食品生物化学教案
食品生物化学教案
【篇一：生物化学教案】
基础生物化学教案
[说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授
课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食
品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。]
第一部分：理论教学内容
第一章绪论（1学时）
1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学
科基本内容；
2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情；
3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。
第二章蛋白质（10～12学时）
本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明
确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢
奠定基础
1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发
现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸
由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。
（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解
离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。
提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用
提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？
phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo，向正极移动。ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电荷，aa-nh2解离成-nh3，向负极移动。
（4）8种必需氨基酸（记忆）：
ile、met 、val 、leu、trp、 phe、 thr、lys
（5）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团 +-
2．蛋白质的分子结构：
(1)阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二
级结构、三级结构、结构域、四级
结构。
(2)通过示意图精讲授各级结构的特点，并结合实例加深理解。重点
应强调各级结构层次关系。结构层次举例
一级结构：胰岛素、牛胰rnase
超二级结构：角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白
三级结构：肌红蛋白
四级结构：血红蛋白
(3)提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标志？（亚基之间结合作
用力：非共价建，二硫键例外）
单条肽链(肌红蛋白、rnase、胰岛素等)
单体蛋白
蛋白质多条肽链（胰凝乳蛋白酶）
(4)蛋白质分子结构与功能的系
一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面
阐述高级结构与功能的关系，主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验。
把握真正内涵：一级结构由基因决定，一级结构含有高级结构信息：最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范
德华作用是能量最低原理具体体现，多肽盘卷折叠的动力。
3．蛋白质的重要性质
（1）蛋白质胶体溶液稳定性主要因素：◆球状蛋白分子表面水化膜；同性电荷排斥。
（2）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀
的原理
（3）蛋白质的变性与复性的概念
（4）颜色反应，简介几种蛋白质含量的测定方法。列表对比：
紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法等方法的特点，应用范围。
第三章酶（8-9学时）
本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础；
1.阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、
辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶；
2.酶按反应性质分成6大类：每一类写出反应通mei式并举一具体
的代谢反应例子。如：氧化还原酶类
具体例子：剧烈运动肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步
六大类酶的记忆技巧：氧转水，裂异合
思考题：催化atp+g←→g-6-p+adp反应的酶是那一类酶？蛋白酶
属于哪类？淀粉酶？
3.酶的化学本质：
(1)是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。
(2)是rna：新发现的某些酶的成分是rna，称为核酶。
对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单介绍关于核酶研究的重要
文献，研究意义，引起兴趣，使学有余力的同学有可能更多了解。
4.关于酶的作用机理：
(1)中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生
化反应。
◆内容：（以单底物单产物的生化反应为例：s←→p），酶首先与
底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为产物和酶，从而降低
了反应的活化能。用方程式表示为： e+s?［es］?e+p
v-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特征：
(2)作用专一性的机制：锁钥学说：解释酶专一性的理论，比较形象，但是明显存在缺陷，即它把酶分子构象看的一成不变，这与事实不符。
诱导契合学说：锁钥学基础上而提出的一种理论。它认为，酶的活
性中心与底物的结构就好像手与手套的关系一样。该理论已得到实
验上的证实。
(3)关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同
的酶适用于不同的类型，但邻近与定向效应类型是共有的。
rnase或溶菌酶为例进行小结。
5.讲授酶促反应速度的影响因素时，利用各因素对反应速度曲线来
进行阐述并分析机理
◆如何根据中间复合物学说推导米氏方程，精讲，时刻体现科学工
作者处理试验结果的思想
关于可逆抑制作用，最后将三种抑制作用对比小结：
km vm
竞争性的抑制剂↑ 不变
非竞争性抑制剂不变↓
反竞争性抑制剂↓ ↓
6．酶的活力：酶催化底物变化为产物的能力，称为酶活力。酶活性
的大小用活力单位（u）表示，其定义为：在最适条件下，单位时间
内催化一定量的底物转化成产物的酶量。
有些情况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。例如淀粉酶、蛋白酶等。
刚开始接触这个概念时不大习惯，因为平时我们衡量物质的量都是
用重量和体积。关键在于“活性”上，举例，密闭的酶制剂。
