生物化学考研考博简答题及名词解释总结
1 试述RNA的种类及其主要功能。
RNA大体可以分mRNA(信使RNA) ；rRNA(核糖体RNA) ；tRNA(转运RNA)
不同的RNA 有着不同的功能，其中rRNA是核糖体的组成成分，由细胞核中的核仁合成，而mRNA以及tRNA 在蛋白质合成的不同阶段分别执行着不同功能。mRNA是以DNA的一条链为模板，以碱基互补配对原则，转录而形成的一条单链，主要功能是实现遗传信息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的桥梁；tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸，以连接成肽链，再经过加工形成蛋白质
2 酶的化学修饰调节的特点是什么？
化学修饰的特点：
1）绝大多数属于这类调节方式的酶都具无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。它们之间在两种不同酶的催化下发生共价修饰，可以互相转变。催化互变反应的酶在体内受调节因素如激素的控制。
2）和变构调节不同，化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化，且因其是酶促反应，故有放大效应。催化效率长较变构调节高。
3）磷酸化与脱磷酸是最常见的酶促化学反应。
3 酶的变构调节的特点是什么？
别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。
4 简述糖酵解和有氧氧化的关键酶。
糖酵解的关键酶：葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶
有氧氧化的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体
5 简述磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义
磷酸戊糖途径的关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
生理意义：
1.是体内生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：
⑴作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。
⑵参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。
⑶维持巯基酶的活性。
⑷使氧化型谷胱甘肽还原。
⑸维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
6 a-螺旋的特点：
1)以碳原子为转折点，氨基酸侧链伸向外侧
2)右手螺旋，酶3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54 nm
3)第一个肽链的氨基氢和第四个肽链的羧基氧形成氢键以稳定a螺旋结构。
7 DNA双螺旋结构模型特点：
1)DNA及反向平行的互补双链结构，两条链的碱基之间以氢键结合。
2)DNA双链及右手螺旋结构，螺距为3.4 nm每个碱基平面之间的距离为0.34 nm。
3)疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
8 酶促反应的特点：
1)具有极高的效率。2)具有高度的特异性。3)具有可调节性。
9 糖异生的生理意义：
1)维持血糖浓度恒定。2)补充肝糖原。3)调节酸碱平衡。
10 说明脂肪在体内的分解过程：
(一)脂肪的动员：
1)储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。2)脂肪动员的关键酶是：激素敏感性甘油三酯脂肪酶。3)脂解激素能促进脂肪动员。
(二)脂酸的B氧化：
1)脂酸的活化；2)脂酰COA进入线粒体；3)脂酸的B氧化。
11 简述蛋白质生物合成的过程：
1)氨基酸的活化。2)翻译的起始。3)翻译的延长。4)翻译的终止。5)蛋白质合成后加工和修饰翻译后加工过程。
12 糖酵解的生理意义：
1）是机体在缺氧的情况下，获取能量的有效方式2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
13 尿素的生成：
1）氨基甲酰磷酸的合成；2）瓜氨酸的合成；3）精氨酸的合成；4）精氨酸水解生成尿素。
14 简述胆固醇在体内转化成哪些重要物质？
1）胆汁酸；2）类固醇激素；3）7—脱氢胆固醇。
15 说明血浆脂蛋白的生理意义：
1）乳糜微粒：转运外源性甘油三酯及胆固醇；
2）极低密度脂蛋白：转运内源性甘油三酯及胆固醇；
3）低密度脂蛋白：转运内源性胆固醇；
4）高密度脂蛋白：逆向转运胆固醇。
16 半保留复制的意义：
对了解DNA的功能和物种的延续性有重大意义。（DNA双链两股单链有碱基互补关系，双链中的一股可以确定其对应股的碱基序列）按半保留复制的方式，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，体现在代与代之间DNA碱基序列的一致性上。
17 DNA复制保真性的依据：
1）遵守严格的碱基配对规律。2）聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能。3）复制出错时DNA－POI的及时校读功能。
18 复制保真性的酶学依据：
1）复制保真性的酶学机制：DNA－POI的核酶外切酶活性的及时校读。2）复制的保真性和碱基选择。3）复制按照碱基配对规律进行：是遗传信息能准确传代的基本原理。
19 真核生物启动子保守序列：
1）TATABOX ；2）GO box ；3)GAA T box
20 转录起始需解决两个问题：
1）RNA-POI必需准确地结合转录模板的起始区域。2）DNA双链解开使其中的一条链作为转录的模板。
21 真核生物的转录起始有何特点？
真核生物的转录起始上游区段比原核生物多样转录起始时RNA－POI不直接结合模板，其起始过程比原核生物复杂。
22 说明真核生物转录后修饰的主要方式？
1）首尾的修饰；2）MRNA的剪接，在5'端形成GPPPmG-3'端加上polyAtail；3)剪切；4)添加。
23 说明核酶的研究意义？
