生物化学复习题(简答题答案)
生物化学复习题
第一章绪论
1.简述生物化学的定义及生物化学的研究范围。(P1)
答：定义：生物化学就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
研究范围：第一方面是关于生命有机体的化学组成、生物分子，特别的生物大分子的结构、相互关系及其功能。第二方面是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进行的化学过程。第三方面是组织和器官机能的生物化学。
2.简述生物化学的发展概况(了解)
答：生物化学经历了静态生化—动态生化—机能生化这几个历程。生物化学的发展经历了真理与谬误斗争的曲折道路，同时也是化学、微生物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。展望未来，以生物大分子为中心的结构生物学、基因组学和蛋白质组学、生物信息学、细胞信号传导等研究显示出无比广阔的前景。现代生物化学从各个方面融入生命科学发展的主流当中，同时也为动物生产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。
３、简述生物化学与其他学科的关系。(了解)
答：生物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究手段，如电子显微镜，超离心、色谱、同位素示踪、射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为生物化学的发展提供了强有力的工具。
4.简述动物生物化学与动物健康和动物生产的关系。
答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提高饲料营养作用的基础。
2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过生化的检查，可帮助疾病的诊断。
第二章蛋白质
1.蛋白质在生命活动中的作用有哪些？(了解)
答：1.催化功能。2.贮存于运输功能。3.调节功能.。4.运动功能。5.防御功能。6.营养功能。
7.作为结构成分。8.作为膜的组成成分。9.参与遗传活动
2.何谓简单蛋白和结合蛋白？(P23-24)
答：简单蛋白：（又称单纯蛋白质）经过水解之后，只产生各种氨基酸。根据溶解度的不同，可以将简单蛋白质分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白以及硬蛋白7类。
结合蛋白：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸之外，还产生非蛋白组分。非蛋白组分称非辅基。根据辅基种类的不同，可以讲结合蛋白分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白以及金属蛋白7类。
3.存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？和的结构有何特性？(P25) 答：1）除脯氨酸外，其余的氨基酸的化学结构可以用表示。所有的氨基都在α-碳原子上，故称为α-氨基酸。（脯氨酸为α-亚氨基酸）。除甘氨酸外，其余α-碳原子都是手性碳原子，具有旋光性。
2）没有手性碳原子，无旋光性；为α-亚氨基酸.
4.组成蛋白质的元素有哪些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测定其含量有何用途？(P24)
答：1）C、H、O、N；2）特性成分：N ；3）用途：蛋白质的氮含量比较恒定，均为16％，可通过测定N的含量，计算生物样品中蛋白质的含量。
5.依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基酸分为哪几大类？属于哪一类？(P25-25)
答：1）分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、带正电荷极性氨基酸、带负电荷极性氨基酸。2）为苯丙氨酸，是非极性氨基酸。
6.何谓氨基酸的两性解离及等电点？(P28-29)
答：两性电离：氨基酸分子既有含酸性的羧基（），又含有碱性的氨基（2-）前者能提供质子变成，后者能接受质子变成3+，这就是氨基酸的两性解离。
等电点:溶液在某一特定的时，某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。这时，溶液的称为该氨基酸的等电点（）。>时，氨基酸带负电，<氨基酸带正电荷。
7.何谓多肽链的主链、肽键、端、端、肽单位、氨基酸残基？(P30-31)
答：主链：Cα
肽键：一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基脱水缩合形成的键。
端：把含有α-氨基的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为末端（氨基端）
端：把含有α-羧基的氨基酸残基写在多肽链的右边，称为末端（羧基端）
肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成肽单位。
氨基酸残基：蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。
8.什么是蛋白质构象？构象与构型有何不同？(P33)
答：构象：蛋白质在体内发挥各种功能不是以简单的线性肽链形式，而是折叠成特定的、具有生物活性的立体结构。蛋白质的构象是分子中所有原子和基团在空间的排布，又称空间结构或三维结构。是由于单键的旋转造成的。
构象与构型的区别：构象的改变无需破坏共价键，而构型的改变，则要破坏共价键。
9.肽键有何特点？为什么肽单位会形成平面结构（酰胺平面）？(P34)
答：1) 肽键的键长介于典型的单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转。2) 肽单位的C、N及其相连的4个原子形成一个平面，称肽平面或酰胺平面。
10.何谓二面角（Φ角和ψ角）？为什么说二面角决定多肽链的主链构象？(P35) 答：1）α的旋转角度称为Φ（），C1的旋转角度称ψ（）。由于ψ和Φ这两个转角决定了相邻两个肽平面在空间上的相对位置，因此习惯上称这两个转角称为二面角。
2）多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构，每个α-碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型，因此，多肽链的主链股价构象的由一系列α-碳原子的成对二面角决定
的。
11.试述蛋白质的一(P31)、二(P35)、三(P39)、四(P40)级结构的定义，维持各级结构的主要作用力有哪些？
答：一级结构：是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。主要作用力：肽键。
二级结构：多肽链主链骨架中局部有规则的构象，包括α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲。主要作用力：氢键。
三级结构：是指多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排布，是有生物活性的构象或称为天然构象。主要作用力：非共价键，疏水作用力，离子键，二硫键等。
四级结构：较大的球蛋白分子由两条或多条肽链组成，这些肽链本身都具有特定的三级结构，称为亚基，亚基之间以非共价键相连。亚基的种类、数目、空间排布及相互作用称为蛋白质的四级结构。主要作用力：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。
12.α—螺旋的结构特征是什么？(P35)如何以通式表示α—系螺旋？(P36)