7．关于别构酶：(1)别构效应的生理意义：酶对底物量的变化十分
敏感。举例：对米氏酶而言，［s］90％vm/［s］10％vm＝81，即［s］提高了81倍，v才提高9倍，说明酶对［s］的变化很迟钝。
而对于一般的别构酶而言，［s］90％vm/［s］10％vm＝3，意思
是［s］只要提高了3倍，v就能提高9倍，说明酶对［s］的变化
很敏感。
◆序变模型（knf）：此模型适应于活性中心和别构中心同处于一条
亚基上的别构酶。
齐变模型（mwc）：此模型适应于活性中心和别构中心分别处于不
同亚基上的别构酶。血红蛋白的功能可以用此模型解释。
(3)具体例子：asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶（atcase）催化的反应： atcase
asp + 氨甲酰磷酸→氨甲酰asp → ctp
组成：12亚基，6个催化亚基，c表示；6个调节亚基，r表示。对
称排列，图示。
动力学特征：双底物反应，固定氨甲酰磷酸，变化［asp］，其s-v
图为s形，是别构酶。
效应物：s（底物、同促、正协同）、atp（异促、正协同、“s”曲线左移）、ctp（异促、负协同、“s”曲线右移），图示。
8.关于抗体酶作简单介绍时，主要注意以下几方面：
(1)概念：具有催化活性的一类免疫球蛋白；
(2)抗体与酶的异同；
都是蛋白质
都有特异性
一般酶不能被诱导，即持家基因编码的酶在细胞从生到死基本恒定；而且种类有限。抗体则不然，抗体可以诱导，只有在抗原存在时它
才产生，而且种类无限。
(3) 应用前景：
第三章核酸（6学时）
本章重点：dna的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习
核酸的代谢奠定基础
1.简单介绍核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况，精讲hgp,引起学生兴趣。
2.关于dna的生物学功能，介绍重要的实验，从前人科学研究的思
路方面启发学生：
1890年瑞典科学家fischer从浓细胞中发现酸不溶物质，定名为核酸；1928年，英国科学家griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；
1944年，o.t.avery（美）肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国
冷泉港hershey-chase噬菌体浸染细菌的实验。
３.关于核酸的分子结构，重点讲授：
(２)dna的超螺旋：
◆正超螺旋：左手超螺旋，是b-dna加剧螺旋形成的超螺旋，用绳
子示意，非自然选择，不利于基因表达。
负超螺旋：右手超螺旋，是b-dna减弱螺旋形成的超螺旋，用两条
拧紧的细绳示意，利于基因表达。 (３)trna三叶草型的二级结构特点,图示
(4)真核生物与原核生物mrna结构的区别
注意通过展示图片讲授，注重条理清晰！
4.dna的熔点（tm）,分析影响tm的因素：
(1)dna分子中的碱基比：g-c%/a-t%↑tm↑，原因是g c，a=t，经验
公式：g-c%＝（tm-69.3）*244
(2)介质的离子强度：i↑tm↑。
(3)dna复杂度↑tm↑
5.dna双脱氧末端终止法测序原理简介：fred.sanger生命科学的鼻祖。有生之年两获诺贝尔奖（罕见）。
第五章维生素的结构与功能（2学时）
重点讲授几种重要辅酶（辅基）的结构及在酶促反应中的作用机制：nad+和nadp+、fmn和fad、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶a、生物素、四氢叶酸、5-脱氧腺苷、维生素c、硫辛酸。
第六章生物膜的组成与结构（5学时）
本章重点：生物膜的五大结构特点与功能
生物膜的分子结构模型主要讲授流动镶嵌模型及其发展。
举例精讲生物膜运输功能
（１）Ｎa,Ｋ-atpase工作机理
（２）次级主动转运：葡萄糖的跨膜运输
（３）大分子的吞噬、胞饮
生物膜的信号转导功能：简单介绍第二信息学源（g蛋白）。＋＋
第七章生物氧化（5学时）
本章重点：电子传递链和氧化磷酸化作用概念、机理，明确物质代
谢与能量代谢的关系
1．高能化合物：atp在传递能量方面起着转运站的作用，它是能量
的携带者和转运者，由于细胞内含量极少，不可能是能量的贮存者。磷酸肌酸是易兴奋组织（如肌肉、脑、神经）唯一的能起暂时储能
作用
【篇二：《食品化学》教案】
《食品化学》教案
轻工与农业学院
食品科学与工程系
山东理工大学
教案编写说明
教案是任课教师的教学实施方案。任课教师应遵循专业教学计划制
订的培养目标，以教学大纲为依据，在熟悉教材、了解学生的基础上，结合教学实践经验，提前编写设计好本门课程每次课的全部教
学活动。教案编写说明如下：
1、教学课型表示所授课程的类型，请在理论课、实验课、习题课、
实践课、技能课及其它栏内选择打“√”。
2、教学内容：是授课的核心。将授课的内容按章、节或主题，有序
的进行设计编排，并标以“*”和“#”符号以表示重点和难点。
3、教学方法和教学手段：教学方法指讲授、讨论、示教、指导等。
教学手段指板书、多媒体、网络、模型、标本、挂图、音像等教学
工具。
4、讨论、思考题和作业：提出若干问题以供讨论，或作为课后复习
时思考，亦可要求学生作为作业来完成，以供考核之用。
5、参考资料：列出参考书籍、有关资料。
6、首次开课的青年教师的教案应由导师审核。
7、鼓励教师在教学内容、教学方法和教学手段等方面进行创新与改革。
8、所有开课课程必须按此标准编写教案。
山东理工大学教案
第一章绪论
本章提要
主要内容：
食品化学的概念、研究内容、研究方法、食品化学的发展历史及最
新研究进展和动态、食品加工贮藏过程中主要的化学变化及其对食
品品质和安全性的影响以及该课程在食品科学中的地位和意义。
重点：
食品化学的概念、研究内容、研究方法、食品加工贮藏过程中主要
的化学变化。难点：
食品中主要的化学变化及其对食品品质和安全性的影响。
1.1 食品化学相关概念
1 相关概念
食品：经特定方式加工后供人类食用的食物。
食物：可供人类食用的物质原料统称为食物。
营养素：指那些能维持人体正常生长发育和新陈代谢所必需的物质。目前已知的有40～50种人体必需的营养素，从化学性质分为6大类，即蛋白质、脂肪、碳水化合物、矿物质、维生素和水，目前也有人
提出将膳食纤维列为第七类营养素。
化学：研究物质组成、性质及其功能和变化的科学，包括分析化学、有机化学、物理与胶体化学、分离化学、普通化学和生物化学等。
2 食品化学
用化学的理论和方法研究食品本质的科学，它通过食品营养价值、
安全性和风味特征的研究，阐明食品的组成、性质、结构和功能和
食物在贮藏、加工和包装过程中可能发生的化学、物理变化和生物
化学变化的科学。
食品化学、微生物学、生物学和工程学是是食品科学的四大支柱学科。
食品化学、食品微生物学和食品生物化学是食品科学与工程专业的
三大专业基础课。 3 食品化学的分支
食品成分化学：研究食品中各种化学成分的含量和理化性质等。
食品分析化学：研究食品成分分析和食品分析方法的建立。
食品生物化学：研究食品的生理变化。与普通生物化学不同食品生
物化学关注的对象是死的或将要死的生物材料。
食品工艺化学：研究食品在加工贮藏过程中的化学变化。
食品功能化学：研究食物成分对人体的作用。
食品风味化学：研究食品风味的形成、消失及食品风味成分的化学。
1.2 食品化学的性质和范畴
食品化学从化学角度和分子水平研究食品的组成、结构、理化性质、生理和生化性质、营养与功能性质以及它们在食品储藏、加工和运
销中的变化，是为改善食品品质、开发食品新资源、革新食品加工
工艺和储运技术、科学调整膳食结构、改进食品包装、加强食品质
量控制及提高食品原材料深加工和综合利用水平奠定理论基础的发
展性学科。
根据研究内容的主要范围，食品化学主要包括食品营养化学、食品
色家化学、食品风味
化学、食品工艺化学、食品物理化学和食品有害成分化学。根据研
