2007年普通高等学校招生考试全国理科综合卷(I)
相对原子质量:H 1 C 12 O 16 Ne 20 Cu 64
一、单项选择(每小题6分)
6.(环保、氧族)(2007年高考全国理综卷I)下列有关环境问题的说法正确的是( )
(A)燃煤时加入适量石灰石,可减少废气中SO2的量
(B)臭氧的体积分数超过10-4%的空气有利于人体健康
(C)pH在5.6~7.0之间的降水通常称为酸雨
(D)含磷合成洗涤剂易于被细菌分解,故不会导致水体污染
7.(电解质)(2007年高考全国理综卷I)室温时,下列混合溶液的pH一定小于7的是( )
(A)pH = 3的盐酸和pH = 11的氨水等体积混合
(B)pH = 3的盐酸和pH = 11的氢氧化钡溶液等体积混合
(C)pH = 3的醋酸和pH = 11的氢氧化钡溶液等体积混合
(D)pH = 3的硫酸和pH = 11的氨水等体积混合
8.(电化学、计算) (2007年高考全国理综卷I)以惰性电极电解CuSO4溶液。若阳极上产生气体的物质的量为0.0100 mol,则阴极上析出Cu的质量为( )
(A)0.64 g (B)1.28 g (C)2.56 g (D)5.12 g
9.(N A定律) (2007年高考全国理综卷I)在三个密闭容器中分别充入Ne、H2、O2三种气体,当它们的温度和密度都相同时,这三种气体的压强(p)从大到小的顺序是( )
(A)p(Ne)>p(H2)>p(O2) (B)p(O2)>p(Ne)>p(H2)
(C)p(H2)>p(O2)>p(Ne) (D)p(H2)>p(Ne)>p(O2)
10.(氧化还原反应) (2007年高考全国理综卷I)已知氧化还原反应:2Cu(IO3)2+24KI+12H2SO4 = 2CuI↓+13I2+12K2SO4+12H2O其中1 mol氧化剂在反应中得到的电子为( )
(A)10 mol (B)11 mol (C)12 mol (D)13 mol
11.(氧族-制O2) (2007年高考全国理综卷I)等物质的量的下列化合物在相应条件下完全分解后得到氧气最多的是( )
(A)KClO3(加MnO2催化剂,加热) (B)KMnO4(加热)
(C)H2O2(水溶液,加MnO2催化剂) (D)HgO(加热)
12.(衍生物-分子推导) (2007年高考全国理综卷I)某有机化合物仅由碳、氢、氧三种元素组成,其相对分子质量小于150,若已知其中氧的质量分数为50%,则分子中碳原子的个数最多为( )
(A)4 (B)5 (C)6 (D)7
13.(化学平衡) (2007年高考全国理综卷I)如图是恒温下某化学反应的反应速率随反应时间变化的示意图,下列叙述与示意图不相符合
....的是( )
反
应
速
率
(A)反应达平衡时,正反应速率和逆反应速率相等
(B)该反应达到平衡态I后,增大反应物浓度,平衡发生移动,达到平衡态II
(C)该反应达到平衡态I后,减小反应物浓度,平衡发生移动,达到平衡态II
(D)同一种反应物在平衡态I和平衡态II时浓度不相等
26.(周期表、律) (2007年高考全国理综卷I,15分)W、X、Y和Z都是周期表中前20号元素,已知:
①W 的阳离子和Y 的阴离子具有相同的核外电子排布,且能形成组成为WY 的化合物;
②Y 和Z 属同族元素,它们能形成两种常见化合物;
③X 和Z 属同一周期元素,它们能形成两种气态化合物;
④W 和X 能形成组成为WX 2的化合物;
⑤X 和Y 不在同一周期,它们能形成组成为XY 2的化合物。
请回答:
(1)W 元素是________;Z 元素是_________。
(2)化合物WY 和WX 2的化学式分别是__________和___________。
(3)Y 和Z 形成的两种常见化合物的分子式是_________和_________。
(4)写出X 和Z 形成的一种气态化合物跟WZ 反应的化学方程式____________________________________。
27.(硫酸氢盐) (2007年高考全国理综卷I ,15分)A 、B 、C 、D 、E 均为可溶于水的固体,组成它们的离子有
①A 溶液与B 溶液反应生成白色沉淀,沉淀可溶于E 溶液;
②A 溶液与C 溶液反应生成白色沉淀,沉淀可溶于E 溶液;
③A 溶液与D 溶液反应生成白色沉淀,沉淀可溶于盐酸;
④B 溶液与适量D 溶液反应生成白色沉淀,加入过量D 溶液,沉淀量减小,但不消失。
据此推断它们是A__________;B___________;C__________;D___________;E___________。
28.(实验)(2007年高考全国理综卷I ,15分)水蒸气通过灼热的焦碳后,流出气体的主要成分是CO 和H 2,还有CO 2和水蒸气等。请用下图中提供的仪器,选择必要的试剂,设计一个实验,证明上述混合气中有CO 和H 2。(加热装置和导管等在图中略去)
回答下列问题:
(1)盛浓H 2SO 4的装置用途是____________________,盛NaOH 溶液的装置用途是_____________________。
(2)仪器B 中需加入试剂的名称(或化学式)是__________,所发生反应的化学方程式是_________________。
(3)仪器C 中需加入试剂的名称(或化学式)是______________,其目的是_____________________________。
(4)按气流方向连接各仪器,用字母表示接口的连接顺序:g —ab —__________________________________。
(5)能证明混合气中含有CO 的实验依据是_________________________________________。
(6)能证明混合气中含有H 2的实验依据是__________________________________________。
29.(衍生物) (2007年高考全国理综卷I ,15分)下图中A 、B 、C 、D 、E 、F 、G 均为有机化合物。
水和沸石
i 浓H 2SO 4
NaOH
溶澄清石灰水
131648O 2C 2H 4
根据上图回答问题:
(1)D 的化学名称是_____________。
(2)反应③的化学方程式是____________________________________________(有机物须用结构简式表示)
(3)B 的分子式是____________。A 的结构简式是_______________________。反应①的反应类型是_____________。
(4)符合下列3个条件的B 的同分异构体的数目有_______个。
①含有邻二取代苯环结构;②与B 有相同官能团;③不与FeCl 3溶液发生显色反应。
写出其中任意一个同分异构体的结构简式___________________________________。
(5)G 是重要的工业原料,用化学方程式表示G 的一种重要的工业用途。
______________________________________________________。
选择题答案:6.A 7.C 8.B 9.D 10.B 11.A 12.B 13.C
26.[答案](1)Ca(或钙);O(或氧)。 (2)CaS 、CaC 2。 (3)SO 2、SO 3。 (4)CO 2+CaO = CaCO 3。
