王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解

内容简介

王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。

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1．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）笔记和课后习题（含考研真题）详解

2．王镜岩《生物化学》（第3版）（下册）笔记和课后习题（含考研真题）详解

3．王镜岩《生物化学》（第3版）（上册）配套题库【名校考研真题＋课后习题＋章节题库＋模拟试题】

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目录

第19章代谢总论

19.1复习笔记

19.2课后习题详解

19.3名校考研真题详解

第20章生物能学

20.1复习笔记

20.2课后习题详解

20.3名校考研真题详解

第21章生物膜与物质运输

21.1复习笔记

21.2课后习题详解

21.3名校考研真题详解

第22章糖酵解作用

22.1复习笔记

22.2课后习题详解

22.3名校考研真题详解

第23章柠檬酸循环

23.2课后习题详解

23.3名校考研真题详解

第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记

24.2课后习题详解

24.3名校考研真题详解

第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记

25.2课后习题详解

25.3名校考研真题详解

第26章糖原的分解和生物合成

26.1复习笔记

26.2课后习题详解

26.3名校考研真题详解

第27章光合作用

27.1复习笔记

27.2课后习题详解

27.3名校考研真题详解

第28章脂肪酸的分解代谢

28.1复习笔记

28.2课后习题详解

28.3名校考研真题详解

第29章脂类的生物合成

29.1复习笔记

29.2课后习题详解

29.3名校考研真题详解

第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

30.1复习笔记

30.2课后习题详解

30.3名校考研真题详解

第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记

31.2课后习题详解

31.3名校考研真题详解

第32章生物固氮

32.1复习笔记

32.2课后习题详解

32.3名校考研真题详解

第33章核酸的降解和核苷酸代谢

33.1复习笔记

33.2课后习题详解

33.3名校考研真题详解

第34章DNA的复制和修复

34.2课后习题详解

34.3名校考研真题详解

第35章DNA的重组

35.1复习笔记

35.2课后习题详解

35.3名校考研真题详解

第36章RNA的生物合成和加工

36.1复习笔记

36.2课后习题详解

36.3名校考研真题详解

第37章遗传密码

37.1复习笔记

37.2课后习题详解

37.3名校考研真题详解

第38章蛋白质合成及转运

38.1复习笔记

38.2课后习题详解

38.3名校考研真题详解

第39章细胞代谢与基因表达调控

39.1复习笔记

39.2课后习题详解

39.3名校考研真题详解

第40章基因工程及蛋白质工程

40.1复习笔记

40.2课后习题详解

40.3名校考研真题详解

第19章代谢总论

19.1复习笔记

一、新陈代谢概述

1．定义

（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。

（2）代谢途径是指完成某一代谢过程的一组相互衔接的酶促反应。代谢通过代谢途径将有机分子都转变成代谢的最终产物。

（3）中间代谢（intermediary metabolism）是指新陈代谢途径中的个别环节，个别步骤。2．生物催化剂—酶

（1）定义

酶是推动生物体内全部代谢活动的工具。

（2）特点

①高度专一性

酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，往往只能催化一种或一类反应。

②很高的催化效率

③活性受到调节

每种特殊的酶都有其调节机制，使错综复杂的新陈代谢过程成为高度协调的、高度整合在一起的化学反应网络。

（3）代谢中间产物

代谢中间产物（metabolic intermediates），简称代谢物（metabolites）是在代谢过程中连续

转变的酶促产物的统称。生物体内酶催化的化学反应是连续的，前一种酶的作用产物往往成为后一种酶的作用底物。

3．功能

（1）从周围环境中获得营养物质；

（2）将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件，即大分子的组成前体；

（3）将结构元件装配成自身的大分子，例如蛋白质、核酸、脂类以及其他组分；

（4）形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子；

（5）提供生命活动所需的一切能量。

二、分解代谢与合成代谢

1．分解代谢（catabolism）

（1）分解代谢

分解代谢是指从外界环境获得的或自身贮存的有机营养物通过一系列反应步骤转变为较小的、较简单的物质的过程，与分解代谢相伴随的是能量的释放。

（2）分解代谢途径

分解代谢途径是指分解代谢所经过的反应途径。

2．合成代谢（anabolism）

合成代谢又称生物合成，是生物体利用小分子或大分子的结构元件建造成自身大分子的过程。由小分子建造成大分子是使分子结构变得更为复杂。这种过程都是需要提供能量的。

3．分解代谢与合成代谢途径的异同点

（1）不同点

①同一种物质，其分解代谢和合成代谢途径一般是不相同的，他们并非可逆反应，而是通过不同的中间反应或不同的酶来实现；

②分解和合成代谢选择不同的途径，增加了生物机体内化学反应的数量，提高了代谢活动的调控的灵活性和应变能力；

③同一种物质的两种过程是在细胞的不同部位进行，这种现象在真核细胞生物比较常见。（2）相同点

分解代谢和合成代谢存在双方都可共同利用的代谢环节—两用代谢途径，如柠檬酸循环。三、能量代谢在新陈代谢中的重要地位

1．相关概念

（1）物质代谢

物质代谢是指在分解代谢和合成代谢的途径中所包括的物质转化。

（2）能量代谢

能量代谢是指以物质代谢为基础，与物质代谢过程相伴随发生的能量转化。

2．能量

（1）太阳能

太阳能是所有生物最根本的能量来源，光能通过光合作用转化为化学能。

（2）自由能

自由能是指能用于机体做功的能量。能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子有ATP、GTP、UTP以及CTP等。

（3）自然界以ATP形式贮存的自由能的用途

①提供生物合成做化学功时所需的能量；

②是生物机体活动以及肌肉收缩的能量来源；

③供给营养物逆浓度梯度跨膜运输到机体细胞内所需的自由能；

④在DNA、RNA和蛋白质等生物合成中，保证基因信息的正确传递，ATP也以特殊方式起着递能作用。

（4）ATP供能的基本方式

当ATP提供能量时，ATP分子失掉一个磷酰基而变为ADP和磷酸分子。ADP又可在捕获能量的前提下，再与无机磷酸结合形成ATP。ATP和ADP的往复循环是生物机体利用能量的基本方式。

