2019年硕士研究生入学考试(生物化学)考试大纲

2019年硕士研究生入学考试(生物化学)考试大纲

【一】评价目标

生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、差不多理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。正确地理解和掌握生物化学有关的差不多概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的差不多问题。要求考生：①系统准确地掌握生物化学的差不多概念、基础知识和差不多理论；②比较全面了解生物化学与分子生物学的常用技术的原理和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学差不多问题。同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。

本考试大纲适用华中师范大学生命科学学院各专业硕士研究生入学考试。

【二】考试形式和试卷结构

答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题

答题时间：180分钟

题型比例：名词解释约15％；填空和选择题约30％；

简答和计算约35％；论述与综合分析(含实验设计)约20％

【三】考查的知识范围

〔一〕氨基酸化学

1、蛋白质的化学组成

2、氨基酸的分类及简写符号

3、氨基酸的理化性质及化学反应

4、氨基酸的分析分离方法

〔二〕蛋白质化学

1、肽的结构、性质与生物活性肽

2、蛋白质的分类

3、蛋白质分子结构

一级、二级、高级结构的概念及形式，包括超二级结构、结构域等

4、蛋白质一级结构测定

多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；

二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等〕

5、蛋白质的理化性质

包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等

6、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术

包括蛋白质的分离纯化的一般原那么、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等

7、蛋白质的高级结构

包括蛋白质构象的研究方法；蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质〔包括构型与构象、多肽链肽键的二面角、二级结构的差不多类型、超二级结构、常见的纤维蛋白质等〕；

三级结构和四级结构〔球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构〕等

8、蛋白质结构与功能的关系

包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红

蛋白分子病的机理；免疫球蛋白、免疫系统的识别、免疫球蛋白的结构和类别等〔三〕核酸化学

1、核酸的差不多化学组成、种类、分布和生物学功能

2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等

3、RNA的分子结构

包括RNA的降解、RNA一级结构、高级结构，如tRNA的【二】三级结构，真核生物mRNA结构特点，rRNA的结构等

4、RNA的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发明的小RNA的功能。

5、DNA的分子结构

DNA的【一】【二】三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型等

6、DNA测序方法及其过程

7、核酸及核苷酸的性质

包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质

8、核酸的变性、复性与杂交

9、核酸及其组分的分离纯化

包括分离核酸的一般原那么、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等

10、核酸研究的常用技术和方法

包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等

〔四〕酶学

1、酶和生物催化剂的概念及其进展

2、酶的作用特点

3、酶的命名及分类

4、酶的化学本质及组成

5、酶的分子结构与其生物活性的关系

包括酶分子的必需基团、活性中心、酶高级结构与活性的关系、酶原的激活与调节等6、酶促反应动力学

包括米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图法、多种底物反应的不同机理、抑制剂对酶反应的妨碍等；酶的抑制作用；酶反应的妨碍因素等

7、酶的作用机制和酶的调节

包括酶的活性中心及其作用原理〔酶的专一性、酶的活性中心、妨碍酶催化效率的因素〕；酶活性的调节操纵和调节酶〔别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶〕等；

8、一些特别酶如溶菌酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制

9、酶的活力测定和酶分离纯化技术

10、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的差不多概念和应用

〔五〕维生素与辅酶

1、维生素的分类及性质

包括维生素的概念、与辅酶的关系、脂溶性维生素和水溶性维生素〔维生素B2与FMN、FAD、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B族与辅酶等〕

2、各种维生素的活性形式、生理功能

包括水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病〔维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等〕

