生化名词解释
一．名词解释
1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增
加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不
同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复
到原来的双螺旋结构。这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组
成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原
生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化
10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不
可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，
并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
17. 酮体：酮体主要包括乙酰乙酸，B-羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化
时的特有中间代谢产物。
18. 必需脂肪酸：不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。亚油酸、亚麻
酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素。
19. 脂肪的β氧化:指脂酰基的β-原子开始，进行脱氢加水再脱氢及硫解四部
连续的反应，将脂酰基断裂生成生成一个分子乙酰-COA和比原来少两个碳的脂酰-CoA的过程。
20. 血脂：血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯，磷脂，胆固醇及其酯以及
游离脂酸。
21. 必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共
有8种：缬氨酸 (Val)、异亮氨酸 (Ile)、亮氨酸 (Leu)、苏氨酸（Thr）、蛋氨酸 (Met)、赖氨酸 (Lys)、苯丙氨酸 (Phe)、色氨酸（Trp）。
22. 一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一
碳单位(one carbon unit)。
23. 氨基酸的腐败作用：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起
的作用
24. 蛋白质的营养价值：蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量
质比。
25. 蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以
互相补充而提高营养价值。
26. 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板
(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。
27. 冈崎片段：DNA复制过程中，由于滞后链是在分段合成的基础上进行非连续
合成子代链，从而形成一些不连续的片段。这些片段称为~
28. 领头链：顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为~。
29. 随从链：另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续
延长，这股不连续复制的链称为~。
30. 互补DNA（cDNA）：以mRNA为模板，经逆转录合成的与mRNA碱基序列互补
的DNA链。
31. 转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程。
32. 结构基因(structural gene):DNA分子上转录出RNA的区段，称为~。
33. 模板链(template strand):DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA
的一股单链，称为~，也称作有意义链或Watson链。
34. 顺式作用元件：不同物种、不同细胞或不同的基因，转录起始点上游可以有
不同的DNA序列，但这些序列都可统称为 ~。
35. 反式作用元件: 能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质，现已
发现数百种，统称为~
36. 核酶：具有酶促活性的RNA称为核酶。
37.蛋白质生物合成：蛋白质生物合成也称为翻译，是细胞内以信使RNA为模板，按照RNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。
38.密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸(或其他信息)，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。
39.S-D序列：在各种mRNA起始AUG上游约8～13核苷酸部位，存在一段由4～9个核苷酸组成的一致序列，富含嘌呤碱基，如-AGGAGG-，称为~，又称核糖体结合位点。
40.生物转化：一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。
二．简答和论述：
1. DNA和RNA的区别
DNA RNA
一级结构相同点：1．以单核苷酸作为基本结构单位
2．单核苷酸间以3’,5’磷酸二酯键相连接3．都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶
一级结构不同点：
1．基本结构单位2．核苷酸残基数目3．碱基
4．碱基互补脱氧核苷酸
几千至几千万
胸腺嘧啶
A=T G=C
核苷酸
几十至几千
尿嘧啶
A=U G=C
二级结构不同点：双链
右手螺旋单链
茎环结构
2.DNA双螺旋结构模型要点
DNA双螺旋结构模型的要点是：（1）DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G=C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5’-3’，另一条链的走向就一定是3’-5’’。（2）DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°.，螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
3.RNA的种类、分布、功能
细胞核与细
胞液
功能
