生化作业

生化作业

1、什么是蛋白质变性，引起变性的主要因素有哪些？

2、请从蛋白质结构和功能关系的角度，解释镰状细胞病的发病机制。

3、从以下几个方面对蛋白质和DNA进行比较：（1）一级结构（2）二级结构（3）主要的

生理功能。

4、什么是同工酶？请举例说明其在医学中的应用。

5、影响酶促反应速度的因素有哪些？它们各自是如何影响的？

6、什么是维生素？简述维生素根据溶解性的分类情况。

7、简述维生素A和D的作用及缺乏病。

8、什么是生物氧化？请举例说明人体内合成A TP的主要方式。

9、血糖的主要来源和去路有哪些？简述各代谢途径的关键酶和生理意义。

10、什么是酮体？其生成和利用的特点、生理意义是什么？为什么严重糖尿病患者可能出现酮症酸中毒？

11、什么是血浆脂蛋白？试述它们的分类、来源及主要功能。

12、简述血氨的主要来源和去路及氨在血液中运输的基本过程和生理意义。

13、为什么缺乏叶酸和维生素B12都可能导致巨幼红细胞性贫血？

14、嘌呤和嘧啶分解代谢的终产物主要是什么？简述别嘌呤醇治疗痛风症的生化机制。

15、试述酶变构调节的定义、机制及生理意义。

16、试述复制过程中所需的蛋白质及、生物学功能及细胞内维持DNA复制保真性的机制。

17、试述转录与复制的不同点。

18、试述蛋白质生物合成体系所包含的物质及其生物作用。

19、简述基因表达的主要特点。

20、什么是操纵子？试述乳糖操纵子的调控机制。

21、简述基因克隆的基本过程。

22、简述激素与靶细胞受体结合的特点。试以肾上腺素为例说明细胞信号转导的过程，在此过程中的第二信使是什么？

23、试述PCR技术的基本原理和主要用途。

24、说明胆汁酸的肠肝循环过程及其生理意义。

25、什么是生物转化？简述胆红素在体内的生物转化过程。

浙大远程生物化学在线作业7-16章答案

您的本次作业分数为：97分单选题 1.RNA引物在DNA复制中的作用是( )。 A 提供起始的模版 B 激活引物酶 C 提供DNA聚合酶所需的5'磷酸端 D 提供DNA聚合酶所需的3'羟基端 E 提供DNA聚合酶所需的能量 正确答案:D 单选题 2.关于氨中毒描述不正确的是( )。 A 肝功能严重损害时可引起 B 口服抗生素药物用于治疗氨中毒 C 大量摄入蛋白质可以减缓氨中毒 D 尿素合成途径的酶缺陷会导致高血氨 E 给予谷氨酸可以减缓氨中毒 正确答案:C 单选题 3.氨基酰-tRNA合成酶的特点正确的是( )。 A 催化反应需要GTP B 存在细胞核中 C 对氨基酰与tRNA都有专一性 D 直接生成甲酰蛋氨酰-tRNA E 只对氨基酸有专一性 正确答案:C 单选题 4.外显子是( )。 A 基因突变的表现 B 断裂开的DNA片段

C 不转录的DNA片段 D 真核生物基因中为蛋白质编码的序列 E 真核生物基因的非编码序列 正确答案:D 单选题 5.尿素循环中尿素的两个氮来自下列哪个化合物？( ) A 氨基甲酰磷酸及天冬氨酸 B 氨基甲酰磷酸及鸟氨酸 C 鸟氨酸的α-氨基及γ-氨基 D 鸟氨酸的γ-氨基及甘氨酸 E 瓜氨酸的α-氨基及精氨酸的α-氨基 正确答案:A 单选题 6.原核生物参与转录起始的酶是( )。 A 解链酶 B 引物酶 C RNA聚合酶Ⅲ D RNA聚合酶全酶 E RNA聚合酶核心酶 正确答案:D 单选题 7.在蛋白质生物合成中催化氨基酸之间形成肽键的酶是( )。 A 氨基酸合成酶 B 氨基肽酶 C 羧基肽酶 D 转肽酶 E 氨基酸连接酶

正确答案:D 单选题 8.在乳糖操纵子中，阻遏蛋白结合在下列哪个序列上？( ) A 结构基因A B 调节基因I C 操纵序列O D 启动序列P E 结构基因Z 正确答案:C 单选题 9.能编码阻遏蛋白合成的是( )。 A 操纵基因 B 调节基因 C 启动子 D 结构基因 E 增强子 正确答案:B 单选题 10.与运载一碳单位有关的维生素是( )。 A 叶酸 B 生物素 C 泛酸 D 尼克酰胺 E 维生素B6 正确答案:A 单选题 11.在下列氨基酸中，可以转氨基作用生成草酰乙酸的是( )。 A 丙氨酸