3、辅酶的金属离子

〔六〕激素

1、激素的概念与分类

2、激素作用机理，包括肾上腺素、cAMP与G蛋白相互作用的机理和级联放大作用〔七〕生物氧化和生物能学

1、生物氧化的特点、方式和酶类

2、线粒体氧化体系

包括呼吸链的概念、呼吸链的组成成份、呼吸链中各组分的排列顺序等

3、非线粒体氧化体系

包括微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系、植物细胞中的生物氧化体系等

4、生物氧化中能量的转移和利用

包括ATP与高能磷酸化合物的概念、电子传递过程与ATP的生成方式、高能磷酸键的生成机制、氧化磷酸化偶联机制及其妨碍因素

5、ATP的生物学功能

〔八〕糖的分解代谢和合成代谢

1、糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶

2、糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程

3、磷酸戊糖途径、限速酶调控部位及其生理意义

4、糖异生作用的概念、场所、原料、要紧途径及生理意义

5、糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶

6、糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶

7、光合作用的概况——光反应、暗反应

8、蔗糖和淀粉的合成过程

9、乙醛酸循环

10、能量计算与14C标记

〔九〕脂类代谢与合成

1、脂肪的消化吸收、脂肪动员的概念、限速酶；

2、甘油代谢

3、脂肪酸的β-氧化过程及其能量计算

4、酮体的生成和利用

5、脂肪和脂肪酸的生物合成

6、磷脂的合成与分解

7、胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄

8、血脂及血浆脂蛋白

〔十〕蛋白质和氨基酸代谢

1、蛋白质的消化、吸收与腐败

2、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用

3、尿素循环及α-酮酸的代谢

4、谷氨酸、天冬氨酸和丙氨酸的合成与分解代谢

5、氨基酸的生物合成〔分族合成〕及其调节

6、糖、脂类、蛋白质三大物质代谢的联系

〔十一〕核酸的降解和核苷酸代谢

1、核酸的酶促降解及外源核酸的消化吸收

2、嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径

3、碱基的分解

4、核苷酸的生物合成

包括嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径，脱氧核苷酸的合成及dTMP的合成

5、常见辅酶核苷酸的结构和作用

〔十二〕DNA的生物合成

1、DNA复制的一般规律——半保留复制

2、参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用〔重点是原核生物的DNA聚合酶〕

3、DNA复制的差不多过程〔原核、真核细胞DNA复制特点〕

4、真核生物与原核生物DNA复制的比较

5、DNA的损伤与修复的机理

6、染色体与DNA组装

〔十三〕RNA的生物合成

1、转录的差不多概念；参与转录的酶及有关因子〔包括转录因子、终止因子等〕

2、启动子与转录起始包括启动子的差不多结构、启动子的识别、酶与启动子的结合、－10

区和－35区的最正确间距、增强子及其功能、真核生物启动子对转录的妨碍等

3、RNA聚合酶的作用机理

4、原核、真核生物的转录过程及异同点

5、转录的终止和抗终止，包括不依赖于ρ因子的终止、依赖于ρ因子的终止、抗终止等

6、原核与真核生物RNA后加工如内含子的剪接、编辑及化学修饰等

包括mRNA、tRNA、rRNA前体和非编码RNA的后加工

7、RNA转录后加工的意义

8、逆转录作用及其生物学意义

9、逆转录病毒的复制机理和逆转录病毒载体的应用

10、RNA的复制如单链RNA病毒的RNA复制、双链RNA病毒的RNA复制

11、RNA转录与DNA复制的比较

12、核酸生物合成的抑制剂

〔十四〕蛋白质的生物合成和转运

1、蛋白质合成体系

2、mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点

3、tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理

包括tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶；核糖体的结构和功能等

4、参与蛋白质生物合成的要紧分子的种类和功能

5、蛋白质生物合成过程，包括氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止等

6、RNA分子在生物进化中的地位

7、翻译后的加工过程如蛋白质前体的加工

8、真核生物与原核生物蛋白质合成的区别

9、蛋白质合成的抑制剂及其作用机理

10、蛋白质运转机制

包括翻译-运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解等〔十五〕细胞代谢调节和基因表达调控

1、代谢调控的类型

2、激素对物质代谢调节的作用机制

3、细胞水平的反馈调节机制

4、基因表达的调节操纵〔操纵子学说〕

5、酶的诱导与阻遏调节机制

6、真核生物基因表达的调控

包括真核生物DNA水平上的基因表达调控，DNA甲基化与基因活性的调控；真核基因的顺式调控元件〔如启动子、增强子等〕和反式作用因子〔如DNA识别或结合域以及转录活化结构域的作用因子〕；真核基因转录调控的要紧模式包括蛋白质磷酸化、信号转导及基因表达，激素及其妨碍等