3．辅酶I和辅酶II辅酶的递能作用

（1）分解代谢释放的能量还能以氢原子和电子的形式将自由能转移给生物合成的需能反应；（2）这种具有高能的氢原子是由脱氢反应形成的；

（3）脱氢酶催化物质的脱氢反应将脱下的氢原子和电子传递给一类特殊能接受这种氢原子和电子的辅酶，称为辅酶I和辅酶II。

4．FMN和FAD的递能作用

（1）FMN（黄素腺嘌呤单核苷酸）和FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸），它们也是在传递电子和氢原子中起作用的载体；

（2）FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子，它们在氧化还原反应中，特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。

5．辅酶A在能量代谢中的作用

（1）结构

辅酶A简写为CoA，分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺，巯基是CoA的活泼基团。

（2）作用

①携带酰基的部位在-SH基上，因此CoA又常以辅酶A-SH或CoA-SH表示；

②CoA-SH在酶促转乙酰基的反应中，起着接受或提供乙酰基的作用，乙酰-CoA形成的硫酯键和ATP的高能磷酸键相似，都在水解时释放出大量的自由能。

图19-1 乙酰辅酶A的结构

四、新陈代谢的调节

1．分子水平的调节

分子水平的调节包括反应物和产物的调节，主要是浓度的调节和酶的调节。

（1）酶的调节

酶的调节是最基本的代谢调节。

①酶的数量调节

酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。

②酶的活性调节

a．可逆的变构调节；

b．共价修饰两种形式。

2．细胞水平

细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。

3．整体水平

多细胞生物还受到在整体水平上的调节，主要包括：（1）激素的调节；（2）神经的调节。4．其他水平

来自基因表达的调控作用。

五、代谢中常见的有机反应机制

代谢过程几乎都是酶促有机反应。酶催化的有机反应机制为酸-碱催化、共价催化、金属离子催化和静电催化。

1．基团转移反应

在生物化学体系中，基团转移（或称亲核体的取代反应）是指亲电子基团从一个亲核体转移到另一亲核体。

表19-1 常见的基团转移反应

2．氧化反应和还原反应

（1）氧化-还原反应的实质

氧化-还原反应的实质是电子的得失反应，从代谢物转移的电子，通过一系列的传递体转移到氧，并伴随能量的释放，电子的传递通过辅酶来完成。

（2）举例

①NAD＋（NADH）的转换。反应中NADH为电子供体，NAD＋为电子受体；

②在生物体的能量代谢中，NADH提供出两个电子，进入电子传递链。如图19-2所示。

图19-2 NAD＋（NADH）中电子传递

3．消除、异构化及重排反应

（1）消除反应

①碳-碳双键的形式

双键的形成是单键饱和中心发生消除反应后形成的，消除掉的分子一般是H2O、NH3、R-OH、或R-NH2。

②消除反应的机制

a．协同机制；

b．经过碳正离子的机制；

c．经过碳负离子的机制。

酶消除反应时酸性基团以b机制、碱性基团以c机制进行。

③立体化学分类

a．反式消除：生物化学发生最多的机制；

b．顺式消除两类。

（2）异构化反应

生物化学中的异构化反应是指一个氢原子在分子内迁移，即质子从一个碳原子脱离转移到另一个碳原子上，由此发生了双键位置的改变。在代谢中，存在最多的异构化反应是醛糖-酮糖互变反应。

图19-3 醛糖-酮糖互变反应机制

（3）分子重排反应

①概念

重排是C-C键断裂，又重新形成的反应。其结果是碳骨架发生了变化。

②举例

a．在甲基丙二酰单酰-CoA变位酶的作用下，L-甲基丙二酰单酰辅酶A转化为琥珀酰-CoA。这个变位酶的辅基是维生素B12的衍生物；

b．具有奇数碳原子脂肪酸的氧化、某些氨基酸的降解属于这一类反应。

4．碳-碳键的形成与断裂反应

分解代谢与合成代谢实质就是以碳-碳键的形成与断裂为基础的反应过程。

（1）羟醛缩合反应

羟醛缩合反应又称醛醇缩合反应。如醛缩酶所催化的果糖-1,6-二磷酸反应

图19-4 羟醛缩合反应的机制

（2）克莱森酯缩合反应

这个反应是在柠檬酸合酶的作用下发生的。这是一个羟醛-克莱森酯缩合的反应，又称醛醇-克莱森酯缩合反应。它包括以下3个步骤：

①乙酰-CoA负碳离子的形成是由于特定酶的组氨酸残基以碱性催化夺去乙酰基的一个质子。CoA的硫酯键使烯醇式负碳离子通过共振而稳定；

②乙酰-CoA负碳离子对草酰乙酸的羰基碳进行亲核进攻，反应所得柠檬酰-CoA仍然保持与酶成键；

③柠檬酰-CoA的水解，形成柠檬酸及CoA。

（3）β-酮酸的氧化脱羧反应

这类反应是在异柠檬酸脱氢酶或脂肪酸合酶的催化下发生的。如在柠檬酸循环中由异柠檬酸脱氢酶催化的脱羧过程中，由NAD＋还原形成NADH，异柠檬酸氧化后形成β-酮酸的中间

体草酰琥珀酸，此β-酮酸发生脱羧反应，形成α-酮戊二酸。

六、新陈代谢的研究方法—测定中间代谢物的方法

1．使用酶的抑制剂

酶的抑制剂可使代谢途径受到阻断，结果造成某一种代谢中间物的积累，从而为测定该中问代谢物提供可能。如碘乙酸由于抑制了醛缩酶的作用而造成酵母发酵液中积累果糖-1,6-二磷酸。

