生物化学知识点总结(王镜岩版)
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生物化学讲义（2003）
孟祥红
绪论(preface)
一、生物化学(biochemistry)的含义：
生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。
生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。
1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。
2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体
内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。
3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复
杂。
二、生物化学的分类
根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化
从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。
糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。
三、生物化学的发展史
1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面
法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的
燃烧——生物有氧化理论的雏形
瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。
（2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。
（3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。
2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。
德国化学家李比希：
1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒：
1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成
生物化学。
3、生物化学的建立：
从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足
进步。成就主要集中于英、美、德等国。
英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。
1929年他和荷兰的艾克曼因发现维生素而获得诺贝尔生理和医学奖。后来又发现了色氨酸和谷胱甘肽。
德国，在以下几个方面的成就：糖和嘌呤类物质、血红素、叶绿素、糖原——乳酸循环、维生素D、细胞呼
吸等都荣获了诺贝尔化学和生理学。
美国，这一时期在留德的美国学者的推动下，他们在营养与卫生工作方面的研究较为突出。
4、发展中的生物化学
从上世纪50年代至今，生物化学进入了飞速发展阶段。
A、主要成就有：
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（1）酶的结晶：1926年Sumner发表了他第一次成功结晶了脲酶，随后Northrup制得了胃蛋白酶和胰蛋白酶结
晶，开辟了酶学研究的新领域。
（2）代谢途径的阐明：
30年代阐明了糖酵解途径；
1937年Krebs发现三羧酸循环获1953年诺贝尔生理学或医学奖。
目前，糖、脂肪、蛋白质及氨基酸的代谢途径基本阐明。
当前努力的方向为代谢调控。
（3）生物能研究的发现：
50年代以来阐明了：
ATP是能量代谢能的产生和利用的关键化合物。
提出了氧化磷酸化和呼吸链的理论，建立了生物能学。
B、这个时期生物化学发展的几个特征：
首先是物理学家、化学家以及遗传学家参加到生物化学的领域中来；
其次是研究方法有突破性改进；
通讯交流方面：各类科学期刊增多，以及计算机的存储、网络的普遍使用,使信息的传递变得更为方便快捷。
物理学家、化学家、遗传学家等参加了生物化学的领域中来：
在蛋白质方面：
两位英国物理学家将x-射线应用于蛋白质分子的高级结构研究，
肯德鲁(Kendrew)测定了肌红蛋白的结构，
(Perutz)佩鲁茨测定了血红蛋白的结构，
二人于1962年分别分享诺贝尔化学奖。
目前x-射线衍射分析已成为蛋白质与核酸高级结构研究常规方法。
美国化学家鲍林（Pauling）确认氢键在蛋白质的结构以及大分子间的相互作用中的重要性；鲍林认为某些蛋白质具有类似于螺旋的结构。
这就是我们在蛋白质一章中将要学到的α-螺旋结构。
他还研究了镰刀形红细胞贫血病，并提出了分子病的名称，因此荣获诺贝尔化学奖。Sanger――生物化学家1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年诺贝尔化学奖。
1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。
在核酸方面，最著名的莫过于DNA双螺旋结构的发现。这一成果是物理学家、化学家和生物化学家共同智慧
的结晶。
英国物理学家威尔金斯（Wilkins）1946年完成了DNAx-衍射研究。
1953年沃森与克里克在此基础上确定了DNA分子结构。
他们三人于1962年荣获了诺贝尔生理和医学奖。
由此我们可以得到一点启示:学科交叉是推动科学发展的动力之一。
加拿大细菌遗传学家艾弗里Avery与美国生物学家Macleod,Carty1944年在美国纽约洛克菲勒研究所著名
实验做了著名的转化试验，证明遗传物质是DNA
美国遗传学家麦克林托克以发现了可移动的基因获1958年诺贝尔生理奖。
Ochoa和Korngerg发现RNA和DNA生物合成机制获1959年诺贝尔生理奖。
1916年，Lwoff提出信使RNA的存在。
1960年，Jacob、Monod－－阐明了基因控制酶的生物合成，从而调节细胞的方式。
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发现操纵子（Operon）基因，能影响mRNA的合成，从而调节其他基因的功能，在微生物界Operon 普遍存在。
以上三人共获1965年诺贝尔生理或医学奖。
（2）生物化学研究方法的改进：
a.分配色谱方法的建立：
马丁与辛格发明了可用于核苷酸、氨基酸、糖、生物碱等多种混合物分离的色谱方法。
这种方法已在化学、医学和生物学中得到了广泛的应用并取得了重要进展。
b.电泳法：在糖、蛋白质、核酸等物质的分析分离方面取得广泛应用
c.离心法：在蛋白质、核酸的分离、分子量测定中有不可替代作用
d.另外还有荧光分析法，同位素示踪和电镜等。
近年来新兴的生化仪器层出不穷，这里仅列出几例，如基因扩增仪，基因合成仪，基因序列分析仪、超过
滤系统、高效层析系统、多肽序列分析、生物芯片、生物传感器等。
（3）生物化学在基础理论方面的发展——分子生物学的诞生：
学术界普遍认为1953年DNA双螺旋结构的发现是分子生物学的开端
从此人们开始在分子水平上分析纷繁复杂的生命现象。
分子生物学在近十年的发展非常迅速，只有计算机科学的发展速度能与之相比。
（4）生物化学在应用方面的发展——生物工程（生物技术）
基因工程（遗传工程）；蛋白质工程；酶工程；细胞工程；生化工程
（5）生化研究的新领域：
糖类生物化学；蛋白质化学—；信号传导机制
四、中国对生物化学的贡献：