答：特征：1）.多肽链主链骨架围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成棒状的螺旋结构。2).相邻的螺旋之间形成氢键，氢键的方向与α-螺旋轴的方向几乎平行。3).由于蛋白质中氨基酸为L型，左手螺旋中羰基氧原子与侧链立体位阻效应会使螺旋不稳定。因此，蛋白质中的α-螺旋都是右手螺旋。4.氨基酸的所有二连指向α-螺旋的外侧，以减少空间位阻效应，但α-螺旋的稳定性仍受R侧链大小、形状等的影响。
通式：136.3﹛表示α-螺旋转一圈包含了3.6个氨基酸残基(13个原子，1个羰基、3个α单位、1个N),螺距为0.54。﹜
13.什么是β—折叠构象？有何特点？(P36)
答：β—折叠是指蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的、周期性折叠的构象，很像α螺旋适当伸展形成的锯齿状肽链结构。
特点：①主链几乎是完全伸展的②几乎所有肽键均参与形成氢键③平行和反平行14.什么是超二级结构(P38)和结构域(P39)？
答：超二级结构:在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构。
结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的、相对独立的区域，称结构域，是在超二级结构的基础上形成的具有一定功能的结构单位。
15.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。(P31)
答：一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序；不同生物来源，功能相同的蛋白质氨基酸的保守性很强，这些蛋白质的活性中心以及维持活性构象的氨基酸残基是不可变的，否则将失去生物活性，与种属相关的氨基酸是可变的；随着生物的进化，一级结构越相近，其同源性越高，存在种属差异。
16.举例结构说明蛋白质空间结构与功能的关系。
答：答：蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。基因突变导致蛋白质一级结构的突变，如果这种突变导致蛋白质生物功能的下降或丧失，就会产生疾病。（或者答变性理论）
17.简述血红蛋白结构与功能的关系。(P44)
答：血红蛋白分子是由两个α-亚基和两个β-亚基构成的四聚体。其中α-亚基含141个氨基
酸，β-亚基含146个氨基酸，每个亚基都包括一条肽链和一个血红素。血红蛋白可看做是αβ的二聚体。血红素位于每个亚基的空穴中。血红素中央的亚铁离子是氧结合部位，可以借个一个氧分子。每个血红蛋白分子能与4和氧分子进行可逆结合。
18.组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？
答：多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构( )。由于组成蛋白质的20种氨基酸都具有不同的侧链，侧链R基团的理化性质和空间排布又各不相同。它们按一定的顺序组合时，便可形成各种各样的空间结构并表现出不同生物学活性的蛋白质分子。蛋白质是由成百上千个氨基酸所组成，每个位置上为20种氨基酸中的一种，也就是每个位置上有20种可能性，那么组成10肽的种类可有1020种之多，100个肽组成的蛋白质则有10020之多。所以由20种氨基酸组成的蛋白质种类繁多。
19.何谓蛋白质的两性解离？处于等电点状态的蛋白质有何特点？(P47)
答：两性解离：蛋白质分子中有许多可解离的基团，除了肽链末端的α-氨基和α-羧基以外，还有各种侧链基团，如和侧链的羧基、的ε-氨基、的胍基、的咪唑基、的巯基、的酚基等。因此，蛋白质与氨基酸类似，是两性电解质。
特点：蛋白质分子在等电点时不带电荷，因此容易碰撞而聚集沉淀，可以利用等电点沉淀法分离不同的蛋白质。
20什么是蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中如何避免蛋白质变性的例子。(P45)
答：在某些理化因素的作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态（折叠态）变成了变性状态（伸展态），从而引起生物功能的丧失及物理、化学性质的改变，这种现象称为变性。
例子：不要长时间的暴露在紫外下的照射下，尽量避免碰到或误食酸、碱、重金属盐、有机溶剂等。
21.引起蛋白质变性的因素是有哪些？变性蛋白的结构和性质发生什么变化？(P45)
答：1) 物理因素：热（60-100℃）、紫外线、射线、超声波、高压、表面张力以及剧烈的震荡、研磨、搅拌等；化学因素：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。
2)空间结构从天然状态变为变性状态，生物活性丧失，溶解度降低，易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力，电泳迁移率改变，黏度增加，紫外光谱和荧光光谱发生改变等。化学性质发生变化。
22.简述电泳技术分离蛋白质的原理。(P48)
答：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向样机移动，这种现象称电泳。电泳速度一般称迁移率。在一定的电泳条件下，不同蛋白质分子由于净电荷数量、分子大小、形状差异，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳将蛋白质混合物分离，并进一步检测、分析。
第三章核酸
1.何谓碱基(P53)、核苷(P55)、核苷酸(P56)与核酸(P52)？它们之间有何联系？有
何区别？
答：核酸中的碱基主要有嘧啶碱基和嘌呤碱基两种。嘧啶碱，含有2个相间氮原子的六元杂环化合物。核酸中的嘧啶衍生物有3种：尿嘧啶，胸腺嘧啶，胞嘧啶。嘌呤碱，由嘧啶换与咪唑环合并而成。核酸中的嘌呤衍生物主要有两种：腺嘌呤，鸟嘌呤。
核苷：由一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个碱基（嘌呤或嘧啶碱）缩合而成。核苷酸：核苷和磷酸以磷酸脂键链接形成。
核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
联系：将核酸水解，首先生成低聚（或称寡聚）核苷酸；低聚核苷酸可进一步水解生成单核苷酸。单核苷酸进一步水解生成核苷及磷酸；核苷水解后则生成核糖和碱基。
区别：(P53) 图4-1
2.生物体内有哪些重要的单核苷酸衍生物？它们各有什么功能？(P56)
答：体内很多重要的活性物质都含有核苷酸
1）.参与能量代谢：和等。
2）.许多酶的辅助因子的成分：辅酶I、辅酶、辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸。
3）.参与细胞信息传递：等。另外也参与大肠杆中转录的调控。
此外，某些细菌中还有鸟苷四磷酸()和鸟苷五磷酸（）的存在，他们参与合成的调控。3.何谓的一级结构？(P60)脱氧核苷酸之间的连接方式是什么？(P60)
答：的一级结构是指在其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式，核苷酸的种类、数量以及核苷酸的排列顺序。
方式是3,5-磷酸二酯键。
4.简述双螺旋结构的要点。(P61)
答：1）.两条平行的多核苷酸链，以相反的方向（即一条由5→3，另一条由3→5）围绕着同一个（想像的）中心轴，以右手是旋转方式构成一个双螺旋。
2）.疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的股价位于螺旋的外侧。
3）.内侧碱基呈平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基（每条链各一个）形成碱基对。
4）.双螺旋的直径为2。沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。 5.两条链被碱基对之间形成的氢键稳定的维系在一起。
5)作为遗传物质有哪些结构上的特点？(P62)
答：双螺旋结构；严格按照碱基互补配对原则，保证遗传的稳定性。
6.比较和在分子组成及结构上的异同点。(P56)