究对象的物质分类，食品化学主要包括：食品碳水化合物化学、食
品油脂化学、食品蛋白质化学、食品酶学、食品添加剂、维生素化学、食品矿质元素化学、调味品化学、食品香味化学、食品色素化学、食品毒物化学、食品保健成分化学。另外，在食用水质处理、
食品生产环境保护、食用天然产物的提取分离、农产品资源的深加
工和综合利用、生物技术在食品原料生产和食品工业中的应用、绿
色食品和功能食品的开发、食品加工、包装和储藏、食品工程等领
域中还包含着丰富的其他化学内容。
作为一种横跨诸多种学科的发展性新兴学科，食品化学依托、吸收、融汇、应用和发展着化学、生物化学和食品储藏加工学等学科，从
特有的角度、深度和广度研究食品物质的化学组成；探索食品物质
的组织结构、显微结构和分子结构；研究食品化学成分的物理性质、化学性质、功能性质和食用安全性质，认识从原料经过储藏加工直
到食品的过程中物质发生的种种物理和化学变化(如形态变化、组织
变化、分子结构变化、组成变化、生理生化变化、色香味变化、质
地变化及营养成分变化等)；揭示食品质量受原料类别、原料固有特
性、产前产后处理、原料储藏技术、食品配方、加工工艺和设备、产品包装和种种环境因素影响的本质，从而形成了食品科学的三大支柱学科之一。
由于绝大多数食品的物质体系十分复杂，食品化学家首先注重食品中且大而广的代表性物质和它们的物性，注重对物性影响重大和代表性强的物质结构，注重普遍发生、影响重大和代表性强的变化。针对这一系列代表，在考虑食品储藏和加工的实际条件的前提下，经过化简、模拟、分析、综合等实验研究和理论探讨，找出结构和物性的关系、变化的途径或反应的机理和影响物性发挥及变化速度的主要因素或条件。然后依据这类研究中形成的思路、学说、理论和方法，结合食品中更实际的情况，更全面、更综合和更具体地研究真实食品的化学。经过多年的努力，食品中大多数物质、它们的结构、它们的功能性质、它们的物理和化学变化、它们的相互作用及储藏加工和环境条件对它们的影响业已初步探明。食品化学正朝着深化认识、加强理论、探索调控机制、提高预测食品质量变化能力、利用生物工程和化学工程新技术改造和创造食品物质的更广阔的领域进军。
1.3 食品化学的历史
食品化学的起源还不太清楚，它完整的历史尚未有恰当的分析和记载，这是不足为奇的。因为食品化学直到20世纪才成为一门独立的学科，它的历史一直是与没有详尽的文献记载的农业化学的历史紧密联系在一起的。尽管如此，从目前掌握的资料已足以正确地了解与食品相关的某些值得注意的事件所发生的时间、地点和原因以及l 9世纪早期以来在食品供应的质量方面所发生的变化。
尽管食品化学的起源从某种意义上讲可以追溯到远古时代，但是根据我们目前的判断，那些最主要的发现始于18世纪末期。
第一阶段早期食品化学（20世纪50年代以前）天然动植物特征成分分离和分析阶段
【篇三：大学生物化学教案】
生物化学教案第一章绪论
一、生物化学的含义
生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。二、生物化学的内容有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及
一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研
究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的
食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、
营养的一门交叉学科。三、学习和研究生物化学是应注意以下几个
问题：
1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。
2、正
确处理好理解和记忆的关系。 3、注意知识的不断总结 4、学会自学
第二章蛋白质的化学
第一节概述
一、蛋白质的概念
蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。
二、蛋白质的生理功能
1、是构成组织细胞的最基本物质蛋白质含量占干重45%
2、是生
命活动的物质基础 a、酶的化学本质是蛋白质 b、抗体是血清中的r
球蛋白
c、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白 e、激素也是蛋白质 3、供
给能量
每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj
第二节蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成
天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。1、及有酸性的羧基（—cooh），也有碱性的氨基（—nh2），因此氨
基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的ph值而变化。
等电点ph=pi时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。
2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为l型。
3、各种氨基酸的r集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。
nh2
r
cooh
结构通式
4、色泽与状态：各种常见氨基酸均为无色结晶。
5、溶解度：氨基酸一般都溶于水，微溶于醇，不溶于乙醚。所有氨
基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。 6、氨基酸及其某些衍生物具有一
定的味感，味感与氨基酸的种类和立体结构有关。一般来讲，d型氨
基酸多数带甜味，甜味最强的是d—色氨酸，可达蔗糖的40倍；l—
型氨基酸具有天、苦、鲜、酸4种不同味感。（二）氨基酸的分类。
1、营养学分类：必需氨基酸和非必需氨基酸，不能在体内合成，必
须由食物提供的氨基酸成为必需氨基酸。20种氨基酸中只有赖、色、苯丙、甲硫、苏、亮、异亮、颉氨酸为必需氨基酸，对于婴儿，组
氨酸也是必须的。 2、根据r集团性质分类中性氨基酸
甘氨酸甘 gly 丙氨酸丙 ala
颉氨酸颉 val
脂肪族氨基酸亮氨酸亮 leu 异亮氨酸异亮 ile
丝氨酸丝 ser
含羟基
苏氨酸苏 thr
半胱氨酸半 cys
含硫基甲硫氨酸蛋 met
脯氨酸脯 pro 苯丙氨酸苯丙 phe
芳杂环酪氨酸酪 tyr 色氨酸色 trp
天冬酰胺asn
酰胺谷酰胺 gln
酸性氨基酸：
天冬氨酸天冬 asn 谷氨酸谷glu
碱性氨基酸：
精氨酸精arg 组氨酸组his 赖氨酸赖 lys
例：与甲醛反应（中性ph值条件）
nh2
r
hoh2c
cooh
n
ch2ohcooh
+2hcho
r
反应结果使其碱性减弱，氨基酸中的羧基就可以和普通脂肪酸一样
解离，充分显示出它的酸性。
nh2
r
cooh
r
h2c
nh2
+co2
这是食品中胺的主要来源特别是腐胺、尸胺，使食品腐败的标志。3、羰氨反应（美拉德反应）
羰氨反应制具有羰基的化合物与具有氨基的化合物发生一吸附在反应，最后形成黑色素的过程。
（1）初级阶段
还原糖中的羰基原基发生简单的反应。
n
（2）高级阶段
初级产物相互反应，使高级阶段的反应变得更加复杂。成立含氮、氧、硫的有香气的杂环化合物，使食品又陪烤香和焦香，是主要生
香阶段。
（3）最终阶段
是主要的生色阶段，高级阶段的不饱和羰基化合物等失水，缩合，
生成褐色素。含氮化合物的参与，生成黑褐色的含氮色素，食品外
表形成一层坚硬的外壳。此聚合物的化学性质稳定，能使食品的贮
存期延长。 4、成肽反应
hooc
hnh2+hooc
hnh2
hooc
hhn
co
hch2
两个氨基酸缩合形成二肽，多个较多台，多肽通常呈线状。有的低
肽分子也有味感在食品中起着风味作用。
（四）氨基酸的合理营养
1、各种动物的生长和发育都需要一定的氨基酸，尤其是必需氨基酸。