吴宪：曾与美国哈佛医学院Folin一起首次用比色定量方法测定血糖。
吴宪与刘思职、万昕、陈同度、汪猷、张昌颖、杨恩孚、周启源等完成了蛋白质变性理论，血液的生物化学
方法检查研究，免疫化学研究，素食营养研究，内分泌研究。
王应睐，邹承鲁，钮经文，邢其毅，曹天钦，王德宝，汪猷
1987年又人工合成了具有生物活性的酵母丙胺酸转移RNA，从而使我国在核酸人工合成方面处于国际领先地
位
1．今后我们要在基础理论研究方面特别注意:
生物大分子的结构与功能
生物大分子之间相互作用
分子遗传和遗传工程
生物膜的结构与功能
激素、活性多肽及其重要的活性小分子的结构与功能
代谢调节与调控方面的研究
另一方面我们应该注意研究工、医、农、国防等各方面急需解决的问题。
2．生物化学的应用
工业领域的应用：食品工业；发酵工业及其抗生素制造业；酶制剂工业；饲料工业；生物制品工业；
皮革工业等。
在农业领域的应用：
如研究植物的新陈代谢的各种过程，便能够控制植物的发育
明确糖类、脂类、蛋白质、维生素、生物碱、芳香油以其他的化合物在植物体内的合成规律，可获得大量优
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质的各种作物。
植物新品种的培育，许多作物的遗传性状如：抗寒性、耐水性、抗病性的可以利用生化技术鉴定。
对合理贮藏食物原料、谷物、果实、蔬菜有很大意义。
提高肉类蛋白质的产量、牛乳分泌量、牛乳脂肪含量等方面有实际意义。
临床生化的诊断今天已经成为一种不可缺少的诊断的方法：
如确定血糖浓度和糖韧量曲线才能确定糖尿病的诊断是否正确；
血清中酸性磷酸酶的活力的测定可以诊断前列腺癌；
碱性磷酸酶的产品可以诊断骨癌；
血清和尿中淀粉酶的活力测定可以诊断急性胰腺炎。
生物化学对一般预防医学也很重要。增进人体的健康是预防疾病的一种积极的因素。
如何给病人以适当营养从而增进人体健康是生化的另一个重要问题。
适当营养不仅可以预防，而且还可以治疗疾病。
第一章糖类化学
第一节糖类化学概论
一、糖类的概念与分类：
㈠曾用的概念——碳水化合物：
通式Cn(H2O)m
误认为是碳与水的化合物，故称碳水化合物(carbohydrate)。
糖类的现代概念：
糖类：鼠李糖(rhamnase)C6H10O5和脱氧核糖(deoxyribose)C5H10O4
非糖的物质：甲醛CH2O、乳酸C3H6O3
有些糖类化合物：除C、H、O外，还有N、S、P，
多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
研究简史：
十八世纪后半叶德国化学家E,Fisher提出投影式
十九世纪二十年代中期C.S.Hudson建立了表示糖的结构、立体构形与光学性质关系的法则W.N.Hworth提出的糖的环状结构
七十年代以后——糖类化合物研究的新局面：
通过糖类的研究发现了许多新的生物合成反应与酶调节机理；
认识许多基本的生命过程：如细胞环境、细胞识别、细胞生长与分化、免疫、先天缺陷遗传病、药物的作用
等等；
生物信息的携带者糖类化合物（多糖、寡糖）是第三（核酸、蛋白质）大重要的生物高分子化合物。
㈡糖类的分类
1、单糖(monosaccharides)是最简单的糖，不能再被水解为最小的单位。
根据其所含碳原子（C）数目：丙糖、丁糖、戊糖(pentose)和已糖(hexose)等
根据其羟基（-OH）又可以分为醛糖和酮糖
2、寡糖(oligosaccharides)是有两到十分子的单糖缩合而成的，水解后产生单糖。
3、多糖(polysaccharides)是由多个单糖分子缩和而成的
如按其组成：
同多糖：相同的单糖组成；
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杂多糖：不同的单糖基组成
如按其分子有无支链：支链、直链多糖；
如按其功能的不同：结构多糖、储存多糖、抗原多糖等；
如按其分布：胞外多糖、胞内多糖、胞壁多糖之分。
4、结合糖：如果糖类化合物尚有非糖物质部分，则称为糖缀物和复合糖例如，糖肽、糖脂、糖蛋白等。
二、糖类分布及重要性：
（一）分布：
所有生物细胞质和细胞核内，含有戊糖
植物界最多：约占干重的80%，
动物：血液中含有葡萄糖、肝脏和肌肉中含有糖原、乳汁中含有乳糖
微生物中：糖约占菌体干重的10-13%。
（二）重要性
（1）水+CO2 碳水化合物
（2）动物直接或间接从植物获取能量
（3）糖类是人类最主要的能量来源
（4）糖类也是结构成分
（5）纤维素是植物的结构糖
第二节单糖(monosaccharides)
单糖的种类很多，单糖在结构上、性质上差异不少，但也有许多共同之处。
从数量上讲以葡萄糖(glucose)最多，分布也最广，其中葡萄糖结构具有代表性。
一、单糖的分子结构
（一）链状结构
1、葡萄糖链状结构的确定：
元素组成：经验式为CH2O
测定分子量：180
1）葡萄糖能被纳汞齐作用还原成山梨醇，而山梨醇是右边结构从而证明了六个碳原子连成了一条直链。
2）葡萄糖能和福林试剂（醛试剂）反应：证明其分子式中含有醛基。（-COH）
3）葡萄糖和乙酸酐反应产生五个和乙酰基之的衍生物，证明糖分子中有五个羟基。（-OH）2、葡萄糖的构型(configuration)
1）不对称碳原子的概念：
一个碳原子和四个不同的原子或基团相连时，并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心
或手性中心，常用C*表示。
2）构型
不对称碳原子的四个取代基在空间的相对取向。
这种取向形成两种而且只有两种可能的四面体形式，即两种构型
如甘油醛把羟基在左边规定为L-型，羟基在边右规定为D型。
甘油醛从糖的定义上判断是最简单的单糖
凡在理论上由D-甘油醛衍生出的单糖为D-系单糖，由L-甘油醛衍生出的糖为L-系单糖。
天然的单糖大多只存在一种构型，例如葡萄糖、果糖(fructose)、核糖(ribose)都是D-系单糖。
3、与链式结构相关的概念：
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镜象对映体(antipode)：两类物质彼此类似但不同它们互为镜像但不能重叠这两类结构相化合物称为一对对
映体。
2）差向异构体(epimers)：仅一个对称碳原子构型不同，二镜向非对映体的异构物称为差向异构体。
3）旋光异构现象和旋光度：当光波通过尼克梭镜时，由于尼克梭镜(nicolprism)的结构,通过的只是某一平面
振动的光波，光波其他方向的都被遮断这种称为平面偏振光。
当它通过具有旋光性质某异构物溶液时，则偏振面会向左旋转或者向右偏转。
旋光度是作是旋光物质的一种物理性质，它在一定的条件下是一个常数。（条件、温度、浓度、而波长、旋
光管的长度加以固定）
旋光度常用旋光率(specificrotation)表示。
4）手性与旋光性
旋光性与分子内部的结构有关
分子内若存在对称元素如，对称面、对称中心或四重交替之一的，都可以和它的镜像重合，没有旋光性
分子内若不存在对称元素，不能和它的镜像重合，都有旋光性。这种分子称手性分子。
手性与旋光性是一对孪生子。
5）构型与旋光方向的区别:
虽然使平面偏振光右旋（+）和左旋（-）的甘油醛分别规定为D-型、L-型。在投影式中左边为L-型、右边
为D-型。
但针对单糖结构而言，D与+、L与-并无必然联系。
例如，D-葡萄糖和D果糖的旋光方向分别为+和-，而L-葡萄糖和L-果糖的旋光方向均为-。构型与旋光方向
是两个概念
（二）环状结构
1、环状结构的提出：链式结构无法解释以下现象
1）缺少希夫反应，不能被漂白了的品红出现红色。
2）醛类能和亚硫酸钠加成反应而葡萄糖不能。
3）不能与两分子醇反应，形分子与一分子醇反应形成半缩醛。
4）存在变旋现象。
鉴于此，1893E.Fischer提出了葡萄糖的分子环状结构学说：