27.[答案]A :Na 2CO 3;B :Al 2(SO 4)3;C :MgCl 2;D :Ba(OH)2;E :NaHSO 4[或Mg(HSO 4)2]。
28.[答案](1)除去H 2O 气;除去CO 2。
(2)氧化铜(或CuO);CuO +H 2△H 2O +Cu ,CuO +CO △CO 2+Cu 。
(3)无水硫酸铜(CuSO 4);验证水蒸气。
(4) kj —hi —cd(或dc)—fe —lm 。
(5)原混合气中的CO 2已除去,与CuO 反应后气体能使澄清石灰水变浑浊。
(6)原混合气中的H 2O 已除去,与CuO 反应后气体能使白色的无水CuSO 4变蓝。
29.[答案](1)乙醇。(2)CH 3COOH +HOC 2H 5浓H 2SO 4△CH 3COOC 2H 5+H 2O 。
(3)C 9H 10O 3。CH 2COC 2H 5CH 2OCCH 3O
。水解反应。
(4)3; COH CH 2CH 2OH O ,COH CHCH 3O
OH ,CH 3CHCOOH OH (写其中任一个即可)
(5)n CH 2=CH
催化剂2CH ,CH 2=CH 2+H 2O 催化剂CH 3CH 2OH(写任一个合理的均可)
c++中,引用和指针的区别 (1)引用总是指向一个对象,没有所谓的null reference .所有当有可能指向一个对象也由可能不指向对象则必须使用指针. 由于C++ 要求reference 总是指向一个对象所以reference要求有初值. String & rs = string1; 由于没有所谓的null reference 所以所以在使用前不需要进行测试其是否有值.,而使用指针则需要测试其的有效性. (2)指针可以被重新赋值而reference则总是指向最初或地的对象. (3)必须使用reference的场合. Operator[] 操作符由于该操作符很特别地必须返回[能够被当做assignment 赋值对象] 的东西,所以需要给他返回一个reference. (4)其实引用在函数的参数中使用很经常. void Get***(const int& a) //这样使用了引用有可以保证不修改被引用的值 { } 引用和指针 ★相同点: 1. 都是地址的概念; 指针指向一块内存,它的内容是所指内存的地址;引用是某块内存的别名。 ★区别: 1. 指针是一个实体,而引用仅是个别名; 2. 引用使用时无需解引用(*),指针需要解引用; 3. 引用只能在定义时被初始化一次,之后不可变;指针可变; 引用“从一而终” ^_^ 4. 引用没有const,指针有const,const 的指针不可变; 5. 引用不能为空,指针可以为空; 6. “sizeof 引用”得到的是所指向的变量(对象)的大小,而“sizeof 指针”得到的是指针本身(所指向的变量或对象的地址)的大小; typeid(T) == typeid(T&) 恒为真,sizeof(T) == sizeof(T&) 恒为真, 但是当引用作为成员时,其占用空间与指针相同(没找到标准的规定)。
常见蛋白质分子量参考值(单位:dalton) 蛋白质分子量 肌球蛋白[myosin] 甲状腺球蛋白[thyroglobulin] β-半乳糖苷酶[β-galactosidase] 副肌球蛋白[paramyosin] 磷酸化酶a[phosphorylase a] 血清白蛋白[serum albumin] L-氨基酸氧化酶[L-amino acid oxidase] 地氧化氢酶[catalase] 丙酮酸激活酶[pyruvate kinase] 谷氨酸脱氢酶[glutamate dehydrogenase] 亮氨酸氨肽酶[glutamae dehydrogenase] γ-球蛋白,H链[γ-globulin, H chain] 延胡索酸酶(反丁烯二酸酶)[fumarase] 卵白蛋白[ovalbumin] 醇脱氢酶(肝)[alcohol dehydrogenase (liver)]烯醇酶[enolase] 醛缩酶[aldolase] 肌酸激酶[creatine kinase]220,000 165,000 130,000 100,000 94,000 68,000 63,000 60,000 57,000 53,000 53,000 50,000 49,000 43,000 41,000 41,000 40,000 40,000
胃蛋白酶原[pepsinogen] D-氨基酸氧化酶[D-amino acid oxidase] 醇脱氢酶(酵母)[alcohol dehydrogenase (yeast)] 甘油醛磷酸脱氢酶[dlyceraldehyde phosphate dehydrogenase] 原肌球蛋白[tropomyosin] 乳酸脱氢酶[lactate dehydrgenase] 胃蛋白酶[pepsin] 转磷酸核糖基酶[phosphoribosyl transferase] 天冬氨酸氨甲酰转移酶,C链[aspertate transcarbamylase, C chain] 羧肽酶A[carboxypeptidase A] 碳酸酐酶[carbonic anhydrase] 枯草杆菌蛋白酶[subtilisin] γ-球蛋白,L链γ-blobulin,L chain[] 糜蛋白酶原(胰凝乳蛋白酶原)[chymotrypsinogen 胰蛋白酶[trypsin] 木瓜蛋白酶(羧甲基)[papain (carboxymethyl)] β-乳球蛋白[β-lactoglobulin] 烟草花叶病毒外壳蛋白(TWV外壳蛋白)[TWV coat protein 肌红蛋白[myoglobin] 天门冬氨酸氨甲酰转移酶,R链[aspartate transcarbamylase, R chain] 血红蛋白[h(a)emoglobin]40,000 37,000 37,000 36,000 36,000 36,000 35,000 35,000 34,000 34,000 29,000 27,600 23,500 25,700 23,300 23,000 18,400 17,500 17,200 17,000
java传值与传引用的三种情况大家先看一个例子: public class Example{ String str=new String("good"); char[]ch={'a','b','c'}; public static void main(String args[]){ Example ex=new Example(); ex.change(ex.str,ex.ch); System.out.print(ex.str+" and "); System.out.print(ex.ch); } public void change(String str,char ch[]){ str="test ok"; ch[0]='g'; } } 看看输出结果? good and gbc java中没有了c++中这样的引用符号,也没像c#中那样提供了out与ref 那么它是怎么做的呢 做什么事情都要去除例外的东西,String类就是此类问题的一个特殊情况 为什么特殊呢?