不均一核RNA hnRNA成熟mRNA的
前
信使RNA mRNA合成蛋白质
的模板
转运RNA tRNA转运氨基酸
核糖体RNA rRNA核糖体的组
成部分
小核RNA SnRNA参与hnRNA的
剪接转运
***4.三种ＲＮＡ的功能
信使RNA(mRNA)的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。转运RNA(tRNA)的功能：活化，搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。核糖体RNA(rRNA)的功能：参与组成核蛋白体，作为核蛋白质生物合成的场所。
5.tRNA的二级结构（三叶草型）。
6.葡萄糖是如何在缺氧状态下转变成乳酸的？有何意义？
在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化(anaerobic oxidation)。反应部位：胞浆。糖酵解分为两个阶段：
第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)
1) 葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖
2) 6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖
3) 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖
4) 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖
5) 磷酸丙糖的同分异构化
6) 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸
7) 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸并通过底物水平磷酸化生成ATP
8) 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸
9) 2-磷酸甘磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成
ATP
10) 油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸
第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
意义：在机体缺氧的情况下快速供能，对肌收缩更为重要，红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。
7.非糖物质转变成葡萄糖需经过哪些关键反应？各由哪些关键酶催化？
(一).丙酮酸经丙酮酸羧化支路转变为磷酸烯醇式丙酮酸，该过程由两个反应组成：丙酮酸羧化酶催化丙酮酸生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，共消耗2个ATP 。关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
(二).1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖关键酶：果糖二磷酸酶-1
（三）6-磷酸葡萄糖在催化下水8.一克分子葡萄糖所生成的乙酰CoA进入三羧酸循环可生成多少克分子ATP？
5或7+2*12.5=30或32
9.叙述血糖的正常含量、来源、去路。
血糖的来源：人体对食物糖的消化吸收，肝糖原的分解或是肝内糖异生生成的葡萄糖释放入血，体内非糖物质的转化。
血糖的去路：氧化分解生成二氧化碳、水和能量，合成肝、肌糖原，进行磷酸戊糖途径等产生其他糖，通过脂类、氨基酸代谢生成脂肪、氨基酸等。
血糖的正常值：３．８９～６．１１ｍｍｏｌ／Ｌ
10.糖代谢所述代谢中共涉及多少关键酶？他们是哪些？
无氧氧化关键酶：己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。三羧酸循环：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
有氧氧化：丙酮酸脱氢酶复合体、剩余和无氧氧化一样。
糖异生关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。
11.磷酸戊糖途径有何重要意义。
磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH 和5—磷酸核糖
一.为核酸的生物合成提供核糖
二.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
（1） NADPH是体内许多合成代谢的供氢体
（2） NADPH参与体内羟化反应
（3） NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态
解为葡萄糖关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶
12.试述肝脏是如何合成和分解糖原？
糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉细胞定位：胞浆
(1)葡萄糖己糖激酶或葡萄糖激酶（肝）磷酸化生成6-磷酸葡萄糖;，需ATP
(2)6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖
(3)1-磷酸葡萄糖在UDPG焦磷酸化酶作用下转变成尿苷二磷酸葡萄糖
(4)UDPG与糖原n（糖原引物）在糖原合酶作用下以α-1,4-糖苷键式结合方式生成糖原n+1与UDP，此过程消耗能量
(5)以α-1,4-糖苷键式形成糖原分枝
糖原分解 (glycogenolysis ):习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
亚细胞定位：胞浆
（1）肝糖原在糖原磷酸化酶作用下分解下一个葡萄糖基，生成1-磷酸葡萄糖，（2）脱枝酶的作用：葡聚糖转移酶将3个葡萄糖残基转移到邻近糖链的末端，仍以a-1,4-糖苷键连接，剩下以a-1,6糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基被a-1,6葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖。在几个酶的共同作用下，最终产物中约85%为1-磷酸葡萄糖，15%为游离葡萄糖。
（3）1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖
（4）6-磷酸葡萄糖葡萄糖-6-磷酸酶作用下水解生成葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾中，而不存在于肌中。所以只有肝和肾可补充血糖；而肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化。