〔十六〕基因工程和蛋白质工程

1、基因工程与DNA克隆的差不多原理

2、基因的分离、合成和测序

3、克隆基因的表达

4、人类基因组计划及核酸顺序分析

5、基因的功能研究〔基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰〕

6、蛋白质工程及其研究进展

【四】参考书

1、《生物化学教程》王镜岩高等教育出版社2017年第一版

2、《生物化学原理》张楚富高等教育出版社2017年第二版

大连理工大学2019年硕士研究生入学考试大纲

大连理工大学2019年硕士研究生入学考试大纲 科目代码：614 科目名称：英语基础 一、大纲概述 本考试大纲主要依据我国英语专业和翻译专业普遍开设的语言技能课程要求进行编制，适用于报考外国语言文学（英语）学术型硕士研究生。《英语基础》（科目代码614）是考查英语语言文学、外国语言及应用语言学（英）专业方向考生综合运用英语能力的水平考试。试题分为客观题和主观题，其中客观题（完形填空、阅读理解）占70分，主观题（英汉互译、写作）占80分。 二、考试形式 本考试为闭卷考试，满分为150分，考试时间为180分钟。试卷结构：完形填空30分，阅读理解40分，英汉互译40分，写作40分。 三、考试内容 考试包括四个部分：完形填空、阅读理解、英汉互译和写作。四部分具体考试要求及内容如下： 1、完形填空： （1）测试要求：要求考生在全面理解所给短文（2篇）内容的基础上选择一个最佳答案使短文的意思和结构恢复完整。 （2）测试题型：本题为多项选择题。在2篇分别为200-250词的短文中留有30个空白。每个空白为1题，每题有4个选项。 （3）测试内容：本题型考查学生的理解能力和综合运用语言的能力。测试的具体内容可包括句型、结构、词汇及习惯用语。测试难度适中。 2、阅读理解： （1）测试要求：要求考生在全面理解所给短文或选文（4篇）内容的基础上根据问题选择一个最佳答案。 （2）测试题型：本题为多项选择题。共设有4篇短文或选文，每篇字数500-600词之间，每篇文章设5个问题，每题有4个选项。 （3）测试内容：本题考查学生语篇层次上的综合理解能力、概括能力和推理判断能力。短文或选文可涉及社会、文化、文学、科技、经济、日常知识等内容，体裁可包括记叙文、说明文、描写文、议论文、说明书等，难度适中。 3、英汉互译： （1）测试要求：要求考生在对源语深入理解的基础上进行翻译，译文忠实于原文，表达流畅。 （2）测试题型：本题为主观题型，设有两部分，一部分是英译汉（英语选文应在120-180

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成

APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206： 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰 执笔人：呼凤兰审核人：高平 一、课程性质.目的和任务： 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容： 食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论 目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配：2课时 第二章食品物料重要成分化学

2018年自考医学类生物化学试题及答案

2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)

A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构

仲恺农业工程学院2018年专插本食品生物化学考试大纲

仲恺农业工程学院2018年本科插班生招生考试 食品生物化学课程考试大纲 第一章糖类物质 第一节单糖 开链结构[差向异构体、镜像对映体（D、L型）]、环状结构（α和β型、吡喃糖、呋喃糖、Haworth式）、单糖的物理性质（溶解度、甜度、旋光性和变旋性）、单糖的化学性质（单糖的氧化、单糖的还原、糖苷键的生成、脱水作用、与氨基反应） 第二节寡糖 双糖的构成、还原性和非还原性、还原糖、非还原糖、蔗糖理化性质、转化糖、麦芽糖的分子结构、麦芽糖的空间构型、麦芽糖的理化性质、乳糖的分子结构和理化特性、乳糖不耐症 第三节多糖 多糖、同多糖、杂多糖的概念、淀粉分子的结构（直链淀粉、支链淀粉）、糊化和老化、糊精的呈色反应、糖原和纤维素的结构 第三章脂类物质 第一节脂类 简单脂、甘油脂类[结构、脂肪酸常用简写法、脂肪酸共同特点、甘油的理化特性和应用、甘油三酰酯的物理性质、化学性质（水解和皂化、氢化和卤化、氧化、酸败、乙酰化）] 第二节生物膜 生物膜的化学组成（脂质、膜蛋白、糖类）、膜脂和膜蛋白在脂双层两侧分布的不对称性、生物膜的流动性、生物膜的结构模型、物质的穿膜运送（被动运送、主动运送、基团运送）、物质的膜泡运送（外排作用、内吞作用）。

第四章蛋白质 第一节蛋白质的化学组成与分类 蛋白质的化学组成、蛋白质的含氮量、蛋白质的基本组成单位、根据蛋白质分子的化学组成分类（简单蛋白、结合蛋白）、根据蛋白质来源分类（动物蛋白、植物蛋白和单细胞蛋白）、分子形状（球蛋白、纤维蛋白） 第二节氨基酸与肽 氨基酸的结构、氨基酸的分类（非极性、极性不带电荷、酸性、碱性）、氨基酸的物理性质（色泽、溶解度、熔点、味道、紫外吸收特性）、氨基酸的化学性质（等电点、与甲醛反应、与亚硝酸反应、茚三酮反应、桑格反应、艾德曼反应）、肽的结构与命名、多肽的性质（水解、颜色反应） 第三节蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构、二级结构（α螺旋、β折叠、β转角、自由肽段）、三级结构、四级结构、蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的变性、蛋白质的变构效应 第四节蛋白质的理化性质 蛋白质的分子量、渗透压、透析、胶体性质、两性解离和等电点、蛋白质的电泳、蛋白质的沉淀（盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、酸类沉淀、热凝固沉淀） 第五节蛋白质的功能性质及其在食品加工中的应用 蛋白质的水化性、持水性，面团面筋、蛋白质的膨润、蛋白质的乳化性质、蛋白质的发泡性、蛋白质与风味物质结合 第五章核酸 第一节核苷酸 核苷酸的组成（戊糖、碱基和磷酸）、嘌呤碱、嘧啶碱、核苷酸的碱基构型与紫外吸收

