生物化学中英文名词解释汇总
生物化学上册中英文名词解释汇总
第一部分：糖类
1.糖（Saccharide）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
2.单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或多
羟酮。常见的单糖有葡萄糖（Glucose）、果糖（Fructose）、半乳糖（galactose）。
3.寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类
物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。
4.二糖（disaccharide）：又称双糖，是最简单的寡糖，由2个分子单糖缩合而成。常见
的二糖有蔗糖（sucrose）、乳糖（lactose）、麦芽糖（maltose）。
5.多糖（polysaccharide）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。
6.同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原
（glycogen）、纤维素（cellulose）。
7.杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸
（hyaluronic acid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。
8.糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。是动植物特
别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。
9.蛋白聚糖（proteoglycan）：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖
含量可超过95%。主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。
10.糖蛋白(glycoprotein)：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质
更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。
11.糖脂（glycolipid）
12.脂多糖（lipopolysaccharide）
第二部分脂质
1.脂质：lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。
2.储存脂质（storage lipid）、结构脂质（structure lipid）、活性脂质（active lipid）
3.单纯脂质（simple lipid）、复合脂质（compound lipid）、衍生脂质（derived lipid）
4.脂肪（真脂（fat）、脂肪酸（fatty acid,FA）
5.必需脂酸（essential FA）亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可
缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物获取。
6.磷脂酰胆碱（phosphatidyl Choline，PC）也称卵磷脂（lecithin）可降低胆固醇，
增加高密度脂蛋白的作用，防止降低动脉硬化。
7.胆碱（Choline）、胆固醇（cholesterol）
8.脂蛋白（lipoprotein）脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物
a.乳糜微粒（chylomicron）主要功能是从小肠转运三酰甘油、胆固醇以及其他脂质
到血浆和其他组织。
b.极低密度脂蛋白（very low density lipoprotein，VLDL）主要功能是从肝脏运载
内源性三酰甘油和胆固醇至各个靶组织。
c.中间密度脂蛋白（intermediate density lipoprotein，IDL）一部分被肝脏直接
吸收，一部分转化为LDL。
d.低密度脂蛋白（low density lipoprotein，LDL）把胆固醇从肝脏运送到全身组织，
过量时则其携带的胆固醇便积存在动脉上引起动脉硬化。
e.高密度脂蛋白（high density lipoprotein，HDL）会将胆固醇从周边组织输送到
肝脏代谢
第三部分：氨基酸以及蛋白质共价结构
1.单纯蛋白质（simple proein）：许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含其它化学成分。
2.缀合蛋白质（conjugated protein）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分
作为其结构的一部分。
3.辅基（prosthetic group）\配体（ligand）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化
学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。
4.纤维状蛋白质（fibrous protein）、球状蛋白质（globular protein）、膜蛋白质（membrane
protein）。
5.单体蛋白质（monomeric protein）：有一条多肽链构成的蛋白质。
6.寡聚蛋白质（oligomeric protein）\多聚蛋白质（multimeric protein）：由两条或多
条多肽链构成的蛋白质。
7.亚基或亚单位（subunit）：寡聚蛋白质中的多肽链。
8.二硫键（disulfide bond）：在蛋白质或多肽分子中连接氨基酸残基的共价键，除肽键
外，较常见的一个是两个半胱氨酸残基的侧链之间形成的化学键。
9.多肽（polypeptide）/寡肽（oligopeptide）：通常把含有几个至十几个氨基酸残基的
肽链统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。
10.氨基酸残基（aminoacid residue）：肽链中的氨基酸因为参加肽键的形成已经不是原来
完整的分子，故称为氨基酸残基。
11.蛋白质（protein）、肽(或肽链)（peptide chain）、肽基\肽单位（petpide group）
12.蛋白质的一级结构(primary structure)：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的
位置称为蛋白质的一级结构。
第四部分：蛋白质三维结构
1.Hydrogen bond:氢键
2.hydrophobic interation:疏水作用（熵效应）
3.X-ray crystallography: X射线晶体学
4.EM(electron microscopy):电子显微学
5.NMR(nuclear magnetic resonance):核磁共振
6.α-helix:α-螺旋
7.β-pleated sheet:β-折叠
8.β-turn:β-转角
9.random coil：无规卷曲
10.Primary structure:一级结构肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白
质的一级结构secondary structure:二级结构蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象。
12.super secondary structure:超二级结构由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼
此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构的构件。
13.teriary structure:三级结构指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构
中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
14.quaternary structure:四级结构指寡聚蛋白质中亚基缔合形成聚集体的方式。
15.Stucture domain：结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局
部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
16.homomultimeric protein：同多聚蛋白质，由单一类型的亚基组成
17.heteromultimeric protein：杂多聚蛋白质，由几种不同类型亚基组成
18.allosteric effect：别构效应，多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质
分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)
19.allosteric protein：别构蛋白质，具有别构效应的蛋白质
20.allosteric site：别构部位，除活性部位外还有别的配体(如效应物或调节物)的结合
部位
第五部分蛋白质的结构与功能的关系
1.同源蛋白质（Homologous protein）：在不同生物体中，行使相同或相似功能的蛋白
质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。
2.趋异突变（ divergent mutation ）：导致蛋白质一级结构改变，使蛋白质被淘汰或
者形成新的蛋白质。
3.中性突变（ neutral mutation ）：中性突变是指这种突变对生物体的生存既没有好
处，也没有害处，也就是说，对生物的生殖力和生活力，即适合度没有影响，因而自然选择对它们不起作用。
4.细胞色素C （ cytochrome C）：细胞色素C是生物氧化的一个非常重要的电子传递
体，在线粒体崤上与其它氧化酶排列成呼吸链，参与细胞呼吸过程。
5.分子病（molecular disease）：基因突变引起的某个功能蛋白的一个或几个氨基酸残
基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失，由此引起的疾病称分子病。
6.血红蛋白(hemoglobin)=球蛋白（globin）+血红素(heme)
7.蛋白质前体（ precursor protein）：生物刚合成的无活性的蛋白质，也称为蛋白原或
前蛋白质。
8.血红蛋白的别构效应（变构效应）（allosteric effect）：指亚基的蛋白质分子由于一
个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象，性质和功能发生变化。
9.效应物 effector
10.血红蛋白Hb 、肌红蛋白Mb ；紧张态T态(tense state) 、松弛态R(relaxed state)；
波耳效应（Bohr effect）、2,3-二磷酸甘油酸 2,3-Diphosphoglycerate (DPG)。
宿舍：7#1721 刘露
第六章蛋白质的分离纯化
1.Dialysis(透析):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质
如无机盐、单糖等分开的方法。
2.ultafiltration（超滤）：利用压力或离心机，强行使水和其它小分子溶质通过半透膜，
而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
3.Density gradient（密度梯度）：蛋白质质量和密度大的颗粒沉降的快，进而形成密度
梯度。
4.Gel permeation(l凝胶渗透)：根据分子大小分离蛋白质的方法。
5.Salting in(盐溶)：中性盐可以增加蛋白质的溶解度。
6.Ionic strength(离子强度)：中性盐影响蛋白质溶解度的能力是它们离子强度的函数。
7.Salting out(盐析)：很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来。
8.Electrophoresis（电泳）：不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性相反的电极
运动。
9.Two-dimensional electrophoresis(双向电泳)：二次电泳。
10.Capillary electrophoresis(毛细管电泳)：用于分离多种生物分子。
11.Isoelectric focusing（等电聚焦）：一种高分辨率的蛋白质分离技术。
12.Chromatofocusing(聚焦层析)：根据蛋白质的等电点差异分离蛋白质混合物的柱层析方
法。
13.Hydrophobic interaction chromatography(疏水作用层析)：根据蛋白质表面的疏水
性差别发展起来的一种纯化技术。
14.Affinity chromatography(亲和层析)：利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能
力，建立起来的有效纯化方法。
15.Fast protein liquid chromatograpy(快速蛋白质液相层析)：专门用于蛋白质层
析。
16.Denaturation 蛋白质的变性蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其特定的的空间
构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质发生改变和生物学活性的丧失称为蛋白质的变性作用（denaturation）。
17.Renaturation蛋白质的复性如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天
然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）。
第七部分酶通论
整理：李事如
1.活化分子（activation molecule）具有较高能量，处于活化态的分子
2.转化数（turnover number，TN）在一定条件下每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩
尔数。
3.底物（substrate）被作用的反应物
4.反馈抑制（feedback inhibition）催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们终端产
物抑制。
5.调节亚基（regulatory subunit）、催化亚基（cotalytic subunit）
6.抑制剂（inhibitor）：使酶的必须基因或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活
力甚至使酶完全丧失活性的物质
7.激活剂（activator）：凡是能提高酶活性对的物质。
8.别构调控（allosteric rugulation）、酶原激活（proenzyme ）、可逆共价修饰（reversible
covalent modification）
9.同工酶（isoenzyme）：催化相同的化学反应，但是其蛋白质分子结构，理化性质和免疫
性能等方面存在明显的差异的一组酶。
10.抗体酶（Abzyme）:一种具有催化能力的蛋白质，其本质是免疫球蛋白，但是在易变区