2．利用遗传缺欠症研究代谢途径

（1）患有遗传缺欠症的病人，由于先天性基因的突变，在体内表现为缺乏某一种酶，致使为该酶作用的前体不能进一步参加代谢过程，从而造成这种前体物的积累。这些代谢中间物因不能进一步利用而出现在血液中或随尿排出体外。测定这些代谢中间物有助于阐明有关的代谢途径；

（2）如由遗传缺欠产生的苯丙酮尿症的研究使苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明，如图19-5所示；

（3）利用微生物的遗传突变型研究代谢途径，这种突变型微生物可能造成酶或代谢途径的缺乏。

图19-5 苯丙氨酸的代谢途径

3．气体测量法

气体测量法是用以研究包含有气体变化的生物化学反应，这种方法主要是利用代谢过程中气体的消耗或产生二氧化碳的变化量来探知新陈代谢情况。瓦氏呼吸器可用于此方法的测量。

图19-6 瓦氏呼吸器的结构示意图

4．同位素示踪法

（1）用同位素来标记化合物具有无比优越性，因它不改变被标记化合物的化学性质；

（2）化合物的标记，可根据需要来选定不同的同位素和不同标记部位；

（3）最常使用的方法是放射性同位素示踪法；

（4）放射性同位素可用人工方法制得。他们有一定的半寿期或称半衰期，是不稳定的同位素。

表19-2 常用的放射性同位素

5．核磁共振波谱法（NMR）

（1）核磁共振现象

核磁共振现象是指原子核是带有正电荷的粒子，由于它的旋转产生一定方向的磁场（即磁矩），当以适当频率的电磁波照射于外加磁场中的自旋核，处于低能态的自旋核吸收电磁波的能量，从低能态跃迁到高能态的现象。

（2）核磁共振谱

出现核磁共振现象时的核产生一种核磁共振信号，从而给出核磁共振谱（即NMR谱）。据此核磁共振谱可反映分子中各个原子所处的状态。

19.2课后习题详解

1．怎样理解新陈代谢？

答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为5个方面：

（1）从周围环境中获得营养物质；

（2）将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件；

（3）将结构元件装配成自身的大分子；

（4）形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子；

（5）提供机体生命活动所需的一切能量。

2．能量代谢在新陈代谢中占何等地位？

答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育（包括核酸、蛋白质的生物合成）机体运动（包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能）等，都需要消耗能量。如果没有能量来源，生命活动也就无法进行，生命也就停止。

3．在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？

答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。

4．新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？

答：（1）新陈代谢的调节机制：

新陈代谢的调节可概括地划分为3个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。

①分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。

②细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。

③多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，从而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。

除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。

（2）代谢调节的生物意义：

代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。

5．从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？

答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化-还原反应、消除异构化及重排反应、碳-碳键的形成与断裂反应等。6．概述代谢中的有机反应机制。

答：生物代谢中的反应大体可归纳为4类，即基团转移反应；氧化还原反应；消除异构化及重排反应；碳-碳键的形成与断裂反应。

这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移、磷酰基转移、葡糖基转移，氧化-还原反应，消除反应、分子内氢原子的迁移（异构化反应）、分子重排反应，羟醛综合反应、克莱森酯综合反应、β-酮酸的氧化脱羧反应。

7．举列说明同位素示踪法和波谱法在生物化学研究中的重要作用。

答：同位素示踪法和波谱法是生物化学中研究新陈代谢的两种重要方法。

（1）同位素示踪法在生物化学研究中的重要作用：

同位素示踪法不改变被标记化合物的化学性质，已成为生物化学以及分子生物学的研究中一种重要的必不可少的常规先进技术。如1945年David Shemin和David Rittenberg首先成功地用14C和15N标记的乙酸和甘氨酸证明了血红素分子中的全部碳原素和氮原子都来源于乙酸与甘氨酸；胆固醇分子中碳原子的来源也是用同样的同位素示踪法得到阐明的。

（2）波谱法在生物化学研究中的重要作用：

核磁共振波谱法对于样品不加任何破坏，因此，在生物体的研究得到广泛的应用。例如在生物化学、生理学以及医学等方面都广泛应用核磁共振波谱技术对生活状态的人体进行研究，取得了重要的研究成果，其中最广为人知的实验是1986年用核磁共振波谱法对人体前臂肌肉在运动前和运动后的比较研究。

19.3名校考研真题详解

一、选择题

1．脊椎动物体内的储能物质是（）。[南开大学研]

A．磷酸烯醇式丙酮酸

B．ATP

C．乳酸

D．磷酸肌酸

【答案】B查看答案

2．以下氧化还原电子对中具有最高氧化还原电势的是（）。[山东大学1999研] A．CoQ/CoQH2

B．FAD/FADH2

C．Cytc(Fe3＋/Fe2＋)

D．Cyta(Fe3＋/Fe2＋)

【答案】D查看答案

【解析】呼吸链中，电子传递的方向是从氧化还原电势低的成分传到氧化还原电势高的组分，上述4种成分中，Cyta(Fe3＋/Fe2＋)最接近呼吸链的末端，因此它的氧化还原电势最高。3．生物合成过程中最主要的还原剂是（）。[华中师范大学2007研]

A．NADH

B．NADPH

C．FMNH2

D．FADH2

【答案】B查看答案

【解析】NADPH通常作为生物合成的还原剂，并不能直接进入呼吸链接受氧化，只是在特殊酶的作用下，NADPH上的H被转移到NAD＋上，然后以NADH的形式进入呼吸链。4．肌肉组织中肌肉收缩所需的大部分能量是以哪一种形式贮存的？（）[华东师范大学2007&华中农业大学2008研]

A．ADP

B．磷酸烯醇式丙酮酸

C．ATP

D．cAMP

E．磷酸肌酸

【答案】E查看答案

【解析】磷酸肌酸是肌肉组织中肌肉收缩的主要能量来源。

5．人体活动主要的直接供能物质是（）。[华东理工大学2007研]