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

811食品生物化学,哈工大大纲

2012年硕士研究生入学考试大纲 考试科目名称：食品生物化学考试科目代码：[811] 一、考试要求： 要求考生全面系统地掌握生物化学的基本概念、基本原理、典型方法和实用技术，并且能灵活运用所学知识解释实际应用中的具体问题。 二、考试内容 1）氨基酸、肽、蛋白质 a）氨基酸的结构特点及分类、酸碱特性、特征化学反应；天然存在的活性肽及应用：谷光苷肽、催产素、胰岛素 b）肽平面：结构形成及特点；蛋白质的二级结构、胶原蛋白、三级结构的结构特点、作用力；蛋白质的变性与复性：分子伴侣作用特点、疯牛病 c）肌红蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白的结构特点及功能；BPG效应、波尔效应、镰刀形细胞贫血病 d）透析、盐析、沉淀、柱层析、电泳、氨基酸序列分析：末端分析、edman 降解 2）酶 a）酶的分类，比活、活化能、活性部位 b）酶的催化机制、米氏方程、可逆抑制与不可逆抑制作用、影响酶促反应的因素 c）别构酶判断方法、概念、生理功能 3）糖、脂和生物膜 a）寡糖、同多糖、杂多糖：实例结构及应用 b）生物膜组成成分特点及结构特点 c）膜的流动性、跨模转运 4）核酸、蛋白质合成及核酸研究技术 a）核酸：基本结构、变性、复性、杂交 b）DNA:结构、碱基组成、修复以及复制的模式、方式、过程 c）RNA:类型、转录的过程和调控、转录抑制剂的种类，初始转录RNA的加工 5）代谢 a）分解代谢、合成代谢、代谢调控、代谢途径的区室化、酰基转移反应、氧化还原反应 b）糖酵解：10步反应、调控；巴斯德效应、丙酮酸的代谢命运；柠檬酸循环：

8步反应，产生的能量、调控；糖原的降解与合成，糖异生、戊糖磷酸途径 c）电子传递、氧化磷酸化；脂肪酸氧化以及脂肪酸的生物合成，胆固醇的合成；氨基酸代谢：转氨、脱氨作用，尿素循环 三、试卷结构 a）考试时间:180分钟，满分150分 b) 题型结构：概念题（30分）、判断题（20分）、简答题（60分）、论述题（20 分）、计算题（20分） 四、参考书目 王希成编著. 生物化学. 第二版. 清华大学出版社. 2005年

2019年333研究生教育综合考试大纲

全日制攻读教育硕士专业学位入学考试大纲 （科目：教育综合） 一、考查目标 全日制攻读教育硕士专业学位入学考试教育综合科目考试内容包括教育学原理、中国教育史、外国教育史和教育心理学四门教育学科基础课程，要求考生系统掌握相关学科的基本知识、基础理论和基本方法，并能运用相关理论和方法分析、解决教育实际问题。 二、考试形式与试卷结构 （一）试卷成绩及考试时间 本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。 （二）答题方式 答题方式为闭卷、笔试。 （三）试卷内容结构 各部分内容所占分值为： 教育学原理约60分 中国教育史约30分 外国教育史约30分 教育心理学约30分 （四）试卷题型结构 名词解释题：6小题，每小题5分，共30分 简答题： 4小题，每小题10分，共40分 分析论述题：4小题，每小题 20分，共80分 三、考查范围 教育学原理 一、考查目标 1、系统掌握教育学原理的基础知识、基本概念、基本理论和现代教育观念。 2、理解教学、德育、管理等教育活动的任务、过程、原则和方法。 3、能运用教育的基本理论和现代教育理念来分析和解决教育的现实问题。 二、考查内容 一、教育学概述