即C5-OH与C1CHO形成1 5氧桥
1926W.H.Hawworth修正后提出用透视式表达糖的结构。
2、单糖的α-型和β-型
环状结构中由于链内的缩醛反应第一碳原子是不对称状态，与其相连的氢亲和羟基的位置有两种可能的排列
方式，因而有两种构型。
半缩醛羟基在平面以下为α-型，在平面以上为β-型。二者互为异头体(anomer)。
3、环状结构与链状结构的关系：
二者是同分异构体，而环状结构更为重要。
在晶体状态和水溶液中绝大部分是环状结构，在水溶液中而是可以互变
（三）葡萄糖的构象(conformation)：
指一个分子中，不改变共价键的结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子间的空间排布。一种构象的改变为另一种构象时不要求共价键的断裂和重新形成。
葡萄糖的环状结构中各原子不同在一个平面上而折成船式和椅式两种无张力的环。
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其中以椅式主要，而船式极少。
随着温度的升高船式比例相应增加，建立两种构象间的平衡
二、单糖的性质
（一）物理性质：
1、旋光性：一切糖内都有不对称碳原子，都具有旋光性。旋光性是鉴定糖的一个重要指标。
2、甜度：各种糖的甜度不一，常以蔗糖的甜度为标准进行比较
3、溶解度：单糖分子有多个羟基，增加了他的水溶性，尤其在热水中的溶解度极大。但不溶于乙醚、丙酮等有
机溶剂。
（二）单糖的化学性质：
单糖是多羟基的醛或者酮，以上三种基团均能参加反应。
1、醛基或酮基参加的反应：
1）单糖氧化：
碱性溶液中，醛基或者酮基变成非常活泼的烯二醇，具有还原性，能还原金属离子如Cu2+等离子。
同时糖本身得以氧化成糖酸及其他产物。
例如血糖的定量测定计根据此原理。
血液中的还原糖与解已经硫酸铜共热，产生氧化亚铜糖酸于酸性的钼酸盐反应产生蓝色化合物。
蓝色的深浅同糖含量成正比
2）单糖还原：醛基和酮基被还原成醇，如：在纳汞齐的作用下生成山梨醇
3）成脎作用：醛基和酮基与苯肼、HCN、羟胺等起加合作用。
4）异构化作用：葡萄糖、果糖和甘露糖山者通过烯醇式可以互相转化。
2、由羟基产生的性质：单糖有半缩醛羟基和醇性醛基两类可以发生以下几类反应。
1）酯化反应：
生物化学上重要的糖脂是磷酸酯、是糖代谢的中间产物—活性形式
2）成苷作用：
单糖半缩醛羟基很容易与醇或酚的羟基反应失水而形成缩醛式衍生物，通称糖苷。
由于单糖有两种形式α型、β型，故有两种糖苷α和β
3）脱水作用：单糖与盐酸作用即产生脱水作用糖醛能与酚类化合物产生结构尚不明了的各种有色物质。
4）氨基化作用：单糖分之中的羟基被氨基取代称为糖胺。
自然界存在的自然界的氨基糖多以以乙酰氨基糖的形式存在如
5)脱氧作用：单糖羟基之一失去氧即成脱氧核糖如使藻类糖蛋白的成分。
第三节寡糖(oligosaccharides)
寡糖是由2-20个分子的单糖缩合而成的糖。
一、二糖：
与日常生活密切相关的二糖有蔗糖、麦芽糖和乳糖。
1、麦芽糖(maltose)：
淀粉的水解产物。谷类的种子发芽时及在消化道中被淀粉酶水解即产生麦芽糖。
民间常用大麦芽其中含有淀粉酶使淀粉水解变成麦芽糖。
二分子的葡萄糖α-D-G和α-D-G缩水按α（1-4）形成糖苷键
2、蔗糖(sucrose)：日常食用的糖主要是蔗糖。甘蔗、甜菜、胡萝卜和有甜味的果实（香蕉、菠萝等）都含有蔗
糖
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1）化学性质：无游离醛基、不具还原性。
2）物理性质：溶于水、甜度高。
3、乳糖(lactose)：由乳腺产生存在于人和动物的乳汁内。牛乳含有10%；人乳含有5-7%
乳糖是由α-D-G和β-D-L各一分子按β（1-4）糖苷键缩合失水形成的。
4、纤维二糖(cellobiose)：是纤维素的基本结构单位。迅两分子的葡萄糖按β（1-4）键型相连而成。
二、三糖：
棉籽糖(raffinose)，见于多种植物，尤其是棉籽甜菜中。于酸性共热时，棉子糖即水解生成葡萄糖和果糖
各一分子。
棉籽糖蔗糖酶果糖+蜜二糖
棉籽糖半乳糖苷酶半乳糖+蔗糖
第四节多糖(polysaccharides)
一、概述：
多糖是多个的单糖分子缩合失水而成的，分子量很大
在水中不能形成真溶液只能形成胶体
有些不溶于水，如纤维素无甜味也无还原性，有旋光，无变旋现象。
按功能分
作为动物植物骨架的原料，如食物的纤维素(cellulose)和动物的几丁质(chitin)；
作为贮藏多糖，如淀粉和糖元。在需要时可以通过生物体的酶系统的作用，分解放出多糖；具有复杂的生理功能:如粘多糖(mucopolysaccharides)、血型物质等。
按照组分的繁简：
同多糖(homopolysaccharide)：某一种单一的多糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素；
杂多糖(heteropolysaccharide)。由不同类型的单体组成如结缔组织中的透明质酸等。
二、同多糖：水解产生一种单糖或单糖衍生物
1、淀粉(starch)：存在于所有绿色植物得到多数组织，
在显微镜下我们观察植物种子（如麦、玉米、大米、）、块茎及干果（栗子、白果等），会看到大小不等的淀
粉颗粒。
1）结构：有直链淀和支链淀粉之分。
直链淀粉(amylose)：
有葡萄糖单位组成，连接方式和麦芽糖分子中的葡萄糖单位间的相同，α（1-4）糖苷键一般链长250-300个葡萄糖单位。
支链淀粉(amylopectin)：
有多个较短的α-1、4糖苷键直链组成。
每两个糖的直链之间的连接为α-1、6糖苷键，较短的直链链端
葡萄糖分子的第1个碳原子上羟基与邻近的另一个链中的葡萄糖分子中的第6个碳原子上的羟基结合。
一般淀粉都含有直链淀粉和支链淀粉，玉米和马铃薯．分别含有27%和20%的直链淀粉，其余部分为支链
糯米，全部为支链淀粉
豆类全部是直链淀粉。
2）性质：直链淀粉冷水中不溶解，略溶于热水，但支链淀粉吸收水分吸收水份后成糊状。淀粉在酸和淀粉酶解作用下可被降解，最终产物是葡萄糖，这种降解产物是逐步进行的。淀粉红色糊精无色糊精麦芽糖葡萄糖。
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2、糖原(glycogen)：
动物淀粉是动物和细菌细胞内能源的储存形式。结构与淀粉相似性质。
遇碘成棕红色。
3、纤维素(cellulose)：地球表面天然起源的最丰富的有机化合物。
来源主要是：棉花、麻、树木、野生植物的；
另外还有一大部分来源于作物的茎杆如麦杆、稻草、高粱秆、甘蔗渣等。
结构：葡萄糖借β-（1-4）糖苷键的连接成直链。
直链键彼此平行，链间的葡萄糖羟基间极易形成氢键，再加上半纤维素、果胶、木质素等的粘结作用，使完
整的纤维素具有高度的不溶于水等特性。
2）性质：在酸的作用下发生解水，经过一系列中间产物，最后形成葡萄糖。
纤维素纤维素糊精纤维二糖葡萄糖
4、几丁质(chitin)：由乙酰糖胺以糖苷键缩合失水而成的均一多糖。结构与纤维素相似。
三、杂多糖：水解产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物
有代表性的有以下几种：
1、透明质酸(hyaluronicacid)：分布于结缔组织、眼球的玻璃体、角膜、细胞间质、关节液、恶性肿瘤组织和
某些一细菌的细胞壁。
是细胞间粘合物质、油润滑作用、对组织起保护作用。
结构：葡萄糖醛酸同乙酰葡萄糖胺以糖苷键连成的二糖单位。后者糖苷键与另一两个糖单位相连。
2、硫酸软骨素(chondroitin)：软骨的主要成分，结缔组织，筋腱山心瓣膜，唾液中也含有。其重复单位同透明质酸类似，含有硫酸基。
3、肝素(heparin)：肝中的肝素含量丰富。