答：分子组成上：表4-1
结构上：是双链，为双螺旋结构；是单链，有时有互补碱基，形成发夹。
7.简述的种类及其生物学功能。(P64)
答：1）是合成蛋白质的模板，传递的遗传信息，决定着每一种蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。 2）是细胞中含量最多的一类，是细胞中核糖体的组成部分。
3）是携带活化了的氨基酸，并将其转运到与核糖体结合的上用以合成蛋白质。
8.何谓的变性、复性及分子杂交？（重点）(P67)
答：变性：指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构分开，称为两条单链的分子，即改变了的二级结构，但并不破坏一级结构。
复性：在适当条件下，变性分开的两条链又重新缔合而恢复成双螺旋结构。
分子杂交：不同来源的多核苷酸链，经变性分离和退火处理，当他们间有互补的碱基序列时就有可能发生杂交，形成的杂合体，甚至可以在和之间形成的杂合体。
补充：
增色效应(P68)：变性后，氢键断开，碱基堆积破坏、碱基暴露，于是紫外光的吸收明显升高。（减色效应）值(P67):50％的分子发生变性时的温度称为解链温度或熔点温度。
第四章生物膜与物质运输（了解）
1. 生物膜是如何定义的？主要由哪些成分组成？
答：定义：除质膜外，真核细胞内的一些亚细胞结构，如细胞核、线粒体、内质网、溶酶体、高尔基体以及植物细胞中的叶绿体等，都具有类似的膜结构，这些膜结构我们统称为生物膜。它们虽然都有自己的特定的生化功能，但在结构上却十分相似。
2. 简述生物膜流动镶嵌学说的主要观点。
答：1.脂质双层是膜的基本结构。膜脂质分子在不断运动中，在生理条件下，呈流动的液晶态。2.细胞质膜上的蛋白质有得结合于膜的表面上，有得镶嵌在膜内，它们与膜脂分子之间存在相互作用。3.膜的各种成分在脂双层上的分布是不对称的，膜上的糖总是暴露在质膜的外表面上。
3. 简述小分子与离子过膜转运的几种方式。
答：1）简单扩散：是小分子与粒子由高浓度向低浓度穿越细胞膜的自由扩散过程，不需要能量的提供。物质的转移方向依赖于它在膜两侧的浓度差。不需要任何形式的转运载体帮助。2）促进扩散：又称易化扩散。与简单扩散相似，也是物质由高浓度向低浓度的转运过程，也不需要提供能量。但不同的是，这种物质的过膜转运需要膜上特异转运载体的参与。3）主动转运：是物质依赖于转运载体、消耗能量并能够逆浓度梯度进行的过膜转运方式。
4. 简述大分子物质过膜转运的几种方式。
答：1）内吞作用：细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的一小部分包围、内陷，然后从质膜上脱落下来，形成细胞内的囊泡的过程。2）外排作用：基本上是内吞作用的逆过程。它是细胞内的物质先被囊泡裹入形成分泌囊泡，分泌囊泡向细胞质迁移，然后于细胞质膜接触、融合，再向外释放出其内容物的过程。分泌蛋白通过内质网的转运：蛋白质在细胞内的核糖体上合成之后必须分送到细胞的各个部位去。有的留在胞液中，有的送到细胞
核、线粒体、溶酶体中去，还有的要分泌到细胞外去发挥作用。这种分送转运几只受到严格的调控，是膜功能要就中一个十分活跃的领域。
第五章酶
1. 何谓酶？酶与一般催化剂的不同点是什么？(P109)
答：1）酶是活细胞产生的具有高度专一性和极高催化效率的蛋白质或核酸，又称生物催化剂。 2）不同点：1.极高的催化效率；2.高度的专一性；3.酶活性的可调节性；4.酶的不稳定性。
2. 何谓酶的专一性？有几种情况？(P110)
答：1）一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物，这种现象称为酶的专一性或特异性。
2）①绝对专一性：一种酶只作用于一种底物，发生一定的反应，并产生特定的产物。
②相对专一性：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。③立体异构专一性：酶对底物的立体异构型的特异要求，称为立体专一性。3. 根据酶分子的特点可以将酶分成哪三类？(P117)
答：1）.单体酶只有一条多肽链组成,分子质量一般为13000~ 35000u. 如胃蛋白酶,胰蛋白酶等. 2）.寡聚酶由几个至几十个亚基组成,分子质量在35000u至几百万.如乳酸脱氢酶,磷酸果糖激酶
3）. 多酶复合体是由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体,相对分子质量一般在几百万以上,如丙酮酸脱氢酶系.
4. 何谓辅酶和辅基？如何区别？举例说明水溶性维生素与辅酶和辅基的关系。(P112)
答：1）作为辅助因子的化合物，其主要作用是在反应中传递点子、氢原子或一些基团。
辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去；
辅基：与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤的方法除去。
关系：辅酶和辅基的差别，仅仅在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格的界限。维生素A、D、E、K为脂溶性的，维生素C、B为水溶性的，B族维生素中有很多辅酶成分。
5. 何谓酶的活性部位和必需基团？(P117)
答：活性部位：必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，蛋在空间结构上彼此靠近，几种在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物。这一区域称为酶活性中心或活性部位。
必需基团：在氨基酸残基的侧链基团中，与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。6. 何谓酶原和酶原激活？酶以酶原的形式合成和分泌有何生理意义？(P119) 答：酶原：有些酶，在细胞内最初合成或分泌时，酶原催化活性，必须经过适当的改变才能变成有活性的酶。这类酶的无活性前体称为酶原。
酶原激活：使无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。
生理意义：避免细胞内产生的酶对细胞进行自身消化，并可使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。
7. 简述中间产物学说。(P121)
答：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物（），然后再生成产物（P），并释放出酶。反应式为→，这里S代表底物，E代表酶，为中间产物，P为反应的产物简述诱导契合学说。
8.简述诱导契合学说。（了解）(P118)
答：酶分子的构象与底物原来并非吻合，当底物分子与酶分子相遇时，可诱导酶分子的构象变得与底物配合，进而催化底物分子发生化学变化，即所谓的酶诱导契合作用。
8. 简述提高酶促反应速度的几种机制。
答：酶促反应速度的提高，是因为降低了反应的活化能。
机制有：临近效应和定向效应，底物分子变型或扭曲，酸碱催化，共价催化，活性中心的低介电性。
9. 何谓酶活力、酶活力单位？如何测定酶活力和规定酶活力单位？(P110)
答：酶活力：又称酶活性，是指酶催化化学反应的能力。
酶活力单位：是指在特定的条件下，酶促反应在单位时间内产生一定量的产物或消耗一定量的第五所需要的酶量。国际酶学委员会规定：1个酶活力单位（）是指：在最适条件下，每分钟催化减少1μ底物或生成1μ产物所需的酶量。
10. 米氏方程和米氏常数有哪些主要意义？(P125)
答：
米氏方程：1).定量的表达了反应初速度与底物浓度之间的关系与经典的实验结果相符合. 2).米氏方程曲线是一个距形双曲线,速度的渐近线是,底物浓度的渐近线是.
米氏常数：1).物理意义:当反应速度达到最大反应速度的一半时的底物浓度.
2)的引伸意义是酶学研究中的重要研究数据表示了酶的一个基本性质.：
(1)值是酶的特征常数之一,与酶的性质有关,而与酶的浓度无关,不同的酶,其值不同.
(2).对于专一性不强的酶来说对于每一个底物都有一个相应的值,其中值最小的底物是该酶的最适底物.