因为它是一个引用类型,确执行的是值传递。这样说有些抽象,还是举个例子吧 值传递: class Str { public static void main(String[] args) { int i = 900; System.out.println(i); changeInt(i); System.Out.println(i); } public static void changeInt(int s) { s = 34234; } } 结果: 900 900 这就是所谓的值传递。i把自己的副本给了函数changeInt的形参,而在changeInt中虽然将s赋值34234。但是对原来的i值并没有影响,因为它所修改的只是i的copy品而已。
c#中ref和out参数使用时需要注意的问题 C#方法中的ref和out {大部分参照<<21天学通C#>>,小部分写了自己的感受,编程功底比较差,只能写这么多,多包涵} ref 通常我们向方法中传递的是值.方法获得的是这些值的一个拷贝,然后使用这些拷贝,当方法运行完毕后,这些拷贝将被丢弃,而原来的值不将受到影响.此外我们还有其他向方法传递参数的形式,引用(ref)和输出(out). 有时,我们需要改变原来变量中的值,这时,我们可以向方法传递变量的引用,而不是变量的值.引用是一个变量,他可以访问原来变量的值,修改引用将修改原来变量的值.变量的值存储在内存中,可以创建一个引用,他指向变量在内存中的位置.当引用被修改时,修改的是内存中的值,因此变量的值可以将被修改.当我们调用一个含有引用参数的方法时,方法中的参数将指向被传递给方法的相应变量,因此,我们会明白,为什么当修改参数变量的修改也将导致原来变量的值. 创建参数按引用传递的方法,需使用关键字ref.例; using System; class gump { public double square(ref double x) { x=x*x; return x; } } class TestApp { public static void Main() { gump doit=new gump(); double a=3; double b=0; Console.WriteLine("Before square->a={0},b={1}",a,b); b=doit.square(ref a); Console.WriteLine("After square->a={0},b={1}",a,b);
首先、我们必须牢记的一点是:java语言规范规定,String型变量指向的内存空间中的内容是不能被改变的,即String是不可改变的类! 示例一: public class TestConstant{ public static void main(String args[]){ String str=new String("hello"); str="Welcome to Here"; System.out.println(str); } } 解析:毋庸置疑,此程序输出的将是“Welcome to Here”,但是给str重新赋值的操作(str="Welcome to Here"),不是简单的将str指向的原内存地址内容改为"Welcome to Here",而是从新分配一块内存用来存放"Welcome to Here",然后将str指向该新分配的内存地址。而原来的"hello"如果没有其他String变量指向它,那么他将被java的垃圾收集器回收;如果有其他的String变量指向它,它将在内存继续存在,比如: 示例二: public class TestConstant{ public static void main(String args[]){ String str=new String("hello"); String str1=str; str="123"; System.out.println(str); System.out.println(str1); } }
解析:上面的程序会先后输出123和hello,由于str1仍然指向hello,所以hello所在内存没有被回收。 一、普通的类对象作为函数参数是引用传递 示例三: class Common{ private int a; public Common(int a){ this.a=a; } public void setA(int a){ this.a=a; } public void disp(){ System.out.println(a); } } public class TestCommon{ public static void main(String args[]){ Common c=new Common(1); set(c,3); c.disp(); }
蛋白质分子量测定:凝胶过滤层析法 一、目的: (1)初步掌握利用凝胶层析法测定蛋白质分子量的原理。 (2)学习用标准蛋白质混合液制作Ve,Kav对1gMr的“选择曲线”以及测定未知蛋白质样品分子量的方法。 二、原理: 凝胶层析法(即凝胶过滤法,gel filtration)是利用凝胶把分子大小不同的物质分离开的一种方法,又叫做分子筛层析法(molecular sieve chromatography),排阻层析法(exclusion chromatography)。凝胶本身是一种分子筛,它可以把分子按大小不同进行分离,好象过筛可以把大颗粒与小颗粒分开一样。但这种“过筛”与普通的过筛不一样。将凝胶颗粒在适宜溶剂中浸泡,使充分吸液膨胀,然后装入层析柱中,加入欲分离的混合物后,再以同一溶剂洗脱,在洗脱过程中,大分子不能进入凝胶内部而沿凝胶颗粒间的空隙最先流出柱外,而小分子可以进入凝胶内部,流速缓慢,以致最后流出柱外,从而使样品中分子大小不同的物质得到分离。分离过程中的示意见图17-1。 凝胶是由胶体溶液凝结而成的固体物质,不论是天然凝胶还是人工合成凝胶,它们的内部都具有很微细的多孔网状结构。凝胶层析法常用的天然凝胶是琼脂糖凝胶(agarose gel,商品名Sepharose),人工合成凝胶是聚丙烯酰胺凝胶(商品名为Bio-gel-P)和葡聚糖(dextran)凝胶,后者的商品名称为Sephadex型的各种交联葡聚糖凝胶,它是个有不同孔隙度的立体网状结构的凝胶,不溶于水,其化学结构式如图17-2所示。 这种聚合物的立体网状结构,其孔隙大小与被分离物质分子的大小有相应的数量级。在凝胶充分溶胀后,交联度高的,孔隙小,只有相应的小分子可以通过,适于分离小分子物质。相反,交联度低的孔隙大,适于分离大分子物质。利用这种性质可分离不同分子量的物质。 