广泛存在于哺乳动物组织和体液中。
猪胃粘膜中含有十分丰富，肺、脾、肌肉和动脉壁、肥大细胞肝素含量较高
第五节结合糖
糖与非糖物质如脂类或蛋白质共价结合，分别形成糖脂(glycolipids)、糖蛋白(glycoproteins)和蛋白聚糖
(proteoglycans)总称为结合糖和复合糖
一、糖蛋白：
（一）定义：
糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；
总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。
（二）分布：糖蛋白在动物植物中较为典型，微生物中不具糖蛋白。
这类糖蛋白可被分泌进入体液或作为膜蛋白。
它包括许多酶、大分子蛋白质激素，血浆蛋白、全体抗体、补体因子、血型物质、粘液组份等。
（三）糖蛋白的作用:
1、由于糖蛋白的高粘度特性，机体用它作为润滑剂
2、防护蛋白水解酶的水解作用
3、防止细菌、病毒侵袭。
4、在组织培养时对细胞粘着和细胞接触抑制作用。
5、对外来组织的细胞识别也有一定作用
6、与肿瘤特异性抗原活性的鉴定有关
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二、蛋白聚糖：
是一种长而不分枝的多糖链，既糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链相连，多糖呈双糖的系列的重复结构，
其总体性质与多糖更相近。
（一）蛋白聚糖的种类与组成
核心蛋白------在蛋白聚糖的分子结构中，蛋白质分子居于中间，构成一条主链。
单体----------糖胺聚糖分子排列在蛋白分子的两侧，这种结构成蛋白聚糖的“单体”。
单体的糖胺聚糖链的分布是不均匀的
（二）蛋白聚糖的功能
①构成细胞间基质，分布于任何组织中
②蛋白聚糖中糖胺聚糖是多阴离子化合物，结合Na+ 、K+，从而吸收水分，糖的－OH也是亲水的，所以基质
内的旦白聚糖可以吸引、保留水而成凝胶
③起筛子作用，容许小分子化合物自由扩散，而阻止细菌通过，起保护作用
④蛋白聚糖也有一些特殊的作用：
肝素――抗凝剂
透明质酸――吸引大量水分子，使组织“疏松”，细胞易于移动，促进创伤愈合
硫酸软骨素――软骨中丰实、维持软骨的机械性能
细胞膜表面的一些旦白聚糖，与细胞间相互识别、生长有关
蛋白聚糖是生物化学中近二十年来取得突破性进展的领域，有关其结构和功能的研究吸引了越来越多的科学
家。
第二章脂类化学
第一节概论
一、脂类的概念及生物学功能：
（一）概念：
脂类共同的物理性质，不溶于水，但是能溶于非极性的有机溶剂（氯仿、乙醚、丙酮、苯等）中。
化学组成和化学结构上有很大的差异
一般是由脂肪酸和醇组成、也有不含脂肪酸的如萜类、固醇类及其衍生物。
（二）脂类的生物功能也是多种多样，主要有以下几个方面：
1、膜功能：构成生物膜的重要物质。
2、能量来源：燃料的贮存形式和运输形式。
3、对动物来讲，是必需脂肪酸和脂溶性的维生素的溶剂。
4、参与信号的传导和识别
5、另外此类物质有防止机械损伤和热量散发等保护作用
二、脂类的分类：
根据组成脂类的不同组份可以将脂类分为三大类：
1、单纯脂质：
1）甘油三脂是3分子脂肪酸和1分子甘油所组成的酯。
2）蜡由长链脂肪酸和长链醇或固醇组成。
2、复合脂质：除醇类和脂肪酸外尚有其他物质。
1）磷脂如甘油磷酸类含有甘油、脂肪酸、磷酸和其他含氮的碱（胆碱、乙醇胺）；鞘胺醇磷脂
2）糖脂鞘糖脂和甘油糖脂
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3）鞘胺醇磷脂和鞘糖脂合称为鞘脂类
3、衍生脂质，上述脂类物质衍生而来，或关系密切。
1）取代烃：脂肪酸及其碱性盐和高级醇
2）固醇类
3）萜
4）其他脂质如维生素A、D、E、K，糖脂和脂蛋白。
第二节脂酰甘油类
脂酰甘油，即脂肪酸和甘油所形成的脂。脂类中最丰富的一大类是三酯酰甘油，其结构如图所示。
一、脂肪酸：
在自然界中游离的脂肪酸较为少见，绝大部分脂肪酸是以结合形式存在的。
按照其饱和程度脂肪酸可分成：
饱和脂肪酸
不饱和脂肪酸。
1、它们之中大部分是不分枝和无环无羟基单羧酸。
2、自然界中分子中的碳原子数目绝大多数是偶数。
3、饱和脂肪酸中最普遍的软脂酸（16酸）和硬脂酸（18酸）。不饱和脂肪酸中最普遍的是油酸（18碳1烯酸）。
4、不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸低。
5、细菌中所含的脂肪酸比植物动物少得多，绝大多数为饱和脂肪酸。
高等植物和低温生活的动物中不饱和脂肪酸含量高于饱和脂肪酸含量。
6、高等动物的不饱和脂肪酸从结构上讲部分是顺式结构
7、必需脂肪酸：我们把维持哺乳动物正常生长所需要的而体内又不能合成的脂肪酸成为必需脂肪酸(亚油酸和亚
麻酸)。
哺乳动物中的亚油酸（18碳2烯酸）和亚麻酸（18碳3烯酸）是从植物中获得的。如亚油酸在红花油、玉
米油、棉籽油、大豆油中含量均在50%以上。
二、甘油
甘油味道甜，比重为1.26。
和水与乙醇可以任何比例互溶，但不溶于乙醚、氯份等。
甘油是许多化合物的良好溶剂，广泛地用于化妆品和医药工业。
甘油能保持水分，可以作为润湿剂。
三、甘油三酯的类型：
甘油三酯有许多不同的类型
简单三脂酰甘油：三个脂肪酸都是相同的。
混合三酯酰甘油：含有两个或两个以上不同的脂肪酸的甘油三酯。
多数天然的油物质都是简单的甘油三酯和混合的甘油三酯的复杂的混合物。
四：甘油三酯的物理与化学性质：
1、溶解度：不容易水，也没有形成高度分散的倾向。
2、熔点：其熔点随着不饱和脂肪酸的数目和链长的增加而升高。
三软酯酰甘油和三硬酯酰甘油在体温以下为固态，三油酰甘油和三亚油酰甘油在体内呈液态。
猪的脂肪中油酸占50%。猪油的固化点30.5℃，人的脂肪中油酸占70%，人油的固化点15℃。植物中含有大量的不饱和脂肪酸，因此成液态。
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3、皂化和皂化值：
将脂酰甘油与酸或碱共煮或经脂酶作用时都可以发生水解
当用碱水解酯酰甘油时，可产生脂肪酸的盐类即肥皂，故称之为皂化反应。
完全皂化一克油或脂所消耗的氢氧化钾的毫克数称为皂化值。
4、酸败和酸值：
油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象称为酸败。
酸败的化学本质：由于脂水解释放游离的脂肪酸氧化为醛或酮低分子的脂肪酸(如丁酸)的氧化产
物有臭味。
5、氢化，油脂中的不饱和键可以在金属镍催化下发生氢化反应
6、卤化和碘值：
油物可以与囱素发生加成作用。生成卤代脂肪酸，自一作用称为卤化作用。
碘值指一百克油所能吸收的碘的克酸数。
7、乙酰化值：
油脂中含有羟基的脂肪酸可以与乙酸酐和其他酰化试剂作用形成相应的酯。
乙酰化值：指一克乙酰化的油脂分解出的乙酸用氢氧化钾中和时所需要的氢氧化钾的毫克数。
第三节磷脂类
磷脂是分子中含有磷酸的复合脂。
甘油磷脂类甘油（丙三醇）
鞘氨醇磷脂鞘氨醇
一、甘油磷脂的结构
二、常见的甘油磷脂
1、磷脂酰胆碱俗称卵磷脂
卵磷脂的结构中极性部分是胆碱。
卵磷脂的功能：
1）是生物膜的主要成分之一；
2）在生物控制有机体代谢中，脂肪的代谢中起重要作用。
3）防止脂肪肝的形成，临床上是一种很好的乳化剂。
2、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）：动物中植物中含量丰富，参与血液的凝固过程
3、磷脂酰丝氨酸：也参与血液凝固过程
4、肌醇磷脂：肌醇替代胆碱主要存在于肝脏和心肌中
5、双磷脂酰甘油（心磷脂）：
含有二个磷脂酸分子，磷酸基团分别与一个甘油分子的碳原子上的羟基以酯键相连。