A．葡萄糖

B．脂肪酸

C．磷酸肌酸

D．GTP

E．ATP

【答案】E查看答案

【解析】人体直接供能物质是ATP，主要来源于葡萄糖，最多贮存能量来源是脂肪。

二、填空题

代谢物在细胞内的氧化与在体外燃烧的主要区别是______、______、______和______。[北京师范大学2007研]

【答案】在体温下进行；需要有酶的催化；经过电子传递链；伴随有脱氢和NAD＋、FAD 的还原查看答案

【解析】糖类、蛋白质、脂肪等生物大分子物质在体内分解与在体外燃烧是有区别的，主要表现在：在体温下进行、需要有酶的催化、经过电子传递链、并伴随有脱氢和NAD＋、FAD 的还原。

三、判断题

分解代谢和合成代谢通常是同一反应的逆转，其代谢反应也是可逆的。（）[中山大学研]

【答案】错查看答案

【解析】它们并不是简单的可逆反应，而往往是通过不同的中间反应或不同的酶来实现的。

四、简答题

高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物，高能化合物的类型有哪些？各举一例。[中国科学院2007研]

答：高能化合物为水解或基团转移时释放大量自由能的化合物。髙能化合物类型有：

（1）磷氧键型：如三磷酸核苷和二磷酸核苷、氨甲酰磷酸。

（2）氮磷键型：如磷酸肌酸。

（3）硫酯键型：如酰基CoA。

（4）甲硫键型：如S-腺苷甲硫氨酸。

上述高能化合物都含有特定的容易被水解的键型，这些化合物水解后所形成的产物都含有很少的自由能，所以说上述的高能化合物都有很高的基团转移势能。其中如氮磷键型中的磷酸肌酸、磷氧键型中的乙酰磷酸等具有比ATP更高的基团转移势能。

五、论述题

新陈代谢中所有的有机反应类型有哪些？请写出代谢途径中符合每种有机反应类型的反应式（用中文文字或结构式表示反应和产物均可）。[北京师范大学研]

答：根据生物体在同化作用过程中能否利用无机物制造有机物，新陈代谢可以分为：

（1）自养型。绿色植物直接从外界环境摄取无机物，通过光合作用，将无机物制造成复杂的有机物，并且储存能量，来维持自身生命活动的进行，这样的新陈代谢类型属于自养型。（2）异养型。人和动物不能像绿色植物那样进行光合作用，也不能像硝化细菌那样进行化能合成作用，它们只能依靠摄取外界环境中现成的有机物来维持自身的生命活动，这样的新陈代谢类型属于异养型。

根据生物体在异化作用过程中对氧的需求情况，新陈代谢的基本类型可以分为需氧型、厌氧型和兼性厌氧型三种。

①需氧型。绝大多数的动物和植物都需要生活在氧充足的环境中。它们在异化作用的过程中，必须不断地从外界环境中摄取氧来氧化分解体内的有机物，释放出其中的能量，以便维持自身各项生命活动的进行。这种新陈代谢类型称为需氧型，也称为有氧呼吸型。

②厌氧型。这一类型的生物有乳酸菌和寄生在动物体内的寄生虫等少数动物，它们在缺氧的条件下，仍能够将体内的有机物氧化，从中获得维持自身生命活动所需要的能量。这种新陈代谢类型称为厌氧型，也称为无氧呼吸型。

③兼性厌氧型。一个有机体，其能够通过有氧呼吸产生能量，然后切换回无氧呼吸取决于材料在环境中的氧和可发酵的量。有氧的存在，兼性厌氧菌使用有氧呼吸，没有氧气其中一些发酵采用无氧呼吸。兼性厌氧细菌的一些例子是葡萄球菌（革兰氏阳性），大肠杆菌（革兰阴性），棒状杆菌（革兰氏阳性），和李斯特菌（革兰氏阳性）。真菌生物也可以是兼性厌氧的，如酵母。

第20章生物能学

20.1复习笔记

一、有关热力学的一些基本概念

1．体系的概念、性质和状态

（1）概念

体系又称系统或物系，是指在研究中所涉及的全部物质的总称，即在一个限定范围内的物质。（2）性质

一个体系的性质包括压力、体积、温度、组成、比热及表面张力等。

（3）类型

①开放体系

凡与环境之间有物质交换和能量传递的体系。生物体都属于开放体系。

②封闭体系

凡与环境之间只有能量传递而不能发生物质交换的体系。

③隔离体系

凡与环境不能以任何形式发生作用的，既无能量传递也无物质交换的体系。

（4）状态函数

状态函数是指这种性质与状态之间的单值对应关系，即当体系的各种性质确定之后，这个体系的状态的道确定。当一个体系的状态确定之后，这个体系的各种性质也就有了确定的数值。状态函数的变化只与体系状态变化的始态和终态有关。

2．能的两种形式—热与功

热与功是能的两种主要形式，是一个体系的状态在发生变化时与环境交换能量的两种形式。（1）热是由于温差而产生的能量传递方式。热的传递总是伴随着质点的无序运动。

（2）功是体系与环境间另外一种能量交换方式。任何一种功都伴随着体系质点的定向移动。这是一种有序的运动。

3．内能和焓的概念

内能

内能是体系内部质点能量的总和，是由于分子的平动能、转动能、振动能、电子能、电子与核的相对静止质量能及分子间相互作用的势能等所形成。通常用符号U或E表示。内能是体系状态的函数，与达到某个状态的途径无关。

焓

焓又称为热焓，用符号H表示。它是一个体系的内能与其全部分子的压力和体积总变化之和。焓所涉及到的是体系内质点之间的相互作用和质点自身的能量。焓的变化称为焓变，用符号ΔH表示。焓变和内能变化之间的关系可用下式表示：