（一）教育学的对象和任务 教育学的研究对象是教育现象和教育问题；教育学的任务是揭示教育规律，探讨教育价值观念和教育艺术，指导教育实践。 （二）教育学的产生和发展 教育学的萌芽、教育学的独立、教育学的发展多样化、教育学的理论深化等阶段有代表性、有影响的教育家、教育著作、教育思想和教育理论。 二、教育的概念 （一）教育的质的规定性 教育是有目的地培养人的社会活动。有目的地培养人，是教育这一社会现象与其他社会现象的根本区别，是教育的本质特点。 （二）教育的基本要素 教育者、受教育者、教育中介系统等要素的涵义、地位和作用。 （三）教育的历史发展 古代教育的特点；现代教育的特点。 （四）教育概念的界定 广义教育；狭义教育。 三、教育与人的发展 （一）人的发展概述 人的发展涵义；人的发展特点；人的发展的规律性。 （二）影响人的发展的基本因素 遗传在人的发展中的作用；环境在人的发展中的作用；个体的能动性在人的发展中的作用。 （三）教育对人的发展的重大作用 教育是一种有目的地培养人的社会活动；教育主要通过文化知识的传递来培养人；教育对人的发展的作用越来越大。 四、教育与社会发展 （一）教育的社会制约性 生产力对教育的制约；社会经济政治制度对教育的制约；文化对教育的制约与影响。 （二）教育的社会功能 1、教育的社会变迁功能 教育的经济功能；教育的政治功能；教育的文化功能；教育的生态功能。

02634生物化学(二)大纲

XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素

食品生物化学复习资料新整合

1.名词解释、选择及填空： 食品生物化学: 研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体内代谢的科学。糖类(carbohydrates)物质： 是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。 构象： 指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 变旋现象： 在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，称为变旋现象。 常见二糖及连接键： 蔗糖（α-葡萄糖—（1,2）-β果糖苷键）；麦芽糖（葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键）；乳糖（葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键）；纤维二糖（β-葡萄糖-（1,4）-β—葡萄糖苷键） 脂类： 是生物细胞和组织中不溶于水，而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中，主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子。脂类主要包括脂肪（甘油三酯，占95%左右）和一些类脂质（如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等） 顺式脂肪酸与反式脂肪酸： 顺式脂肪酸：氢原子都位于同一侧，链的形状曲折，看起来象U型 反式脂肪酸：氢原子位于两侧，看起来象线形 皂化作用与皂化值： 皂化作用：当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时，都可发生水解，当用碱水解时称为皂化作用。 皂化值：完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。 酸败及酸值： 油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为酸败。 中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值，可表示酸败的程度。 卤化作用及碘值： 油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应，生成卤代脂肪酸，这一作用称为卤化作用。100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值。 乙酰化与乙酰化值： 油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯，称为乙酰化。 1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值。 核酸： 以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸 RNA核糖核酸 核酸的组成单位是核苷酸。核苷酸有碱基，戊糖，磷酸组成。 核苷： 是一种糖苷，由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以“C—N”糖苷键相连接。X-射线分析证明，核苷中碱基近似地垂直于糖的平面。 DNA与RNA组成异同：

2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)

D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )

(完整版)食品生物化学十套试题及答案

食品生物化学试题一 、单项选择题（在每小题的四个备选答案中，选出一个正确答案，并将正 确答案的序号填在题十前的括号内。本大题共20小题，每小题1分，共20分））1.用凯氏定氮法测定乳品蛋白质含量，每克测出氮相当于（ 蛋白质含量。 A. 0.638 B.6.38 C.63.8 D.638.0 ）2.GSH分子的作用是（ A.生物还原 B.活性激素 D.构成维生素 ）3.蛋白变性后（ A.溶解度降低 B. 不易降解 C. 一级结构破坏 D. 二级结构丧失 ）4.破坏蛋白质水化层的因素可导致蛋白质（ A.变性 B. 变构 C. 沉淀 D.水解 ）5.（）实验是最早证明DNA^遗传物质的直接证据。 A.大肠杆菌基因重组 B. 肺炎链球菌转化 C.多物种碱基组成分析 D.豌豆杂交 ）6.紫外分析的A260/A280比值低, 表明溶液中（ A.蛋白质 B.DNA C.RNA D. 核苜酸 ）7.DNA生物合成的原料是（ A.NTP B.dNTP C.NMP D.dNMP ）8.据米氏方程,v达50%Vma时的底物浓度应为（)Km A.0.5 B.1.0 C.2.0 D.5.0 ）9.竞争性抑制剂存在时（ A.Vmax下降，Km下降 B.Vmax 下降，Km增加 C.Vmax 不变，Km增加 D.Vmax 不变,Km下降 ）10.维生素（）届于水溶性维生素。 A.A B.B C.D D.E ）11.糖代谢中，常见的底物分子氧化方式是（）氧化