主要存在于细菌细胞膜、真核细胞线粒体内膜等
三、醚甘油磷脂
1、缩醛磷脂：以一个长碳氢链取代脂肪酸以醚键与甘油羟基相连，存在于细胞膜，特别是肌肉和神经细胞的膜
中。
2、血小板趋化因子（PAF）
嗜碱性粒细胞释放，能引起血小板凝集和血管扩张
四、鞘磷脂
1、鞘氨醇：
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有60多种，动物中常见的是D-鞘氨醇；植物中二氢鞘氨醇和4-羟二氢鞘氨醇
2、神经酰胺
脂肪酸通过酰胺键与鞘氨醇的-NH4相连，形成神经酰胺
鞘磷脂（鞘氨醇磷脂类）：神经酰胺被胆碱或磷酰乙醇氨酯化形成的化合物。鞘氨醇是长们的不饱和的氨基
醇，其结构式如下：
鞘磷脂极性头部是磷酯酰胆碱或磷酰乙醇氨。鞘磷脂是高等动物组织中含量最丰富的鞘酯类。
总结：磷脂类从结构上讲其共性是都含有磷酸基团，都含有极性的基团。
其结构骨架是醇，可分成两类甘油醇与鞘氨醇以其极性头部的种类可将甘油磷酯分成几大类鞘氨醇亦然。
第四节萜类、类固醇类
这类物质特点是不含脂肪酸、在组织中含量较少，但是有极其重要的生物学功能
一、萜类：是异戊二烯的衍生物
含有二个异戊二烯单位的萜称单萜，三个称倍半萜，四个称二萜。
植物中如柠檬油中，含有的柠檬苦素、薄荷中含有的薄荷、樟脑油中含有的樟脑
二、类固醇
概述：
类固醇类化合物广泛分布于生物界。
生物功能：
作为激素起某种代谢调节作用；
作为乳化剂有助于脂肪的消化和吸收；有抗炎症的作用。
固醇类可分为固醇和固醇衍生物两大类。
（一）固醇的结构特点
1、甾核上的C3常为羟基或酮基
2、C17上可以是羟基或酮基或其它形式的侧链
3、C4-C5和C5-C6之间常是双键
4、A环在某些化合物上常是苯环，而且无C19-角甲基。
（二）胆固醇和非动物固醇
1、胆固醇
细胞膜的成分之一，与膜的通透性有关胆固醇是神经髓鞘的绝缘物质；可以解除某种毒素对细胞的毒害作用。
2、非动物固醇：
植物细胞的重要组分，不能为动物吸收；主要为豆固醇、麦角固醇、菜油固醇、谷固醇。麦角固醇经日光或UV照射可以转化为维生素D2
（三）固醇衍生物
1、胆汁酸在肝中合成，可以从胆汁中分离到。胆汁中有三种不同的胆汁酸，胆酸脱氧胆酸和鹅脱氧胆酸
2、性激素：孕酮、睾丸激素
第五节生物膜简介
一、细胞中的膜系统：
膜系统=质膜+内膜系统（真核细胞）
细胞核、线粒体、内质网、溶酶体、高尔基体、过氧化物酶体、叶绿体（植物）。
电子显微镜下表现出大体相同的厚度与结构通称为生物膜的衍生物。
二、膜的化学组成：
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生物膜都是由脂和蛋白质两大类物质组成的。此外糖+金属离子+水分，占12.5%
1、膜脂，
磷脂：磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇氨、磷脂酰
丝氨酸、磷脂酰肌醇、神经鞘磷脂、
心磷脂（细菌和线粒体）。
固醇：胆固醇（动物细胞）
豆固醇（植物）。
2、膜蛋白：
外周蛋白：分布于膜的外表，通过静电作用及时离子键作用等较弱非共价键与膜外表面结合。内嵌蛋白：分布在磷脂双分子层中；有时还横跨全膜或者以多酶复合体形式由内嵌和外周蛋
白结合；以疏水
和亲水
二部分分别与磷脂的疏水和亲水的两部分结合。
膜蛋白对物质代谢、物质传递、细胞运动、信息的接受与传递、支持与保护均有重要意义。
3、膜糖类：
主要以糖蛋白和糖脂的形式存在。
在细胞质膜的表面分布较多，糖蛋白主要为中性氨基糖和唾液酸。糖酯主要为神经糖脂。与细胞的抗原结构、受体、细胞免疫反应、细胞识别、血型及细胞癌变等均有密切关系三、生物膜的流动性
主要特征
（一）膜脂的流动性
磷脂液晶态→→→类似晶态的凝胶状态→→→→液晶态（生理条件）"
1、相变温度以上膜脂运动的几种方式
（1）磷脂烃链围绕C-C键旋转而导致异构化运动
（2）磷脂分子围绕与膜平面相垂直的轴左右摆动：
“梯度现象”——极性部分快；甘油骨架慢；脂肪酸烃链较快
（3）磷脂分子围绕与膜平面相垂直的轴作旋转运动
（4）磷脂分子在膜内作侧向扩散或侧向移动
（5）磷脂分子在脂双层中作翻转（flip-flop）运动
2、膜脂的分相
混合磷脂相变温度不同。温度下降至某一值事，处于凝胶态液晶态磷脂分子各自汇集。（二）膜蛋白：
可以作横向移动，外周蛋白飘浮在双分子层的表面，而内在蛋白完全系于烃基核心。
四、生物膜的分子结构
（一）生物膜分子间作用力的类型
1、静电引力：存在于一切极性和带电荷基团之间吸引or排斥
2、疏水作用力：维持膜结构的主要作用力
3、范德华引力：使膜中分子尽可能彼此靠近与疏水力相互补充
（二）生物膜的结构：（Danielli与Davson三夹板模型）
1、膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层；两层磷脂分子的脂肪酸烃链伸向膜中心。极性端则面向膜两侧水
相。
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2、在脂双层的基础上，进一步解释蛋白质定位的问题，即蛋白质分子以单层覆盖两侧，形成蛋白质--脂质--蛋
白质的“三明治”or“三夹板”
（1）膜的内嵌蛋白溶解于双分子的中心疏水部分；
（2）外周蛋白与带电荷的脂质双分子层的极性头部连接；
（3）双分子层中的脂质分子之间或者蛋白质分子与脂质分子之间无共价的结合；
五、膜功能：
1、代谢调控：
代谢途径的分隔；
进行氧化磷酸化（线粒体内膜）和光合磷酸化（叶绿体类囊体膜）的场所。
2、物质运输：
不带电荷的脂溶性的物质较容易通过；
亲水性物质、离子大多数具有专一性的传送载体酶系和通道。
膜的传送作用能调节物质进出细胞的流量从而保证细胞内环境的稳定状态。
3、神经传导：
细胞膜还含有电荷的表面物质构成跨膜电位差。
细胞膜还具有自我封闭的特点，细胞若被刺伤可以迅速的自动再封闭。
4、具有识别某些分子信号的功能。
一些细菌—趋化作用：膜能够感受出营养物质的微小差别，刺激细胞泳向营养源。
促进同种细胞有规则的缔合：动物细胞膜的外表面含有识别同种细胞受体。
细胞表面还具有受体部位能特异地结合激素分子。
如肝脏及肌肉细胞的表面含有识别并结合胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素的特异受体。
这些受体部位与激素结合，就可以将信号从膜传向细胞内的酶，调节它们的活力
第三章氨基酸(aminoacid)
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
㈠蛋白质的水解
1、酸水解：6M,HCI 或4M,H2SO4 回流煮沸20h
优点：不起消旋作用
缺点：色氨酸被破坏，羟基氨基酸部分分解，酰氨基水解。
2、碱水解：5M NaOH 共煮10-20h
缺点：多数氨基酸遭到不同程度的破坏，产生消旋现象，得D，L 混合物，精氨酸脱氨
优点：色氨酸稳定
3、酶水解：
缺点：持续时间较长，部份水解
优点：不产生消旋，也不破坏氨基酸
工业上开发大量复合酶，用于蛋白质加工
㈡蛋白质的一般结构
氨基酸的结构：含氨基和羧基，氨基可位于α、β、γ等位置
α-氨基酸（除脯氨酸）可用下式表示
熔点高、绝大多数具旋光性（除甘氨酸），除胱氨酸和酪氨酸外，一般能溶于水，脯氨酸和羟脯氨酸溶于乙醇
和乙醚。
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二、氨基酸的分类
生物体发现氨基酸180 多种，常见蛋白质氨基酸；不常见蛋白质氨基酸；非蛋白质氨基酸参与蛋白质组成的常见氨基酸或基本氨基酸20 种，均为L 型氨基酸
㈠常见蛋白质氨基酸
根据R 基的结构特性分为：脂肪族；芳香族和杂环
1、脂肪族：