核酶的发现，对中心法则作了重要补充是继逆转录现象之后对RNA重要功能的另一阐明，核酶结构的阐明可以用人工合成的小片段，RNA配合在欲破坏其结构的RNA或DNA分子上，仅成为锤头结构，这就是人工设计的核酶。
24列举核苷酸的生理作用？
1）作为核酸合成的原料(DNA,RNA)；2）体内能量的利用形成；
3）参与代谢和生理调节；4）组成辅酶；5）活化中间代谢物。
25 参与嘌呤核苷酸补救合成途径的酶？
1）腺嘌呤磷酸核糖转移酶；2）次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸核糖转移酶；3）腺苷激酶。
26 补救合成的生理意义？
一方面在于可以节省从头合成的能量和一些氨基酸的消耗。另一方面，体内某些组织器官如：脑骨髓等进行补救合成。
27 嘌呤醇治疗痛风症机制？
临床上常用嘌呤醇治疗痛风，痛风症是由于患者血尿酸含量增高超过8MG%引起关节炎，尿路结石，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，只是分子中N7与C8互换位置，故可抑制黄嘌呤氧化酶从而抑制尿酸生成。从而达到治疗痛风的目的。
28 核苷酸分解代谢产物？
1）嘌呤核苷酸分解代谢最终分解生成尿酸2）嘧啶核苷酸最终生成NH3CO3,B-丙氨酸。
29 简述白化病发病原因？
在黑色素细胞中酪氨酸酶的催化下，酪氨酸羟化生成多巴，后者经氧化脱羧等反应转变成吲哚－5.6醌，黑色素即是吲哚醌聚合物，人体缺乏酪氨酸酶黑色素合成障碍导致皮肤毛发等发白形成白化病。
30 胆固醇在体内转化成哪些重要的物质？
1）转变为胆汁酸。2）转化为类固醇激素。3）转化为7－脱氢胆固醇。
31 说明血浆脂蛋白生理功能？
乳糜微粒功能转运外源性甘油三酯及胆固醇及低密度脂蛋白功能，转运内源性甘油三酯及胆固醇，低密度脂蛋白转运内源性胆固醇，高密高脂蛋白逆向转运胆固醇。
32 基因转录激活调节基本要素？
特异DNA序列，调节蛋白，DNA蛋白质，蛋白质－蛋白质相互作用。
33 原核基因表达调控的特点？
1）E因子决定RNA聚合酶识别特异性。2）操纵子模型的普遍性。3）阻遇蛋白与阻遇机制的普遍性。
34 遗传密码有那些特点？
1）连续性2）间并性3）通用性4）摆动性。
35 参与pr生成物合成包括哪些物质？
MRNA指导合成多肽链的模板tRNA结合并运载各种氨基酸RNA和多和pr构成核蛋白体，作为合成多肽链的场所，还包括参与氨基酸生化及起始，延长。终止阶段的多种蛋白质因子其它PR，酶等。
36 简述释放因子的功能？
1）是识别终止密码，如RT-1特异识别UAA,UAC
2）是诱导转肽酶改变为酯酶活性，相等于催化肽酰基转移到水分子－OH上，侧肽链从核蛋白体上释放。
37 列举几种有促进蛋白折叠功能的大分子？
1）分子伴侣：促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
2）伴侣素：为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。
3）蛋白二硫键异构酶：最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。
38 说明干扰素的作用机制：
1）在某些病毒等双链RNA存在时，能诱导特异蛋白激酶活化，活化的激酶使真核主要起始因子eff2磷酸化失活，从而抑制病毒蛋白质合成。
2）能与双链RNA共同活化特殊的2'－5'A合成酶使ATP以2'－5'磷酸二酯链连接聚合为2'-5'寡聚腺苷酸，2'-5'A 则可活化一种核酸内切酶RNASTL。后者使病毒MRNA发生降解阻断病毒蛋白质合成。
39 试述一碳单位代谢的重要意义？
1）合成嘌呤及嘧啶的原料。
2）提供胸苷酸（DTMP）合成甲基的来源。
3）与乙酰辅酶A在联系糖脂肪氨基酸代谢中所起的枢纽作用相类似。
4）一碳单位代谢障碍可造成某些病理情况。如：巨幼RBC贫血（碘胺药及某些抗恶性肿瘤药）也正是分别通过干扰细菌及恶性肿瘤细胞的叶酸四氢叶酸合成，进一步影响一碳单位代谢与核酸合成而发挥其药理作用。
40 简述肝性脑病的发病原因？
氨进入脑组织与脑中的a－酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰氨；脑中氨的增加可以使脑细胞中a－酮戊二酸的减少导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中A TP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷
41 PR的分离和纯化：
1）透析和超滤法2）丙酮沉淀盐析及免疫沉淀3）电泳4）层析5）超速离心。
42 DNA聚合反应的特点：
1）DNA新链生成需引物和模板2）新链的延长只可沿5‘—3’方向进行。3）3‘—5’外切酶活性：能辨认错配的碱基对4）5‘—3’外切酶活性：能切除突变的DNA片段。
43 氨在体内的代谢过程：
（一）体内氨的来源：1）氨基酸脱氨作用产生的氨是血氨的主要来源2）肠道吸收的氨：（1）氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨（2）尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨3）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰氨。(二)氨的转运：1）丙氨酸—葡萄糖循环2）谷氨酰氨的运氨作用。
44 血氨升高的原理：
正常生理情况下，血氨的来源与去路保持动态平衡，血氨浓度处于较低的水平，氨在肝中合成尿素是维持这种平衡的关键，当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高。
45 三羧酸循环的生理意义：
1）是三大营养物质氧化分解的共同途径2））是三大营养物质代谢联系的枢纽3）为其他物质代谢提供小分子前体4）为呼吸链提供H＋e.
三羧酸循环的生物学意义：
1.三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。1个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2个分子ATP，而有氧氧化可净生成32个A TP，其中三羧酸循环生成20个A TP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于A TP分子中，因此能的利用率也很高。