为了说明凝胶层析的原理,将凝胶装柱后,柱床体积称为“总体积”,以Vt(total volume)表示。实际上Vt是由Vo,Vi与Vg三部分组成,即: Vt=Vo+Vi+Vg Vo称为“孔隙体积”或“外体积”(outer volume)又称“外水体积”,即存在于柱床内凝胶颗粒外面空隙之间的水相体积,相应于一般层析法中柱内流动相的体积;Vi为内体 积(inner volume),又称“内水体积”,即凝胶颗粒内部所含水相的体积,相应于一般层析法中的固定相的体积,它可从干凝胶颗粒重量和吸水后的重量求得;Vg为凝胶本身的体积,因此Vt—Vo等于Vi+Vg 。它们之间的关系可用图17-3表示。洗脱体积(Ve,elution Volume)与Vo及Vi之间的关系可用下式表示: Ve=Vo+KdVi 式中Ve为洗脱体积,自加入样品时算起,到组分最大浓度(峰)出现时所流出的体积;Kd为样品组分在二相间的分配系数,也可以说Kd是分子量不同的溶质在凝胶内部和外部的分配系数。 它只与被分离物质分子的大小和凝胶颗粒孔隙的大小分布有关,而与柱的长短粗细无关,也就是说它对每一物质为常数,与柱的物理条件无关。Kd可通过实验求得,上式可改写成: 上式中Ve为实际测得的洗脱体积;Vo可用不被凝胶滞留的大分子物质的溶液(最好有颜色以便于观察,如血红蛋白,印度黑墨水,分子量约200万的蓝色葡聚糖-2000等)通过实际测量求出;Vi可由g·WR求得(g为干凝胶重,单位为克;WR为凝胶的“吸水量”,以毫升/克表示)。因此,对一层析柱凝胶床来说,只要通过实验得知某一物质的洗脱体积Ve,就可算出它的
引用是C++引入的新语言特性,是C++常用的一个重要内容之一,正确、灵活地使用引用,可以使程序简洁、高效。 引用简介 引用就是某一变量(目标)的一个别名,对引用的操作与对变量直接操作完全一样。 引用的声明方法:类型标识符&引用名=目标变量名; 【例1】:int a; int &ra=a; //定义引用ra,它是变量a 的引用,即别名 说明: (1)&在此不是求地址运算,而是起标识作用。 (2)类型标识符是指目标变量的类型。 (3)声明引用时,必须同时对其进行初始化。 (4)引用声明完毕后,相当于目标变量名有两个名称,即该目标原名称和引用名,且不能再把该引用名作为其他变量名的别名。 ra=1; 等价于a=1; (5)声明一个引用,不是新定义了一个变量,它只表示该引用名是目标变量名的一个别名,它本身不是一种数据类型,因此引用本身不占存储单元,系统也不给引
用分配存储单元。故:对引用求地址,就是对目标变量求地址。&ra与&a相等。 (6)不能建立数组的引用。因为数组是一个由若干个元素所组成的集合,所以无法建立一个数组的别名。引用应用 1、引用作为参数 引用的一个重要作用就是作为函数的参数。以前的C语言中函数参数传递是值传递,如果有大块数据作为参数传递的时候,采用的方案往往是指针,因为这样可以避免将整块数据全部压栈,可以提高程序的效率。但是现在(C++中)又增加了一种同样有效率的选择(在某些特殊情况下又是必须的选择),就是引用。 【例2】: void swap(int &p1, int &p2) //此处函数的形参p1, p2都是引用 { int p; p=p1; p1=p2; p2=p; } 为在程序中调用该函数,则相应的主调函数的调用
SDS-PAGE电泳测定蛋白质相对分子量 一、实验目的: 1、了解SDS-PAGE垂直板型电泳法的基本原理及操作技术。 2、学习并掌握SDS-PAGE法测定蛋白质相对分子量的技术。 二、实验原理: SDS-PAGE电泳法,即十二烷基硫酸钠—聚丙烯酰胺凝胶电泳法,。1.在蛋白质混合样品中各蛋白质组分的迁移率主要取决于分子大小和形状以及所带电荷多少。 2.在聚丙烯酰胺凝胶系统中,加入一定量的十二烷基硫酸钠(SDS),SDS 是一种阴离子表面活性剂,加入到电泳系统中能使蛋白质的氢键和疏水键打开,并结合到蛋白质分子上,使各种蛋白质—SDS复合物都带上相同密度的负电荷,其数量远远超过了蛋白质分子原有的电荷量,从而掩盖了不同种类蛋白质间原有的电荷差别。此时,蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的分子量大小,而其它因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。 三、仪器、原料和试剂 1、仪器:垂直板型电泳槽;直流稳压电源;50或100μl微量注射器、玻璃板、水浴锅,染色槽;烧杯;吸量管;常头滴管等。 2、原料:低分子量标准蛋白质按照每种蛋白0.5~1mg·ml-1样品溶解液配制。可配制成单一蛋白质标准液,也可配成混合蛋白质标准液。 3、试剂: (1)分离胶缓冲液(Tris-HCl缓冲液PH8.9):取1mol/L盐酸48mL,Tris 36.3g,用无离子水溶解后定容至100mL。 (2)浓缩胶缓冲液(Tris-HCl缓冲液PH6.7):取1mol/L盐酸48mL, Tris 5.98g,用无离子水溶解后定容至100mL。 (3)30%分离胶贮液:配制方法与连续体系相同,称丙烯酰胺(Acr)30g 及N,N’-甲叉双丙烯酰胺(Bis)0.8g,溶于重蒸水中,最后定容至100ml,过滤后置棕色试剂瓶中,4℃保存。 (4)10%浓缩胶贮液:称Acr 10g及Bis 0.5g,溶于重蒸水中,最后定容至100mL,过滤后置棕色试剂瓶中,4℃贮存。 (5)10%SDS溶液:SDS在低温易析出结晶,用前微热,使其完全溶解。(6)1%TEMED; (7)10%过硫酸铵(AP):现用现配。
C#的按值传递和按引用传递 C#在调用函数有按值传递和按引用传递两种方法。那么这两者有什么区别呢?下面就来简单介绍一下。 C#中的按值传递与大多数编程语言相同,只要在调用方法(有些语言可能为函数)的参数括号中写入要传入的变量名就好了,当然,传入的变量类型要与该方法的参数类型一致。这样,我们就把变量的值传到进所调用的方法里了。但是,参数按值传递(C#默认)时,传递的是参数的副本,且副本的改变并不影响调用者的原始变量值,也就是说,如果我们在在方法中改变了该参数的值,按值传递的方法并不会改变原变量的值。那么,如果我们想要改变的是原变量的值,那应该怎么做呢?这时,就需要使用到引用传递了。C#为此提供了关键字ref和out。对于ref,我们在传递中只要在参数前面使用ref时就可以将变量传递给方法,被调方法这时修改的就是原变量的值了。而在参数前面加上out,则可以建立输出参数,告诉编译器这个变元是按引用传入被调方法的,这样,该变元在被调方法中发生的改变都会反映到原变元。当然,ref和out也是有区别的,使用ref型参数时,传入的参数必须先初始化,而对out型参数而言,则要在方法内完成初始化,这是因为ref可以把参数的数值传进去,而out参数会在传进去前先将参数清空。下面就让我们来看一下例子。 这里创建了一个ReferenceAndOutParameters类,该类包含了三个方法,如下:
方法SquareRef()将参数refparam的值自乘,由于变元按引用传递,因此将改变调用者的原变元值。 方法SquareOut()先将outparam的值赋为6,再自乘,它也将调用者的原变元值。 方法Square()也将参数自乘,但因为调用的是原变元的副本,所以并不会改变原变元的值。 运行结果如下:
先来分析指针这个东东: 从概念上讲,指针本质上就是存放变量地址的一个变量,在逻辑上是独立的,它可以被改变,包括其所指向的地址的改变和其指向的地址中所存放的数据的改变。 上面的图表示了程序运行时变量的值和地址,这时的内存长什么样子呢? 注意指针是一个变量,它当然有内存空间,里面存的就是一个地址,通过这个地址我们就能找到它所指向的对象。
说明:上图中两个字母p和n在最左边,代表什么?后面在介绍程序的编译过程中用到,先卖个官司。如果下面的写的东西你看不懂,没关系,往下看,我不相信你看完最后的编译原理的一点点知识,你仍然不懂! 再来分析引用这个东东: 而引用是一个别名,它在逻辑上不是独立的,它的存在具有依附性,所以引用必须在一开始就被初始化,而且其引用的对象在其整个生命周期中是不能被改变的(自始至终只能依附于同一个变量)。 上面的这段话,如果不理解,没关系,往下看。 在C++中,指针和引用经常用于函数的参数传递,然而,指针传递参数和引用传递参数是有本质上的不同的: 指针传递参数本质上是值传递的方式,它所传递的是一个地址值。值传递过程中,被调函数的形式参数作为被调函数的局部变量处理,即在栈中开辟了内存空间以存放由主调函数放进来的实参的值,从而成为了实参的一个副本。值传递的特点是被调函数对形式参数的任何操作都是作为局部变量进行,不会影响主调函数的实参变量的值。(这里是在说实参指针本身的地址值不会变)
说明:红线上面是另一个函数的占空间,该函数可以通过指针的方式修改n的值,或者修改自己的值,让自己指向其他的地址,不再指向n。但是不管怎样,它永远修改不了p的值。因为参数传递的方式是值传递。 注意:什么叫能修改p值?能修改p这个变量标识符对应的内存空间就叫做修改了p的值。 而在引用传递过程中,被调函数的形式参数虽然也作为局部变量在栈中开辟了内存空间,但是这时存放的是由主调函数放进来的实参变量的地址。被调函数对形参的任何操作都被处理成间接寻址,即通过栈中存放的地址访问主调函数中的实参变量。正因为如此,被调函数对形参做的任何操作都影响了主调函数中的实参变量。
实验六报告: SDS- 聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质分子量 1.研究背景及目的 根据自然界中普遍存在的电泳现象,以及实践应用的需求,科学家不断完善了电泳技术,从移界电泳法、垂直管型盘状电泳、垂直板型电泳、垂直柱型盘状电泳到水平板型电泳。电泳技术广泛地应用于样品的分析鉴定。蛋白质分子量的测定在理论和实践中具有很重要的意义,比如临床中对于尿液中蛋白质分子量的测定可以监测人体内的某些疾病(肾小管损坏、多发性骨髓瘤等)。这种需要促进了相关技术的发明。具体过程见原理。蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶中电泳时,它的迁移率取决于它所带净电荷以及分子的大小和形状等因素。从活性电泳到变性电泳经过了很多思考。从活性如果加入一种试剂使电荷因素及分子的形状消除,那电泳迁移率就取决于分子的大小,就可以用电泳技术测定蛋白质的分子量。 1967年,Shapiro等发现阴离子去污剂十二烷基硫酸钠(SDS)具有这种作用[1] 。 通过向样品中添加入巯基乙醇和过量SDS,使蛋白质变性解聚,并让SDS与蛋白质结合成 带强负电荷的复合物,掩盖了蛋白质之间原有电荷的差异。SDS与蛋白质分子结合,不仅 使蛋白质分子带上大量的负电荷,而且使蛋白质分子的形状都变成短棒状,从而消除了蛋白质分子之间原有的电荷差异和分子形状的差异。因此蛋白质在SDS-PAGE中的时迁移率 主要取于其分子大小。由于SDS与蛋白质的结合,电泳迁移率在外界条件固定的情况下,只取决于蛋白质分子量大小这一因素,使得SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳具有分辨率高、重复性好等特性,因此广泛应用于未知蛋白质分子量测定。通过本次实验,学习和掌握垂直板型聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理和方法,进一步学习和应用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质分子量。 2.原理 由于技术的发展,理论上可以通过测序测出蛋白质分子量的真值,但是实际操作过于繁琐,且生物大分子的数量级是KDa,实际中往往不需要特别精确。所以转向寻求其它方法,如果两种性质具有相关性,就会有相关理论基础和技术,发现分子量与迁移速率有关,于是寻找相关方面的技术。通过沉降平衡法测定分子量,但是需要很大的转速,且要考虑安全性和造价,于是舍弃;分子筛层析主要以分子量差异进行分离,可以用来测定分子量,但是需要很长的分离柱,分离速度较慢,还要测定OD值,操作麻烦,浪费时间,而且带 来的经济效益也不是很大;与此同时,电泳技术也发展起来,电泳相对时间较短,造价低,可操作性强。电泳与分子量、分子形状以及所带电荷量有关,其中含有分子量,理论上就可行了,于是用电泳测定分子量。首要矛盾是消除电荷差异和分子形状差异,从数学上彻底消除电荷效应是不可能的,使带电量相同也不可能实现,只有使分子带上非常大的电荷量从而使分子间的电荷差异可以忽略。想到通过引入外来物形成复合物,定量引入,定量结合,且结合后分子间差异并未发生改变。关于引入负电还是引入正电的问题,蛋白大多为球状,若结合后仍未球状,静电结合不稳定;双亲性物质彻底结合后破坏空间结构,所以引入负电,结合稳定。于是开始筛选阴离子去污剂,在众多的物质试验中,发现十二烷基硫酸钠(SDS)具有很好的效果。SDS通常与蛋白质以1.4:1的重量比结合,所引入净电 荷量约为蛋白质本身静电荷 10倍的静电荷,从而形成具有均一电荷密度和相同荷质比的SDS-蛋白质复合物,该复合物所带的电荷远远超过蛋白质原有的净电荷,从而消除或大大降低不同蛋白质之间所带净电荷