生物化学作业--参考答案

1、营养不良的人饮酒，或者剧烈运动后饮酒，常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节？（p141 3题） 答：酒精对于糖代谢途径的影响主要有：肝脏的糖异生与糖原分解反应，也就是来源与去路的影响。 1)研究认为，酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足，然而在人营养不良 或者剧烈运动后，体内糖原过度消耗，酒精又能抑制肝糖原的分解，饮酒后容易出现低血糖。 2）抑制糖异生： ①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统，导致细胞间质中还原当量代谢紊乱，使丙酮酸浓度下降，从而抑制糖异生； ②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换，酶总量，酶合成或降解，从而抑制糖异生，如果糖二磷酸酶-1活性的抑制，磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等； 3）影响葡萄糖-6磷酸酶的活性，导致乳酸循环受阻，不利于血糖升高。 4）酒精使胰岛a细胞功能降低，促进胰岛素的分泌，抑制胰高血糖素的分泌，从而抑制糖原分解，促进糖酵解，造成低血糖。 5）酒精还会影响小肠对糖分的吸收，从而造成低血糖。 2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物，想一想他们为什们有降低血糖的作用？(p141 4题) 答：1）胰岛素 它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用，促进糖原的合成抑制糖异生，减少血糖来源，似血糖降低； 2）胰岛素促泌剂 ①磺脲类药物，格列苯脲等，通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素，增加体内胰岛素水平而降低血糖；②格列奈类，如瑞格列奈，通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。 3）胰岛素曾敏剂 如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药，如二甲双胍，它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性，增加周围组织对胰岛素的敏感性，增加胰岛素介导的葡萄糖的利用，也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。 4）a-糖苷酶抑制剂，如阿卡波糖，在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶，降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖，抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。 3、治疗血浆胆固醇异常升高有哪些可能的措施？理论依据是什么？(p174 3题) 答：1）血浆胆固醇异常升高的治疗措施主要：有调整生活方式与饮食结构、降脂药物治疗、血浆净化治疗、外科治疗和基因治疗。具体的治疗方案则应根据患者的血浆LDL-胆固醇水平和冠心病的危险因素情况而决定。而且，降脂治疗的目标亦取决于患者的冠心病危险因素。一般而言，危险因素越多，则对其降脂的要求就越高(即目标血脂水平越低)。 2）但是继发型高脂血症的治疗主要是积极治疗原发病，并可适当地结合饮食控制和降脂药物治疗。 A. 控制理想体重。肥胖人群的平均血浆胆固醇和三酰甘油水平显著高于同龄的非肥胖者。除了体重指数(BMI)与血脂水平呈明显正相关外，身体脂肪的分布也与血浆脂蛋白水平关系密切。一般来说，中心型肥胖者更容易发生高脂血症。肥胖者的体重减轻后，血脂

生物化学历年真题2002

一、是非题（15分） 1、所有的单糖都具有还原性 2、疏水蛋白的折叠伴随着多肽的熵增，因此在溶液中蛋白质可自发折叠 3、蛋白质是两性电解质，核酸不是两性电解质 4、由于DNA的两条链互补，所以两条链的（G+C）%含量是相同的 5、酶原激活是酶蛋白构象发生变化的结果 6、脂肪酸合成与脂肪酸分解都是有多酶体系催化完成的 7、电子传递抑制剂和解偶联剂，都可阻止电子的传递 8、氨基酸分解过程中，主要都是先转换成一碳单位在进行分解 9、转氨酶的作用机制是典型的依次反应机制 10、脂的皂化值越大，表明组成脂的脂肪酸碳链越长 11、天然活性球蛋白通常比变性蛋白具有抵抗蛋白水解酶的作用 12、CNBr能使GLy-Met-Pro三肽断裂 13、一种能阻碍RNA合成的抑制剂通常会立即影响DNA的合成 14、遗传密码的兼并性是指一些密码适用于一种以上的氨基酸 15、RNA聚合酶通过终止因子识别终止密码结束转录过程 二、填空题（30分） 1、维系蛋白质二级结构的作用力主要是（），维系蛋白质三级结构的作用力主要是（） 2、酶被底物饱和时，酶促反应速度与酶的浓度（），与底物浓度（） 3、参与磷脂合成的核苷酸（），参与多糖合成的核苷酸（）

4、高等生物的脱氧核苷酸合成是在（）水平上进行的，而在原核生物出大肠杆菌外，主要是在（）水平上 进行的 5、Asp和Glu是生糖氨基酸，因为他们在转氨脱氨可以生成（琥珀酸）和（α-酮戊二酸） 6、在膜蛋白中，蛋白质折叠可能的方式是（）侧链在外侧，而（）侧链彼此相互作用而中和 7、Southern blotting , Northern blotting , western blotting分别用于分析（）（）和（）8、糖酵解中生成的NADH可以通过（）系统和（）系统穿过线粒体内膜进入呼吸链9、生物氧化中CO2的生成包括（）和（） 10、在弱碱性条件下可以通过烯醇式结构而相互转化的三种六碳糖是（）（）和（）他们在体内在酶的作用下也可以进行类似的转化 11、DNA聚合酶I具有外切酶的活性，主要表现在（）和（） 12、Hill系数对典型米氏酶应该等于（），而大于该值的酶则是（） 三、选择题（15分） 1、尿素循环的叙述中正确的是： A、分解尿素提供能量 B、全部在线粒体中进行 C、将有毒物质转变成无毒物质 D、分解尿素提供氮源 2、脂肪酸合成的限速步骤： A、柠檬酸合成酶 B、酯酰基转移酶 C、乙酰基辅酶A羧化酶 D、水合酶 3、某病患者的血清和组织中植烷酸的浓度高，这是由于哪种代谢途径异常？A、β-氧化B、脂肪酸的α-氧化 C、脂肪酸的ω-氧化 D、脂肪酸的活化

生物化学作业题与部分参考答案(17页)