2.三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。
3.三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变的联络机构。
46 三羧酸循环的过程：
1）柠檬酸的形成：已酰CoA与草酰已酸缩合成柠檬酸，由柠檬酸合酶催化不可逆反应
2）异柠檬酸形成：柠檬酸与异柠檬酸的异构化可逆互变反应由顺乌头酸催化。
3）第一次氧化脱羧：异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酸作用下氧化脱羧，a—酮戊二酸
4）第二次氧化脱羧：a—酮戊二酸氧化脱羧生成琥玻酰CoA酶a—酮戊二酰脱氢酶
5）底物水平磷酸化反应：反应是可逆的，由琥玻酸CoA合成酶催化，底物水平磷酸化也是三羧酸循环中唯一直接生成高能磷酸键的反应
6）琥玻酸脱氢生成延胡索酸：反应由琥玻酸脱氢酸催化
7）延胡索酸加水生成苹果酸：延胡索酸酶催化此可逆反应
8）苹果酸脱氢生成草酰已酸：苹果酸脱氢酶催化生成NADH＋H＋。
47 磷酸戊糖途径的生理意义：
1）为核酸的生物合成提供核糖。2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
48 糖有氧氧化的三个阶段：
1）糖酵解途径分解成丙酮酸；2）丙酮酸进入线粒体内氧化脱羧生成已酰CoA；3）三羧酸循环及氧化磷酸化49 DNA分子二级结构有哪些特点？
按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环
平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
50简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：
（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。
（2）叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。
（3）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。
（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。
（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。
（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。
51 蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
52 蛋白质的β—折叠结构有何特点？
β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
53 蛋白质有哪些重要功能
蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。
（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
54 怎样证明酶是蛋白质？
（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。
（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。
（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。
（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。
总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。
55 构成电子传递链的电子传递体成员有哪些
构成电子传递链的电子传递体成员分五类：
（1）烟酰胺核苷酸（NAD＋）多种底物脱氢酶以NAD＋为辅酶，接受底物上脱下的氢成为还原态的NADH+＋H ＋，是氢（H＋和eˉ）传递体。
（2）黄素蛋白黄素蛋白以FAD和FMN为辅基，接受NADH+＋H＋或底物（如琥珀酸）上的质子和电子，形成FADH2或FMNH2，传递质子和电子。
（3）铁硫蛋白或铁硫中心也称非血红素蛋白，是单电子传递体，氧化态为Fe3＋，还原态为Fe2＋。
（4）辅酶Q又称泛醌，是脂溶性化合物。它不仅能接受脱氢酶的氢，还能接受琥珀酸脱氢酶等的氢（H＋＋eˉ）。是处于电子传递链中心地位的载氢体。
（5）细胞色素类是含铁的单电子传递载体。铁原子处于卟啉的中心，构成血红素。它是细胞色素类的辅基。细胞色素类是呼吸链中将电子从辅酶Q传递到氧的专一酶类。线粒体的电子至少含有5种不同的细胞色素（即b、c、c1、a、a?3）。通过实验证明，它们在电子传递链上电于传递的顺序是b→c1→c→aa3，细胞色素aa3以复合物形式存在，称为细胞色素氧化酶。是电子传递链中最末端的载体，所以又称末端氧化酶。
56 电子传递抑制剂
能够阻断呼吸链中某一部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。常用的抑制剂有：
（1）鱼藤酮：阻断电子由NADH向CoQ的传递。它是一种极毒的植物物质，常用作杀虫剂。
（2）抗霉素A：能阻断电子从Cytb到Cytc1的传递。
（3）氰化物、硫化氢、叠氮化物、CO能阻断电子由Cytaa3到氧的传递。
由于这三个部位的电子流被阻断，因此，也抑制了磷酸化的进行，即不能形成A TP。
57 氧化磷酸化作用
高势能电子从NADH或FADH2沿呼吸链传递给氧的过程中，所释放的能量转移给ADP形成A TP，即ATP的形成与电子传递相偶联，称为氧化磷酸化作用，其特点是需要氧分子参与。
氧化磷酸化作用与底物水平磷酸化作用是有区别的：底物水平磷酸化作用是指代谢底物由于脱氢或脱水，造成其分子内部能量重新分布，产生的高能键所携带的能量转移给ADP生成A TP，即A TP的形成直接与一个代谢中间高能磷酸化合物（如磷酸烯醇式丙酮酸、1,3-二磷酸甘油酸等）上的磷酸基团的转移相偶联，其特点是不需要分子氧参加。
58 P/O比和磷酸化部位