(3).有多个酶催化的连锁反应中如能确定各种酶值及相应的底物浓度，有助于寻找代谢过程的限速步骤。
3).判断在细胞内酶的活性是否受底物抑制。
4).测定不同抑制剂对某一酶及的影响可以用于判定该抑制剂是竞争性抑制剂还是非竞争性抑制剂
11. 何谓抑制剂和抑制作用？抑制作用有几种类型？(P127)
答：抑制剂：凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。
抑制作用：由于维持酶分子构象的重要基团或酶活性中心的基团的化学性质发生改变,从而使酶活性降低与失活的现象.这种基团性质的改变,并不引起酶分子大的构象的变化。
类型：不可逆抑制作用（专一性不可逆抑制、非专一性不可逆抑制），可逆性抑制作用（竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用）。
12. 何谓不可逆抑制作用？举例说明。（重点）(P127)
答：这一类抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合,而使酶分子失活.不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性，其实际效应是降低反应体系中有效酶浓度。例子：有机磷杀虫剂能专一地作用于胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基，使其磷酯化而破坏酶
的活性中心，导致酶的活性丧失。
13. 何谓竞争性抑制作用？举例说明。（重点）(P129)
答：此类抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶活性。
例子：丙二酸、苹果酸及乙酸有与琥珀酸相似的结构，他们是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
14. 说明温度对酶促反应影响的双重性。(P127)
答：在一定的温度范围内，随温度增高，反应速度加快。但酶是蛋白质，温度过高会使酶变性失活。在温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快。一般地说，温度每升高10℃反应速度大约增加1倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓。
15. 如何影响酶活性？(P126)
答：酶反应介质的可影响酶分子的结果，特别是活性中心内必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。
16. 何谓变构酶和共价调节酶？各有哪些调节特点？（重点）(P132-133)
答：1）变构酶调节：生物体内的一些代谢产物（如酶催化的底物、代谢中间物、代谢终产物等）可以与酶分子的调节部位进行非共价可逆性结合，改变酶分子构象，进而改变酶的活性。
特点：①酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变化；
③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。
2）共价酶调节：有些酶分子上的某些氨基酸残基的基团，在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变。
特点：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。
17. 国际酶学委员会根据什么将酶分为哪几大类？(P135)
答：根据酶催化的反应类型，将酶分为6大类：
1）. 氧化还原酶类：催化底物进行氧化还原反应的酶类，例如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等。
2）. 转移酶类：催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类，例如甲基转移酶、氨基转移酶、己糖转移酶、
磷酸化酶等。
3）. 水解酶类：催化底物发生水解反应的酶类，例如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
4）. 裂解酶类：催化从底物移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类，例如碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合酶等。
5）. 异构酶类：催化同分异构体之间相互转化的额酶类，如葡萄糖异构酶、消旋酶等。6）. 合成酶类：催化两种底物生成一种产物，通式必需由（或）提供能量的酶类，例如谷氨酰胺合成酶，聚合酶等。
第六章糖代谢
1. 简述糖的生理功能？(了解即可)
答：糖在动物体内的生理功能十分重要，它是动物生命活动中重要的能源物质、结构物质和功能物质。
2. 血糖浓度为什么能保持动态平衡？
答：动物血糖浓度的动态平衡是依靠血糖来源和去路的协调来维持的，血糖水平保持恒定是糖、脂肪、氨基酸代谢途径之间，肝、肌肉、脂肪组织之间相互协调的结果。
3．何谓糖原合成和糖原分解？反应历程如何？(重点)
答：1）.糖原合成是葡萄糖合成为糖原的过程，糖原分解是糖原分解成葡萄糖的过程。2）。糖原合成的反应过程：（1）.生成葡萄糖-6-磷酸（2）.生成葡萄糖-1-磷酸（3）.生成葡萄糖（4）生成糖原。糖原分解：1.水解：（1）磷酸解（2）转寡糖解（3）脱支 2.异构：1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖3.脱磷酸化：6-磷酸葡萄糖水解转化为葡萄糖
4．简述糖酵解途径的反应历程及生理意义。
答：在无氧条件下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖的无氧分解，也称之为糖酵解。糖酵解分为两个阶段：第一阶段是葡萄糖分解成丙酮酸：1.葡萄糖磷酸化成为葡萄糖-6-磷酸，需要己糖激酶的参与，此反应不可逆，为第一个限速反应；2.葡萄糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸，需要磷酸葡萄糖异构酶的参与；3.果糖-6-磷酸转变为果糖-1,6-二磷酸，需要磷酸果糖激酶参与，此反应不可逆，为第二个限速反应；4.果糖-1,6-二磷酸裂解成两个磷酸丙糖（甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸），需醛缩酶参与；5.磷酸丙糖的异构化，需要丙糖磷酸异构酶参与；
6.甘油醛-3-磷酸氧化为1,3-二磷酸甘油酸，需要甘油醛-3-磷酸脱氢酶参与；
7. 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸，需要磷酸甘油酸激酶的参与，这是糖无氧分解过程开始收获能量的阶段，在此过程中第一次产生了；
8. 3-磷酸甘油酸转变成2-磷酸甘油酸，需要磷酸甘油酸变位酶的催化；
9. 2-磷酸甘油酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，需要烯醇化酶的参与；10. 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，需要丙酮酸激酶的催化，此反应不可逆，为第三个限速反应；第二阶段：丙酮酸转变成乳酸，需要乳酸脱氢酶的参与。1葡萄糖酵解为2乳酸净生成2；若由糖原开始，1葡萄糖残基转变为2乳酸则净生成3
生理意义：糖的无氧分解最主要的生理意义在于为动物机体迅速提供能量，这对肌肉收缩极。
5.糖的有氧分解分为几个阶段？三羧酸循环有何特点和生理意义？
答：有氧分解的反应过程分为3个阶段：第一阶段是糖转变为丙酮酸，此阶段与糖的无氧分解途径完全相同，在胞液中进行。第二阶段是丙酮酸进入线粒体，在其中氧化脱羧生成乙酰。第三阶段是乙酰进入三羧酸循环彻底氧化。
三羧酸循环特点：a.单向反应体系：有3步不可逆反应，关键酶：柠檬酸合成酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体；b.经过一次三羧酸循环消耗1分子乙酰，生成1分子2，3分子＋H﹢，2分子2,1分子，共产生10分子; c. 三羧酸循环的中间产物理论上说是不消耗的。
三羧酸循环的生理意义：①糖的有氧分解是动物机体葡萄糖有氧分解过程产生生理活动所需能量的主要来源；②三羧酸循环是三大营养物质氧化分解的共同途径；③三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质及其他有机物代谢的联系枢纽。
6.总结1摩尔葡萄糖彻底氧化为2和H2O净生成多少摩尔？
答：葡萄糖彻底氧化分解的总反应为：C6H12O6+6O2+3030→62+6H230,所以一共生成30摩尔的.