生物化学作业题及答案（一） （绪论、糖类、脂类、蛋白质化学） 填空题： 1、生物化学简单地说就是生命的化学，它是用化学的理论和方法研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它大体上包括静态生化、动态生化和机能生化这三个方面的内容。 2、生物体内特有的大而复杂的分子叫生物大分子，包括糖、脂肪、蛋白质、酶、核酸等。 3、我国科学工作者于1965 年，首先合成世界上公认的第一个具有全部生物活性的结晶牛胰岛素；于1972 年，对猪胰岛素空间结构的X光衍射法研究分析率达到了1.8 A 水平。1981 年又胜利完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工合成。 4、生物体内的三大营养物质是指糖、脂肪、蛋白质，其中糖是生物体最重要的能源和碳源物质。 5、糖是一类多羟基的醛、酮和它们的缩合物及其衍生物的总称，而脂类则是指由甘油 和高级脂肪酸所构成的不溶于水而溶于非极性的有机溶剂的生物体内的化合物。 6、糖可依据其结构的繁简分为单糖、寡糖和多糖三类，最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮，最常见的单糖有葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖，大米中含量最多的糖是淀粉。 糖原、支链淀粉和直链淀粉分别加入碘溶液后各产生的颜色是红色、紫色和兰色。 糖原可以在肝脏和肌肉组织中找到。 糖原和支链淀粉都以α—1，6 糖苷键形成分支 10、自然界中最多的有机物是钎维素，此有机物是组成单位是β—D—比喃葡萄糖。 11、动物脂肪的碘价较低，在室温下呈固态。 12、膜的两种主要成分是蛋白质和类脂，在所有的生物膜中都有磷脂。 13、饱和脂肪酸的碳原子之间的键都是单键；不饱和脂肪酸碳原子之间则含有双键。 14、在人体内，对新陈代谢、生殖、生长和发育等生命活动具有调节作用的蛋白质叫激素， 在新陈代谢过程中起催化作用的蛋白质叫酶；在细胞膜上起运载作用的蛋白质称为载体；对入侵人体内的病原体具有特殊的抵抗能力的蛋白质是抗体。 15、组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S 等五种。有些蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Mn、Cu 。 16、假定1克生物样品的含N量为0.01g，则该样品的蛋白质含量为0.0625g 。 17、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。主要有20 种，可用“R—CH NH2—COOH ”通式来表示。 18、唯一无光学活性的氨基酸是甘氨酸，它的等电点是5.97 。 19、氨基酸或蛋白质在等电点时，没有净的电荷，而且溶解度最低。 20、氨基酸与茚三酮共热生成蓝紫色复合物；而与2?4—二硝基苯酚反应则生成_稳定的2、4—二硝基苯氨基酸黄色物_。 21、维系蛋白质一级结构的主键是_肽键_和___二硫键__;维系蛋白质空间结构的次级键有_氢键__、_疏水键__、_盐键_、__酯键_、_范特华力_等。 牛胰岛素是由_51个氨基酸构成的，含有_A_链和_B_链，有_3_个二硫键。 23、蛋白质在水中能形成胶体溶液，是因为它的颗粒直径达到了_ 胶体颗粒（即1—100nm）_范围。胶体溶液得以稳定的原因则是因为__胶体颗粒表面形成水膜（水化层）__和_在非等电点的条件下带有同种电荷。 24、蛋白质变性是指_引起蛋白质天然构象的变化，而不涉及肽链断裂的任何过程_；凝固是指_变性后的蛋白质分子相互凝集为固体的现象_；沉淀是指_当蛋白质胶体溶液的稳定因素受到破坏后胶体颗粒聚集下沉的现象_。 25、加入大量中性盐使蛋白质从其溶液中沉淀析出的现象叫_盐析_；调节盐浓度使蛋白质中的几种蛋白质分段析出的现象叫_分段盐析_。 二、选择题（单选）： 下面关于氨基酸的说法中错误的是（C ） 天然蛋白质中的氨基酸都是L—a—氨基酸； 甘氨基酸无光学活性； 赖氨酸的侧链含S元素； 组成血红蛋白的氨基酸分子在结构上的共同点是（C ）每种氨基酸只含有一个氨基和一个羧基； 每个碳原子都有一个氨基和一个羧基； 都有一个氨基和一个羧基位于同一个碳原子上。 苯丙氨酸的等电点大约是（ B ） 3 ； 6； 10； 有5种氨基酸组成的五肽，可能出现的不同的排列次序有（D ） 30种； 90种； 120种。 某氨基酸溶于PH为7的水中，所得的氨基酸溶液的PH值为6。则此氨基酸的PH应该是（C ） 大于6； 等于6； C. 小于6； 下述关于蛋白质a—螺旋结构的说法中，错误的是（D ）每一个螺旋含3.6个氨基酸残基；

生化历年真题图文稿

生化历年真题 集团文件发布号：（9816-UATWW-MWUB-WUNN-INNUL-DQQTY-

暨南大学2003年硕士研究生入学考试生物化学考研试题 1-50 选择题 (1*50) 51-58 名解 核酶 重组基因 59-64 简答提 蛋白激酶A途径用图表示 hRNA与MRNA区别 三种RNA区别 65-67 论述(10*3) 1.DNA克隆定义及基本过程 2.柠檬酸与草先乙酸是如何完全氧化的(用图表示) 3.真核基因组特点以及真核生物基因表达调控特点 4.几种循环：嘌呤核苷酸循环的意义、丙氨酸-葡萄糖循环 2004年暨南大学攻读硕士学位研究生入学考试试卷 一、选择题：（每题1分，共15分） 1．下列哪种物质含有高能磷酸键…………………………………（）A．ADP B．GTP C．GMP D．CDP 2．SDS凝胶电泳测定蛋白质的分子量是根据各种蛋白质…………（）A．在一定的PH条件下所带的电荷不同 B．分子量的大小不同 C．分子的极性不同 D．溶解度不同 3．脂肪酸的从头合成的酰基载体是…………………………………（）