磷氧比（P/O）是指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生A TP的分子数。由NADH开始氧化脱氢脱电子，电子经过呼吸链传递给氧，生成3分子ATP，则P/O比为3。这3分子ATP是在三个部位上生成的，第一个部位是在NADH和CoQ之间，第二个部位是在Cytb与Cytc1之间；第三个部位是在Cytaa3和氧之间。如果从FADH2开始氧化脱氢脱电子，电子经过呼吸链传递给氧，只能生成2分子A TP，其P/O比为2。
59 氧化磷酸化的解偶联作用
（1）氧化磷酸化的解偶联作用在完整线粒体内，电子传递与磷酸化是紧密偶联的，当使用某些试剂而导致的电子传递与A TP形成这两个过程分开，只进行电子传递而不能形成A TP的作用，称为解偶联作用。
（2）氧化磷酸化的解偶联剂能引起解偶联作用的试剂称为解偶联剂，解偶联作用的实质是解偶联剂消除电子传递中所产生的跨膜质子浓度或电位梯度，只有电子传递而不产生A TP。
（3）解偶联剂种类典型的解偶联剂是化学物质2,4-二硝基苯酚（DNP），DNP具弱酸性，在不同pH环境可结合H+或释放H+；并且DNP具脂溶性，能透过磷脂双分子层，使线粒体内膜外侧的H+转移到内侧，从而消除H+梯度。此外，离子载体如由链霉素产生的抗菌素——缬氨霉素，具脂溶性，能与K+离子配位结合，使线粒体膜外的K+转运到膜内而消除跨膜电位梯度。另外还有存在于某些生物细胞线粒体内膜上的天然解偶联蛋白，该蛋白构成的质子通道可以让膜外质子经其通道返回膜内而消除跨膜的质子浓度梯度，不能生成ATP而产生热量使体温增加。
解偶联剂与电子传递抑制剂是不同的，解偶联剂只消除内膜两侧质子或电位梯度，不抑制呼吸链的电子传递，甚至加速电子传递，促进呼吸底物和分子氧的消耗，但不形成A TP，只产生热量。
60 氧化磷酸化的作用机理
与电子传递相偶联的氧化磷酸化作用机理虽研究多年，但仍不清楚。曾有三种假说试图解释其机理。这三种假说为：化学偶联假说、构象偶联假说、化学渗透假说。
（1）化学偶联假说认为电子传递中所释放的自由能以一个高能共价中间物形式暂时存在，随后裂解将其能量转给ADP以形成A TP。但不能从呼吸链中找到高能中间物的实例。
（2）构象偶联假说认为电子沿呼吸链传递释放的自由能使线粒体内膜蛋白质发生构象变化而形成一种高能形式暂时存在。这种高能形式将能量转给F0F1-A TP酶分子使之发生构象变化，F0F1-A TP酶复原时将能量转给ADP形
成A TP。
（3）化学渗透假说该假说由英国生物化学家Peter Mitchell提出的。他认为电子传递的结果将H+从线粒体内膜上的内侧“泵”到内膜的外侧，于是在内膜内外两侧产生了H+的浓度梯度。即内膜的外侧与内膜的内侧之间含有一种势能，该势能是H+返回内膜内侧的一种动力。H+通过F0F1-A TP酶分子上的特殊通道又流回内膜的内侧。当H+返回内膜内侧时，释放出自由能的反应和A TP的合成反应相偶联。该假说目前得到较多人的支持。
实验证明氧化磷酸化作用的进行需要完全的线粒体内膜存在。当用超声波处理线粒体时，可将线粒体内膜嵴打成片段：有些片段的嵴膜又重新封闭起来形成泡状体，称为亚线粒体泡（内膜变为翻转朝外）。这些亚线粒体泡仍具有进行氧化磷酸化作用的功能。在囊泡的外面可看到F1球状体。用尿素或胰蛋白酶处理这些囊泡时，内膜上的球体F1脱下，F0留在膜上。这种处理过的囊泡仍具有电子传递链的功能，但失去合成ATP的功能。当将F1球状体再加回到只有F0的囊泡时，氧化磷酸化作用又恢复。这一实验说明线粒体内膜嵴上的酶（F0）起电子传递的作用，而其上的F1是形成A TP的重要成分，F0和F1是一种酶的复合体。
61线粒体的穿梭系统
真核生物在细胞质中进行糖酵解时所生成的NADH是不能直接透过线粒体内膜被氧化的，但是NADH＋H+上的质子可以通过一个穿梭的间接途径而进入电子传递链。3-磷酸甘油的穿梭过程是最早发现的。其过程是胞质中NADH十H+在3-磷酸甘油脱氢酶作用下与磷酸二羟丙酮反应生成3-磷酸甘油。3-磷酸甘油可进入线粒体，在线粒体内膜上的3-磷酸甘油脱氢酶（辅基为FAD）作用下，生成磷酸二羟丙酮和FADH2。磷酸二羟丙酮透出线粒体，继续作为氢的受体，FADH2将氢传递给CoQ进入呼吸链氧化，这样只能产生2分于A TP。
在动物的肝、肾及心脏的线粒体存在另一种穿梭方式，即草酰乙酸-苹果酸穿梭。这种方式在胞液及线粒体内的脱氢酶辅酶都是NAD＋，所以胞液中的NADH+H+到达线粒体内又生成NADH＋H+。从能量产生来看，草酰乙酸-苹果酸穿梭优于α- 磷酸甘油穿梭机制；但α-磷酸甘油穿梭机制比草酰乙酸-苹果酸穿梭速度要快很多。
62 常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么?
常见的呼吸链电子传递抑制剂有：
（1）鱼藤酮（rotenone）、阿米妥（amytal）、以及杀粉蝶菌素（piericidin-A），它们的作用是阻断电子由NADH 向辅酶Q的传递。鱼藤酮是从热带植物（Derriselliptiee）的根中提取出来的化合物，它能和NADH脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别NADH呼吸链与FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。杀粉蝶菌素A是辅酶Q的结构类似物，由此可以与辅酶Q相竞争，从而抑制电子传递。
（2）抗霉素A（antimycin A）是从链霉菌分离出的抗菌素，它抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。（3）氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子细胞色素aa3向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。
63 氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机理是什么？
氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNˉ的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aa3的氧化形式——高价铁Fe3＋以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa3，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给O2，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。而亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2＋氧化为Fe3＋。部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe2＋被氧化成Fe3＋——高铁血红蛋白，且含量达到20%-30%时，高铁血红蛋白（Fe3＋）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aa3的结合，从而使细胞色素aa3的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CNˉ。因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CNˉ可被转变为无毒的SCNˉ，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。
64 在体内ATP有哪些生理作用？
ATP在体内有许多重要的生理作用：
（1）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成A TP的方式贮存起来，因此A TP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。
（2）是机体其它能量形式的来源：ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用A TP 供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP供能；磷脂合成需CTP供能；蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于A TP。
（3）可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。
65 有人曾经考虑过使用解偶联剂如2,4-二硝基苯酚（DNP）作为减肥药，但很快就被放弃使用，为什么？
DNP作为一种解偶联剂，能够破坏线粒体内膜两侧的质子梯度，使质子梯度转变为热能，而不是A TP。在解偶联状态下，电子传递过程完全是自由进行的，底物失去控制地被快速氧化，细胞的代谢速率将大幅度提高。这些将导致机体组织消耗其存在的能源形式，如糖原和脂肪，因此有减肥的功效。但是由于这种消耗是失去控制的消耗，同时消耗过程中过分产热，这势必会给机体带来强烈的副作用。
66 什么是铁硫蛋白？其生理功能是什么？
铁硫蛋白是一种非血红素铁蛋白，其活性部位含有非血红素铁原子和对酸不稳定的硫原子，此活性部位被称之为铁硫中心。铁硫蛋白是一种存在于线粒体内膜上的与电子传递有关的蛋白质。铁硫蛋白中的铁原子与硫原子通常以等摩尔量存在，铁原子与蛋白质的四个半胱氨酸残基结合。根据铁硫蛋白中所含铁原子和硫原子的数量不同可分为三类：FeS中心、Fe2-S2中心和Fe4-S4中心。在线粒体内膜上，铁硫蛋白和递氢体或递电子体结合为蛋白复合体，已经证明在呼吸链的复合物I、复合物Ⅱ、复合物Ⅲ中均结合有铁硫蛋白，其功能是通过二价铁离子和三价铁离子的化合价变化来传递电子，而且每次只传递一个电子，是单电子传递体。
67 氧化作用和磷酸化作用是怎样偶联的？
目前解释氧化作用和磷酸化作用如何偶联的假说有三个，即化学偶联假说、结构偶联假说与化学渗透假说。其中化学渗透假说得到较普遍的公认。该假说的主要内容是：
（1）线粒体内膜是封闭的对质子不通透的完整内膜系统。
（2）电子传递链中的氢传递体和电子传递体是交叉排列，氢传递体有质子（H＋）泵的作用，在电子传递过程中不断地将质子（H＋）从内膜内侧基质中泵到内膜外侧。
（3）质子泵出后，不能自由通过内膜回到内膜内侧，这就形成内膜外侧质子（H＋）浓度高于内侧，使膜内带负电荷，膜外带正电荷，因而也就形成了两侧质子浓度梯度和跨膜电位梯度。这两种跨膜梯度是电子传递所产生的电化学电势，是质子回到膜内的动力，称质子移动力或质子动力势。
（4）一对电子（2eˉ）从NADH传递到O2的过程中共有3对H十从膜内转移到膜外。复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ着质子泵的作用，这与氧化磷酸化的三个偶联部位一致，每次泵出2个H十。
（5）质子移动力是质子返回膜内的动力，是ADP磷酸化成A TP的能量所在，在质子移动力驱使下，质子（H＋）通过F1F0-A TP合酶回到膜内，同时ADP磷酸化合戚A TP。
（一）糖酵解途径：
糖酵解途径中，葡萄糖在一系列酶的催化下，经10步反应降解为2分子丙酮酸，同时产生2分子NADH+H+和2分子A TP。
主要步骤为：
1）葡萄糖磷酸化形成二磷酸果糖；2）二磷酸果糖分解成为磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮，二者可以互变；
3）磷酸甘油醛脱去2H及磷酸变成丙酮酸，脱去的2H被NAD+所接受，形成NADH+H+。
（二）丙酮酸的去路：
（1）有氧条件下，丙酮酸进入线粒体氧化脱羧转变为乙酰辅酶A，同时产生1分子NADH+H+。乙酰辅酶A进入三羧酸循环，最后氧化为CO2和H2O。
（2）在厌氧条件下，可生成乳酸和乙醇。同时NAD+得到再生，使酵解过程持续进行。
（三）三羧酸循环：
在线粒体基质中，丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰辅酶A，再与草酰乙酸缩合成柠檬酸，进入三羧酸循环。柠檬酸经脱水加水转变成异柠檬酸，异柠檬酸经连续两次脱羧和脱羧生成琥珀酰CoA；琥珀酰CoA发生底物水平磷酸化产生1分子GTP和琥珀酸；琥珀酸再脱氢，加水及再脱氢作用依次变成延胡索酸，苹果酸及循环开始的草酰乙酸。三羧酸循环每循环一次放出2分子CO2，产生3分子NADH + H+，和一分子FADH2。
（四）磷酸戊糖途径：
在胞质中，在磷酸戊糖途径中磷酸葡萄糖经氧化阶段和非氧化阶段被氧化分解为CO2，同时产生NADPH + H+。其主要过程是G-6-P脱氧生成6-磷酸葡萄糖酸，再脱氢，脱羧生成核酮糖-5-磷酸。6分子核酮糖-5-磷酸经转酮反应和转醛反应生成5分子6-磷酸葡萄糖。中间产物甘油醛-3-磷酸，果糖-6-磷酸与糖酵解相衔接；核糖-5-磷酸是合