式中：ΔH：焓变；ΔU：内能的变化，也可用ΔE表示；ΔPV：压力(P)和体积Δ(V)的变化。4．热力学第一定律

（1）热力学第一定律称为能量守恒定律。这一定律指出一个体系及其周围环境的总能量是一个常数。不会凭空发生和消失。热力学第一定律的数学表达式如下：

式中：ΔU：一个体系的内能变化；

Q：体系变化时吸收的热量；

W：代表体系所做的功。

（2）如果体系的内能发生了微小变化，这个微小变化用下式表达：

式中：dU：体系内能的微小变化；

dQ：体系吸收的的微小热量；

dW：体系所做的微小功。

（3）等压过程

对于一个等压过程，体系只做体积功，不对环境做功，，，，故。即体系吸收的热量在数值上等于体系焓的改变量。

（4）等体积过程

对于体积不改变的过程，，所以。即在恒容条件下，体系吸收的热量，在数

值上等于体系内能的改变量。

5．化学能的转化

（1）化学能的转化

化学物质所含的能量可以在其发生反应时转换为其他形式。在代谢过程中，生物体将引入机体的化学物质一步步转换为含较低能量的新化学物质同时释放出自由能和热。

（2）燃烧热

燃烧热是指将一摩尔的有机化合物完全氧化所释放出的最大能量。燃烧是一种激烈的氧化形式。在缓慢的氧化作用中，化学物质所释放的能量等于这一物质所具有的化学键能与其氧化产物所含化学键能之差。

（3）生物氧化

生物氧化是化学物质在机体内进行的氧化作用。最终产物和燃烧一样是二氧化碳和水，但生物体内的氧化过程是缓慢地，逐步地将能量释放出来，其中大部分能量转移到一些特殊的化合物中。

6．热力学第二定律和熵的概念

（1）熵

熵是指代表体系能量分散程度的状态函数，即代表一个体系质点散乱无序的程度，用符号S 表示。熵的变化用ΔS表示，是正值。

（2）热力学第二定律

①热力学第二定律第一种概念

热的传导只能由高温物体传至低温物体。热的自发地逆向传导是不可能的。即热力学体系的运动有一定的方向性，即自高温流向低温。

②热力学第二定律另一种概念

在隔离体系中，一个过程只有当其体系和周围环境的熵值总和增加时才能自发进行。隔离体系的熵变可用下式表示：

或

式中：Q：隔离体系的热量；

T：体系的热力学温度（绝对温度）；

ΔS：体系的熵变。

7．自由能的概念

（1）定义

自由能是指凡是能够用于做功的能量，能量Q的全部都是自由能。通常可用的能量分为两种。一种是热能，热能做功只能引起温度或压力的变化；另一种是自由能，这种能可在恒温恒压下做功。

（2）Gibbs提出的自由能公式

，即自由能

在一个反应中，如果，则表示该反应是可逆反应；，该反应不能够发生；，

反应可以进行。

二、化学反应中自由能的变化和意义

1．化学反应的自由能变化公式

（1）自由能的变化公式即自由能公式

（2）自由能可以被看成是促使化学反应达到平衡的一种驱动力。当一化学反应达到平衡时，焓和熵的变化在数值上是相等的。这时自由能的变化是0。

2．标准自由能变化和化学平衡的关系

（1）标准条件

标准条件指的是反应的温度为25℃，大气压为1atm（101325 Pa），参加反应的物质和生成物质的浓度都是1 mol/L。反应环境的pH为7。

（2）标准自由能

化学反应的自由能变化是指反应物自由能的总和与产物自由能总和之差。通常把在标准条件下所发生的化学反应的自由能变化称为标准自由能变化，用表示。

（3）ΔG0和ΔG的关系

对于可逆反应

在恒温恒压条件下

当反应到达平衡时自由能变化为零，即

表示在一定条件下反应的平衡常数

则

将上面式改写为对数式：

还可改写成：

式中R为气体常数，（K为绝对温度298K，即25℃）。

3．标准生成自由能及其应用

（1）定义

①由处于标准状态的最稳定单质合成标准状态当量化合物时，其标准自由能的变化值

（）。

②规定在一大气压下，一定温度时，最稳定单质的标准自由能为零。这样在标准状态下，由稳定单质生成1mol纯化合物的ΔG0就等于该化合物的标准生成自由能。单位是J/mol，或kJ/mol。

（2）应用

利用标准生成自由能可以测知一个反应的标准自由能变化。计算公式为

计算时标准自由能可以查表而得，一些常见的物质标准自由能如表20-1所示。

表20-1 常见化合物的标准自由能

4．偶联化学反应标准自由能变化的可加性及其意义

（1）在互相联系或称为偶联的化学反应中，这些相互联系的化学反应的总的标准自由能变化等于各步反应自由能变化的总和。即偶联化学反应各反应的标准自由能变化是可以相加的；（2）ΔG>0的反应可以和ΔG<0的反应偶联，使反应能够实际发生。

5．能量学用于生物化学反应中的一些规定

（1）在任何条件下，一个有水作为反应物或产物的体系中，水的浓度规定为1.0。

（2）在生物化学能量学中，通常把标准状况的pH规定为7.0。

（3）ΔG0值用于生物化学能量学是假设每个反应物和产物都能解离。它们解离的标准状态

是未解离形式和解离形式的混和状态。两种状态的存在是的环境。

（4）标准自由能单位，过去和习惯上都以cal/mol或kcal/mol表示。1cal是1g无空气之水

的温度在恒定压力下从14.5℃升到15.5℃所需的热量。

6．ΔG0、ΔG以及平衡常数计算的举例

葡萄糖-1-磷酸的浓度为0.020mol/L，在磷酸葡萄糖变位酶催化下，向葡萄糖-6-磷酸转变，

或由葡萄糖-6-磷酸（起始浓度也是0.020mol/L），向葡萄糖-l-磷酸转变，最后得到混合物。无论以哪个为起始物都含有0.001 mol/L的葡萄糖-1-磷酸和0.019 mol/L的葡萄糖-6-磷酸。