A．ACP B．CoA C．TPP D．生物素 4．组氨酸是经过下列哪种的作用生成组胺的……………………（） A．还原作用 B．转氨基作用 C．羟化作用 D．脱羟基作用5．下列关于密码子的哪个是错的……………………………………（） A．每个密码子由三个碱基构成 B．每个密码子代表一个氨基酸 C．每个氨基酸只有一种密码子 D．有的密码子不代表任何氨基酸 6．有关核糖体的叙述哪个是错的……………………………………（） A．是由大小两个亚基组成的 B．翻译过程一条肽链上只能有一个核糖体 C．核糖体的亚基分为大小亚基 D．核糖体翻译需要能量 7．下列哪个是抑癌基因……………………………………………（） A．ras基因 B．sis基因 C．P53基因 D．src基因8．反密码子GAT的tRNA可以识别以下密码子…………………（） A．UCC B．CUT C．CUA D．UUU 9．三羧酸循环的限速酶是……………………………………………（） A．丙酮酸脱氢酶 B．顺乌头酸酶C．异柠檬酸脱氢酶 D．琥珀酸脱氢酶 10．蛋白质在紫外光中吸收的最高波长为…………………………（）A．260 nm B．280 nm C．300 nm D．320nm 11．具有生物活性的维生素D是……………………………………（）A．25—羟D3 B．D3 C．7—脱氢胆固醇 D．1，25—二氢基D3

植物生理生化作业题参考答案

植物生理生化作业题参 考答案

东北农业大学网络教育学院 植物生理生化网上作业题参考答案 第一章参考答案 一、名词解释 1．蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸种类和排列顺序。 2．简单蛋白：水解时只有氨基酸的蛋白质。 3．结合蛋白：水解时不仅产生氨基酸还产生其他化合物，即结合蛋白质由蛋白质和非蛋白质部分组成，非蛋白质部分成为附因子。 4．盐析：在蛋白质溶液中加大量中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 5．天然蛋白质受到某些物理或化学因素影响，使其分子内部原有的空间结构发生变化时，生物理化性质改变，生物活性丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，该过程称为蛋白质变性。 二、填空题 1．零负正 2．两条或两条以上三级 3．α-螺旋、β-折叠、β-转角 4．碱基磷酸戊糖 5．超螺旋 三、单项选择题 3. B 四、多项选择题 1．ABCD 2．AD 五、简答题 1．简述RNA的种类及功能。 答： RNA: 包括mRNA：信使RNA，蛋白质合成的模版。 tRNA：转运RNA，蛋白质合成过程中运转氨基酸的。 rRNA: 核糖体RNA，合成蛋白质的场所。 2．简述蛋白质的二级结构及其类型。

答：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身折叠、盘绕而形成的局部空间结构或结构单元。如α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转等。 3．比较DNA 和RNA化学组成和结构的主要区别。 （1）构成DNA 的碱基为A、T、G、C；而RNA 的碱基为A、U、C、G； （2）构成DNA 的戊糖是β-D-2-脱氧核糖；而构成RNA 的戊糖为β-D-核糖。 （3）DNA 的结构是由两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构；而RNA 的结构以单链为主，只是在单链中局部可形成双链结构。 第二章参考答案 一、名词解释 1．达到最大反应速度一半时的底物浓度，叫米氏常数。 2．只有一条多肽链的酶叫单体酶。 3．由几个或多个亚基组成的酶。 4．与酶蛋白结合较松驰的辅因子。 5．与酶蛋白结合牢固的辅因子。 二、填空题 1．绝对专一性、相对专一性立体专一性 2．酶蛋白辅因子 三、单项选择题 1．B 2．C 3．D 四、多项选择题 1．A B C 2．D EK 五、简答题 1．酶不同于其他催化剂的特点有哪些？ 答：酶所催化的反应条件都很温和（常温、常压下）； 酶催化据有高效性； 酶催化具有专一性； 酶的催化活性可控制。 六、论述题 1．论述影响酶促反应速度的因素。 答：底物浓度；酶浓度；温度；pH影响；抑制剂影响（竞争性抑制，非竞争性抑制；不可逆抑制）；激活剂影响。 第三章参考答案

生物化学作业参考答案

《生物化学》作业参考答案 第一章绪论 一、名词解释： 1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联 系的一门学科。 二、问答题： 1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？ 答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 一、名词解释： 1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液 的pH称为蛋白质的等电点。 4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色， 这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题： 1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如： （1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌； （2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人； （3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质； （4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。 2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折 叠、β-转角和无规则卷曲四种。α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。 每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基，螺距0．54nm。螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。多肽链中氨基酸残基的 R基团伸向螺旋的外侧，其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响。 3.蛋白质有哪些主要生理功能？ 答：蛋白质约占人体固体成分的45%，分布广泛，主要生理功能： （1）构成组织细胞的最基本物质； （2）是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质