13.脂肪酸彻底氧化分为几个阶段？
三阶段：活化.进入线粒体. 脂肪酸的B氧化
14.硬脂酸（C18）经过β-氧化可净生成多少个ATP？
8*4+9*10—2=120
15.简述脂肪动员？
指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。脂解激素如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等作用于脂肪细胞膜表面受体，激活腺苷酸环化酶，促进cAMP合成，激活依赖cAMP的蛋白激酶，使胞液内甘油三酯脂酶磷酸化而活化。后者使甘油三酯水解成甘油二脂及脂酸。甘油三酯脂酶催化反应是甘油三酯分解的限速步骤，是脂肪动员的限速酶。因其活性受多种激素的调控，故称为激素敏感性甘油三酯脂酶（HSL）。
16.何为脂肪酸的β氧化？包括哪几步反应？
从脂酰基的β原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应，将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。17.胆固醇在体内可转变成哪些重要物质？合成胆固醇的基本原料和关键酶是什么？
在肝脏中转化为胆汁酸，也可以在其他的部位转化为类固醇激素，还可以在皮
肤转化为7—脱氢胆固醇。
基本原料：乙酰CoA ,ATP,NADPH+H+
关键酶：羟甲基戊二酸单酰-CoA（HMG-COA）还原酶
18.血浆脂蛋白的分类及功能？
按超速离心法及电泳法可将血浆脂蛋白分为乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（前β-）、低密度脂蛋白（β-）及高密度脂蛋白（）四类。CM主要转运外源性甘油三酯及胆固醇，VLDL主要转运内源性甘油三酯，LDL主要将肝合成的内源性胆固醇转运至肝外组织，而HDL则参与胆固醇的逆向转运。
19．酮体是如何产生和利用的？
1.酮体的生成：原料：乙酰CoA
（1）2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA
（2）乙酰乙酰CoA缩合生成羟甲基戊二酸单酰CoA
(HMGCoA)
（3）羟甲基戊二酸单酰CoA (HMGCoA)裂解生成
乙酰乙酸和乙酰CoA
2.酮体的利用过程
A.肝细胞中没有利用酮体的酶，所以酮体在肝内生成后迅速透过肝线粒体膜和细胞膜进入血液，转运至肝外组织利用。
β-羟丁酸脱氢酶
β-羟丁酸乙酰乙酸
NAD+NADH+H+
B.肾、心和脑的线粒体
CoASH+AT p PPi+AMP
乙酰乙酸乙酰乙酰辅酶A
乙酰乙酰CoA硫激酶
乙酰乙酰CoA硫解酶
TCA 2乙酰辅酶A
20.酮体的生成？
原料：乙酰CoA
（1）2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA（2）乙酰乙酰CoA在HMGCoA合成酶作用下缩合生成羟甲基戊二酸单酰CoA(HMGCoA)（3）羟甲基戊二酸单酰CoA (HMGCoA)裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA
21. 酮体的利用（酮体的分解）？
肝外组织利用（肝中缺乏利用酮体的酶）
（1）心、脑。肾、及骨骼肌的线粒体具有较高的琥珀酰CoA转硫酶活性。琥珀酰CoA转硫酶存在时，此酶能使乙酰乙酸活化，生成乙酰乙酰CoA。后者在乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下硫解，生成2分子乙酰CoA后可进入三羧酸循环彻底氧化分解。
（2）肾、心、脑的线粒体中还存在乙酰乙酰硫激酶，可直接活化乙酰乙酸生成乙酰乙酰CoA，后者在硫解酶的作用下硫解为2分子乙酰CoA。
（3）β-羟丁酸在β-羟丁酸脱氢酶的催化下，脱氢生成乙酰乙酸，然后再转变成乙酰CoA而被氧化。正常情况下，丙酮量少，易挥发，经肺排出。部分丙酮可在一系列酶作用下转变为丙酮酸或乳酸，进而异生成糖。这是脂酸的碳原子转变成糖的一个途径。
23.甘油的生糖途径及关键酶？
甘油激酶催化甘油磷酸化转变为3-磷酸甘油,此过程消耗ATP；再脱氢生成磷酸二羟丙酮，脱下的2个H由NAD+接受生成NADH+H+；磷酸二羟丙酮生成1，6-二磷酸果糖；1，6-二磷酸果糖在果糖二磷酸酶-1催化下转变为6-磷酸果糖；6-磷酸果糖转变为6-磷酸葡萄糖；6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的催化下水解为葡萄糖。
关键酶：果糖二磷酸酶-1，葡萄糖-6-磷酸酶
24、计算1mol的丙氨酸彻底氧化可产生多个摩尔的ATP？
答：丙氨酸位于线粒体内：1mol丙氨酸经联合脱氨基作用生成1mol丙酮酸和1mol NADH，丙酮酸在线粒体内氧化脱羧生成乙酰CoA, CoA进入TCA循环，彻底氧化。所以生成的ATP=2.5+2.5+3×2.5+1.5+1=15
丙氨酸位于胞质中：丙氨酸经联合脱氨基作用生成的NADH经3-磷酸甘油穿梭或苹果酸穿梭进入线粒体，所以生成的ATP=2.5（1.5）+2.5×3+1.5+1=15（14）。
25、简明叙述尿素形成的过程和意义。
答：尿素在肝脏中经过鸟氨酸循环生成。合成需要两分子的氨，其中一分子来源于游离氨，另一分子来源与天冬氨酸。第一步在线粒体中完成，其余步骤在细胞液中完成。
意义：把有毒的氨转变成无毒的尿素，尿素可经肾脏排出体外，是解氨毒的主要方式。
26、用反应方程式叙述什么是氨基酸的联合脱氨基作用？
转氨酶谷氨酸脱氢酶
-酮酸
27、谷氨酰胺的合成与分解有何生理意义？
答：谷氨酰胺的合成是氨在组织中的解毒方式。大脑，骨骼肌，心肌等时生成谷氨酰胺的主要组织。谷氨酰胺的合成对维持中枢神经系统的正常生理活动具有重要作用。谷氨酰胺又是氨在体内的运输形式，经过血液运输至肝脏合成尿素，在肾脏中经谷氨酰胺酶作用释放氨，氨与肾小管腔内的氢离子结合成NH4+，经尿液排出体外，以促进多余的氢离子排除，可调节酸碱平衡，这在酸中毒时尤为重要。
28.以谷氨酸为例说明生糖氨基本转变成糖的过程？
29.原核生物参与复制的生物分子包括哪些，其复制过程是什么？
答：底物：即dATP、dGTP、dCTP、dTTP，总称dNTP
聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶，简称DNA-pol
模板：解开成单链的DNA母链
引物：提供3’-OH末端使dNTP可以依次聚合
其他酶和蛋白因子：拓扑异构酶、DNA连接酶、SSB、RNA酶、引物酶、DnaC 蛋白、DnaB蛋白、DnaA蛋白等。
复制的过程包括起始、延长和终止三个阶段。
起始：DnaA蛋白识别起始位点，在引发体的作用下，DNA的双螺旋结构被解开，并以复制起点的一段单链DNA为模板，合成一小段RNA引物，复制正式开始。
延长：在RNA引物的3’-OH端，DNA聚合酶催化四种三磷酸脱氧核糖核苷，分别以DNA的两条链为模板，同时合成两条新的DNA子链。