被赋予了酶的属性，所以又称“催化性抗体”（catalytic antibody）
11.胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）/ 羧肽酶（ribonuclease）
12.锁钥学说（lock and key thoery）、诱导契合学说（induced-fit hypothesis）
13.脱辅酶（apoenzyme/apoprotein）、全酶（holoenzyme）、辅因子（cofactor）
14.单体酶（monomeric enzyme）一条肽链组成
15.寡聚酶（oligomeric enzyme）两个或两个以上亚基组成的酶
16.多酶复合体（multienzyme complex）是由集中酶靠费共价键彼此嵌合而形成
17.国际酶学委员会（EC,enzymes commision）1氧化还原酶类（oxido-reductases）、2转
移酶类（transferases）、3水解酶类(hydrolases) 、4裂合酶类（lyases）、5异构酶类（isomerases）、6连接酶类（ligases or synthatases）
18.酶的专一性(specificity) 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。
19.绝对专一性（absolute specific）有些酶对底物要求非常严格，只作用于一种底物，
而不作用于任何其他物质
20.相对专一性（relative specific）对链两端的集团要求程度不同，对其中一个要求严
格，儿对另一个要求不严格
21.立体异构专一性（stereospecific）当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中的一种，
这种专一性称为立体异构专一性。
22.酶的活力单位（activity unit）：指在一定条件下使酶促反应达到某一速度时所需要的
酶量。酶活力单位是一个人为规定的标准。国际单位：1IU指在规定条件（最适pH，最适底物浓度）下，每分钟转化1umol底物的酶量。
23.酶的比活力（specific activity）：指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
比活力=酶活力单位数（U）/酶蛋白质量（mg）。
24.酶工程（enzyme engineering）：研究酶的生产，纯化，固定化技术，酶分子结构的修
饰和改造以及在工农业，医药卫生和理论研究等方面的应用。
第八部分酶促反应动力学
1.酶促反应动力学 kinetics of enzyme-catalyzed reaction 研究酶促反应的速率以及
影响此速率的各种因素的科学。
2.失活作用 inactivation 可使酶蛋白变性而酶活力丧失的作用。
3.抑制作用 inhibition 由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起的酶活
力降低或丧失的作用。
4.不可逆抑制 irrerersible inhibition 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶
活力的丧失，不能用透析、过滤等物理方法除去抑制剂而使酶活性复活。
5.可逆抑制 rerersible inhibition 抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧
失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的。
6.竞争性抑制 competitire inhibition 抑制剂和底物竞争酶的结合位点，从而影响底
物与酶的正常结合。
7.非竞争性抑制 noncompetitire inhibition 这类抑制作用的特点是底物和抑制剂同时
和酶结合，两种没有竞争作用。但复合物不能进一步分解为产物，因此酶活力降低。
8.反竞争性抑制 uncompetitire inhibition 酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合。
9.过渡态transition seare 底物和酶结合成中间复合物后被激活的过渡形式。
10.最适温度optimum temperature ：按化学反应的一般规律，化学反应速度随温度增高而
加快。但酶的化学本质是蛋白质，温度升高又会使酶蛋白变性、活性降低而反应速度下降。当温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快，一般温度每升高10℃，反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓，形成倒V形或倒U形曲线。在此曲线顶点所代表的温度条件下，
酶促反应速度最大，这一温度称为酶的最适温度(optimum temperature)。酶的最适温度不是酶的特征性常数，这是因为它与反应所需时间有关，不是一个固定的值。酶可以在短时间内耐受较高的温度，相反，延长反应时间，最适温度便降低。
11.最适PH optimum PH：酶反应体系的pH变化会对酶的性质产生显著的影响，尤其会对酶
活性中心的必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态产生影响；同时也会影响底物和辅酶的解离程度，最终影响酶与底物的结合（即ES的生成）。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相匹配而结合，方可发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，此时，反应体系的pH值称为酶的最适pH(optimum pH)。最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类和浓度以及酶的纯度等因素的影响。
12.激活剂 activiator 凡是能提高酶活性的物质称为激活剂。
第九部分酶的高效催化机制
1.Active site 酶的活性部位：少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用，这些
特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位。2.Serine proteases丝氨酸蛋白酶：丝氨酸蛋白酶是一个最有特色的蛋白酶家族，它们
的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。在哺乳类动物里面，丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色，特别是在消化，凝血和补体系统方面。
3.Convergent evolution 趋同进化：这些酶的来源各异，但是它们的催化三联体的组成
相同，有相似的催化机制，这种情况称为丝氨酸蛋白酶异源的趋同进化。
4.Dibergent evolution 趋异进化：通过基因突变，从同一个祖先取得不同的专一性，
称为趋异进化。
5.Catalytic triad 催化三联体：His57、Asp102、Ser195。
6.Catalytic diad 催化二联体：两个天冬氨酸活性部位结构高度对称，其中一个天冬氨
酸羧基质子化，另一个脱质子。而质子在自由酶或酶-底物复合物中可以被共价结合到天冬氨酸基团的任何一个。
第十部分酶的活性调节机制
1.Allosteric regulation别构调节酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结
合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节。