历年生化真题

中国科学院遗传研究所一九九六年博士研究生入学考试试题 a ?真核生物基因表达的调节，指出哪些在细胞核中进行，哪些在胞质中进行。 b.哺乳动物的ATP 循环，请解释为什么说 ATP 是自然界的货币”。 6. 如何运用 DNA 序列分析方法确定 DNA 序列中与蛋白质结合的区域?（ 12分） 7. 生物膜的不对称的拓扑结构是由什么维持的？它对生物膜的哪些功能是必需的？（ 分） 8. C3植物和C4植物有何差别？有人提出用基因工程手段将 C3植物改造成C4植物，你 觉得是否可行?为什么?（ 12 分） 中国科学院遗传研究所 1997 年博士研究生入学考试试题 、名词解释： （40 分） 三、简述生物膜流体镶嵌模型的要点。什么是膜脂的多形性，非双脂层结构的生理意义 是什么。（12 分） 四、什么是反义 RNA ?举例说明它的理论和实践意义。 1. 请根据功能对蛋白质分类，并举例说明。 10 分） 2. DNA 的变性与蛋白质变性有何不同，理由是什么？（ 10 分） 3. 列出你所知道的具有 DNA 外切酶活性的酶及它们在分子生物学研究中的应用。 10 分） 4. 举例说明蛋白质天然构象的信息存在于氨基酸顺序中。 12 分） 5. 以图示说明： （ 22 分） 12 1、 蛋白质的去折叠与再折叠 5、 RNA －酶 2、 差向异构体 6、抗体酶 3、 冈崎片段 7、Z － DNA 4、 信号肽 8、酮体 二、何谓同工酶？试述同工酶分析的原理及应用。 12 分） 五、列举四种不同类型的 PCR 技术的原理及应用。 12 分） 六、影响 DNA 变性和复性的条件是什么？如何根据 DNA 复性和反应动力学分离基因组 中重复频率不同的序列?（ 12 分） 中国科学院遗传研究所一九九八年 、名词解释： （40 分） 1. 糖蛋白和蛋白聚糖 2. 多酶体系 3. 共价催化 12 分）

生物化学作业及答案

蛋白质化学（答案） 一、填空题 1、天冬氨酸得pK1(α-COOH) = 2、09，pK2(α-NH2) = 9、82，pK R(R-基团) = 3、86，其pI值就是2、98 。 2、脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，而其她α-氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质。 3、氨基酸序列自动分析仪就是根据Edman 反应原理设计得，该反应利用试剂PITC与肽链上得氨 基酸反应。 4、英国化学家Sanger用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素得一级结构，并于1958年 获诺贝尔化学奖。 5、通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质得含量，这就是因为蛋白质分子中得Phe 、Tyr 与Trp 三种氨基酸有紫外吸收得能力。 6、蛋白质在等电点时溶解度最小，净电荷为0 ，在电场中应不运动。 7、维持蛋白质得一级结构得化学键有肽键与二硫键；维持二级结构靠氢键；维系 蛋白质三四级结构得主要作用力就是次级键，其中以疏水作用力最重要。 8、球状蛋白分子中，一般疏水（非极）性氨基酸侧链位于分子内部，亲水（极）性氨基 酸侧链位于分子表面。 9、蛋白质几乎参与所有得生命活动过程，如胶原蛋白就就是皮肤中得结构蛋白，血红蛋白负责在血 液中__运输_氧气与CO2，免疫反应产生得抗体对脊椎动物具有重要得__保护_作用。 10、一个IgG分子由 2 条轻链与 2 条重链组成，不同得链之间通过二硫键连接，每条链都具 有可变区与恒定区。 11、肌红蛋白具有 1 条多肽链，其最高级结构为三级结构，血红蛋白具有 4 条多肽链，其最高 级结构为四级结构。 12、将肌红蛋白与血红蛋白得α链、β链进行对比，可以发现它们得结构相似，如70%得氨基酸在二级结 构上形成α-螺旋，每条链均含有一个血红素辅基，用以运输氧气。 13、现有分子量分别为12000（A），21000（B），30000（C）三种蛋白质，将它们得混合物进行凝胶过滤 柱层析，最先流出柱子得就是 C 蛋白，若进行SDS-PAGE，则最靠近胶底端得条带就是 A 蛋白。 二、选择题 1、下列氨基酸中除 a 外，都就是极性氨基酸。 a、 Leu b、Cys c、 Asp d、Ser 2、下列因素中，不影响α-螺旋形成得就是 d 、 a、碱性氨基酸相近排列 b、酸性氨基酸相近排列 c、脯氨酸得存在 d、丙氨酸得存在

暨南大学生物化学历年真题

02生化 1.描述蛋白质α-螺旋和?-折叠两种二级结构的主要异同。 2.简述生物体内酶活性调控的主要机制. 3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程? 4.描述真核生物基因的转录调节的特点. 5.简述DNA损伤常见的修复手段 6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别 7.描述脂肪酸从头合成途径与?氧化途径的主要区别 8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系 9.简述遗传密码的主要特征 名词解释 增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说 2003年生化 名词解释 核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型 一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段 问答 1、生物体内酶活性调控的主要机制 2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程 3、简述DNA损伤的常见修复机制 4、两种联合脱氨作用 5、简述三种RNA的区别 6、简述糖异生和糖酵解的协调调控 7、什么是新陈代谢，生物体为什么要对新陈代谢进行调节 8、画出TCA的过程，简述其生理意义 2004年生化 名词解释 等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶 竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨 问答 1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别 2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系 3、酶的活性部位的特点 4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同 5、DNA双螺旋结构的特点 6、真核生物蛋白质合成的过程 7、真核原核生物转录调控的区别 8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能 2005年生化