2、必需氨基酸不但两要充分，而且互相要有一定的比例。只有当食
品蛋白质中的必需氨基酸的数量和比例与合成机体细胞所需的必需
氨基酸的数量，比例一致时，才能最大限度的充分利用食品白质。——氨基酸（蛋白质）的合理营养，这样的蛋白质称为完全蛋白质。（五）氨基酸在食品加工的作用
①调味剂②营养强化剂③增香作用
1、氨基酸的味
d—色氨酸，甜度强，是有发展前途的甜味剂。
l—谷氨酸，主要存在于植物蛋白中，具有酸味和鲜味两种味，其中以酸味为主。加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐，酸味消失，鲜味增强——味精的主要成分。
味精+碱性溶液谷氨酸二钠（无鲜味）味精+高酸度溶液谷氨酸（鲜味减弱）
味精在高于120℃的温度下或长时间加热会产生焦谷氨酸钠，无鲜味，对人体有害。 2、风味前体物质
羰氨反应产香、产色
氨基酸在加热、或在细菌分解下产生某味风味物质。
第三节蛋白质的分子结构
蛋白质的功能主要有其结构所决定。蛋白质的结构复杂，具有多层次结构。一、蛋白质的一级结构
构成蛋白质的各种氨基酸在多肽链中的排列顺序，称为蛋白质的一级结构（primary structure）。多肽链氨基酸的顺序是由基因上的遗传信息，即dna分子中的核苷酸排列顺序所决定。
氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为胎。有两个氨基酸形成的肽称为二肽，三个氨基酸形成的叫三肽，十肽以下称为寡肽，十肽以上称为多肽。
p.11 牛胰岛素的一级结构
肽键中存在的其他公家间也包括在一级结构中，这些是半胱氨酸残基之间的一级二硫键，
它们在不同多肽链之间，或同一条链不同部位之间。二、蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链主链盘旋、折叠形成的主链构象。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链所有原子的排列方式，包括多肽分子主链及侧链的构象。具有三级结构的蛋白质才有生物学活性。蛋白质三级结构中各种次级键包括 1、氢键 2、二硫键 3、离子键 4、疏水基互相作用（疏水键）（三）蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构是指两个或两个以上独立三级结构的多肽链借次级键（氢键、疏水键、盐键）结合而形成的复杂结构，四级结构中的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
第三节蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性解离和等电点
当蛋白质处于某一ph溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时ph之称为该蛋白质的等电点。含碱性氨基酸，pi高；含酸性氨基酸pi低。
二、蛋白质的高分子性质
蛋白质分子量从一万到十万。蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。三、蛋白质的变性与凝固 1、蛋白质的变性
蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质的变性。
（1）物理因素与变性①热变性
提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使它们的结构发生变化。
②辐射变性
如果射线的能量足够高，也会导致蛋白质构象的转变。③运动变性由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白质变性。（例如：打鸡蛋）
④高压变性
高压变形发生的原因主要是蛋白质的柔性及可压缩性。（2）化学因素与变性①ph值与变性
极端ph
肿胀、展开 pi 易聚集、沉淀
生物化学课程论文
一前言 免疫球蛋白或称抗体，是以高特异性和亲和力结合抗原的血清糖蛋白，是血清中最丰富的蛋白质之一。具有高度的特异性和庞大的多样性。1968年命名为Imunog lobulin,简称Ig,人类有五种化学上和物理上不同类别的抗体，分别为IgG,IgA,IgM,IgD,IgE。普遍存在于哺乳动物的血液、组织液、淋巴液及外分泌液中。免疫球蛋白在动物体内具有重要的免疫和生理调节作用,是动物体内免疫系统最为关键的组成物质之一。
二本论 2.1免疫球蛋白的基本结构 2.1.1 抗体单位 所有的抗体都有相同的基本的4条多肽链单位：两条轻链（L链）和两条重链（Ｈ链）。一条通过二硫键二硫键和非共价相互作用与一条重链结合。同样地，两条重链通过通过共价二硫键以及通过非共价键的亲水的和疏水的相互作用结合在一起。每种免疫球蛋白的Ｌ链都含有可变区（Ｖ区）和恒定区（Ｃ区）。Ｖ区包含抗原结合部位而C区决定抗原的命运。 2.1.2亲和力 亲和力是一个抗体结合部位与一个抗原决定簇结合的牢固性。结合常数越高，抗体自抗原分离可能越小。显然，当抗原是一个毒素或病毒，并且必须通过与抗体快速和牢固的结合来中和时，抗体群体的亲和力是关键的。在抗原注入后不久形成的抗体通常对该抗原具有较低亲和力，而后来产生的抗体则有显著的亲和力。 2.1.3 抗体效价和亲合力 一个抗体的效价是它能与之反应的抗原决定簇的最大数量，当对一个抗原有两个或更多的结合部位时，能显著地增加抗体对细菌或病毒上的抗原结合的牢固性。这种结合效应就是亲合力，是多决定簇抗原和针对它产生的抗体之间结合的牢固程度。 2.2抗体类别 免疫球蛋白(Ig)是参与人体体液免疫的生力军，通常有IgG、IgM、IgA、IgD、IgE等五类[1]此外，根据抗原特异性的不同，同一种Ig又可分为若干亚类。不同的抗原具有不同的生物学活性，并通过不同途径进入机体。机体为了抗御这些抗原，不同类型的抗体有分工。免疫球蛋白的多样性非常复杂，除了免疫球蛋白重链和轻链由于恒定区不同而形成不同类型或亚类免疫球蛋白外，重链和轻链可变区的氨基酸组成多样化是决定抗体多样性的重要因素[2]。 2.3免疫生理功能 科学研究证明，免疫球蛋白对许多病原微生物和毒素具有抑制作用。如志贺痢疾菌，弗氏痢疾菌-1，弗氏痢疾茵-6，尔内氏痢疾菌，沙门氏菌，埃希氏大肠杆菌，脆壁类菌体，链球菌，肺炎双球菌，金黄葡萄菌，白喉毒素，破伤风毒素，链球菌溶血素，葡萄球菌溶血素，脑病毒，流感病毒等［3］。 人体免疫活性细胞存在着全部Ig的合成信息，由遗传控制基因编码产生各种Ig，以维持机体的正常免疫[4]。每种免疫球蛋白还具有各自所特有的基本特性与免疫功能。 IgG类免疫球蛋白是血液中最丰富的免疫球蛋白，对血液带有的大多数传染性介质具有较强的免疫力，并且是唯一一种通过胎盘对发育中的胎儿从而对初生婴儿提供被动体液免疫的抗体。有四种不同的IgG亚类，各亚类的重链顺序上略有不同，功能活性上有相应的差异。 IgA主要存在外分泌物中，具有一定的抗感染免疫作用，局部抗菌，抗病毒。是防御
(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案
四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
食品生物化学教学大纲
食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]
课程编号09054206： 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰 执笔人：呼凤兰审核人：高平 一、课程性质.目的和任务： 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容： 食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论 目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配：2课时 第二章食品物料重要成分化学