蛋白质分子量标准(高) Protein Molecular Weight Marker (High) 使用说明书 Takara Code : D531A 浓度: 10 μg/μl 制品内容(约200次量) Protein MW Marker(high)50 μl 5×Loading Buffer 1000 μl 1 M DTT(Dithiothreitol)100 μl 制品说明 Protein Molecular Weight Marker(High)是由五种纯化好的不同分子量的蛋白质组成的,它的分子量范围为:44.3 KDa~200KDa。进行聚丙烯酰胺凝胶电泳时,经考马斯亮蓝R-250染色后的各种蛋白质的条带强度均一。每微升本制品的蛋白量为10 μg,稀释20倍后进行聚丙烯酰胺凝胶电泳,每次取5 μl(for SDS-PAGE mini gel)。以每次使用5 μl(20倍稀释液)计算时本制品约可使用200次。 保存条件 制品原液可在-20℃下长期保存,制品的20倍稀释液可在-20℃下保存2~3个月,制品的原液和制品的20倍稀释液都应避免多次反复冻融。 制品中的各种蛋白质种类 使用注意 推荐使用7.5~10%的聚丙烯酰胺凝胶。浓度太高,高分子量的蛋白分离效果不好,有可能聚集于分离胶的上部。使用方法 1. 首先按以下方法配制“稀释液”。 1 M DTT 2 μ l 5×Loading Buffer 20 μl * 稀释液可于室温下放置一个月左右。 2.按以下方法稀释本制品。 稀释液22 μl 灭菌蒸馏水73 μl * 20倍的制品稀释液可在-20℃下保存2~3个月,但应 避免多次反复冻融。如果一次稀释量较多时,可以小量 分装后在-20℃下保存,以避免反复冻融。 3. 均匀混合后,100℃加热处理5分钟,然后取5 μl进行7.5~10% 的聚丙烯酰胺凝胶电泳(for SDS-PAGE mini gel)。 4. 7.5%、10%的聚丙烯酰胺凝胶电泳后,经考马斯亮蓝R-250染 色后的结果如下。 V2012,01 KDa 200.0 116.0 97.2 66.4 44.3 200.0 116.0 97.2 66.4 44.3 KDa 7.5% 10%
自动控制原理实验 典型环节及其阶跃相应 .1 实验目的 1. 学习构成典型环节的模拟电路,了解电路参数对环节特性的影响。 2. 学习典型环节阶跃响应的测量方法,并学会由阶跃响应曲线计算典型环节的传递函数。 3. 学习用Multisim 、MATLAB 仿真软件对实验内容中的电路进行仿真。 .2 实验原理 典型环节的概念对系统建模、分析和研究很有用,但应强调典型环节的数学模型是对各种物理系统元、部件的机理和特性高度理想化以后的结果,重要的是,在一定条件下, 典型模型的确定能在一定程度上忠实地描述那些元、部件物理过程的本质特征。 1.模拟典型环节是将运算放大器视为满足以下条件的理想放大器: (1) 输入阻抗为∞。流入运算放大器的电流为零,同时输出阻抗为零; (2) 电压增益为∞: (3) 通频带为∞: (4) 输入与输出之间呈线性特性: 2.实际模拟典型环节: (1) 实际运算放大器输出幅值受其电源限制是非线性的,实际运算放大器是有惯性的。 (2) 对比例环节、惯性环节、积分环节、比例积分环节和振荡环节,只要控制了输入量的大小或是输入量施加的时间的长短(对于积分或比例积分环节),不使其输出工作在工作期间内达到饱和值,则非线性因素对上述环节特性的影响可以避免.但对模拟比例微分环节和微分环节的影响则无法避免,其模拟输出只能达到有限的最高饱和值。 (3) 实际运放有惯性,它对所有模拟惯性环节的暂态响应都有影响,但情况又有较大的不同。 3.各典型环节的模拟电路及传递函数 (1) 比例环节的模拟电路如图.1所示,及传递函数为: 1 2)(R R S G -=
.1 比例环节的模拟电路 2. 惯性环节的模拟电路如图.2所示,及传递函数为: 其中1 2R R K = T=R 2 C 图.2 惯性环节的模拟电路 3. 积分环节的模拟电路如图.3所示,其传递函数为: 1 11R /1/)(21212212+-=+-=+-=-=TS K CS R R R CS R CS R Z Z S G
c#中通过值和引用传递参数 在 C# 中,既可以通过值也可以通过引用传递参数。通过引用传递参数允许函数成员(方法、属性、索引器、运算符和构造函数)更改参数的值,并保持该更改。若要通过引用传递参数,请使用ref或out 关键字。为简单起见,本主题的示例中只使用了 ref 关键字。有关ref和out之间的差异的信息,请参见、使用 ref 和 out 传递数组。 本主题包括下列章节: ?传递值类型参数 ?传递引用类型参数 它还包括以下示例: 示例演示是否使用 ref 或 out 1 通过值传递值类型否 2 通过引用传递值类型是 3 交换值类型(两个整数)是 4 通过值传递引用类型否 5 通过引用传递引用类型是 6 交换引用类型(两个字符串)是 传递值类型参数 值类型变量直接包含其数据,这与引用类型变量不同,后者包含对其数据的引用。因此,向方法传递值类型变量意味着向方法传递变量的一个副本。方法内发生的对参数的更改对该变量中存储的原始数据无任何影响。如果希望所调用的方法更改参数值,必须使用ref或out关键字通过引用传递该参数。为了简单起见,以下示例使用ref。 示例 1:通过值传递值类型 下面的示例演示通过值传递值类型参数。通过值将变量myInt传递给方法SquareIt。方法内发生的任何更改对变量的原始值无任何影响。 // PassingParams1.cs using System; class PassingValByVal { static void SquareIt(int x) // The parameter x is passed by value. // Changes to x will not affect the original value of myInt. { x *= x;
实验七SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)测定蛋白质分 子量 实验数据: 标准蛋白质条带第一条第二条第三条第四条第五条 溴酚蓝前沿距离/cm 4.70 距离/cm 0.50 0.95 1.60 2.10 3.95 相对迁移率mr 0.11 0.20 0.34 0.45 0.84 分子量Mr 97400 66200 43000 31000 14400 LgMr 4.99 4.82 4.63 4.49 4.16 样品 1 2 3 溴酚蓝前沿/cm 4.90 4.80 4.60 样品迁移距离/cm 4.20 1.20 1.70 相对迁移率mr 0.86 0.25 0.37 标准曲线: y=5.05-1.10x