名词解释 DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性 限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断 1.描述B-DNA的结构特点 2.什么是PCR?简述其步骤 3.什么是蛋白质变性？变性的实质，特点？ 4.真核生物与原核生物转绿调控的区别？ 5.真核生物翻译过程 6.描述电子传递链过程 7.简述酶的作用机理 8.磷酸戊糖途径/脂代谢（?氧化）其联系?生理学意义？ 9.维生素，氨基酸，糖代谢各代谢途径发生的场所 2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题 一、填空（1.5×30） 1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95，pKˊ(α-COOH)=2.18，pKˊ(ε- NH3+)=10.53，其PI=（）。 2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有（）、（）、（）、（）。 3、乙醛酸循环是在（）或（）中称为（）的细胞器中发生，与TCA循环不同的两种酶是（）和（） 4、蛋白质从生物合成的新生肽链从（）端开始，在mRNA上阅读密码子是从（）到（）端。 5、当T逐渐上升到一定高度时，DNA双链（）称为变性；当T逐渐降低时，DNA两条链（），称为（）。 6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为（）的过程属于糖酵解，其在细胞中的（）部位进行，在有氧条件下，丙酮酸在（）酶系的作用下可转变为乙酰CoA，从而与（）缩合，进入TCA 循环，循环一次，C6物质变成（）碳物质和放出（）个CO2。 7、EMP途径中三个限速酶分别为（）、（）、（）。 8、肌体内使ADPP形成A TP的主要途径有两种方式，（）与（），以（）为主。 9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶，此辅酶是（）。 10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的A TP分子数为（）。 二、名词解释（4×10） 1、蛋白质的亚基和四级结构 2、聚合链式反应 3、同源蛋白质 4、竞争性抑制 5、β-氧化作用 6、酶原 7、透析 8、一碳单位 9、蛋白质化学修饰10呼吸链 三、简答（42） 1、两种脱氨联合途径（7） 2、遗传密码的主要特征（8） 3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile，用胰蛋白酶水解该16肽，可得到那些肽段？（6） 4、什么是全酶？其哪个成分决定了酶催化专一性？辅酶和辅基一般起什么作用？（7） 5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式，并简述其R基特征。 6、戊糖磷酸途径的生理意义。 四、问答（23） 1、画出TCA循环，论述其物质、能量、代谢的枢纽作用（12） 2、一个mRNA的部分如下，

生物化学作业二

生物化学作业（二） 第九章-第十一章，第十九章 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.底物水平磷酸化 4.氧化磷酸化 5.糖酵解 6.糖异生 7.乳酸循环 8血糖 9.胰岛素 10.脂肪动员 11.酮体 12.血浆脂蛋白 13.载脂蛋白 14.氮平衡 15.必需氨基酸 16.蛋白质的互补作用 17.蛋白质的腐败作用 18.联合脱氨基作用 19.一碳单位 20.生物转化 21．胆色素 22．初级胆汁酸 23．次级胆汁酸 二、问答题 1.简述呼吸链的主要成分及其作用 2.简述体内两条重要呼吸链的名称及生物学意义 3.简述甘油-3-磷酸穿梭的生理意义 4.简述苹果酸天冬氨酸穿梭的生理意义 5.简述影响氧化磷酸化的因素 6.简述糖原合成途径的特点 7．简述肝糖原分解和肌糖原分解的差异。 8．简述糖酵解的特点和生理意义 9．请叙述三羧酸循环的总结过和特点 10．简述糖的有氧氧化的过程、总结果和生理意义11．简述戊糖磷酸途径的生理意义 12．简述糖异生的生理意义 13．简述乳酸循环的生理意义 14．简述血糖的来源和去路以及肝脏调节血糖的方式15．简述胰岛素调节血糖的效应机制

16．影响脂肪动员的因素有哪些？ 17．简述脂肪酸、三酰甘油、胆固醇及胆固醇酯在血浆中的主要运输形式 18．论述脂肪酸氧化的过程及β-氧化的步骤 19．以16C脂肪酸为例，计算其彻底氧化的总结果。 20．论述酮体代谢的特点及生理意义 21．简述胆固醇在机体内能转化为哪些物质。 22．根据超速离心法分类，血浆脂蛋白的类型有哪些？并分别阐明其功能 23．简述联合脱氨基作用的生理意义 24．简述ALT、AST的临床意义 25．简述血氨的来源与去路 26．简述氨在血液中的转运形式 27．简述鸟氨酸循环的总结果和意义 28．简述一碳单位代谢的生理意义 29．简述胆色素在肝细胞中的代谢过程 30．区别三种黄疸变化特征 31．简述生物转化的作用 32．简述胆汁酸的肠肝循环及其生理意义

《生物化学》作业参考答案

四、名词解释： 1. 酶的活性中心必需基团在空间结构中彼此靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定空间区域。 2.葡萄糖耐量：指人体对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象。 3. 底物水平磷酸化底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能键，然后 将高能磷酸键转给ADP生成ATP的过程。 4. 糖异生由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 5. 翻译以mRNA为模板指导蛋白质的合成过程称为翻译。 6．糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程。 7．氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。 8．同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。 9．电泳：带电粒子在电场中泳动的现象。 10．核小体：染色体的基本组成单位，由DNA与组蛋白缠绕而成。 五、写出下列酶促反应方程式的底物和产物 1、脂酰CoA合成酶脂肪酸+HSCoA+ATP------脂酰CoA+AMP+PPi 2、柠檬酸合成酶乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸 3、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ NH3+CO2+H2O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 4、丙酮酸羧化酶丙酮酸+ CO2+ATP-----草酰乙酸+ADP+Pi 5、HMGCoA合成酶乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA 6．柠檬酸合成酶乙酰CoA+草酰乙酸------柠檬酸 7．己糖激酶葡萄糖+ATP----6-磷酸－葡萄糖+ADP+Pi 8．氨基甲酰磷酸合成酶I NH 3+CO 2 +H 2 O+2ATP----氨甲酰磷酸+2ADP+Pi 9．葡萄糖6－磷酸酶 6-磷酸－葡萄糖------葡萄糖10．HMGCoA合成酶乙酰乙酰CoA+乙酰CoA-----HMGCoA+ HSCoA