此反应温度为25℃，。求出该反应的K"eq和ΔG0＇值。

解：

三、高能磷酸化合物

1．高能磷酸化合物的概念

机体内有许多磷酸化合物，当其磷酰基水解时，释放出大量的自由能。这类化合物为高能磷酸化合物。这些分子中的酸酐键，能释放出大量自由能。

2．高能磷酸化合物及其他高能化合物的类型

生物体高能化合物的种类是很多的，不只是高能磷酸化合物。根据它们键型的特点，可归纳为如图20-1所示。

图20-1 高能化合物类型

3．ATP的结构特性

（1）ATP是高能磷酸化合物的典型代表，它是由一分子腺嘌呤、一分子核糖和三个相连的磷酸基团构成的核苷酸；

（2）腺苷三磷酸中酸酐键的共振稳定性小于磷酯键型；

造成酸酐键不稳定的重要因素是磷酸基团之问相邻的负电荷之间相互排斥；

（4）ATP水解所形成的产物ADP3-和HPO42-都是共振杂化物；

（5）使ATP容易水解并释放大量自由能的因素很多可以归纳为两种因素：

①导致反应物不稳定的因素；

②导致产物稳定的因素。

具体地说，主要决定于分子内的静电斥力和形成产物的共振稳定化作用。

图20-2 ATP的结构

4．细胞内影响ATP自由能释放的因素

当pH升高时ATP释放的自由能明显升高；

细胞内Mg2＋与ATP4-、ADP2-以及HPO42-形成复合物也必然会影响ATP的自由能；

（3）其他一些2价阳离子如Mn2＋对ATP水解的标准自由能变化也有复杂的影响。5．ATP在能量转运中的地位和作用

（1）ATP作为磷酸基团的共同传递体实质是传递能量。它水解释放出的能量，可推动一个在热力学上不利的反应，使之能够顺利地进行；

（2）ATP在磷酸基团转移中作为中间传递体而起作用，它是转移磷酸基团的共同中间传递体。它的作用如图20-3所示。

图20-3 ATP作为磷酸基团共同中间传递体示意图

6．磷酸肌酸和磷酸精氨酸及其他贮能物质

神经和肌肉等细胞活动的直接供能物质是ATP，但ATP在细胞中的含量很低，而肌肉和脑中的磷酸肌酸含量都远远超过ATP。

（1）磷酸肌酸

磷酸肌酸又称肌酸磷酸，磷酸肌酸在肌酸激酶的催化下，很容易将其磷酸基团传递给ADP，从而使ATP再生，磷酸肌酸被称为“ATP缓冲剂”。催化反应式如下

生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答

第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异

王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案

第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。

王镜岩《生物化学》课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］

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第七章糖代谢 1.糖酵解（Glycolysis）概念、过程。（P80） 2.糖酵解的调节。（P83） 3.计算糖酵解生成ATP的数目。（P80） 4.丙酮酸的去路。（P80） 5.三羧酸循环过程，能量计算。（P107） 6.为什么说TCA是物质代谢的枢纽？（P110） 7.磷酸戊糖途径有何意义？（P153） 8.糖异生概念。（P154） 9.糖异生与糖酵解不同的三个反应（包括催化的酶）。（P156） 1.下列途径中哪个主要发生在线粒体中（）？ （A）糖酵解途径（B）三羧酸循环 （C）戊糖磷酸途径（D）C3循环 2.丙酮酸激酶是何途径的关键酶（）？ （A）磷酸戊糖途径（B）糖酵解 （C）糖的有氧氧化（D）糖异生 3.糖酵解的限速酶是（）？ （A）磷酸果糖激酶（B）醛缩酶 （C）3-磷酸甘油醛脱氢酶（D）丙酮酸激酶 第八章生物能学与生物氧化 1.生物氧化有何特点？以葡萄糖为例，比较体内氧化和体外氧化异同。 2.何谓高能化合物？体内ATP 有哪些生理功能？ 3.氰化物和一氧化碳为什么能引起窒息死亡？原理何在？ 4. 计算1分子葡萄糖彻底氧化生成ATP的分子数。写出具体的计算步骤。5．呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是（） （A）c1→b→c→aa3→O2 （B）c→c1→b→aa3→O2 （C）c1→c→b→aa3→O2 （D）b→c1→c→aa3→O2 6. 名词解释：氧化磷酸化、生物氧化、底物水平磷酸化、呼吸链、磷氧比（P\0）、能荷 第九章脂类代谢 1. 从以下几方面比较饱和脂肪酸的β-氧化与生物合成的异同：反应的亚细胞定位，酰基载体，C2单位，氧化还原反应的受氢体和供氢体，中间产物的构型，合成或降解的方向，酶系统情况（P264 ）。 2. 简述油料作物种子萌发脂肪转化成糖的机理。

王镜岩生物化学名词解释#精选.

生物化学名词解释 1 .氨基酸（ i ）：是含有一个碱性氨基（ H 2）和一个酸性羧基()的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（ i ）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n i d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的值。 5.茚三酮反应（）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（，）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白

质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13聚丙烯酰氨凝胶电泳（）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（）处，即梯度为某一时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（）：等电聚焦电泳和的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照）分离，然后再进行（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6 降解（）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯()修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

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第十章 DNA 的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。