A. 加氧 B. 脱毯 C. 脱氢 D. 裂解 ( )12.每分子NADH曲呼吸链彻底氧化可产生( )分子ATR A. 1 B.2 C.3 D.4 ( )13.呼吸链电子传递导致了( )电化学势的产生。 A. H+ B.K + C.HCO 3- D.OH ( )14.( )是磷酸果糖激酶的变构抑制剂。 A. ATP B.ADP C.AMP D.Pi ( )15.动物体内，( )彳艮难经糖异生作用转变为糖。 A.氨基酸 B. 核苜酸 C. 有机酸 D.脂肪酸 ( )16.核糖可来源于( )。 A. EMP B.TCAc C.HMP D. 乙醛 酸循环 ( )17.脂肪酸6幸化主要产物是( )。 A. CQ B. 乳酸 C. 丙酮酸 D. 乙酰辅酶A ( )18.生物膜中含量最多的脂类为( )。 A.甘油三酯 B. 甘油二酯 C. 糖脂 D. 磷脂 ( )19.人体喋吟降解的终产物是( )。 A.尿素 B. 尿酸 C. 尿囊素 D. 尿囊酸 ( )20.基因上游,可被RN尿合酶识别并特异结合的DN附段称( )< A.起点 B. 启动子 C. 外显子 D. 内含子 二、多项选择题(在每小题4个备选答案中选出二到4个正确答案，并将正确 答案的序号填入题中的括号内，错选、多选、漏选均不得分。本大题共20小题, 每小题1分,共20分) ()1. 以下各氨基酸中，届于人体必须氨基酸的是()。 A. Phe B.Lys C.Trp D.Thr ()2. 出现在球蛋白表面频率较低的氨基酸是()。 A. Ala B.Leu C.Pro D.Arg ()3. 引起蛋白质沉淀的因素有()。

2019年全国硕士研究生入学统一考试英语(一)试题参考答案

2019年全国硕士研究生入学统一考试英语(一)试题 Section I Use of English Directions: Read the following text. Choose the best word (s) for each numbered blank and mark A, B, C or D on the ANSWER SHEET (10 points) Today we live in a world where GPS systems, digital maps, and other navigation apps are available on our smart phones. I of us just walk straight into the woods without a phone. But phones 2 on batteries, and batteries can die faster than we realize, 3 you get lost without a phone or a compass, and you 4 cant find north, a few tricks to help you navigate_5 to civilization, one of which is to follow the land. When you find yourself well 6 a trail, but not in a completely 7 area, you have to answer two questions: Which 8 is downhill, in this particular area? And where is the nearest water source? Humans overwhelmingly live in valleys, and on supplies of fresh water._9 ,if you head downhill, and follow any H20 you find, you should 10 see signs of people If you’ve explored the area before, keep an eye out for familiar sights-you may be 11 how quickly identifying a distinctive rock or tree can restore your bearings. Another 12 Climb high and look for signs of human habitation. 13 even in dense fores, you should be able to 14 gaps in the tree line due to roads, train tracks, and other paths people carve 15 the woods. Head toward these 16 to find a way out. At might can the horizon for 17 light sources such as fires and streetlights, then walk toward the glow of light pollution. 18 , assuming you're lost in an area humans tend to frequent, look for the 19 we leave on the landscape. Trail blazes tire tracks. and other features can 20 you to civilization. 1.[A]Some [B]Most [C] Few [D] All 2.[A]put [B]take [C] run [D] come 3. [A]Since [B]If [C]Though [D] until 4. [A]Formally [B]relatively [C] gradually [D] literally 5. [A] back [B]next [C] around [D] away 6. [A] onto [B]off [C]across [D] alone 7. [A] unattractive [B]uncrowded [C]unchanged [D]unfamiliar 8.[A] site [B]point [C]way [D] place 9. [A] So [B]Yet [C]Instead [D] Besides lO. [A] immediately [B] intentionally [C] unexpectedly [D]eventually 11.[A] surprised [B] annoyed [C] frightened [D]confused 12.[A] problem [B]option [C]view [D] result 13. [A] Above all [B] In contrast [C]On average [D] For example 14. [A]bridge [B] avoid [C]spot [D] separate 15. [A]form [B]through [C] beyond [D] Under 16. [A] posts [B]links [C] shades [D]breaks 17. [A] artificial [B] mysterious [C]hidden [D]limited 18. [A] Finally [B]Consequently [C]Incidentally [D] Generally 19. [A] memories [B]marks [C]notes [D]belongings 20. [A]restrict [B]adopt [C] lead [D] expose