植物生理生化作业题参考答案

东北农业大学网络教育学院 植物生理生化网上作业题参考答案 第一章参考答案 一、名词解释 1．蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸种类和排列顺序。 2．简单蛋白：水解时只有氨基酸的蛋白质。 3．结合蛋白：水解时不仅产生氨基酸还产生其他化合物，即结合蛋白质由蛋白质和非蛋白质部分组成，非蛋白质部分成为附因子。 4．盐析：在蛋白质溶液中加大量中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 5．天然蛋白质受到某些物理或化学因素影响，使其分子内部原有的空间结构发生变化时，生物理化性质改变，生物活性丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，该过程称为蛋白质变性。 二、填空题 1．零负正 2．两条或两条以上三级 3. a -螺旋、B -折叠、B -转角 4 ．碱基磷酸戊糖 5．超螺旋 三、单项选择题 1. D 2.D 3. B 4.C 四、多项选择题 1 ．ABCD 2 ．AD 五、简答题 1. 简述RNA的种类及功能。 答：RNA:包括mRNA信使RNA蛋白质合成的模版。 tRNA:转运RNA蛋白质合成过程中运转氨基酸的。 rRNA:核糖体RNA合成蛋白质的场所。 2. 简述蛋白质的二级结构及其类型。 答：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链本身折叠、盘绕而形成的局部空间结构或结构单元。如a 螺旋、B -折叠、B -转角、自由回转等。 3 .比较DNA和RNAE学组成和结构的主要区别。 (1)构成DNA的碱基为A T、G C;而RNA的碱基为A U、C、G;

（2）构成DNA的戊糖是B -D-2-脱氧核糖；而构成RNA的戊糖为B -D-核糖。 （3）DNA 的结构是由两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构；而RNA 的结构以单链为主，只 是在单链中局部可形成双链结构。 第二章参考答案 一、名词解释1．达到最大反应速度一半时的底物浓度，叫米氏常数。 2．只有一条多肽链的酶叫单体酶。3．由几个或多个亚基组成的酶。 4．与酶蛋白结合较松驰的辅因子。5．与酶蛋白结合牢固的辅因子。 二、填空题 1．绝对专一性、相对专一性立体专一性2 ．酶蛋白辅因子 三、单项选择题 1．B 2 ．C 3 ．D 四、多项选择题 1．A B C 2 ．D EK 五、简答题1．酶不同于其他催化剂的特点有哪些？答：酶所催化的反应条件都很温和（常温、常压下）； 酶催化据有高效性； 酶催化具有专一性；酶的催化活性可控制。 六、论述题1．论述影响酶促反应速度的因素。 答：底物浓度；酶浓度；温度；pH影响；抑制剂影响（竞争性抑制，非竞争性抑制；不可逆抑制）； 激活剂影响。 第三章参考答案 一、名词解释：1．相邻活细胞的原生质借助胞间连丝联成的一个整体，也叫内部空间。2．胞间层、细胞壁、细胞间隙 也连成一体，也叫外部空间（自由空间或无阻空间）。 3．指由核膜、内质网、高尔基体及质膜所组成连续的膜系统。 4．指由单层膜包裹的小颗粒，内含有几十种酸性水解酶类。根据是否含有底物可分为初级溶酶体和次级溶酶体。 5．细胞质中存在的纤维状无膜结构的微管、微丝和中间纤维，它们都由蛋白质组成，并相互联结成 主体的网络，对细胞起支持作用，所以叫细胞骨架，也叫微粱系统。 、填空题 1 胞间层初生壁次生壁 2 ．粗面内质网滑面内质网 3 ．运输囊泡扁平囊泡分泌囊泡 4 ．初级溶酶体次级溶酶体 5 ．蛋白质 6 ．微管微丝中间纤维 7 ．液泡叶绿体细胞壁 8 ．不饱合脂肪酸 9 ．水膜电荷 三、单项选择题 1．C 2 ．D 四、多项选择题 1．ABD 2 ．ABCD 3．ABC 4．BD 五、论述题

生物化学作业答案复习进程

生物化学作业答案

《生物化学》作业答案 第一章绪论 练习题 一、名词解释 生物化学 二、问答题 为什么护理学专业学生要学习生物化学？ 参考答案： 一、名词解释 生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。 二、问答题 答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。 第二章蛋白质化学 练习题 一、名词解释 1、蛋白质的一级结构

2、肽键 3、蛋白质的等电点（pI） 9、蛋白质的呈色反应 二、问答题 1、什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。 2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。 3、蛋白质有哪些主要生理功能？ 参考答案： 一、名词解释 1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。 2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。 3、蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，这种现象称为蛋白质的呈色反应。 二、问答题 1、答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如（1）利用酒精、加热煮沸、紫外

生化作业

1.有四种氨基酸，其解离常数分别为： 氨基酸pK1(α-COOH) pK2(α-NH3+) pK3(R) Cys 1.71 8.33 10.78 Glu 2.19 9.67 4.25 Arg 2.17 9.04 12.48 T yr 2.20 9.11 10.07 问：⑴四种氨基酸的等电点分别是多少？ ⑵四种氨基酸在pH=7的电场中各向哪个方向移动？ 2.一种氨基酸的可解离基团可以带电或中性状态存在，这取决于它的pK值和溶液的pH。已知： pK(α-COOH)=1.82; pK(α-NH3+)=9.17; pK3(R)=6.0 （a）组氨酸有3种可解离基团，写出相应于每个pK 值的3种解离状态的平衡方程式。每种解离状态下的组氨酸分子的净电荷是多少？ （b）在pH1、4、8和12时，组氨酸的净电荷分别是多少？将每一pH下的组氨酸置于电场中，它们将向阴极还是阳极迁移？