食品生物化学论文
《食品生物化学》论文 题目——加工食品营养价值 授课老师:李正文 学生姓名:周妮江 学号:1111100105 学院:数学与信息科学学院 专业:数学与计算类科学 班级:111 摘要 食品是人类生存与活动最基本的物质保证。而把可以吃的东西通过某些程序，造成更好吃或更有益等变化。将原粮或其他原料经过人为的处理过程，形成一种新形式的可直接食用的产品，这个过程就是食品加工。食品加工是一门专业的技术，更是营养学及工艺学的有机结合。现在，本文主要讨论常见的两种加工方法：加热、冷冻对食品营养价值的影响。 绪言 随着社会的发展，人们对食物的需求不仅是为了满足自身生存的基本条件，而且要将人类的健康，智能和寿命推向更高的科学水平。随着我国工农业生产的发展和人民生活水平的提高，对食品品种和质量的要求越来越高，人们不但要求食品味道好，更关心食品的营养成分是否完全，加工和贮藏方法是否合理，以及加工过程中如何防止产生副反应和有害物质等等。而食品的工业化加工和家庭烹调都会使其化学成分和营养价值发生深刻的变化。有些加工方法可能是有害的，而另外一些食品原料的改制加工则可以提高食品的消化率和生物价值。各种营养素受到的影响也不同，很可能随加工方式和食品种类而异。在食品加工，贮藏等过程中，如何保存和改善食品的营养价值，是食品科学和食品工艺学需要进一步解决的问题。在食品加工过程中应最大限度的保持食品中的营养素，使之尽量不受或少受破坏，或者在必要时添加一定的营养素，使食品能具备较高的营养价值，以满足人体合理的要求。要根据人体在不同生理状况下的营养需求，重点发展“营养，保健，益智，延衰”的各种加工食品，以满足人们生活水平逐步提高的需求。 关键字词：食品加工，营养素，营养价值，损失 1.加热对食品营养成分和营养价值的影响 加热是延长食品贮藏期的最重要方法之一。由于贮藏期的延长，使那些只能在较短的收获季节才大量上市的食品能够常年供应。但是加热对营养成分也有坏的影响，因为营养成分可能会发生而且确实会发生热降解。加热使消费者可以延长和增加对食品的利用，但加热过的营养成分可能比新鲜的会低一些。我们说明加热对营养素影响最普遍的方法是以加工后的营养成分占原含量的百分率来表示，这显然是最简单的办法。加热有正面的效果，却也有反面的效果。加热的合乎理想的效果可以概括如下：
《食品营养与健康》课程标准
《食品营养与健康》课程标准 课程代码：适用专业：食品营养与检测 学时/学分：96/6 编制人： 1、课程概述 1.1课程性质与 本课程是为食品营养与检测专业开设的一门重要专业必修课。本课程的教学目的是培养学生深入理解营养与人体需要和健康的关系，熟悉基础营养学的基本理论知识和基本方法；了解不同人群的营养需求特点与膳食原则；理解各类食品的营养价值，膳食营养与健康的关系，了解社区营养的内容与方法；了解食物的体内过程及其代谢，热能来源和不同劳动强度的热能供给量、膳食参考摄入量（DRI）相关指标及其制定依据。掌握食品营养评价、人体营养状况测评、膳食指导与评估、膳食调查与评价、营养咨询与教育的方法与技能。培养学生具有从事食品工业生产管理、营养师、营养配餐员等技术能力，以便在今后的食品营养与生产及相关工作中，能够熟练地应用营养学知识解决实际问题，为改善我国居民的营养状况和提高居民的健康水平服务。 本课程上承有机化学、分析化学、食品化学、食品生物化学，食品加工技术等，下续毕业设计和顶岗实习等课程。 1.2课程设计思路 本课程教学采用工作任务为载体，根据企业所需学生还需要什么来设定进行课程设置和内容的选定，遵循实用、够用原则。突出对学生的职业技能的训练，加强实训课内容的针对性，同时围绕“营养配餐员”、“公共营养师”的职业资格鉴定来安排能力目标和技能训练。理论知识的选取也是紧紧围绕项目的工作任务的完成来设置的，但同时又考虑到高等教育对理论知识的学习的需要。在设置这些内容时又考虑到相关职业证书的对知识、技能和职业素质方面的要求。 课程组通过与营养健康专家、企事业单位技术人员和专业教师一起进行深入、细致、系统的分析，明确了课程的主要内容是人体必需的七大营养素的生理功能及对人体健康的关系和如何针对不同人群进行营养食谱设计、人体营养状况测量、营养咨询与教育以及膳食调查
2020年食品生物化学试题及答案
2020年食品生物化学试题及答案 一、填空题（每空2分，共20分） 1．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为 ____%。 2．冰的导热系数在0℃时近似为同温度下水的导热系数的____倍，冰的热扩散系数约为水的_____ 倍，说明在同一环境中，冰比水能更_____的改变自身的温度。水和冰的导热系数和热扩散系数上较大的差异，就导致了在相同温度下组织材料冻结的速度比解冻的速度_____。 3．糖类的抗氧化性实际上是由于____________________而引起的。 4. 肉中原来处于还原态的肌红蛋白和血红蛋白呈______色，形成氧合肌红蛋白和氧合血红蛋白时呈______色，形成高铁血红素时呈_______色。 二、判断（每题3分，共30分） ( )1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。 ( )2．DNA是生物遗传物质，RNA则不是。 ( )3．酶促反应的初速度与底物浓度无关。 ( )4．生物氧化只有在氧气的存在下才能进行。 ( )5．麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖。 ( )6．只有偶数碳原子的脂肪才能经β-氧化降解成乙酰CoA.。 ( )7．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
( )8．中心法则概括了DNA在信息代谢中的主导作用。 ( )9．分解代谢和合成代谢是同一反应的逆转，所以它们的代谢反应是可逆的。 ( )10．人工合成多肽的方向也是从N端到C端。 三、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 四、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 3．在脂肪酸合成中，乙酰CoA.羧化酶起什么作用？
(高考生物)食品生物化学食品生物化学课程标准
（生物科技行业）食品生物化学食品生物化学课程标 准
《食品生物化学》课程标准 一.课程概述 生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律，侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。 食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础，与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学，是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理（工艺学）等。 这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识，理解生命的变化和发展过程，指导食品原料进行生物技术和化学技术改造，指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位，对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。 二．课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论，尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发，并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式，并能把所学的基本理论应用
《食品分析》课程标准.