7．何谓磷戊糖途径？该途径有何生理意义？(P154)
答：磷酸戊糖途径的代谢反应在胞浆中进行，其过程可分为2个阶段：第一阶段是是氧化反应，生成磷酸戊糖、及二氧化碳；第二阶段则是非氧化反应，包括一系列基因转移。
意义：途径中产生的是生物合成反应的供氢体；葡萄糖在体内可由该途径生成核糖-5-磷酸和之间的需要进行调节；是细胞内不同结构糖分子的主要来源，并为各种单糖的相互转移提供条件。
8.何谓糖异生作用？糖异生作用途径与糖降解途径有何关系？
答：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程，称为糖异生作用。
关系：糖异生与糖酵解途径大多是共有的可逆的，糖酵解途径中有三个由三个关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，必须有另外的反应途径：
糖无氧分解和糖异生酶的比较：
9.糖异生的主要原料有哪些？糖异生作用有何生理意义？(P156)
答：糖异生的原料有：氨基酸、乳酸、甘油和丙酮酸由非糖物质合成糖以保持血糖浓度的相对恒定；
生理意义：糖异生作用有利于乳酸的利用；通过糖异生作用可协助氨基酸代谢。
10、乙酰能否异生为糖？为什么？(P244)
11、为什么说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质三大物质代谢的共同通路？(P154)
12、糖代谢通过哪些共同的中间产物相互联系成一个整体？(P162)
第七章生物氧化
1．体内有哪些氧化还原酶类？各有何作用特点？(P165)
答：1）体内氧化还原酶类有：需氧脱氢酶、不需氧脱氢酶和氧化酶等。
2）作用特点：
需氧脱氢酶：可以催化底物脱氢并且将脱掉的氢立即交给分子氧。
不需氧脱氢酶：可以使底物脱氢而氧化，但脱下来的氢并不直接与氧反应，而是通过呼吸链传递最终才与氧结合生成水。
氧化酶：可以催化细胞色素c的氧化，将电子直接传递给氧，生成氧离子，后者再接受氢离子生成水。氧化酶可被氢化物和一氧化碳抑制。酶分子需要铜离子等金属离子。
2．何谓生物氧化？有何特点？(P165)
答：生物氧化是指营养物质糖、脂肪和蛋白质在体内分解，消耗氧气，生成二氧化碳和水并释放能量的过程。
特点：生物氧化和有机物质体外燃烧在化学本质上是相同的，遵循氧化还原反应的一般规律，所耗的氧量、最终的产物和释放的能量均相同。在细胞内，温和的环境中经酶催化逐步进行能量逐步释放。一部分以热能形式散发，以维持体温，一部分以化学能形式储存供生命活动能量之需。生物氧化生成的水是代谢物脱下的氢和氧结合产生，水也直接参与生物氧化反应，二氧化碳由有机酸脱羧产生。生物氧化的速度由细胞自动调控。
3．体内2如何生成的？(P168)
答：动物体内氧化释放的二氧化碳大多是以脱羧反应的形式进行的。
其脱羧方式大致有四种：（1）α-单纯脱羧（2）α-氧化脱羧 (3)β—单纯脱羧（4）β—氧化脱羧
4．何谓呼吸链？呼吸链有哪些组分？起什么作用？(P169)
答：1）、在生物氧化过程中，底物脱下的氢（可表示为）通过一系列递氢体和电子传递体的顺次传递，最终与氧结合生成水，并释放能量。在这个过程中消耗了氧，所以称之为呼吸链。
2.）组成呼吸链的递氢体与电子传递体主要有脱氢酶（它以黄素核苷酸为辅基，又称黄素蛋白）、铁流蛋白‘各种含3+的细胞色素以及含2+的细胞色素c氧化酶等。（1）
黄素核苷酸（）(2)辅酶Q()（3）铁流中心（4）细胞色素。
3）、呼吸链的抑制作用：能够阻断呼吸链中某部位的电子传递的物质称为电子传递抑制剂。5分子有何结构特点？在生物体的能量代谢中起什么重要作用？(P174)
答：即三磷酸腺苷，是细胞内一种高能磷酸化合物，其结够简式是，A代表腺苷，P代表磷酸基团，~高能磷酸键，由腺苷和三个磷酸基所组成大量化学能储存在高能磷酸键中；是细胞内的能量通货；是细胞内磷酸基团转移的中间载体；是合成核苷酸的原料；参与代谢调节。6．何谓氧化磷酸化(P176)和底物磷酸化(P175)？
答：氧化磷酸化：底物脱下的氢经过呼吸链的依次传递，最终与氧结合生成水，这个过程所释放的能量用于的磷酸化反应（）生成。这样，底物的氧化作用与的磷酸化作用通过能量相偶联。的这种生成方式称为氧化磷酸化。
底物磷酸化：当营养物质在代谢过程中经过脱氢、脱羧、分子重排和稀醇化反应，产生高能磷酸基团或高能键，随后直接将高能磷酸基团转移给生成；或水解产生的高能磷酸键，将释放的能量用于与无机磷酸反应，生成。以这样的方式生成的过程称为底物磷酸化。7．细胞液的如何进入线粒体氧化？(P172-173)
答：细胞内存在不同的转运机制，使进入线粒体，这就是线粒体的穿梭机制。动物的骨骼肌和大脑中是通过α-磷酸甘油穿梭的方式，而肝脏和心肌中则是以苹果酸穿梭的方式。α-磷酸甘油穿梭：此穿梭的过程主要是依靠胞液中的α-磷酸甘油脱氢酶的催化，使3-磷酸甘油醛上的氢通过转移到磷酸二羟丙酮上生成α-磷酸甘油，并以这种形式穿过线粒体内膜进
生物化学试题及答案
第五章脂类代谢 【测试题】 一、名词解释 1.脂肪动员 2.脂酸的β-氧化 3.酮体 4.必需脂肪酸 5.血脂 6.血浆脂蛋白 7.高脂蛋白血症 8.载脂蛋白 受体代谢途径 10.酰基载体蛋白（ACP） 11.脂肪肝 12.脂解激素 13.抗脂解激素 14.磷脂 15.基本脂 16.可变脂 17.脂蛋白脂肪酶 18.卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT） 19.丙酮酸柠檬酸循环 20.胆汁酸 二、填空题 21.血脂的运输形式是，电泳法可将其为、、、四种。 22.空腹血浆中含量最多的脂蛋白是，其主要作用是。 23.合成胆固醇的原料是，递氢体是，限速酶是，胆固醇在体内可转化为、、。 24.乙酰CoA的去路有、、、。 25.脂肪动员的限速酶是。此酶受多种激素控制，促进脂肪动员的激素称，抑制脂肪动员的激素称。 26.脂肪酰CoA的β-氧化经过、、和四个连续反应步骤，每次β-氧化生成一分子和比原来少两个碳原子的脂酰CoA，脱下的氢由和携带，进入呼吸链被氧化生成水。 27.酮体包括、、。酮体主要在以为原料合成，并在被氧化利用。 28.肝脏不能利用酮体，是因为缺乏和酶。 29.脂肪酸合成的主要原料是，递氢体是，它们都主要来源于。 30.脂肪酸合成酶系主要存在于，内的乙酰CoA需经循环转运至而用 于合成脂肪酸。 31.脂肪酸合成的限速酶是，其辅助因子是。 32.在磷脂合成过程中，胆碱可由食物提供，亦可由及在体内合成，胆碱及乙醇胺由活化的及提供。 33.脂蛋白CM 、VLDL、 LDL和HDL的主要功能分别是、，和。 34.载脂蛋白的主要功能是、、。 35.人体含量最多的鞘磷脂是，由、及所构成。
生化简答题(附答案)
1.简述脂类的消化与吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的？ 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？ 4.简述脂肪肝的成因。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？ 6.脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功用？ 7.写出甘油的代谢途径？ 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？ 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。 11．试述体内的能量生成、贮存和利用 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。 13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？ 14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。 15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的？ 16．简述体内氨基酸代谢状况。 17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。 18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。 19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。 20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。 21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。 22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能
23.简述物质代谢的特点？ 24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？ 25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？ 26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？ 27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？ 28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。 29．什么是点突变、框移突变，其后果如何？ 30.简述遗传密码的基本特点。 31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。 32．简述原核生物基因转录调节的特点。阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。33．简述真核生物基因组结构特点。 34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同？为什么？35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。 36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件？ 37．什么叫基因重组？简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的？38．简述类固醇激素的信息传递过程。 39．简述血浆蛋白质的功能。 40．凝血因子有几种？简述其部分特点？ 41．简述红细胞糖代谢的生理意义。 42．试述维生素A缺乏时，为什么会患夜盲症。 43．简述佝偻病的发病机理。 44．维生素K促进凝血的机理是什么？
生物化学试题带答案
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
生物化学试题及答案(6)
生物化学试题及答案（6） 默认分类2010-05-15 20:53:28 阅读1965 评论1 字号：大中小 生物化学试题及答案（6） 医学试题精选2010-01-01 21:46:04 阅读1957 评论0 字号：大中小 第六章生物氧化 【测试题】 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 5.解偶联剂 6.高能化合物 7.细胞色素 8.混合功能氧化酶 二、填空题 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。 10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 11．胞液中的NADH+H+通过____和____两种穿梭机制进入线粒体，并可进入____氧化呼吸链或____氧化呼 吸链，可分别产生____分子ATP或____分子ATP。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 13．体内可消除过氧化氢的酶有____、____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 15．铁硫簇主要有____和____两种组成形式，通过其中的铁原子与铁硫蛋白中的____相连接。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 17．FMN或FAD作为递氢体，其发挥功能的结构是____。 18．参与呼吸链构成的细胞色素有____、____、____、____、____、____。 19．呼吸链中含有铜原子的细胞色素是____。 20．构成呼吸链的四种复合体中，具有质子泵作用的是____、____、____。 21．ATP合酶由____和____两部分组成，具有质子通道功能的是____，____具有催化生成ATP 的作用。 22．呼吸链抑制剂中，____、____、____可与复合体Ⅰ结合，____、____可抑制复合体Ⅲ，可抑制细胞色 素c氧化酶的物质有____、____、____。 23．因辅基不同，存在于胞液中SOD为____，存在于线粒体中的 SOD为____，两者均可消除体内产生的 ____。 24．微粒体中的氧化酶类主要有____和____。 三、选择题
生化名词解释、简答