⑴中性氨基酸，包括：甘氨酸（不含手性碳原子，无旋光性）、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和甲硫
氨酸；
⑵极性氨基酸：①含羟基的氨基酸；丝氨酸（丝蛋白中得到，酪蛋白、卵黄磷脂蛋白以磷酯酸形式存在，
酶催化和调节作用中发挥作用）、苏氨酸（发现最晚的一种氨基酸）；②含巯基氨基酸（半胱氨酸首先在
膀胱积石中发现，1899 年在蛋白质中发现，多以胱氨酸形式存在，可形成分子内或分子间二硫键，维持
蛋白质高级结构的作用力，对蛋白质高级结构形成具重要作用，同时是某些酶的活性基团）；
③含酰氨
基氨基酸：天冬酰氨，谷氨酰氨，参与氨代谢，植物体内重要的氨的转运者；
⑶酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸，参与氨代谢，谷氨酸为某些酶活性中心的催化基团
⑷碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸存在于活性部位，参与酶催化，精氨酸是蛋白质代谢中尿素形成的中间产
物
2、芳香族氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸，苯丙氨酸浓度测定被用于苯丙酮尿症的诊断，酪氨酸在奶酪中含量丰
富。
3、杂环氨基酸：色氨酸，在植物和某些动物体转化成泛酸，有时归入芳香族
组氨酸，碱性氨基酸，大量存在于珠蛋白，某些酶活性部位的催化基团
脯氨酸，无自由α-氨基，在肽链转角处丰富。
根据R 极性分为：非极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、带正电荷的氨基酸和带负电荷的氨基酸。
㈡不常见的蛋白质氨基酸
㈢非蛋白质氨基酸
三、氨基酸的酸碱化学
㈠氨基酸的兼性离子形式
⒈有关氨基酸的兼性离子形式推测的基础
有机物分子：如以中性分子形式存在，熔点较低，如二苯氨是53℃，原因：晶体分子间维系力是靠范德华力
作用，作用较弱；如以离子状态存在熔点较高，如氯化钠是200℃，原因：分子间靠离子键来维持，作用较
强。
在溶液中非极性分子使溶液介电常数降低，而极性分子使溶液介电常数升高，而离子态是强的极性分子。
氨基酸分析结果发现：其晶体熔点高200℃以上，其溶液介电常数升高，说明氨基酸是以离子状态存在，氨
基酸是两性电解质，氨基酸完全质子化时是多元酸，侧链不解离的中性氨基酸是二元酸、酸性和碱性氨基酸
可视为三元酸。既可以被酸滴定又可以被碱滴定，
㈡氨基酸的解离
㈢氨基酸的等电点：曲线可知氨基酸可以带上正电或者负电荷，也可以带电荷为零。静电荷为0 时的PH 称为
氨基酸的等电点（PI），对于不解离的中性氨基酸来说其等当点等于pK1，pK2 算术平均值；对侧链基团解离
的氨基酸，等电点为其两侧pK 的算术平均值；等电点与离子浓度无关，只决定于兼性离子两侧pK 值。当
pH＞pI，带负电；当pH＝pI，不带电；当pH＜pI，带正点
㈣氨基酸的甲醛滴定
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氨基酸既是酸又是碱，但却不能为酸或碱直接滴定；等当离子点时pH 过高或过低，滴定终点过高和过低，
无适当的指示剂。加入甲醛后，甲醛与氨基反应，通过这个反应降低了氨基的碱性，相对的增加了氨基的酸
性解离，滴定终点移动到pH9 附近，此时用酚酞作指示剂用标准的氢氧化钠加以滴定。四、氨基酸的化学性质
㈠α-氨基参加的反应
⒈与亚硝酸的反应：标准状态下测定氮气体积计算出氨基酸的含量α-氨基反应快，赖氨酸ε-氨基可发生此反
应，速度慢
2、与酰化试剂的反应：氨基酸氨基上氢可以被酰基取代，取代后对氨基有保护作用
3、烃基化反应：
⑴2、4-二__________硝基氟苯（DNFB）可生成黄色二硝基苯基氨基酸，曾被英国的Sanger 用来鉴定多肽和蛋白质的氨
基末端
⑵苯异硫氰酸酯（PITC）：氨基酸与PITC 生成PTH-AA 是EDMAN 降解法的原理，在多肽蛋白质氨末端测定
和氨基酸顺序分析中占有重要地位
4. 西佛碱反应：具氨基基团和羰基基团物质反应过程的中间物
5、脱氨基反应：氨基酸在体内经氧化酶脱去氨基变成酮酸
㈡α-羧基参加的反应
1、成盐和成酯反应：
氨基酸在盐酸气体的条件下与无水乙醇作用即产生氨基酸的乙酯，羧基在变成甲酯、乙酯或成盐后羧基的化
学反应即能被掩盖（羧基保护）
2、成酰氯反应
氨基酸的氨基加保护基以后，其羧基可以与二氯亚砜或五氯化磷反应生成酰氯，这个反应使羧基活化，使它
容易与另一氨基酸的氨基结合是人工合成多肽种常用的反应。
3、叠氮反应
氨基酸的氨基通过酰化加以保护；羧基经酯化变成甲酯，然后与肼和亚硝酸反应变成叠氮化合物（羧基活化
反应）
4、脱羧基作用
氨基酸经脱羧酶作用后可以放出二氧化碳生成相应的一级胺
㈢α-氨基和α-羧基共同参加的反应
⒈与茚三酮反应：氨基酸分析化学中最常用反应之一，在弱酸环境中，加热氨基酸脱羧脱氨以后与茚三酮、还
原茚三酮和氨反应后生成紫色化合物，纸层析、柱层析常用的定量测定方法。
羟脯氨酸和脯氨酸不释放氨气生成黄色化合物
成肽反应：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合失水形成肽键。
㈣侧链基团参加的反应
侧链基团参加的反应苯环——色氨酸、苯丙氨酸；羟基——丝氨酸、苏氨酸；巯基——半胱氨酸；吲哚基—
—色氨酸；胍基——精氨酸；咪唑基——组氨酸；非α-氨基——赖氨酸；非α-羧基——谷氨酸、天冬氨酸
侧链基团可与特异试剂发生特定反应，用于氨基酸的鉴定，氨基酸的修饰。
蛋白质化学修饰：在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质某些试剂起特异反应，以引起蛋白质中个别
氨基酸侧链或功能基团发生共价化学改变。
1、酪氨酸（酚基）：与重氮化合物（重氮苯磺酸）反应生成桔黄色化合物，Pauly 反应，用于酪氨酸检测。
2、组氨酸：咪唑基与重氮化合物生成棕红色化合物。
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3、色氨酸：吲哚基被溴代琥珀酰亚胺氧化，分光光度法测定蛋白质中色氨酸含量。
4、半胱氨酸：巯基间形成二硫键，巯基同酰化试剂如：苯甲酰氯、苄氧酰氯、碘乙酸结合是保护巯基的反应，
应用于人工合成肽；氧化剂过甲酸或还原剂巯基化合物均可打开二硫键生成物质，对蛋白质结构测定和性质
鉴定广泛应用
5、精氨酸：胍基与萘酚在碱性次氯酸钠中反应产生红色物质。
6、苯核：浓硝酸反应黄色。
五、氨基酸的光学活性和光谱性质
㈠旋光性
1、构型：除甘氨酸以外，α-碳原子是一个不对称的碳原子。
D 型和L 型，取决于α-碳原子上的氨基的位置,不对称碳原子经过对称状态的中间阶段，可以发生消旋作用，
即D、L 互变（外消旋），Thr 和Ser 有两个不对称中心存在四种光学异构体；胱氨酸是一种特殊情况；两个
相同的不对称中心，相同时产生D 型或L 型两个异构体；不同时产生内消旋胱氨酸。
旋光与旋光度：多数氨基酸具有旋光性，能使偏振光面向左或向右旋转，用-或+表示；氨基酸具有的这种性
质称为旋光性也称为分子手性，比旋光度是α-氨基酸特征物理常数
㈡光谱性质
可见光全无吸收，远紫外光全有吸收，紫外光区酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有光吸收
蛋白质中由于含有这些氨基酸、280nm 有最大的光吸收。利用分光光度计可以很方便地测定分光光度法的原理：Lambert-Beer 定律：液体吸收光的量同浓度成正比关系
六、氨基酸混合物的分析分离
可利用混合物中各组份的物理、化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在不相溶的两相中；其中一个相