2.Allosteric effector 别构剂凡能使酶分子发生别构作用的物质称为别构剂，通常为
小分子代谢物或辅因子。
3.Positive effector 正效应物使酶发生别构效应导致酶活性增加的物质。
4.negative effector 负效应物使酶发生别构效应导致酶活性降低的物质。
5.Homotropic effect 同促效应底物分子本身对别构酶的调节作用。
6.Heterotropic effect 异促效应非底物分子的调节物对别构酶的调节作用。
7.Saturation ratio 饱和比值指酶分子中的结合位点被底物饱和90％和饱和10％时底
物浓度的比值，用来鉴别不同的协同作用以及协同的程度。
8.Precursor & zymogen 酶原有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这
种无活性状态的酶的前身物称为酶原(zymogen)。
9.Reversible convalent modification 可逆共价修饰共价调节酶多肽链上的某些基团
可以在其它酶的作用下进行可逆的共价修饰，从而调节酶的活性状态在活性与非活性之间互变。
经济学名词解释汇总中英文版
经济学名词解释汇总（中英文版)
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经济学名词解释汇总 1.绝对优势（Aｂsolute advａｎtａgｅ） 如果一个国家用一单位资源生产的某种产品比另一个国家多,那么，这个国家在这种产品的生产上与另一国相比就具有绝对优势。 2．逆向选择（Ａdverse ｃhoice） 在此状况下,保险公司发现它们的客户中有太大的一部分来自高风险群体。 3.选择成本（Alｔernatiｖe cost） 如果以最好的另一种方式使用的某种资源,它所能生产的价值就是选择成本，也可以称之为机会成本。 4.需求的弧弹性(Ａｒc elａｓtiｃity of ｄemand) 如果Ｐ1和Ｑ1分别是价格和需求量的初始值,P２和Ｑ2 为第二组值,那么，弧弹性就等于 -(Q1-Ｑ2)(P1+P2)/（P1-P２）（Q１+Q2） 5.非对称的信息（Asyｍmetｒiｃinforｍatiｏn） 在某些市场中,每个参与者拥有的信息并不相同。例如，在旧车市场上，有关旧车质量的信息，卖者通常要比潜在的买者知道得多。 ６.平均成本（Aｖerａge cosｔ） 平均成本是总成本除以产量,也称为平均总成本。 ７．平均固定成本( Ａverage fixed cost) 平均固定成本是总固定成本除以产量。 8．平均产品(Aｖeｒａｇe pｒoｄuct) 平均产品是总产量除以投入品的数量。 ９.平均可变成本（Ａverage vａｒiablｅｃosｔ) 平均可变成本是总可变成本除以产量。 １0．投资的β(Beta） β度量的是与投资相联的不可分散的风险。对于一种股票而言,它表示所有现行股票的收益发生变化时,一种股票的收益会如何敏感地变化。 1１.债券收益(Bonｄyｉｅｌd） 债券收益是债券所获得的利率。
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生物化学重点名词解释汇总情况
生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。 第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
英文写作名词解释
What is a summary? A summary is a short piece of writing that gives the main facts or ideas of a story or article,etc. The qualities of a good summary? It should be objective,that is,the writer does not include any ideas of his/her own. It should be complete ,that is,the writer does not leave out important facts or ideas. It should be balanced,in other words,the writer gives equal attention to each main idea. The goal of a summary? It is to give readers an objective,complete,accurate and balanced view of something(an article,a story ,a novel,a play,etc) Paragraph unity A unified paragraph contains only sentences that explain or support the general statement made in the topic sentence.Any sentence that does not relate to (=is not connected in some way)the main idea will not develop it. How to achieve paragraph unity? Begin with a discussable point and express it in a topic sentence. Stick to this single point throughout,that is,all other sentence should be about this point. Prove or develop the point;don 't merely repeat it. Link your sentence to make your ideas easy to follow. How to outline (=to give the main facts about something) a story? Divide the story into smaller parts. Summarize each part in one sentence. Number your sentence summaries to make them an outline of the story. What is a narrative paragraph? A narrative paragraph is one that briefly describes an incident or a personal experience. Requirements that a good narrative paragraph should meet? Though its length is limited,it is complete,that is,it has a beginning,middle and end. It includes as little conversation as possible. Its sentences are connected by suitable linking words or expressions. Here are some common time linking words/expressions. Afterward later when shortly afterward soon while the next day/night then Paragraph coherence(Coherence is connection ) A coherent paragraph is one in which every sentence after the first is connected to the one before it,to the topic sentence ,or to both ,and readers can readily follow the writer 's train of thought(= a related series of thoughts) An incoherence paragraph is one in which the sentences are badly connected or not connected at all,and the readers are likely to lose their way. How to achieve paragraph coherence? Arrange sentence in a clear order. Use correct pronouns Use correct linking words and expressions. What is exposition?