试卷一 五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分） DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基 1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。 2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。 3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。 4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。 六、解释下列名词（共12分） 1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。 2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。 3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。 4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。 5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。 6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。 七、问答与计算（共30分） 1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。此八肽与FDNB 反应并酸水解后。释放出FDNB-Ala 。将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。请写出这个八肽的氨基酸序列。（10分）Ala-Ser-Lys-phe-Gly-Lys-Tyr-Asp 2、试求谷胱甘肽在生理pH 时带的净电荷，并计算它的等电点。已知pK （COOH ）=2.12 pK （COOH ）=3.53 pK （N +H 3）=8.66 pK(SH)=9.62 净电荷为-1，83 .22 53 .312.2=+= PI 3、若有一球状蛋白质，分子中有一段肽链为Ala-Gln-Pro-Trp-Phe-Glu-Tyr-Met… 在生理条件下，哪些氨基酸可能定位在分子内部？（5分） 球状蛋白质形成亲水面，疏水核，所以Ala,Pro,Trp,phe,Met 可能定位在分子内部。
生物化学简答题
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？ 蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。 简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距 为0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。 简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。 简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。功能： 1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。 2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合， 保护核酸和蛋白质免遭损害。 哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了 游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。 酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸 化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应 酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变 并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中 心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种 方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线 酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低 反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节 ④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等 简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物 的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为 酶原。在合适的条件下和特定的部位，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形式的存在及酶 原的激活有重要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，避免了胰腺细胞和细胞外间质的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特 定环境及部位发挥其催化作用。正常情况下血管内凝血酶原不被激活，则无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶 原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用 举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化相同的化学反应，但酶分子结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。例如：LDH1和LDH5分别在心肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同 阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的 诊断及预后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，3天内恢复正常水平 金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反应，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密 切接触③为稳定酶的空间构象④中和阴离子，降低反应的静电斥力 酶的必需基团有哪几种，各有什么作用：酶的必需基团包括活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基团有 结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基 团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间 构象所必需 何谓酶促反应动力学，影响酶促反应速率的因素有哪些：酶促反应动力学是研究酶促反应速率及影响酶促反应速率各因素的科学，影响 酶促反应速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的变化对反应速率影 响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反应速率的影响呈直线关系③温度对反应速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和 底物分子解离状态影响反应速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反应速率⑥激活剂可加快酶促反应速率 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用：以磺胺类药物为例：①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸， 而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前 体②磺胺类药物的化学结构与对氨基甲苯酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸 的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制剂的特点， 服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲喋呤、5-氟尿嘧啶、6-巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长 比较三种可逆性抑制作用的特点：①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底 物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心外 的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降③反竞争抑 制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降 生物氧化的特点：1、在细胞内温和的环境中（提问，PH接近中性）：在一系列酶的催化下逐步进行：能量逐步释放有利于ATP的形成；广泛的加氢脱水反应使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会；产生的水是由脱下的氢与氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。 氧化磷酸化的抑制剂有哪些，请举例说明：1、呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥、抗霉素A、二巯基丙醇、CO、CN-、N3及H2S。2、解偶联剂：二硝基苯酚。3、氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。 NADH呼吸链的电子传递顺序；如果加入异戊巴比妥结果将如何？NAD H→FMN(Fe-S)→CoQ→Cyt b→Cyt c1→Cyt c→Cyt aa3→1/2O2，异戊巴比妥与FMN结合，从而阻断电子传递链，使电子传递终止，细胞呼吸停止。 体内生成ATP的两种方式的什么，以哪种为主？底物水平磷酸化和氧化磷酸化。前者指直接将代谢物分子中的能量转移给ADP(或者GDP)而生成ATP(或GTP)的过程。后者指代谢物脱下的2H在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化而生成ATP的过程，这是产生ATP的主要方式。 简述胞液中的还原当量（H+）的两种穿梭途径：在胞液中生成的H+不能直接进入线粒体经呼吸链氧化，需借助穿梭作用才能进入线粒体 内。其中通过α-磷酸甘油穿梭，2H氧化时进入琥珀酸呼吸链，生成 1.5分子ATP；进过苹果酸-天冬氨酸的穿梭作用，则进入NADH呼吸链，生成 2.5分子ATP。 磷酸戊糖途径的生理意义:(1)为核酸的生物合成提供核糖(2)提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:a.NADPH是体内许多合成代谢 的供氢体,如脂肪酸和胆固醇的合成.b. NADPH参与体内羟化反应,与生物合成和生物转化有关.c. 用于维持GSH的还原状态,保护-SH基蛋白和-SH酶免受氧化及的损坏:保护红细胞膜的完整性. TCA循环的要点: a乙酰CoA经TCA循环被氧化成2分子CO2;b 有4次脱氢反应,其中3次由NAD+接受,1次由FAD接受:c 有3个不可逆反应,分别由柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶催化;d 消耗2分子水(柠檬酸合酶及延胡索酸酶反应);e 发生1次底物水平磷酸化反应(由琥珀酰CoA合成酶催化) 糖异生的关键酶反应:丙酮酸羧化酶：丙酮酸+CO2+ATP→草酰乙酸+ADP+Pi 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶:草酰乙酸+GTP→磷酸烯醇式丙 酮酸+GDP 果糖双磷酸酶-1: 1,6-双磷酸果糖+H2O→6-磷酸果糖+Pi 葡萄糖-6-磷酸酶:6-磷酸葡萄糖+H2O→葡萄糖+Pi。 6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用:1来源:a葡萄糖经糖酵解途径中的己糖激酶或葡萄糖激酶催化磷酸化反应生成;b.由糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖异构生成;c非糖物质经糖异生途径由6-磷酸果糖异构生成. 2.去路:a经糖酵解生成乳酸;b.经有氧氧化彻底分解为 CO2和水;c.由变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,参与糖原合成;d.在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下进入磷酸戊糖途径;e异生为葡萄糖. 3.由此可见,6-磷酸葡萄糖是糖代谢多种途径的交叉点,是各代谢途径的共同中间产物.6-磷酸葡萄糖的代谢去向取决于各代谢途径中相关酶的活