为固定的称为固定相，另一相流动的称为流动相；使各组份以不同的速度移动，从而达到分离；可以分离氨
基酸、核苷酸、糖、蛋白质
㈠分配层析的一般原理
1、分配定律
层析系统已有两相组成：固定相、流动相。
分配定律：当一种溶质在两个互不相溶的溶剂中分配时，在一定的温度下达到平衡后，溶质在二相的浓度比
值为一常数即为分配系数。
混合物在层析系统中的分离决定于该混合物组份在两相中的分配情况，可用分配系数来描述分配系数差异越大越容易分离。
2、逆流分配的原理
取一系列试管，向1 号管加入互不相容的两种溶剂A 和B，体积相等；加入物质的混合物，二物质按自身分
配系数在上下两相中进行分配；达到平衡后上相转移到2 号管中，其中含相同体积的新的下相；从1 号管转
移来的样品将在第2 号管的上下再分配；同时，向第1 号管加入新上相，样品再分配。这样即完成了第一次
转移。同样可以做N 次转移
通过数学归纳法我们知道，转移后物质在一个管中的分布分数含量是展开式的相应含量。分配系数大的物质沿一系列分溶管的移动度比分配系数小的物质快。
一定量的某一物质在一定量的溶剂系统中分配，转移次数越多其分配分溶曲线越集中，峰形窄而高，有利于
混合物中各物质的分离。
（二）分配柱层析
在层析柱中加上亲水性不溶物质叫支持物如纤维素、淀粉、硅胶等。
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固体支持物有亲水性的特点，吸附上一层不流动的结合水作为固定相，沿固定相流动的与之不相容的溶剂（苯
酚、正丁醇等）是流动相。混合物经层析柱分离后，收集的组份用茚三酮显色定量，用氨基酸的量对洗脱体
积作图，得洗脱曲线，曲线中的每一个峰相当于一个氨基酸
㈢纸层析
纤维素吸附的水是固定相，展层用的有机溶剂是流动相，层析时混合氨基酸在这两相中不断分配，使他们分
布在滤纸的不同位置上。此项技术可用于氨基酸成分的定量定性测定。
操作：点样→展层→显色用茚三酮显色时，得到一个滤纸层析谱。
定义：原点到氨基酸停留点的距离与原点至溶剂前沿之比称为Rf 值。
只要把溶剂系统、温度、滤纸型号等条件确定，则每一种氨基酸的Rf 值是一个确定值。
㈣离子交换层析：以柱层析为例
用离子交换树脂作为支持剂的层析法，其支持物是聚苯乙烯—苯二乙烯，性能好的高分子化合物。一般呈球
型颗粒的树脂上通过化学反应引入酸性或碱性基团，阳离子交换树脂含有酸性基团，如强酸性，弱酸性基团
可以解离出氢离子，当溶液中含有其它阳离子时如Na+，可以和氢离子发生交换结合在树脂上，成Na 型，
如酸性环境中氨基酸均为阳性离子可以被结合到树脂上，在树脂上与钠离子发生交换，而被挂着树脂上。
阴离子交换树脂含有碱性基团，强碱型，弱碱型，可以解离出氢氧根离子和溶液中的阴离子发生交换，碱性
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答
第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
王镜岩《生物化学》课后习题详细解答
生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。［见表3-1］
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
王镜岩生物化学名词解释#精选.
生物化学名词解释 1 .氨基酸（ i ）：是含有一个碱性氨基（ H 2）和一个酸性羧基()的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（ i ）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n i d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的值。 5.茚三酮反应（）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（，）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白
质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13聚丙烯酰氨凝胶电泳（）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（）处，即梯度为某一时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（）：等电聚焦电泳和的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照）分离，然后再进行（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6 降解（）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯()修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
王镜岩生物化学名词解释.
生物化学名词解释 1 .氨基酸（am i no acid）：是含有一个碱性氨基（-N H 2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸（essential am i no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的 pH 值。 5.茚三酮反应（ninhydrin reacti on ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6.层析（ch rom at og raphy） :按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析（ion-exc hange colum n）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（gel filtration ch rom at og raphy， GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（affinity chrom atog raph ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（gel elect roph oresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳（tw o-dim ension al electroph orese）：等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照 pI）分离，然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6.Edm an 降解（Edm an deg radation ）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论 ⒈怎样理解新陈代谢？ 答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。③将结构元件装配成自身的大分子。④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。⑤提供机体生命活动所需的一切能量。 ⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？ 答：生物体的一切生命活动都需要能量。