生化名词解释
生物化学名词解释 生物化学：生物化学是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。 糖类化合物：多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。 差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。 旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。 αβ异头物：异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物，具有相同取向的称β-异头物。 单糖：简单的多羟基醛或酮的化合物。 成脎反应：单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。 寡糖：由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。 多糖：由10个以上单糖单位构成的糖类物质。 血糖：是血液中的糖份，绝大多数为葡萄糖。 糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉。 脂质：脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。 反式脂肪酸：不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。 皂化值：完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。 碘值：100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数，表示油脂的不饱和程度。 抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。 兼性离子：同时带有正电荷和负电荷的离子。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。 层析：基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。 蒽酮反应：蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应，反应后溶液呈蓝绿色，在620nm处有最大吸收。 谷胱甘肽：由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 简单蛋白：仅由氨基酸组成。 结（缀）合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 蛋白质一级结构：以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质二级结构：肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起，彼此相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。 结构域：二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区，是一个特定区域。 Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。 氢键：氢原子与两个电负性强的原子相结合而形成的弱键。 α-螺旋：多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。 β-折叠：由两、多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成。肽链主链
2021厦大生物学考研真题经验参考书
厦大考研的那些事儿 ——生物学
我的考研史 时间过得可真快啊，2018级考研已经落幕半年了，但是一提起这段自我感觉略带些传奇色彩的考研史我就心潮澎湃，激动不已，当然更多的是感慨，毕竟这一路走来，用一句话形容就是：“兄弟，咱太不容易了！”。如今一举成功拿到目标院校的录取通知书，这成就感简直无法言表，就差眼泪夺眶而出了。为了分享，同时也是为了纪念我人生路上的这一次小成功，决定把我在备考时期准备的资料全部记录在此。 先说下我自身情况，我本科就读于一所普通二本院校，在上大二的时候，身边的同学，老师还有亲戚朋友有意无意的都会提起来：“你以后怎么打算的啊？”，“将来想做什么工作啊？”，“你以后想往什么方向发展啊？”，每次听到这些问题的时候我就会感到很迷茫，相信大家被问到的时候也会有同样的感觉，我专业是学习生物的，虽然不知道自己将来能干什么但是我觉得我还是挺喜欢这个专业的，而且专业课的升级在院系也是名列前茅的，不止一个专业课老师建议我深造，能在这个专业领域有所建树，可能是也和我个人的沉稳、耐心和认真的性格有关系。所以当时就开始考虑考研继续深造的这个事情，等大二下学期的时候，身边的同学都开始陆续的准备考研了，我也算是跟上大部队的潮流，下定决心跟他们一起准备考研。 在没决定考研之前，我就对厦门大学有一个情结，因为不止有一个人跟我说厦门大学环境好，学习氛围也好，网上的校园风景的图片更是吸引我，当时我还有开玩笑说，如果要是考研究生的话我就报考厦门大学。当我真的决定报考厦门大学的时候，可能所有人，甚至包括我的专业课老师都觉得我这目标订的有点儿高，因为我是一个普通二本院校的学生，而考研的目标院校确是一个名副其实的985院校，这个难度不是一般的大，即使我的专业课感觉学的还不错。当然，我的心里也没底，那个时候，可以说厦门大学就是我一个梦，连我自己都没有想过这个梦真的实现了。 既然已经决定好了自己的目标院校，那就要努力一搏，即使考不上，至少我也曾为我的目标认真的奋斗过，不会给自己留下遗憾，所以，备考的那段日子我真的是拼尽全力，那种劲头可能比高三学生来的还要猛烈，总算是皇天不负有心人，最后能够如愿以偿拿到录取通知书。
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生物化学重点名词解释汇总情况