生物化学试题及答案期末用
生物化学试题及答案 维生素 一、名词解释 1、维生素 二、填空题 1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。 2、维生素按溶解性可分为和。 3、水溶性维生素主要包括和VC。 4、脂脂性维生素包括为、、和。 三、简答题 1、简述B族维生素与辅助因子的关系。 【参考答案】 一、名词解释 1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子 有机物。 二、填空题 1、辅因子； 2、水溶性维生素、脂性维生素； 3、B族维生素； 4、VA、VD、VE、VK； 三、简答题 1、
生物氧化 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.氧化磷酸化 4. P/O比值 二、填空题 1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。 3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。 4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。 5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH 为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。 6．由NADH→O2的电子传递中，释放的能量足以偶联ATP合成的3个部位是____、____ 和____ 。 9．琥珀酸呼吸链的组成成分有____、____、____、____、____。
10．在NADH 氧化呼吸链中，氧化磷酸化偶联部位分别是____、____、____，此三处释放的能量均超过____KJ。 12．ATP生成的主要方式有____和____。 14．胞液中α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是____，线粒体中α-磷酸甘油脱氢酶的辅基是____。 16．呼吸链中未参与形成复合体的两种游离成分是____和____。 26．NADH经电子传递和氧化磷酸化可产生____个ATP，琥珀酸可产生____个ATP。 三、问答题 1．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。 2．描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化的偶联部位。 7．简述化学渗透学说。 【参考答案】 一、名词解释 1．物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化。 2．代谢物脱下的氢通过多种酶与辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合为水，此过程与细胞呼吸有关故称呼吸链。 3．代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP，此过程称氧化磷酸化。 4．物质氧化时每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数，此称P/O比值。 二、填空题 1.有机分子氧化分解可利用的能量 3.释放的自由能大于20.92kJ/mol ATP 通货 4.线粒体线粒体内膜 5.生物氧化底物氧H+＋e- 生物合成 6.NADH-CoQ Cytb-Cytc Cyta-a3-O2 9．复合体Ⅱ泛醌复合体Ⅲ细胞色素c 复合体Ⅳ 10．NADH→泛醌泛醌→细胞色素c 细胞色素aa3→O2 30.5 12．氧化磷酸化底物水平磷酸化 14．NAD+ FAD
生物化学简答题
1.比较三种可逆性抑制作用的特点。 (1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km值升高，Vm不变。 (2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。不影响酶与底物的结合。抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km值不变，Vm 下降。 (3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。Km，Vm均下降。 DNA复制与转录过程的异同点。 DNA的复制与转录的相同点：复制和转录都是酶促的核苷酸聚合的过程，有以下相似之处，都以DNA为模板；都需依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5′至3′方向延伸成新链多聚核苷酸；都遵从碱基配对规律。 复制与转录的不同点： 1 转录以DNA单链为模版而复制以双链为模板 2 转录用的无引物而复制以一段特异的RNA为引物 3 转录和复制体系中所用的酶体系不同 4转录和复制的配对的碱基不完全一样，转录中A对U，而复制中A对T，而且转录体系中有次黄嘌呤碱基的引入 （1）三羧酸循环 在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中主要事件顺序为： 1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成柠檬酸，放出CoA。柠檬酸合成酶。 2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶 3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。异柠檬酸脱氢酶 4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。酮戊二酸脱氢酶 5）琥珀酰辅酶A合成酶催化底物水平磷酸化反应 6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶 7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶 8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶
生物化学习题【题库】
生物化学习题集 生物化学教研室 二〇〇八年三月
生物化学习题 第一章核酸的结构和功能 一、选择题 1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（） A、DNA的Tm值 B、序列的重复程度 C、核酸链的长短 D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是：（） A、2’，5’—磷酸二酯键 B、氢键 C、3’，5’—磷酸二酯键 D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是：（） A、有反密码环和 3’—端有—CCA序列 B、有密码环 C、有反密码环和5’—端有—CCA序列 D、5’—端有—CCA序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的？（） A、C+A=G+T B、C=G C、A=T D、C+G=A+T 6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的？（） A、两条单链的走向是反平行的 B、碱基A和G配对 C、碱基之间共价结合 D、磷酸戊糖主链位于双螺旋侧 7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交?（） A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（） A、核糖相同，部分碱基不同 B、碱基相同，核糖不同 C、碱基不同，核糖不同 D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述哪项是错误的？（） A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。 B、真核细胞mRNA在 3’端有特殊的“尾巴”结构 C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（） A、三叶草叶形结构 B、倒L形结构 C、双螺旋结构 D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（） A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力 D德华力 12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中哪一项是不正确的？（） A、3'，5'－磷酸二酯键 C、互补碱基对之间的氢键 B、碱基堆积力 D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键 13、Tm是指( )的温度 A、双螺旋DNA达到完全变性时 B、双螺旋DNA开始变性时 C、双螺旋DNA结构失去1/2时 D、双螺旋结构失去1/4时
生物化学简答题答案
生物化学简答题 1. 产生ATP的途径有哪些试举例说明。 答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。 氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。 底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。 2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。 （1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的 活化能。 （2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义 乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组
织中尚未发现。乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。 乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。 4. 简述氨基酸代谢的途径。 答：氨基酸代谢的途径主要有三条，一是合成组织蛋白质进行补充和更新；二是经过脱羧后转变为胺类物质和转变为其他一些非蛋白含氮物，以及参与一碳单位代谢等；三是氨基酸脱氨基后生成相应的α-酮酸和氨。其中α-酮酸可以走合成代谢途径，转变为糖和脂肪，也可以走分解代谢途径，氧化为CO2和H2O，并产生能量；氨能进入尿素循环生成尿素排出体外或生成其他一些含氮物和Gln。 5. 简述尿素循环的反应场所、基本过程、原料、产物、能量情况和限速酶、生理意义。 答：尿素循环是在人体肝脏细胞的线粒体和胞液中进行的一条重要的代谢途径。在消耗ATP的情况下，在线粒体中利用CO2和游离NH3先缩合形成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸，瓜氨酸从线粒体中转移到胞液，与另一分子氨（贮存在天冬氨酸内）结合生成精氨酸，精氨酸再在精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸又能再重复上述反应，组成一个循环途径。因此原料主要为氨（一分子游离氨和一分子结合氨）和二氧化碳；产物为尿素；每生成一分子尿素需要消耗4个ATP，限速酶为精氨酸代琥珀酸合成酶。尿素循环的生理意义是将有毒的氨转变为无毒的尿素，是机体对氨的一种解毒方式。
生物化学考试试卷及答案
生物化学考试试卷及答 案 Company number：【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998】