2019年暨南大学硕士研究生入学考试

2019年暨南大学硕士研究生入学考试 818有机化学B考试大纲 I、考试目标 II、考试形式和试卷结构 III、考查范围 IV、试题样板 I、考试目标 暨南大学《有机化学》考试的目标，重点在于考查考生如下几个方面的内容：1、各类有机化合物的命名法、异构现象、结构特征、主要性质、重要的合成方法，以及它们之间的关系。2、对现代价键理论基本概念的理解，并应用于解释有机化合物基本结构的能力；通过电子效应和立体效应，进一步掌握有机化合物结构与性能的关系。3、重要的反应历程，如：亲电和亲核取代反应、亲电和亲核加成反应、游离基反应、消除反应等历程。4、对立体化学的基本知识和基本理论的理解，并能用于解释一些反应的选择性问题。5、各类重要有机化合物的来源、制法及其主要用途。 II、考试形式和试卷结构 一、试卷分数 满分为150分 二、答题方式 答题方式为闭卷、笔试，考生独立完成考试内容。 三、试卷结构 有机化合物结构30% 结构理论关系30% 有机反应30% 有机合成设计10% 四、试卷题型结构 1.命名题（10%） 2.写结构式（10%） 3.选择题（10%） 4.填空题（10%） 5.完成反应式（30%） 6.简答题（20%） 7.设计合成题（10%）

III、考查范围 【考查目标】 一、各类有机化合物的命名法、异构现象、结构特征、主要性质、重要的合成方 法，以及它们之间的关系。 二、对现代价键理论的基本概念，并应用于理解有机化合物的基本结构的能力； 通过电子效应和立体效应，进一步掌握有机化合物结构与性能的关系。三、重要的反应历程，如：亲电和亲核取代反应、亲电和亲核加成反应、游离基 反应、消除反应等历程。 四、对立体化学的基本知识和基本理论的理解，并能用于理解一些反应的选择性 问题。 五、各类重要有机化合物的来源、制法及其主要用途。 第一章绪论 【基本内容】 一、有机化合物和有机化学 二、有机化合物的结构：凯库勒结构式、离子键和共价键、现代共价键理论、 共价键的属性 三、有机化合物的分类 四、有机酸碱的概念：勃朗斯德酸碱理论、路易斯酸碱理论 【基本要求】 一、了解（理解）：有机化合物的分类 二、掌握：有机酸碱的概念 三、重点掌握：有机化合物和有机化学；有机化合物的结构 第二章烷烃和环烷烃 【基本内容】 第一节烷烃 一、同系列和构造异构：同系列和同系物、构造异构 二、命名：普通命名法、系统命名法 三、结构 四、构象：乙烷的构象、丁烷的构象 五、物理性质：分之间的作用力、沸点、熔点、密度、溶解度 六、化学性质：氧化和燃烧、热裂反应、卤化反应 第二节脂环烃 一、脂环烃的分类、构造异构和命名 二、物理性质 三、化学性质：与开链烷烃相似的化学性质、环丙烷和环丁烷的开环反应 四、拜尔张力学说 五、环烷烃的构象：环丙烷和环丁烷的构象、环戊烷的构象、环己烷的构象【基本要求】 一、了解（理解）烷烃的物理性质

02783 家畜病理学 自考考试大纲

湖北省高等教育自学考试课程考试大纲 课程名称：家畜病理学课程代码：02783 一、本课程的性质及设置目的 （一）本课程的性质、地位与任务 家畜病理学是研究动物患病机体的机能、代谢和形态结构变化，阐明疾病的原因、发生和发展规律的一门科学。家畜病理学是动物医学专业必修的专业基础课。它从形态和机能两个方面，研究患病动物生命活动、疾病的发生、发展和结局，从而使考生学会如何认识动物个体及群体所患疾病的本质并运用家畜病理学的理论知识和技能对动物疾病做出诊断。 （二）本课程的基本要求 在学习本课程以前，要求应考生系统掌握动物医学专业必修的各门基础课，如动物学、生物化学、动物生理学、解剖学、组织学等；应掌握疾病原因、发生和发展机理及其发生病变脏器组织的病理变化；对畜禽各系统器官常见病理变化，应掌握其病因、发生机理、病理变化等内容。 （三）本课程与相关课程的联系 家畜病理学是理论性与实践性很强的学科，它是介于家畜解剖及组织胚胎学、家畜生理学、动物学等专业基础课与动物性食品卫生检验、家畜中毒及毒物检验、家畜传染病学、家畜寄生虫学等专业课之间的桥梁课程。 学习本课程应具备的基本知识是：1．动物生理学；2．组织胚胎学。 重点是：1．炎症；2．临床上常见脏器病变的眼观和显微镜下的识别。 难点是：眼观和显微镜下识别病变组织的一致性。 疑点是：从病理学的变化能否对疾病做出诊断。 二、课程内容及考核目标 绪论 (一）自学目的与要求 1．了解： -1-