新和成的链中有一条链合成方向于复制叉前进方向时一致的，合成能顺利地连续进行，此链成为领头连，而另一条链合成方向于复制叉前进方向相反，形成不连续的冈崎片段，成为随从连。
终止：RNA酶水解引物，DNA聚合酶I填补空缺，DNA连接酶连接冈崎片段。
30.复制与转录的异同？
主要区别：
DNA复制RNA转录
底物dATP，dGTP，dCTP，dTTP ATP，GTP，CTP，TTP
模板全部的DNA双链部分DNA单链
聚合酶DNA聚合酶RNA聚合酶
产物子代的DNA双链RNA单链
碱基配对A-T G-C
引物需要不要
相似处：都是酶促的核苷酸聚合过程；都以DNA为模板；都需要DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键;都从5-3方向延长聚合核苷酸链;都遵循碱基配对原则。
31.简述原核生物中RNA的转录合成的基本过程？
（1）转录的起始：1. RNA聚合酶全酶(2)与模板结合 2. DNA双链解3. 在RNA 聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物
（2）转录的延伸：1. 亚基脱落，RNA–pol聚合酶核心酶变构，与模板结合松弛，沿着DNA模板前移；2. 在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。（3）转录的终止：指RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，转录产物RNA 链从转录复合物上脱落下来。包括依赖Rho (ρ)因子的转录终止和非依赖Rho(ρ)因子的转录终止
32.蛋白质生物合成体系？
1) 基本原料：20种编码氨基酸
2) 模板：mRNA
3) 适配器：tRNA
4) 装配机：核蛋白体
5) 主要酶和蛋白质因子：氨基酰-tRNA合成酶、转肽酶、起始因子、延长因
子、释放因子等
6) 能源物质：ATP、GTP
7) 无机离子：Mg2+、 K+
33.遗传密码的特点？
方向性、连续性、简并性、通用性、摆动性
34.核糖体在蛋白质生物合成中的功能？
1) 有容纳mRNA的通道，可结合模板mRNA
2) 能结合起始因子，延长因子及终止因子等参与蛋白质合成的多种可溶性蛋
白、因子
3) 具有结合氨基酰-tRNA的作用
4) 具有转肽酶的活性，催化肽键的形成
5) 大亚基上具有延长因子依赖的GTP酶活性，可为转肽酶提供能量。
35.原核生物的肽链合成过程?
起始：指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核糖体结合而形成翻译起始复合物的过程。
1. 核糖体大小亚基分离；
2. mRNA在小亚基定位结合；
3. 起始氨基酰-tRNA的结合；
4. 核糖体大亚基结合。
延长：指在mRNA模板的指导下，氨基酸依次进入核糖体并聚合成多肽链的过程。包括三步骤：
1. 进位(positioning)/注册(registration)
2. 成肽(peptide bond formation)
3. 转位(translocation)
终止：指核糖体A位出现mRNA的终止密码子后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核蛋白体大、小亚基等分离的过程。终止阶段需要释放因子RF-1、RF-2和RF-3参与。
36.生物转化的反应类型?
生物转化的定义:
一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。
***第一相反应：氧化、还原、水解反应
***第二相反应：结合反应
* 有些物质经过第一相反应即可顺利排出体外。但是，物质即使经过第一相反应后，极性改变仍不大，必须与某些极性更强的物质结合, 即第二相反应，才最终排出。
37.糖酵解全过程：
名词解释
1. 肽键：是指一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时,羧基和氨基形成的酰胺键。
2. 结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分，但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码
3. 蛋白质的一级结构：是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键
4. －螺旋：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
5. 蛋白质的变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
6. 等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。
7. 核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3`,5`-磷酸二酯键连接而成的一类生物大分子。具有非常重要的生物功能，主要是贮存遗传信息和传递遗传信息。包括核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)两类。
8．疏水作用：指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。
9．基因：是遗传的物质基础，是DNA分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列的总称，携带有遗传信息的DNA序列，是具有遗传效应的DNA分子片段，是控制性状的基本遗传单位，通过指导蛋白质的合成来表达自己所携带的遗传信息，从而控制生物个体的性状表现。
10．基因组：在生物学中,一个生物体的基因组是指包含在该生物的DNA(部
分病毒是RNA)中的全部遗传信息,又称基因体。基因组包括基因和非编码DNA。
11．DNA的变性：是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。
12．DNA复性：指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。
13．辅酶和辅基：辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析方法除去；辅基与酶蛋白结合紧密，不能通过透析将其除去。
14．变构调节：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
15．共价调节：是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰,使其处于活性和非活性的互变状态,从而调节酶活性。
16．酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