生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。 第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学考研资料
第五章 蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI） 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD，kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex） 蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分子量约为110 dalton） 三、蛋白质的胶体性质 质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因： 水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer） 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 （一）根据分子大小不同的分离方法 1.透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration） 半透膜（玻璃纸，火棉纸） 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤（gel filtration chromatography） 分子筛层析，分子排阻层析 交联葡聚糖（Sephadex） 聚丙烯酰胺凝胶（Bio-Gel P） 琼脂糖凝胶（Sepharose，Bio-Gel A） 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。 （二）利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 （三）根据电荷不同的分离方法 1 电泳（electrophoresis） 在一定的电场和介质中，蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）丙烯酰胺和交联试剂（甲叉双丙烯酰胺）在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳（discontinuous electrophoresis） 凝胶孔径（浓缩胶，分离胶）、缓冲液、pH 三种效应：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳（capillary electrophoresis） 50 m内径 d. 等电聚焦电泳（IFE） 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。 用途：按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 （ion-exchange chromatography） 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂（Sephadex ion exchanger）兼分子筛效应 （四）根据蛋白质的吸附特性分离 填料有： 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 （五）利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯 亲和层析（afinity chromatography） 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）
生化名词解释总结
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
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第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其
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1、CDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录 成cDNA，与适当的载体连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环：线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后，经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者可利用脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后，在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸，苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸，丙酮酸经内膜载 体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸， 反复地进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物：是指化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗，从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成：指利用简单物质，经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、（嘌呤核苷酸）从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