河南科技学院 2014-2015学年第二学期期终考试 生物化学试题（A ） 适用班级：园林131-134 注意事项：1.该考试为闭卷考试； 2.考试时间为考试周； 3.满分为100分，具体见评分标准。 ） 1、蛋白质的变性作用： 氨基酸的等点： 3、氧化磷酸化： 4、乙醛酸循环： 5、逆转录： 二、选择题（每题1分，共15分） 1、蛋白质多肽链形成α-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ ） A ：疏水键； B ：肽键： C ：氢键； D ：二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（ ）。 A ：疏水基团趋于外部，亲水基团趋于内部； B ：疏水基团趋于内部，亲水基团趋于外部； C ：疏水基团与亲水基团随机分布； D ：疏水基团与亲水基团相间分布。 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（ ） A ：A+G ； B ：C+T ： C ：A+T ； D ：G+C 。 4、DNA 复性的重要标志是（ ）。 A ：溶解度降低； B ：溶液粘度降低； C ：紫外吸收增大； D ：紫外吸收降低。 5、酶加快反应速度的原因是（ ）。 A ：升高反应活化能； B ：降低反应活化能； C ：降低反应物的能量水平； D ：升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为( )。 A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 7、所有α-氨基酸都有的显色反应是( )。 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 8、蛋白质变性是由于( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发 生水解 9、蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是( )。
生物化学测试题与答案
生物化学第一章蛋白质化学测试题 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B(每克样品*6.25) A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E ．6．25g 2．下列含有两个羧基的氨基酸是： E A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸 E ．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： D A．盐键 B ．疏水键 C ．肽键D．氢键E．二硫键( 三级结构) 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： B A．天然蛋白质分子均有的这种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： E A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： C A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于： D A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解 8．变性蛋白质的主要特点是： D A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀
9．若用重金属沉淀pI 为8 的蛋白质时，该溶液的pH值应为： B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E A．半胱氨酸 B ．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸 E ．瓜氨酸题 选择 二、多项 1．含硫氨基酸包括：AD A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是：ABD A．苯丙氨酸 B ．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸 4．关于α- 螺旋正确的是：ABD A．螺旋中每3．6 个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定（氢键） D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括：ABCD A．α- 螺旋 B ．β- 片层C．β-转角D．无规卷曲 6．下列关于β- 片层结构的论述哪些是正确的：ABC A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键) 7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCD A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5 的溶液中带正电荷？BCD(>5) A．pI 为4．5 的蛋白质B．pI 为7．4 的蛋白质 C．pI 为7 的蛋白质D．pI 为6．5 的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：AC A．中性盐沉淀蛋白 B ．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：ABC
生物化学题库及答案
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有 20 种，一般可根据氨基酸侧链（R）的 大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧 链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有 疏水性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有亲水 性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两3种，它们分别是赖氨 基酸和精。组氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬 氨基酸和谷氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋 白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或 色氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是－OH ；半胱氨酸的侧链基团是－SH ；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物 的颜色是蓝紫色；因为脯氨酸是 —亚氨基酸，它与水合印三酮的反 应则显示黄色。 5．蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有、 、
氢键疏水键、范德华力、二硫键；次级键中属于共价键的是二硫键键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 谷氨酸被缬氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。 8．蛋白质二级结构的基本类型有α-螺旋、、β-折叠β转角无规卷曲 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的αa-螺旋往往会中断。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力 和。
生物化学试题及答案
《基础生物化学》试题一 一、判断题（正确的画“√”，错的画“×”，填入答题框。每题1分，共20分） 1、DNA是遗传物质，而RNA则不是。 2、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 3、蛋白质降解的泛肽途径是一个耗能的过程，而蛋白酶对蛋白质的水解不需要ATP。 4、酶的最适温度是酶的一个特征性常数。 5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。 6、哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。 7、DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化反应都需要引物。 8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。 9、tRNA的二级结构是倒L型。 10、端粒酶是一种反转录酶。 11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。 12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。 13、对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 14、对于任一双链DNA分子来说，分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。 15、DNA损伤重组修复可将损伤部位彻底修复。 16、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中将向阴极移动。 17、酮体是在肝内合成，肝外利用。 18、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。 19、基因表达的最终产物都是蛋白质。 20、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。 二、单项选择题（请将正确答案填在答题框内。每题1分，共30分） 1、NAD+在酶促反应中转移（） A、氨基 B、氧原子 C、羧基 D、氢原子 2、参与转录的酶是（）。 A、依赖DNA的RNA聚合酶 B、依赖DNA的DNA聚合酶 C、依赖RNA的DNA聚合酶 D、依赖RNA的RNA聚合酶 3、米氏常数Km是一个可以用来度量（）。 A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4、某双链DNA纯样品含15%的A，该样品中G的含量为（）。
生化简答题大全及答案
1.脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。 2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。 3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。 4.简述脂肪肝的成因。肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。 5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。 7.写出甘油的代谢途径？甘油→3-磷酸甘油→(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用) 8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒 9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物和释放的能量是相同的。生物氧化与体外氧化的不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有ATP的生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。 10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。(4)ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。11．试述体内的能量生成、贮存和利用。糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主要是ATP。ATP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。ATP是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的ATP。在骨骼肌和心肌还可将ATP的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗ATP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。 12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿的生长发育。 13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？参与食物蛋白质消化的酶主要有来自胃粘膜的胃蛋白酶和来自胰腺的胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶A、B以及来自肠道的氨基肽酶、二肽酶、肠激酶。胃蛋白酶和来自胰腺的消化酶初分泌时均为酶原，胃中盐酸可激活胃蛋白酶原，肠激酶可激