17．同工酶：指催化的化学反应相同,酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
18．氧化磷酸化：是与电子子过程偶联的磷酸化过程。即伴随电子从底物到O2的传递，ADP被磷酸化生ATP的酶促过程，这种氧化与磷酸化偶联的作用称为氧化磷酸化。
19．解偶联剂：氧化磷酸化的一类抑制剂，使氧化与磷酸化脱离，虽然氧化照常进行，但不能生成ATP，则P/O比值降低，甚至为零。
20．呼吸链：在生物氧化过程中,代谢物脱下的氢经过一系列的传递体的传递,最终交给分子氧生成水,这一电子传递体系称为呼吸链。
21．糖酵解(glycolysis)/糖的无氧分解(anaerobic degradation)：葡萄糖或糖原在组织中进行类似发酵的降解反应过程。最终形成乳酸或丙酮酸，同时释出部分能量，形成ATP供组织利用。
22．巴斯德效应（Pasteur effect）：在厌氧条件下，向高速发酵的培养基中通入氧气，则葡萄糖消耗减少，抑制发酵产物积累的现象。
23．有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷再合成三磷酸腺苷。
24．三羧酸循环：是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统，在该反
应过程中，首先由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成含有3个羧基的柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成四分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸的这一循环反应过程成为三羧酸循环。
25．糖异生：指的是非碳水化合物(乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。
26．氮平衡：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态。
27．蛋白质的互补作用：两种或两种以上食物蛋白质混合食用，其中所含有的必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较好的比例，从而提高蛋白质利用率的作用。
28．蛋白质的半衰期：蛋白质变性或者分解一半的时间，用来衡量蛋白质稳定性的，半衰期越长越稳定，但不是越好，要看使用要求。
29．一碳单位：指具有一个碳原子的基团。指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲酰基等。
30．鸟氨酸循环：指氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。
31．生酮氨基酸：指在分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸,共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种
32．转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
33．丙氨酸—葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，故将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。
34．从头合成途径：利用氨基酸、一碳单位、二氧化碳和核酸核糖等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的途径称为从头合成途径。
35．补救途径：用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷为原料经过比较简单的反应合成核苷酸的过程称为补救途径。
36．变构调节：是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
37．化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰。
38．应激：是机体在各种内外环境因素及社会、心理因素刺激时所出现的全身性非特异性适应反应，又称为应激反应。
39．别位酶：即变构酶,指代谢途径中受到变构调节的酶,酶分子中含与底物结合起催化作用的催化亚基(部位)和与变构效应剂结合起调节作用的调节亚基(部位)。
40．别位调节：即变构调节,某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合,使酶蛋白分子构象发生改变,从而改变酶的活性。
41．蛋白激酶：某些酶分子上的一些基团,受其它酶的催化发生共价化学变化,从而导致酶活性的变化。
42．细胞水平调节：主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节，这种调节称为原始调节或细胞水平代谢调节。
43．酶的化学修饰：一种酶在另一种酶的催化下，通过共价键的断裂与生成，结合或移去某基团，使酶活性改变，这种调节称酶的共价修饰调节。
关于生物化学重点名词解释
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还 原酶的辅酶。此外，可以用作巯基酶的保护剂。 构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨 基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中 氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为，每一圈含有个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升，旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。 结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生化名词解释
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
生化名词解释 (4)