生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。 ⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？ 答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。 ⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？ 答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。 分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。 细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。 多细胞生物还受到在整体水平上的调节。这主要包括激素的调节和神经的调节。高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。人类还受到高级神经活动的调节。 除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。 代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。 ⒌从“新陈代谢总论”中建立哪些基本概念？ 答：从“新陈代谢总论”中建立的基本概念主要有：代谢、分解代谢、合成代谢、递能作用、基团转移反应、氧化和还原反应、消除异构及重排反应、碳－碳键的形成与断裂反应等。 ⒍概述代谢中的有机反应机制。 答：生物代谢中的反应大体可归纳为四类，即基团转移反应；氧化－还原反应；消除、异构化和重排反应；碳－碳键的形成或断裂反应。这些反应的具体反应机制包括以下几种：酰基转移，磷酰基转移，葡糖基基转移；氧化－还原反应；消除反应，分子内氢原子的迁移（异构化反应），分子重排反应；羟醛综合反应，克莱森酯综合反应，β-酮酸的氧化脱羧反应。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
封面、目录、 概要 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)
生物化学笔记王镜岩等《生物化学》第三版 适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导 教材的各高校的生物类考生备考
目录 第一章概述------------------------------01 第二章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋白质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维生素（注4）-------------------------52 第八章抗生素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第十章代谢总论------------------------------63 第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第十二章生物氧化------------------------------73 第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------80 第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第十六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第十七章 RNA的合成与加工（注9）---------------------------93 第十八章蛋白质的合成与运转--------------------96 第十九章代谢调空------------------------------98 第二十章生物膜（补充部分）---------------------102
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。
王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化
王镜岩生物化学第三版考研笔记-共122页(2)(2)
王镜岩 第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 （5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L型。 差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构 在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon -型头异构体。β-型及αatom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为 环状结构一般用Havorth结构式表示：
考研备考生物化学知识点总结
考研备考：生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪，可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域，食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革，医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用，逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等，都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意，如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此，针对生物学专业课基础阶段的复习，专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结： 第一章糖类化学 学习指导：糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型：链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质，包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等，以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导：一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂，糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导：核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导：激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导：维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导：酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