结果: 样品 1 2 3 Mr 12706 59566 43954 mr 4.104 4.775 4.643 一. 实验目的和要求 1 学习SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理。 2 掌握垂直板电泳的操作方法。 3 运用SDS-PAGE测定蛋白质分子量及染色鉴定。 二 .实验原理 带电质点在电场中向带有异相电荷的电极移动,这种现象称为电泳。 区带电泳是在半固相或胶状介质上加一个点或一薄层样品溶液,然后加电场,分子在支持介质上或支持介质中迁移。支持介质的作用主要是为了防止机械干扰和由于温度变化以及大分子溶液的高密度而产生的对流。 区带电泳使用不同的支持介质,早期有滤纸、玻璃珠、淀粉粒、纤维素粉、海砂、海绵、聚氯乙烯树脂;以后有淀粉凝胶、琼脂凝胶、醋酸纤维素膜,现在则多用聚丙烯酰胺(PAGE)和琼脂糖凝胶。 PAGE根据其有无浓缩效应,分为连续系统和不连续系统两大类,连续系统电泳体系中缓冲液pH值及凝胶浓度相同,带电颗粒在电场作用下,主要靠电荷和分子筛效应。不连续系统中由于缓冲液离子成分,pH,凝胶浓度及电位梯度的不连续性,带电颗粒在电场中泳动不仅有电荷效应,分子筛效应,还具有浓缩效应,因而其分离条带清晰度及分辨率均较前者佳。 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS(十二烷基磺酸钠), SDS能断裂分子内和分子间氢键,破坏蛋白质的二级和三级结构,强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂,蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中,与SDS分子按比例结合,形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物,这种复合物由于结合大量的SDS,使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块,从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异,由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的,因此在进行电泳时,蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。当分子量在15KD到200KD之间时,蛋白质的迁移率和分子量的对数呈线性关系,符合下式:logMW=K-bX,式中:MW为分子量,X为迁移率,k、b均为常数,若将已知分子量的标准蛋白质的迁移率对分子量对数作图,可获得一条标准曲线,未知蛋白质在相同条件下进行电泳,根据它的电泳迁移率即可在标准曲线上求得分子量。 SDS电泳的成功关键之一是电泳过程中,待别是样品制备过程中蛋白质与SDS的结合程度。影响它们结合的因素主要有三个: 1) 溶液中SDS单体的浓度,当单体浓度大于1mmol/L时大多数蛋白质与SDS结合的重量比为1:1.4,如果单休浓度降到0.5 mmol/L以下时,两者的结合比仅为1: 0.4这样就不能消除蛋白质原有的电荷差别,为保证蛋白质与SDS的充分结合,它们的重量比应该为1:4或1:3 2) 样品缓冲液的离子强度。SDS电泳的样品缓冲液离子强度较低,通常是10~ 100mmol/L 3) 二硫键是否完全被还原
ref(C# 参考) ref关键字使参数按引用传递。其效果是,当控制权传递回调用方法时,在方法中对参数的任何更改都将反映在该变量中。若要使用ref参数,则方法定义和调用方法都必须显式使用ref关键字。例如: class RefExample { static void Method(ref int i) { i = 44; } static void Main() { int val = 0; //使用ref val必须先初始化 Method(ref val); // val is now 44 } } 传递到 ref 参数的参数必须最先初始化。这与 out 不同,后者的参数在传递之前不需要显式初始化。 尽管ref和out在运行时的处理方式不同,但在编译时的处理方式相同。因此,如果一个方法采用ref参数,而另一个方法采用out参数,则无法重载这两个方法。例如,从编译的角度来看,以下代码中的两个方法是完全相同的,因此将不会编译以下代码: class CS0663_Example { // Compiler error CS0663: "cannot define overloaded // methods that differ only on ref and out". public void SampleMethod(ref int i) { } public void SampleMethod(out int i) { } } 但是,如果一个方法采用ref或out参数,而另一个方法不采用这两个参数,则可以进行重载,如下例所示: class RefOutOverloadExample { public void SampleMethod(int i) { } public void SampleMethod(ref int i) { } }
碱基与蛋白换算 创建者: zizip 最后修改: 2010-6-4 23:05:47 状态: 公开 核酸数据 (Nucleic Acid Data) Kd是kilodaltons的缩写,既千道尔顿。是氨基酸的分子量单位。 Kbs是千碱基对的意思,是核酸的单位名称。 1个脱氧核糖核酸碱基的平均分子量为333 Daltons(道尔顿) 1个核糖核酸碱基的平均分子量为340 Daltons(道尔顿) DNA与表达蛋白之间分子量换算: 1 kb DNA = 333 amino acid ≈3.7 × 104 Da(道尔顿) 10,000 Da Protein ≈ 270 bp DNA 30,000 Da Protein≈ 810 bp DNA 50,000 Da Protein ≈1350 bp DNA 100,000 Da Protein ≈ 27 kb DNA 一个DNA碱基对(钠盐)的平均分子量= 650 道尔顿 1.0 A260 unit ds DNA = 50 μg/ml = 0.15 mM (in nucleotides) 1.0 A260 unit ss DNA = 33 μg/ml = 0.10 mM (in nucleotides) 1.0 A260 unit ss RNA = 40 μg/ml = 0.11 mM (in nucleotides) 双链DNA分子的分子量(道尔顿) = 碱基对数目×650 双链DNA分子的末端摩尔数= 2 ×DNA质量(克)/ DNA分子量(道尔顿)限制性内切酶酶切后的DNA末端摩尔数: a) 环状DNA分子: 2 × DNA摩尔数×位点数 b) 线性DNA分子: 2 × DNA摩尔数×位点数+ 2 × DNA摩尔数 1 μg 1000 bp DNA = 1.5 2 pmol = 9.1 × 1011 molecules 1 μg pUC18/19 DNA (2686 bp) = 0.57 pmol = 3.4 × 1011 molecules