. . 名词解释 1、呼吸链：呼吸链又叫电子传递链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子传递体按标准 氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。 2、生物氧化：能源物质在活细胞中氧化分解，释放化学能并转化为生物能的生化过程，称 为生物氧化，又叫细胞氧化或细胞呼吸。 3、联合脱氨基作用：将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨基 生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸的联合脱氨基作用。例如：丙氨酸的联合脱氨基作用。 4、DNA 内切酶：具有识别双链DNA 分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA 双链的核酸内切 酶统称为限制性核酸内切酶。 5、酵解与发酵：.酵解 葡萄糖经1，6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸降解，生成丙酮酸并产生A TP 的代谢过程。 6、分子杂交：不同来源的变性DNA ，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当它们在同一溶液中 进行热变性和退火处理时，可以得到分子间部分配对的缔合双链，此过程叫分子杂交。 7、增色效应：伴随着变性，核酸的紫外吸收值增加，此现象为增色现象。 减色效应：复制过程中，紫外吸收值降低，次现象为减色现象。 8、逆转录：以RNA 为模板，依靠逆转录酶的作用，以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物，产生 DNA 链。 9、等电点：分子所带正负电荷相等，净电荷为零的环境PH 成为等电点。 10、活性中心：酶分子上直接参与底物的结合并对其进行催化的区域。 11、酶的活性中心：酶分子上由与催化功能有关的原子或基团构成的特殊的空间结构，称为酶的活 性中心 C CH COOH CH 2COOH C O CH 2CH 2COOH CH COOH NH 2CH 2谷氨NH 2CH 3CH 3O 丙氨酸丙酮酸谷丙转或或NADPH H +++H +NH 3酸脱氢酶α－酮戊二酸
生化名词解释总结
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。 9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 第四章蛋白质结构与功能 1、协同效应：寡聚蛋白分子中，一个亚基构象和功能的改变影响其他亚基构象和功能状态的改变；有正协同效应和负协同效应的不同。 2、波尔效应： 3、ELISA4： 4、western blot：免疫印迹测定，原理：蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。 步骤：SDS电泳→转移电泳→硝酸纤维膜→封闭→一抗→酶标二抗→显色反应
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生化名词解释
核酸的增色效应：核酸变性后，在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋：DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交：两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间，或DNA 单链分子与RNA分子之间，在去掉变性条件后，互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体：真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火：热变性的DNA在缓慢冷却得条件下，两条单链再重新结合恢复双螺旋结构，这种复性叫退火。 核酸变性：天然核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸：人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点：使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析：加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液，其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构：多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构：由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成，有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体。 辅酶：与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基：与酶蛋白结合较紧密，常以共价键结合，透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力：在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢，即酶促反应的能力。酶的活性中心：指必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数：酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂：能提高酶活性的物质 抑制剂：引起抑制作用的物质。 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂：酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析，超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶：具有别构效应的酶 同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构，理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活：酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶：一般仅有一条多肽链。 寡聚酶：酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体：由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合：当酶分子与底物分子接近时，酶分子受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化：产生ATP等高能分子的方式。 回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶：从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用：由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链：一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化：氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化：有机分子在生物细胞内氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。 