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第十章D N A的生物合成（复制） 一、A型选择题 1．遗传信息传递的中心法则是（） A．DNA→RNA→蛋白质 B．RNA→DNA→蛋白质 C．蛋白质→DNA→RNA D．DNA→蛋白质→RNA E．RNA→蛋白质→DNA 2．关于DNA的半不连续合成，错误的说法是（） A．前导链是连续合成的 B．随从链是不连续合成的 C．不连续合成的片段为冈崎片段 D．随从链的合成迟于前导链酶合成 E．前导链和随从链合成中均有一半是不连续合成的 3．冈崎片段是指（） A．DNA模板上的DNA片段 B．引物酶催化合成的RNA片段 C．随从链上合成的DNA片段 D．前导链上合成的DNA片段 E．由DNA连接酶合成的DNA 4．关于DNA复制中DNA聚合酶的错误说法是（） A．底物都是dNTP B．必须有DNA模板 C．合成方向是5，→3， D．需要Mg２+参与 E．需要ATP参与 5．下列关于大肠杆菌DNA聚合酶的叙述哪一项是正确（） A．具有3，→5，核酸外切酶活性 B．不需要引物 C．需要4种NTP D．dUTP是它的一种作用物 E．可以将二个DNA片段连起来 6．DNA连接酶（） A．使DNA形成超螺旋结构 B．使双螺旋DNA链缺口的两个末端连接 C．合成RNA引物D．将双螺旋解链 E．去除引物，填补空缺 7．下列关于DNA复制的叙述，哪一项是错误的（） A．半保留复制 B．两条子链均连续合成 C．合成方向5，→3， D．以四种dNTP为原料 E．有DNA连接酶参加 8．DNA损伤的修复方式中不包括（） A．切除修复 B．光修复 C．SOS修复 D．重组修复 E．互补修复 9．镰刀状红细胞性贫血其β链有关的突变是（） A．断裂B．插入C．缺失 D．交联 E．点突变 10．子代DNA分子中新合成的链为5，-ACGTACG-3，，其模板链是（） A．3，-ACGTAＣG-5， B．5，-TGCATGC-3， C．3，-TGCATGC-5， D．5，-UGCAUGC-3， E．3，-UGCAUGC-5， 二、填空题 1．复制时遗传信息从传递至；翻译时遗传信息从传递至。 2．冈崎片段的生成是因为DNA复制过程中，和的不一致。 3．能引起框移突变的有和突变。 4．DNA复制的模板是；引物是；基本原料是；参与反应的主要酶类有、、、和。 5．DNA复制时连续合成的链称为链；不连续合成的链称为链。 6．DNA的半保留复制是指复制生成的两个子代DNA分子中，其中一条链是，另一条链 是。 7．DNA 复制时，阅读模板方向是，子代DNA合成方向是，催化DNA合成的酶是。 8．以5，-ATCGA-3，模板，其复制的产物是5， 3，。 9．DNA的生物合成方式有、和。 10. DNA损伤修复的类型有、、和。

王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章

导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。

封面、目录、 概要 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)

生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考

目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

脂类--王镜岩生物化学第三版笔记(完美打印版)

第三章脂类 提要 一、概念 酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量＝3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大，表示油脂中不饱和脂肪酸含量高，即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂（复合脂） （一）甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子，有多个可解离基团。在弱碱下可水解，生成脂肪酸盐，其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 （二）鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇（简称神经醇）、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连，所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺；神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱（或磷脂酰乙醇胺）以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 （一）萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类，视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇，主要有以下三种：动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分，对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体，类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分，不能被动物吸收利用。 1，酵母固醇存在于酵母菌、真菌中，以麦角固醇最多，经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂，能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低，强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂，有多个糖基，又称唾液酸糖鞘脂，结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类：核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类，其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。 血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种： 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。 极高密度脂蛋白(VHDL) 转运游离脂肪酸。 脑蛋白脂不溶于水，分为A、B、C三种。top 第一节概述 一、脂类是脂溶性生物分子 脂类（lipids）泛指不溶于水，易溶于有机溶剂的各类生物分子。脂类都含有碳、氢、氧元素，有的还含有氮和磷。共同特征是以长链或稠环脂肪烃分子为母体。脂类分子中没有极性基团的称为非极性脂；有极性基团的称为极性脂。极性脂的主体是脂溶性的，其中的部分结构是水溶性的。 二、分类 1.单纯脂单纯脂是脂肪酸与醇结合成的酯，没有极

王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解

生物化学学习指导及习题 1

第一章蛋白质化学 I 主要内容 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。 三、蛋白质的氨基酸组成 （一）氨基酸的结构及特点 一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点： 1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。 3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。 4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。 （二）天然氨基酸的分类 2

1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类 2.根据氨基酸分子结构分类 3.根据氨基酸侧链基团极性分类 氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。 （三）稀有蛋白质氨基酸 这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。 （四）非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。 （五）氨基酸的重要理化性质 1. 一般理化性质 2. 氨基酸的酸碱性质与等电点 3. 氨基酸的主要化学性质 （1）茚三酮反应 （2）桑格反应（Sanger reaction） （3）埃德曼反应（Edman reaction ） 3

王镜岩生物化学第三版考研笔记-共122页(2)(2)

王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示：

王镜岩生物化学课后习题答案

生物化学（第三版）课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号

2020年王镜岩生物化学考研复习笔记

王镜岩生物化学考研复习笔记 王镜岩生物化学是考取生化方向研究生同学们的基础教材，在前期复习中同学们应该已经将书通读一遍，由于书中内容较多，建议同学们冲刺阶段的复习，以精炼的笔记为主，下面就由带着大家复习一遍此书的重点内容。 第十一章蛋白质的生物合成(翻译) 第一节蛋白质合成体系 一、mRNA与遗传密码 1.mRNA是蛋白质合成的直接模板 原核生物一个mRNA带有功能相关的几种蛋白质的编码信息，称多顺反子(几个基因的复本);真核生物一个mRNA一般只带一种蛋白质的编码信息，称单顺反子。mRNA的生成要经加工，尤其是真核生物细胞，这就造成mRNA的序列和DNA序列间没有完整的一对一的关系。遗传密码(geiccode)是规定mRNA的核苷酸序列翻译成多肽链氨基酸序列的一套法则，也就是mRNA的核苷酸序列和多肽链氨基酸序列的共线性关系。 2.遗传密码是三联体密码 20世纪中叶，数学推算编码20种氨基酸所需的碱基最低数是3(43=64)，密码子(codon)应是三联体(triplet)，即mRNA的序列以三个核苷酸为一组。 1961年Crick及其同事通过研究噬菌体基因的移码突变推测三联体密码子是非重叠、无标点的。Nirenberg等用人工合成的mRNA