《食品分析》课程标准 一、课程概述 《食品分析》是食品科学与工程专业专业基础课。该课程的理论基础是无机化学、分析化学、有机化学、物理化学、生物化学、仪器分析等基础理论课。课程主研究、讨论食品生产、科研，营养学研究，卫生管理，质量控制等方面所需解决食品组分、含量分析，结构、作用的确定等问题；主要的内容有：营养成分，食品添加剂，污染物等。采用的分析方法有化学法，物理法，仪器分析法等。 该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学等，后续课程有食品工艺学、食品品质控制管理等。 二、课程目标 本课程是研究和评定食品品质及其变化的一门学科。其主要任务是依据物理、化学、生物化学的一些基本理论和运用各种科学技术，按照制订的技术标准对原料、辅助材料、半成品及成品的质量进行检验。食品分析的作用是为食品行业把好生产质量关，为改进生产工艺、加工技术和包装技术、开发新的食品资源提供依据。通过本课程的学习，应能掌握食品分析和检验的基本理论知识，能独立完成实验操作，正确处理分析结果，具有较强的综合实验能力。 三、课程内容和教学要求 第一章绪论 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 1.食品分析的性质、任务和作用。 2.食品分析的内容。 要求一般理解和掌握的内容有： 1.食品分析方法及发展方向。 2.食品分析的学习方法和主要的参考资料。 第二章食品分析的基本知识 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 1.正确采集样品的方法。 2.样品的预处理方法及分析方法的选择。 3.掌握食品分析的误差与数据处理的方法。 要求一般理解和掌握的内容有： 1. 样品的制备及保存方法。了解国内外食品分析标准。 第三章 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 熟练掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用。 要求一般理解和掌握的内容有： 理解和掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用原理。 第四章水分和水分活度值的测定 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有： 水分的测定方法：干燥法、蒸馏法、卡尔·费休法。 要求一般理解和掌握的内容有：
《食品生物化学》课程标准
《食品生物化学》课程标准 一.课程概述 生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律，侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。 食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础，与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学，是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理（工艺学）等。 这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识，理解生命的变化和发展过程，指导食品原料进行生物技术和化学技术改造，指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位，对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。 二．课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论，尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发，并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式，并能把所学的基本理论应用到指导生活、生产和科学研究实践。培养学生在生产和生活中发现、分析和解决问题的能力等。 三、课程内容和教学要求 这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下： 知道———是指对这门学科和有机体内部发生、发展和消亡机制的认知。 理解———是指对这门学科涉及到的概念、原理的说明和解释，能理解生命体内部各种生化现象之间的相互关系。 掌握———是指运用已理解的概念和原理说明、解释、类推同类生化反应和生命现象。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成某些生化实验。 教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。 本标准中打“*”号的内容可作为自学，教师可根据实际情况确定要求或不布置要求。
食品生物化学实验教学大纲
《食品生物化学实验》大纲 一、说明 1、课程类别 专业基础课 2、教学目的 实验教学在食品生物化学教学中占有重要作用，一方面，可以加深学生对碳水化合物、脂类、蛋白质、核酸及酶的性质的理解；另一方面，通过定量测定、酶活力测定和制备实验，对学生进行质量管理、新产品开发及科学研究，都是不可缺少的技术训练。 3、教学内容 食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律，侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。4、教学方式 以实验操作为主，配合原理教授、实践性教学、多媒体教学和学生实验报告、撰写论文、自学等方法进行学习。 5、考核内容及方式 1.平时成绩：包括出勤10%，课堂提问及实验结果20%。 2.实验成绩：实验报告10%，自行设计实验10-20%
3.试卷成绩：考试（包括理论或实验操作）40-60% 4.综合考核成绩：以上成绩综合 6、本课程授课时间（学期），总学时数。 本课程在一年级第二学期开设，总计36学时，学时分配见下表： 教学时数分配表 二、教学内容 1、教学目标（课程）
（1）熟悉生物化学实验的一般知识，掌握常见生物化学实验仪器的操作技能，培养独立的实验能力。 （2）结合食品工程专业教学需要，掌握常见的涉及食品科学方面的生物化学实验技能。 （3）了解现代生物工程技术在食品工业中应用的实验原理。 （4）学会正确观察实验现象，正确排除设备故障，合理处理数据，准确描绘仪器设备装置简图，撰写实验报告，查阅生物化学常数手册以及进行新产品开发研究的初步能力。 2、教学内容（分章节描述） 1.水分及水分活度的测定 掌握水分及水分活度测定的常用方法，掌握康氏法测定水分活度的基本原理和方法； 2．糖的分离与显色鉴别 具体内容： （1）用层析法分离葡萄糖、木糖、果糖、阿拉伯糖、半乳糖、甘露糖等单糖； （2）用邻苯二甲酸与苯胺显色液对各种单糖进行显色鉴别。 要求：掌握单糖的层析分离和显色鉴别方法。 3．糖的还原性检验 具体内容：用斐林试剂、班乃德试剂对单糖（葡萄糖）、双糖（蔗糖）和多糖（淀粉）进行还原性检验。 要求：掌握鉴定还糖的方法和原理。
食品生物化学复习题
第一章糖 1.糖概念、糖的生物学功能。 2.糖的分类并举例。 3.葡萄糖在水溶液中分子存在形式。 4.单糖的性质（单糖的氧化、成脎作用） 5.双糖（蔗糖、麦芽糖、乳糖）的分子组成、糖苷键类型、及其性质。 6.多糖（淀粉、糖原、纤维素）的分子组成、糖苷键类型、有无还原性。 第二章脂类和生物膜 1.脂质（脂类）概念、脂类的生物学功能 2.三酯酰甘油的化学性质。 3.血浆脂蛋白的组成及其主要生理功能。 4.膜蛋白的分类及其各自特点。 5.生物膜结构流动镶嵌模型的主要内容。 6.生物膜的物质运输方式。 第三章核酸 1.核酸水解。 2.DNA和RNA化学组成的异同点。 3.核苷酸的生物学功能。 4. DNA的一级结构、RNA的一级结构. 5.DNA双螺旋结构的特点及稳定因素 6.核酸的颜色反应。 7.核酸的变性、变性的本质、变性后变化 8.核酸的复性、复性的本质、复性后变化。 9.增色效应、减色效应、解链温度、核酸杂交 第四章蛋白质 1、蛋白质的概念、蛋白质的生物学功能。 2、蛋白质中氮的含量，会计算题。 3、2种酸性氨基酸、3种碱性氨基酸。 4、氨基酸等电点，并会判断在不同的pH条件下氨基酸带什么电荷。 5.肽键、肽键平面 6、蛋白质的分子结构。（蛋白质一级、蛋白质二级、超二级结构、结构域、蛋白质三级和蛋白质四级结构的概念以及维持其结构的化学键。） 7、蛋白质等电点，并会判断在不同的pH条件下蛋白质带什么电荷。 8.蛋白质胶体性质维持的因素。 9.蛋白质沉淀的分类及蛋白质沉淀的方法。 10.蛋白质变性、本质及变性后性质的改变。 第五章酶 1.酶与一般催化剂相比的共性和特性。 2.单体酶、寡聚酶、多酶体系、全酶、辅酶、辅基、酶的活性中心、同工酶 3.酶可分为哪6大类。 4.影响酶促反应动力学的因素。 5.酶具有高效催化效率的因素。 第六章维生素与辅酶 一些常见的维生素缺乏症。 第七章生物氧化 1.生物氧化与非生物氧化的异同点。 2.呼吸链（即电子传递链）的概念、组成。 3.电子传递链抑制剂概念及其抑制部位。 3. 生物氧化、底物水平磷酸化、电子传递链磷酸化、P/O 4.化学渗透学说的内容。 5.影响氧化磷酸化的因素。 6.两种穿梭系统的比较。 第八章糖代谢 1..EMP反应过程、限速酶、能量计算、生物学意义。 2.TCA反应过程、限速酶、能量计算、生物学意义。 3. 糖异生的三步不可逆反应、生物学意义。 4. 血糖的来源与去路。 第九章脂代谢 1.脂肪酸的β-氧化过程，会能量计算（16个碳原子或18个碳原子饱和脂肪酸彻底氧化分解的能量计算）。 2.酮体有哪三种？ 3.脂肪酸合成和β-氧化的比较。 4.糖代谢与脂代谢之间的相互联系。 第十章蛋白质代谢 1.氨基酸的脱氨基作用有哪几种？ 2.鸟氨酸循环（即尿素循环）小结。 3.一碳基团、.翻译 4.什么是密码子？遗传密码有何特点？ 5.蛋白质的生物合成过程。
完整版食品生物化学名词解释和简答题答案
试题一 四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid） 五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。 五、问答 1. 答： 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答： 按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。．
《食品化学》课程标准.