能荷：在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比：消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂：抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物：分子中含有磷酸基团，被水解下来时释放出大量的自由能，这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂：能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸：机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位。 α—氧化：在α碳原子上发生氧化作用，分解出二氧化碳，生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化：脂肪酸的ω端甲基发生氧化，先转变为羟甲基，继而在氧化成羧基，从而形成α，ω—二羧酸的过程。 酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮：是微生物，藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化：把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3，进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸：能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸：分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基互补配对原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录：以DNA分子中一条链为模板，按碱基互补配对原则，合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译：在mRNA指令下，按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则，把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制：每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段：保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子：独立复制的单位叫复制子。 前导链：以3’→5’走向的亲代链为模板，子代链就能连续合成，这条链叫前导链。 后随链：以5’→3’走向的亲代链为模板，子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段，然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，这条链叫后随链。半不连续复制：在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成；另一条按5’→3’的方向不连续合成，因此叫半不连续复制。 冈崎片段：后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。 转化：一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换：一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子：转录起始的特殊序列。 终止子：控制转录终止的部位。 基因工程：在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连（反义链，负链）:在一个转录单位中，双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链（有义链，正链）:与模板链互补的DNA链。 遗传密码：DNA中或（mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子：mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸，这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性：同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子：对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体：由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化：氨基酸与tRNA相连，形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列：原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列，与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对，以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶（标兵酶）：催化限速步骤的酶。 反馈抑制：在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用，从而调节整个系列反应速度。 