3.胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？ 4.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。 （a）Asp和Lys（b）Arg和Met 5．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中： CNBr 异硫氰酸苯酯丹黄酰氯脲6mol/LHCl β-巯基乙醇水合茚三酮过甲酸胰蛋白酶胰凝乳蛋白酶 其中哪一个最适合完成以下各项任务？ （a）测定小肽的氨基酸序列。 （b）鉴定肽的氨基末端残基。 （c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？ （d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 （f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。

生物化学历年真题2003

一、名词解释（每题2分，共32分） 糖异生酮体氧化磷酸化中间代谢联合脱氨补救合成途径无定向途径 Calvin循环核酶顺式作用元件增强子受体分子筛作用PCR第二信使蛋白聚糖 二、判断题（每题1分，共10分） （）1.转氨基作用是体内合成非必需氨基酸的重要途径。 （）2.在TCA循环中的各中间物，只有草酰乙酸才能被循环中的酶完全降解。 （）3.糖酵解过程没有氧的消耗，仍可以进行氧化还原反应，但若没有无机磷的参加，则糖酵解反应将中止。 （）4.乙酰CoA是饱和脂肪酸碳链延长途径中的二碳单位的活性供体。 （）5.乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径，该循环可作为TCA 循环的辅助途径之一。 （）6.磷脂酸是合成三酰基甘油和磷脂的共同中间物。 （）7.肉(毒)碱是一种对还原性辅酶进出线粒体起重要作用的载体。 （）8.电子能从一个高电位的氧化还原对中的还原型，自发地转移到与它相偶联的一个具有较低电位的氧化还原对中的氧化型分子中。 （）9.生物化学中所提到的“高能化合物”都含有“高能磷酸健”。 （）10.嘌呤核苷酸从头合成的第一个嘌呤核苷酸是IMP。 三、单项选择题（每题1分，共10分） 1．霍乱毒素能持续激活G-蛋白，这是由于霍乱毒素能使Gs蛋白的α-亚基（）A.磷酸化B.甲基化C. ADP-核糖基化D.乙酰化 2．痛风是由于血中（）含量增高的结果

A.尿素 B.尿酸 C.乳酸 D.尿囊素 3．胰蛋白酶特异性水解肽链中( )形成的肽键。 A. Lys羧基 B.Met羧基 C.Tyr羧基 D.Glu羧基 4．胆固醇分子中含有（）个碳原子。 A.20 B. 27 C. 25 D. 30 5．磷酸戊糖途径的重要意义在于其产生（）。 A.NADH B. NADPH C. FADH 2 D. F-6-P 6．tRNA反密码子的第一个碱基如果是I，则不能与之配对的密码子第三个碱基是（）。 A.U B. A C. G D. C 7．DNA在水溶液中的变性温度又称为（）。 A.溶解温度 B.融解温度 C.熔解温度 D.降解温度 8．限制性内切酶是（）。 A.磷酸单酯酶 B.碱性磷酸酶 C.RNase D.磷酸二酯酶 9．下列那种叙述是错误的？ A.xxDNA是真核生物中的高重复顺序 B.xxDNA是同向重复顺序 C.xxDNA具有特殊的密度 D.xxDNA不具有生物学活性 10．双脱氧末端终止法DNA测序不需要（）。 A.引物酶 B.DNA聚合酶 C.dNTP D.ddNTP

生化作业+答案

第一章蛋白质的结构与功能 1. 蛋白质组成的主要元素有：C、H、O、N、S。 2. 组成蛋白质的基本单位为：氨基酸 3. 组成人体蛋白质的氨基酸有20 种，除甘氨酸外均属于L-α-氨基酸。 4. 蛋白质二级结构的主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。 5. 根据蛋白质组成成分可分为：＿、＿ 6. 根据蛋白质形状可分为：＿、＿ 7. 名词解释：肽；寡肽；多肽；肽键；肽单元；结构域；蛋白质变性；蛋白质复性；氨基酸（蛋白质）的等电点 肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 多肽：十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽。 结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能。 肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。 肽单元：肽键不能自由旋转而使涉及肽键的6个原子共处于同一平面 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能， 在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时的溶液ph称该氨基酸的等电点。 8. 判断题： （1）由8个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，而更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽（×） （2）组成人体蛋白质的20种氨基酸中，除甘氨酸外，均属于D-α-氨基酸/ L-β-氨基酸（×）

（3）肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质（） （4）血红蛋白具有两个亚基组成的四级结构（） （5）镰刀型贫血属于蛋白质构象病（×） （6）人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病、疯牛病属于分子病（×） 9. 简答题： （1）简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构的定义以及维持相应结构的主要化学键。 一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键有肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键是氢键。 三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其主要靠氨基酸侧链之间的疏水作用力、氢键、范德华力和静电作用来维持（非共价键）。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 （2）试对比“分子病”与“蛋白质构象病” 蛋白质构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生（疯牛病）。 分子病：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。一级结构发生了改变（镰刀形贫血症）。 第二章核算的结构与功能 1.核酸的功能为：携带和传递遗传信息。 2.依据底物不同，核酸酶可分为专一降解DNA 、专一降解RNA。 3.依据对底物的作用方式不同，核酸酶可分为核酸内切酶、核酸外切酶。 4.tRNA的二级结构呈三叶草形，高级结构呈倒Ｌ形。