Action Script 3.0 值传递和引用传递 函数的参数可以是任何数据类型的变量,数据类型可以分为简单数据类型和复杂数据类型。当使用简单数据类型变量作为参数时,传递的是值;当使用复杂数据类型变量作为参数时,传递的是引用。值和引用是简单数据类型和复杂数据类型的最大区别。 对于简单数据类型的参数来说,当调用函数开始时,发生了从实参向形参的值传递。当函数调用结束后,形参并未向实参进行值传递,这种数据传递称为值传递。 例如,创建一个名为myTest()的函数,该函数定义了两个数据类型均为int 型的xParam 和yParam 参数。当使用mValue 和nValue 参数调用函数时,xParam 和yParam 参数将用对int 对象的引用进行初始化,int 对象由mValue 和nValue 表示,代码如下所示。 function myTest(xParam:int,yParam:int):void { xParam++; yParam++; trace(xParam,yParam); } var mValue:int = 3; var nValue:int = 7; trace(mValue,nValue); //输出结果为3和7 myTest(mValue,nValue); //输出结果为4和8 trace(mValue,nValue); //输出结果为3和7 从测试结果可以看出,调用函数时,形参的值开始时是由实参传递来的值3 和7,递增后变为4和8。但形参的值改变后并没有传递给实参,所以调用函数前后实参的值都是3和7。 当调用函数开始时,发生了从实参向形参的数据传递,当调用函数结束时形参也会向实参进行数据传递,这种类型传递称为引用传递或地址传递。 例如,创建一个名为myObj 的对象,该对象具有两个属性:x 和y 。该对象作为参数传递给myTest()函数。因为该对象不是基元类型,所以它不但按引用传递,而且还保持一个引用,代码如下所示。 function myTest(Obj:Object):void { Obj.x+=100; Obj.y+=100; trace(Obj.x,Obj.y); }
蛋白质分子量测定方法的比较 梁永达 (复旦大学药学院,上海) 摘要:分子量是蛋白质主要的特征参数之一,近年来其测试方法发展十分迅速。该文概述了目前蛋白质分子量测定中最常用的几种方法,包括粘度法、凝胶过滤层析法、凝胶渗透色谱法、SDS-凝胶电泳法、渗透压法、电喷雾离子化质谱技术、基质辅助激光解吸电离质谱技术、光散射法、超速离心沉降法,并比较了这几种方法的优缺点。 关键词:蛋白质分子量粘度法凝胶过滤层析法凝胶渗透色谱法SDS-凝胶电泳法渗透压法电喷雾离子化质谱技术基质辅助激光解吸电离质谱技术光散射法超速离心沉降法 Comparison of the methods of molecular weight determination of proteins LiangYongda (School of Pharmacy in Fudan University, Shanghai) Abstract: Molecular weight is one of the most important characteristic parameters of proteins,which leads the methods to determine protein molecular weight to develope rapidly in recent years. In this paper,the mechanism and application are briefly overviewed for the most widely used technologies including viscosity method, gel filtration chromatography, gel permeation chromatography, SDS-gel electrophoresis, osmotic pressure method, electrospray ionization mass spectrometry, matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry, light scattering, ultracentrifugation sedimentation. Plus, we compare these methods’advantages and disadvantages. Key words:molecular weight determination of proteins, viscosity method, gel filtration chromatography, gel permeation chromatography, SDS-gel electrophoresis, osmotic pressure method, electrospray ionization mass spectrometry, matrix-assisted laser desorption ionization mass spectrometry, light scattering, ultracentrifugation sedimentation 分子量是蛋白质的主要特征参数之一,当发现一种新的蛋白质时,首先应准确测定其分子量。蛋白质分子量的测定方法有多种,以下将对实验室最常用的几种方法进行介绍: 1.粘度法 一定温度条件下,高聚物稀溶液的粘度与其分子量之间呈正相关性,随着分子量的增大,聚合物溶液的粘度增大。通过测定高聚物稀溶液粘度随浓度的变化,即可计算出其平均分子量(粘均分子量)。 如果高聚物分子的分子量愈大,则它与溶剂间的接触表面也愈大,摩擦就大,表现出的特性粘度也大。特性粘度和分子量之间的经验关系式为: 式中,M 为粘均分子量;K为比例常数;α是与分子形状有关的经验参数。K和α值与温度、