在无细胞蛋白质合成系统中寻找氨基酸与三联体密码子的对应关系。Khorana和他的同事用化学合成结合酶促反应，合成含有2、3、4核苷酸重复序列的多聚核苷酸，以此为模板找出各氨基酸的密码子。技术上的突破人工合成的三核苷酸能与对应的氨酰-tRNA一起结合在核糖体上，由此确定绝大多数密码子。1966年全部64个密码子破译，其中AUG编码甲硫氨酸，又是起始密码;UAA、UAG、UGA3个是终止密码，不编码氨基酸;还有61个编码一特定的氨基酸。 3.遗传密码特点：①连续性,指密码子必须按53方向三个一组读码框往下阅读，无标点、不重叠、不跳格。正确的读码框的确立是由核糖体识别在编码序列开头处的起始密码AUG;②简并性，是指同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。编码同一氨基酸的密码子称为同义密码子，通常只在第3位碱基上不同，这样可减少有害突变。密码子第3位碱基与tRNA反密码子不严格遵从碱基配对规律(摆动碱基配对)，如tRNA反密码子第一位的I(由A转变而来)可与mRNA密码子第3位碱基U、C、A形成配对，U可对应A、G，因而密码子第3个位置又称摆动位置;③通用性，即所有生物基本共用同一套遗传密码。线粒体以及少数生物基因组的密码子有变异(如在酵母、哺乳动物、果蝇中，AUA=Met而非Ile，UGA=Trp而非终止码。) 二、tRNA与氨基酸的转运 1.tRNA是转运氨基酸的工具 具备倒L型三级结构的tRNA由氨酰合成酶催化氨基酸共价连结到3端，形成氨酰-tRNA，需要ATP。tRNA与蛋白质合成有关的位点

王镜岩生物化学知识点整理版

教学目标: 1、掌握蛋白质得概念、重要性与分子组成。 2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。 3、掌握蛋白质得一、二、三、四级结构得特点及其重要化学键。 4、了解蛋白质结构与功能间得关系。 5、熟悉蛋白质得重要性质与分类 第一节蛋白质得分子组成 一、蛋白质得元素(化学)组成 主要有C(50%～55%)、H(6%～7%)、O(19%～24%)、N(13%～19%)、S(0%～4%)。有些蛋白质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质得含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质得大致含量。 每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质得基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶得作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋白质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。 (三)氨基酸得重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中得溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋白质含量得快速简便得方法。 2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI) 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子得形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。 在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势与程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液得pH称为该氨基酸得等电点。氨基酸得pI就是由α-羧基与α-氨基得解离常数得负对数pK1与pK2决定得。计算公式为:pI=1/2(pK1+ pK2)。 若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边得pK值得平均值,即为此氨基酸得等电点(酸性氨基酸得等电点取两羧基得pK值得平均值,碱性氨基酸得等电点取两氨基得pK值得平均值)。 第二节蛋白质得分子结构 蛋白质就是生物大分子,结构比较复杂,人们用4个层次来描述,包括蛋白质得一级、二级、三级与四级结构。一级结构描述得就是蛋白质得线性(或一维)结构,即共价连接得氨基酸残基得序列,又称初级或化学结构。二级以上得结构称高级结构或构象(conformation)。一、蛋白质得一级结构(primary structure) 1953年,英国科学家F、Sanger首先测定了胰岛素(insulin)得一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A链与一条B链组成,分子中共有3个二硫键,其中两个在A、B链之间,另一个在A链内。 蛋白质得一级结构测定或称序列分析常用得方法就是Edman 降解与重组DNA法。Edman降解就是经典得化学方法,比较复杂。首先要纯化一定量得待测蛋白质,分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析;要应用不同得化学试剂或特异得蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同得肽段,测出它们得序列,对照不同水解制成得两套肽段,找出重叠片段,最后推断蛋白质得完整序列。重组DNA法就是基于分子克隆得分子生物学方法,比较简单而高效,不必先纯化该种蛋白质,而就是先要得到编码该种蛋白质得基因(DNA片段),测定DNA中核苷酸得序列,再按三个核苷酸编码一个氨基酸得原则推测蛋白质得完整序列。这两种方法可以相互印证与补充。 目前,国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。蛋白质一级结构就是空间结构与特异生物学功能得基础。 二、蛋白质得二级结构(secondary structure) 蛋白质得二级结构就是指其分子中主链原子得局部空间排列,就是主链构象(不包括侧链R基团)。 构象就是分子中原子得空间排列,但这些原子得排列取决于它们绕键得旋转,构象不同于构型,一个蛋白质得构象在不破坏共价键情况下就是可以改变得。但就是蛋白质中任一氨基酸残基得实际构象自由度就是非常有限得,在生理条件下,每种蛋白质似乎就是呈现出称为天然构象得单一稳定形状。 20世纪30年代末,L、Panling 与R、B、Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸与寡肽得晶体结构,获得了一组标准键长与键角,提出了肽单元(peptide unit)得概念, 还提出了两种主链原子得局部空间排列得分子模型(α-螺旋)与(β-折叠)。 1.肽单位 肽键及其两端得α-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在得平面称肽键平面)。 肽键C—N键长为0、132nm,比相邻得单键(0、147nm)短,而较C=N双键(0、128nm)长,有部分双键得性质,不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上得O、H以及2个α-碳原子为反式构型(trans configuration)。 主链中得Cα—C与Cα—N单键可以旋转,其旋转角φ、ψ决定了两个相邻得肽键平面相对关系。由于肽键平面得相对旋转,使主链可以以非常多得构象出现。事实上,肽链在构象上受到很大限制,因为主链上有1/3不能自由旋转得肽键,另外主链上有很多侧链R得影响。蛋白质得主链骨架由许多肽键平面连接而成。 2、α-螺旋(α-helix) α-螺旋就是肽键平面通过α-碳原子得相对旋转形成得一种紧密螺旋盘绕,就是有周期得一种主链构象。其特点就是: ①螺旋每转一圈上升3、6个氨基酸残基,螺距约0、54nm(每个残基上升0、15nm,旋转100O)。 ②相邻得螺圈之间形成链内氢键,氢键得取向几乎与中心轴平行。典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子(3、613),前后间隔3个残基。 ③螺旋得走向绝大部分就是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。R基团得