前馈激活：在一系列，前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制；指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性，通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制：在分支代谢途径中，催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制：分支代谢途径中的两个末端产物，不能直接抑制代谢途径中的第一个酶，而是分别抑制分支点后的反应步骤，造成分支点上中间产物的积累，这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制：在分支代谢途径中，几种末端产物同时都过量，才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制：在分支代谢途径中，任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用，而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制：第一个限速步骤由一组同工酶催化，分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用，从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子：在细菌基因组中，编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因，与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子：位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位，前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。
生化名词解释
生化名词解释1 1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。 3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。 11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15．二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以
生化常考名词解释
1．增色效应：变性后的DNA 在260nm 的紫外光吸收有明显升高。 2．DNA 的变性：碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA 分子，即改变了DNA 的二级结构，但并不破坏一级结构。 3．Tm 值：50%的DNA 分子发生变性时的温度。 4．肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的a-羧基与下一个氨基酸分钟的a-氨基缩合，脱去一个水分子形成肽，肽链上的C-N 化学键称为肽键。 5．蛋白质一级结构：蛋白质多肽键氨基酸的组成和排列顺序。 6．电游：在直流电中，带正电何的蛋白质分子向阴极移动，带负电的向阳极移动。 7．氨基酸的等电点（pl）：氨基酸解离成两性离子或正电荷与负电荷相等，也就是静电何为零，其在的溶液中pH 值就是浓氨酸的等电点。 8．酶的活性中心：酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基因所构成的微区。 9．变构酶：守变构调节的酶。 10．米氏常数(即Km）：为酶促反映速度为最大速度一半时的底物浓度。 11．同工酶：催化相同的无化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。 12．酶的抑制剂和激活酶：凡能使酶的活性下降并不引起酶蛋白质变性的物质为酶的抑制剂，能使酶由无活性变为有活性或促酶活性提高的物质。 13．生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。 14．钾-钠泵：细胞内外永远存在钾钠离子的浓度差，这种浓度差靠细胞上的特异蛋白来维持的，它能水解ATP并利用ATP 水解所释放的能量，蒋钠从细胞内运向细胞外，将钾从细胞外运向细胞内。 15．受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子 16．糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP 的一系列反应。 17．柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A 通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2 和水，同时释放能量的循环过程。 18．葡萄糖异生作用：非糖物质在肝.肾中转变成葡萄糖和糖元的过程，非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在相应酶催化下，糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解途径，其它酶生成葡萄糖的途径。 19．生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O 和CO2 并释放能量的过程称为生物氧化。 20．氧化磷酸化：氢沿着呼吸链传递给氧形成的同时，伴有ADP 磷酸化为ATP 的过程，氧化作用释放能量，磷酸化吸收能量俩个反应偶联在一起。 21．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。 22．解偶联作用：在氧化磷酸过程中，底物的脱氢氧化与ADP 的磷酸化是过程能量进行偶联的，某些物质能解除这个偶联过程，其结果是底物的脱氢氧化继续进行，同样有电子传递和氧气消耗，也有能量释放，但却不能利用所释放的能量进行ADP 的磷酸化，不能生成ATP. 23．酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β –羟丁酸和丙酮，统称为酮体。 24．a-氧化：每一次氧化，先去一个碳原子即羟酸碳原子，生成减了一个碳原子的脂肪酸和CO2 的氧化过程。 25．蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。 26．转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α –氨基转移到另一种α –酮酸的酮基上，生成相应的α –酮酸和另一种氨基酸的作用（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外） 27．中心法则： 28．转录：以DNA 的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA 分子上。 29．翻译：以RNA 为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。 30．半保留半不连续复制：DNA 复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以DNA 母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。 31．遗传密码：把排列在DNA 或其转录物RNA 链中的核甘酸顺序与蛋白质的氨基酸排列顺序联系起来的关系。