 11.关于Km值的意义，不正确的是( C) A.Km是酶的特性常数 B.Km值与酶的结构有关 C.Km等于反应为最大速度一半时的酶的浓度 D.Km值等于反应速度为最大度一半时的底物浓度 12.维生素B2是下列哪种辅基或辅酶的组成成分（D） A .NAD B.NADPH C.磷酸吡哆醛 D. FAD 13、1 mol乙酰CoA彻底氧化生成多少mol ATP（B） A. 11 B.1 2 C.13 D.14 14、合成DNA的原料是( A) A、dATP、dGTP、dCTP、dTTP B、ATP、dGTP、CTP、TTP C、ATP、UTP、CTP、TTP D、dATP、dUTP、dCTP、dTTP 15、合成RNA的原料是( A) A、ATP、GTP、UTP、CTP B、dATP、dGTP、dUTP、dCTP C、ATP、GTP、UTP、TTP D、dATP、dGTP、dUTP、dTTP 16、嘌呤核苷酸分解的最终产物是( C)
生化练习题(带答案)
第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加
生化检验测试题
1 生化检验试题(2) ?第一章临床生物化学实验室基本技术与管理 一、Ａ型选择题 1. 在荧光定量分析法中,下列哪种不是影响荧光强度的因素( ) ?Ａ．荧光物质的浓度 B.溶剂的性质Ｃ．荧光物质的摩尔吸光系数 D．温度E．溶液的pH值?２．琼脂糖凝胶电泳用ｐH8.6的巴比妥缓冲液可以把血清蛋白质分成五条区带，由正极向负极数起它们的顺序是( ) A.白蛋白、β-球蛋白、α１－球蛋白、α２-球蛋白、γ－球蛋白 B．白蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白 C.白蛋白、α1－球蛋白、α2-球蛋白、γ-球蛋白、β-球蛋白 D．α1-球蛋白、α2-球蛋白、β-球蛋白、γ－球蛋白、白蛋白 Ｅ.白蛋白、β-球蛋白、α1-球蛋白、γ-球蛋白、α２-球蛋白 3.在区带电泳中,能产生电荷效应和分子筛效应的固体支持介质有( ) Ａ.醋酸纤维素薄膜、纤维素、淀粉 B.纤维素、淀粉、琼脂糖 C．硅胶、琼脂糖、聚丙烯酰胺凝胶 D.淀粉、琼脂糖、聚丙烯酰胺凝胶?E．醋酸纤维素薄膜、硅胶、纤维素?4．利用流动相中的离子能与固定相进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的方法是( ）?A．凝胶层析法 B.吸附层析法C．分配层析法D．亲和层析法? E.离子交换层析法 ５．通过在波片或硅片上制作各种微泵、阀、微电泳以及微流路,将生化分析功能浓缩固化在生物芯片上称（）?A．基因芯片 B.蛋白质芯片C.细胞芯片D．组织芯片E.芯片实验室?6．离心机砖头的旋转速度为200０0γ/ｍin的离心为（）?A.低速离心Ｂ.平衡离心C．高速离心D.超速离心E．等密度离心?7．标本条码下有10个阿拉伯数字，其中第4~5位表示（) A．标本号 B.标本类型C．组合号D．月份Ｅ．日期?8. 由实验室自己配置或为商品，其中有关物质的量由参考方法定值的标准品为( ) ?A．一级标准品B．二级标准品 C.控制物D．参考物Ｅ．原级参考物 ９．经过详细的研究，没有发现产生误差的原因或在某些方面不够明确的方法为（）?A.决定性方法 B.推荐方法 C.参考方法Ｄ．常规方法 E.对比方法 1０．测定恒定误差的试验是（) Ａ.重复性试验 B.回收试验 C.线性试验D.干扰试验E．检测能力试验?二.Ｘ型选择题 1．酶免疫分析的基本技术组成为（) A．应有高活性的酶和高质量的酶标抗体B．最佳固相载体和抗体包被技术?C.最佳酶作用的底物 D.通过电场来精确控制整个分析过程?Ｅ.检测放大系统及再生技术 ２.免疫比浊测定应注意的事项为( ) ?A.抗原或抗体量不能大大过剩Ｂ．应维持反应管中抗体蛋白量始终过剩?C．高血脂标本易受干扰D．易受环境温度和ｐH值的影响 E.加入聚合剂可促进免疫复合物的形成?３．流式细胞仪接受并分析的信号主要有（)
生物化学试题及答案 (1)
121.胆固醇在体内的主要代谢去路是（ C ） A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是（ C ） A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是（ C ） A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能（ C ） A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是（ A ） （内源） 136.高密度脂蛋白的主要功能是（ D ） A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是（ C ） A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶（ACAT）活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱（ B ） A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂
二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是（ A D E ） A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是（ A B D E ） A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括（ C D E ） A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA，不参与下列哪些代谢（ A E ） A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是（ A C E ） A.乙酰CoA B.丙二酰CoA 217.胆固醇在体内可以转变为（ B D E ） A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料（ A B E ） A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是（ A B C D E ） A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面、VLDL主要以甘油三酯为核心、HDL主要的胆固醇酯为核心
生化复习题目
选择题 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )C A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )C A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是( )B A、7.26 B、5.97 C 、7.14 D、10.77 4、肽链中的肽键是：( )B A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构 维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )B A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、范德华作用力 6、蛋白质变性是由于（）B A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解 7、必需氨基酸是对（）而言的。 A、植物 B、动物 C、动物和植物 D、人和动物 8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（） A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、丝氨酸 9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（）A A、全部是L－型 B、全部是D型 C、部分是L－型，部分是D－型 D、除甘氨酸外都是L－型 谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-N+H3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI 是（） A、4.25 B、3.22 C、6.96 D、5.93 11、在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？（）D A、Pro B、Lys C、His D、Glu 12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）B A、半胱氨酸 B、瓜氨酸 C、丝氨酸 D、蛋氨酸 13、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）C A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸 14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）D A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（）C A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐 1、一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等。（）T 2、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。（） 3、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。（）F 4、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。（）F 5、用羧肽酶A水解一个肽，发现释放最快的是Leu，其次是Gly，据此可断定，此肽