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
国际公法英文名解汇总纲目版
国际公法英文名解汇总纲目版 第一章国际法导论 International law 国际法 Jus civile 市民法 Jus gentium 万民法 Jus inter gentes = law of nations 万国法/万国公法 Positive morality 实在道德 International comity 国际礼让 Treaty on European Union = Treaty of Maastricht 《欧洲联盟条约》/《马斯特里赫特条约》 Naturalists 自然法学派 Solidarists 社会连带法学派 Normativists 规范法学派 Positivists 实在法学派 Sources of law = sources du droit = fontes juris 法律渊源 Monism 一元论 Dualism 二元论 第二章国际法基本原则 Jus cogens 强行法/强制法/绝对法 Sovereignty 主权 The Right of People to Self-determination 民族自决权 第三章国际法主体 Single State 单一国 Federation 联邦 Confederation 邦联 Protected State 被保护国 Permanent Ueutralized State 永久中立国Fundamental Right 基本权利 Secondary Rights 派生权利Right of Independence 独立权 Right of Equality 平等权 Right of Self-preservation 自保权 Right of Jurisdiction 国家管辖权 Territorial Jurisdiction 属地管辖权/属地优越权 Personal Jurisdiction = nationality jurisdiction = active personality principle 属人管辖权/国籍管辖/积极国籍管辖 Protective Jurisdiction = passive personality principle 保护性管辖权/消极国籍管辖 Universal Jurisdiction 普遍性管辖权 Judicial immunities 外国国家的司法豁免权Recognition 国际法上的承认 Effective control 有效统治 Succession 国际法上的继承 第四章国际法上的居民 Nationality 国籍 Inhabitant 居民 Original nationality 原始国籍/出生国籍 Jus sanguinis 血统主义 Jus soli 出生地主义 Acquired nationality 因加入而取得国籍Naturalization 入籍/归化 Release 放弃（国籍） Deprive 剥夺（国籍） Dual nationality 双重国籍 Active conflicts 国籍的积极抵触 Stateless person 无国籍人 Passive conflicts 国籍的消极抵触 Alien 外国人 Deportation 驱逐出境
最新生物化学名词解释总结
1、CDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录 成cDNA，与适当的载体连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环：线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后，经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者可利用脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后，在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸，苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸，丙酮酸经内膜载 体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸， 反复地进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物：是指化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗，从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成：指利用简单物质，经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、（嘌呤核苷酸）从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
4、（嘌呤核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷， 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、（嘧啶核苷酸）从头合成途径：指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、（嘧啶核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷， 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症：是一种嘌呤代谢性疾病，基本生化特征是高尿酸血症， 临床常用别嘌呤醇治疗，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制 黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转 录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现 型，DNA的复制、转录、翻译过程，称中心法则。 2、反转录：以RNA为模板，指导DNA合成的过程，也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA，是RNA指导下的DNA合成过程，以RNA为模板，四种dNTP为原料，合成与RNA互补的DNA单链，称反转录。 3、半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作为模板，合 成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中含由一股亲代
阿里系各个概念英文缩写名词解释大全!!!