4、（嘌呤核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷， 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、（嘧啶核苷酸）从头合成途径：指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、（嘧啶核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷， 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症：是一种嘌呤代谢性疾病，基本生化特征是高尿酸血症， 临床常用别嘌呤醇治疗，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制 黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转 录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现 型，DNA的复制、转录、翻译过程，称中心法则。 2、反转录：以RNA为模板，指导DNA合成的过程，也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA，是RNA指导下的DNA合成过程，以RNA为模板，四种dNTP为原料，合成与RNA互补的DNA单链，称反转录。 3、半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作为模板，合 成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中含由一股亲代
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第一部分： 糖酵解（glycolysis，EMP）：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof途径。 柠檬酸循环（citric acid cycle，tricarboxylic acid cycle，TCA cycle）：也叫三羧酸循环，又叫做TCA循环，是由于该循环的第一个产物是柠檬酸，它含有三个羧基，故此得名。乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成六碳三羧酸即柠檬酸，经过一系列代谢反应，乙酰基被彻底氧化，草酰乙酸得以再生的过程称为三羧酸循环。 生物氧化（biological oxidation）：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程，所以又称为细胞氧化或细胞呼吸。 质子梯度（gradients of protons）：化学渗透学说认为，电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度即质子梯度。这个梯度的电化学势驱动ATP合成。 Fe -S蛋白：(简写为Fe-S)是一种与电子传递有关的蛋白质，它与NADH Q还原酶的其它蛋白质组分结合成复合物形式存在。它主要以(2Fe-2S) 或(4Fe-4S) 形式存在。(2Fe-2S)含有两个活泼的无机硫和两个铁原子。铁硫蛋白通过Fe3+ Fe2+ 变化起传递电子的作用。 细胞色素（cytochrome)：是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称。因为有红颜色，又广泛存在于生物细胞中，故称为细胞色素。血红素的主要成份为铁卟啉。根据吸收光谱分成a、b、c三类，呼吸链中含5种（b、c、c1、a和a3)。 Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中，即共使2个细胞色素得到电子，从而被氧化。 电子传递链（eclctron transfer chain)：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链, 因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链。 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）：代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP（即ADP+Pi→A TP）,这种氧化放能和A TP生成（磷酸化）相偶联的过程称氧化磷酸化。（NADH或FADH2将电子传递给O2的过程与ADP的磷酸化相偶联，使电子传递过程中释放出的能量用于ATP的生成。氧化磷酸化的过程需要氧气作为最终的电子受体，它是需氧生物合成ATP的主要途径。） 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)：代谢物通过氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP，使之磷酸化生成ATP。有氧呼吸中有三个的高能磷酸化合物——1，3-BPG, PEP及琥珀酰辅酶A。 磷氧比（P／O）：是指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的分子数。 电子传递抑制剂：凡是能够阻断电子传递链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂，常见的有鱼藤酮、抗霉素A、氰化物、叠氮化物、CO、H2S等。利用电子传递抑制剂是研究电子传递顺序的重要方法。 解偶联剂（uncoupler）是指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转化为ATP的化合物。它们也被称为氧化磷酸化解偶联剂。最早发现的一个解偶联剂是2, 4-二硝基苯酚（2, 4-dinitrophenol, DNP）。 氧化磷酸化抑制剂（inhibitors）：直接作用于ATP合酶复合体，从而抑制ATP的合成。 离子载体抑制剂（ionophore）：是指那些能与某种离子结合，并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。
生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构