《食品化学》课程标准 一、课程概述 食品化学是一门主要包括微生物、化学、生物学和工程学的多学科的科学，是食品科学主要课程，是食品专业的的专业基础课，它的主要任务包括：研究食品材料（原料和产品）中主要成分的组成、结构和性质；食品在贮藏、加工和包装过程中可能发生的化学和物理变化；食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响等。 该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学、生物化学等，后续课程有食品工艺学、食品保藏原理、毕业论文等课程。 二、课程目标： 1、知道该学科的性质、地位、独立价值、研究范围、基本框架、研究方法、学科进展和未来方向等。 2、通过对本课程的学习，让学生能够基本掌握食品中主要成分的组成、结构和性质；食品在贮藏、加工过程中可能发生的化学和物理变化；食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响，并通过实验来加强对本课程的理解。 3、了解和掌握食品化学的基本知识和研究方法，从而在食品加工和保藏领域较好地从事教学、研究、生产和管理方面的工作。 三、课程的内容和要求 这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下：知道———是指对这门学科认知。 理解———是指能懂得对这门学科涉及到的概念、原理与技术的说明和解释。 掌握———是指运用已理解的食品化学原理说明、解释并运用到实践中。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成食品化学的具体操作。教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。
四、课程实施 （一）课时安排与教学建议 本课程属于食品工程（本科）专业必修课：理论课学时数35，实验课学时数9，学分2个。具体课时安排如下：
《食品营养与保健》教学设计与教案
《食品营养与保健》教学设计与实施方案 （试行） 适用专业：食品营养与检测 所在学院：热带农业技术学院 授课班级：2018级食品班 二〇一九年九月
《食品营养与保健》课程教学设计与实施方案 一、课程性质与任务 本课程是为食品营养与检测专业及食品加工技术专业开设的一门重要专业必修课。本课程的教学目的是培养学生深入理解营养与人体需要和健康的关系，熟悉食品营养学的基本理论知识和基本方法；了解不同人群的营养需求特点与膳食原则；理解各类食品的营养价值，膳食营养与健康的关系；了解食物的体内过程及其代谢，热能来源和不同劳动强度的热能供给量、膳食参考摄入量（DRI）相关指标及其制定依据。 掌握食品营养评价、人体营养状况测评、膳食指导与评估、膳食调查与评价、营养咨询与教育的方法与技能。培养学生具有从事食品工业生产管理营养配餐员等技术能力，以便在今后的食品营养与生产及相关工作中，能够熟练地应用营养学知识解决实际问题，为改善我国居民的营养状况和提高居民的健康水平服务。 本课程上承有机化学、分析化学、食品化学、食品生物化学，食品加工技术等，下续毕业设计和顶岗实习等课程。 二、章节设计及内容安排 理论教学内容（章、节）实践教学内容 （项目） 平时考核 安排内容 作业安排 内容 食品营养与身体健康的关系讨论/总 结 调研 中国居民营养与健康发展现状食品营养分析方法和内容讨论/总 结 中国传统饮食保健思想与方法传统养生思想与人体 体质辨识 讨论/总 结 作业 国庆期间学生自主开展项目——能量的供给与食物来源讨论/总 结 报告 各类食品的营养价值能量的单位及食物能值讨论/总 结 作业 脂类的生理功能 加工储存对脂类营养的影响讨论/总 结 实验报告
(高考生物)食品生物化学在军用食品中的应用
（生物科技行业）食品生物化学在军用食品中的应用
新疆农业大学 专业文献综述 题目: 姓名: 学院: 专业: 班级: 学号: 指导教师: 职称: 教师 20年月日 …………大学教务处制 生物技术在军用食品中的应用与展望
摘要：本文综述了基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程等生物工程技术在军用食品中的应用前景。由生物技术催生的军用食品新材料和新技术，主要包括功能食品基础原料、新型抑菌防腐材料、包装材料、食品添加剂及军用食品快速安全检测技术等。生物技术可有效改善食品品质和营养结构，促进军用食品由营养型向功能型转变。军用食品的未来将在生物技术的集成与耦合中创新发展。 关键词：生物技术；军用食品；功能基础原料；集成与耦合 20世纪70年代后期，随着DNA重组技术(recombinanttechnologyofDNA)的诞生，以基因工程为核心内容，包括细胞工程、酶工程和发酵工程的生物技术应势而生。生物技术集合了分子生物学、生物化学、应用微生物学、化学工程、发酵工程、酶工程和电子计算机等诸多学科的最新科学成就，有助于解决食品、医药、化工、农业、环保、能源和国防等领域的资源紧缺难题，因此被列入当今世界七大高新技术之一，引起了世界各国的极大关注[1]。 生物技术最初源于传统的食品发酵，并首先在食品加工中得到广泛应用。如改良面包酵母菌种，就是基因工程应用于食品工业的第一个例子。基本原理是：将具有较高活性的酶基因转移至面包酵母菌(Saccharomycescercvisiae)，进而使生产菌中麦芽糖透性酶(maltosepermease)及麦芽糖酶(maltase)的含量与活性高于普通面包酵母，使面团在发酵时产生大量的CO2，形成膨发性能良好的面团，从而提高面包的质量和生产效率。又如制造干酪的凝乳酶，过去的凝乳酶是从小牛胃中提取的，为了满足世界干酪的生产需求，每年全世界大约需要宰杀5000万头小牛。基因工程技术诞生后，通过把小牛胃中的凝乳酶基因转移至大肠杆菌(E.coli)或酵母中，即可通过微生物发酵方法生产凝乳酶，最后经过基因扩增，保证了干酪生产对凝乳酶的需求[1]。此外，酶法转化或酶工程的应用，也能有效改造传统的食品工业。因此，
生物化学课程标准
陕西国际商贸学院 生物化学课程标准 一、课程基本信息 （一）课程性质与任务 《生物化学》（biochemistry）是运用化学的原理和方法，研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。通过研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。 《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课，其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。 人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。而从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续，因此，分子生物学的飞速发展，无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。近年来迅猛发展的生物化学学科，研究成果累累，促进了相关和交叉学科的发展，特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展，已成为研究生命科学的前沿学科。 （二）前后续课程的安排 先修课程包括：人体解剖生理学、有机化学等。 后续课程包括：药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。 生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。