阿里系各个概念英文缩写名词解释大全！ GMV 成交笔数：拍下的订单笔数，包括未付款的。 GMV 成交金额：拍下的订单总金额，包括未付款的。支付宝成交笔数：通过支付宝付款的订单笔数。 支付宝成交金额：通过支付宝付款的订单总金额（不是指确认收货完成了交易，仅指买家完成了付款的动作，因此可能会因为退款，这个数值比商家实际收到的款项高）。支付宝使用率：支付宝成交金额/GMV 成交金额（珠宝66% ，饰品 82%) 支付宝使用率的辅助参数：支付宝笔数/GMV 笔数（当支付 宝使用率很低时，可用此参数看是否正常（80% 以上）。因为采用限时折扣相关促销工具时，支付宝收到的款项是折扣价，销售记录中显示的是原价，会导致二者比率过低。）IPV ： itemPageView ，商品详情页面打开数。 IPV_UV ：商品详情页面访客数。在线商品数：在线的商品数量（SKU ）。 购买UV ：通过支付宝付款的访客数。 店铺UV ：到达店铺任何页面的独立访客数。
店铺PV ：PageView ，店铺所有页面的总打开数。 佣金：根据扣点百分比，和当日商家支付宝实际收到的金额实时划扣的佣金金额（确认收货后，卖家支付宝账户实际收到的款项为准）转化率1 ： IPV_UV/ 店铺UV （到达店铺的访客，有多少进入了商品详情页面。）体现店铺首页、自定义页、分类页是否具备足够的导购能力。 转化率2 ：购买UV/ IPV_UV （到达商品详情页面的独立访客，有多少付款购买。）体现店铺单品页面图片、描述等是否能刺激购买。 店铺转化率：购买UV/ 店铺UV （转化率1*转化率2：到达 店铺任意页面的访客，有多少付款购买。目前珠宝平均
生物化学名词解释全
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
生物化学中英文名词解释汇总
生物化学上册中英文名词解释汇总 第一部分：糖类 1.糖（Saccharide）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 2.单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或多 羟酮。常见的单糖有葡萄糖（Glucose）、果糖（Fructose）、半乳糖（galactose）。 3.寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类 物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。 4.二糖（disaccharide）：又称双糖，是最简单的寡糖，由2个分子单糖缩合而成。常见 的二糖有蔗糖（sucrose）、乳糖（lactose）、麦芽糖（maltose）。 5.多糖（polysaccharide）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。 6.同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原 （glycogen）、纤维素（cellulose）。 7.杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸 （hyaluronic acid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。 8.糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。是动植物特 别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。 9.蛋白聚糖（proteoglycan）：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖 含量可超过95%。主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。 10.糖蛋白(glycoprotein)：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质 更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。 11.糖脂（glycolipid） 12.脂多糖（lipopolysaccharide） 第二部分脂质 1.脂质：lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。 2.储存脂质（storage lipid）、结构脂质（structure lipid）、活性脂质（active lipid） 3.单纯脂质（simple lipid）、复合脂质（compound lipid）、衍生脂质（derived lipid） 4.脂肪（真脂（fat）、脂肪酸（fatty acid,FA）