家畜病理学在兽医科学中的地位 2．掌握： （1）家畜病理学的基本内容 （2）家畜病理学最基本研究方法 （3）学习家畜病理学应树立的观点 3．熟练掌握： （1）家畜病理学的概念 （2）家畜病理学的研究方法及其应用 （二）本章课程内容 第一节家畜病理学的基本内容、家畜病理学在兽医科学中的地位 第二节家畜病理学的研究方法 第三节学习家畜病理学的指导思想和方法 （三）考核知识点 1．家畜病理学的研究方法特别是尸体剖检及临床病理学研究 2、学习家畜病理学的指导思想和方法，掌握学习家畜病理学主要树立的几个观点（四）考核要求 1．识记：家畜病理学的概念 2．领会：尸体剖检的常用方法 3．简单应用：学习家畜病理学主要树立的几个观点 4．综合应用：运用树立的观点，解决畜牧生产实际问题 第一篇家畜病理学总论 第1章疾病概述 （一）自学的目的与要求 1．了解：疾病发生发展的一般规律 2．理解：疾病发生的一般经过、一般机制 3．掌握：疾病发生的原因（内因、外因、诱因） 4、熟练掌握：疾病、潜伏期、前驱期、症状明显期、疾病转归的概念 （二）课程内容 第一节疾病概念 第二节疾病发生的原因 -2-

全国7月高等教育自学考试 生物化学(三)试题 课程代码03179培训课件

全国2004年7月高等教育自学考试 生物化学（三）试题 课程代码：03179 一、单项选择题(在每小题的四个备选答案中，选出一个正确答案，并将正确答案的序号填 在题干的括号内。每小题1分，共50分) 1. 蛋白质二级结构不包括 ．．．下列哪一形式?( ) A. β-转角 B. 双螺旋 C. β-折叠 D. 无规则卷曲 2. 下列哪种氨基酸不参与 ．．．蛋白质分子组成?( ) A. 天冬酰胺 B. 脯氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 3. 蛋白质变性是由于蛋白质分子( )。 A. 一级结构的破坏 B. 空间结构破坏 C. 辅基的脱落 D. 亚基解聚 4. 反密码环存在于下列哪种结构中?( ) A. mRNA B. tRNA C. rRNA D. 核蛋白体 5. 酶区别于一般催化剂是因为( )。 A. 对底物有高度选择性 B. 能降低反应的活化能 C. 本身不被消耗 D. 能增加反应速度，但不改变平衡常数 6. 磺胺类药物抑制细菌生长是因为它可以( )。 A. 非竞争性抑制二氢叶酸合成酶 B. 竞争性抑制二氢叶酸合成酶 C. 可逆抑制二氢叶酸还原酶 D. 不可逆抑制二氢叶酸合成酶 7. 关于Km的描述何项是正确的( )。 A. Km是常数，故没有单位 B. Km越大，酶与底物的亲和力越高 C. Km是酶的特征性常数 D. Km为v等于Vmax时的底物浓度 8. 下列哪一激素具降血糖作用( )。 A. 胰岛素 B. 肾上腺素 C. 生长激素 D. 胰高血糖素 9. 糖酵解途径最重要的调控点是( )。 A. 己糖激酶 B. 葡萄糖激酶 C. 乳酸脱氢酶 D. 磷酸果糖激酶 此文档仅供学习和交流

《食品生物化学》考试大纲

《食品生物化学》考试大纲 第一章：绪论 【本章内容】 1、生物化学的定义 2、生物化学发展简史 3、当代生物化学研究的主要内容 4、生物化学与食品 【本章重点及难点】 生物化学的定义、生物化学研究的主要内容、本课程的主要内容和要求。 【基本要求】 1、了解什么是生物化学，生物化学发展历史。 2、理解生物化学研究的主要内容是什么、本课程的主要内容和要求。知道如何学好生物化学。 第二章：蛋白质 【本章内容】 1、蛋白质的分子组成 2、蛋白质的分子结构 3、蛋白质结构与功能的关系 4、蛋白质的理化性质与分离纯化 5、蛋白质的分类 【本章重点及难点】 1、本章重点：20种常见氨基酸的通式、分类、物理化学性质和分离方法。肽的构成，肽键的结构和性质，肽的特殊化学反应。蛋白质一,二,三,四级结构及其与功能的关系。蛋白质超二级结构,结构域的基本概念。蛋白质的重要理化性质。蛋白质的生物学功能与结构之关系，蛋白质分离纯化的方法。 2、本章难点：等电点及其计算和测定方法。肽链骨架。α-螺旋和β-折叠结构，超二级结构，结构域。蛋白质的生物学功能与结构的关系。 【基本要求】 1、掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。氨基酸的分类、三字英文缩写符号。蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。蛋白质二级结构的概念、主要化学键和形式、α-螺旋，β-折叠的结构特点。蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键。蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质的沉淀、变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。 2、理解肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念。肽单元概念。模体、锌指