通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 三、课程目标 （一）总体目标 学生通过本课程的学习，能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律、遗传信息的传递及重要的专业词汇；理解基因表达及其调控机理；了解基因工程的基本理论和基本技术、血液生化和肝脏生化的基本内容；了解本学科前沿和发展动态。为药物制剂后续课程的学习及以后从事医药工作和科学研究奠定基础。 （二）具体目标 1.知识目标： （1）基本理论知识：“模块”化学习，模块一：生物大分子的结构与功能：包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能；注意了解研究前沿：蛋白质组学。模块二：物质代谢及调节，包括：糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节，学员注意联系临床应用，如糖脂代谢与肥胖，感受生化知识对临床实践的指导作用。模块三：遗传信息传递，包括：DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。了解研究前沿，基因表达调控理论介绍，从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。学生通过参与课程学习，加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练，提高分析问题、解决问题的综合能力。 （2）基本技能：学生通过系统生物化学实验训练，不但能掌握生物化学基本实验方法，而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。 2.能力目标： 学生根据课堂上教师对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式，训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。学生归纳为主，每章教师讲授后学生进行归纳梳理总结，以调动思维和学习积极性。这样的学习过程有利于学生提高归纳、总结、分析和解决问题的能力，调动学习积极性和主动性，提高学习质量。实验课分为两类，第一类验证、综合实验，每次实验前，学生应充分预习，上课时，认真听教师讲解实验原理、主要步骤及注意事项，以提高实验课质量。第二类设计性实验，学生
食品营养学教案
食品营养学教案 内容：第一章绪论 教学目的：通过中国居民营养与健康现状及基本概念教学，使学生懂得食品营养与健康的关系，掌握食品营养学一些基本概念。引导学生正确对待一些生活中的营养误区，从食品营养入手防治慢性病。 教学重点、难点： 食品营养学的几个重要概念，包括贯穿营养学的参考摄入量等的概念等。 教学方法：讲授法结合讨论法提问法 参考书目与资料：略 教学过程：本章（共两课时）的课堂教学实施过程共分七步。 第一步：导入：介绍国内外食品营养学的历史与现状，从中国居民营养与健康现状入手引发学生学习食品营养学的兴趣（15min） 第二步：讲授概念(共30min）：包括贯穿营养学的重要概念：营养、营养素、营养学、营养价值、营养密度、营养标签、营养学评价、恩格尔系数、RDA、ADI、DRIs、EAR、RNI、AI、UL，其中简单介绍制订EAR、RNI、AI、UL取代RDA的渊源和意义。着重讲述DRIs、EAR、RNI、AI、UL。DRIs即dietarly referece intakes,是在RDAs基础上发展起来的一组每日平均膳食营养素摄入量的参考值，其中包括四项内容：EAR、RNI、AI、UL。讲清EAR、RNI、AI、UL的关系和作用。 EAR:即平均需要量，Estimated Average Requirement.是根据个体需要量的研究资料制订的可以满足某一特定性别、年龄及生理状况群体中50%个体需要量的摄入水平RNI：即推荐摄入量，Recommended Nutrient Intake相当于传统使用的RDA，是可以满足某一特定性别、年龄及生理状况群体中绝大多数97.5%个体需要量的摄入水
(完整版)食品生物化学试卷及答案
试题一 一、选择题 1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸： A．亮氨酸 B．酪氨酸 C．赖氨酸 D．蛋氨 酸E．苏氨酸 2．构成多核苷酸链骨架的关键是： A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 3．酶的活性中心是指： A．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位 C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区 E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域 4．下列化合物中，除了哪一种以外都含有高能磷酸键： A．NAD+ B．ADP C．NADPH D．FMN 5．由己糖激酶催化的反应的逆反应所需要的酶是：
A．果糖二磷酸酶 B．葡萄糖-6-磷酸酶 C．磷酸果糖激 酶D．磷酸化酶 6．下列哪项叙述符合脂肪酸的β氧化： A．仅在线粒体中进行 B．产生的NADPH用于合成脂肪酸 C．被胞浆酶催化 D．产生的NADPH用于葡萄糖转变成丙酮酸 E．需要酰基载体蛋白参与 7．转氨酶的辅酶是： A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 8．下列关于DNA复制特点的叙述哪一项错误的： A．RNA与DNA链共价相连 B．新生DNA链沿5′→3′方向合成 C．DNA链的合成是不连续的D．复制总是定点双向进行的 9．利用操纵子控制酶的合成属于哪一种水平的调节： A．翻译后加工B．翻译水平 C．转录后加工D．转录水平
10．在蛋白质生物合成中tRNA的作用是： A．将一个氨基酸连接到另一个氨基酸上 B．把氨基酸带到mRNA指定的位置上 C．增加氨基酸的有效浓度 D．将mRNA连接到核糖体上 二、填空题 1．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量 为 ____%。 2．冰的导热系数在0℃时近似为同温度下水的导热系数的____倍，冰的热扩散系数约为水的_____ 倍，说明在同一环境中，冰比水能更_____的改变自身的温度。水和冰的导热系数和热扩散系数上较大的差异，就导致了在相同温度下组织材料冻结的速度比解冻的速度_____。 3．糖类的抗氧化性实际上是由于____________________而引起的。 4. 肉中原来处于还原态的肌红蛋白和血红蛋白呈______色，形成氧合肌红蛋白和氧合血红蛋白时呈 ______色，形成高铁血红素时呈_______色。 5．根据风味产生的刺激方式不同可将其分为__________、_________和_________。 6．食品中的有毒成分主要来源有___________________，___________________，食品中化学污染的毒素，加工过程中形成的毒素。 三、判断
《食品生物化学》教学大纲
《食品生物化学》教学大纲 一、课程信息 课程名称（中文）：食品生物化学 课程名称（英文）：Food Biochemistry 课程类别：学科基础课 课程性质：必修 计划学时：64（其中课内学时：64，课外学时：0） 计划学分：4 先修课程：无机化学、有机化学、分析化学等 选用教材：《食品生物化学》，王淼、吕晓玲主编，2010年；非自编，教育部规划教材（普通高等教育"十一五"规划教材） 开课院部：化工与制药学院 适用专业：食品科学与工程 课程负责人：杨芳 课程网站：无 二、课程简介（中英文） 食品生物化学是一门研究食品在人体中变化的学科，它主要研究食品的化学组成及结构，天然食品的代谢变化，食品在人体中的代谢及营养功能，以及加工过程对食品的影响。它是食品加工、食品质量与安全等专业必修的一门专业基础课，是各专业的主干课之一，它为后续专业课的学习打下理论基础，并提供实验技术和方法。 Food biochemistry is a course to study food changes in the human body, which mainly studies food chemical composition and structure, the metabolic changes of natural food, the metabolism and nutritional functions of food in the human body, as well as the impact of processing on food. It is a compulsory course and professional basic course of food quality and safety and other profession. It can lay a theoretical foundation for learning subsequent professional course and provide experimental methods and technologies. 三、课程教学要求 序号专业毕业要求课程教学要求关联程度 1 工程知识 2 问题分析对食品加工和检测中的实际问题进行分析。H 3 设计/开发解决方案能够对具体问题给出解决方案，提出实验设计方案。H 4 研究能根据食品组分变化规律，制定产品研发方案。H 5 使用现代工具